第5章-蛋白质结构解析讲课教案

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蛋白质结构与功能教学教案

蛋白质结构与功能教学教案

强调重点和难点, 帮助学生理解和 记忆
引导学生思考蛋 白质结构与功能 的关系,培养他 们的思维能力
布置作业,让学 生巩固所学知识 ,并鼓励他们查 阅相关资料,拓 展知识面
布置作业
阅读相关文献,了解蛋白质结构与功能的基本概念 完成课后习题,巩固所学知识 设计一个实验方案,探究蛋白质结构与功能的关系 撰写实验报告,总结实验结果和心得体会
蛋白质结构与功能教学教 案录项标题
教学目标
03
教学内容
04
教学方法
05
教学步骤
06
教学评估
添加章节标题
教学目标
知识目标
掌握蛋白质的功能
理解蛋白质的基本结构
学会分析蛋白质结构与功能 的关系
提高学生自主学习和探究能 力
能力目标
掌握蛋白质的基本结构和功能
理解蛋白质的合成、分解和修 饰过程
蛋白质的结构:一级结构、 二级结构、三级结构、四
级结构
蛋白质的功能:酶催化、 信号传导、免疫应答、细
胞骨架等
结构与功能的关系:结构 决定功能,功能反映结构
实例分析:特定蛋白质的 结构与功能的对应关系
教学方法
讲授法
讲解蛋白质的结构和功能
引导学生思考蛋白质的结构与功能 的联系
添加标题
添加标题
添加标题
教学评估
课堂表现
学生参与度: 观察学生是否 积极参与课堂
讨论和提问
理解程度:评 估学生对蛋白 质结构与功能 的理解和掌握
程度
互动情况:关 注学生之间的 互动和合作, 以及他们是否 能够有效地解
决问题
学习效果:通 过测试或作业 评估学生的学 习效果,以及 他们是否能够 将所学知识应 用到实际问题

蛋白质的结构与功能教案

蛋白质的结构与功能教案

蛋白质的结构与功能教案一、教学目标1. 了解蛋白质的基本概念及其在生物体中的重要性。

2. 掌握蛋白质的结构组成,包括氨基酸、肽链和三级结构。

3. 理解蛋白质的功能多样性,如酶、结构蛋白、运输蛋白等。

4. 探究蛋白质结构与功能之间的关系。

5. 培养学生的实验操作能力和科学思维。

二、教学内容1. 蛋白质的基本概念1.1 蛋白质的定义1.2 蛋白质在生物体中的作用2. 蛋白质的结构组成2.1 氨基酸的结构与分类2.2 氨基酸的脱水缩合反应2.3 肽链的盘曲折叠形成三级结构3. 蛋白质的功能多样性3.1 酶的作用及其与蛋白质的关系3.2 结构蛋白的功能与例子3.3 运输蛋白的功能与例子4. 蛋白质结构与功能之间的关系4.1 结构决定功能的原则4.2 蛋白质结构与功能相适应的例子5. 实验操作与科学探究5.1 蛋白质的提取与分离实验5.2 蛋白质功能实验(如酶活性测定)三、教学方法1. 采用问题驱动的教学方式,引导学生思考蛋白质的结构与功能之间的关系。

2. 利用多媒体课件辅助教学,展示蛋白质的结构和功能实例。

3. 实验操作相结合,培养学生的实践能力。

4. 开展小组讨论,促进学生间的交流与合作。

四、教学评价1. 课堂问答:检查学生对蛋白质基本概念的理解。

3. 实验报告:评估学生在实验操作过程中的表现及实验结果。

五、教学资源1. 多媒体课件:展示蛋白质的结构和功能实例。

2. 实验材料:用于蛋白质提取与分离实验、酶活性测定等。

3. 参考书籍:提供蛋白质结构与功能的相关知识。

4. 网络资源:查询蛋白质相关的研究进展。

六、教学活动1. 导入新课:通过展示蛋白质在生物体中的重要作用,引起学生对蛋白质结构与功能的兴趣。

2. 课堂讲解:详细讲解蛋白质的基本概念、结构组成、功能多样性及结构与功能之间的关系。

3. 案例分析:以具体的蛋白质为例,分析其结构与功能的关系。

4. 实验操作:指导学生进行蛋白质提取与分离实验,观察蛋白质的性质和变化。

蛋白质的结构教案

蛋白质的结构教案

蛋白质的结构教案教案标题:蛋白质的结构教案教案目标:1. 了解蛋白质的基本概念和作用;2. 掌握蛋白质的结构组成和层级结构;3. 能够描述蛋白质的结构与功能的关系;4. 培养学生的观察、实验设计和科学交流能力。

教学重点:1. 蛋白质的基本概念和作用;2. 蛋白质的结构组成和层级结构。

教学难点:1. 蛋白质的结构与功能的关系。

教学准备:1. PowerPoint演示文稿;2. 实验材料:鸡蛋白、盐酸、酒精、试管、显微镜等;3. 学生实验记录本。

教学过程:步骤一:导入(5分钟)1. 利用图片或视频展示一些与蛋白质相关的食物,引起学生对蛋白质的兴趣;2. 提问:你们知道蛋白质是什么吗?它在我们身体中扮演着什么角色?步骤二:讲解蛋白质的基本概念和作用(10分钟)1. 使用PowerPoint演示文稿,介绍蛋白质的定义和作用;2. 引导学生思考:蛋白质在我们身体中起到了哪些重要的功能?步骤三:讲解蛋白质的结构组成和层级结构(15分钟)1. 使用PowerPoint演示文稿,详细介绍蛋白质的结构组成和层级结构,包括氨基酸、多肽链、二级结构、三级结构和四级结构;2. 引导学生思考:蛋白质的结构对其功能有何影响?步骤四:实验探究蛋白质的结构(20分钟)1. 将鸡蛋白分别加入盐酸和酒精中,观察其变化;2. 学生记录实验现象,并进行讨论:为什么鸡蛋白在不同溶液中会有不同的变化?步骤五:总结与拓展(10分钟)1. 学生回答问题:蛋白质的结构与功能之间有何关系?2. 引导学生思考:如果改变蛋白质的结构,会对其功能产生什么影响?3. 提供拓展阅读材料,让学生进一步了解蛋白质的结构与功能的关系。

步骤六:作业布置(5分钟)1. 要求学生根据所学知识,设计一个简单的实验,验证蛋白质结构与功能之间的关系;2. 要求学生撰写实验计划和预测结果,并在下节课前提交。

教学延伸:1. 鼓励学生进行更深入的研究,了解蛋白质的其他结构和功能;2. 组织学生参观科学实验室,亲身体验蛋白质的研究过程;3. 鼓励学生参加科学竞赛,分享他们的研究成果。

食品化学教案—第5章蛋白质

食品化学教案—第5章蛋白质

食品化学教案—第5章蛋白质教案概要:本节课将介绍蛋白质在食品中的应用和与其他成分的相互作用。

学生可以通过实验、案例分析等方式来深入了解蛋白质的作用机制和应用领域。

教学目标:1.熟悉蛋白质在食品中的功能和应用;2.了解蛋白质与其他成分的相互作用;3.通过案例分析,培养学生解决问题的能力。

教学重点和难点:1.蛋白质的功能和应用;2.蛋白质与其他成分的相互作用;3.案例分析。

教学过程:一、复习和导入(10分钟)1.复习上节课的内容,与同学们一起回顾蛋白质的结构和分类;2.导入本节课的主题,引导学生思考蛋白质在食品中的作用和应用。

二、蛋白质在食品中的功能和应用(20分钟)1.讲解蛋白质在食品中的功能,如增加食品的质地和口感,调整食品的颜色和味道等;2.通过实例介绍蛋白质在不同食品中的应用,如面粉中的谷蛋白质、乳制品中的酪蛋白质等;3.引导学生思考蛋白质在食品中的应用可能存在的问题和挑战。

三、蛋白质与其他成分的相互作用(20分钟)1.讲解蛋白质与碳水化合物、脂类等其他成分的相互作用,如酥皮制品中的蛋白质与脂类的复合作用等;2.通过实验演示蛋白质与其他成分相互作用的实例,帮助学生理解这些作用的机制;3.提出问题,让学生思考蛋白质与其他成分相互作用可能对食品的品质和稳定性产生的影响。

四、案例分析(30分钟)1.提供一些蛋白质在食品中的实际案例,并分组让学生进行讨论和分析;2.每个小组选择一个案例,并通过讨论和分析回答相关问题;3.每个小组汇报自己的分析结果,并与全班共同讨论。

五、总结和评价(10分钟)1.总结本节课的主要内容和学到的知识;2.分享学生在案例分析中的思考和解决问题的经验;3.给予学生评价和鼓励,激发他们的学习兴趣和动力。

教学辅助措施:1.课堂展示:展示一些蛋白质在食品中的示意图和实例;2.实验器材:准备一些实验所需的试剂和器材;3.教学辅助资料:提供一些蛋白质在食品中的案例和相关资料供学生进行分析和讨论。

生物初中三年级蛋白质的结构与功能教案

生物初中三年级蛋白质的结构与功能教案

生物初中三年级蛋白质的结构与功能教案一、介绍蛋白质的概念及其重要性蛋白质是生物体内非常重要的有机化合物,它们在细胞中扮演着极为关键的角色。

蛋白质不仅参与到细胞的构建,还担任多种生物学过程中的调节者和催化剂,具有结构与功能的密切关系。

二、蛋白质的基本结构1. 氨基酸是构成蛋白质的基本单元:氨基酸是由一个氨基(NH₂)、一个羧基(COOH)和一个侧链(R)组成的。

2. 蛋白质的多肽链:多个氨基酸通过肽键形成长链,称为多肽链。

三、蛋白质的四级结构蛋白质的结构按照四个层次进行组织,即一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。

1. 一级结构:指的是蛋白质的氨基酸序列。

2. 二级结构:包括α-螺旋和β-折叠。

α-螺旋:氢键形成螺旋状的结构。

β-折叠:氢键形成折叠的结构。

3. 三级结构:通过氢键、电离键、范德华力等力作用形成的空间构型。

4. 四级结构:多个多肽链或蛋白质互相作用,形成功能性的超级结构。

四、蛋白质的功能与分类1. 功能性蛋白质:参与到生物体的代谢调节、免疫反应、传递信号等各种生物学过程中。

2. 纤维蛋白质:具有机械强度,构成形态稳定的细胞和组织。

3. 结构蛋白质:构成细胞和组织的基本骨架。

4. 运输蛋白质:在生物体内负责物质的转运和运输。

5. 酶蛋白质:作为催化剂参与到生物化学反应中。

五、蛋白质的来源与摄入蛋白质可以从食物中摄取,如肉类、鱼类、禽类、豆类、奶制品等。

植物蛋白质可以通过合理的搭配来达到与动物蛋白质相当的营养价值。

同时,合理的摄入量也需要根据年龄、性别、体重和活动水平等因素进行调节。

六、蛋白质缺乏与过量对机体的影响1. 缺乏蛋白质:会导致生长发育迟缓、免疫力下降、贫血等问题。

2. 过量蛋白质:会增加肾脏负担、诱发肾脏疾病,还可能导致肥胖等健康问题。

七、重点内容总结归纳通过本讲述,我们了解了蛋白质的基本结构与功能。

蛋白质是体内非常重要的有机化合物,由氨基酸构成多肽链。

蛋白质的结构有一级、二级、三级和四级四个层次,不同的结构决定了蛋白质的功能。

蛋白质的结构与功能授课用PPT教案

蛋白质的结构与功能授课用PPT教案

间结• 构
三级结构(tertiary structure ) 一条多肽链中所有原子或基团在三维
空间的整体排布
• 四级结构(quarternary structure )
- 多个多肽链的组合
蛋白质的一级结构
蛋白质的一级结构指蛋白质分子中多肽链 的氨基酸排列顺序(注意方向),包括二硫键 的位置。
▪ 主要的化学键:肽键,二硫键
2.化学性质 氨基酸的两性解离与等电点
氨基酸是两性电解质,其解离程度取决于所处溶液的 酸碱度。
等电点(isoeletric point,PI):当溶液浓度为某 一pH值时,氨基酸分子中所含的-NH3+和-COO-数目正好相 等,成为兼性离子,净电荷为0,呈电中性,此时溶液的 pH值即为氨基酸的等电点。
在等电点时,氨基酸既不向正极也不向负极移动,pH 变化时,迁移发生变化。
COOH -H +
COO- -H+
COO-
H3N+ C H p K 1 ' H 3N + C H p K 2 ' H 2N C H
R
+ H+
R
+H+
R
pH﹤pI 阳离子
pH=pI 两性离子
pH﹥pI 阴离子
pI 是氨基酸的特征常数
分析多肽链的N-末端和C-末端残基(二硝基氟苯法,丹酰氯法)
用两种不同的裂解方式裂解多肽链为较小片段
测定各片段的氨基酸顺序
用片段重叠法重新建立完整多肽链的一级结构
测序步骤
A.多肽链的拆分
由多条多肽链组成的蛋白质分子,必须先进行 蛋 拆分。可用8mol/L尿素或6mol/L盐酸胍处理,即可 白 分开多肽链(亚基) 质

大学生物化学教案:蛋白质的结构与功能

大学生物化学教案:蛋白质的结构与功能

大学生物化学教案:蛋白质的结构与功能第一部分:导言1.1 引言•蛋白质是生命体内最基本的分子,在维持生命活动中起着重要作用。

•本教案将介绍蛋白质的结构与功能,帮助学生全面理解蛋白质在生物体内的重要地位。

1.2 目标•了解蛋白质的基本概念和特点;•理解蛋白质多样性及其结构类型;•掌握蛋白质与功能之间的关系。

第二部分:蛋白质的基础知识2.1 蛋白质概述2.1.1 定义•蛋白质是由氨基酸组成的巨大有机分子,是生物体内最重要和最复杂的分子之一。

#### 2.1.2 功能•蛋白质可参与细胞结构形成、酶催化反应、信号传递等多种生物功能。

2.2 氨基酸与多肽链2.2.1 氨基酸分类•根据侧链的特性,氨基酸可分为极性、非极性和特殊氨基酸。

#### 2.2.2 蛋白质结构单元•多个氨基酸通过肽键连接形成多肽链,而多肽链组装在一起形成蛋白质。

2.3 蛋白质的结构级别2.3.1 一级结构:多肽链序列•一级结构是指蛋白质的氨基酸序列。

#### 2.3.2 二级结构:α-螺旋和β-折叠•α-螺旋由多个氨基酸残基沿着螺旋形排列而成;•β-折叠由相邻两条多肽链片段之间的氢键连接而成。

#### 2.3.3 三级结构:空间结构•蛋白质通过各种作用力(如静电相互作用、范德华力等)在三维空间中摆布而成。

#### 2.3.4 四级结构:亚单位•某些蛋白质由多个相同或不同的多肽链组装而成。

第三部分:蛋白质的功能与应用3.1 蛋白质的功能分类3.1.1 酶•酶是蛋白质中最常见的功能类别,用于催化生物体内的化学反应。

####3.1.2 结构蛋白•结构蛋白可以提供细胞和组织的支持和稳定性。

#### 3.1.3 运输蛋白•运输蛋白参与分子、离子等物质在生物体内的转运。

#### 3.1.4 抗体•抗体是免疫系统中的蛋白质,用于识别和消灭入侵的病原体。

#### 3.1.5 受体与信号传导蛋白•受体和信号传导蛋白参与细胞间的信号传递过程。

蛋白质结构解析课件

蛋白质结构解析课件

学习交流PPT
46
多对同晶型置换法(MIR)
• 在蛋白质晶体中引入散射能力强的重金属原子如 Pb和Hg等作为标志原子,制备出重原子的衍生物, 然后求出这些重原子在晶胞中的坐标,根据坐标 计算出重原子散射波在各个衍射点的相角,最后 推测出蛋白质分子在各个衍射中的位相。
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47
多波长反常散射法(MAD)
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40
晶体初步鉴定
偏光显微镜观察、染色、电泳等
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41
3、衍射数据收集和处理
• 第三代同步辐射光源的应用使得用20-40 um大小的 晶体解析高分辨率结构已经成为现实
• 目前世界上比较著名的同步辐射工作站有多个: APS(USA); ESRF(France); SPring-8 (Japan)
• 通过在待测结晶蛋白质溶液的体积、浓度和组成 固定的条件下,直接将不同量的饱和沉淀剂加入 未饱和的蛋白质溶液以产生一个浓度梯度而使蛋 白质在不同的过饱和溶液中结晶。
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33
学习交流PPT
34
(2)透析法( Dialysis )
• 利用半透膜允许小分子透过而大分子不能透过的 性质来调节蛋白质溶液的沉淀剂浓度、pH或离子 强度,从而使蛋白质溶液缓慢形成过饱和状态以 形成晶核。该法是培养蛋白质晶体的常用方法。
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42
同步辐射光源
上海同步辐射中心
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43
晶体收集和储存
液氮气冷技术
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44
4、位相求解
1. 分子置换法(MR) 2. 多对同晶型置换法(MIR) 3. 多波长反常散射法(MAD) 实验中经常联合使用
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人类第一张X光照片
伦琴妻子之手
图片出处:/yxxt/jindai/xgjsy/xgjsy.htm
1896年1月23日伦 琴将这一重大发现在维 尔兹堡物理医学会上报 告。Kolliker教授提议 将该射线命名为“伦琴 射线”,但伦琴却说: “我还没有彻底解释这 种射线的发生现象,还 是称它为X射线最恰 当。”
X射线衍射
1912年Max von Laue发现X射线具有衍 射的现象。(1914年的诺贝尔物理学奖)
图片出处:
/nobel/netshow/nobelscience/phys ics/physics03.htm
劳厄的实验装置
图片出处:/wuli/optics/ch2/page/ch51.htm
20世纪60年代解析一个蛋白质结构可以获 得诺贝尔奖;
20世纪70年代解析一个蛋白质结构则可成 为轰动世界的新闻;
饶子和院士
HIV基质蛋白 SARS
20世纪80年代解析一个蛋白质结构则可申请到教授的职位;
20世纪90年代解析一个蛋白质结构通常可以获得博士学位;
今天,一个博士研究生也许就可解析多个蛋白质结构,但如 果没有深入研究其结构与功能的关系,往往不能毕业。
1895年11月8日 ,德国物
理学家,50岁的伦琴在
自己的实验室中偶然发
现 一种从阴极射线管
中辐射出的新型射线,
由于对管子发出的“东
西”性质不确定,伦琴
就把这种射线命名为 “X射线” 。
伦琴实验室
图片出处: /viewthread.php?tid=4758
第五章 蛋白质结构解析
测定蛋白质结构的意义
• 人体基因数目仅比低等生物线虫多两倍。 如此少的基因是如何创造出人体如此复杂 的生命活动?
• 人体基因的主要功能是通过蛋白质来实现 的,蛋白质扮演着构筑生命大厦的主要角 色。人体中大约有10万种蛋白质。
蛋白质三维结构解析过程
第一节 X-射线衍射测定蛋白质结构
1959年佩鲁茨 (Perute)完成血 红蛋白0.55分辨 率的晶体结构
图片出处:http://www.hsgq.pudong-
/webinfo/jiaoyanzujianshe/hua xue/zhuye/minrentang/1962.htm (1962)
血红蛋白的四级结构 模型
X射线衍射用于蛋白质结构的测定
1954年伯纳尔(Bernal)获得第一张胃蛋白 酶晶体X衍射图片。
1957年肯特罗(Kendrew)完成肌红蛋白 的0.6 nm分辨率的蛋白质晶体结构
图片出处: http://www.drg.de/data/wuerdig ungen/Nobelpreise/RoenNobel .htm
亨利·布拉格(Henry Bragg)
劳伦斯·布拉格( Lawrence Bragg)
图片出处http://202.202.4.150/nobel/nobel1.htm
图片出处
/physics/laureates/1915/wl-braggbio.html
蛋白质结构解析的发展
图片出处: /arc hive/gal/source/kendrew.html
肌红蛋白的三维结构模型
图片出处: http:// / archive/Kendrew62.html
肌红蛋白的三维结构
图片出处: /Article/UploadFil es/200411121548876.jpg
图片出处/structure/proteinstructure10.asp
血红蛋白分子就是由二个由141个氨基酸残基组成的α亚基和二个由146个氨基酸 残基组成的β亚基按特定的接触和排列组成的一个球状蛋白质分子,每个亚基中 各有一个含亚铁离子的血红素辅基。四个亚基间靠氢键和八个盐键维系着血红蛋 白分子严密的空间构象。
X射线通过红宝石晶体(a)和硅单晶体(b)所拍摄的劳厄斑
图片处:/wuli/optics/ch2/page/ch51.htm
因在用X射线研究晶体结构方面所作出的杰出贡 献 ,亨利·布拉格(William Henry Bragg)和劳伦 斯·布拉格(William Lawrence Bragg)父子分享了 1915年的诺贝尔物理学奖。
X-射线晶体结构分析基本原理
X射线衍射分析所依赖的基本原理是X射线衍射现象
X射线衍射现象利用X射线的波长和晶体中原子的大小及 原子间距同数量级的特性来分析晶体结构。
当X射线入射到样品晶体分子上时,分子上的每个原子使 X射线发生散射,这些散射波之间相互叠加形成衍射图形。
衍射图形能给出样品内部结构的许多资料,如原子间的 距离、键角,分子的立体结构、绝对构型、原子和分子 的堆积、有序或无序的排列等。
威廉·康拉德·伦琴 Wilhelm Conrad Röntgen
1901年第一届诺贝尔物理学奖评选时, 29封推荐信中就有17封集中推荐他。伦 琴最终获得了第一次诺贝尔物理学奖金
诺贝尔物理奖奖章
图片出处/gxxyd/sjet/jingdian/nobel/medal01.htm
X射线本质
X射线是一种短波长(0.005~10nm)、 高能量(2.5×105 ~1.2×102eV)的电磁波。 它是原子内层电子在高速运动电子流冲 击下,产生跃迁而发射的电磁辐射。
A
一般由高速电子撞击金属产生。如图所示,是一种产生X 射线的真空管,K是发射电子的热阴极,A是由钼、钨或 铜等金属制成的阳极。两极之间加有数万伏特的高电压, 使电子流加速,向阳极A撞击而产生X射线。
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