运动学课件:胶原组织生物力学
运动生物力学

运动生物力学运动生物力学:是生物力学的一个重要分支,是研究体育运动中人体机械规律的科学。
运动生物力学的主要任务:提高运动能力,预防运动损伤运动生物力学的研究方法分为测量方法和分析方法,其中测量方法可以分为运动学测量、动力学测量、人体测量、肌电图测量运动学测量的参数:(角)位移、(角)速度、(角)加速度动力学测量的参数:主要界定在力的测量方面。
人体测量是用来测量人体环节的长度、围度及,(质量、转动惯量等)肌电图测量是用来测量肌肉收缩时的神经支配特性。
动作结构:运动时所组成的各动作间相互联系、相互作用的方法或顺序动作结构的特征主要表现在运动学和动力学,运动学特征指完成动作时的时间、空间和时空方面表现出来的形式或外貌上的特征;动力学的特征指决定动作形式的各种力(力矩)相互作用的形式和特点,包括力、惯性和能量特征。
运动学特征:时间特征、空间特征和时空特征时间特征反映的是人体运动动作和时间的关系:半蹲起立和深蹲起立空间特征是指人体完成运动动作时人体各环节随时间变化所产生的空间位置改变状况:下肢和躯干等空间移动轨迹时空特征指人体完成运动动作时人体位置变化的快慢情况。
动力学特征包括,力的特征、能量特征和惯性特征能量特征:人体运动时完成的功、能和功率方面的表现形式。
惯性特征:人体运动中人的整体、环节以及运动器械的质量、转动惯量对运动动作所具有的影响。
动作系统:大量单一动作按一定规律组成为成套的动作技术,这些成套的动作技术叫做动作系统。
人体基本运动动作形式可主要归纳为推与拉动作、鞭打动作、缓冲和蹬伸动作及扭转、摆动和相向运动等动作形式上肢基本运动动作形式——推(铅球)、拉(单双杠)、鞭打(标枪)★人体基本运动下肢基本运动动作形式——缓冲、蹬伸、鞭打动作形式全身基本运动动作形式——摆动、躯干扭转、相向运动人体的运动是由运动器系的机能特征所决定的,即以关节为支点,以骨为杠杆,在肌肉力的牵拉下绕支点转动,各肢体环节运动的不同组合使人完成千变万化的动作。
运动生物力学原理一PPT课件

摆动的主要目的是: 一是增加全身活动协调性,保持人体平衡; 二是增加动作效果。 例如:在走或者跑时,当左腿向前迈出时,两臂不做相应的 摆动,其结果不但增加了向前伸出的困难,而且同时使身体 纵轴产生旋转,使人体动作失去平衡和协调,这对走或者跑 是不利的。 还如:在跳跃类的动作中,上肢的摆动不但可以保持人体平 衡,还可以通过摆动产生的惯性力,增加跳跃腿的起跳力; 改变人体重心位置。
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(二)、摆动动作的转动力学:
一般而言,上肢的摆动是以肩关节为轴转动,下肢的摆动是以髋 关节为轴转动。所以摆动的本质就是转动。 1、转动定律:
M=J 思考:要增加肢体摆动的角加速度,该如何做? ⑴、减少转动惯量; ⑵、增加肌力矩。 前者可以通过肢体的弯曲来改变转动惯量的大小,后者可以通 过增大肌肉力量和肌力臂来增加肌力矩。
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2、动量矩定理(角动量定理):
M=J 进行推导
动量矩定理表明:刚体动量矩的增加量等于它所受到的冲量矩。
3、动量矩守恒定律: 当合外力为零时,动量矩不变。 应用:就是人体在腾空时,可以通过改变姿态和环节的变化,实 现人体转动速度和动量矩在轴之间的转移。
4、动量矩的转移: 动量矩在身体内的转移或传递主要就是利用某些身体环节的突 然制动,从而使这些环节原已获得的动量矩向相邻环节传递或 转移。
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(三)、实例分析: 1、短跑途中跑摆腿动作的力学分析: 加大摆腿的力量和幅度,提高步长; 加快摆动的速度,提高步频:有两条途径:增加摆动腿的转动 力矩,根据转动定律,角加速度与转动力矩呈正比,与转动惯 性呈反比。转动惯性与转动半径有关。 2、跳跃项目中摆动动作的力学分析:
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三、动作特征: 1、减小摆动肢体的转动惯量和增加肌力矩可以加大摆动的角速 度。 2、摆动动作与主体动作的合理配合: 3、摆动肢体的适时制动是动量矩转移的关键。
运动生物力学

运动生物力学运动生物力学名解:●运动生物力学的定义:运动生物力学是研究人体运动力学规律的科学●静载荷:静载荷是逐渐加于物体上的,其特点是在这种载荷作用下,物体各部分不产生加速度或产生可以忽略的很小的加速度。
●动载荷:动载荷所引起的加速度显著。
动载荷又分冲击载荷和交变载荷。
●载荷的表现形式:拉伸、压缩、弯曲、剪切、扭转和复合载荷。
●应变:是量度物体形变程度的量,分为线应变和剪应变。
●应力:物体在受到外力作用而变形时,其内部各质点间的相互作用力发生变化。
这种由于外力作用而引起的固体内各质点之间相互作用力的改变量,简称为内力。
单位面积上的内力称为平均应力,当面积趋近于0时平均应力的极限称为应力。
单位面积上的内力称为平均应力,当面积趋近于0时平均应力的极限称为应力。
●强度:结构破坏前所能承受的变形;结构破坏前所能承受的载荷;结构在破坏前所能贮存的能量;●刚度:弹性范围内曲线的斜率表示结构的刚度。
考虑力量和速度的组合效应。
●生物运动偶两个相邻骨环节之间的可动连接叫做生物运动偶。
●生物运动链:生物运动偶的串联式连接叫做生物运动链。
●运动的自由度:一个物体在空间运动,描述物体运动状态的独立变量的个数,叫做这个物体运动的自由度。
●约束:运动受到限制,称为约束。
每增加一个约束就减少一个自由度。
●生物运动偶:两个相邻骨环节之间的可动连接叫做生物运动偶。
●生物运动链取决于生物运动偶,生物运动偶的运动能力又取决于关节的构造和肌肉的控制作用。
●动作结构概念:每个完整的特定动作,都有固有的特点,各个动作成分之间都有着固定的联系,这是一个动作区别于另一个动作的特征,动作的这种固有特点和固定内在联系叫做动作结构。
动作结构包括运动学特征和动力学特征。
●空间特征是指位置坐标,运动轨迹,关节角度等。
●运动轨迹:动点随着时间在空间连续占有的几何位置。
●时间特征:是指运动开始时刻,结束时刻,运动持续的时间,动作的频率和节律。
●节律:动作中各个动作成分所占的时间比例。
运动生物力学 pdf

运动生物力学(Biomechanics of Movement)是研究人体运动过程中力学规律和生物学原理的学科。
它关注人体运动的力和能量、运动控制、运动技术以及人体结构和功能如何影响运动表现。
运动生物力学是体育科学学科体系的重要组成部分,为体育教育、运动训练、运动康复等领域提供理论支持。
运动生物力学的研究内容主要包括:
1.力学原理在人体运动中的应用:研究力和能量如何影响人体运动,
如何通过力学原理分析和解释人体运动。
2.人体动作结构的生物力学基础:研究人体骨骼、肌肉、关节等结
构如何影响运动,以及运动过程中这些结构的相互作用。
运动效能评估:计算和分析能量输出、功率、效率等参数,为提高运动员成绩提供依据。
3.人体运动的生物力学原理:研究人体运动过程中的动力学、静力
学、运动学等问题,以及这些原理如何应用于运动技术分析和改进。
4.运动伤害机制与预防:探讨运动过程中可能导致伤病的生物力学
因素,并提出改善训练方法和技术以减少受伤风险。
5.运动器械设计与改进:根据生物力学原理优化运动装备的设计,
如跑鞋、泳衣、自行车等,提升运动员使用器械时的表现。
6.运动员个性化训练:针对不同运动员的身体结构、生理特征及技
术特点,制定个性化的训练方案和恢复策略。
胶原纤维的结构和生物力学

胶原纤维的结构和生物力学‘c2卜2只芟话信第4卷第4期1998篮PR0GRESSOFANA T0MICALSCIENCES1998胶原纤维的结构和生物力学陈尔瑜(第二军医大学解剖学教研室/.I}o}摘要胶原蛋白分布广泛,构成器官的支架,原纤维胶原蛋白以胶原纤维的形式存在.三条a链形成胶原蛋白的三股螺旋结构.胶原蛋白首尾相接,平行聚合成有周期性横纹的胶原原纤维,胶原原纤维再度聚合形成胶原纤维.肢原纤维刚性大,韧性强.器官的抗张强度与胶原纤维的教量,直径及排列有关.器官的力学状态对肢原纤维的形成也有调节作用.胶原蛋白占人体蛋白总量的25.33%,广泛分布于细胞外间质,构成组织器官的支架.按是否形成有周期性横纹的胶原原纤维,胶原蛋白可分为原纤维胶原蛋白(fibrillarorfibril—formingcollagen)和非原纤维胶原蛋白(nonfibri[一larornon—fibril—formingcollagen).原纤维胶原蛋白包括I,I,皿,V,XI型胶原.在体内以胶原纤维的形式存在.胶原纤维是骨骼,肌腱,骨间膜,皮肤,软骨,韧带等器官的基本结构物质,使这些器官具有很高的抗张强度.胶原纤维与组织器官的生物力学特性密切相关.l胶原纤维的形成胶原原纤维(collagenousfibril)是构成胶原纤维(collagenousfiber)的超徽结构单位.而形成胶原原纤维的基本单位则是胶原蛋白.胶原蛋白(或称胶原)是由三条a多肽链f};成的三股螺旋结构.这也是胶原益门的基本持征.胶原纤维的形成‘上海复旦大学生物医学工程研究所200433包括前胶原的合成,分泌,降解以及原纤维胶原蛋白的聚合,环节很多,过程复杂.1.1前胶原的合成1.1.1转录和翻译合成前a链(proa—chain).前a链有六个区,自氨基端向羧基端依次为信号肽,N一前肽(N—propeptide),N一端肽(N—telopeptide),三股螺旋区,c一端肽和c一前肽.信号肽与前a链在细胞内的转运和前胶原的分泌有关.N一前肽氨基酸残基的数目和序列变异较大.C一前肽为球状结构区.氨基酸序列包括半胱氨酸的位置高度保守.三股螺旋区为连续的Gly—X—Y重复序列.1.1.2翻译后修饰包括羟化,糖化和形成链问二硫键.主要在粗面内质网完成.羟化是由羟化酶催化.将前a链的脯氨酸和赖氨酸转化成羟脯氨酸和羟赖氨酸.羟化酶有脯氨酸4一羟化酶,脯氨酸3羟化酶, 赖氨酸羟化酶等.各有自己特异的作J{j位点.均需以(),Fe,维生素c和a酮戊二酸为辅助因子.糖化紧随羟化之后.糖化位点为三股螺旋区的羟赖氨酸和C一前一N,J,v白,,_==,粕辫翮如,.,腹,,~艮黼r’..学利缃剖解剖科学进展肽的天冬酰胺.通过O一糖苷键把半乳糖或葡萄糖一半乳糖连接到赖氨酸的羟基上;天冬酰胺则以N一糖苷链结合富含甘露糖的寡糖链.糖化的意义尚不清楚,可能与前a链的识别,聚合有关.链间二硫键主要存在于C一前肽,参与启动前a链聚合成为前胶原.1.1.3合成前胶原(procollagen)三条前a链借范德华力,氢键及共价交联聚合成三股螺旋结构.氢键在相邻肽链的甘氨酸, 羟脯氨酸之间形成交联首先须在赖氨酰氧化酶(Cu一为辅助因子)的催化下使赖氨酸转化成分醛基赖氨酸,进而发生醛胺缩合或醛醇缩合形成共价交联.此外,还有吡啶等交联形式,但以醛醇缩合为主.Ⅲ型胶原的a链之间还形成二硫键.1.2胶原蛋白的聚合前胶原由内质网到高尔基复合体并转运,分泌到细胞外间质后即由N一末端和c一末端肽内切酶切去其N一前肽和C一前肽而成为胶原蛋白或原胶原(tropocollagen).这样,构成胶原蛋白的a链包括N一端肽(11~19个氨基酸残基),三股螺旋区1014~1029个氨酸残基)和c一端肽(11~27个氨基酸残基).Ⅺ型胶原的N~端肽较长,其功能不明,可能参与形成异型原胶原n.胶原蛋白借分子间交联聚合形成胶原原纤维并继而由后者聚合形成通常所说的胶原纤维.2胶原纤维的结构2.1链Gly—X—Y重复序列的连续性是原纤维胶原蛋白区别于非原纤维胶原蛋白的重要特征.也是形成高度有序的胶原原纤维的基础.Gly代表甘氨酸.X常为脯氯酸,Y常为羟脯氨酸或羟赖氨酸.因此,原纤维胶原蛋白的氨基酸中,甘氨酸约占1./3.脯氨酸和羟脯氨酸占1/5以上.还有大量的羟赖氨酸和丙氯酸.除皿型胶原外, Gly—X—Y序列中均不含半胱氨酸.原纤维胶原蛋白的a链约有330个Gly—X—Y重复序列a链的极性氨基酸和非极性氨基酸相间排列成极性区和非极性区,总之,原纤维胶原蛋白的一级结构十分规则.编码a链螺旋区的DNA高度保守,外显子的碱基对数目都是54的整倍数或是这种外显子的重组,生物进化过程中,从海胆起,编码胶原的基因就非常相似,提示各型原纤维胶原蛋白有共同的基因起源.a链呈左手螺旋,每圈有3.3个氨基酸残基,螺距为0.87nm.各型原纤维胶原蛋白的a链基本相似,aJ(V),a3(V),al(XI),d2(Ⅺ)之间具有高度的同源性,a(Ⅺ)和a(I)是同一基因的产物,a(XI)的糖化程度更高n.编码a(I)的外显子有两种拼接方式,分别合成IA和IB胶原蛋白.a(IA)的氨基端比a(IB)多69个氨基酸残基,分布于软骨膜,椎间盘髓核等非软骨组织.2.2原纤维胶原蛋白原纤维胶原蛋白的三股螺旋结构已为X一线衍射图像所证实,是三条a链相互缠绕形成的右手超螺旋结构.螺距9.6nm,每圈每股含36个氨基酸残基,即12个GIy—X—Y三联体.三股螺旋中,沿a链每第三个氨基酸残基位于螺旋中心,其空间大小仅能容纳分子量最小的氨基酸即甘氨酸’..形成三股螺旋结构还需:①有足够的羟脯氨酸;②c一前肽链间二硫键的形成.每条链至少要有i00个Y位羟脯氨酸残基才能形成稳定的三股螺旋.脯氨酸和羟脯氨酸的五环结构使胶原蛋白具有刚性.加强三股螺旋稳定性的还有分子内交联等化学键.a链的端肽形成胶原蛋白的球状结构区.原纤维胶原蛋白分子直径1.5rim.长度300nm.分子量约为300kDa.Ⅱ,Ⅲ型陶凯忠等胶原纤维的结构和生物力学胶原蛋白由三条相同的a链构成,为同三聚体(homotrimer),其余为异三聚体( heterotrimer),a链的组成方式分别为:[al(I)]2a2(I),al(,『)a2(V)a3(,『),al(Ⅺ)a2(Ⅺ)a3(Ⅺ).Lal(I)]3,[al(V)]3,[al(V)]2a2(V)也少量地存在于细胞培养液和胚胎组织.I型和Ⅺ型胶原特异性地分布于软骨和玻璃体.I,Ⅲ,V型胶原分布广泛而且往往共存于同一组织,m型胶原在弹性较大的组织如血管和皮肤分布较多,而肌腱和骨则以I型胶原为主.2.3胶原原纤维原纤维胶原蛋白首尾相接,平行排列,聚合成胶原原纤维.由于a链的氨基酸交替出现极性区和非极性区,以头尾极性较大,相互平行的胶原蛋白纵向错开:/4分子长度(约70nm),以相邻分子的极性区和非极性区的静电引力彼此聚合,首尾相接的胶原蛋白又保持一定距离,这样形成了胶原原纤维的疏区和密区.用醋酸铀或磷钨酸染色时,重金属沉积于疏区,透射电镜观察可见胶原原纤维呈现64~?Onm的周期性横纹.由于极性区和非极性区的规律性分布,每周期内又出现几条明暗相同的横纹n.原纤维胶原蛋白再以分子间交联形成稳定的胶原原纤维.交联形式以醛胺缩合为主胶原原纤维是原纤维胶原蛋白自我装配形成的超分子结构.原纤维胶原蛋白聚合的程度及快慢.亦即胶原原纤维的粗细因胶原类型而异.也因组织器官,年龄等不同而异,差别很大.直径在2O~200nm之间.最细的只有几个nFl’l,由5个原纤维胶原蛋白分子构成.原纤维胶原蛋白的聚合受c一前胶原.N前胶原等中间产物的调控.c一前胶原和N一前胶原即切去了N一前肽或C前肽的前胶原.组织中还存在由不同类型胶原聚合而成的异型原纤维(heterotypicfibril),已发现I型胶原与Ⅲ,V,Ⅻ,xⅣ型胶原都可形成异型原纤维.I型胶原则与Ⅸ型和Ⅺ型胶原聚合成异型原纤维,其中Ⅺ型胶原形成原纤维的核心,Ⅸ型胶原位于表面,I型胶原是原纤维的主要成分.构成异型原纤维的胶原蛋白还参与调节胶原原纤维的直径大小.2.4胶原纤维若干胶原原纤维借蛋白多糖,糖蛋白等粘合质联结成小束,继而由小束集合成直径l~2m的胶原纤维.胶原原纤维也可以直接聚合成胶原纤维. 由于胶原蛋白和a一链的螺旋方向刚好相反,胶原蛋白又是首尾相接,平行聚合,胶原纤维在偏振光显微镜下呈双折射现象(birefringenee)¨.各型胶原蛋白形成的胶原纤维粗细不等,在偏振光显微镜下还显示不同的颜色,由此可对胶原蛋白的类型作粗略的估计,如I型胶原纤维呈黄色或红色,Ⅲ型胶原纤维呈绿色n.3生物力学3.1胶原纤维的生物力学胶原纤维为粘弹性体,有明显的滞后,应力松弛特性,很小的应变就会引起很高的应力,刚性很强.在拉伸实验中,胶原纤维于开始稍有伸长.但随着载荷增加,其强度迅速增大直至到达屈服点,其后就发生非弹性变形. 正常情况下,胶原纤维的变形范围为6~8.破坏时的最大应变也只有l0~15.可见.胶原纤维韧性大.抗张力强¨.各型胶原蛋白与胶原纤维力学特性的关系尚无报道.胶原纤维的力学特性以其正常结构为物质基础.形成胶原纤维的任一环节发生改变都可引起胶原合成减少或结构变异. 从而引起胶原纤维的力学特性发生异常. 形成胶原蛋白的三股螺旋要保证a链具有解剖科学进展重复的Cly—X—Y序列和足够的脯氨酸和羟脯氨酸,共价交联稳定三殴螺旋结构并加强胶原蛋白的聚合.而形成共价交联要有赖氨酸,羟赖氨酸以及赖氨酰氧化酶的催化.因此,除营养不良,基因突变外,辅助因子和酶的缺乏都会导致胶原蛋白合成不足或结构异常.V,Ⅵ,Ⅶ型埃一当综合征(Ehlers—DanlosSyndrom)就是因为赖氨酰氧化酶,赖氨酰羟化酶和N一末端肽内切酶不足而导致交联,聚合障碍而出现皮肤脆弱,关节松弛,骨骼变形等生物力学改变.反之,随着年龄的增长,胶原蛋白的分子内和分子间交联增加,使胶原纤维变得硬而脆,改变了肌腱,韧带,软骨的机械性能.非酶糖化(nonenzymaticgly—cosylation)促使胶原纤维合成增多,交联增强,降解减少而出现糖尿病并发血管硬化….3.2胶原纤维与器官的生物力学器官的力学特性取决于它的组织结构,如胶原纤维,弹性纤维,蛋白多糖,肌细胞(心肌,平滑肌,骨骼肌)的多少及空问排列情况.肌腱几乎完全由平行排列的胶原纤维组成,在拉伸载荷下的应力应变曲线与胶原纤维基本相同,有利于机体运动时力的传导;骨间膜的胶原纤维近乎平行, 也具有力的传导功能;韧带纤维方向的一致性稍差.但多数接近平行,可能与关节体位的机动性及稳定功能有关.皮肤, 骨,软骨以及空腔脏器(如心脏,血管,膀胱)的胶原纤维呈三维排列.但也并非杂乱无序.而是在各个方向上具有抗张强度而与功能相适应.肌腱和韧带的刚性随温度升高而减弱.抗张强度与拉伸速率和发育状态有关, 骨骺闭合后显着增大.在制动条件下.肌腱干u韧带的应力低于生理范围.抗张强度显着下降;相反.当应力大于生理范围时.抗张强度增大,组织学表现为胶原纤维增粗增多.由于应力的改变影响了胶原蛋白人合成与聚合,使胶原纤维的数量和直径发生变化,从而引起器官的力学性质发生广相应的变化,因此,适当的牵拉和运动有利于肌腱和韧带的伤后修复,而长期制动则有妨碍作用卜.生长发育,创伤修复和某些病理过程’中,由于应力的变化,胶原纤维的合成与,障碍发生适应性改变,包括各型胶原含量和空间排列的重建.骨发育早期,胶原纤维随机排列,随着骨单位形成最终成为高度有序的分层结构,同一层内胶原纤维互相平行,各层胶原纤维呈斜行螺旋性交叉排列,形成承担载荷的最优结构.皮肤内I型和Ⅲ型胶原的比例也存在动态变化,正常状态下以I型胶原为主,创伤愈合和发育早期Ⅲ型胶原较多.总之,胶原纤维的多少,粗细及排列直接地影响着器官的力学性质;反之,器官力学性质的改变对胶原纤维的形成也有调节作用.参考文献1.vantierRestM.GarroneR.Collagenfamilyof protein.FASEBJ,l99l,5(13):28142.V uorroE.deCrombruggheB.Thefamilyofeolla—gengenes.AnnuRevBiochem,1990,59:8373.李玉瑞.细胞外问质的生物化学及研究方法,第一版.北京:人民卫生出版社.1988:I4.MorrisNP,BachingerHP.Type)(Icollagenisa heterotrimetwiththet’omposition(1口,Z口,3口)re—rainingnon—tripie—helit”aleomains.JBiolthem,l987,262(23):l13455.SandellLJ.MorrisN.Robblns.JR.eta1.AIter—tlIivelYsplicedtypyItprcu,’ollagenmRNAsdefine distinttpopulationsofcellduringvertebraldevelop—rileD!:clifferenrialexpressh)nofthean1inopropep IiedJ’:eJIBio1.1991.1J4(6):13(J76.Fer”IA.SieronAi,Hojin1;【Y.t,f;II.SIf-;Issn1I)1V1ntofibrilsofeollagenⅡbyenzymk’’’leavageof retombinedpro【’gperiod.eritit?’’on陶凯忠等胶原纤维的结构和生物力学?293? centration,andmorphologyoffibrilsdifferfrom collagenT.JBiolChem,1994,269(15):l1584.FleischmajerR,PerlishJS,OslenBR.Aminoand carboxylpropeptideinbonecollagenfibrilsduring embryogenesis.CellTissueRes,1987(247(1):105 8.KeeneDR.SakaiLY.BachingerHP,eta1.Type Icollagencanbepresentonbandedcollagenfibrils regardlessoffibrildiameter.JCellBiol?1987?lf)5 (5)2393’9.BirkDE.FitchJM.BarbiazJP,eta1.Collagentype1and1:/pc V arepresentinthesflmefibrilinthe avi..cornea}strol~:.JCel1Biol,l988,106(3):999l0.Ⅵ”ItSL,ZhangRZ.MalleiMG.eta1.Characteri—zationofcollagenstypeⅪandglVfromfetal bovinecartilage.JBiolChem,1992,267(28):20093l1.Mend|erM.Eich—BenderSG.V aughanL.eta1. CartilagecontainsmixedfibrilsofcollagentypesI,KandⅪ.JCellBiol,1989,108(1):l9l12.PetitB,RonziereMC,HerbageD.UItrastructuraI organizationoftypeⅪcollageninfetalbovineepi—physealcartilage.Histochemistry,l993.100(3):23ll3.WolmanM?KastenFH.Polarizedlightmicroscopy inthestudyofthemolecularstructureofcollagen andreticulin.Histochemistry,1986,85(1):4114.MontesG.Structuralbiologyofthefibresofthe eollagenousandelasticsystems.CellBiolInt. 1996.20(1):15l5.冯元桢.生物力学.第一版,北京:科学出版社. 1983:l2716.BrownleeM,CeramiA,VlassaraH.Advancedgly—cosylationendproductionintissueandthebiochem—i’albasisofdiabeticcomplications.NEnglJMed. 1988.3l8(2O):l3l517.WeberKT?SunY.TyagiSC.eta1.Collagennet workoftilemyot—ardium:rum-lion.strtlt?turalre—modelingandregulatorymechanism,JMolCell Cardiu1.1994.26(3):279【hikiT.AbeK.Pr}il.ThreP(Ji—nlensiona]arrangemenlofcollagenandtlastinfi[)ers inthehumanurinarybladder;ascanningelectron microscopicstudy.JUro1.1995,154(1):25ll9.McMahonJM.BoydeA,BromageTG.Patternof collagenfiberorientationintheovinecalcanealshaftandItsrelationtoIocomotor—inducedstrain.Anat Rec.1995,242(2):14720.MuraliSR.AspdenRM.HutchlsonJD,eta1.Col—lagenorganizationinthecruralinterosseousmem—braneanditsrelationshiptofibularosteotomy.In—jury.1994,25(4):24721.SehneidermanG.MeldrumRD.BluebaumRD,et aI_Theinterosseousmembraheoftheforearm: structureanditsrolejnGalezaaifractures.JTrua—ma,1993.35(6):87922.NimniMEted).CollagenvolI.London:CRC,l988:22323.TiptonCM.V ailasAC.MatthesRD.Experimental studiesontheinfluencesofphyisicalactivityonlig- aments,tendonsandj0ints:abriefreview.Acta MedScand,1986,supp1.(711):l5724.BaskinL-HowardPS,MacrakE.Effectofphysical forcesonbladdersmoothmuscleandurothelium.J Uro1.1993.15O(2pt2):60125.ScoftJE,BosworthTR.CribbAM.eta1.The chemicalmorphologyofage?-relatedchangesinhu?- mathintervertebraldiscglycosaminoglycansfrom cervical,thoracicandlumbarnucleuspulposusand annulus.JAnat,1994,184(1):73ndauEH,JayanthiVR,ChurchillBM,eta1. Lossofelasticityindysfunctionalbladders:urody—namicantihistochemicalcorrelation.JUro1.1994.l52(2):70227.MarijianowskiMMH.TeelingP./VlannJ.eta1.Di—alatedcardlomyopathyisassociatedwithanincrease inthetypeT/typeIcollagenratio:aquantitative assessment.JAmCellCardiol,l995,25(6)11263 28.KimKM.KoganBA.MassadCA.eta1.Collagen andelastininthenormalfetalbladder.JUrol,199l?146(2pt2):52429.()ryanA.Roleofcollagt?ninsoftconhe{tiretJSSue t,votindhealing.Transplan1.I995.27(5):2759。
运动生物力学

人體重心(二)
平衡的種類
◎穩定平衡 無論物體如何移動,其重心一定上升,如單槓懸 垂.雙槓槓上支撐。 ◎不穩定平衡 物體原來姿勢,不增加位移,位置稍有傾斜,重 心會下降,如起跑姿勢,手倒立。 ◎隨遇平衡 如物體移動,仍為平衡者,物體位置變動時,重 心既不升高,也不降低,如不倒翁。
影響平衡的因素
◎重心在支撐基底面內 • 支撑基底:身體和支撐表面之間所圍 成的面積。 • 物體重心在基底面內,亦即重心線 在基底面內,此物體就穩定平衡, 重心線愈靠近基底邊線,愈不穩定。 ◎基底面大小 ◎重量 ◎重心高度 : 重心愈靠近基底,愈穩 定。 ◎迴旋 : 向前迴旋運動,增加物體穩 定性。
運動生物力學的原理與應用
美和技術學院
廖逢錦 博士
97.05.25
何謂運動生物力學?
◎運動生物力學(Biomechanics): 是運動學(Kinematics)和生物力學 (Kinesiology)整合而成的一門科學。 ◎運動生物力學:是描寫、分析與評估人體運 動時,身體之內在與外在力量,以及這些 力量所造成影響的一門科學(Hay,1993)
動力學(Kinetics)
•討探力與運動之間關係的研究 •牛頓第二運動定律 F = ma •衝量動量等式定律 F∆ t = m∆ V
平衡與穩定原理 (Principles of balance and stability) • • • • 重心 平衡的種類 影響平衡的因素 力矩
人體重心(一)
◎重心(Center of gravity , COG) •身體各部位受到地球引力的作用,把各個部 位的引力加起來,這些引力合力的作用點 就是COG。 ◎重心受年齡、性別、身體結構的影響 •COG是身體最大肌力所在,是產生大力量的 原點。 •人體站立時重心在第二薦椎前方一吋處。
运动生物力学

运动生物力学运动生物力学是运用生物学、物理学、力学等知识研究动物运动过程的科学,其研究范围涵盖体育运动、机器人技术、医学康复等多个领域。
运动生物力学的主要目的是通过研究运动过程中产生的各种力、角度、速度等参数,揭示动物运动的本质规律,为人类创造更加安全高效的运动方式提供科学依据。
体育运动中的运动生物力学体育运动是运动生物力学研究的重要领域。
通过对运动员的身体姿态、力量应用、稳定性等方面进行研究,可以分析运动员运动过程中的优点和缺点,进而指导运动员的训练和技术改进。
例如,在游泳运动中,通过运动生物力学研究,可以得出最佳的手臂划水、腿部踢水节奏等技术要领,改进运动员的技术,提高游泳成绩。
在跳远项目中,通过运动生物力学研究,可以得出最佳的起跳位置、起跳姿势等技术要领,改进运动员的技术,提高跳远成绩。
因此,运动生物力学在体育运动中的应用,不仅可以提高运动员的成绩,而且可以为教练员提供更加科学的指导方法。
机器人技术中的运动生物力学机器人技术是运动生物力学应用的另一个领域。
众所周知,很多自然界的生物的运动方式都十分独特而复杂。
通过研究这些生物的运动方式,可以得到许多启示,进而应用于机器人技术中,改进机器人的运动方式。
例如,通过运动生物力学研究蝴蝶的飞行方式,可以得到其飞行的关键因素,如翅膀的形状和翅膀的振动频率。
将这些启示应用于机器人的设计中,可以大大提高机器人的飞行能力。
在其他机器人方面,如四足机器人和仿人机器人,也是应用运动生物力学研究,使得机器人更加接近自然界的生物,拥有更加高效的运动方式。
医学康复中的运动生物力学医学康复是运动生物力学应用的另一个领域。
通过运动生物力学研究,可以通过研究运动过程中的各种力、角度、速度等参数分析人体的动作和无意识的姿态反射机制。
这些信息可以用于改进康复治疗,帮助受伤或残疾的人们进行恢复和康复。
因此,运动生物力学的研究应用相对于医学而言是十分重要的。
总结运动生物力学作为跨学科、交叉领域的科学,具有广泛的应用价值。
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的一半
所能承受的1/10。
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• 胶原纤维
– 未受载荷时呈波浪状。
– 受低载荷时,胶原纤维稍有伸长,直到波浪状的 纤维拉直,此时胶原纤维束迅速变刚硬,直到屈 服点。
– 然后发生非弹性变形,直到极限而断裂破坏。
– 破坏时的变性范围为6~8%。
• 弹性纤维
– 受低载荷时,弹性纤维伸长很大。
• 虽然多数韧带纤维近似平行,但也有些纤 维不是平行排列。
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皮肤纤维
• 皮肤纤维呈网状,这种结构使皮肤在各个 方向上具有延展性。
• 皮下组织的结构则更为松散,从而提供更 大的扩展空间。
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肌腱、韧带和皮肤的力学特性
• 纤维排列不同,力学特性不同。 – 肌腱能承受最强的拉伸载荷。
– 这些韧带具有特殊的功能,能保护神经根免受 机械冲击,为脊柱提供内在稳定性。
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2.1、纤维的结构
• 肌腱、韧带、皮肤中三种胶原的结构不同, 并与每种结构的功能相适应。 – 肌腱 – 韧带 – 皮肤
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肌腱纤维
• 肌腱纤维几乎完全平行排列,使肌腱更适 应于承受高拉伸载荷。
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韧带纤维
• 韧带纤维,较少恒定的结构。在不同的韧 带中,结构随韧带的功能而异。
• 组成
– 主要为蛋白多糖和糖 蛋白。
• 作用
– 减少细胞、纤维间摩 擦。
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胶原组织
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胶原组织
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5、常见的胶原组织
• 骨骼系统周围含有胶原组织的有:
– 韧带(包括关节囊) – 肌腱 – 皮肤
• 这些结构是被动运动的,不产生主动运动。
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二、力学特性
– 当达到极限破坏点时突然变刚硬,没有变形而突 然断裂。
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2.3、胶原纤维和弹性纤维的比 例
• 胶原组织中弹性纤维和胶原纤维之间的比 例随该组织功能的不同而不同,并影响组 织的力学性能。
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肌腱
• 主要功能:是把肌力传 递到骨或筋膜。
• 几乎完全由胶原纤维组 成。
– 韧带受拉伸载荷时,由于纤维不成行,只有与主纤维 方向完全一致的纤维首先被完全拉直而承受最大载荷;
那些与主纤维方向不平行的纤维,只承受低载荷。
– 皮肤纤维走向较之韧带更无规则,故所能承受的最大 载荷也最小,因此皮肤在拉伸下,比肌腱和韧带更脆
弱一些。
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胶原纤维和弹性纤维的特性:
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4.1、胶原纤维
• 别名:白纤维,新鲜时呈亮白色。 • 组成:胶原蛋白。 • 特点:韧性大,抗拉力强。 • 作用:为组织提供强度和刚度。
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4.2、弹性纤维
• 别名:黄纤维,新鲜时呈黄色。 • 组成:弹性蛋白。 • 特点:富有弹性,容易被拉长及复原。 • 作用:在组织受载时提供延展性。
1、胶原组织生物力学
• 活动时,韧带和肌腱主要在拉伸下受载。 – 关节运动在韧带上产生拉伸载荷,肌肉 收缩在肌腱上也产生类似载荷。
• 皮下组织和皮肤则是在更为复杂的形式下 受载。 – 要承受拉伸、压缩和剪切负荷。
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2、胶原组织力学特性影响因素
• 在载荷下,胶原组织的特性受三种主要因 素影响: – 纤维的结构 – 胶原纤维和弹性纤维的特性 – 胶原纤维和弹性纤维之间的比例
康复治疗学精品课程系列之
胶原么是组织?
• 组织是机体中一些形态结构类似、功能相 关的细胞和细胞间质组合成的群体结构。
• 人体有多种组织,一般可以归纳为四种基 本组织:上皮组织、结缔组织、肌肉组织 和神经组织。
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2、什么是结缔组织?
• 结缔组织由细胞和大量的细胞间质组成。 • 细胞间质包括细丝状的纤维和无定型的基
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4.3、网状纤维
• 别名:嗜银纤维,银染法能将其染成棕黑 色。
• 组成:III型胶原蛋白。 • 特点:多分布于造血器官、内分泌器官及
肝内。 • 作用:构成容积/支架。
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4.4、基质
• 定义
– 一种由生物大分子构 成的胶状物质。
– 韧带与骨一样,其强度和刚度随加载荷速度 的增加而增大,当加载荷速度(变形率)增 加4倍时,破坏时的载荷几乎增加了50%。
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膝关节前侧观——韧带
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韧带的组成
• 人体内的大多数韧带与肌腱一样主要由胶 原纤维所组成。
• 但脊柱中的两个韧带——项韧带和黄韧带
– 由2/3的弹性纤维参与构成,所以几乎完全表现 为弹性性能。
• 胶原组织????
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胶原纤维
• 纤维主要 由三种类 型的纤维 组成
胶 原 组 织 • 基质
网状纤维 弹性纤维
• 细胞:成纤维细胞、巨噬细胞、
浆细胞、肥大细胞等。
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• 骨骼系统周围含有胶原组织的有韧带 (包括关节囊)、肌腱和皮肤以及外伤 后引起的瘢痕组织中的纤维组织等。。
胶原纤维
弹性纤维
材料类型
塑性材料
脆性材料
拉伸破坏试验 变性范围
加载开始时稍有伸长, 但很快随负荷的增加 变得刚硬到达屈服点, 随之出现非弹性变形, 直到极限破坏
低载荷下呈现较大 的伸长,但随载荷 的增加,纤维突然 变得刚硬,没有变 形而突然断裂。
6%——8%
可达到原长的两倍多
承受应力能力 大约是皮质骨在拉伸下 仅为皮质骨在拉伸下
质。
• 结缔组织功能:连接、支持、营养、保护、 防御和修复等。
• 结缔组织范畴?
– 液态的血液?
• 胶态的固有结缔组织?
– 固态的骨和软骨组织?
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3、什么是固有结缔组织?
• 固有结缔组织的基质呈胶状,细胞和纤维 散布其中。
• 分类
– 疏松结缔组织 – 致密结缔组织 – 脂肪组织 – 网状组织
• 在拉伸载荷下,其性能 几乎与单独胶原纤维束 的应变相一致。
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韧带
• 功能:稳定关节、支持关节运动并防止过 量运动。
• 强度:在载荷下,决定韧带强度的主要因 素是韧带的粗细、形状和载荷增加速度。
– 韧带的横截面积影响其强度,与加载方向取 向一致的纤维数越多越宽越厚,韧带的强度 越大。