生物化学上册作业讲课教案
《生物化学》教案(完整)
《生物化学》教案（一）一、教学目标1. 理解生物化学的基本概念和研究对象。
2. 掌握生物化学的研究方法和技术的应用。
3. 了解生物化学在生物学和医学等领域的重要性。
二、教学内容1. 生物化学的基本概念和研究对象：介绍生物化学的定义，研究对象和内容。
2. 生物化学的研究方法：介绍生物学实验方法和技术的应用，如光谱分析、色谱法、质谱法等。
3. 生物化学的重要性：介绍生物化学在生物学、医学、农业等领域的重要性。
三、教学方法1. 讲授法：讲解生物化学的基本概念、研究对象和研究方法。
2. 案例分析法：分析具体的生物化学实验案例，让学生了解生物化学技术的应用。
3. 小组讨论法：分组讨论生物化学的重要性，促进学生思考和交流。
四、教学评估1. 课堂参与度：观察学生在课堂上的发言和提问情况，评估学生的参与度。
3. 单元测试：进行单元测试，评估学生对教学内容的掌握程度。
《生物化学》教案（二）一、教学目标1. 理解蛋白质的结构和功能。
2. 掌握蛋白质的提取和纯化方法。
3. 了解蛋白质在生物体中的重要作用。
二、教学内容1. 蛋白质的结构和功能：介绍蛋白质的基本结构，氨基酸的分类和作用，蛋白质的功能。
2. 蛋白质的提取和纯化：介绍常用的蛋白质提取和纯化方法，如盐析、凝胶过滤、离子交换色谱等。
3. 蛋白质在生物体中的作用：介绍蛋白质在生物体内的功能和作用，如酶、结构蛋白、免疫蛋白等。
三、教学方法1. 讲授法：讲解蛋白质的结构、功能和提取纯化方法。
2. 实验教学法：进行蛋白质提取和纯化的实验操作，让学生亲手实践。
3. 小组讨论法：分组讨论蛋白质在生物体中的作用，促进学生思考和交流。
四、教学评估1. 课堂参与度：观察学生在课堂上的发言和提问情况，评估学生的参与度。
3. 单元测试：进行单元测试，评估学生对教学内容的掌握程度。
《生物化学》教案（三）一、教学目标1. 理解核酸的结构和功能。
2. 掌握核酸的提取和分析方法。
3. 了解核酸在遗传信息传递中的重要作用。
《生物化学教案》课件
一、教案基本信息教案名称：《生物化学教案》课件课时安排：45分钟教学目标：1. 让学生了解生物化学的基本概念和研究内容。
2. 使学生掌握生物大分子的基本结构和功能。
3. 培养学生对生物化学实验方法和技术的认识。
教学方法：1. 讲授法：讲解生物化学的基本概念、研究内容和生物大分子的基本结构。
2. 演示法：展示生物化学实验方法和技术的应用。
3. 互动法：引导学生提问和讨论，巩固所学知识。
教学内容：1. 生物化学的基本概念和研究内容2. 生物大分子的基本结构3. 生物化学实验方法和技术的应用教学准备：1. 教学PPT课件2. 实验器材和试剂教学过程：Step 1：导入（5分钟）1. 引导学生回顾生物学的基本知识，为新课的学习做好铺垫。
2. 提问：同学们对生物化学有什么了解？请大家简要介绍一下。
Step 2：讲解生物化学的基本概念和研究内容（15分钟）1. 讲解生物化学的定义：研究生物体内物质的组成、结构、功能和代谢规律的学科。
2. 介绍生物化学的研究内容：生物大分子、酶、代谢、信号传导等。
Step 3：讲解生物大分子的基本结构（15分钟）1. 蛋白质：由氨基酸组成，具有多种功能。
2. 核酸：DNA和RNA，携带遗传信息。
3. 多糖和脂质：结构多样，参与生物膜和能量储存。
Step 4：互动环节（5分钟）1. 提问：同学们对生物大分子有什么疑问？2. 引导学生讨论：生物大分子在生物体内的作用和重要性。
Step 5：总结和作业布置（5分钟）1. 总结本节课的主要内容。
2. 布置作业：请同学们课后查阅资料，了解生物化学实验方法和技术的应用。
二、教案基本信息教案名称：《生物化学教案》课件课时安排：45分钟教学目标：1. 让学生了解生物化学的基本概念和研究内容。
2. 使学生掌握生物大分子的基本结构和功能。
3. 培养学生对生物化学实验方法和技术的认识。
教学方法：1. 讲授法：讲解生物化学的基本概念、研究内容和生物大分子的基本结构。
《生物化学》教案(完整)
《生物化学》教案(一)一、教学目标1. 了解生物化学的定义、历史和发展趋势。
2. 掌握生物化学的研究对象、内容及方法。
3. 理解生物化学在生物学和医学等领域的重要性。
二、教学内容1. 生物化学的定义和发展趋势2. 生物化学的研究对象和方法3. 生物化学在生物学和医学等领域的应用三、教学重点与难点1. 重点：生物化学的定义、研究对象、内容及应用。
2. 难点：生物化学的发展趋势及其在各个领域的具体应用。
四、教学准备1. 教材或教学资源：《生物化学》相关章节。
2. 投影仪或白板：用于展示PPT或教学图表。
3. 教学PPT或幻灯片：包含生物化学的定义、发展、研究对象和方法等内容。
五、教学过程1. 引入新课：通过提问或引入相关实例，引发学生对生物化学的兴趣，如：“什么是生物化学？”，“生物化学在现实生活中有哪些应用？”等。
2. 讲解概念：介绍生物化学的定义、研究对象、内容及方法。
解释生物化学的发展趋势，如：“生物化学是如何发展起来的？”，“它在未来有哪些潜在的发展方向？”等。
3. 展示实例：通过PPT或教学图表，展示生物化学在生物学和医学等领域的具体应用，如：“生物化学在疾病诊断和治疗中的作用”，“生物化学在生物技术中的应用”等。
4. 互动环节：鼓励学生提问和参与讨论，解答学生对生物化学的疑问，如：“你对生物化学有什么疑问？”，“生物化学在你们看来有哪些应用前景？”等。
六、教学反思在课后对自己的教学进行反思，考虑是否清晰地解释了生物化学的概念和发展趋势，是否激发了学生的兴趣和参与度。
根据学生的反馈和作业表现，进行必要的调整和改进。
《生物化学》教案(二)一、教学目标1. 了解蛋白质的结构和功能。
2. 掌握蛋白质的组成元素和基本单位。
3. 理解蛋白质在生物体中的重要性和应用。
二、教学内容1. 蛋白质的结构和功能2. 蛋白质的组成元素和基本单位3. 蛋白质在生物体中的重要性和应用三、教学重点与难点1. 重点：蛋白质的结构、功能及其在生物体中的应用。
《生物化学》教案(完整)
《生物化学》教案(一)一、教学目标1. 知识目标(1) 理解生物化学的定义和研究内容(2) 掌握生物大分子的基本结构和功能(3) 了解生物化学的发展历程和分支学科2. 能力目标(1) 能够运用生物化学知识分析和解决生物学问题(2) 具备实验设计和数据处理的能力3. 情感目标(1) 培养对生物化学学科的兴趣和热情(2) 增强团队协作和自主学习的能力(3) 树立正确的科学观和创新精神二、教学内容1. 生物化学的定义和研究内容（1）生物化学的定义（2）生物化学的研究内容（3）生物化学与生物学、化学的关系2. 生物大分子的基本结构与功能（1）蛋白质的结构与功能（2）核酸的结构与功能（3）糖类的结构与功能3. 生物化学的发展历程和分支学科（1）生物化学的发展历程（2）生物化学的分支学科（3）生物化学在科学研究中的应用三、教学方法1. 讲授法：讲解生物化学的定义、概念和原理2. 案例分析法：分析生物大分子的实例，加深对结构与功能的理解3. 实验演示法：展示生物化学实验，培养学生的实验兴趣和能力4. 小组讨论法：分组讨论生物化学问题，提高学生的思考和交流能力四、教学准备1. 教材和参考书：准备生物化学教材和相关参考书籍2. 课件和教案：制作课件和教案，以便于课堂教学3. 实验器材：准备生物化学实验所需的器材和试剂4. 网络资源：收集生物化学相关的网络资源，以便于学生自主学习五、教学评价1. 平时成绩：考察学生的出勤、课堂表现和作业完成情况2. 期中考试：设置期中考试，检验学生对生物化学知识的掌握程度3. 实验报告：评估学生在实验过程中的操作能力和数据分析能力《生物化学》教案(二)一、教学目标1. 知识目标(1) 掌握生物分子的检测方法和技术(2) 了解生物化学实验的基本原理和操作步骤(3) 理解生物化学实验的安全性和注意事项2. 能力目标(1) 具备生物化学实验的操作能力和实验设计能力(3) 提高实验技能和动手能力3. 情感目标(1) 培养对生物化学实验的兴趣和热情(2) 增强团队协作和自主学习的能力(3) 树立正确的科学观和创新精神二、教学内容1. 生物分子的检测方法和技术（1）光谱分析法（2）色谱分析法（3）电泳分析法2. 生物化学实验的基本原理和操作步骤（1）实验原理和实验设计（2）实验操作步骤和技巧（3）实验数据的处理和分析3. 生物化学实验的安全性和注意事项（1）实验室安全知识（2）实验药品和试剂的安全使用（3）实验过程中的注意事项三、教学方法1. 讲授法：讲解生物分子的检测方法、实验原理和操作步骤2. 实验演示法：展示生物化学实验，培养学生的实验兴趣和能力3. 小组讨论法：分组讨论生物化学实验问题，提高学生的思考和交流能力4. 实践操作法：让学生亲自动手进行实验操作，提高实验技能四、教学准备1. 教材和参考书：准备生物化学教材和相关参考书籍2. 课件和教案：制作课件和教案，以便于课堂教学3. 实验器材：准备生物化学实验所需的器材和试剂4. 网络资源：收集生物化学相关的网络资源，以便于学生自主学习五、教学评价1. 平时成绩：考察学生的出勤、课堂表现和作业完成情况2. 实验报告：评估学生在实验过程中的操作能力和数据分析能力《生物化学》教案(《生物化学》教案(六)六、教学目标1. 知识目标(1) 理解酶的本质和特性(2) 掌握酶促反应的原理和动力学(3) 了解酶的应用和影响酶活性的因素2. 能力目标(1) 能够分析和解释酶促反应的速率曲线(2) 具备设计酶实验和处理酶反应数据的能力(3) 提高对酶在工业和医学领域应用的认识3. 情感目标(1) 培养对酶研究的兴趣和热情(2) 增强团队协作和自主学习的能力(3) 树立正确的科学观和创新精神二、教学内容1. 酶的本质和特性（1）酶的定义和分类（2）酶的结构与功能关系（3）酶的特性（专一性、高效性、作用条件的温和性）2. 酶促反应的原理和动力学（1）酶促反应的机理（2）酶促反应的动力学（米氏方程、速率曲线）（3）酶活性的测定方法3. 酶的应用和影响酶活性的因素（1）酶在工业中的应用（例如：洗涤剂、生物燃料）（2）酶在医学和诊断中的应用（例如：药物代谢、疾病诊断）（3）影响酶活性的因素（温度、pH、抑制剂、激活剂）四、教学方法1. 讲授法：讲解酶的本质、酶促反应原理和酶的应用2. 案例分析法：分析具体的酶应用案例，加深对酶的理解3. 实验演示法：展示酶实验，培养学生的实验兴趣和能力4. 小组讨论法：分组讨论酶相关问题，提高学生的思考和交流能力五、教学评价1. 平时成绩：考察学生的出勤、课堂表现和作业完成情况2. 实验报告：评估学生在实验过程中的操作能力和数据分析能力《生物化学》教案(七)一、教学目标1. 知识目标(1) 理解代谢途径的概念和分类(2) 掌握细胞呼吸和光合作用的途径和调控(3) 了解代谢疾病和药物设计的基本原理2. 能力目标(1) 能够分析和解释代谢途径中的关键步骤和调控机制(2) 具备设计代谢实验和处理代谢数据的能力(3) 提高对代谢途径在生物技术和医学领域应用的认识3. 情感目标(1) 培养对代谢研究的兴趣和热情(2) 增强团队协作和自主学习的能力(3) 树立正确的科学观和创新精神二、教学内容1. 代谢途径的概念和分类（1）代谢途径的定义和特点（2）代谢途径的分类（糖代谢、脂肪代谢、氨基酸代谢）（3）代谢途径的调控机制2. 细胞呼吸和光合作用的途径和调控（1）糖酵解途径和柠檬酸循环（2）氧化磷酸化和呼吸链（3）光合作用的途径和调控3. 代谢疾病和药物设计的基本原理（1）代谢紊乱与代谢疾病（2）药物设计中的代谢考虑（3）个人化医疗与代谢组的应用四、教学方法1. 讲授法：讲解代谢途径的概念、细胞呼吸和光合作用的途径和调控2. 案例分析法：分析代谢疾病和药物设计的案例，加深对代谢途径的理解3. 实验演示法：展示代谢实验，培养学生的实验兴趣和能力4. 小组讨论法：分组讨论代谢相关问题，提高学生的思考和交流能力五、教学评价1. 平时成绩：考察学生的出勤、课堂表现和作业完成情况2. 实验报告：评估学生在实验过程中的操作能力和数据分析能力《生物化学》教案(八)一、教学目标1. 知识目标(1) 理解遗传信息的传递过程(2) 掌握DNA的复制、转录和翻译的机制(3) 了解基因表达调控和突变的基本原理2. 能力目标(1) 能够分析和解释遗传重点和难点解析1. 生物大分子的基本结构与功能：蛋白质、核酸和糖类的结构与功能是生物化学的基础，理解这些概念对于后续章节的学习至关重要。
《生物化学》教案(完整)-(带)
《生物化学》教案一、教学目标1.知识与技能：（1）了解生物化学的基本概念、研究内容和应用领域；（2）掌握生物分子的组成、结构和功能；（3）理解酶的催化作用、酶促反应动力学和酶的调控机制；（4）掌握生物膜的结构、功能及物质跨膜运输；（5）了解细胞信号转导的基本原理和途径；（6）掌握生物能量代谢和物质代谢的基本过程；（7）了解分子生物学的基本技术及其在生物化学研究中的应用。
2.过程与方法：（1）通过实例分析，培养学生运用生物化学知识解决实际问题的能力；（2）通过实验操作，培养学生动手能力和实验技能；（3）通过小组讨论，培养学生合作学习和交流表达能力。
3.情感、态度与价值观：（1）培养学生对生物化学学科的兴趣和热爱；（2）培养学生严谨的科学态度和良好的实验习惯；（3）培养学生关注生物化学领域的发展趋势和热点问题。
二、教学内容1.生物化学基本概念（1）生物化学的定义（2）生物化学的研究内容（3）生物化学的应用领域2.生物分子（1）糖类（2）脂质（3）蛋白质（4）核酸3.酶（1）酶的概念和特性（2）酶促反应动力学（3）酶的调控机制4.生物膜（1）生物膜的结构（2）生物膜的功能（3）物质跨膜运输5.细胞信号转导（1）细胞信号转导的基本原理（2）细胞信号转导的途径6.生物能量代谢与物质代谢（1）生物能量代谢（2）生物物质代谢7.分子生物学技术（1）基因工程（2）蛋白质工程（3）生物芯片技术三、教学安排1.学时分配（1）理论教学：48学时（2）实验教学：16学时（3）小组讨论：4学时2.教学方法（1）讲授法（2）案例分析法（3）实验法（4）小组讨论法3.教学手段（1）多媒体教学（2）网络资源（3）实验设备四、教学评价1.过程评价（1）课堂参与度（2）实验报告（3）小组讨论表现2.结果评价（1）期中考试（2）期末考试（3）平时成绩五、教学建议1.注重理论与实践相结合，提高学生的实际操作能力；2.利用多媒体和网络资源，丰富教学手段，提高教学效果；3.加强师生互动，激发学生的学习兴趣和积极性；4.关注生物化学领域的发展动态，及时更新教学内容；5.注重培养学生的创新能力和团队协作精神。
生物化学第三版上册教学设计 (2)
生物化学第三版上册教学设计一、教学目标本教学设计的目标是：1.理解生物化学的基本概念和原理；2.掌握生物分子结构与功能、代谢、遗传与表观遗传等方面的知识；3.培养学生的科学研究能力和创新精神。
二、教学内容本课程的教学内容如下：第一章生物大分子•生物大分子的概念和种类•多肽、蛋白质的结构及其功能•糖类、核酸、脂类的结构及其功能第二章代谢•代谢的基本概念•糖代谢、脂代谢、蛋白质代谢的相关知识•代谢在疾病中的作用第三章遗传与表观遗传•遗传与表观遗传的概念•DNA的结构及其功能•基因的表达和调控三、教学方法本课程将采用以下教学方法：1.理论授课：通过讲解、图示等方式，向学生传授所需知识点；2.组织讨论：结合实际案例或问题，引导学生对所学知识进行深入探讨和分析；3.独立思考：鼓励学生独立思考并提出问题，以提高其创新精神和科学研究能力；4.实验教学：通过实验手段，让学生更直观地感受所学知识。
四、教学评价与考核1.平时考核：包括出勤情况、课堂表现、作业完成情况等；2.课堂讨论：根据学生在组织讨论过程中展现出的能力和发言情况，给予评价；3.期末考核：考核内容包括课程所学知识点、实验报告等。
五、课程特色本课程的特色在于：1.知识体系完整：本课程将涵盖生物化学的基本概念和原理，有助于学生全面掌握生物化学知识；2.讲解通俗易懂：本课程的教师将通过通俗易懂的方式，向学生讲解生物化学中的复杂概念；3.实验体验丰富：本课程将针对所学知识设置多种实验，让学生亲身感受生物化学的奥妙；4.强调创新精神：本课程通过鼓励学生独立思考、提出问题等方式，培养学生创新精神。
《生物化学教案》课件
《生物化学教案》课件一、教学目标1. 理解生物化学的基本概念和研究内容。
2. 掌握生物大分子的组成和结构特点。
3. 了解生物化学反应的类型和机制。
4. 熟悉生物化学实验的基本技能和操作方法。
二、教学重点与难点1. 教学重点：生物大分子的组成和结构特点，生物化学反应的类型和机制。
2. 教学难点：生物化学反应的机制和实验操作技巧。
三、教学准备1. 教学材料：生物化学教材、实验器材和试剂。
2. 教学工具：PPT课件、显微镜、实验室仪器等。
四、教学过程1. 引入新课：通过介绍生物化学的定义和研究内容，激发学生的兴趣。
2. 讲解基本概念：讲解生物大分子的组成和结构特点，例如蛋白质、核酸、碳水化合物和脂质。
3. 展示实例：通过PPT课件展示生物大分子的结构和功能实例，加深学生的理解。
4. 讲解生物化学反应：介绍生物化学反应的类型和机制，包括酶促反应和非酶促反应。
5. 实验操作演示：进行生物化学实验的基本技能和操作方法演示，例如蛋白质的提取和鉴定实验。
6. 学生实验操作练习：学生分组进行实验操作练习，巩固所学知识。
五、教学评价1. 课堂参与度：观察学生在课堂上的积极参与程度和提问回答情况。
2. 实验报告：评估学生实验操作的准确性和实验报告的完整性。
3. 课后作业：检查学生对生物化学概念和反应的理解程度。
六、教学内容1. 生物能量代谢与调控：介绍生物体内能量的来源、代谢途径和调控机制。
2. 生物物质的合成与降解：讲解生物体内大分子物质的合成和降解过程，如蛋白质合成、核酸复制等。
七、教学重点与难点1. 教学重点：生物能量代谢与调控的途径和机制，生物物质合成与降解的过程。
2. 教学难点：生物能量代谢调控的分子机制，生物物质合成与降解的酶催化过程。
八、教学准备1. 教学材料：生物化学教材、实验器材和试剂。
2. 教学工具：PPT课件、实验室仪器、模型等。
九、教学过程1. 引入新课：通过实例介绍生物能量代谢与调控的重要性，激发学生的兴趣。
《生物化学》教案(完整)共6
蛋白质的高级结构：二级、三 级和四级结构的特征及其与功
能的关系
蛋白质的结构与功能的关系： 酶的活性中心、受体与配体的
结合等
核酸结构与功能
01
02
03
04
核酸的基本组成单位： 核苷酸的结构和种类
DNA的双螺旋结构：碱 基配对、螺旋参数和稳 定性
RNA的种类和结构特征 ：mRNA、tRNA和 rRNA的结构和功能
素质目标
培养学生的科学思维、创新意识和 团队协作精神，提高学生的综合素 质和适应未来发展的能力。
课程安排与时间
课程安排
本课程共分为六个部分，包括绪论、蛋白质的结构与功能、糖类的结构与功能、脂类的结 构与功能、核酸的结构与功能以及生物氧化与能量代谢。每个部分包含多个小节，系统介 绍相关知识点。
上课时间
核酸的生物功能：遗传 信息的储存、传递和表 达
糖类结构与功能
单糖的结构和性质
葡萄糖、果糖等单糖的结构特点
糖蛋白和糖脂的结构和功能
糖基化修饰对蛋白质和脂质的影响
多糖的结构和种类
淀粉、纤维素等多糖的结构和性质
糖类的生物功能
能量储存、细胞识别和信号传导等
03 生物小分子代谢与调控
糖代谢途径及调控机制
稳定性。
蛋白质组学技术方法
蛋白质分离技术
如双向凝胶电泳、液相色谱等，用于 分离复杂的蛋白质混合物。
蛋白质鉴定技术
如质谱分析、蛋白质芯片等，用于确 定蛋白质的序列和结构。
蛋白质相互作用研究技术
如酵母双杂交、蛋白质亲和层析等， 用于研究蛋白质之间的相互作用。
蛋白质功能分析技术
如酶活性测定、细胞生物学方法等， 用于研究蛋白质的功能和调控机制。
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生物化学上册作业
一、问答题
1.食用油长时间放置后,为什么会有异味?
2.为什么有的抑制剂虽不与底物结合部位结合,但仍表现出竞争性抑制?
3.肌红蛋白与血红蛋白的疏水侧链的比例有何不同?
4.DNA在纯水中为何易变性?
5.蛋白质的酸水解通常只能检测到17种氨基酸,为什么?
6.磷脂可作为细胞膜成分的分子特征是什么?
7.用哪两种简易的方法可以区别酶的可逆抑制和不可逆抑制?
8.利用SDS电泳和分子筛层析测得的血红蛋白的分子量是不同的,为什么?
9.从营养学的角度看,奇数碳原子的脂肪酸比偶数碳原子的脂肪酸营养价值高,
为什么?
10.一位生物化学家在对某酶分离纯化过程中得到以下实验结果.
回答下列问题:
(1).在这六步分离纯化过程中,哪一步分离效果最好?哪一步最差?
(2).该酶是否已经纯化?还可以用什么方法确定其是否纯化?
11.在阳离子交换层析中,下列各组氨基酸,用pH=7.0的缓冲液洗脱.哪一个氨基
酸先洗脱下来?
(1).Asp-Lys. (2).Arg-Met. (3).Glu-Val. (4).Gly-Leu. (5).Ser-
Ala.
12. 测定酶活力的时候为啥采用初速度？
13. 蛋白质，核酸发生变性的共同特点是什么？
14.试解释酶为什么具有立体特异性。
15.蛋白质因变性发生沉淀作用和盐析发生沉淀作用，两者本质上有何差别？如何区分？
16. 在给定的pH下，下述蛋白质在电场中向哪个方向移动，即向正极、负极还是不动？
（1）卵清蛋白（pI=4.6），在pH5.8；（2）β-乳球蛋白（pI=5.2），在pH4.6和pH7.1；
（3）胰凝乳蛋白酶原（pI=9.1），在pH5.6和pH9.1和pH11。
17. 有二个DNA样品，分别来自两种未确认的细菌，两种DNA样品中的腺嘌呤碱基含量分别占它们DNA总碱基的32％和17％。
这两个DNA样品的腺嘌呤，鸟嘌呤，胞嘧啶和胸腺嘧啶的相对比例是多少？其中哪一种DNA是取自温泉（64℃）环境下的细菌，哪一种DNA是取自嗜热菌？答案的依据是什么？
18. 下列变化对肌红蛋白和血红蛋白的氧亲和性有什么影响？
（1）血液中的pH由7.4下降到7.2。
（2）肺部CO2分压由6kPa（屏息）减少到2kPa（正常）。
（3）BPG水平由5mM（平原）增加到8mM（高原）。
19. 假设某蛋白质含有10个羧基和10个氨基(平均羧基PK值为2.5,氨基PK 值为8.5),并假设在一定条件下氨基和羧基间都有可能生成盐键.请按下表所示不同PH条件下,填上可能生成盐键的数目.
20. 画写具有米氏行为酶的下列各动力学曲线示意图.
A.反应速度(v)对底物浓度[s]作图.
B.当[s]》[E]时,反应速度(v)对酶浓度[E]作图.
C.反应速度(v)对温度(T)作图.
D.1/v对1/[s]作图.
E.产物浓度[p]对时间(t)作图.
21. 100毫升，pH1.72，0.1M的甘氨酸溶液用2M NaOH滴定。
记录pH并绘制滴定曲线如下图。
滴定曲线上有Ⅰ到Ⅴ五个重要的点。
为下面的每段话从中选择一个合适的点。
并加以说明。
（1）甘氨酸主要以H3N-CH2-COOH的形式存在。
（2）甘氨酸的净电荷是+½。
（3）一半的氨基是离子化的。
（4）此时的pH等于羧基的pKa值。
（5）此时的pH等于氨基的pKa值。
（6）甘氨酸具有最大的缓冲能力。
（7）甘氨酸的净电荷是零。
（8）羧基完全被滴定。
（9）甘氨酸完全被滴定。
（10）甘氨酸主要以H3N+-CH2-COO-的形式存在。
（11）甘氨酸的净电荷是+1。
（12）甘氨酸以50：50比例的H3N+-CH2-COOH和H3N+-CH2-COO-形式存在。
（13）等电点。
（14）最差的pH缓冲点。
（15）滴定的终点。
22. 在纯化的酶的过程中，研究者意外地发现，在进行完某一步纯化步骤
后，酶的总活力单位比酶的粗提取物还高。
请解释酶的总活力单位怎么可能会增加？
23. 过氧甲酸裂解胱氨酸二硫键，巯基氧化为磺酸基团，然后不能再形成二硫键。
分析以下实验：怀疑一个包含三个半胱氨酸残基的蛋白质中有一个单一的二硫键。
用胰蛋白酶降解样品，水解的混合物进行单向电泳。
采用过氧甲酸处理后，旋转90度后进行双向电泳，然后用茚三酮染色。
如果样品中不包含任何二硫键，实验结果如何？如果包含一个二硫键，实验结果又如何？设计一个实验，来确定哪些半胱氨酸残基形成二硫键。
24. 在蛋白质进化中甘氨酸是一个高度保守的氨基酸残基。
为什么？
25. 蛋白质是相当稳定的。
肽键在水溶液的寿命接近1000年。
然而，肽键的水解自由能却是负的，而且相当大。
你如何解释虽然肽键水解能释放出很多的能量但是肽键却非常稳定？
26.磷酸吡哆醛（PLP）是鸟氨酸转氨酶的辅酶。
鸟氨酸转氨酶分别从培养基缺乏PLP的细胞和含有PLP的细胞中分离纯化。
将酶都保温在37℃，测定酶的稳定性。
实验结果如下所示：
（1）、为什么酶活力随保温时间增加而下降？
（2）、为什么没有PLP的酶活性下降的更快？
27．下图表示血红蛋白的氧解离曲线。
假设曲线3表示PH 7.0时，CO2和2,3BPG的生理浓度下，血红蛋白的氧饱和曲线。
哪一条曲线代表下列条件变化时的曲线？
（1）.CO2浓度下降；（2）. 2,3-BPG浓度增加；
（3）. PH升高；（4）. 血红蛋白失去四级结构
28．2,3-二磷酸甘油酸（2,3-BPG）位于血红蛋白四级结构的中央空穴内，稳定血红蛋白的T型结构。
如果血红蛋白发生突变2,3-BPG结合在血红蛋白的表面，将出现什么情况？
29. 在多肽晶体的x-射线研究中，鲍林和克里发现，肽键的长度（1.32 Å）介于C-N单键（1.49 Å）和C=N双键（1.27Å）之间。
他们还发现，肽键具有平面性（所有四个原子连接的C-N小组在同一平面上），而且两个Cα处于反式：
(1)、根据肽键的键长推测肽键的键能。
(2)、依据鲍林和克里的观测结果预测肽键旋转情况。
30. 丙氨酸的滴定曲线显示其有两个可解离基团羧基和氨基，其pKa值分别为2.34和9.69。
二聚，三聚和多聚丙氨酸的滴定曲线也显示它们有两个可解离基团，它们的pKa值如下表所示：
(1)写出Ala-Ala-Ala的结构式，并标明其pKa值。
(2)解释为啥pK1的数值随着丙氨酸的聚合度的增加而增加？
(3) 解释为啥pK2的数值随着丙氨酸的聚合度的增加而下降？
二、是非题
1.所有单糖都具有还原性。
2.具有相同氨基酸正常的蛋白质并不一定具有相同的构象。
3.脂类物质是酯类物质的通称。
4.天然蛋白质和肽类中的所有氨基酸都是L-构型。
5.疏水蛋白的折叠伴随着多肽的熵增，因此在溶液中蛋白质可自发折叠。
6.蛋白质是两性电解质，核酸不是两性电解质。
7.辅基是酶的组成部分，总是参与酶的活性部位。
8.天然核苷酸中碱基与糖连接的糖苷键既有C-C键，又有C-N键。
9.由于DNA的两条链互补，所以两条链的（G+C）%含量是相同的。
10.酶原激活是酶蛋白构象发生变化的结果。
11.环状DNA的复性速度是与同样长度的线性DNA相同的。
12.Km值是所有酶的特征常数，不随酶的浓度和底物浓度的变化而变化。
13.酶分子的活性部位中只有可解离的氨基酸残基直接参与酶的催化作用。
14.某些酶的Km值可能由于结构上与底物无关的代谢物的存在而改变。
15.当同一种酶对几种底物都有作用时，Km最小的底物为最适底物。