蛛丝蛋白的研究现状和进展
蜘蛛丝的研究进展及应用
收稿日期:20041209作者简介:袁小红(1981),女,陕西省人。
西安工程科技学院纺织与材料学院03级研究生,专攻纺织材料与纺织品设计专业。
产品开发蜘蛛丝的研究进展及应用袁小红(西安工程科技学院,西安 710048)摘 要:介绍了蜘蛛丝的概况及研究历史,概述了蜘蛛丝的物理、化学及机械方面的性能,综述了国内外利用生物技术人工生产蜘蛛丝研究的状况及进展,同时也分析了蜘蛛丝在纺织制衣、军事、医疗、高强度材料等方面的应用。
关键词:蜘蛛丝;性能;人工生产;应用中图分类号:TS1021512 文献标识码:B 文章编号:10023348(2005)05003003 随着科学技术的发展,人们对于高强度、高韧性纤维的研究也越来越深入,无论从科学角度还是从使用角度来看,探索高强度、高韧性纤维材料的极限,检测影响材料兼具强度和韧性的因素都是很有意义的。
蜘蛛丝是一种特殊的蛋白纤维,是天然的高分子纤维和生物材料。
它具有特殊的机械(力学)性能(如很高的强度、弹性、柔韧性、伸长度和抗断裂性能等等),以及比重小、较耐紫外线、生物可降解等优点,其优异的综合性能是包括蚕丝在内的天然纤维和合成纤维所无法比拟的。
蜘蛛丝以其优良的性能引起了世界各国科学家的兴趣和关注。
近年来美国、加拿大以及欧洲一些大学和实验室运用生物学、遗传学、高分子技术等知识对蜘蛛丝进行了全面研究,利用基因和蛋白质测定技术揭开了蜘蛛丝的奥秘,在蜘蛛丝人工生产方面也取得了突破性进展。
1 蜘蛛丝的概况及研究历史蜘蛛和蚕一样,都属于节肢动物,但蚕是六条腿的昆虫幼体,而蜘蛛是八条腿的蛛形纲成虫。
蚕丝的功能是形成保护性的蚕茧来包裹着幼虫以利于它继续成长,而蜘蛛丝的功能是提供支撑作用。
因此,它比蚕丝更结实,并且可长达一英里。
蜘蛛的种类多得惊人,可能有7万多种。
对于蜘蛛的研究,报道最多的是对金黄色圆网蜘蛛、十字圆蛛和大腹圆蛛丝的研究。
人们所见的蜘蛛并非由一种蜘蛛丝组成,而是由几种分别来自体内7个不同腺体的丝组成,其氨基酸组成不同,性能不同,用途也不同。
蛛丝蛋白研究进展
蛛丝蛋白研究进展作者：张玉晴， 马黄如， 程诗萌， Zhang Yuqing， Ma Huangru， Cheng Shimeng作者单位：张玉晴,程诗萌,Zhang Yuqing,Cheng Shimeng(华东师范大学生命科学学院,上海,200241)， 马黄如,Ma Huangru(上海市莘庄中学,上海,201100)刊名：生物学教学英文刊名：BIOLOGY TEACHING年，卷(期)：2011,36(2)1.Xu HT;Fan BL;Yu SY Construct synthetic gene encoding artificial spider dragline silk protein and its expression in milk of transgenic mice[外文期刊] 2007(01)2.Blackledge TA.Hayashi CY Silken toolkits:Biomechanics of silk fibers spun by the orb web spider Argiope argentata 2006(Pt 13)3.Zhang Y;Hu J;Miao Y;Zhao A Expression of EGFP-spider dragline silk fusion protein in BmN cells and larvae of silkworm showed the solubility is primary limit for dragline proteins yield 2008(03)4.Ming Xu.Lewis RV Structure of a protein superfiber:Spider dragline silk 1990(18)5.Teulé F;Cooper AR;Furin WA A protocol for the production of recombinant spider silk-like proteins for artificial fiber spinning 2009(03)6.张慧勤.王志新蜘蛛丝的研究与应用 2005(4)7.Prince JT;Mcgrath KP;Kaplan DL Construction,cloning and expression of synthetic genes encoding spiderdragline silk[外文期刊] 1995(34)8.Fritz V Biology of spider silk 1999(2)9.Hagn F;Eisoldt L;Hardy JG A conserved spider silk domain acts as a molecular switch that controls fibre assembly[外文期刊] 2010(7295)10.Hagn F.Eisoldt L.Hardy JG A conserved spider silk domain acts as a molecular switch that controls fibre assembly 2010(7295)11.Fritz V Biology of spider silk 1999(02)12.Prince JT.Mcgrath KP.Kaplan DL Construction,cloning and expression of synthetic genes encoding spiderdragline silk 1995(34)13.张慧勤;王志新蜘蛛丝的研究与应用[期刊论文]-中原工学院学报 2005(04)14.Teulé F.Cooper AR.Furin WA A protocol for the production of recombinant spider silk-like proteins for artificial fiber spinning 2009(3)15.Ming Xu;Lewis RV Structure of a protein superfiber:Spider dragline silk 1990(18)16.Zhang Y.Hu J.Miao Y.Zhao A Expression of EGFP-spider dragline silk fusion protein in BmN cells and larvae of silkworm showed the solubility is primary limit for dragline proteins yield 2008(3) 17.Blackledge TA;Hayashi CY Silken toolkits:Biomechanics of silk fibers spun by the orb web spider Argiope argentata 2006(Pt 13)18.Xu HT.Fan BL.Yu SY Construct synthetic gene encoding artificial spider dragline silk protein and its expression in milk of transgenic mice 2007(1)本文链接：/Periodical_swxjx201102004.aspx。
蜘蛛丝的研究进展及展望
等 国的一些 实验室先后对蜘蛛 丝做 了
深入 的研究 ， 利 用基 因和蛋 白质 测 在
然界产 丝和用 丝 的“ 家” 它们一 生 专 ， 都离 不开丝 。 蜘蛛 生产性 能最 优异 的
定技术 解开 蜘蛛 丝奥 妙 的同时 ， 蜘 在 蛛丝人工生产 方面也取得 了突破 性进
展。
丝 线 ， 用这 种 丝 线织 成蛛 丝 网 ， 并 用
世纪９ 年 代初 ， 国首先 报道 了源于 ０ 美 棒 络新妇蛛拖 丝蛋白两种序列不相 同 的部分ＤＮＡ， 由此揭开 了蜘蛛丝蛋 白 基 因与结 构研 究的 序幕 。 ９ ５ ， １ ９ 年 在 解决 了重复 序列 片断 的构建 困难 后 ， 利用丝蛋 白部分ｃ ＮＡ片 断和人工合 Ｄ 成丝蛋 白部分基 因 ， 分别在大肠杆菌 、
网或者 人工从 蜘蛛 的丝腺 抽丝 ， 产 但
～ ～ ０ 率 非常低 ， 不能满足实 际应用 的需要 。
研 究 蚕 丝 蛋 白 质 化 学 的 著 名 学 者
Ｌ ｃ ｃ 早在 １ ６ 年就在Ｄｉｃ ｖ ｒ 杂 ｕａ， ４ ９ ｓｏ ｅｙ 志上 提 出像养蚕 一样 养蜘蛛从而大量 获 取蜘 蛛丝 的想法 ， 蜘蛛 属 肉食 性 但 动物， 不喜欢群居 ， 当几 只蜘蛛被放在
一
起时 ， 它们之 间往往 会相互撕 咬， 所
以难 以大量饲 养蜘 蛛 ， 极大地 制 约了 蜘 蛛丝在 各个 领域 内的广 泛应用 。 近
图 １ 蜘蛛 丝蛋 白结 构 图 表１
材 料
年 来 ， 国的广 西南宁 等地开 始 出现 我 了以获取蜘蛛丝 为 目的的人工养殖企
蜘 蛛丝 与其他材 料 的力学性 能 比较
丝在 内的天然纤维 和合成纤维 不能比
三种蜘蛛丝蛋白基因结构及仿生蛛丝的性能研究
三种蜘蛛丝蛋白基因结构及仿生蛛丝的性能研究摘要：蜘蛛丝是一种自然纤维材料，具有出色的力学性能和生物相容性。
在过去几十年中，蜘蛛丝研究的发展引起了越来越多工程学及生命学领域的注意。
因此，本文将结合三种蜘蛛丝蛋白基因的结构及仿生蛛丝的性能展开研究探讨。
引言：蜘蛛丝是一种生物材料，其功效是在自然演化过程中形成的，其力学，生物相容性和可纺性是众所周知。
近年来，仿生学研究也向蜘蛛丝方向聚焦。
许多科学家利用生物技术，开发出新型的人造蜘蛛丝文件，增强材料性能是其研究热点。
在这篇文章中，我们就来介绍三种蜘蛛丝蛋白基因的结构及仿生蛛丝的性能的研究情况。
正文：1. 常见的蜘蛛丝蛋白基因类型现阶段对蜘蛛用来构造蛛丝的基因综合了多个蛋白质。
来自蜘蛛腺体中的蜘蛛肌提供能量来产生拉伸力，而蛛丝的加工和变形则由不同类型的蛋白质来完成。
这三种基因分别为MaSp1，MaSp2和AcSp1，以下分别介绍：(1) MaSp1蛋白质MaSp1是蜘蛛基因组中最长的蛋白质之一，约有600至800个氨基酸残留。
MaSp1包含6个与泛素相似的重复序列，其各自长度大概为120至135个氨基酸。
(2) MaSp2蛋白质MaSp2是一种较短的蛋白质，长度大约为200个氨基酸。
MaSp2与MaSp1不同，在其氨末端和羧末端都有富含谷氨酸和精氨酸的序列，成为一种反复出现的单元。
此外，它还包括两个直接重复序列，并伸展到N 端和 C 端。
(3) AcSp1蛋白质AcSp1是一种不同于MaSp1和MaSp2的蛋白质。
AcSp1蛋白质的长度大约在110 ~ 140个氨基酸之间。
相比于MaSp蛋白，AcSp1存在着更多的极性和带电氨基酸，几乎没有互相重叠的序列，这可能对Fib X（Fib发生素X，是造成蜘蛛蛛丝固化的酶）的发生和Nox（NADPH氧化酶）的抑制具有重要作用。
2. 蛛丝纤维的力学性能由于蜘蛛丝是迄今为止地球上发现的最强的天然纤维，因此从它身上吸取技能值是非FAQ的。
浅谈蜘蛛丝的研究进展情况
同 ， 使得产生 的蜘蛛丝有很大差异 。蜘蛛丝共同 的特点 是含高度重 也 复氨基酸基序组 成的天然高聚物 ， 并且富含丙氨酸 和甘氨酸 。科学 家 们还 发现 ， 氨酸 的蛋白分 子能够排列成 紧密 的折皱结构 ， 含丙 并且呈 晶
科技信息
高校 理科研 究
浅谈蜘蝾丝硇砜 穷进 展啊况
沈阳师范大学化学与生命科学学院 朱亚楠
［ 摘 要］ 蜘蛛丝 纤维的来源与组成、 性能 ， 医疗、 在 军事、 纺织制衣 的应 用， 综述 了国 内外利用生物技术和基 因工程对蜘蛛丝 的研 究
性能 应用
进展 。
［ 关键词 ］ 蜘蛛丝 结构
目 为止 ， 学家们共发 现了 ７ 前 科 种类 型的分泌腺 ， 常见的有葡 萄腺 、 梨
状腺 、 壶状腺 、 叶状腺 、 合腺等” 集 蛛丝的平均直径非 常小 ， 。蜘 大约是 蚕丝 的一半 ， 人用 肉眼几乎是感觉不 到它 的宽度 ， 但是蜘蛛丝 的体积质 量 和蚕丝却差不 多。蜘蛛的种类特别 多 ， 所产生的蜘蛛丝 的组成也会
４基 因工 程 方 面 的 应 用 ．
可 以构 成一种高分子化合 物 ， 叫做微原纤 ， 由多个微原纤组合 在一起 ， 就构成 了原纤 ， 而原纤 的纤维束又最终组成 了蜘蛛丝 。研究表明 ， 蜘蛛
丝产生 于蜘蛛体 内特殊 的分泌腺 ， 同的腺体可以分识到了蜘蛛丝的特殊性能 ， 科学家们 已逐渐认识到基
蜘蛛丝 。
５结 语 ．
温 ， 在２ ０Ｃ 它 ０ ｃ 以下对热反应表现为稳定性 ，０ ℃以上才开始变黄 。蜘 ３０ 蛛丝还能 耐低温 ， 下好几 十度 时仍然具 有弹性 ， 在零 只有在极低 的温度 下 才会变硬。蜘蛛丝具 有特别优 异的力学性 能 ， 如强度 高 ， 断裂伸 长值 大 ， 裂功高 。用 蜘蛛丝 制造 的弹性 丝纤维 ， 断 其强度 甚至优 于钢 的强 度 。这些独 特的性能 使蜘蛛丝能 承受外界 极大的冲击力， 以在有 昆 所 虫飞撞 到蜘蛛 网上时 ， 网不会破 裂 ， 而能把食 物紧紧地 粘在蛛 网 蛛 反 上 。蜘蛛丝还具有较 高的剪切强度 以及扭转稳定性 ， 这就保证 了当蛛 网上的 昆虫剧烈挣扎 时 ， 即使蛛 网被颠倒 了 １０ ， ８ 度 也会安 然无恙 的。 德 国马克斯 ・ 朗克微结构物理学研 究所研究员李升 奠（ 普 音译 ） 同事 和 做 了一个 实验 ， 他们向一段蜘蛛丝里添加锌 、 钛或者铝能让 丝变得更 加
丝蛋白在生物医学领域中应用的研究进展
４９
６ ２００５ 年 S I L K 第 期
２．３ 药物缓释载体 由于丝素膜本身具有特殊多孔性网状膜结构，使其
具有优良的吸附及缓释功能，因此丝素可成为很好的药 物缓释剂。作为药物缓释载体应满足以下要求：一是开 始能较快地释放药物，使释药浓度超过该药物的最低有 效浓度而尽快达到疗效；二是能持续地释放药物，使体内 保持恒定的药物浓度，药物的药理活性持久，这样可降 低用药剂量，避免频繁进药，降低毒副作用，提高疗效。 张幼珠等 ［１２］实验表明施有药物的再生丝素膜能根据环境ｐＨ 值的变化控制药物的释放，可用作对人体特定部位进行 定向治疗的智能化药物控制释放载体。 ２．４ 组织工．１．１ 丝素
蚕丝是由丝素蛋白和丝胶两部分组成，丝胶包在丝
收稿日期：２ ０ ０ ４ － ０４ － ０ ９ 基金项目：国家自然科学基金项目（５ ０ ３ ７ ３ ０ ３ １ ） 作者简介：曹惠，女，１ ９ ８ １ 年生，在读研究生，专业为 纤维材料成型及其结构性能。
素蛋白的外部约占重量的 ２５％，蚕丝中还有 ５％ 左右的杂 质，丝素蛋白是蚕丝中的主要组成部分，约占重量的 ７ ０ ％ 。丝素蛋白中包含 １ ８ 种氨基酸，以甘氨酸、丙氨 酸和丝氨酸为主，由于与人体的皮肤和头发的角朊极为 相近，丝素可应用于人工皮肤。丝素经进一步处理可得 到小分子水解产物丝肽［ １ ］，丝素及丝肽具有易被皮肤、 毛发吸收的特点，目前作为新型高级化妆品原料，备受 青睐 。
蜘蛛丝蛋白在纺织和医学领域中的应用研究
蜘蛛丝蛋白在纺织和医学领域中的应用研究随着科技的不断发展，人类对材料的要求也越来越高。
传统材料在使用过程中存在一定的局限性，例如材料的强度、耐久性、柔韧性等问题。
因此，研究新型材料成为了当前科技界一个重要的课题。
其中，蜘蛛丝蛋白成为了一种备受关注的新型材料。
蜘蛛丝蛋白的特点在于它的强度、柔韧性、稳定性和生物相容性非常优良，具备在纺织和医学领域广泛应用的潜力。
因此，蜘蛛丝蛋白的研究已经成为了当前科技界研究的热点之一。
纺织领域中的应用蜘蛛丝蛋白的优秀性能使其成为了一种新型的优良纤维材料。
在纺织领域中，蜘蛛丝蛋白被广泛研究和应用。
相比于传统的天然及合成纤维，蜘蛛丝蛋白具有更好的抗拉强度和柔韧性，可以制造更加稳定和轻便的纤维产品。
同时，蜘蛛丝蛋白也可以用于制造高性能的生物纺织品，例如人造人体骨骼、皮肤和瓣膜。
这些生物纺织品具备生物相容性，可以在医学领域中用于修复骨折、皮肤烧伤和心脏瓣膜等领域。
医学领域中的应用蜘蛛丝蛋白在医学领域中的研究也备受关注。
由于其与天然蛋白质相似，蜘蛛丝蛋白可以应用于生物材料的制备中。
利用蜘蛛丝蛋白制备的生物材料可以在医学领域中广泛应用，例如制作人工血管和人工骨骼等器械，还可以用于人工关节等疾病的治疗和修复。
此外，利用蜘蛛丝蛋白也可以制作用于治疗眼科疾病的角膜片。
传统的角膜片材料往往存在不适合人体的问题，而利用蜘蛛丝蛋白制作的角膜片则具有较好的生物相容性和透明性，可以更好地适应人体的需要。
未来的研究方向蜘蛛丝蛋白在纺织和医学领域中的应用前景广阔，但是目前还存在一些研究难题。
例如，蜘蛛丝蛋白的提取和纤维制造等方面的技术难点需要解决。
此外，目前的研究主要集中在蜘蛛丝蛋白材料的制备和组织培养等方面，但是对于蜘蛛丝蛋白材料在临床应用方面的研究还较少。
因此，未来的研究方向应该致力于解决蜘蛛丝蛋白的制造和应用问题，同时加强对于蜘蛛丝蛋白材料在医学领域中的临床应用方面的研究。
只有不断深入地挖掘其潜力和优势，才能更好地应用蜘蛛丝蛋白为人类服务。
蜘蛛丝蛋白在生物医学工程领域的应用探究
蜘蛛丝蛋白在生物医学工程领域的应用探究一、引言蛋白质是生物界中一类重要的大分子有机物质，其功能多种多样，包括酶、抗体、蜘蛛丝蛋白等。
其中蜘蛛丝蛋白是一种特殊的蛋白质，具有超强的机械性能和生物相容性，因此在生物医学工程领域得到了广泛的关注和研究。
本文将介绍蜘蛛丝蛋白的结构与性能特点，以及其在生物医学工程领域的应用研究现状和前景。
二、蜘蛛丝蛋白的结构与性能特点蜘蛛丝蛋白是由蜘蛛的腺体分泌出来，用于蜘蛛网的构建。
它的结构非常特殊，具有丝状结构，由多肽链组成。
蜘蛛丝蛋白的分子量很大，通常在100-300 kDa之间，其肽链成分有大量的重复序列，这些序列中含有富含甘氨酸和丝氨酸的二肽重复单元。
这些单元被称为“GA”和“SA”，是蜘蛛丝蛋白中构成β-折叠区域的核心结构单元。
此外，蜘蛛丝蛋白还有不同种类的组分，如筋氨酸、酪氨酸等。
蜘蛛丝蛋白具有多种优异的性能特点，其中最为重要的是其超强的机械性能。
经过实验测试，蜘蛛丝蛋白的拉伸强度可以达到1 GPa左右，是许多其他天然材料和合成材料难以比拟的强度。
此外，蜘蛛丝蛋白的弹性模量也非常高，可以达到几十GPa。
这些特性使得蜘蛛丝蛋白在物理力学方面具有广泛的应用前景。
三、蜘蛛丝蛋白在生物医学工程领域的应用研究现状1. 组织工程组织工程是以细胞为基础，利用生物材料、生化因子和生物反应器等技术，通过模拟人体组织发生的生物化学和生物物理过程，建立与人体组织器官相似的体外三维结构，在细胞层面上实现新型人工器官的体外培养，并最终应用于临床。
在组织工程领域，蜘蛛丝蛋白已经成为一种非常重要的材料。
其优异的生物相容性和机械性能使得其成为细胞培养和修复受损组织的理想选择。
2. 骨修复蜘蛛丝蛋白也被广泛应用于骨科医学。
一些实验结果表明，蜘蛛丝蛋白具有优异的生物相容性和生物可降解性，可以用于促进骨细胞的生长和骨细胞的活性。
此外，蜘蛛丝蛋白也具有优异的机械性能，可以用于承担骨缺损区域的机械负荷，并在血管内皮细胞生长，促进其在骨修复过程中的发挥作用。
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蛛丝蛋白的研究现状和进展摘要：蛛丝蛋白是一种很特殊的纤维蛋白。
由于其高度重复的一级结构、特殊的溶解特性和分子折叠行为以及具有形成非凡力学特性丝纤维的能力而引人注目。
本文主要对蛛丝蛋白的结构、特点以及目前对其研究比较多的应用和新型的合成方法进行综述，同时也对将来蛛丝蛋白的研究方向以及在研究中可能会遇见的问题进行分析。
通过本文的介绍希望可以在其蛋白质的结构上有更深刻的理解和认识，同时也为蛛丝蛋白的研究和应用提供一个很好的参考和依据。
关键词：蛛丝蛋白；结构；基因合成；弹性、韧性材料前言：蛛丝蛋白是一种很特殊的纤维蛋白，它是由节肢动物门昆虫纲、蛛形纲和多足纲中某些类群的特殊腺体产生的。
蛛丝主要包括拖丝和捕捉丝, 其中拖丝主要用于构成蜘蛛网的牵丝和轮状网面, 捕捉丝则用来粘附昆虫并在昆虫挣扎时提供强大的弹性, 以免由于强大的动能导致反弹, 将捕捉到的食物弹出去。
因此，蛛丝蛋白的结构性能以及其强大的力学特性值得深入的研究。
另外，尽管某些具有优良力学特性的蛛丝可以被开发为有潜力的、应用价值高的新型生物材料，但在人工条件下大规模、高密度地养殖蜘蛛以获得蛛丝的现实困难迫使人们寻求另外的途径生产蛛丝蛋白来满足研究、开发和应用的需要。
因此，高效的合成和生产方法变得也不可忽视。
纵观近十年的研究史，大多数好的研究技术也逐渐走向成熟。
比如近来从蜘蛛丝腺cDNA文库中克隆蛛丝蛋白基因或通过化学合成编码蛛丝蛋白的人工基因用于重组蛛丝蛋白基因工程生产已成为制备蛛丝蛋白的一个主要方法。
蛛丝蛋白基因克隆和表达的成功为人们初步了解各种类型蛛丝蛋白分子的结构、折叠行为和功能之间的内在联系及各种类型蛛丝各自独特力学特性的分子基础提供了良好的开端。
与上述蛛丝蛋白的结构与性能的研究深入，它的应用也逐渐发展起来。
比如研究人员首先通过转基因技术培育出了一种山羊，这种山羊能够生产出具有蛛丝蛋白的羊奶。
在羊奶中加入一种特殊的溶剂后，就能提取到大量的蛛丝纤维。
这种蛛丝纤维甚至比著名的凯夫拉尔纤维还结实，强度是钢的10 倍。
将这些纤维纺纱编织就能制成所需要的“超强布料”。
同时，蛛丝蛋白在其结构性能和应用方面的研究同时也面临着众多的问题等待解决。
一、蛛丝蛋白的结构和功能1、总体认识：蛛丝蛋白具有典型的蛋白质二级结构，即蜘蛛丝由α-螺旋和β-片层共同组成。
特点：1、规则的β-片层被不规则的α-螺旋和β-弯曲所包围。
2、β-片层赋于丝力度α-螺旋赋于丝弹性。
蛛丝主要包括拖丝和捕捉丝。
针对这两种蜘蛛蛋白丝的不同功能, 首先对它们的蛋白质结构展开了深入的研究。
观察到两种丝在氨基酸组成和空间结构上均有极大的相似性和同源性。
氨基酸序列分析结构表明, 拖丝蛋白主要由甘氨酸和丙氨酸组成, 其中甘氨酸占氨基酸总量的37%,丙氨酸占18%;而捕捉丝丝蛋白主要氨基酸是甘氨酸和脯氨酸, 甘氨酸占氨基酸总量的44%,脯氨酸占21%。
此外其它如谷氨酸, 丝氨酸, 亮氨酸, 酪氨酸和缬氨酸等, 在这两种丝蛋白中也占有一席之地。
由于蛛丝蛋白的结构中缺乏长的侧链, 因而其蛋白质结构趋向于紧密堆砌, 并与不定型的富含甘氨酸区形成半结晶状态, 再通过若干不同的残基重复片段得到强化。
利用核磁共振方法研究蛛丝蛋白的空间结构, 发现它主要由一个松弛部分和一个紧密部分构成: 紧密部分主要由8- 10 个丙氨酸残基序列组成, 并形成反向平行的β- 折叠, 多个β- 折叠构成的紧密部分成为结晶状态; 非结晶状态的松弛部分则由24- 35 个富含甘氨酸的单链多肽构成, 它们形成α- 螺旋起着连接晶体部分的作用。
这样β折叠片层之间以β- 转角相连, 而α- 螺旋构成的松弛部分将各β- 折叠连成一个线状整体, 其直径约4 微米。
利用固相核磁共振技术研究证明, 尽管在成型的蛛丝蛋白中多为反向的- 折叠结构,但处于液态的蛛丝蛋白则通常是以α- 螺旋形式存在的。
这些重复的蛋白质片段, 每隔一段距离形成一个转角, 扭结成一个分子弹簧, 最终整个丝蛋白构成一个弹簧似的结构, 这种结构的要领就在于多肽链残基n 的CO 基与残基n+ 3 的NH 形成氢键,因而多肽链可以急剧地改变其方向。
2、温度和某些化学试剂与蛋白质结构有关。
在体外较高温度下, 可以诱导蛛丝蛋白多肽序列形成β- 折叠; 2, 2, 2- 三氟乙醇则可诱导α- 螺旋的形成。
V ollrath 等还发现蜘蛛壶腹腺内有一些中空的纤维管, 其管壁由具有透析作用的半透膜组成。
这种结构可以加速水流并改变其离子成分, 从而起到一个阀门和动力泵的作用, 它可以促进断丝的连接和纺丝, 以保证丝蛋白以最优化的方式进行自装配。
这对于我们研究、了解蛛丝蛋白的自装配行为并加以利用是具有重要的现实意义的。
3、同种或不同种的蜘蛛拖丝蛋白的弹性、强度、断裂张力与蜘蛛的体重有相关性。
一般来说, 断裂张力为其体重的2 倍, 弹性则为其体重的6 倍。
这说明适当调整某些氨基酸序列可以优化蛛丝蛋白的某些性质。
而且就同种蛛丝来讲, 当蜘蛛处于不同的生活状态下,例如饥饿时, 所抽出的丝也会表现出不同的特性。
蜘蛛纺丝或人工抽丝速度也会影响蛛丝的性质,Madsen 提出抽丝速度的增加会导致断裂长度的降低和断裂强度的升高以及初期晶体模数的增加。
针对各种蛛丝蛋白的不同结构和功能, Hayasi 等[ 8] 提出假说: 从分子结构上来讲, 张力强度与丙氨酸富含区和晶体的模数相关; 脯氨酸富含区则和弹性、伸展性相关。
由于蛛丝蛋白具有这样的结构特征, 因而呈现一些独特的物理化学性质是不足为奇的: （1）强度高;（2）韧性大;（3）具有独特的三维空间网状结构;（4）具有一定的热稳定性, 在250 C高温下它能保持稳定, 只有在250 C 以上时才会分解;（5）耐疲劳性;（6）具可降解性, 在一定的酸性条件或者紫外线照射情况下会发生降解。
二、蛛丝蛋白的合成1、蛛丝蛋白的天然合成过程通过查阅相关文献了解到蜘蛛和家蚕产生蛛丝蛋白的过程和机理大致如在：蜘蛛和家蚕丝腺的部位和来源不同，但有一个共同点，就是在丝腺内溶于水的高分子量的丝蛋白被排出体外后转变成为不溶于水的丝纤维，这个转变过程涉及到二硫键的形成、阳离子相互作用、糖基化以及其他的化学和物理过程。
另外丝蛋白分子中富含丙氨酸的重复片段在一定程度上可自发折叠或自发组装成为B一折叠二级结构，将来在丝纤维中成为晶体结构。
家蚕丝腺在产丝过程中其生理内环境如酸碱度和盐离子浓度在不断改变，这可能有助于丝蛋白溶液在通过腺管流向喷丝头的过程中尽管丝蛋白浓度不断增大但仍能保持在水溶液中的溶解性。
在自然产丝过程中腺管壁的剪切力直接促成了可溶性的丝蛋白到不溶性的丝纤维的转变。
蜘蛛和家蚕都有左右成对的丝腺，一对丝腺最终共同形成一条丝纤维；每个丝腺腺管包括前(盲端)、中、后(通向喷丝头)三个部分。
家蚕丝蛋白在丝腺腺管前段管壁腺细胞中合成并分泌丝素蛋白到腺管中；中段腺管管腔大、主要储存丝素蛋白溶液，管腔内丝素蛋白浓度可达20～30％，同时中段管壁细胞还合成丝胶；靠近喷丝头附近的后段腺管中丝蛋白浓度更高。
总之，蜘蛛丝蛋白分子由于一级结构的特征决定了其分子内或分子问能自发形成p一折叠二级结构而具有产生固态分子聚合体的自发倾向，蜘蛛丝腺的结构及内环境成功地调控了蛛丝蛋白分子形成B一折叠二级结构的时机和程序。
目前蜘蛛大壶状腺丝形成的过程和机理研究得最清楚。
单个的大壶状腺是一端为盲端、另一端为开KI的管道，依次为盲端的腺体部、腺漏斗、腺管、腺阀、阀后腺管和喷丝头等几个部分。
腺体部由管径较小的盲尾和管径膨大的腺囊两部分构成。
他们认为，有两个关键因素促使蛛丝蛋白水溶液在温和的生理条件下向固态蛛丝的转变。
首先是从腺囊开始一直到喷丝头管径越来越小，其中在腺漏斗和腺管后段两个部位管径急剧缩小，管壁的剪切力迫使线性的蛛丝蛋白分子逐渐向平行于腺管的轴向排列方式转变，即向液晶状态转变；其次是蛛丝蛋白水溶液从腺体部向喷丝头方向流动的过程中脱水的趋势。
2、蛛丝蛋白的人工合成由于蛛丝的特殊的机械特性在工业和医药方面存在着巨大的应用前景, 但是蜘蛛又非常难以驯化,所以人们把目光投向了利用生物工程的方法来人工合成这种纤维。
通过相关文献总结为：最先是利用大肠杆菌和酵母来表达蜘蛛丝蛋白。
最近几年正在研究利用山羊乳腺细胞、家蚕表达系统以及植物马铃薯和烟草来生产蜘蛛丝蛋白。
由于这些蛋白质序列的高度重复性和它的二级结构的特殊性, 在细菌和酵母中合成这种重组蛋白质时表达蛋白质的分子量较小、表达量也较低困。
因此, 人们把目光转向了利用真核细胞进行表达, 在转基因植物中已经能够生产分子量在10 kD 以上的蛛丝融合蛋白单体(M as pl)[7」。
由于植物细胞与动物细胞存在着较大的差异, 现在研究的重点还是集中在利用哺乳动物细胞进行蛛丝蛋白的表达。
利用蚁酸作为溶媒抽丝获得的蛛丝纤维不具备天然蛛丝的机械性能, 所以当前正在进行人造蛛丝方面工作的几个实验室大都建立了以水为溶媒的抽丝工艺。
下面对目前比较有效的方法进行详细的阐述：1、蜘蛛丝蛋白基因的合成及其串联体在大肠杆菌中的表达其主要的过程和步骤为：1、相关菌类和质粒的培养。
主要有克隆受体菌和表达受体菌，克隆质粒和表达质粒。
2、蜘蛛丝蛋白基因的设计和合成利用Maspl的部分序列和Masp2序列以及鞭毛丝蛋白Flag的序列，结合蜘蛛丝蛋白序列模块的结构和功能特性，另外还考虑到引物设计等问题，通过Vector NTI等分子生物学软件，优化设定新的蜘蛛丝蛋白的基因序列。
3、蜘蛛丝蛋白基因的克隆和表达载体构建4、蜘蛛丝蛋白基因的诱导表达5、重组蜘蛛丝蛋白的纯化2、利用哺乳动物进行蛛丝蛋白的合成目前。
实验中，研究人员首先通过转基因技术培育出了一种山羊，这种山羊能够生产出具有蛛丝蛋白的羊奶。
在羊奶中加入一种特殊的溶剂后，就能提取到大量的蛛丝纤维。
这种蛛丝纤维甚至比著名的凯夫拉尔纤维还结实，强度是钢的10 倍。
将这些纤维纺纱编织就能制成所需要的“超强布料”。
3、利用植物来生产利用植物来生产蜘蛛丝蛋白，是将能生产蜘蛛丝蛋白的基因移植给植物，如花生、烟草和土豆等作物，使这些植物能大量生产类似于蜘蛛丝蛋白的蛋白质，然后将蛋白质提取出来作为生产仿蜘蛛丝的原料。
例如：德国植物遗传与栽培研究所将能复制M ila clavipes蜘蛛拉索丝的蜘蛛丝蛋白的合成基因移植给烟草和土豆，所培植出的转基因烟草和土豆含有数量可观的类似于蜘蛛丝蛋白的蛋白质，90％以上的蛋白质分子长度在420～3 600个氨基酸之间，其基因编码与蜘蛛丝蛋白相似。
这种经基因重组的蜘蛛丝蛋白含于烟草和土豆的叶子中，也含于土豆的块茎中。
由于这种经基因重组的蛋白质有极好的耐热性，使其提纯与精制手续简单而有效。
4、利用转基因蚕生产蛛丝我国国家863计划生物高科技项目“应用蛋白质工程改进蚕丝性能研究”负责人陆长德研究员介绍，历经5 a的工作，他们解决了转基因家蚕基因导人、活体基因鉴定、传代育种等一系列关键技术。