生物化学考研精解名词解释答案(上)
生物化学知识点(含名词解释,简答题,计算题答案)
一、名词解释1、糖苷键：糖基和配基之间的连键。
2、必须脂肪酸：是指人体维持机体正常代谢不可或缺儿自身又不能合成，或合成速度慢无法满足机体需要，必须通过食物供给的脂肪酸，如亚油酸。
3、必需氨基酸：指人（或其他脊椎动物）自己不能合成，需要从食物中获取的氨基酸，包括甲硫氨酸（Met）、色氨酸（Trp）、赖氨酸（Luy）、缬氨酸（Val）、异亮氨酸（Ile）、亮氨酸（Leu）、苯丙氨酸（Phe）、苏氨酸（Thr)。
4、氨基酸的等电点：当氨基酸在某一特定PH值时，氨基酸所带正、负电荷相等，即静电荷为零，在电场中不定向移动，此时的PH值称为氨基酸的等电点。
5、蛋白质的等电点：当溶液在某一特定PH值环境中，蛋白质所带的正负电荷恰好相等，即总净电荷为零，在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动，此时溶液的PH值称为蛋白质的等电点。
6、蛋白质的变性：蛋白质在某些物理或化学因素的作用下，其空间结构受到破坏，从而改变其理化性质，并丢失其生物活性的现象。
7、DNA的变性：在一定条件下，核酸双螺旋区氢键断裂，空间结构破坏，形成单链无规则线团状态，但不涉及共价键的断裂，即空间结构破坏而相对分子质量不变的过程。
8、DNA的复性：在适当条件下，变性的DNA分开的两条互补链重新进由氢键连接形成双螺旋结构的过程。
9、酶原的激活：酶原必须在特定条件下，经由适当物质的作用，被打断一个或几个特殊肽键，而使酶的构象发生一定变化才具有活性，这种使无活性的酶原转变成有活性的酶的过程。
10、生物氧化：糖类、脂肪、蛋白质等有机物质在细胞中进行氧化分解生成二氧化碳和水并释放出能量的过程。
11、电子传递链：在生物氧化过程中，从代谢产物上脱下的氢经过一系列的按一定顺序排列的氢传递体和电子传递体的传递，最后传递给氧气并生成水。
这种氢和电子的传递体系称为电子传递链，又称为氧化呼吸链。
12、高能化合物：是在生化反应中释放的能量等于或大于水解ATP成ADP所释放的能量的某些化合物。
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精品资料——积极向上，探索自己本身价值，学业有成学习好资料 欢迎下载酶地活性中心 : 酶分子中直接与底物结合，并与酶催化作用直接有关地区域叫酶地活性中心或活性部位性中心有两个功能部位：第一个为结合部位，由一些参与底物结合地有一定特性地基团组成；第二个为催化部位，由。
酶地活一些参与催化反应地基团组成， 底物地键再此处被打断或形成新地键， 从而发生一定地化学变化 。
DNA 地变性与复性 ： 再理化因素作用下， DNA 双螺旋地两条互补链松散而分开成为单链，从而导致 DNA 地理化性质及生物学性质发生改 变，这种现象称为 DNA 地变性。
将变性 DNA 经退火处理， 使其重新形成双螺旋结构地过程， 称为 DNA 地复性。
同 工酶 来源不同种属或同一种属，甚至同一个体地不同组织或同一组织、同一细胞中分离出具有不同分子形式但却催化 相同反应地酶 ，称之为同工酶 。
超二级结构： 相邻地蛋白质二级结构单元相互接近形成有规律地二级结构聚集体。
糖 异生作用 非糖物质转化成糖代谢地中间产物后 ，再相应地酶催化下 ,绕过糖酵解途径地三个不可逆反应 ,利用糖酵解途 径其它酶生成葡萄糖地途径称为糖异生 限制性内切酶 生物体内能识别并切割特异地双链 DNA 序列地一种内切核酸 酶 DNA 地半保留复制 DNA 再复制时，两条链解开分别作为模板，再 DNA 聚合酶地催化下按碱基互补地原则合成两 条与模板链互补地新链，以组成新地 DNA 分子 。
这样新形成地两个 DNA 分子与亲代 DNA 分子地碱基顺序完全一样。
由 于子代 DNA 分子中一条链来自亲代，另一条链为新合成地，这种复制方式称为半保留复制脂肪酸地 β －氧化 饱与 脂肪酸再一系列酶地作用下，羧基端地 β位 C 原子发生氧化， C 链再 α位 C 原子与 β位 C 原子间发生断裂，每次生 成一个乙酰 CoA 与较原来少两个 C 单位地脂肪酸， 这个不断重复进行地脂肪酸氧化过程称为脂肪酸地 β氧化。
生物化学考研精解名词解释答案(上)版
生化考研精解名词解释答案（上）温馨提示：部分解释不是采自教材，如有疑问，请参考课本！第一章糖类（p6）6.构型（configuration）：在立体化学中，因分子中存在不对称中心而产生的异构体中的原子或取代基团的空间排列关系。
有D型和L型两种。
构型的改变要有共价键的断裂和重新组成，从而导致光学活性的变化。
7.构象（conformation）：分子中由于共价单键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排列。
指一组结构而不是指单个可分离的立体化学形式。
构象的改变不涉及共价键的断裂和重新组成，也无光学活性的变化。
12.差向异构体（epimer）：在立体化学中，含有多个手性碳原子的立体异构体中，只有一个手性碳原子的构型不同，其余的构型都相同的非对映体叫差向异构体。
14.异头碳（anomeric carbon）：单糖由直链变成环状结构时，羰基碳原子成为新的手性中心，导致C1差向异构化，产生两个非对映异构体。
在环状结构中，半缩醛碳原子称为异头碳原子。
15.半缩醛（hemiacetal）：醛基和一个醇基缩合形成的产物。
通过该反应，使单糖形成环状结构。
16.变旋（mutarotation）：当一种旋光异构体如糖，溶于水中转变成几种不同旋光异构体的平衡混合物时，随着时间而发生的旋光变化。
18.糖苷键（glycosidic bond）：一个单糖或糖链还原端半缩醛上的羟基与另一个分子(如醇、糖、嘌呤或嘧啶)的羟基、胺基或巯基之间缩合形成的缩醛键或缩酮键。
常见的糖苷键有O-糖苷键和N-糖苷键。
19.还原糖（reducing sugar）：能够还原斐林(H.von Fehling)试剂或托伦斯(B.Tollens)试剂的糖称为还原糖，所有的单糖（除二羟丙酮），不论醛糖、酮糖都是还原糖。
大部分双糖也是还原糖，蔗糖例外。
22.淀粉（starch）：由D-葡萄糖单体组成的同聚物。
包括直链淀粉和支链淀粉两种类型，为植物中糖类的主要贮存形式。
生物化学考研精解名词解释答案(下)
生化考研精解名词解释答案（下）温馨提示：部分解释不是采自教材，如有疑问，请参考课本！第十章糖代谢（P124-125）1.糖酵解（glycolysis）：由10步酶促反应组成的糖分解代谢途径。
通过该途径，一分子葡萄糖转化为两分子丙酮酸，同时净生成两分子A TP和两分子NADH。
2.发酵（fermentation）：营养分子（Eg葡萄糖）产能的厌氧降解。
在乙醇发酵中，丙酮酸转化为乙醇和CO2。
3.巴斯德效应（Pasteur effect）：氧存在下，酵解速度放慢的现象。
4.底物/无效循环（substrate/futile cycle）：一对酶催化的循环反应，该循环通过ATP的水解导致热能的释放。
Eg葡萄糖+A TP=葡萄糖6-磷酸+ADP与葡萄糖6-磷酸+H2O=葡萄糖+P i 反应组成的循环反应，其净反应实际上是ＡＴＰ＋H2O＝ＡＤＰ＋Ｐi。
6.底物水平磷酸化（substrate-level phosphorylation）：ADP或某些其它的核苷-5′—二磷酸的磷酸化是通过来自一个非核苷酸底物的磷酰基的转移实现的。
这种磷酸化与电子的传递链无关。
7.糖原分解（glycogenolysis/glycogen breakdown）：从糖原解聚生成葡萄糖的细胞内分解过程，由糖原磷酸化酶等催化完成。
8.糖原合成（glycogen synthesis）：体内由葡萄糖合成糖原的过程。
主要合成场所为肝和肌肉。
包括UDPG途径和三碳途径。
9.磷酸解作用（phosphorolysis）：通过在分子内引入一个无机磷酸，形成磷酸脂键而使原来键断裂的方式。
实际上引入了一个磷酰基。
10.糖异生作用（gluconeogenesis）：由简单的非糖前体转变为糖的过程。
糖异生不是糖酵解的简单逆转。
虽然由丙酮酸开始的糖异生利用了糖酵解中的七步近似平衡反应的逆反应，但还必需利用另外四步酵解中不曾出现的酶促反应，绕过酵解过程中不可逆的三个反应。
生物化学考研考博简答题及名词解释总结
生物化学考研考博简答题及名词解释总结引言生物化学是研究生物体分子组成、结构和功能，以及这些分子如何相互作用的科学。
本文档旨在为生物化学考研考博的考生提供一份简答题和名词解释的复习总结。
1. 蛋白质化学名词解释蛋白质（Protein）：由氨基酸组成的大分子，是生命活动的主要承担者。
氨基酸（Amino Acid）：蛋白质的基本组成单位，含有氨基和羧酸。
肽键（Peptide Bond）：连接氨基酸的化学键，由-CO-NH-组成。
简答题蛋白质的四级结构是什么？答：蛋白质的四级结构是指多肽链间的相互作用形成的三维空间结构。
它包括一级结构（氨基酸序列）、二级结构（α-螺旋和β-折叠）、三级结构（多肽链的折叠）和四级结构（亚基间的相互作用）。
酶的工作原理是什么？答：酶作为生物催化剂，通过降低化学反应的活化能，加速反应速率。
酶通常具有活性部位，能够与底物特异性结合，形成酶-底物复合物，促进反应进行。
2. 核酸化学名词解释核酸（Nucleic Acid）：包括DNA和RNA，是遗传信息的载体。
碱基（Base）：核酸分子中的含氮碱基，包括腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胞嘧啶（C）和胸腺嘧啶（T）或尿嘧啶（U）。
互补配对（Complementary Base Pairing）：DNA双螺旋结构中，腺嘌呤（A）与胸腺嘧啶（T）之间形成两个氢键，鸟嘌呤（G）与胞嘧啶（C）之间形成三个氢键。
简答题DNA复制的基本原则是什么？答：DNA复制遵循半保留复制原则，即每个新合成的DNA分子包含一个原始链和一个新合成的互补链。
转录和翻译过程中涉及哪些关键组分？答：转录过程中涉及RNA聚合酶、启动子、终止子等。
翻译过程中涉及mRNA、tRNA、核糖体、氨基酸活化酶等。
3. 代谢生物化学名词解释代谢途径（Metabolic Pathway）：细胞内一系列有序的化学反应。
能量货币（Energy Currency）：ATP是细胞内能量传递和储存的主要分子。
生物化学名词解释
生化考研精解名词第一章糖类（p6）6.构型（configuration）：在立体化学中，因分子中存在不对称中心而产生的异构体。
有D 型和L型两种。
构型的改变涉及光学活性的变化。
7.构象（conformation）：分子中由于共价单键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排列。
构象的改变不涉及共价键的断裂和重新组成，也无光学活性的变化。
12.差向异构体（epimer）：在立体化学中，含有多个手性碳原子的立体异构体中，只有一个手性碳原子的构型不同，其余的构型都相同的非对映体叫差向异构体。
anomeric carbon）：单糖由直链变成环状结构时，羰基碳原子成为新的手性中心，导致C1差向异构化，产生两个非对映异构体。
在环状结构中，半缩醛碳原子称为异头碳原子。
15.半缩醛（hemiacetal）：醛基和一个醇基缩合形成的产物。
通过该反应，使单糖形成环状结构。
16.变旋（mutarotation）：当一种旋光异构体如糖，溶于水中转变成几种不同旋光异构体的平衡混合物时，随着时间而发生的旋光变化。
18.糖苷键（glycosidic bond）：一个单糖或糖链还原端半缩醛上的羟基与另一个分子(如醇、糖、嘌呤或嘧啶)的羟基、胺基或巯基之间缩合形成的缩醛键或缩酮键。
常见的糖苷键有O-糖苷键和N-糖苷键。
22.淀粉（starch）：由D-葡萄糖单体组成的同聚物。
包括直链淀粉和支链淀粉两种类型，为植物中糖类的主要贮存形式。
23.糖原（glycogen）：①一种广泛分布于哺乳类及其他动物肝、肌肉等组织的、多分散性的高度分支的葡聚糖，以α-1,4-糖苷键连接的葡萄糖为主链，并有相当多α-1,6分支的多糖，用于能源贮藏。
②完全由葡萄糖组成的分支长链多糖。
为动物中糖类的主要贮存形式。
25.纤维素（cellulose）：①葡萄糖分子通过β-1,4-糖苷键连接而形成的葡聚糖。
通常含数千个葡萄糖单位，是植物细胞壁的主要成分。
②由葡萄糖单元共价连接的长链所组成的结构多糖。
生物化学考研名词解释part1
生物化学考研名词解释part1蛋白质化学两性离子指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或者偶极离子。
氨基酸是含有一个碱性氨基与一个酸性羧基的有机化合物，氨基通常连在α-碳上。
等电点pI使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH值必需氨基酸指人体（与其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。
凯氏定氮法蛋白质与亚硝酸反应，产生氮气，通过产生的氮气的量，来计算蛋白质的含量茚三酮反应在加热条件下，氨基酸或者肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。
纸层析是用滤纸作为支持物的一种分配层析，他是利用极性与非极性氨基酸在水与有机溶剂中溶解度不一致的特点，在滤纸上进行分离的一种方法分配层析利用固定相与流淌相之间对待分离组分溶解度的差异来实现分离的一种方法Rf值样品中某成分在纸层析或者薄层层析特定溶剂系统中移动的距离与流淌相前沿的距离之比。
肽两个或者两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物肽键一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。
双缩脲反应白质在碱性溶液中与硫酸铜作用形成紫蓝色络合物的呈色反应。
在540nm 波长处有最大汲取。
可用于蛋白质的定性与定量检测。
一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，与二硫键的位置二级结构指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕与折叠的方式。
三级结构指蛋白质在二级结构的基础上借助各类次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
四级结构指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。
超二级结构指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
结构域指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。
构型指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或者取代基团的空间排布。
构型的转变伴随着共价键的断裂与重新形成。
生物化学名词解释和简答题
名词解释：同工酶：催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质、免疫学性质都不相同的一组酶。
一碳单位：某些氨基酸在分解代谢中产生的含有一个碳原子的有机基团（一碳单位不能游离存在，须和四氢叶酸结合而参与物质代谢）。
氧化呼吸链：在线粒体内膜上，具有氧化还原功能的酶复合体按一定顺序排列，组成能传递氢和电子的链式反应体系，亦称为电子传递链。
生物氧化（细胞呼吸）：糖、脂肪、蛋白质等营养物质在活细胞中氧化生成水和co2、释放出能量的过程。
氧化磷酸化：在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化储能，生成ATP的过程。
酮体：脂酸在肝内氧化分解时特有的中间代谢产物，包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮。
脂肪动员：储存在脂肪细胞的甘油三酯通过脂肪酶的水解作用释放甘油和脂肪酸，释放入血，运至其他组织氧化利用的过程。
黄疸：胆红素为金黄色色素，在血清中含量过高时，可扩散入组织，造成组织黄染，成为黄疸。
肝的生物转化：机体对内外源性非营养物质进行代谢转化，改变其生物活性，增强其水溶性，使之易排出体外的过程。
肠肝循环：胆汁酸随胆汁排入肠腔后，通过重吸收经门静脉，在肝内转化成结合型胆汁酸，经胆道再次排入肠腔循环的过程蛋白质的一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸残基从N末端到C末端的排列顺序以及二硫键的位置；二级结构：蛋白质中某一阶段肽链主链的局部空间结构；三级结构：蛋白质分子所有原子，即包括主链原子也包括侧链原子的空间排布。
四级结构：蛋白质亚基之间的结合。
分子伴侣:一类能介导肽链进行正确折叠形成特定空间构象的的蛋白质。
结构域:大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个独立的球状区域，折叠得较为紧密，具有生理功能(超二级结构)蛋白质变构效应：一些小分子的配体与蛋白质非活性中心部位结合后导致其结构改变，进而引起功能改变的现象。
蛋白质的变性：蛋白质空间结构遭到破坏，可导致理化性质的改变和生物学活性的丧失等电点：蛋白质溶液处于某一PH时，蛋白质解离成正负离子趋势相等，即成为兼性离子，此时溶液PH成为蛋白质的等电点模体、分子病、肽平面、氨基酸残基、肽键、亚基全酶、酶原、必需基团、酶的活性中心、km、不可逆性抑制作用、变构调节、酶的共价修饰简答题：1.脂代谢：A体内胆固醇合成原料以及去路原料：乙酰CoA,ATP，还原当量（NADPH+氢离子）去路：1）主要去路是在肝细胞中转化成胆汁酸；2）作为前体物质参与合成类固醇激素；3）被氧化生成维生素D的前体7-脱氢胆固醇B酮体生理意义：1能透过血脑屏障以及肌肉的毛细血管壁，是肌肉和脑组织的重要能源；2）减少糖的利用，有利于维持血糖水平，节省蛋白质的消耗2.DNA的生物合成A DNA复制特点主要有哪些？什么是半保留复制主要特点：半保留复制、双向复制、半不连续复制。
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生化考研精解名词解释答案（上）温馨提示：部分解释不是采自教材，如有疑问，请参考课本！第一章糖类（p6）6.构型（configuration）：在立体化学中，因分子中存在不对称中心而产生的异构体中的原子或取代基团的空间排列关系。
有D型和L型两种。
构型的改变要有共价键的断裂和重新组成，从而导致光学活性的变化。
7.构象（conformation）：分子中由于共价单键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排列。
指一组结构而不是指单个可分离的立体化学形式。
构象的改变不涉及共价键的断裂和重新组成，也无光学活性的变化。
12.差向异构体（epimer）：在立体化学中，含有多个手性碳原子的立体异构体中，只有一个手性碳原子的构型不同，其余的构型都相同的非对映体叫差向异构体。
14.异头碳（anomeric carbon）：单糖由直链变成环状结构时，羰基碳原子成为新的手性中心，导致C1差向异构化，产生两个非对映异构体。
在环状结构中，半缩醛碳原子称为异头碳原子。
15.半缩醛（hemiacetal）：醛基和一个醇基缩合形成的产物。
通过该反应，使单糖形成环状结构。
16.变旋（mutarotation）：当一种旋光异构体如糖，溶于水中转变成几种不同旋光异构体的平衡混合物时，随着时间而发生的旋光变化。
18.糖苷键（glycosidic bond）：一个单糖或糖链还原端半缩醛上的羟基与另一个分子(如醇、糖、嘌呤或嘧啶)的羟基、胺基或巯基之间缩合形成的缩醛键或缩酮键。
常见的糖苷键有O-糖苷键和N-糖苷键。
19.还原糖（reducing sugar）：能够还原斐林(H.von Fehling)试剂或托伦斯(B.Tollens)试剂的糖称为还原糖，所有的单糖（除二羟丙酮），不论醛糖、酮糖都是还原糖。
大部分双糖也是还原糖，蔗糖例外。
22.淀粉（starch）：由D-葡萄糖单体组成的同聚物。
包括直链淀粉和支链淀粉两种类型，为植物中糖类的主要贮存形式。
23.糖原（glycogen）：①一种广泛分布于哺乳类及其他动物肝、肌肉等组织的、多分散性的高度分支的葡聚糖，以α-1,4-糖苷键连接的葡萄糖为主链，并有相当多α-1,6分支的多糖，用于能源贮藏。
②完全由葡萄糖组成的分支长链多糖。
为动物中糖类的主要贮存形式。
25.纤维素（cellulose）：①葡萄糖分子通过β-1,4-糖苷键连接而形成的葡聚糖。
通常含数千个葡萄糖单位，是植物细胞壁的主要成分。
②由葡萄糖单元共价连接的长链所组成的结构多糖。
是植物细胞壁的主要组成成分。
第二章脂类（p12）1.必需脂肪酸（essential fatty acid）：不能被细胞或机体以相应需要量合成或从其膳食前体合成，而必需由膳食供给的多不饱和脂酸。
对哺乳动物而言，亚油酸与亚麻酸皆是营养必需的。
3.皂化值（saponification value）：完全皂化1g油脂所需氢氧化钾的毫克数。
是三酰甘油中脂肪酸平均链长的量度，即三酰甘油平均分子量的量度。
4.碘值（iodine value）：脂肪不饱和程度的一种度量，等于100g脂肪所摄取碘的克数。
检测时，以淀粉液作指示剂，用标准硫代硫酸钠液进行滴定。
碘值大说明油脂中不饱和脂肪酸含量高或其不饱和程度高。
6.酸值（acid value）：中和1g油脂中的游离脂肪酸所需氢氧化钾的毫克数。
常用以表示其缓慢氧化后的酸败程度。
一般酸值大于6的油脂不宜食用。
第三章蛋白质化学一氨基酸与肽（p18-19）1.兼性离子/两性电解质（zwitterion/ampholyte）：同时带有正电荷和负电荷的离子，同时带有可解离为负电荷和正电荷基团的电解质。
如氨基酸处于某一pH时游离成正、负离子相等的状态，此时该氨基酸的净电荷为零。
2.必需氨基酸（essential amino acid，EAA）：必需氨基酸指的是人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。
它是人体（或其它脊椎动物）必不可少，而机体内又不有合成的，必须从食物中补充的氨基酸，称必需氨基酸。
对成人来讲必需氨基酸共有八种：赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、缬氨酸。
3.等电点（isoelectric point，PI）：蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH，此时蛋白质或两性电解质在电场中的迁移率为零。
4.肽键（peptide bond）：一个氨基酸的羧基与另一氨基酸的氨基发生缩合反应脱水成肽时，羧基和氨基形成的酰胺键。
具有类似双键的特性，除了稳定的反式肽键外，还可能出现不太稳定的顺式肽键。
9.活性肽（active peptide）：肽是两个或两个以上的氨基酸以肽键相连的化合物，在人体内起重要生理作用，发挥生理功能。
具有活性的多肽称为活性肽，又称生物活性肽或生物活性多肽。
二蛋白质的三维结构（p31）4.α螺旋（α-helix）：蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。
每个氨基酸残基（第n个）的羰基与多肽链C端方向的第4个残基（第4+n个）的酰胺氮形成氢键。
在古典的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm.5.β折叠片（β-pleated sheet）：β片可以想象为有折叠的条状纸片侧向并排而成，在这里多肽主链沿纸条形成锯齿状，α-碳位于折叠线上。
注意，在β片上的侧链垂直于折叠片平面，并交替地从平面上下两侧伸出。
β片可以有两种形式，一种是平行式，另一种是反平行式。
6.发夹结构（hairpin structure）：蛋白质的二级结构中呈现的类似于“发夹”状的结构。
7.无规则卷曲（random coil）：泛指那些不能被归入明确的二级结构元件的多肽区段。
实际上这些区段大多数既不是卷曲，也不是完全无规的，但是它们受侧链的影响很大。
8.蛋白质的二级结构（protein secondary structure）：蛋白质二级结构:指蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕的方式。
二级结构主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角。
常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的，氢键是稳定二级结构的主要作用力。
蛋白质在形成立体结构时，其多肽链部分首先折叠成α-型螺旋（α-helix）和β-型(β-sheet)结构，并由此进一步可折叠成球形。
此时，将α螺旋和β型结构称为二级结构。
在蛋白质以外，例如在tRNA有三叶草叶型结构，也可称为二级结构。
9.超二级结构（super-secondary structure）：蛋白质二级结构和三级结构之间的一个过渡性结构层次，在肽链折叠过程中，因一些二级结构的构象单元彼此相互作用组合而成。
典型的超二级结构有罗斯曼折叠模式βαβ、4股α螺旋形成的四螺旋束等。
10.结构域（structure domain）：蛋白质或核酸分子中含有的、与特定功能相关的一些连续的或不连续的氨基酸或核苷酸残基。
11.亚基（subunit）：(1)蛋白质的最小共价单位。
由一条多肽链或以共价键连接在一起的几条多肽链组成。
(2)寡蛋白质的功能单位；大分子的亚结构，如细菌70S核蛋白体中的30S 或50S亚基。
12.蛋白质三级结构（protein tertiary structure）：指一条多肽链在二级结构的基础上，进一步盘绕，折叠，从而产生特定的空间结构13.蛋白质四级结构（protein quaternary structure）：指亚基的种类，数目及各个亚基在寡聚蛋白中的空间排布和亚基之间的互相作用。
14.蛋白质变性（protein denaturation）：是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。
15.蛋白质复性（protein renaturation）：如果变性条件剧烈持久，蛋白质的变性是不可逆的。
如果变性条件不剧烈，这种变性作用是可逆的，说明蛋白质分子内部结构的变化不大。
这时，如果除去变性因素，在适当条件下变性蛋白质可恢复其天然构象和生物活性，这种现象称为蛋白质的复性三蛋白质结构和功能的关系（p40）2.寡聚蛋白（oligomeric protein）：由两条或两条以上的多肽链组成的蛋白质统称为寡聚蛋白。
4.协同效应（synergism）：在血红蛋白与氧结合的过程中，首先一个氧分子与血红蛋白四个亚基中的一个结合，与氧结合之后的珠蛋白结构发生变化，造成整个血红蛋白结构的变化，这种变化使得第二个氧分子相比于第一个氧分子更容易寻找血红蛋白的另一个亚基结合，而它的结合会进一步促进第三个氧分子的结合，以此类推直到构成血红蛋白的四个亚基分别与四个氧分子结合。
而在组织内释放氧的过程也是这样，一个氧分子的离去会刺激另一个的离去，直到完全释放所有的氧分子，这种有趣的现象称为协同效应。
5.肌红蛋白（myoglobin，Mb）：肌肉中运载氧的蛋白质，由153个氨基酸残基组成，含有血红素，和血红蛋白同源，与氧的结合能力介于血红蛋白和细胞色素氧化酶之间，可帮助肌细胞将氧转运到线粒体。
6.血红蛋白（hemoglobin，Hb）：血红蛋白是高等生物体内负责运载氧的一种蛋白质。
血红蛋白是使血液呈红色的蛋白，它由四条链组成，两条α链和两条β链，每一条链有一个包含一个铁原子的环状血红素。
7.波尔效应（Bohr effect）：血液pH值降低或pCO2升高，使Hb对O2的亲和力降低，在任意pO2下Hb氧饱和度均降低，氧离曲线右移，反之，pH值升高或pCO2降低，则Hb对O2的亲和力增加，在任意pO2下Hb氧饱和度均增加，氧离曲线左移。
pH对Hb氧亲和力的这种影响称为波尔效应。
（见课本p80）8.别构效应（allosteric effect）：配体与寡聚蛋白质上的一个部位结合将通过构像变化影响同一蛋白质分子上其他结合部位的结合亲和力，称为别构效应。
9.镰刀状细胞贫血症（antigen and antibody）：该病是由于基因突变导致血红蛋白分子中氨基酸残基被更换所造成的。
使得红细胞呈长而薄，新月状或镰刀状。
第四章酶（p66-p67）1.核酶（ribozyme）：具有催化活性的RNA，即化学本质是核糖核酸(RNA)，却具有酶的催化功能。
4.活化能（activation energy）：一般分子转化为活化分子所吸收的最小平均平动能，代表分子进行有效碰撞所需的起码的额外能量要求。
6.反馈抑制（feedback inhibition）：一种负反馈机制，其中酶促反应的末端产物可抑制在此产物合成过程中起作用的酶。
这种抑制具有协同性、积累性和序贯性。