生物化学第9章含氮化合物的代谢
生物化学第九章 蛋白质酶促降解和氨基酸代谢
线粒体 O
2ATP+CO2+NH3+H2O 1 H2N-C- P
氨甲酰磷酸
2ADP+Pi
谷氨酸
-酮戊
谷氨酸 二酸
-酮戊
鸟氨酸
2
二酸
氨基酸
鸟氨酸
O
NH2尿-C素-NH2
尿素循环
5
瓜氨酸 瓜氨酸
3
氨基酸
-酮戊 二酸
氨基化 非必需氨基酸
合成
糖或脂类
生糖氨基酸：脱氨基后的酮酸在特定 条件下通过糖的异生作用转变为糖。
生酮氨基酸：脱氨基后的酮酸经代 谢产生乙酰ＣoＡ则不能再异生为糖，
只能转变为酮体或脂肪酸。
氧化
生糖兼生酮氨基酸：脱氨基后的酮 酸既可异生为糖又可以转变为酮体
CO2 + H2O + ATP
２０种氨基酸通过各自途径形成α-酮酸，但最后集中 形成５个中间产物（乙酰ＣoＡ、α-酮戊二酸、草酰
乙酸、琥珀酰ＣoＡ、延胡索酸）进入ＴＣＡ
(1) α-酮酸再合成氨基酸
α-氨基酸
α-酮戊二酸
转氨酶
NH3+NADH
L-谷氨酸脱氢酶
H20+NAD+
α-酮酸
L-谷氨酸
α-酮戊二酸利用氨生成谷氨酸是α-酮酸合成氨基酸主要途径，谷氨酸的 氨基能转到任何一种α-酮酸上面，从而形成各种氨基酸．
（２）生糖和生酮氨基酸种类
迄今发现的转氨酶都以磷酸吡哆醛（PLP） 为辅基，它与酶蛋白以牢固的共价键形式结 合。
氧化脱氨基作用
定义：-AA在酶的作用下，生成-酮酸 和氨，同时伴有脱氢氧化的过程。
中职生物化学课件第9-10章
天冬氨酸
H2O 精氨酸
精氨酸代 琥珀酸 草酰乙酸
延胡索酸
苹果酸
α-酮戊 二酸
谷氨酸
鸟 氨 酸 循 环
氨基酸
α-酮酸
交流研讨
观察上述过程，讨论并填空。
尿素分子中的 个基，1个来自 ，另一个则
来自
，而天冬氨酸又可由其它氨基酸通
过转氨基作用而生成。由此，尿素分子中的2个氨
基的来源虽不同，但都直接或间接的来自各种
联想质疑
市售营养保健品多种多样，其中就有一 类是蛋白质/氨基酸类的营养保健品，那么 蛋白质/氨基酸到底有哪些营养作用呢？
第 1 节 蛋白质的营养作用
一、蛋白质的生理功能
1
维持组织细 胞生长、更 新、修补；
2
构成机体重 要的生理活 性物质 ；
3
氧化供能.
二、蛋白质需要量
（一）氮平衡(nitrogen balance)试验 氮平衡是指人体每日摄入食物中的氮量与排泄
2.氨中毒的可能机制
NADH+H+ NAD+ NADH+H+ NAD+
α-酮戊二酸
谷氨酸
谷氨酰胺
NH3ATP ADP
NH3 ATP ADP
脑内 α-酮戊二酸↓
脑 供
能
TCA循环 ↓
不 足
四、α-酮酸代谢
(一) 合成非必需氨基酸 (二) 氧化功能 (三) 转变成糖及脂肪。
类别 生糖氨基酸
生酮氨基酸 生糖兼生酮氨基酸
第9章 蛋白质分解代谢
导言
绝大多数的婴儿都能用母乳喂养，对 宝宝来说，母乳无疑是最好的不可替代的 营养品，但是，你可知道有些婴儿是不宜 用母乳喂养的吗? 苯丙氨酸代谢障碍所引 起的疾病苯丙酮尿症的婴儿就不宜用母乳 喂养，不及早控制患儿的饮食将导致其智 能障碍。同学们可以通过学习氨基酸的分 解代谢，了解氨基酸代谢障碍引起疾病的 机制和治疗的原则。
9生物化学习题(答案))
9蛋白质的酶促降解和氨基酸降解一、名词解释1、肽链内切酶：又称蛋白酶，水解肽链内部的肽键，对参与形成肽键的氨基酸残基有一定的专一性。
2、肽链外切酶：包括氨肽酶和羧肽酶，分别从氨基端和羧基端逐一的将肽链水解成氨基酸。
3、氧化脱氨基作用：反应过程包括脱氢和水解两步，反应主要由L-氨基酸氧化酶和谷氨酸脱氢酶所催化（。
L-氨基酸氧化酶是一种需氧脱氢酶，该酶在人体内作用不大。
谷氨酸脱氢酶是一种不需氧脱氢酶，以NAD+或NADP+为辅酶。
该酶作用较大，属于变构酶，其活性受ATP，GTP的抑制，受ADP，GDP的激活。
）4、转氨作用：在转氨酶的作用下，把一种氨基酸上的氨基转移到α-酮酸上，形成另一种氨基酸。
5、联合脱氨基作用：转氨基作用与氧化脱氨基作用联合进行，从而使氨基酸脱去氨基并氧化为α-酮酸的过程，称为联合脱氨基作用。
可在大多数组织细胞中进行，是体内主要的脱氨基的方式。
6、尿素循环：尿素循环也称鸟氨酸循环，是将含氮化合物分解产生的氨转变成尿素的过程，有解除氨毒害的作用。
7、生糖氨基酸：在分解过程中能转变成丙酮酸、α-酮戊二酸、琥珀酰辅酶A、延胡索酸和草酰乙酸的氨基酸称为生糖氨基酸。
8、生酮氨基酸：在分解过程中能转变成乙酰辅酶A和乙酰乙酰辅酶A的氨基酸称为生酮氨基酸。
二、填空1．生物体内的蛋白质可被肽链内切酶和肽链外切酶共同作用降解成氨基酸。
2．多肽链经胰蛋白酶降解后，产生新肽段羧基端主要是赖氨酸和精氨酸氨基酸残基。
3．胰凝乳蛋白酶专一性水解多肽链由芳香族氨基酸羧基端形成的肽键。
4．氨基酸的降解反应包括脱氨、脱羧和羟化作用。
5．转氨酶和脱羧酶的辅酶通常是磷酸吡哆醛。
6．谷氨酸经脱氨后产生α-酮戊二酸和氨，前者进入TCA进一步代谢。
7．尿素循环中产生的鸟氨酸和瓜氨酸两种氨基酸不是蛋白质氨基酸。
8．尿素分子中两个N原子，分别来自游离氨和天冬氨酸的氨基。
9、多巴是酪氨酸经羟化脱羧基作用生成的。
10、转氨作用是沟通α-氨基酸和α-酮酸的桥梁。
生物化学测试题及答案
生物化学第一章蛋白质化学测试题一、单项选择题1．测得某一蛋白质样品的氮含量为0．40g,此样品约含蛋白质多少？B（每克样品*6。
25）A．2．00g B．2．50g C．6．40g D．3．00g E．6．25g2．下列含有两个羧基的氨基酸是：EA．精氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸 D．色氨酸 E．谷氨酸3．维持蛋白质二级结构的主要化学键是：DA．盐键 B．疏水键 C．肽键D．氢键 E．二硫键（三级结构)4．关于蛋白质分子三级结构的描述,其中错误的是：BA．天然蛋白质分子均有的这种结构B．具有三级结构的多肽链都具有生物学活性C．三级结构的稳定性主要是次级键维系D．亲水基团聚集在三级结构的表面E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基5．具有四级结构的蛋白质特征是:EA．分子中必定含有辅基B．在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上，肽链进一步折叠，盘曲形成C．每条多肽链都具有独立的生物学活性D．依赖肽键维系四级结构的稳定性E．由两条或两条以上具在三级结构的多肽链组成6．蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定:CA．溶液pH值大于pIB．溶液pH值小于pIC．溶液pH值等于pID．溶液pH值等于7．4E．在水溶液中7．蛋白质变性是由于:DA．氨基酸排列顺序的改变B．氨基酸组成的改变C．肽键的断裂D．蛋白质空间构象的破坏E．蛋白质的水解8．变性蛋白质的主要特点是:DA．粘度下降B．溶解度增加C．不易被蛋白酶水解D．生物学活性丧失 E．容易被盐析出现沉淀9．若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时，该溶液的pH值应为：B A．8 B．＞8 C．＜8 D．≤8 E．≥8 10．蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸？EA．半胱氨酸 B．蛋氨酸 C．胱氨酸 D．丝氨酸 E．瓜氨酸二、多项选择题1．含硫氨基酸包括：ADA．蛋氨酸 B．苏氨酸 C．组氨酸D．半胖氨酸2．下列哪些是碱性氨基酸：ACDA．组氨酸B．蛋氨酸C．精氨酸D．赖氨酸3．芳香族氨基酸是：ABDA．苯丙氨酸 B．酪氨酸 C．色氨酸 D．脯氨酸4．关于α-螺旋正确的是:ABDA．螺旋中每3．6个氨基酸残基为一周B．为右手螺旋结构C．两螺旋之间借二硫键维持其稳定(氢键）D．氨基酸侧链R基团分布在螺旋外侧5．蛋白质的二级结构包括:ABCDA．α—螺旋 B．β-片层C．β—转角 D．无规卷曲6．下列关于β—片层结构的论述哪些是正确的:ABCA．是一种伸展的肽链结构B．肽键平面折叠成锯齿状C．也可由两条以上多肽链顺向或逆向平行排列而成D．两链间形成离子键以使结构稳定(氢键)7．维持蛋白质三级结构的主要键是：BCDA．肽键B．疏水键C．离子键D．范德华引力8．下列哪种蛋白质在pH5的溶液中带正电荷？BCD（>5)A．pI为4．5的蛋白质B．pI为7．4的蛋白质C．pI为7的蛋白质D．pI为6．5的蛋白质9．使蛋白质沉淀但不变性的方法有：ACA．中性盐沉淀蛋白 B．鞣酸沉淀蛋白C．低温乙醇沉淀蛋白D．重金属盐沉淀蛋白10．变性蛋白质的特性有：ABCA．溶解度显著下降 B．生物学活性丧失C．易被蛋白酶水解 D．凝固或沉淀三、填空题1．组成蛋白质的主要元素有___碳______，_氢_______，____氧_____，__氮_______。
生物化学名词解释集锦
14．离子键(ionic bond)
15．超二级结构(super-secondary structure)
16．疏水键(hydrophobic bond)
17．范德华力( van der Waals force)
18．盐析(salting out)
4．衰减子（Attenuator）
5．阻遏物（Repressor）
6．辅阻遏物（Corepressor）
7．降解物基因活化蛋白（Catabolic gene activator protein）
8．腺苷酸环化酶（Adenylate cyclase）
9．共价修饰（Covalent modification）
6．能荷（energy charg
第五章糖代谢
1．糖异生(glycogenolysis)
2．Q酶(Q-enzyme)
3．乳酸循环(lactate cycle)
4．发酵(fermentation)
5．变构调节(allosteric regulation)
6．糖酵解途径(glycolytic pathway)
13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。
14．离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。
15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
16．疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。
2．脂肪酸的α-氧化(α- oxidation)
生物化学：名词解释大全
【生物化学：名词解释大全】第一章 蛋 白 质1．两性离子（dipolarion）2．必需氨基酸（essential amino acid）3．等电点(isoelectric point,pI)4．稀有氨基酸(rare amino acid)5．非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid)6．构型(configuration)7．蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8．构象(conformation)9．蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10．结构域(domain)11．蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12．氢键(hydrogen bond)13．蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14．离子键(ionic bond)15．超二级结构(super-secondary structure)16．疏水键(hydrophobic bond)17．范德华力( van der Waals force)18．盐析(salting out)19．盐溶(salting in)20．蛋白质的变性(denaturation)21．蛋白质的复性(renaturation)22．蛋白质的沉淀作用(precipitation)23．凝胶电泳（gel electrophoresis）24．层析（chromatography）第二章 核 酸1．单核苷酸(mononucleotide)2．磷酸二酯键（phosphodiester bonds）3．不对称比率（dissymmetry ratio）4．碱基互补规律(complementary base pairing) 5．反密码子（anticodon）6．顺反子（cistron）7．核酸的变性与复性（denaturation、renaturation）8．退火（annealing）9．增色效应（hyper chromic effect）10．减色效应（hypo chromic effect）11．噬菌体（phage）12．发夹结构（hairpin structure）13．DNA 的熔解温度（melting temperature T m）14．分子杂交（molecular hybridization）15．环化核苷酸(cyclic nucleotide)第三章 酶与辅酶1．米氏常数（K m 值）2．底物专一性（substrate specificity）3．辅基（prosthetic group）4．单体酶（monomeric enzyme）5．寡聚酶（oligomeric enzyme）6．多酶体系（multienzyme system）7．激活剂（activator）8．抑制剂（inhibitor inhibiton）9．变构酶（allosteric enzyme）10．同工酶（isozyme）11．诱导酶（induced enzyme）12．酶原（zymogen）13．酶的比活力（enzymatic compare energy）14．活性中心（active center）第四章 生物氧化与氧化磷酸化1． 生物氧化（biological oxidation）2． 呼吸链（respiratory chain）3． 氧化磷酸化（oxidative phosphorylation）4． 磷氧比P/O（P/O）5． 底物水平磷酸化（substrate level phosphorylation）6． 能荷（energy charg第五章 糖 代 谢1．糖异生(glycogenolysis)2．Q 酶(Q-enzyme)3．乳酸循环(lactate cycle)4．发酵(fermentation)5．变构调节(allosteric regulation)6．糖酵解途径(glycolytic pathway)7．糖的有氧氧化(aerobic oxidation)8．肝糖原分解(glycogenolysis)9．磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway)10．D-酶（D-enzyme）11．糖核苷酸（sugar-nucleotide）第六章 脂类代谢1． 必需脂肪酸（essential fatty acid）2． 脂肪酸的α-氧化(α- oxidation)3． 脂肪酸的β-氧化(β- oxidation)4． 脂肪酸的ω-氧化(ω- oxidation)5． 乙醛酸循环（glyoxylate cycle）6． 柠檬酸穿梭(citriate shuttle)7． 乙酰CoA 羧化酶系（acetyl-CoA carnoxylase）8． 脂肪酸合成酶系统（fatty acid synthase system）第八章 含氮化合物代谢1．蛋白酶（Proteinase）2．肽酶（Peptidase）3．氮平衡（Nitrogen balance）4．生物固氮（Biological nitrogen fixation）5．硝酸还原作用（Nitrate reduction）6．氨的同化（Incorporation of ammonium ions into organic molecules）7．转氨作用（Transamination）8．尿素循环（Urea cycle）9．生糖氨基酸（Glucogenic amino acid）10．生酮氨基酸（Ketogenic amino acid）11．核酸酶（Nuclease）12．限制性核酸内切酶（Restriction endonuclease）13．氨基蝶呤（Aminopterin）14．一碳单位（One carbon unit）第九章 核酸的生物合成1．半保留复制（semiconservative replication）2．不对称转录（asymmetric trancription）3．逆转录（reverse transcription）4．冈崎片段（Okazaki fragment）5．复制叉（replication fork）6．领头链（leading strand）7．随后链（lagging strand）8．有意义链（sense strand）9．光复活（photoreactivation）10．重组修复（recombination repair）11．内含子（intron）12．外显子（exon）13．基因载体（genonic vector）14．质粒（plasmid）第十一章 代谢调节1．诱导酶（Inducible enzyme）2．标兵酶（Pacemaker enzyme）3．操纵子（Operon）4．衰减子（Attenuator）5．阻遏物（Repressor）6．辅阻遏物（Corepressor）7．降解物基因活化蛋白（Catabolic gene activator protein）8．腺苷酸环化酶（Adenylate cyclase）9．共价修饰（Covalent modification）10．级联系统（Cascade system）11．反馈抑制（Feedback inhibition）12．交叉调节（Cross regulation）13．前馈激活（Feedforward activation）14．钙调蛋白（Calmodulin）第十二章 蛋白质的生物合成1．密码子(codon)2．反义密码子(synonymous codon)3．反密码子(anticodon)4．变偶假说(wobble hypothesis)5．移码突变(frameshift mutant)6．氨基酸同功受体(isoacceptor)7．反义RNA(antisense RNA)8．信号肽(signal peptide)9．简并密码(degenerate code)10．核糖体(ribosome)11．多核糖体(poly some)12．氨酰基部位(aminoacyl site)13．肽酰基部位(peptidy site)14．肽基转移酶(peptidyl transferase)15．氨酰- tRNA 合成酶(amino acy-tRNA synthetase) 16．蛋白质折叠(protein folding)17．核蛋白体循环(polyribosome)18．锌指(zine finger)19．亮氨酸拉链(leucine zipper) 20．顺式作用元件(cis-acting element) 21．反式作用因子(trans-acting factor) 22．螺旋-环-螺旋(helix-loop-helix)第一章 蛋白质1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
生物化学名词解释
第一章：蛋白质蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处在某一pH值时，蛋白质解离成正、负离子的趋势和程度相等，即称为兼性离子或两性离子，净电荷为零，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
蛋白质的一级结构：是指多肽链中氨基酸（残基）的排列的序列，若蛋白质分子中含有二硫键，一级结构也包括生成二硫键的半胱氨酸残基位置。
维持其稳定的化学键是-肽键。
蛋白质二级结构：是指多肽链中相邻氨基酸残基形成的局部肽链空间结构，是其主链原子的局部空间排布。
蛋白质二级结构形式：主要是周期性出现的有规则的α-螺旋、β-片层、β-转角和无规则卷曲等。
蛋白质的三级结构:是指整条多肽链中所有氨基酸残基，包括相距甚远的氨基酸残基主链和侧链所形成的全部分子结构。
因此有些在一级结构上相距甚远的氨基酸残基，经肽链折叠在空间结构上可以非常接近。
蛋白质的四级结构:是指各具独立三级结构多肽链再以各自特定形式接触排布后，结集所形成的蛋白质最高层次空间结构。
蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质的空间结构受到破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失，这种现象称为蛋白质的变性作用。
蛋白质变性的实质是空间结构的破坏。
蛋白质沉淀：蛋白质从溶液中聚集而析出的现象。
构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。
一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。
构象改变不会改变分子的光学活性。
结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。
构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。
构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。
构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。
生物活性肽：生物体内具有调节及保护作用的小分子肽。
模体：模体是具有特殊功能的超二级结构。
分子伴侣：分子伴侣是一类帮助新生多肽连正确折叠的蛋白质，参与蛋白质空间构想的正确形成。
蛋白质的变构效应：蛋白质变构效应指在某些代谢物或调节因子与蛋白质结合，其结构发生适应性改变的现象。
代谢组 有机氮
代谢组有机氮代谢组是生物体内一系列生化反应的总称，其中包括有机氮代谢。
有机氮是指含有氮原子的有机化合物，如蛋白质、氨基酸等。
有机氮在生物体内具有重要的作用，参与着生命活动的各个方面。
有机氮的代谢过程主要包括氨基酸的合成和降解两个方面。
氨基酸是构成蛋白质的基本单位，同时也是许多生物体内重要物质的前体。
氨基酸的合成主要通过一系列酶催化的反应来完成，这些酶催化反应构成了氨基酸合成途径。
不同种类的氨基酸合成途径多样，但都遵循着一定的规律。
氨基酸的降解是生物体内有机氮代谢的另一个重要方面。
氨基酸降解产生的氨基酸酮酸和氨基酸酸的代谢产物可进一步参与能量代谢、生理调节、储存物质的合成等过程。
氨基酸的降解途径也是复杂的，并涉及多种酶和辅酶的参与。
有机氮代谢对生物体的正常功能和生存至关重要。
它不仅与蛋白质的合成和降解密切相关，还参与着许多重要的生理过程，如免疫应答、神经传递、DNA和RNA合成等。
有机氮代谢的紊乱会导致一系列疾病，如氨基酸代谢紊乱症、尿素循环缺陷等。
有机氮代谢的研究对于深入了解生物体的生命活动有着重要意义。
通过对有机氮代谢的研究，我们可以揭示生物体内各种代谢途径的调控机制，为疾病的诊断和治疗提供理论依据。
同时，有机氮代谢也是合成化学领域的重要研究方向，通过模拟生物体内的代谢途径来合成有机化合物，为药物研发和工业生产提供了新思路。
有机氮代谢是生物体内重要的代谢过程之一。
它不仅与蛋白质的合成和降解密切相关，还参与着许多重要的生理过程。
通过对有机氮代谢的研究，我们可以揭示生物体内代谢途径的调控机制，为疾病的诊断和治疗提供理论依据。
有机氮代谢的研究也为合成化学领域的发展提供了新思路。
相信在未来的研究中，有机氮代谢会展现出更加重要的价值。
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NH3
腺苷酸 脱氢酶
H2O
三、氨的代谢
（一） 体内氨的来源
19:46
1. 氨基酸脱氨基作用产生的氨是血氨主要来源
2. 肠道吸收的氨
肠道细菌腐败作用产生的氨 尿素经肠道细菌尿素酶水解产生的氨
3.肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺
谷氨酰胺 谷氨酰胺酶 谷氨酸 + NH3
(二)氨的转运
19:46
1.谷氨酰胺的运氨作用
重要途径。
19:46
(四)高氨血症和氨中毒
• 血氨浓度升高称高氨血症 ，常见于肝功能严 重损伤时，尿素合成酶的遗传缺陷也可导致高氨 血症。 • 高氨血症时可引起脑功能障碍，称氨中毒,严重 者出现肝昏迷（肝性脑病）
四、α-酮酸的代谢
概念：
肠道细菌对肠中未消化的蛋白质和未吸收
的氨基酸所起的分解作用。
腐败作用产物：
1.胺类（尸胺、色胺、酪胺、苯乙胺）
2.氨 3.其它有害物质（苯酚、吲哚、硫化氢等）
19:46
二、核酸的消化与吸收
食物核蛋白
胃酸
蛋白质
核酸（RNA及DNA）
胰核酸酶
核苷酸
碱基
胰、肠核苷酸酶
核苷
磷酸
核苷酶
戊糖
第2节 氨基酸的一般代谢
NH3+NA DH
L-谷氨酸脱氢酶
α-酮酸
H20+NAD+
L-谷氨酸
19:46
（四）嘌呤核苷酸循环（心肌、骨骼肌）
腺苷酸代琥
氨 基 酸
α-酮戊 二酸
珀酸合成酶
天冬氨酸
转 氨 酶
转 氨 酶
1
2
腺苷酸 代琥珀酸
谷氨酸 α-酮酸
草酰乙酸 苹果酸
延胡索酸
次黄嘌呤 核苷酸 (IMP)
腺嘌呤 核苷酸 (AMP)
(脑、肌肉)
ATP 谷氨酰胺合成酶 ADP+Pi
谷氨酸 + NH3
谷氨酰胺酶
谷氨酰胺
(肝、肾)
在脑、肌肉合成谷氨酰胺，运输到肝和肾
后再分解为氨和谷氨酸，从而进行解毒。
谷氨酰胺是氨的解毒产物，也是氨的储 存及运输形式。
肌肉
肌肉 葡 蛋白质 萄
糖
氨基酸 NH3 谷氨酸
糖 酵 解 途 径
丙酮酸
丙 氨 α-酮戊 酸 二酸
弹性蛋白酶
水解
羧基肽酶
蛋白质 内肽酶 肽 外肽酶 氨基酸
19:46
19:46
19:46
（二）氨基酸的吸收
1 主要部位：小肠 2 吸收机制 （1）氨基酸载体（运载蛋白）
中性氨基酸载体：主要载体 碱性氨基酸载体 酸性氨基酸载体 亚氨基酸载体 （2）-谷氨酰基循环：通过谷胱甘肽转运
19:46
（三）腐败作用
AST
谷氨酸 + 草酰乙酸
-酮戊二酸 +天冬氨酸
临床意义：心肌梗患者血清AST升高
19:46
正常人各组织GOT及GPT活性 (单位/克湿组织)
组织 GOT GPT
心
156000 7100
肝
142000 44000
骨骼肌 99000
肾
91000
4800 19000
组织 胰腺
脾 肺 血清
GOT 28000 14000 10000
生成过程
鸟氨酸循环(orinithine cycle) 又称尿素循环(urea cycle)
CO2 + NH3 + H2O
2ATP
N-乙酰谷氨酸
2ADP+Pi
氨基甲酰磷酸
Pi
线粒 体
鸟氨酸
瓜氨酸
鸟
19:46
氨
酸
循
环
鸟氨酸
尿素
胞 液
瓜氨酸
ATP
AMP + PPi
天冬氨酸
精氨酸
精氨酸代 琥珀酸 草酰乙酸
α-氨基酸1
α-酮酸2
（磷酸吡哆醛）
R1-C|| -COOO
α-酮酸1
R2-C| H-COONH+3
α-氨基酸2
19:46
19:46
重要的转氨酶
1.丙氨酸氨基转移酶（ALT）或谷丙转氨酶（GPT）
ALT
谷氨酸 + 丙酮酸
-酮戊二酸 + 丙氨酸
临床意义：急性肝炎患者血清ALT升高
2.天冬氨酸氨基转移酶（AST）或谷草转氨酶(GOT)
第09章 含氮化合物的代谢
Metabolism of
Ammoniation
第1节 概述
Introduction
19:46
一、蛋白质的消化吸收和腐败作用
（一）消化 1、胃中消化 胃蛋白酶原 H+激活 胃蛋白酶
胃蛋白酶
蛋白质 多肽
2、小肠内消化（主要部位）
酶原的激活
肠激酶
胰蛋白酶原
胰蛋白酶
（+）
糜蛋白酶
延胡索酸
α-酮戊 二酸
氨基酸
谷氨酸 α-酮酸
苹果酸
19:46
尿素合成小结
1)主要器官：肝脏（肝细胞线粒体和胞浆） 2)原料：合成1分子尿素需：
1CO2 2NH3（其中1分子来自于天冬氨酸） 3个ATP的4个高能磷酸键 3)总反应方程式： 2NH3 + CO2 + 3ATP + H2O
尿素 + 2ADP + AMP + 2Pi +PPi 4)生理意义：是体内氨的主要去路，解氨毒的
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血液
肝
葡 萄
葡萄糖 尿素
糖
糖
尿ห้องสมุดไป่ตู้循环
异
生 NH3
丙酮酸 谷氨酸
丙氨酸 α-酮戊二酸 丙 氨 酸
2.丙氨酸-葡萄糖循环
(三)氨的去路
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1.合成尿素排出 2.以铵盐形式经肾脏排出 3.合成非必需氨基酸 4.参与嘌呤和嘧啶等含氮化合物的合成。
尿素的生成
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生成部位
主要在肝细胞的线粒体及胞液中。
Metabolism of Normal
Amino Acids
一
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、
氨
基
酸
的
来
源
和
去
路
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二、氨基酸的脱氨基作用
四种方式： （一）氧化脱氨基作用 （二）转氨基作用 （三）联合脱氨基作用（主要方式） （四）嘌呤核苷酸循环（心肌和骨骼肌脱
氨基方式）
（一）氧化脱氨基作用
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R-CH-COO|
氨基酸氧化酶（FAD、FMN）R-C-COO-+NH3 ||
NH3 + α-氨基酸
H2O+O2
H2O2
O α-酮酸
L-谷氨酸脱氢酶 谷氨酸+ H2O
NAD（P）+ NAD（P）H
-酮戊二 酸+ NH3
（二）转氨基作用
R1-C| H-COONH+3
转氨酶
R2-C|| -COOO
20
GPT 2000 1200 700
16
•测定血清转氨酶活性，临床上可作为疾病诊断 和预后的指标之一。
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（三）联合脱氨基作用
（体内氨基酸脱氨基的主要方式）
转氨基作用和氧化脱氨基作用联合进行 的脱氨基作用方式
相关的酶：转氨酶 L-谷氨酸脱氢酶
联合脱氨基作用
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α-氨基酸
转氨酶
α-酮戊二酸
R CH COOH 氨基酸氧化酶 R
NH2
氨基酸
– 2H O
+ H2O
R C COOH + NH3 -酮酸
C COOH
NH
亚氨基酸
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重要的氨基酸氧化酶
L-谷氨酸脱氢酶
在人体内分布广且活性高 辅酶为NAD+或NADP+能催化L-谷氨酸氧化 脱 氨生成α-酮戊二酸和氨 但L-谷氨酸脱氢酶在心肌和骨骼肌中活性较 低。