抗体的结构与功能
简述抗体的结构和功能
简述抗体的结构和功能
抗体是一种非常重要的生物分子，它们是人体免疫系统中的主要
武器，可以抵御各种病原体的攻击。
抗体分子的结构很特殊，它具有
多种不同的部分，包括重链、轻链、变异区和恒定区。
抗体的重链和轻链都是由多个氨基酸单元组成的，它们共同构成
了抗体分子的骨架。
变异区是抗体分子的核心部分，它可以与病原体
上的抗原结合，从而识别并消灭病原体。
恒定区则是抗体的稳定部分，它可以帮助抗体分子在体内保持稳定。
抗体的主要功能就是识别和消灭病原体。
在免疫系统的启动阶段，当病原体进入人体之后，免疫系统的抗原呈递细胞就会识别并摧毁病
原体，同时激活B淋巴细胞制造抗体。
这些抗体将会精确地结合在病
原体的表面，形成一个“锁和钥”的配对，这个配对可以促进病原体
被其他免疫细胞吞噬和消灭。
抗体还可以通过其他机制参与免疫反应。
它可以激活补体系统，
从而对病原体产生杀伤作用。
此外，抗体也可以介导细胞介导免疫反应，从而招募其他免疫细胞参与到消灭病原体的过程中。
抗体在免疫系统中发挥着非常重要的作用。
通过其结构独特的特性，抗体能够高度精准地识别和消灭病原体，从而保障人体免疫系统
的正常工作。
因此，了解抗体的结构和功能，不仅对于我们了解人体
免疫系统的机制有重要的指导意义，也对于研发更高效的药物和疫苗
有着重要的意义。
抗体的结构与功能
抗体的结构与功能抗体是一种由B细胞分泌的蛋白质，也叫免疫球蛋白。
它在人体免疫系统中起着至关重要的作用，能够识别并与病原体结合，从而中和细菌、病毒等致病微生物，清除体内的感染。
抗体的结构与功能是相辅相成的，可以通过一系列特殊的结构特点来发挥其生物学功能。
抗体的结构主要由两个重链和两个轻链组成，这些链之间通过非共价键连接起来，形成抗体的Y形结构。
每个重链和轻链都有可变区和恒定区。
可变区位于抗体分子的抗原结合面上，决定了抗体与抗原结合的特异性。
恒定区则决定了抗体的生物学活性和免疫效应。
可变区的特异性是由V（可变）、D（多样性）和J（连接）基因片段重组而来的。
这种基因重组的机制，使得每个B细胞可以产生非常多的不同的可变区结构，从而能够识别不同的抗原。
当抗原进入人体后，与特异性抗体的可变区发生结合，从而启动机体的免疫应答。
抗体的功能可以分为中和作用、激活效应或调节作用。
其中，中和作用是抗体最重要的功能之一、当特定抗原与抗体结合时，抗体可以直接阻止抗原与宿主细胞的相互作用，从而中和其毒性。
这种抗体媒介的中和作用可以防止微生物侵入宿主细胞，并有助于快速清除微生物。
抗体还能够通过激活效应杀伤病原体。
当抗原与抗体结合时，抗体的恒定区可以与免疫细胞的受体结合，从而激活免疫细胞，如巨噬细胞和自然杀伤细胞，发挥细胞毒作用，清除感染源。
这种非特异性的杀伤效应被称为抗体依赖性细胞毒性（ADCC）。
此外，抗体还可以通过三种可能的机制来调节免疫应答。
一种机制是调节T细胞的活化和功能，从而影响细胞免疫应答。
另一种机制是通过结合到具有调节功能的受体上，抗体可以影响免疫细胞的活性和分化。
最后，抗体还可以通过诱导细胞的凋亡（程序性细胞死亡），来调节机体免疫应答。
总的来说，抗体的结构与功能是密不可分的。
抗体通过其特异性的可变区结合特定的抗原，从而实现中和作用、激活效应和调节作用。
抗体是机体抵抗感染的重要防线，对于疾病预防与治疗具有重要意义。
抗体的基本结构和功能
抗体的基本结构和功能介绍抗体（又称免疫球蛋白）是一种由免疫细胞产生的蛋白质，广泛存在于人体的血液和组织液中。
抗体在人体的免疫系统中起着至关重要的作用，能够识别和中和病原体、调节免疫反应、参与细胞间信号传导等。
本文将详细介绍抗体的基本结构和功能，以便更好地理解免疫过程和临床应用。
一、抗体的结构1.1 Fab和Fc区域抗体由两个相同的轻链（light chain）和两个相同的重链（heavy chain）组成。
每条轻链和重链都由一系列氨基酸残基连接而成，形成抗体的基本结构。
在抗体分子中，Fab（antigen binding fragment）区域负责与抗原结合，Fc（fragment crystallizable）区域则负责与免疫细胞相互作用。
1.2 IGH和IGL基因抗体的结构由基因编码决定，人体中有数百个IGH（immunoglobulin heavy chain）和IGL（immunoglobulin light chain）基因，它们通过基因重排和突变形成多样的抗体。
IGH基因编码重链的变量（V）区域、多样（D）区域、连接（J）区域和常规（C）区域，而IGL基因编码轻链的V区域和C区域。
1.3 亲和力成熟抗体的变量区域包含了可以识别和结合抗原的亲和力决定区（CDR, complementarity-determining region）序列，这些序列的组合能够使抗体与多种抗原结合并启动免疫反应。
亲和力的形成是通过基因突变和选择过程中的变异和筛选完成的，亲和力成熟是个体免疫系统应对病原体进化的重要机制。
二、抗体的功能2.1 识别和中和病原体抗体通过其变量区域与抗原结合，从而识别和中和潜在的致病病原体。
当抗体与抗原结合时，可以阻止病原体侵入宿主细胞、中和细菌毒素、聚集病毒颗粒等。
这一过程对于防御感染和预防疾病的发生起着重要作用。
2.2 调节免疫反应抗体不仅能够识别和中和病原体，还能够调节免疫反应的进程。
抗体生物知识点高中总结
抗体生物知识点高中总结抗体是一类具有抗原特异性的球蛋白分子，是免疫系统中的重要成分，通过与抗原结合来识别和清除外来病原体或异常细胞。
在高中生物课程中，抗体是一个重要的知识点，对于理解免疫系统和免疫反应具有重要意义。
本文将从抗体的结构、功能和应用等方面进行总结。
一、抗体的结构抗体的结构是由免疫球蛋白分子构成的。
免疫球蛋白分子是一种由重链和轻链组成的蛋白质，分为五个类型，分别是IgG、IgM、IgA、IgD和IgE。
每个抗体分子由两个重链和两个轻链组成，形成Y字型的结构。
抗体的结构由可变区和恒定区组成，可变区决定了抗体对抗原的特异性，而恒定区则决定了抗体的功能。
二、抗体的功能1. 识别和结合抗原：抗体通过其可变区的抗原结合部位可以识别和结合不同的抗原分子，实现对外来病原体或异常细胞的识别。
2. 中和病原体：抗体与病原体结合后，可以中和其毒性，阻止其侵入宿主细胞，从而保护宿主免受感染。
3. 激活补体系统：抗体与抗原结合后，可以激活补体系统，从而引起细胞溶解、炎症反应等机体免疫反应。
4. 促进巨噬细胞的吞噬作用：抗体与病原体结合后，可以促进巨噬细胞的吞噬作用，加强清除病原体的效果。
5. 诱导细胞毒性：某些抗体还可以诱导细胞毒性，使免疫细胞对感染的细胞进行攻击。
三、抗体的应用1. 临床诊断：抗体可以作为检测手段，用于临床诊断。
例如，通过检测特定抗体的水平来判断是否感染某种病原体。
2. 免疫治疗：利用抗体对特定抗原的识别和结合能力，可以开发抗体药物，用于治疗某些疾病。
例如，单克隆抗体药物在癌症、炎症性疾病等领域具有重要应用。
3. 免疫预防：通过接种疫苗来诱导机体产生特定抗体，从而达到免疫预防的目的。
4. 免疫相关疾病治疗：某些免疫相关疾病可以通过调节抗体水平或中和特定抗体来进行治疗。
5. 生物学研究：抗体可以用作生物学研究的工具，例如，通过特定抗体的识别，可以对蛋白质、细胞等进行定位和检测。
四、抗体的产生与调节抗体的产生受到机体免疫系统的调节。
高中生物抗体知识点归纳总结
高中生物抗体知识点归纳总结一、抗体的基本概念抗体，全称为免疫球蛋白抗体，是由B淋巴细胞分泌的一类具有免疫功能的蛋白质。
它们能够识别并结合特定的抗原（如细菌、病毒、异物等），从而发挥免疫防御作用。
抗体主要存在于血清中，但也可以在组织液和外分泌液中找到。
二、抗体的结构抗体由四条多肽链组成，包括两条重链和两条轻链。
轻链和重链通过二硫键连接形成Y字形结构。
在Y字形的两个臂端部分，存在一个可变区，称为抗原结合位点，是抗体与抗原特异性结合的部位。
抗体的另一端，即Fc区，与免疫细胞上的Fc受体结合，参与免疫反应的调节。
三、抗体的分类根据结构和功能的不同，抗体可以分为五大类：IgA、IgD、IgE、IgG 和IgM。
各类抗体在免疫反应中扮演不同的角色。
例如，IgA主要存在于粘膜表面，保护粘膜免受病原体侵害；IgE与过敏反应有关；IgG是血清中含量最高的抗体，具有广泛的免疫功能；IgM是初次免疫应答时产生的第一种抗体，具有很强的抗原结合能力。
四、抗体的产生抗体的产生是适应性免疫反应的一部分。
当病原体侵入人体时，B淋巴细胞能够识别并结合到病原体上的抗原。
通过一系列的细胞活化、增殖和分化过程，B淋巴细胞转化为浆细胞，开始大量分泌抗体。
同时，部分B细胞成为记忆B细胞，长期存在于体内，为未来可能的再次感染提供快速响应。
五、抗体的功能抗体的主要功能包括中和、凝集、沉淀、补体激活和抗体依赖性细胞介导的细胞毒性（ADCC）等。
通过这些功能，抗体能够直接或间接地清除病原体，保护机体免受感染。
六、抗体的应用在医学领域，抗体被广泛应用于疾病的诊断和治疗。
例如，单克隆抗体技术可以制备特异性强、纯度高的抗体，用于治疗癌症、自身免疫疾病等。
此外，抗体还可以作为诊断试剂，帮助检测病原体或疾病标志物。
七、抗体与免疫调节抗体不仅能够清除病原体，还能够调节免疫系统的功能。
例如，某些抗体能够通过调节T细胞的活性，影响免疫应答的强度和持续时间。
此外，抗体还能够参与免疫耐受的形成，防止免疫系统对自身组织的攻击。
简述抗体的基本结构和生物学功能
简述抗体的基本结构和生物学功能抗体，也称为免疫球蛋白，是一种由哺乳动物免疫系统产生的蛋白质分子，具有多种结构和功能。
抗体具有重链和轻链组成，每个抗体分子由两个重链和两个轻链组成，形成Y形状。
抗体的基本结构包括可变区和恒定区，可变区决定了抗体的特异性，恒定区则决定了抗体的生物学功能。
抗体的结构可以分为四个区域：两个抗原结合部位，一个球部和一个棒部。
抗原结合部位位于抗体的顶端，并与抗原结合形成特异性复合物。
抗原结合部位的可变区域由重链和轻链的V区域共同决定，具有高度多样性，可以识别并结合多种抗原。
抗体的球部由重链和轻链的C区域组成，决定了抗体的种类和亚类。
棒部由抗体的重链的C区域组成，可与机体免疫细胞相互作用。
抗体的生物学功能包括中和病原微生物、沉淀抗原、激活补体系统、识别和标记异物、调节免疫应答等。
抗体可以通过与病原微生物的抗原结合来中和病原微生物，阻止其侵入机体细胞。
抗体还可以与抗原结合形成沉淀复合物，促使病原微生物和抗原沉淀而不再对机体产生损害。
抗体还可以与补体系统相互作用，激活补体系统来清除病原微生物。
此外，抗体还可以识别和标记异物，使其易于被机体免疫细胞识别和清除。
此外，抗体还可以调节免疫应答，通过与抗原结合来激活或抑制其他免疫细胞的功能，调节免疫应答的强度和方向。
抗体的生物学功能还可以通过其结构的多样性和可选择性来实现。
抗体的可变区域具有高度多样性，可以识别和结合多种抗原，因此可以用于特异性识别和治疗多种疾病。
抗体还可以通过亲和力成对的方式结合抗原，形成二聚体或多聚体，增强抗体的结合力和生物学功能。
总之，抗体具有重链和轻链组成的Y形结构，包括可变区和恒定区。
抗体的主要生物学功能包括中和病原微生物、沉淀抗原、激活补体系统、识别和标记异物、调节免疫应答等。
抗体的多样性和可选择性使其成为免疫系统中重要的分子，具有广泛的应用前景。
抗体结构与功能之间关系的深入认识
抗体结构与功能之间关系的深入认识引言：抗体是人体免疫系统中重要的成分，能够识别和抵御外源性病原体，维护机体免疫稳态。
抗体的结构与功能之间存在紧密联系，其结构的细微变化能够对功能产生重大影响。
深入认识抗体的结构与功能之间的关系对于免疫学的研究和开发新药具有重要意义。
本文将从抗体的结构和功能两个方面，探讨其之间的关系，以期加深对该领域的认识。
一、抗体的结构：1. 抗体的组成：抗体分子由两部分组成：重链和轻链。
重链有两条，分别称为H链，轻链有两条，分别称为L链。
H链和L链通过二硫键连接在一起，形成一条完整的抗体分子。
抗体分子的两个末端有高度多样化的变量区，其中的氨基酸序列决定了抗体的特异性。
2. 抗体的结构域：抗体分子可划分为三个结构域：Fab、Fc和FcR。
Fab （Fragment antigen-binding）位于抗体的两个末端，包含抗原结合位点，可与抗原分子结合。
Fc（Fragment crystallizable）位于抗体分子的中部，由H链的常变区组成，可与免疫效应细胞进行结合。
FcR（Fc receptor）是一类与Fc结合的受体分子，介导了抗体的免疫效应。
二、抗体的功能：1. 抗原结合和识别：抗体的最主要功能是识别和结合抗原，抗原通常是病原体表面的分子。
抗体的变量区通过与抗原表面的特定结构相互作用，形成抗原-抗体复合物。
这种结合可以阻止病原体进一步侵入机体细胞，或者标记病原体，促使免疫效应细胞进行清除。
2. 免疫效应的调节：抗体通过结合Fc受体分子，调节机体免疫效应。
FcR 的活化可以激活免疫效应细胞，如巨噬细胞和自然杀伤细胞，促进病原体的摧毁。
此外，抗体也可以通过FcR的活化调节炎症反应，增强或抑制炎症过程。
3. 细胞介导的毒杀作用：某些抗体能够通过结合潜在病原体表面的抗原，直接诱导细胞发动毒杀作用。
例如，由特定抗体介导的细胞毒杀过程中，免疫效应细胞释放的溶酶体酶能够直接作用于病原体，引起其溶解或破坏。
简述抗体的结构及其功能
简述抗体的结构及其功能1. 抗体的结构概述1.1 抗体的基本形态抗体，听起来是不是很高大上？其实，它们也不过是一群非常聪明的“免疫小卫士”。
它们的外形看起来像个字母“Y”，两条“手臂”加上一条“杆子”，这个形象有点像古代神话里的神杖。
不过，这个“Y”不仅仅是为了好看，它其实是抗体功能的关键所在。
每个抗体都有两个“手臂”，这两个手臂叫做“重链”和“轻链”，它们就像超级好搭档，一个负责抓捕敌人，另一个则负责汇报情况。
抗体的两条手臂末端有特殊的区域叫做“抗原结合部位”，就像每个警察都有一个专门的证件，抗体则有它们专属的“证书”，可以精准地识别并绑定到特定的入侵者身上。
这种“锁和钥匙”的关系，简直就是科学界的经典搭档。
1.2 抗体的结构细节抗体的“杆子”部分被称为“恒定区”，它的主要工作是支撑整个抗体的结构，稳定而牢固。
这个部分就像是抗体的“基石”，确保抗体不会像没有支撑的建筑一样崩溃。
而抗体的“手臂”部分则是“可变区”，这里的每一个小细节都可能有所不同，让每个抗体都能独特地识别各种入侵者。
简直就是免疫系统的“特工”，随时准备迎接不同的挑战。
2. 抗体的功能2.1 抗体的识别与中和抗体的主要功能之一就是识别外来的入侵者，比如病毒和细菌。
想象一下，抗体就像是精明的侦探，专门在体内寻找那些不速之客。
一旦找到，抗体就会通过它们的“手臂”紧紧地抓住这些入侵者。
然后，它们会把这些入侵者“锁住”，或者把它们送去“接受审判”。
这个过程称为“中和”，就是把入侵者搞定的意思。
抗体可以帮助消灭病毒，阻止它们在体内繁殖，简直是“天降神兵”。
2.2 抗体的标记与清除除了直接中和，抗体还有另一个重要功能，就是给入侵者打上“标签”，让其他免疫细胞更容易找到它们。
抗体会在入侵者的表面附上标记，这样那些专业的“清理工”就能迅速识别并处理这些入侵者了。
这个过程就像是给坏人贴上了“通缉令”，让他们无处遁形。
免疫系统的“清理队”会迅速行动，确保体内环境干净利索。
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
免疫球蛋白的结构与功能一、免疫球蛋白分子的基本结构Porter等对血清IgG抗体的研究证明,1g分子的基本结构是由四肽链组成的。
即由二条相同的分子量较小的肽链称为轻链和二条相同的分子量较大的肽链称为重链组成的。
轻链与重链是由二硫键连接形成一个四肽链分子称为Ig分子的单体，是构成免疫球蛋白分子的基本结构。
ig单体中四条肽链两端游离的氨基或竣基的方向是一致的，分别命名为氨基端（N 端）和竣基端（C端工（-）轻链和重链由于骨髓瘤蛋白（M蛋白）是均一性球蛋白分子，并证明本周蛋白（BJ ）是Ig分子的L链，很容易从患者血液和尿液中分离纯化这种蛋白，并可对来自不同患者的标本进行比较分析，从而为Ig分子氨基酸序列分析提供了良好的材料。
1 .轻链（light chain,L ）轻链大约由214个氨基酸残基组成，通常不含碳水化合物, 分子量约为24kD0每条轻链含有两个由链内二硫键内二硫所组成的环肽。
L链共有两型：kappa （K）与lambda（入）,同一个天然Ig分子上L链的型总是相同的。
正常人血清中的K :入约为2 : 102 .重链（heavy chain,H链）重链大小约为轻链的2倍，含450〜550个氨基酸残基,分子量约为55或75kD o每条H链含有4〜5个链内二硫键所组成的环肽。
不同的H 链由于氨基酸组成的排列顺序、二硫键的数目和们置、含的种类和数量不同，其抗原性也不相同，根据H链抗原性的差异可将其分为5类：|j链、丫链、a链、b链和£链，不同H链细胞合成和分泌肿瘤坏死因子和Y干扰素等细胞因子，并释放颗粒，溶解靶细胞。
嗜酸性粒细胞发挥ADCC作用是通过其FceRII和FcaR介导的，嗜酸性粒细胞可脱颗粒释放碱性蛋白等，在杀伤寄生虫如蠕虫中发挥重要作用。
此外，人IgGFc段能非特异地与葡萄菌A蛋白(st叩hylococcus p rote in A, SPA)结合, 应用SPA可纯化IgG等抗体，或代替第二抗体用于标记技术。
(四)通过胎盘在人类，IgG是唯一可通过胎盘从母体转移给胎儿的Ig。
IgG能选择性地与胎盘母体一侧的滋养层细胞结合，转移到滋养层细胞的吞饮泡内，并主动外排到胎儿血循环中。
IgG 的这种功能与IgGFc片段结构有关，如切除Fc段后所剩余的Fab并不能通过胎盘。
IgG 通过胎盘的作用是一种重要的自然被动免疫，对于新生儿抗感染有重要作用。
三、免疫球蛋白分子的抗原性Ig本身具有抗原性，将ig作为免疫原免疫异种动物、同种异体或在自身体内可引起不同程度的免疫性。
根据Igl不同抗原决定簇存在的不同部位以及在异种、同种异体或自体中产生免疫反应的差别，可把ig的抗原性分为同种型、同种异型和独特型第三种不同抗原、+ 々上 /犬XE方矢。
(-)同种型同种型(isotype )是指同一种属内所有个体共有的Ig抗原特异性的标记，要异种体内可诱导产生相应的抗体，换句话说，同种型抗原特异性因种属(species )而异。
同种型的抗原性位于CH和CLH ,同种型主要包括Ig的类、亚类，型和亚型。
1 .免疫球蛋的类和亚类(classes and subclasses )(1)类：决定Ig不同类的抗原性差异存在于H链的恒定区(CH x根据CH抗原性的差异(即氨基酸组成、排列、构型、二硫键等不同)H链可分为人丫、外讲口£五类，不同H链与L链组成完整Ig的分子别为IgM、IgA、IgD和IgE0在基因水平上，不同类的H链恒定区的是由不同的恒定区基因片段所编码。
不同类Ig在理化性质及生物学功能上可有较大差异。
(2 )亚类：同一类Ig中由于较链区氨基酸组成和二硫键数目的差异，可分为不同的亚类，亚类间抗原性的差异要小于不同类之间的差异。
目前已发现人的a重链有al和a2 两个亚类，分别与L链组成IgAl和IgA2。
丫重链有4个亚类，但命名为IgGl. IgG2a. IgG2b和IgG3。
IgM、IgD和IgG ,目前尚未发现存在不同的亚类。
Ig不同亚类也是由不同的恒定区基因片段编码。
2 .免疫球蛋白的型和亚型(types and subtypes )(1 )型：决定Ig型的抗原性差异存在于L链的恒定区(CL ),根据CL抗原性的差异(氨基酸的组成、排列和构型的不同)分为K和入轻链之比约为2:1;而在小鼠，97%轻链为K型，入型只占3%左右。
(2 )亚型：根据人轻链恒定区(C2 )个别氨基酸的差异又可分入1、入2、A3和入4四个亚型。
A1和入2在入轻链190位氨基酸的分别为亮氨酸和精氨酸，A3和入4在第154氨基酸分别为某氨酸和丝氨酸。
(二)同种异型同种异型(allotype )是指同一种属不同个体间的Ig分子抗原性的不同，在同种异体间免疫可诱导免疫反应。
同种异型抗原性的差别往往只有一个或几个氨基酸残基的不同，可能是由于编码Ig的结构基因发生点突变所致，并被稳定地遗传下来，因此Ig同种异型可作为一种遗传标记(genetic markers ),这种标记主要分布在CH和CL上。
1 . Y链上的同种异型Yl、V2y3和入4重链上均存在有同种异型标记，目前已发现：Gima、x、f、z ; G2mn;G3mgL g5、bO、bl、b3、b4、b5、c3、c5、s、t、u、v ; G4m4a、4b o共20种左右。
其中G表示人链，1、2、3或4表示亚类入1、入2、入3和入4 , m 代表标记(marker X除Glmf和z位于IgGl分子的Cyl区外，其余的Gm均位于Fc部位。
一条丫链可能同时具有一个以上的Gm标志如白种人常常在ylH链Cyl区有Glmz,Fc部位有Gima。
由于人第14号染色体编码四种IgG亚类的C区基因Cyl. Cy2、Cy3和Cy4是密切连锁的,因此IgGH链各亚类Gm标记可作为间倍体(haplotype )遗传给子代。
2 . a链上的同种异型a2H链已发现有A2ml和A2m2两种。
A2ml在411、428、458和467位氨酸上分别为苯丙氨酸、天冬氨酸、亮氨酸、缴氨酸；A2m2则分别为苏氨酸、谷氨酸、异亮氨酸和丙氨酸。
alH链上尚未发现有同种异型存在。
3 . £链上的同种异型目前只发现Emi一种同种异型。
4 . K链上的同种异型旧称为Inv,现分为Kml、2和3。
Kml在153位和191位氨基酸上分别为缴氨酸和亮氨酸，Km2分别为丙氨酸和亮氨酸，Km3分别为丙氨和缴氨酸。
A轻链上尚未发现有同种异型。
(三)独特型独特型(idiotype )为每一种特异性IgV区上的抗原特异性。
不同抗体形成细胞克隆所产生的IgV区具有与其客观存在抗体V区不同的抗原性，这是由可变区中成其是超变区的氨基酸组成、排列和构型所决定的。
所以，在单一个体内所存在的独特型数量相当大，可达107以上。
独特型的抗原决定簇称为独特位(idiotope )，可在异种、同种异体以及自身体内诱产生相应在的抗体，称为抗独特型抗体(antiidiotypic antibody,al d ),独特型和抗独型抗体可形成复杂的免疫调节中占有得要地位。
四、免疫球蛋白分子的超家族应用DNA序列分析和X晶体衍射分析等研究表明，许多细胞膜表面和机体某些蛋白质分子,其多肽链折叠方式与Ig折叠相似,在DNA水平和氨基酸序列上与IgV区或C区有较高的同源性，它们可能从同一原始祖先基因(primodial ancestral gene )经复制和突变衍生而来。
编码这些多肽链的基因称为免疫球蛋白基因超家族(immunoglobulin gene superfamily )，这一基因超家族所编码的产物称为免疫球蛋白超家族(immunogloblin superfamily,IGSF \(-)免疫球蛋白超家族的组成由于细胞表面标记、单克隆抗体以及基因工程研究的进展，近年来发现属于IGSF的成员已达近百种，主要包括T细胞、B细胞抗原识别受体和信号传导分子,MHC及相关分子, Ig 受体，某些细胞因子受体，神经系统功能相关分子，以及部分白细胞分化抗原(CD )(二)免疫球蛋白超家族的特点1 . IGSF的结构特点IGSF的成员均含有1 ~ 7个1g样功能区，第个Ig样功能区约含100 (70 ~ 110 )个氨基酸残基，功能区的二级结构是由3〜5个股反平行0折叠股各自形成两个平行B片层的平面(anti-paralle p-pleated sheet)，每个反平行B折叠股由5~10 个氨基酸基组成，B片层内侧的疏水性氨基酸起到稳定Ig折叠的作用，大多数功能区内有一个二硫键，垂直连接两个0片层，形成二硫键的两个半胱氨酸间有55 ~ 75个氨基酸残基, 使之成为一个球形结构，肽链的这种折叠方式称为免疫球蛋折叠(Ig fold )0根据IGSF功能区中Ig折叠方式、两个半胱氨酸之间氨基酸残基的数目以及与IgV区或C区同源性的程度，IGSF功能区可分为V组、C1组和C2组。
(1) V组：V组功能区的两个半胱氨酸之间含65 ~ 75个氨基酸残基，有9个反平行B 折叠股，如IgH链和L链V区，TCRa、0、丫、b链V区，CD4v区,CD8a、0链V区, Thy-l,pIgR和分泌成分(SC) N端四个功能区，CEAN端第一个功能区，PDGFR靠近胞膜的功能区等。
(2 ) C1组：又称C组。
C1组功能区二个半胱氨酸之间约含50 ~ 60个氨基酸残基, 有7个0折叠股如IgH链和L链C区丫、b和a链的CH1-CH3或"口£链的CH1-CH4), TCRa、0、丫、b链C区，MHc I类分子重链a3功能区邛2Ml , MHCII类分子a2和02 功能区，CD1、Qa和TL靠近胞膜功能区等。
医学全在线提供(3 ) C2组：又称H组。
C2组功能区的氨基酸排列的顺序类似V组，但形成二硫键的两个半胱氨酸之间所含氨基酸残基数约为50 ~ 60 ,有7个0折叠股，这种结构介于V组和C1组之间,如CD3y s b和琏连，CD2和LFA-3 ( CD58 ), plgR靠近胞膜功能区，Fey RI、FcyRH、FcyRIH、F CE RI OC链、FcaR , ICAM-1 , CEA 第 2 至7 个功能区，IL-6R、M-CSFR、G-CSFR、SCFR O PDGFR 第1 至4 功能区，以及N-CAM、CD22、CD48 分J o2 . IGSF功能特点IGSF的功能是以识别为基础，因此又称为识别球蛋白超家族(cognoglobulin superfamily X IGSF很可能最起源于原始的具有粘功能的基因，通过复制和突变衍生形成了识别抗原、细胞因子受体、Ig Fc段受体、细胞间粘附分子以及病毒受体等不同的功能区。