生化知识点名词解释
生化重点名词解释
生化重点名解1.Peptide unit（肽单元）：参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H和C α2位于同一平面，Cα1和Cα2在平面上的位置反式构型，此同一平面上的6个原子构成了肽单元。
2.motif（模体）：在许多蛋白质分子中，两个或三个具有二级结构的肽段在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，一个模体有其特征性的氨基酸序列并发挥特殊的功能，如锌指结构。
3.domain（结构域）：分子量大的蛋白质，三级结构常可分割成一个和数个球状或纤维状区域，折叠的较为紧密，具有独立的生物学功能，称为结构域。
4.denaturation of protein（蛋白质变性）：某些物理和化学因素作用下，蛋白质的特定空间结构被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，称为蛋白质变性。
5.isoelectic point of protein（蛋白质等电点）：在某一pH溶液中，蛋白质解离成正负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
6.active site/active center of enzyme（酶的活性中心）：酶分子中与酶活性密切相关的基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。
7.allosteric enzymes and allosteric regulation of enzymes（变构酶与酶的变构调节）：体内一些代谢物对其代谢途径中前1~2个关键酶起反馈调节作用。
这些代谢物与关键酶分子活性中心外的某个部位可逆结合，使酶发生变构而改变其催化活性。
酶分子中的这些结合部位称为变构部位或调节部位。
对酶催化活性的这种调节方式称为变构调节。
受变构调节的酶称作变构酶或别构酶。
8.cvalent modification/chemical modification of enzyme（酶的共价修饰）：在其它酶的催化作用下，酶蛋白肽链上的一些基团可与某些化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，这一过程称为酶的共价修饰。
生化名词解释
第一章1、等电点（isoelectric point）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
2、肽（peptide）：是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。
3、肽键(peptide bond)：是由一个氨基酸的 -羧基与另一个氨基酸的 -氨基脱水缩合而形成的化学键。
4、氨基酸的理化性质：氨基酸具有两性解离的性质；含共轭双键的氨基酸具有紫外线吸收的性质。
5、蛋白质（protein）：是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物,是生命的物质基础。
6、蛋白质的理化性质：两性解离性质；胶体的性质；蛋白质空间结构破坏而引起变形；蛋白质的紫外线吸收的性质；蛋白质的呈色反应（茚三酮反应，双缩脲反应）7、肽单元：参与肽键的6个原子Cα1,C、O、N、H、Cα2位于同一平面，此同一平面上的6个原子构成肽单元。
8、模体：是蛋白子分子中具有特定空间构象和特定功能的结构成分。
一个模体有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊的功能。
9、结构域：分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域，并各行其功能。
结构域是在三级结构层次上的独立功能区。
10、蛋白质的一级结构：蛋白质分子从N-端至C-端所有氨基酸的排列顺序，并且包括二硫键的位置。
11、蛋白质的二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，不涉及氨基酸残基侧链的构象。
12、蛋白质的三级结构：是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
三级结构是在二级结构的基础上形成的进一步卷曲或折叠的状态。
13、蛋白质的四级结构：是指蛋白质分子中各个亚基之间的空间排布及亚基亚基接触部位的布局和相互作用。
14、蛋白质变性：在一些理化因素的作用下，蛋白质的特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物学活性丧失。
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生化名词解释（整理）1、增色效应：在DNA变性解链过程中，由于碱基之中的共轭双键被暴露出来，使DNA在260nm 处的吸光值增加，称为增色效应。
2、核酶：具有催化活性的RNA称为核酶。
其在rRNA转录后加工过程中起自身剪接的作用，催化部位具有特殊的锤头结构。
3、底物水平磷酸化：底物高能磷酸基团直接转移给ADP生成ATP，这种ADP或其他核苷二磷酸的磷酸化作用与底物的脱氢作用直接相偶联的反应称为底物水平磷酸化。
4、Tm：DNA的变性从开始解链到完全解链，是在一个相当窄的温度内完成的，在这个范围内，紫外光吸收值达到最大值50%时的温度称为DNA的解链温度（Tm）。
一种DNA的Tm值的大小与其所含的碱基中的G+C比例相关，G+C比例越高，Tm值越高。
5、Klenow片段：利用特异的蛋白酶将DNA聚合酶Ⅰ水解为大、小两个片段，其中C端的大片段具有DNA聚合酶活性和5ˊ→3ˊ核酸外切酶活性，称为Klenow片段。
它是分子生物学研究中常用的工具酶。
6、顺式作用元件：指可影响自身基因表达活性的DNA序列。
按功能特性分为启动子、增强子及沉默子。
7、框移突变：基因编码区域插入或缺失碱基,DNA分子三联体密码的阅读方式改变,使转录翻译出的氨基酸排列顺序发生改变,称为框移突变。
8、酶的比活力：即酶纯度的量度，指单位重量的蛋白质中所具有酶的活力单位数，一般用IU/mg蛋白质来表示。
一般而言，酶的比活力越高，酶纯度越高。
9、SD序列：原核生物mRNA上起始密码子上游，普遍存在AGGA序列，因其发现者是Shin- Dalgarno而称为SD序列。
此序列能与核糖体小亚基上的16S rRNA近3ˊ端的UCCU序列互补结合，与翻译起始复合物的形成有关。
10、信号肽：即Signal Peptide，它是一段由3-60个氨基酸组成的短肽序列，常指新合成多肽链中用于指导蛋白质跨膜转移（定位）的N-末端的氨基酸序列（有时不一定在N端），至少含有一个带正电荷的氨基酸，中部有一高度疏水区以通过细胞膜。
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第一章核酸化学一、名词解释1、核苷：是由一个碱基和戊糖通过糖苷键连接的化合物。
2、核苷酸：是核苷与磷酸通过磷酸酯键结合形成的化合物，核酸的基本结构单位。
3、磷酸二酯键：是两个核苷酸分子核苷酸残基的两个羟基分别与同一磷酸基团形成的共价连接键。
4、核酸：由核苷酸或脱氧核苷酸通过3＇-5＇磷酸二酯键连接而成的大分子。
具有非常重要的生物功能，主要储存遗传物质和传递遗传信息。
5、核酸的一级核苷酸结构：是指DNA分子中各种脱氧核苷酸之间的连接方式和排列顺序。
6、DNA二级结构：是指构成DNA的多聚脱氧核苷酸链之间通过链间氢键卷曲而成的构象。
7、碱基互补规律：在DNA分子结构中，由于碱基之间的氢键具有固定的数目和DNA两条链之间的距离保持不变，使得碱基配对必须遵循一定的规律，这就是A（腺嘌呤）一定与T （胸腺嘧啶）配对，G（鸟嘌呤）一定与C（胞嘧啶）配对，反之亦然。
碱基间的这种一一对应的关系叫做碱基互补配对原则。
8、环化核苷酸：是指单核苷酸中的磷酸基分别与戊糖的3＇-OH及5＇-OH形成的酯键，这种磷酸内酯的结构成为环化核苷酸。
9、Tm值：是指DNA热变形时，增色效应达到50%是的温度。
10、增色效应：DNA从双螺旋的双链结构变为单链的无规则的卷曲状态时，在260nm处的紫外光吸收值增加。
11、减色效应：是变形的核酸复性时，其在260nm处的紫外光吸收值降低甚至恢复到未变形时的水平。
12、分子杂交：是使单链DNA或RNA分子与具有互补碱基的另一DNA或RNA 片断结合成双链的技术。
第二章蛋白质化学一、名词解释1、构象：是指具有相同结构式和相同构型的分子在空间里可能的多种形态。
2、构型：是指具有相同分子式的立体结构体中取代基团在空间的相同取向。
3、肽平面：是指多肽链或蛋白质分子中，组成肽键的C、O、N、H4个原子与两个相邻的α—碳原子共处一个平面。
4、α—螺旋：蛋白质中常见的一种二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。
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1、生物化学P1也称生命的化学，是研究生物机（微生物、植物、动物）的化学组成和生命现象中化学变化规律的一门学科。
2、碱基堆积力（碱基平面堆积力）P18是由芳香族碱基π电子之间相互作用而引起的。
3、 DNA三级结构P20指DNA双螺旋进一步折叠卷曲而成的构象。
4、结构域P50对于较大的球状蛋白分子，它的一条长的多肽链在超二级结构的基础上进一步卷曲折叠，形成若干个空间上相对独立、且具有一定功能的近似球状的紧密实体，这种紧密球状结构被称为结构域。
5、核酸变性P30是指核酸在高温、酸、碱或一些变性剂（如尿素等）的作用下，其氢键被破坏，导致有规律的双螺旋结构变成单链的、无规律“线团”的过程。
6、分子杂交P31把不同来源的DNA链放在同一溶液中作变性处理，或把变性的DNA与RNA放在一起，只要它们之间的某些区域有碱基配对的可能，一旦进行退火处理，它们之间就可形成局部的DNA-DNA或DNA-RNA杂合体双链，这一过程称为分子杂交。
7、等电点P40在某一PH值的溶液中，若氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，氨基酸带有数量相等的正负两种电荷，即静电荷等于零，此时溶液的PH值就称为该氨基酸的等电点。
8、超二级结构P49在蛋白质中，某些相邻的二级结构单元(α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲)常常相互靠近、彼此作用，在局部区域形成有规则的二级结构聚合体，充当更高层次结构的构件，该二级结构的聚合体就称为蛋白质的超二级结构。
9、变构效应(变构作用)P59是指寡聚蛋白质分子中，一个亚基由于与其他分子结合而发生构象变化，引起分子构象和功能的改变，并引起相邻亚基的分子构象和功能也发生改变。
10、全酶(结合酶)P70酶分子中除蛋白质部分外,还含有对热稳定的非蛋白质的有机小分子或金属离子,这类酶统称为结合酶或全酶.11、辅酶、辅基P71辅酶是指以非共价键与酶蛋白结合的小分子有机物质，通过透析或超滤等物理方法可以除去。
辅基是指以共价键与酶蛋白结合的小分子有机物质，不能通过透析或超滤的方法除去。
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名词解释1、血糖：血液中的单糖，主要是葡萄糖2、糖原合成与分解：由单糖合成糖原的过程称为糖原合成；糖原分解成葡萄糖的过程称糖原分解。
3、糖异生：由非糖物质合成葡萄糖的过程4、有氧氧化：在供氧充足时，葡萄糖在胞液中分解生成的丙酮酸进入线粒体，彻底氧化生成CO2和H2O，并释放大量能量5、三羧酸循环：在线粒体内，乙酰CoA和草酰乙酸缩合成生成柠檬酸, 柠檬酸经一系列酶促反应之后又生成成草酰乙酸，形成一个循环，该循环生成的第一个化合物是柠檬酸，它含有三个羧基，所以称为三羧酸循环6、糖酵解：在供氧不足时，葡萄糖在细胞液中分解成丙酮酸，丙酮酸进一步还原成乳酸，称为糖酵解途径。
7、血脂：血浆中脂类的总称。
主要包括甘油三酯、磷脂、胆固醇和游离脂肪酸。
8、血浆脂蛋白：是脂类在血浆中的存在形式和转运形式。
包括脂类和载脂蛋白。
9、.脂肪动员：脂肪细胞内的甘油三酯被脂肪酶水解生成甘油和脂肪酸，释放入血，供给全身各组织氧化利用的过程。
10、酮体：包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮，是脂肪酸分解代谢的正常产物。
11、必需脂肪酸：人体生命活动所必不可少的几种多不饱和脂肪酸，在人体内不能合成，必需由食物来供给。
有亚油酸、亚麻酸及花生四烯酸三种。
12、必需氨基酸：体内需要而自身又不能合成、必需由食物供给的氨基酸。
包括异亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、苏氨酸、亮氨酸、甲硫氨酸、赖氨酸和缬氨酸。
13、蛋白质的互补作用：将不同种类营养价值较低的蛋白质混合食用，可以相互补充所缺少的必需氨基酸，从而提高其营养价值，称为蛋白质的互补作用。
14、转氨基作用：是指由氨基转移酶催化，将氨基酸的α- 氨基转移到一个α- 酮酸的羰基位置上，生成相应的α-酮酸和一个新的α-氨基酸。
该过程只发生氨基转移，不产生游离的NH3。
15、一碳单位：有些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有一个碳原子的活性基团，称为一碳单位。
16、密码子：从mRNA编码区5’端向3’端按每3个相邻碱基为一组连续分组，每组碱基构成一个遗传密码，称为密码子或三联体密码。
52个生化重点名词解释
52个生化重点名词解释1.蛋白质变性：当天然蛋白质受到某些物理因素和化学因素的影响，其分子内部原有的高级结构构象发生变化，蛋白质的理化性质和生物学功能都随之改变或丧失，但并未导致其一级结构的变化。
2.酶的活性部位：酶分子直接与底物结合并与酶催化直接相关的部位，即包括结合部位和催化部位。
3.内含子：大多数真核生物结构基因的居间序列或不编码序列，不在mRNA中出现。
4.外显子：真核生物中多肽编码的基因片段。
5.稀有碱基：含量较少的碱基，多数为主要碱基的修饰物。
（tRNA中大约有10%为稀有碱基）6.联合脱氨：是生物体主要的脱氨基方式，是转氨基作用和氧化脱氨基作用的结合，人体内转氨基时的氨基受体主要是α-酮戊二酸生成的谷氨酸，在L-谷氨酸脱氢酶的作用下脱下氨基，这种方式叫做联合脱氨基作用。
7.抗代谢物：即抗代谢抑制剂，都是与代谢物在结构上的类似物，他们在代谢反应中跟正常的代谢物拮抗，以减少正常代谢物参加反应的机会，从而影响正常代谢。
8.限制性核酸内切酶：是细菌细胞内存在的一类识别并水解外源DNA的核酸内切酶，用于特异切割DNA，是一种工具酶。
9.α螺旋：蛋白质分子中多个肽单元通过氨基酸α-C的旋转，使多肽链的主链围绕中心轴呈有规律的螺旋上升成稳定的螺旋构象。
（一般为右手螺旋）10.半保留复制：DNA在复制时，每一条DNA单链在新链合成中充当模板，按碱基配对方式形成两个新的DNA分子，每一个分子都有一条新链一条旧链，这种配对方式就叫做半保留复制。
11.糖酵解：葡萄糖经过酶促降解为丙酮酸，并伴随生成ATP的过程为糖酵解，此过程于胞液中进行，是动物，植物，微生物细胞中葡萄糖分解的共用代谢途径。
12.断裂基因：真核生物的结构基因，由若干个编码区和非编码区互相间隔开但又连续镶嵌而成，这些基因称为断裂基因。
13.解链温度Tm：DNA的热变性是一个突变过程，类似于结晶的熔解，将紫外线吸收量（260nm）的增加量达到最大增加量的一半时的温度称为解链温度。
生化名词解释
名词解释1、酶的比活力：每毫克酶蛋白所具有的酶活力单位数。
2、蛋白质的三级结构：多肽链借助各种非共价键弯曲、折叠成具有特定走向的紧密球状结构。
3、别构效应：某种不直接涉及蛋白质活性的物质，结合于蛋白质活性部位以外的其他部位（别构部位），引起蛋白质分子的构象变化，而导致蛋白质活性的改变。
4、寡糖：由2～20个单糖分子通过糖苷键构成的糖类物质。
5、第二信使：细胞表面受体接受细胞外信号后转换而来的细胞内信号称为第二信使，而将细胞外信号称为第一信使。
6、分子杂交：用一个DNA单链或一个RNA单链与另一待测DNA单链形成双链，以测定某特异序列的存在。
7、蛋白质的可逆变性：用适当的方法消除变性因素，可使蛋白质恢复活性。
8、全酶：具有催化活性的酶，包括所有必需的亚基、辅基和其它辅助因子。
9、米氏常数Km：Km的数值等于酶促反应达到其最大速率一半时的底物浓度，它的大小只与酶的性质有关，而与酶浓度无关。
10、波尔效应：pH值或和CO2分压的变化对血红蛋白结合氧能力具有影响，血液pH值降低或CO2分压升高，使血红蛋白对O2的亲和力降低，在任意O2分压下血红蛋白氧饱和度均降低，氧分数饱和曲线右移；反之亦然。
这种pH对Hb氧亲和力的影响称为波尔效应。
11、肽聚糖：N-乙酰葡萄糖胺（NAG）和N-乙酰胞壁酸（NAMA）交替连接的杂多糖与不同组成的肽交叉连接形成的大分子。
肽聚糖是许多细菌细胞壁的主要成分。
12、乳化作用：由于表面活性剂的作用，使本来不能混合到一起的两种液体能够混到一起的现象称为乳化现象，具有乳化作用的表面活性剂称为乳化剂。
13、酸败现象：食物和其他产品中的不饱和脂肪酸被氧化或水解而产生的一种具有异臭的状态，酸败后的油脂密度减小，碘值降低，酸值增高。
14、碘值：不饱和脂肪酸中的不饱和度越高，用以与之加成的卤素量也越多，通常以“碘值”表示。
在一定条件下，每100g脂肪所吸收碘的克数称为该脂肪的“碘值”。
15、自由基:：凡是具有不成对电子的原子或基团，称为自由基或游离基。
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一、名词解释第一章绪论1.生物化学：是研究生物体的化学本质及生命活动过程中化学变化规律的科学。
2.分子生物学：通常将研究核酸、蛋白质等所有生物大分子结构、功能及基因的结构、表达与调控的内容称为分子生物学。
3.代谢途径：物质代谢由一系列酶促反应组成，前一个酶促反应的产物是下一个酶促反应的底物，这种从起始物变成终产物的连续反应的过程称为代谢途径。
第二章蛋白质的结构与功能4.蛋白质的一级结构：指蛋白质分子中从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。
5.肽键：是由一个氨基酸的a-羧基与另一个氨基酸的a-氨基脱水缩合而形成的酰胺键。
6.等电点：当蛋白质溶液处于某一ph时，蛋白质解离成正负离子的趋势相等，既成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液ph称为蛋白质的等电点。
7.蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质的空间构象被破坏，导致其理化性质改变和生物学活性丧失的现象。
8.构象病：蛋白质的空间构象发生改变导致的疾病。
第三章酶9.酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时，无催化活性，这种无活性的酶的前提称为酶原10.活性中心：由必须基因构成，能与底物专一性结合，并将底物转变为产物的空间区域。
11.最适温度:酶促反应速度达到最大时的环境温度，称为酶促反应的最适温度12.同工酶:指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶.第六章糖代谢13.糖酵解:葡萄糖或糖原在缺氧条件下，经一系列酶促反应生成乳酸的过程，称为无氧氧化也称糖酵解14.糖异生:非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程.15.血糖:血液中的葡萄糖。
16.糖的有氧氧化:葡萄糖或糖原在有氧条件下彻底氧化分解成CO2和H2O的过程17.高血糖:临床上将空腹血糖浓度高7.1mmol/L称为高血糖第七章脂类代谢18.脂肪动员：贮存在脂肪组织内的甘油三脂，在脂肪酶的作用下，逐步水解为甘油和游离脂肪酸释放入血，经血液运输至全身各组织化利用的过程称为脂肪动员19.脂肪酸的β-氧化：活化后的脂肪酸进入线粒体后进行氧化，氧化发生在脂酰基的β-碳原子上，故称β-氧化20.酮体：是指脂肪酸在肝内氧化的正常中间产物，包括乙酰乙酸，β-羟丁酸和丙酮21.高脂蛋白血症:当成人空腹12 -14小时，血甘油三酯超过26mmol/L、血胆固醇超过6.21mmol/L，儿童胆固醇超过4.14mmol/L每升时,称高脂蛋白血症第八章氨基酸代谢22.营养必需销基酸:体内需要但不能自身合成，必须由食物提供的氨基酸23.氮平衡:指每日摄入的氮量与排出的氮量之间的关系，可反映体内蛋白质的代谢概况。
24.转氧基作用:在转索酶的催化下,a-氨基酸的氨基转移给a-氨基酸转变为相应的a-酮酸的过程25.一碳单位:是指某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基团第九章核酸的结构与功能26.D NA的一级结构:指DNA分子中脱氧核苷酸从5’一末端讲到3’—末端的排列顺序27.D NA变性:在某些理化因素的作用下，DNA双链互补碱基之间的氢键发生断裂，使双链DNA解链为单链的过程。
28.核酸分子杂交:和用核酸的复性不同来源的DNA单链之间或DNA与RNA单链之间，只要存在着一定程度的碱基配对关系，它们就有可能形成杂化双链，这一过程称为核酸分子杂交。
第十二章肝的生物化学29.生物转化:机体将一些非营养物质进行化学转变，使其极性或水溶性增加，易于排出体外的过程30.激素的灭活:激素在发挥其调节作用后主要在肝内分解转化，降低或失去其生物活性，此过称为激素的灭活。
31.黄疸:胆红素是金黄色色素，血清中浓度过高时可扩散入组积、造成巩膜、皮肤等含有弹性蛋白较多的组织黄染、称为黄疸32.胆素原的肠肝循环:在生理情况下，肠道约10%~20%的胆素原被重吸收入血，经门静脉入肝，重吸收入肝的胆红素约90%，以原形又随胆汁排入肠道，形成了胆素原的肠肝循环33.胆色素:体内铁卟啉化合物分解代谢的产物，包括胆红素、胆素原和胆素等二、填空题第一章绪论1.生物大分子包括蛋白质、核酸、多糖、蛋白聚糖和复合脂类。
2.人体所必需的营养素主要有水、无机盐、糖、脂、蛋白质和维生素。
第二章蛋白质的结构与功能3.构成蛋白质4级结构的每一条具有独立三级结构的多肽键称为亚基。
4.蛋白质在溶液中，当溶液的ph>pl蛋白质带负电荷，ph<pI时，蛋白质带正电荷，ph=pl时，蛋白质则以兼性离子形式存在。
5.蛋白质溶液是亲水胶体溶液，维持其稳定性的主要因素是水化膜和同性电荷。
6.蛋白质平均含氮量为16%，组成蛋白质的分子的基本单位是氨基酸共20种。
第三章酶7.酶促反应的特点有高度的催化效率高度的专一性，酶具有不稳定性，酶促反应具有可调节性8.结合酶（全酶）=酶蛋白+辅助因子，前者的作用是决定反应的专一性，后者的作用是决定反应的类型。
9.根据酶对底物的选择程度，可将酶的专一性分为绝对专一性，相对专一性和异体立构专一性第六章糖代谢10.血糖的正常浓度为3.9~6.1mmol/L，肝细胞主要通过肝糖原合成、肝糖原分解、糖异生作用调节血糖浓度恒定11.糖酵解过程中关键酶是己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1，丙酮酸激酶。
糖在体内的运输形式为葡萄糖，储存形式为糖原。
12.糖在体内分解代谢途径有糖酵解.有氧氧化和磷酸戊糖途径13.磷酸戊糖通路产生的5-磷酸核糖可用于核酸的合成，还可以产生NADPH,作为许多反应的供氢体14.三羧酸循环有4次脱氢，2次脱酸，1次底物磷酸化第七章脂类代谢15.乳糜微粒在小肠黏膜合成,它主要运输外源性脂肪，极低密度脂蛋白在肝脏合成,它主要运输内源性脂肪，低密度脂蛋白在血液中生成，其主要功能为将胆固醇由肝内转移肝外，高密度脂蛋白在肝脏生成，其主要功能为将胆固醇由肝外转移肝内脂肪16.运动时的限速酶是甘油三酯脂肪酶，抗脂解激素有胰岛素17.脂肪酸的β-氧化在细胞的线粒体内进行，它包括脱氢、加水、再脱氢和硫解四个连续反应步骤，每次β-氧化生成的产物是1分子乙酰COA、比原来少2个碳原子COA18.脂肪酸的合成在胞液进行，合成原料中碳源是乙酰COA并以丙二酸单酰COA 形式参与合成，供氢体是NADPH+H，它主要来自磷酸戊糖途径19.血液中胆固醇酯化，需脂酰COA-胆固醇脂酰转移酶（ACAT）催化，组织细胞内胆固醇脂化，需磷脂酰胆碱胆固酰转移酶（LCAI）催化第八章氨基酸代谢20.人体的碳平衡类型有总平衡，正平衡和负平衡21.氨基酸脱氨基作用的方式主要有转氨基作用，氧化脱氨基作用，联合脱氨基作用和嘌呤核苷酸循环22.各种转氨酶均以磷酸吡哆醛辅酶.它在反应中使传递氨基作用，该辅酶含有维生素B623.正常情况下，转氨酶主要分布在细胞内，心肌梗死时血清中AST活性明显上升，急件肝炎时血清中ALT的活性明显升高.24.体内氨的最主要去路是在肝合成尿素，其反应过程为乌氨酸循环第九章核酸的结构与功能25.核酸是以核苷酸为基本组成单位的生物大分子。
天然核酸可以为DNA和RNA.它们的功能分别是遗传信息载体和参与遗传物质的复制与表达。
26.核苷酸是由磷酸、戊糖、碱基组成。
27.核苷是由戊糖和碱基通过糖苷键连接，核苷和磷酸通过磷酸脂键结合成核苷酸或脱氧核苷酸。
28.D NA双螺旋结构的稳定在横向上依靠氢键，纵向稳定依靠碱基堆积力。
29.真核生物的mRNA的5’末端的帽子结构为m GPPN , 3’末端有多聚A尾结构。
mRNA的功能是作为蛋白质合成的直接模板指导蛋白质合成。
第十二章肝的生物化学30.阻塞性黄疸患者血中以结合胆红素升高为主,与重氮试剂直接反应阳性，尿中有胆红素,粪便颜色变淡或灰白色。
31.溶血性黄疸患者血中以未结合胆红素升高为主，与重氮试剂间接反应，尿中无胆红素,粪便颜色加深。
32.尿胆红素、尿胆素原和尿胆素俗称″尿三胆”常作为肝功能检查的指标之一33.结合反应是生物转化的第二相反应，是体内最重要、最普遍的生物转化方式三、问答题第一章绪论1.简述生物化学研究的主要内容。
①生物体的分子组成、结构与功能②物质代谢与调节③基因信息传递及其调控第二章蛋白质的结构与功能2.简述引起蛋百质变性的因素,举例说明其在临床上的应用。
引起蛋反质变性的物理因素有高温、高压、紫外线、x射线、超声波、强烈震荡化学因素有强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂(尿素、乙醇、丙酮等)临床应用高温灭菌、酒精消毒3.简述在早期抢救因误服重金属盐而中毒的患者的措施并说用机理。
临床上早期抢救因误服重金属盐而中毒的患者可口服牛奶、蛋清等富含蛋白质的食物再利用呕吐剂把生成的难溶性蛋质盐排出体外机理如下:当PH >PI时，重金属离子可以碱性溶液中，与食物蛋质结合生成难溶性盐而使蛋白质沉淀,通过呕吐排出重金属盐。
4.简述维系蛋白质分子各级结构稳定性的作用力。
维系蛋白质分子一级结构的作用力:肽键、二硫键维系蛋白质分子二级结构的作用力:氢键维系蛋白质分子三级结构的作用:硫水键、离子键、氢键、范德利以及二硫键维系蛋白质分子四级结构的作用力:硫水键、氢键、离子键等第三章酶5.简述酶原的激活概念、酶原在生理上的意义无活性的酶原转变为有活性酶的过程称为酶原的激活生理意义：酶原可避免细胞产生的酶对细胞自身进行消化，通过酶原特定的部位和环境中被激活并发挥作用。
保证体内代谢的正常进行。
6.简述磺胺类药物的生化作用机制磺胺类药物与PABA的化学结构相似，是二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂，抑制FH2的合成进而影响FH4的合成，FH4是核苷酸合成过程中的辅酶，FH4的缺乏是核苷酸与核酸的合成受阻，从而抑制了细菌的生长繁殖7.简述竞争性抑制作用特点。
竞争性抑制剂的结构和底物相似。
抑制剂与酶的活性中心结合抑制程度取决于抑制剂与酶的亲和以及与底物浓度的相对比例在抑制剂浓度不变的情况下，通过增加底物浓度可以减弱甚至解除其竞争性抑制作用。
第六章糖代谢8.简述糖酵解和有氧氧化的概念。
比较糖酵解和有氧氧化。
糖酵解(无氧氧化):葡萄糖或糖原在缺氧条件下。
经一系列酶促反应生成乳酸的过程有氧氧化:葡萄糖或糖原在有氧条件下，彻底氧化分解生成水和氧化碳并释放大重能量的过程.9.简述血糖的来源和去路。
血糖的来源:食物中糖的消化吸收肝糖原的分解糖异性作用血糖的去路: 氧化供能合成糖原.转变为脂肪、非必需氨基酸转变为其他单糖及糖的衍生物10.简述三羧酸循环及恃点。
三羧酸循环：指由乙酰CoA与草酰乙酸缩合成含有3个羧基的柠檬酸开始，经过一系列反应，重新生成草酰乙酸的循环过程。
特点：①三羧酸循环是在有氧条件下进行的不可逆反应。
②三羧酸循环是机体主要的产能途径③三羧酸循环中间物质需要不断补充第七章脂类代谢11.简述脂肪的主要生理功能，主要生理功能有储能和氧供功能提供必须脂肪酸协助脂溶性维生素吸收维持体温和保护内脏12.简述胆固醇在体内可转变生成哪些重要生理活性物质？胆固醇可转变为胆汁酸、类固醇类激素、维生素D3等生理活性物质第八章氨基酸代谢13.简述体内氨基酸来源与去路氨基酸的来源：食物蛋白质是体内氨基酸的主要来源组织蛋白质分解释放体内合成的非必须氨基酸氨基酸的去路：主要是合成组织蛋白质转变为其他含氮化合物，如核酸、神经递质和某些激素分解代谢14.简述血氨的来源和去路。