免疫球蛋白的基本结构和主要生物学功能
免疫球蛋白

第三章免疫球蛋白免疫球蛋白(Ig):具有Ab活性或化学结构与Ab相似的球蛋白。
*抗体(Ab):有效Ag刺激BC使之分化增殖为浆C,产生能与相应Ag特异性结合的球蛋白。
Ag→BC→浆C→抗体(都是)免疫球蛋白(Ig):IgG、M、A、D、E免疫球蛋白不一定都是抗体1、存在:血清、组织液、外分泌液、某些淋巴C表面,如BC。
2、血清电泳:γ区、延伸至β、α2区。
3、性质:A、不耐热、需低温保存,对蛋白酶敏感。
B、可被中性盐类沉淀:免疫血清50%(NH4)2SO4→Ig一、Ig的基本结构:(结合图7)(一)重链和轻链:各一对、由—S-S—相连、呈“T”或“Y”形。
两个末端:氨基端(N端)、羧基端(c端)。
(二)可变区和恒定区:1、可变区(V区):位于N端,高变区(HVR):在V区内,L链和H链各有三个HYR,是抗体与抗原结合部位。
*Ig的高变区(结构)与抗原结合部位(功能) 均在HVRIg独特型抗原决定簇(该区抗原性)2、恒定区(C区):位于C端。
(三)绞链区:在CH1与CH2之间,含脯氨酸较多,可自由转动,有助Ab与抗原决定簇结合、使Ig变构(“T”→Y)、暴露其上的补体C1q结合点,激活补体。
此区对蛋白酶敏感。
(四)Ig的水解片段:IgG木瓜蛋白酶→2Fab段与抗原结合1Fc段有多种生物功能IgG胃蛋白酶→F(ab')2段;→2F(ab')段pFc'段:小分子多肽、无免疫原性*在制备免疫制剂、疾病防治上有实际意义,如马血清抗毒素在胃蛋白酶作用下除去大部分Fc段、降低其(Fc段)免疫原性,减少血清过敏反应发生丙种球蛋白→胃蛋白酶作用后→静脉注射丙种球蛋白(五)J链和分泌片:1、J链:由合成IgA或IgM的浆C产生。
作用:稳定多聚体结构及参与体内运转。
2、分泌片(SP):由粘膜上皮C合成。
作用:保护slgA免受蛋白酶的水解,介导多聚IgA向黏膜上皮外输送。
二、Ig的抗原性(自学):三、Ig的生物学功能:(一)特异性结合抗原:(二)激活补体:(三)通过与细胞FcR结合发挥生物学效应:1、调理(促吞噬)作用:细菌等颗粒性Ag+IgG→通过其IgG的Fc段与吞噬C表面FcR结合→促进吞噬细菌等Ag 2、ADCC(发挥抗体依赖细胞介导的细胞毒作用):带有相应Ag的靶C(如病毒感染c、肿瘤c)+IgG促进对靶C的杀伤↓通过IgG的Fc段与NKC、巨噬C等细胞表面FcR结合3、介导I型超敏反应(四)中和作用: 1、抗毒素+游离外毒素→毒性中和2、中和Ab十V→可改变V表面结构,使其失去致病性(五)通过胎盘与黏膜(选择性传递): 1、母体IgG通过胎盘→胎儿2、SIgA通过粘膜→呼吸道、消化道(六)免疫调节:对IR具有正、负调节作用,如IgG的反馈调节作用;独特型网络的调节作用。
简述免疫球蛋白的基本结构和生物学功能

简述免疫球蛋白的基本结构和生物学功能免疫球蛋白是一类重要的蛋白质,它们在人体的免疫系统中扮演着至关重要的角色。
本文将简要介绍免疫球蛋白的基本结构和生物学功能。
一、基本结构免疫球蛋白是一类复杂的蛋白质,由两个基本结构单元组成:重链和轻链。
其中重链和轻链均含有变异区(variable region)和恒定区(constant region)两个部分。
变异区的序列非常多样化,它们决定了免疫球蛋白的抗原特异性。
恒定区的序列相对保守,它们则决定了免疫球蛋白的生物学特性。
根据重链的类型,免疫球蛋白可分为五个类别:IgA、IgD、IgE、IgG和IgM。
每种类别的免疫球蛋白的结构和功能都略有不同。
二、生物学功能免疫球蛋白在人体的免疫系统中发挥着重要的作用。
它们可以通过多种方式参与免疫反应,包括中和病原体、促进吞噬细胞摧毁病原体、激活补体系统等。
1. 抗体功能免疫球蛋白是抗体的主要组成部分。
抗体是人体免疫系统中特异性免疫反应的重要产物,它们可以识别和结合抗原。
当抗原进入人体后,特定的免疫球蛋白会与抗原结合,形成抗原-抗体复合物。
这些复合物可以被吞噬细胞和其他免疫细胞识别并摧毁,从而保护人体免受感染。
2. 中和病原体某些免疫球蛋白可以通过中和病原体来保护人体。
例如,IgA和IgG可以中和细菌和病毒,从而防止它们侵入人体细胞并引起感染。
3. 促进吞噬细胞摧毁病原体免疫球蛋白还可以促进吞噬细胞摧毁病原体。
当免疫球蛋白与抗原结合后,它们可以被巨噬细胞和其他吞噬细胞识别并摧毁。
这个过程被称为吞噬作用。
4. 激活补体系统IgG和IgM可以激活补体系统,从而促进病原体的清除。
补体系统是人体免疫系统中的一种重要防御机制,它可以通过一系列化学反应产生活性物质,直接杀死病原体或促进吞噬细胞摧毁病原体。
免疫球蛋白在人体的免疫系统中扮演着至关重要的角色。
它们通过各种方式参与免疫反应,保护人体免受感染。
因此,对免疫球蛋白的研究对于理解免疫系统的功能和疾病的发生具有重要意义。
第四章 免疫球蛋白

第四章免疫球蛋白第一节基本概念1、抗体:B淋巴细胞在有效的抗原刺激下分化为浆细胞,产生具有与相应抗原发生特异性结合功能的免疫球蛋白,这类免疫球蛋白称为抗体。
1937年,Tiselius用电泳方法将血清蛋白分为白蛋白、α1、α2、β及γ球蛋白等组分,其后又证明抗体的活性部分是在γ球蛋白部分。
因此,相当长一段时间内,抗体又被称为γ球蛋白(丙种球蛋白)。
实际上,抗体的活性除γ球蛋白外,还存在于α和β球蛋白处。
20世纪40年代初期,Tiselius和Kabat用肺炎球菌多糖免疫家兔,证实了抗体活性与血清丙种球蛋白组分相关。
肺炎球菌多糖免疫家兔后可获得高效价免疫血清。
然后加入相应抗原吸收以除去抗体,将除去抗体的血清进行电泳图谱分析,发现丙种球蛋白(γ-G)组分明显减少,从而证明了抗体活性是存在于丙种球蛋白内。
2、免疫球蛋白:具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白统称为免疫球蛋白(immunoglobulin,Ig)。
区别:抗体都是免疫球蛋白,而免疫球蛋白并不都是抗体。
如骨髓瘤蛋白,巨球蛋白血症、冷球蛋白血症等患者血清中存在的异常免疫球蛋白结构与抗体相似,但无抗体活性。
免疫球蛋白可分为分泌型(secreted Ig,SIg)和膜型(membrane Ig, mIg)。
前者主要存在于血清及其他体液或外分泌液中,具有抗体的各种功能;后者是B细胞表面的抗原识别受体。
第二节免疫球蛋白结构一、免疫球蛋白的基本结构(一)重链和轻链免疫球蛋白分子是由两条相同的重链(heavy chain,H链)和两条相同的轻链(light chain,L链)通过链间二硫键连接而成的四肽链结构。
X 射线晶体结构分析发现,IgG分子由3个相同大小的节段组成。
1. 重链分子量约为50~75kD,由450~550个氨基酸残基组成。
免疫球蛋白重链恒定区由于氨基酸的组成和排列顺序不同,故其抗原性也不同。
据此,可将免疫球蛋白分为五类,即IgM、IgD、IgG、IgA和IgE,其相应的重链分别为μ链、δ链、γ链、α链和ε链。
抗体答案

4. 同种异型:是指同一种属不同个体间Ig分子所具有的不同抗原特异性标志,为个体型标志,存在于Ig C区和V区。
5. 独特型:同一种属、同一个体来源的抗体分子,由于其CDR区的氨基酸序列的不同,可显示不同的免疫原性,称为独特型。独特型也表现在T、B
细胞表面TCR、BCR的V区,是每个免疫球蛋白分子和TCR、BCR所特有的抗原特异性标志。
2. 简述五类免疫球蛋白的特性及功能。
IgG:血清含量最高,半衰期最长(20~23天),分布最广;能穿过胎盘;抗菌、抗病毒、抗毒素抗体大多为IgG;与抗原结合后可通过经典途径激活补体;IgG的Fc 段与吞噬细胞表面的Fc受体结合可发挥调理吞噬作用;与NK细胞结合可介导ADCC作用;参与II、III型超敏反应和某些自身免疫病。
IgE:为单体,半衰期最短,血清中含量极微,主要由呼吸道、肠道黏膜固有层的浆细胞产生。IgE属嗜细胞性抗体,可与肥大细胞、嗜碱性粒细胞表面的FcR结合,介导I型超敏反应。
3. 简述单克隆抗体技术的基本原理。
小鼠骨髓瘤细胞在体内外适当条件下可无限增殖,但不能分泌抗体;抗原免疫小鼠的脾细胞(B细胞)能产生特异性抗体,但在体外不能无限增殖。将上述骨髓瘤细胞与免疫脾细胞在体外通过一定方法融合后,在HAT
25
X
型题
:
1.ABCE 2.AD 3.ABCD 4.ABCD 5.ABCDE 6.ABCD 7.E
8.ABCD 9.ABC 10.ABCE
二、名词解释
1. 抗体:是B淋巴细胞接受抗原激活后增殖分化为浆细胞所合成分泌的一类能与相应抗原特异性结合的、具有免疫功能的球蛋白。
6. 单克隆抗体:是由单一B 细胞克隆产生的、只作用于单一抗原表位的高度均一(属同一类、亚类、型别)的特异性抗体。
试述免疫球蛋白的基本结构及其主要生物学功能

免疫球蛋白(Immunoglobulin,简称Ig)是一类在人和其他脊椎动物中广泛存在的蛋白质分子,也被称为抗体。
免疫球蛋白的基本结构是由两个重链和两个轻链组成的Y形结构。
基本结构:
重链(Heavy chain):免疫球蛋白的重链分为五个类别:IgG、IgA、IgM、IgD和IgE。
每种类别的重链在结构和功能上有所不同。
轻链(Light chain):免疫球蛋白的轻链分为κ(kappa)和λ(lambda)两种类型。
在一个免疫球蛋白分子中,两个轻链是相同类型的。
主要生物学功能:
特异性识别:免疫球蛋白具有高度的特异性识别功能,可以与外来的抗原(如细菌、病毒、异物等)结合。
每个免疫球蛋白分子上的抗原结合部位称为抗原结合位点(Antigen-Binding Site),可以与抗原的特定部分形成配对,从而引发免疫反应。
中和与清除:免疫球蛋白可以通过与抗原结合,中和病原体的毒性或致病性,阻止其侵入和繁殖。
同时,它们还可以激活补体系统,促进病原体的清除。
免疫记忆:免疫球蛋白是体内免疫应答的关键组分。
当机体首次遭遇特定抗原时,免疫球蛋白会被产生并参与抗原的清除。
在后续再次遭遇相同抗原时,机体可以迅速产生更多相应的免疫球蛋白,以对抗病原体,这就是免疫记忆的基础。
免疫调节:某些免疫球蛋白可以调节免疫反应的强度和方向。
例如,某些IgG亚型可以调节炎症反应,参与自身免疫的调节和抗体依赖性细胞毒性。
第四章 免疫球蛋白

Ab=Ig,Ig≠Ab;Ab是功能描述,Ig是化学结构描述;
第二节 免疫球蛋白的结构
一 、Ig的基本结构
(一)、重链和轻链 Ig的两条长链称为重链(Heavy chain, H链),
含 450-550aa,分子量为50-75kD。
重链可分为μ、γ、α、δ、ε链
IgM IgG IgA IgD IgE
2.功能区的作用
VL+VH区: 抗原结合部位(2个)
V区
CL和CH 区:具有同种 异型抗体的遗传标记。 (2个)
铰链区:赋予弹性 和伸展性. CH2区:IgG的补体结 合点和通过胎盘的部位
C区
CH3区:是Ig与多种
细胞Fc受体结合的部 位.
二、Ig的其他结构
(一)连接链(J链):富含半胱氨酸得多肽链
由浆细胞合成的一种糖蛋白。
IgA和IgM含有J链
可稳定Ig多聚体的成份
(二)分泌片 是分泌型IgA(sIgA)的一个辅助成分,
为一种糖肽,由粘膜上皮细胞合成和分泌。
介导IgA二聚体的转运
保护sIgA的铰链区免受蛋白酶的水解破坏
sIgA
分泌片
J链
三 Ig的酶解片断
1.木瓜蛋白酶
2个Fab 段:结合抗原 1个Fc段:结合细胞 2.胃蛋白酶 F(ab’)段:双价抗体活性 pFc’段:无生物学活性
第四节Ig的基因及抗体的多样性
一、Ig的基因结构 1.Ig轻链基因结构 (1)Ig κ 型轻链基因:Vκ
小鼠:350
、Jκ 、Cκ
5 1
人:100
5
1
(2)Igλ 型轻链基因:Vλ
小鼠:2
、Jλ
4
、Cλ
4
人:2
医学免疫学第八版

多种抗体的混合物 (多克隆抗体)
单克隆抗体
monoclonal antibody, mAb
借助小鼠B细胞杂交瘤(hybridoma)技术,所制备的高 度均一(属同一类、亚类、型别)、单一特异性(仅针 对特定抗定抗 原表位)的抗体。
纯度高、特异性强、可大量生产。
单克隆抗体的制备
抗原
脾细胞
第三节 免疫球蛋白的功能
(一)、特异性结合抗原。 (二)、激活补体。 (三)、结合细胞表面的Fc受体。 (四)、穿过胎盘和粘膜。
(一)特异性结合抗原: 例: 中和细菌外毒素
外毒素IgG
毒性
受体结
基团
合基团
组织细胞
Neutralization By Antiviral Antibodies
(二)激活补体:
IgG的CH3: 结合单核/巨噬细胞表面FcRFab
Fab
Fc
F(ab) ,
2
, pFc
四、J链和分泌片
分泌型IgA IgM
第二节 抗体的异质性
不同抗原表位刺激所产生不同的抗 体分子,其识别抗原的特异性不同 (V区不同)
同一抗原表位诱生的不同类型的抗 体,其识别抗原的特异性相同(C区 不同)
小结
掌握免疫球蛋白的结构和主要生物学功能 熟悉五类免疫球蛋白的特性 了解免疫球蛋白异质性 掌握单克隆抗体概念和特点 熟悉人工制备抗体的类型
思考题
1、名词解释:Ab、Ig、单克隆抗体(mAb )、HVR、CDR、调理作用、ADCC
2、临床治疗应用抗体制剂的原理? 3、五类免疫球蛋白的特性如何? 4、免疫球蛋白的水解片段? 5、IgG的基本结构? 6、免疫球蛋白的表位可分为哪几类?
IgE的特性和功能
免疫球蛋白PPT课件

1.重链和轻链
重链 (Heavy chain,H) 分子量比较大 据恒定区氨基酸的组成和排列顺序的不同, 可分为5类(同种型) 不同的同种型有不同的特征
一、基本结构
1.重链和ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ链
轻链(light chain,L) 分子量比较小 据恒定区氨基酸的组成和排列顺序,可
基因工程抗体:借助DNA重组和蛋白质工程 技术,在基因水平上对Ig分子进行切割、拼接 和修饰,重新组装而成的新型抗体分子。
嵌合抗体(chimeric Ab)
鼠V+人 C
改型抗体(reshaped Ab):
鼠CDR+人FR和C 区
小分子抗体:仅由Fab或Fv组成的抗体
人工制备抗体
基因工程抗体的发展方向: 人源化;小型化;多功能化
IgD
B细胞成熟的标志
IgE
1.含量最少 2.参与Ⅰ型超敏反应和抗寄
生虫免疫
人工制备抗体
PRODUCTION OF ANTIBODIES
多克隆抗体的制备 单克隆抗体的制备 基因工程抗体
人工制备抗体
多克隆抗体的制备
抗原免疫动物所得到的血清,含有多种抗体的混 合物,称多克隆抗体(polyclonal antibodies).特异性 不高,容易出现交叉反应。
分为k和链 同一Ig上的两轻链同型 同一种属的两种轻链比例是固定的
一、基本结构
2.可变区和恒定区
可变区 (variable region,V区)
Ig重链和轻链的近N端110个氨基酸变化比 较大,称为可变区,即VH 和VL 。
其中有的区域特别易变化,称为高变区 (hypervariable region,HVR1-3),其它部分叫骨架 区(framework fegion,FR1-4).
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免疫球蛋白的基本结构和主要生物学功能
免疫球蛋白,又称抗体,是一种由免疫细胞分泌的蛋白质。
它在免疫系统中起着非常重要的作用,可以识别并结合到体内的病原体,从而中和或清除它们,保护机体免受感染。
免疫球蛋白的基本结构包括四个多肽链:两条重链和两条轻链。
重链和轻链通过二硫键连接在一起,形成一个Y形的结构。
免疫球蛋白的重链和轻链都由一系列不同的氨基酸组成,这些氨基酸的序列决定了免疫球蛋白的结构和功能。
每个免疫球蛋白分子都有两个相同的抗原结合部位,位于免疫球蛋白的Y形部分。
抗原结合部位是免疫球蛋白与抗原结合的关键区域,决定了免疫球蛋白与抗原的特异性识别。
免疫球蛋白的主要生物学功能包括中和病原体、激活免疫细胞和调节免疫反应等。
当病原体进入机体后,免疫球蛋白可以识别并结合到病原体表面的特定抗原上,形成抗原-抗体复合物。
这些复合物可以中和病原体,使其失去侵袭性。
此外,免疫球蛋白还可以激活免疫细胞,如巨噬细胞和NK细胞,增强它们对病原体的清除能力。
免疫球蛋白还可以调节免疫反应的强度和方向。
在免疫应答的早期阶段,免疫球蛋白IgM起着重要的作用,它可以激活补体系统,促进炎症反应和细胞毒性反应。
而在免疫应答的后期阶段,免疫球蛋白IgG起着主导作用,它可以增强巨噬细胞和NK细胞的杀伤作用,
同时抑制T细胞的活化,以防止过度的免疫反应。
除了上述的功能,免疫球蛋白还具有其他重要的生物学功能。
例如,免疫球蛋白可以透过胎盘传递给胎儿,为新生儿提供免疫保护;在婴儿哺乳期间,母乳中的免疫球蛋白可以提供额外的免疫保护。
此外,研究还发现免疫球蛋白在治疗某些免疫相关疾病和肿瘤方面具有潜在的应用价值。
总结一下,免疫球蛋白是一种由免疫细胞分泌的蛋白质,它的基本结构包括四个多肽链,具有Y形的结构。
免疫球蛋白具有识别和结合病原体的能力,可以中和病原体、激活免疫细胞并调节免疫反应。
除此之外,免疫球蛋白还具有传递免疫保护、提供额外免疫保护和治疗免疫相关疾病和肿瘤等功能。
通过深入了解免疫球蛋白的基本结构和主要生物学功能,我们可以更好地理解免疫系统的工作原理,为预防和治疗疾病提供更有效的策略。