酶工程期末试卷
北京化工大学
一、判断题（每题1分，共10分）
1. 酶是具有生物催化特性的特殊蛋白质。 （× ）
2. 酶活力是指在一定条件下酶所催化的反应速度，反应速度越大，意味着酶活力越高。（ ）
3. 液体深层发酵是目前酶发酵生产的主要方式。 （ ）
4. 培养基中的碳源，其唯一作用是能够向细胞提供碳素化合物的营养物质。 （× ）
5. 在酶与底物、酶与竞争性抑制剂、酶与辅酶之间都是互配的分子对，在酶的亲和层析分
离中，可把分子对中的任何一方作为固定相。 （ ）
6. 补料是指在发酵过程中补充添加一定量的营养物质，补料的时间一般以发酵前期为好。
（×）
7. 酶固定化过程中，固定化的载体应是疏水的。（×）
8. 在酶的抽提过程，抽提液的pH应接近酶蛋白的等电点。（× ）
9. 青霉素酰化酶不但能催化青霉素侧链的水解作用，而且也能催化逆反应。（ ）
10.亲和试剂又称活性部位指示试剂,这类修饰剂的结构类似于底物结构。（ ）
二、填空题（每空1分，共10分）
1. 日本称为“酵素”的东西，中文称为____酶_，英文则为__enzyme_，是库尼（Kuhne）于
1878年首先使用的。
2. 1926年，萨姆纳（Sumner）首先制得__脲 酶_酶结晶，并指出_脲酶_是蛋白质。他因这
一杰出贡献，获1946年度诺贝尔化学奖。
3. 1960年，雅各布（Jacob）和莫诺德（Monod）提出了操纵子学说，认为DNA分子中，
与酶生物合成有关的基因有四种，即启动基因、 操纵_基因和__结构__基因。
4. 酶的生产方法有提取分离法，生物合成法和化学合成法。
5. 酶的分离纯化方法中，根据目的酶与杂质分子大小差别有_凝胶过滤_法，_超滤法和超
离心法三种。
6. 酶的分离方法有沉淀分离、离心分离、过滤与膜分离、层析分离、电泳分离、萃取分离
7. 根据生物合成类型可把酶分为两类：组成型酶和适应性酶（调节型酶）
8. 优良的产酶微生物所具备的条件：（1）酶的产量高，发酵周期短（2）产酶稳定性高（3）
容易培养和管理，不易变异退化（4）利于酶的分离纯化，最好是产生胞外酶的菌种（5）
安全可靠无毒性等。
9. 酶发酵的生产方式：固定发酵法，液体深层通气发酵法，固定化细胞核固定化原生质体
发酵。其中最理想的酶合成模式是固定化细胞核固定化原生质体发酵
10.
三、名词术语的解释与区别（每个6分，共30分）
1. 酶生物合成中的转录与翻译
2. 诱导与阻遏
3. 酶的总活力与酶的比活力
4. 酶的变性与酶的失活
四、问答题（共50分）
1、 举出三例，分别说明酶在食品、医学、工业上的用途。（12分）
2、 如何检查一种酶的制剂是否达到了纯的制剂？试用所学过的知识加以论述。（16分）
3、 提高酶产量的措施有哪些？（12分）
4、 酶固定化后，性质会发生哪些改变？（10分）
答案：
一、判断题
1. 2. 3. √ 4. 5. √ 6. 7. 8. 9. √ 10. √
二、填空题
1. 酶 enzyme 2. 脲 酶 3. 操纵 结构 4. 发酵 5. 凝胶过滤 超滤 超离心
三、名词解释
1. 酶生物合成中的转录与翻译
酶合成中的转录是指以核苷三磷酸为底物，以DNA链为模板，在RNA聚合酶的作用下合
成RNA分子。酶合成中的翻译是指以氨基酸为底物，以mRNA为模板，在酶和辅助因子的
共同作用下合成蛋白质的多肽链。
2. 诱导与阻遏
酶合成的诱导是指加入某种物质使酶的合成开始或加速进行的过程；酶合成的阻遏作用则是
指加入某种物质使酶的合成中止或减缓进行的过程。这些物质分别称为诱导物及阻遏物。
3. 酶活力与比活力
酶活力的度量单位。1961年国际酶学会议规定：1个酶活力单位是指在特定条件（25℃，其
它为最适条件）下，在1分钟内能转化1微摩尔底物的酶量，或是转化底物中1微摩尔的有
关基团的酶量。
酶的比活力（specific activity）代表酶制剂的纯度。根据国际酶学委员会规定比活力用每毫
克蛋白所含的酶活力单位数表示。对于同一种酶来说，比活力愈大，表示酶的纯度愈高。酶
的变性与酶的失活
4. 酶的变性是指酶分子结构中的氢键、二硫键及范德华力被破坏，酶的空间结构也受到破
坏，原来有序、完整的结构变成了无序，松散的结构，失去了原有的生理功能。酶的失活则
是指酶的自身活性受损（包括辅酶、金属离子受损），失去了与底物结合的能力。
四、问答题
1. 食品用酶：木瓜蛋白酶、菠萝蛋白酶用于嫩肉粉的主要成分
医药用酶：胰酶、胰蛋白酶用于治疗消化不良;尿酸酶、链激酶、溶栓酶等溶纤维酶用
于治疗血栓; L－天冬酰胺酶、谷氨酰胺酶用于治疗肿瘤
工业用酶：纤维素酶对织物的仿旧整理
2. 要检测酶的制剂是否达到纯的制剂（即不含杂质及杂质酶），可以有以下几种方法：
（1） 层析法：包括吸附层析、分配层析、离子交换层析及凝胶层析、亲和层析和层析聚
焦
（2） 电泳法：包括SDS凝胶电泳法和聚丙烯酰胺凝胶电泳法
（3） 超离心法：不同的酶分子大小不同，在重力场中具有不同的沉降系数，从而可以通
过超离心方法分离目的酶与杂质酶。
3. 试述提高酶发酵产量的措施。（12分）
（1）添加诱导物
对于诱导酶的发酵生产，在发酵培养基中添加适量诱导物，可使酶产量显著提高.加入的效
应物与阻遏蛋白结合，阻止其与操纵基因结合，使结构基因得以表达.在实际工作中，关键
是选择一个适当的诱导物、确定诱导浓度及诱导时间。
（2）控制阻遏物的浓度
阻遏作用根据其作用的机理不同可以分为产物阻遏和分离代谢阻遏两种。通过减少或者分解
代谢物的阻遏作用，可以显著提高酶的产量。
（3）添加表面活性剂
表面活性剂可以与细胞膜相互作用，增加细胞的透过性，有利于胞外酶的分泌，从而提高酶
的产量
（4）增加产酶促进剂
可以增加产酶，但是作用机理还未阐明清楚
（5）另外还有补料和遗传调控，例如诱变育种、体内基因重组、基因工程等
4. 酶固定化后，性质会发生哪些改变，其原因是什么？（8分）
（1）固定化对酶活性的影响
固定化以后，酶活性下降，反映速率下降。原因是固定化以后，酶结构、构象的变化会导致
活性中心的变化，空间位阻、内扩散阻力都会增大
（2）最适pH的改变
酶经固定化后，pH活性曲线及最适pH有时会发生变化．由带负电载体制备的固定化酶的最
适pH比游离酶的最适pH为高；而用带正电载体制备的则情况相反；而用不带电的载体，最
适PH不变。
（3）底物特异性的改变：
固定化酶的活力，一般比天然酶低．其底物特异性也可能发生变化．一般认为酶被固定到载
体后可引起立体障碍，使高分子底物与酶分子表面的接近受到干扰，从而显著降低了酶的活
性，而低分子底物则受到立体障碍的影响较小，底物分子容易接近酶分子，因而与原酶活力
无显著差别．由此看来改变了高分子底物的特异性。（2分）
（4）最适温度的变化：
酶固定化后，由于热稳定性提高，最适温度一般随之提高。（2分）
（5）动力学常数的变化：载体与底物带相反电荷：由于静电相吸，固定化酶与游离酶相比，
表观米氏常数往往减小；载体与底物带相同电荷，固定化酶的表观Km米氏常数往往比游离
酶的米氏常数高；若载体与底物有一方不带电，则往住表现米氏常数不变．表观米氏常数的
减少，对固定化酶的实际应用是有利的，可使反应更为完全。（2分）
（6）稳定性普遍增加。主要表现在对热的稳定性；对各种有机溶剂及蛋白质变性剂尿素、
盐酸胍的稳定性增加；对蛋白水解酶；贮藏的稳定性也有所提高。稳定性增加有利于酶的应
用。
蛋白质与酶工程期末考试试卷
****大学2021年度成人高等教育（函授）《 酶工程 》课程考试试卷姓名 学 号 学院 年级专业一、 名词解释（本大题共8小题，每小题3 分，共 24 分）请在每小题的空白处写出正确答案。
1、 pH 印记2、 纯化倍数3、产酶动力学4、培养基5、凝胶层析6、超临界萃取7、固定化酶8、酶比活力二、填空题（本大题共 8 小题，每空1 分，共 30 分）1、.酶生物合成的模式分为 ， ， ，。
2、通常酶的固定化方法有 法， 法， 法，法。
3、酶发酵生产的前提之一，是根据产酶的需要，选育得到性能优良的微生物。
一般说来，优良的产酶微生物应当具备的条件是， ，， ，。
4、1961年，国际酶委会规定的酶活力单位为：在特定的条件下（25℃，pH 及底物浓度为最适宜）__________,催化__________的底物转化为产物的__________为一个国际单位，即1IU 。
5、酶分子修饰的主要目的是改进酶的性能，即提高酶的__________、减少__________，增强__________。
6、.从外植体获取植物细胞的方法主要有，，。
7、酶反应器中，只适用于固定化酶的反应器有，，。
8、酶分子修饰技术发展很快，修饰方法多种多样，归纳起来主要包括，，，，。
三、是非题（本大题共 11小题，每题1 分，共 11分）1、对于价格较高的酶，为了使酶能够回收，可以采用膜反应器。
（）2、每一种具体的酶，除了有一个系统名称外，还有一个系统编号，采用四码编号法。
（）3、酶活力是指在一定条件下酶所催化的反应速度，反应速度越大，意味着酶活力越高。
（）4、培养基中的碳源，其唯一作用是能够向细胞提供碳素化合物的营养物质。
（）5、膜分离过程中，膜的作用是选择性地让小于其孔径的物质颗粒成分或分子通过，而把大于其孔径的颗粒截留。
（）6、柯斯质粒存在于微生物细胞内染色体外，属于质粒载体。
（）7、角叉菜胶也是一种凝胶，在酶工程中常用于凝胶层析分离纯化酶。
大学酶工程考试题及答案
大学酶工程考试题及答案一、选择题（每题2分，共20分）1. 酶的催化作用机制主要依赖于酶分子的哪个部分？A. 蛋白质B. 氨基酸C. 活性中心D. 辅酶答案：C2. 下列哪种酶在生物体内不参与代谢过程？A. 氧化还原酶B. 转移酶C. 水解酶D. 核酸酶答案：D3. 酶工程中常用的固定化酶技术包括哪些？A. 吸附法B. 包埋法C. 交联法D. 所有以上答案：D4. 酶的热稳定性通常与以下哪个因素有关？A. 酶的来源B. 酶的结构C. 酶的活性中心D. 所有以上答案：D5. 下列哪种方法可以提高酶的稳定性？A. 改变pH值B. 添加金属离子C. 添加稳定剂D. 所有以上答案：D6. 酶的催化效率通常比非生物催化剂高多少倍？A. 10倍B. 100倍C. 1000倍D. 10000倍答案：C7. 酶的活性中心通常含有哪种类型的氨基酸残基？A. 酸性氨基酸B. 碱性氨基酸C. 疏水性氨基酸D. 所有以上答案：D8. 酶的Km值代表什么？A. 酶的最大活性B. 酶的半饱和浓度C. 酶的饱和浓度D. 酶的抑制浓度答案：B9. 酶的协同性是指什么？A. 酶的活性随底物浓度增加而增加B. 酶的活性随底物浓度减少而减少C. 酶的活性随底物浓度变化而变化D. 酶的活性随底物浓度达到一定值后不再变化答案：A10. 酶的抑制作用可以分为哪两类？A. 竞争性抑制B. 非竞争性抑制C. 反竞争性抑制D. 所有以上答案：D二、填空题（每空1分，共20分）1. 酶的催化作用是通过降低反应的______来实现的。
答案：活化能2. 酶的专一性是指酶只能催化特定的______或______。
答案：底物；反应类型3. 酶的活性可以通过改变______、______或______来调节。
答案：底物浓度；pH值；温度4. 酶的固定化技术可以提高酶的______和______。
答案：稳定性；重复使用性5. 酶的Km值是酶促反应中底物浓度与______的比值。
大学酶工程考试题及答案
大学酶工程考试题及答案一、单项选择题（每题2分，共20分）1. 酶工程中，酶的固定化方法不包括以下哪一项？A. 吸附法B. 包埋法C. 共价结合法D. 离心法答案：D2. 下列哪种酶在食品工业中应用最为广泛？A. 蛋白酶B. 淀粉酶C. 脂肪酶D. 纤维素酶答案：B3. 酶的催化作用具有高度的专一性，这种特性称为：A. 底物专一性B. 区域专一性C. 立体专一性D. 反应专一性答案：A4. 酶的活性中心通常包含以下哪种金属离子？A. 钠离子B. 钾离子C. 镁离子D. 铁离子答案：C5. 酶促反应的速率受温度影响，通常在什么温度范围内酶的活性最高？A. 0-20°CB. 20-40°CC. 40-60°CD. 60-80°C答案：C6. 酶工程中，哪种方法可以提高酶的稳定性？A. 基因突变B. 蛋白质工程C. 酶的固定化D. 酶的纯化答案：C7. 下列哪种物质不是酶的辅因子？A. 金属离子B. 辅酶C. 底物D. 辅基答案：C8. 酶的动力学研究中，Michaelis-Menten方程描述的是：A. 酶的合成过程B. 酶的降解过程C. 酶促反应的速率D. 酶的纯化过程答案：C9. 酶的活性测定中，通常使用哪种单位来表示酶的活性？A. 摩尔每分钟B. 千克每分钟C. 国际单位D. 克每分钟答案：C10. 酶工程中，哪种技术可以用于生产手性药物？A. 基因编辑B. 蛋白质工程C. 酶的固定化D. 酶的定向进化答案：D二、填空题（每题2分，共20分）1. 酶工程中，酶的纯化过程通常包括_______、_______和_______三个步骤。
答案：沉淀、层析、电泳2. 酶的催化机制中，_______是酶活性中心的重要组成部分，它能够结合底物并促进反应的进行。
答案：活性位点3. 在酶的固定化技术中，_______法是一种通过物理吸附将酶固定在载体上的方法。
答案：吸附4. 酶的_______是指酶在一定条件下催化反应的能力，通常用单位时间内底物的转化率来表示。
酶工程课程试卷和参考答案
)
15 刚度是指设备在载荷作用下抵抗返混是连续化操作所伴生的现象，因此只有完全不返混状态才是理想流动状
态。
（）
17 不仅可通过固定化微生物细胞的呼吸作用也可利用其新陈代谢的产物设计生
物传感器。
(
)
18 一个干燥的酶获得必需水时，首先酶分子表面极性基团与水结合，然后酶分
子表面带电基团再与水结合。 19 反胶束中萃取率随 pI-pH 差值增大而增大。 20 疏水底物要选择疏水性强的溶剂，便于底物溶解。
a 半胱氨酸 b 谷胱甘肽 c 维生素 E d 抗坏血酸
7 以下酶活性降低实质是由酶必需基团化学性质改变而引起的是（ ）。
a 失活作用 b 抑制作用 c 去激活作用 d 阻遏作用
8 以下（ ）疾病可以通过开发 r-氨基丁酸转氨酶的抑制剂起到治疗作用。
a 高血压
b 震颤麻痹症 c 痛风 d 癫痫
9 固定化后大多数酶活性下降的不可克服的原因是（ ）。
4 答：连续的固定化酶柱进行 DNA 序列分析 原理：是测定 DNA 聚合时，以掺入 dNTP 同时释放的焦磷酸判断是否发生了聚 合反应，进而确定掺入的是哪种核苷酸从而推导出序列 该系统由连续的 6 个固定化酶柱组成：焦磷酸酶（将体系中已有的焦磷酸反应 除去）、DNA 聚合酶（将加入碱基与已有的碱基进行配对反应，看能否进行）、
(
)
(
)
(
)
三 问答题（共 50 分） 1 何谓酶的活性中心？酶的活性中心与必需基团的关系？（10 分） 2 为何组氨酸的咪唑基在广义的酸碱催化中最重要，除此之外酶的其它四种催 化作用的机理是什么？（8 分） 3 何谓共价键固定化酶？说出两种共价法固定化酶中载体活化的方法和要点.（8 分） 4 详细说明如何用固定化酶技术进行 DNA 序列分析。（8 分） 5．水在非水介质酶反应中的作用？在此体系中常用何参数表示必需水量（ 8 分） 6 有机相酶反应和酶的化学修饰中热稳定性都能升高的机理分别是什么？（ 8 分）
酶工程 期末试卷1
一名词解释1. 酶工程：就是研究酶的生产和应用的一门技术性科学，是将酶学与工程学结合起来而形成的一项高新技术，其主要内容包括酶的生产、酶的分离纯化、酶的固定化、酶的修饰改造以及酶反应器等。
2.生物酶工程：是指在基因水平上，对酶蛋白分子进行修饰、改造，改进酶蛋白的催化特性或酶蛋白的蛋白质特性等。
3.酶分子的定向进化：是指在分子水平上，人为地创造特殊的进化条件，模拟自然进化机制（随机突变、基因重组和自然选择），对酶基因进行改造，并进行定向选择，筛选出所需性质的酶蛋白。
4.酶的含义：酶是一种由活细胞产生的具有生物催化功能的生物大分子。
除少数具有催化能力的RNA外，其化学本质都是蛋白质。
5.核酶：化学本质是核酸的酶，包括核酶和脱氧核酶它可以催化本身RNA剪切或剪接作用，还可以催化其他RNA，DNA多糖，酯类等分子进行反应。
6.酶活性中心：酶的活性中心是酶分子上的与底物结合并催化反应的特定基团或特定区域7.别构酶；调节物与酶分子的调节中心结合后，引起酶分子的构象发生变化，从而改变催化中心对底物的亲和力，这种影响被称为别构效应，具有别构效应的酶叫别构酶8.诱导酶：有些酶在通常的情况下不合成或很少合成，当加入诱导物后就会大量合成，这样的酶叫诱导酶9.固定化酶：通过物理的或化学的方法，将酶束缚于水不溶的载体上，或将酶束缚于一定的空间内，限制酶分子的自由流动，但能使酶发挥催化作用的酶10.修饰酶：在体外用一定的化学方法将酶和一些试剂进行共价连接后而形成的酶11.模拟酶：利用有机化学合成的方法合成的比酶结构简单的具有催化作用的非蛋白质分子叫模拟酶。
12抗体酶：是一种具有催化作用的免疫球蛋白，属于化学人工酶13．端粒酶：是一种核酸核蛋白，包含蛋白质和RNA两种基本成分。
其RNA组分包含有构建端粒的重复序列的核苷酸摸板序列，在合成端粒的过程中，端粒酶以其本身的RNA组分为摸板把端粒的重复序列加到染色体DNA的末端上，使端粒延长。
(完整word版)酶工程_试题及答案
《酶工程》试题一参考答案：一、填空题(每空1分，共28分）1、日本称为“酵素”的东西，中文称为酶，英文则为Enzyme,是库尼（Kuhne）于1878年首先使用的。
其实它存在于生物体的细胞内与细胞外。
2、1926年，萨姆纳（Sumner）首先制得脲酶结晶，并指出酶的本质是蛋白质。
他因这一杰出贡献，获1947年度诺贝尔化学奖.3、目前我国广泛使用的高产糖比酶优良菌株菌号为As3.4309,高产液化酶优良菌株菌号为BF7。
658。
在微生物分类上，前者属于霉菌,后者属于细菌。
4、1960年，查柯柏（Jacob）和莫洛德（Monod）提出了操纵子学说，认为DNA分子中，与酶生物合成有关的基因有四种，即操纵基因、调节基因、启动基因和结构基因。
5、借助双功能试剂使酶分子之间发生交联作用，制成网状结构的固定化酶的方法称为交联法.6、酶的分离纯化方法中，根据目的酶与杂质分子大小差别有凝胶过滤法，超滤法和超离心法三种。
7、由于各种分子形成结晶条件的不同,也由于变性的蛋白质和酶不能形成结晶，因此酶结晶既是纯化手段，也是纯化标志。
名词术语的解释与区别(每组6分，共30分）1、酶生物合成中的转录与翻译酶合成中的转录是指以核苷三磷酸为底物，以DNA链为模板,在RNA聚合酶的作用下合成RNA分子。
酶合成中的翻译是指以氨基酸为底物，以mRNA为模板，在酶和辅助因子的共同作用下合成蛋白质的多肽链。
2、诱导与阻遏酶合成的诱导是指加入某种物质使酶的合成开始或加速进行的过程;酶合成的阻遏作用则是指加入某种物质使酶的合成中止或减缓进行的过程.这些物质分别称为诱导物及阻遏物。
3、酶回收率与酶纯化比（纯度提高比）酶的回收率是指某纯化步骤后酶的总活力与该步骤前的总活力之比。
酶的纯化比是之某纯化步骤后的酶的比活力与该步骤前的比活力之比.4、酶的变性与酶的失活酶的变性是指酶分子结构中的氢键、二硫键及范德华力被破坏,酶的空间结构也受到破坏,原来有序、完整的结构变成了无序，松散的结构，失去了原有的生理功能.酶的失活则是指酶的自身活性受损（包括辅酶、金属离子受损），失去了与底物结合的能力。
2009-2010年度酶工程期末试卷A标准答案
8、一个原体(蛋白)能同时结合几个同种配体，若有正协同作用，则原体饱和分数Y与配体浓度的关系曲线为C。
(A) 直线； (B) 双曲线；(C) S形曲线；(D) 抛物线9、测定某种酶的活性时，实际上是设计一个该酶的反应体系，测定C，通过该指标反映酶的量。
(A) 底物的消耗总量；(B) 产物生成总量；(C) 反应的初速度；(D) 反应的平均速度10、在测定酶活力时，一般要设置空白，下列哪一种最不可能是合适的空白D。
(A) 在反应体系中不加酶； (B) 在反应体系中加入失活的酶；(C) 控制反应体系的pH 为强酸性； (D) 在反应体系中加入标准的酶11、进行酶法分析时，若使用动力学分析法，则应设计反应体系使C。
(A) 酶不足；(B) 底物过量； (C) 底物浓度小于0.1Km；(D) 产物过量12、下列酶蛋白的分离纯化方法中，哪一种不属于根据电荷性质来进行纯化的D。
(A) 阴离子交换层析；(B) 阳离子交换层析；(C) 等电聚焦；(D) 超滤13、根据介质孔径的不同，可以将过滤分为几种类型，其中用来分离酶蛋白和小分子杂志的过滤方法为 C 。
(A) 凝胶层析；(B) 微滤；(C) 超滤；(D) 反渗透14、下列哪一项不属于非水介质中酶催化反应的优势D。
(A) 酶的稳定性更好；(B) 底物的范围更广；(C) 酶活性中心的柔性更强；(D) 可减少由水引起的副反应15、要在非水介质进行酶催化反应，需控制 B 。
(A) 非水介质中应完全无水；(B) 酶分子周围应有少量结合水；(C) 非水介质分散在酶的水溶液中；(D) 只在酶分子周围结合少量非水介质16、经可溶性大分子修饰的酶，下列哪种性质最有可能提高？A。
(A) 稳定性；(B) 催化活性；(C) 抗原性；(D) 酶分子的柔性17、可以选择性地对酶活性中心基团进行修饰的是 C 。
(A) 小分子修饰；(B) 大分子修饰；(C) 亲和修饰；(D) 金属离子修饰18、RNase P由蛋白成分和RNA成分构成，Altman经过研究，最终发现RNA成分是A。
2008-2009年度酶工程期末试卷A-标准答案
5、反竞争性抑制剂可以使酶结合底物的能力 A 。
(A) 增强；(B) 减弱；(C) 维持不变；(D) 低浓度增强，高浓度减弱。
6、一个配体与酶结合后，能促进另一个配体的结合，这种结合方式属于A。
(A) 正协同作用；(B) 负协同作用；(C) 无协同；(D) 激活作用7、一个原体(蛋白)能同时结合几个同种配体，若有正协同作用，则原体饱和分数Y与配体浓度的关系曲线为C。
(A) 直线； (B) 双曲线；(C) S形曲线；(D) 抛物线8、某代谢途径的终点产物对该途径的第一个酶的活性具有反馈抑制作用，这种活性调节方式为C。
(A) 竞争性抑制；(B) 非竞争性抑制；(C) 别构调节； (D) 共价结构改变调节9、测定某种酶的活性时，实际上是设计一个该酶的反应体系，测定C，通过该指标反映酶的量。
(A) 底物的消耗总量；(B) 产物生成总量；(C) 反应的初速度；(D) 反应的平均速度10、在测定酶活力时，一般要设置空白，下列哪一种最不可能是合适的空白D。
(A) 在反应体系中不加酶； (B) 在反应体系中加入失活的酶；(C) 控制反应体系的pH 为强酸性； (D) 在反应体系中加入已知活性的标准酶11、进行酶法分析时，若使用动力学分析法，则应设计反应体系使 C 。
(A) 酶不足；(B) 底物过量； (C) 底物浓度小于0.1Km；(D) 产物过量12、下列酶蛋白的分离纯化方法中，哪一种不属于根据电荷性质来进行纯化的 D 。
(A) 阴离子交换层析；(B) 阳离子交换层析；(C) 等电聚焦；(D) 超滤13、根据介质孔径的不同，可以将过滤分为几种类型，其中用来分离酶蛋白和小分子杂质的过滤方法为C。
(A) 凝胶过滤；(B) 微滤；(C) 超滤；(D) 反渗透14、下列哪一项不属于非水介质中酶催化反应的优势 C 。
(A) 酶的稳定性更好；(B) 底物的范围更广；(C) 酶活性中心的柔性更强；(D) 可减少由水引起的副反应15、要在非水介质进行酶催化反应，需做到B。
酶工程 期末试题
精品文档酶工程期末考试试题(A)一名词解释：( 每小题3分共30分)1 酶催化的专一性：绝对专一性和相对专一性；2 酶催化的邻近效应、定向效应：底物彼此靠近、活性中心浓度增大、底物与结合部位按有利于催化反应的方向定位；3 Kcat：催化常数，即在最适条件下，没摩尔酶每分钟所转化的底物摩尔数；4 酶活力：酶催化活力，用酶催化反应速度表示；5 酶催化周期：每mole酶蛋白催化每mole底物所需要的时间；6 Ks盐析和β盐析Ks盐析：即蛋白质溶液的pH值和温度固定不变，改变溶液的盐浓度（离子强度），以达到沉淀蛋白的作用；此法常用的盐是硫酸铵。
β盐析法：是在一定的离子强度下，改变溶液的pH值和温度，以达到蛋白沉淀的目的。
7 离子交换剂：离子交换剂是借酯化、氧化或醚化等化学反应，在琼脂糖、纤维素或凝胶分子上某些极性基团，通过极性基团的静电吸附作用，对极性大分子进行分离。
按离子交换剂上的活性基团的性质不同，可分为阳离子交换剂和阴离子交换剂两种。
8 生物酶工程：是指在基因水平上，对酶蛋白分子进行修饰、改造，改进酶蛋白的催化特性或酶蛋白的蛋白质特性等。
本章主要介绍核酶、进化酶、杂合酶和抗体酶的有关基本概念和基本知识。
9 酶分子的定向进化：是指在分子水平上，人为地创造特殊的进化条件，模拟自然进化机制（随机突变、基因重组和自然选择），对酶基因进行改造，并进行定向选择，筛选出所需性质的酶蛋白。
10 核酶：化学本质是核酸的酶，包括核酶和脱氧核酶二填空题：（每空1分共 20分）⑴按催化反应类型分，将酶分成6个大类，它们的名称及其代码分别是氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂合酶、异构酶、连接酶；⑵根据葡聚糖凝胶的交联度不同，软胶包括 G75 、 G100 、 G150 、 G200 ；⑶酶固定化方法有吸附法、交联法、吸附交联法、共价结合法、微胶囊法；⑷酶蛋白化学修饰的方法包括金属离子置换、大分子结合、肽链有限水解、氨基酸置换、侧链基团修饰；精品文档．精品文档三简答题（每题6分共30分）1 简述微生物发酵生产酶制剂的发酵方法固态发酵（①浅盘发酵法：②转桶发酵法：③厚层通气发酵法：）液态发酵（液态深层通气发酵法）2 简述离子交换层析分离酶蛋白的基本操作程序离子交换剂预处理、最适洗脱液pH确定、装柱、平衡、上样、洗脱、分部收集、收集与浓缩；3 简述提高固定化酶的稳定性的途径⑴用化学修饰增加与载体相反的电荷⑵固定化酶与底物形成复合物⑶添加隋性蛋白质⑷增强载体凝胶多孔性和结构有序性⑸同时固定化能消除产物抑制的酶4 简述核酶的主要类型剪切型核酶：这类核酶主要催化自身或异体RNA的切割，相当于核酸内切酶的作用。