生物化学课后答案张丽萍
生物化学第二版答案
生物化学第二版答案生物化学第二版答案-------- 【篇一：医学生物化学答案】【篇二：生物化学2010-2011-第二学期-a-答案】ass=txt> 第1 页 (共12 页)年级：09课程号：1403010140冈崎片段dna复制过程中，2条新生链都只能从5’端向3’端延伸，前导链连续合成，滞后链分段合成，这些分段合成的新生dna片段称冈崎片段，细菌冈崎片段长度1000-2000核苷酸，真核生物冈崎片段长度100-200核苷酸。
1.(“蛋白质在低于其等电点的溶液环境中解离为带有净正电荷的状态。
3 .(“凯氏定氮法都可以用来测定氨基酸、肽和蛋白质等物质的含量，但是双缩脲试剂法不能测定氨基酸含量。
去氨基。
机体代谢产生的二氧化碳和氨。
6 .(“酶的变构调节是指酶分子的空间结构受到效应分子的影响而发生一定改变，从而使酶的活性增强或减弱，其一级结构不受影响。
10. （7）dna聚合酶不能催化从无到有的合成反应，其需要一小段化学本质是dna或rna的引物。
11. （7） trna的二级结构是三叶草型，三级结构是倒I型。
接表现其生物学功能，无需转录后修饰。
第2页（共42页）2011 -2012学年第二学期本科试卷第3页（共42页）年级：09课程号：1403010140起始位点。
13. 在dna复制和修复过程中修补dna螺旋上缺口并将冈崎片段链接起来的酶称为（dna连接酶）。
14. mrna前体的加工一般要经过拼接、在（5,）端形成帽子结构和在（3J）端加上polya尾巴三个步骤。
15. 脂肪酸生物合成过程中，催化乙酰辅酶a生成丙二酸单酰辅酶a的是（乙酰辅酶a竣化）酶。
16.在糖代谢途径中，可以产生3、4、5、6、7碳化合物并产生nadph 还原力的代谢方式是（磷酸戊糖途径或hmp途径）。
四、单项选择：（每题4分，共45分）1. （c ）蛋白质所形成的胶体溶液，在下列哪种条件下不稳定:a.溶液ph值大于pi b・溶液ph值小于pic.溶液ph值等于pi d・溶液ph值等于7.02. （d ）下列氨基酸中哪种氨基酸是必需氨基酸：a .精氨酸b .组氨酸c .酪氨酸d .亮氨酸3. ( b )利用蛋白质分子量的差异进行分离的方法是：a.等电点沉淀b.凝胶过滤层析c .离子交换层析d .吸附层析4 . ( b )在鸟氨酸循环中，中间代谢物中会出现的氨基酸有:a .脯氨酸和苏氨酸b .瓜氨酸和精氨酸c .酪氨酸和缬氨酸d .鸟氨酸和赖氨酸5. ( d )下列过程不能脱去氨基的是：a .联合脱氨基作用b .氧化脱氨基作用c .嘌呤核甘酸循环d .转氨基作用第4页(共12页):名一姓一号一学一专一院一—2011 - 2012学年第二学期本科试卷课程名称：生物化学(a ) 6.( a )酶具有生物催化剂的特性，也具有催化剂的共性，此共 性包括：a .反应过程中本身不被消耗b .催化活力与辅酶、辅基有 关c .催化反应条件温和d .具有高度专一性 7. ( d )下列 支代谢途径的反馈抑制方式中，分支代谢途径中几个末端产物同时 过量时，才合作抑制共同途径中的第一个酶，若只有一个末端产物过 量并不单独发生反馈抑制的方式是：a .积累反馈抑制b .同工 调节c .顺序反馈抑制d .协同反馈抑制&( a )下列关于酶* 国际系统分类编号正确的是：8.1.1.1d . ec 9.1.1.1 9 . ( c )稀有碱基主要存在于： a . rrna 酶 的 a . ec 6.1.1.1b . ec 7.1.1.1 c . ecb. mrnac. trna d .线粒体dna 10 . ( b )嘌呤核苷酸从头合成时的元素来源包括：a.甘氨酸、谷氨酸、二氧化碳b .甘氨酸、谷氨酰胺、二氧化碳c.谷氨酸、天冬酰胺、二氧化碳d .甘氨酸、谷氨酸、天冬酰胺11. ( d )原核生物中dna复制时，需要的酶与蛋白因子不包括：a .引物酶b .解链酶c . dna连接酶d .双链结合蛋白12 . ( d )原核生物dna聚合酶i不具有：a . 5'f 3' 外切酶活性b . 5'—:聚合酶活性c . 3'—矽卜切酶活性d . 3'—5' 聚合酶活性第5页(共12页)【篇三：生物化学第四版课后参考答案】化学研究的对象和内容是什么？解答：生物化学主要研究:(1)生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能；(2)生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化；(3)生物遗传信息的储存、传递和表达；(4)生物体新陈代谢的调节与控制。
1绪论
概念
生物化学(Biochemistry)是利用化学的 原理与方法研究生物体的化学组成及化 学变化规律的一门科学，也是在分子水 平上探讨生命现象的一门科学，所以又 称为生命的科学。简称生化。
生物化学研究的目的： 探索生物生长、发育、分化、 遗传、学习、记忆与思维等复杂生命 现象的本质，以改造自然、改造自己、 增强生命力、造福于人类。
• 1997，第一只成年动物体细胞克隆的绵羊——Dolly • 2000，人类基因组计划（HGP）公布第一张草图
在紫外线照射下的转基因克隆猪显示出明 显的绿色荧光蛋白的特征
学科前沿与热点
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基因结构与调控的问题 大分子的结构与功能 细胞增殖、分化及其调控 细胞信号传导功能的分子机制 大脑功能，记忆思维的分子机制 癌症及其他疾病的发生机理和诊断治疗方法 病毒、亚病毒的发生、变异与治疗预防 解决人类生存和发展的生物学问题 生命起源、外星生命、生命特异现象
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1921，F.G.班廷 和C.H.贝斯特，分离纯胰岛素 1926，J.B. Sumner 分离脲酶，并证明其是蛋白质 1929，Lohmann & Fiske ，ATP的能量功能 1931，Warburg 制得呼吸酶并研究其生物氧化作用 1937，Krebs，三羧酸循环的假说 1950，L.C. Pauling，蛋白质构象（-helix） 1953，Watson & Crick DNA的双螺旋模型
生物化学具体研究内容：
1. 生物体的化学组成、生物分子的结构、性 质及功能； 2. 生物分子的分解与合成，反应过程中的能 量变化，及新陈代谢的调节与控制 3. 生物信息分子的合成及其调控，也就是遗 传信息的贮存、传递和表达。
生物化学第三版课后答案
生物化学第三版课后答案生物化学第三版课后答案【篇一：《生物化学》第三版课后习题答案详解上册】氨基酸是两性电解质。
当ph接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当ph在13左右时，则全部去质子化。
在这中间的某一ph （因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（h3n+chrcoo-）状态存在。
某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质ph 称为该氨基酸的等电点，用pi表示。
参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。
核磁共振（nmr）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。
氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。
常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（hplc）等。
习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。
[见表3-1]表3-1 氨基酸的简写符号名称三字母符号单字母符号名称三字母符号单字母符号丙氨酸(alanine) ala a 亮氨酸(leucine) leu l精氨酸(arginine) arg r 赖氨酸(lysine) lys k天冬酰氨(asparagines) asn n 甲硫氨酸(蛋氨酸)(methionine) metm天冬氨酸(aspartic acid) asp d 苯丙氨酸(phenylalanine)phe f asn和/或asp asx br-和s-n个c*的单糖有nn-12个旋光异构体，组成2对映体，仅有一个c*的构型不同的两个旋光异构体称为差向异构体。
在人红细胞表面上存在很多血型抗原决定簇，其中多数是寡糖链。
在abo血型系统中ah）三个抗原决定簇只差一个单糖残基,a型在寡糖基的非还原端有一个galnac,b型有一个均无。
凝集素是一类非抗体的能与糖类专一结合的蛋白质或糖蛋白，伴刀豆凝集素花生凝集素等属植物凝集素;cam的选择蛋白家族也属于凝集素。
生物化学课后答案2蛋白质
2 蛋白质化学1．用于测定蛋白质多肽链N 端、C 端的常用方法有哪些？基本原理是什么？解答：（1） N-末端测定法：常采用2,4―二硝基氟苯法、Edman 降解法、丹磺酰氯法。
①2,4―二硝基氟苯(DNFB 或FDNB)法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与2,4―二硝基氟苯（2,4―DNFB ）反应（Sanger 反应），生成DNP ―多肽或DNP ―蛋白质。
由于DNFB 与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定，因此DNP ―多肽经酸水解后，只有N ―末端氨基酸为黄色DNP ―氨基酸衍生物，其余的都是游离氨基酸。
② 丹磺酰氯(DNS)法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与与丹磺酰氯（DNS ―Cl ）反应生成DNS ―多肽或DNS ―蛋白质。
由于DNS 与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定，因此DNS ―多肽经酸水解后，只有N ―末端氨基酸为强烈的荧光物质DNS ―氨基酸，其余的都是游离氨基酸。
③ 苯异硫氰酸脂（PITC 或Edman 降解）法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与异硫氰酸苯酯（PITC ）反应（Edman 反应），生成苯氨基硫甲酰多肽或蛋白质。
在酸性有机溶剂中加热时，N ―末端的PTC ―氨基酸发生环化，生成苯乙内酰硫脲的衍生物并从肽链上掉下来，除去N ―末端氨基酸后剩下的肽链仍然是完整的。
④ 氨肽酶法：氨肽酶是一类肽链外切酶或叫外肽酶，能从多肽链的N 端逐个地向里切。
根据不同的反应时间测出酶水解释放的氨基酸种类和数量，按反应时间和残基释放量作动力学曲线，就能知道该蛋白质的N 端残基序列。
（2）C ―末端测定法：常采用肼解法、还原法、羧肽酶法。
肼解法：蛋白质或多肽与无水肼加热发生肼解，反应中除C 端氨基酸以游离形式存 在外，其他氨基酸都转变为相应的氨基酸酰肼化物。
② 还原法：肽链C 端氨基酸可用硼氢化锂还原成相应的α―氨基醇。
肽链完全水解后，代表原来C ―末端氨基酸的α―氨基醇，可用层析法加以鉴别。
生物化学(第三版) 第五章 蛋白质的三维结构课后习题详细解答 复习重点
第五章蛋白质的三维结构提要每一种蛋白质至少都有一种构像在生理条件下是稳定的，并具有生物活性，这种构像称为蛋白质的天然构像。
研究蛋白质构像的主要方法是X射线晶体结构分析。
此外紫外差光谱、荧光和荧光偏振、圆二色性、核磁共振和重氢交换等被用于研究溶液中的蛋白质构像。
稳定蛋白质构像的作用有氢键、范德华力、疏水相互作用和离子键。
此外二硫键在稳定某些蛋白质的构像种也起重要作用。
多肽链折叠成特定的构像受到空间上的许多限制。
就其主链而言，由于肽链是由多个相邻的肽平面构成的，主链上只有α-碳的二平面角Φ和Ψ能自由旋转，但也受到很大限制。
某些Φ和Ψ值是立体化学所允许的，其他值则不被允许。
并因此提出了拉氏构像，它表明蛋白质主链构象在图上所占的位置是很有限的（7.7%-20.3%）。
蛋白质主链的折叠形成由氢键维系的重复性结构称为二级结构。
最常见的二级结构元件有α螺旋、β转角等。
α螺旋是蛋白质中最典型、含量最丰富的二级结构。
α螺旋结构中每个肽平面上的羰氧和酰氨氢都参与氢键的形成，因此这种构象是相当稳定的。
氢键大体上与螺旋轴平行，每圈螺旋占3.6个氨基酸残基，每个残基绕轴旋转100°，螺距为0.54nm。
α-角蛋白是毛、发、甲、蹄中的纤维状蛋白质，它几乎完全由α螺旋构成的多肽链构成。
β折叠片中肽链主链处于较伸展的曲折（锯齿）形式，肽链之间或一条肽链的肽段之间借助氢键彼此连接成片状结构，故称为β折叠片，每条肽链或肽段称为β折叠股或β股。
肽链的走向可以有平行和反平行两种形式。
平行折叠片构象的伸展程度略小于反平行折叠片，它们的重复周期分别为0.65nm和0.70nm。
大多数β折叠股和β折叠片都有右手扭曲的倾向，以缓解侧链之间的空间应力（steric strain）。
蚕丝心蛋白几乎完全由扭曲的反平行β折叠片构成。
胶原蛋白是动物结缔组织中最丰富的结构蛋白，有若干原胶原分子组成。
原胶原是一种右手超螺旋结构，称三股螺旋。
弹性蛋白是结缔组织中另一主要的结构蛋白质。
上海大学2017年生物化学858考研真题及解析
（第一页仅供预览）上海大学2017年攻读硕士学位入学考试试题考试科目：生物化学试题编号：858上海大学2017年攻读硕士学位入学考试试题考试科目：生物化学试题编号：858注：试卷解析所依据的参考书包括：《生物化学》（朱圣庚第4版）、《生物化学简明教程》（张丽萍第5版）（以下简称简明生化）、《生物化学原理》（杨荣武第2版）、《生物化学习题解析》（陈均辉杨荣武等第4版科学出版社）一、名词解释（每题3分，共30分）1．碱性氨基酸2．变性3．呼吸链4．β氧化5．底物水平磷酸化6．联合脱氨基7．中心法则8．启动子9．cDNA 10．质粒【注】β氧化——P生物化学习题解析195。
二、判断题（每题1分，共20分）1．同一种单糖的α和β构型是对映体。
【解析】错。
同一种单糖的α-型和β-型不是对映体，而是异头体，它们仅仅是异头碳（半缩醛碳）原子上的不同构型。
两种旋光异构体（D型和L型）互为不能重合的镜像，互称对映体。
参见P生化第4版上册14页和331页。
2．皂化价高表示含相对分子质量低的脂肪酸少。
【解析】错。
皂化值高，则相对分子质量（Mr）低。
参见P简明生化101。
皂化值低表示低相对分子质量的脂肪酸含量多。
3．正常情况下，膜内在蛋白比膜外在蛋白疏水性强。
【解析】对。
膜内在蛋白的跨膜结构域表面富含疏水性氨基酸，以通过疏水作用与脂双层的疏水核心相互作用。
膜外在蛋白为水溶性蛋白，表面富含亲水性氨基酸。
4．沉淀和变性存在必然的联系。
（×）【解析】蛋白质变性不一定沉淀。
在碱性溶液中，或有尿素、盐酸胍等变性剂存在时，则变性蛋白仍保持溶解状态，参见P生物第四版135。
沉淀的蛋白质也不一定变性，例如盐析的蛋白质通常不会变性。
5．提高盐浓度可使Tm值升高。
【解析】对。
离子强度（盐浓度）高时，Tm较高。
原因：溶液中的阳离子可以中和或屏蔽DNA主链上磷酸根的负电荷，减弱两条链之间的排斥作用。
参见简明教程P74、杨荣武生化P115。
生物化学（第三版）课后3-13章习题详细解答
⽣物化学（第三版）课后3-13章习题详细解答⽣物化学（第三版）课后3 -13章习题详细解答第三章氨基酸习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、⾕氨酰氨、⾕氨酸、苯丙氨酸、⾊氨酸和酪氨酸。
[见表3-1]表3-1 氨基酸的简写符号2、计算赖氨酸的εα-NH320%被解离时的溶液PH。
[9.9]解：pH = pKa + lg20% pKa = 10.53 (见表3-3，P133)pH = 10.53 + lg20% = 9.833、计算⾕氨酸的γ-COOH三分之⼆被解离时的溶液pH。
[4.6]解：pH = pKa + lg2/3% pKa = 4.25pH = 4.25 + 0.176 = 4.4264、计算下列物质0.3mol/L溶液的pH：(a)亮氨酸盐酸盐；(b)亮氨酸钠盐；(c)等电亮氨酸。
[(a)约1.46,(b)约11.5,(c)约6.05]5、根据表3-3中氨基酸的pKa值，计算下列氨基酸的pI值：丙氨酸、半胱氨酸、⾕氨酸和精氨酸。
[pI:6.02;5.02;3.22;10.76]解：pI = 1/2（pKa1+ pKa2）pI(Ala) = 1/2（2.34+9.69）= 6.02pI(Cys) = 1/2（1.71+10.78）= 5.02pI(Glu) = 1/2（2.19+4.25）= 3.22pI(Ala) = 1/2（9.04+12.48）= 10.766、向1L1mol/L的处于等电点的⽢氨酸溶液加⼊0.3molHCl，问所得溶液的pH是多少？如果加⼊0.3mol NaOH 以代替HCl 时，pH将是多少？[pH：2.71；9.23]7、将丙氨酸溶液（400ml）调节到pH8.0，然后向该溶液中加⼊过量的甲醛，当所得溶液⽤碱反滴定⾄Ph8.0时，消耗0.2mol/L NaOH溶液250ml。
问起始溶液中丙氨酸的含量为多少克？[4.45g]8、计算0.25mol/L的组氨酸溶液在pH6.4时各种离⼦形式的浓度（mol/L）。
生物化学教学大纲(高丽萍主编)
《生物化学》教学大纲修订单位:喀什师范学院生物与地理科学系执笔人：陈芸一、课程基本信息1.课程中文名称：生物化学2.课程类别：必修3.适用专业：生物科学（本科）；生物技术及应用（专科）4.总学时：68学时5.总学分：4二、本课程在教学计划中的地位、作用和任务《生物化学》是在分子水平上阐明生命现象的科学，是生物和化学专业重要的基础课，现代生物化学理论和技术有着广泛的实用价值，它的理论和技术已经渗透到其它基础医学和临床医学即生命科学的各个领域，被广泛应用于领域，成为生命科学的共同语言和前沿学科。
《生物化学》主要研究生物大分子的结构与功能、物质代谢及其调节、基因信息传递及其调控以及它们在生命活动中的作用。
所以，生化实验课一方面使学生在实验中验证理论的来源与正确性、加深对理论的理解；另一方面，生物化学实验手段又是生命科学发展的必用手段，生化实验课是培养学生科研能力和素质的必要且重要的过程。
三、理论教学内容与教学基本要求第一章绪论主要内容：生物化学的概念、研究对象和目的；生物化学与有关学科的联系；生物化学在农业、畜牧业及卫生医药业上的意义；我国生物化学研究工作的现状与未来重点：生物化学的概念、研究对象和目的难点：生物化学研究工作的现状与未来第二章蛋白质主要内容：第一节蛋白质的生物学意义（运输、运动、防御、信息传递等）；第二节蛋白质的元素组成（碳、氢、氧、氮、硫等）；第三节蛋白质的氨基酸组成（氨基酸的结构通式和分类；氨基酸的重要理化性质(物理性质;两性解离和等电点;化学性质)）；第四节肽（常见肽的结构和功能）；第五节蛋白质的结构（蛋白质的一级结构确定的原则;蛋白质的空间结构(二级结构,超二级结构,结构域,三级结构,四级结构);胶原蛋白的构象）；第六节蛋白质分子结构与功能的关系（蛋白质一级结构与功能的关系(种属差异和分子病);蛋白质构象与功能的关系）；第七节蛋白质的性质（蛋白质的相对分子质量；蛋白质的两性电离及等电点；蛋白质的胶体性质、沉淀反应、变性和颜色反应）；第八节蛋白质的分类（简单/复杂蛋白质）重点：蛋白质的氨基酸组成和蛋白质的结构难点：蛋白质的一级结构确定的原则（推断某多肽的氨基酸组成）第三章核酸主要内容：第一节核酸的概念和重要性（核酸的发现；DNA双螺旋结构的发现；生物技术的兴起；人类基因组计划开辟了生命科学的新纪元）；第二节核酸的组成成分（核酸的种类；核糖、嘌呤碱和嘧啶碱、核苷和核苷酸；核苷酸的连接方式）；第三节ＤＮＡ的结构（DNA的一级结构；DNA的双螺旋二级结构；DNA的三级结构）；第四节ＤＮＡ和基因组（概念：基因和基因组；原核生物基因组的特点；真核生物基因组的特点）；第五节ＲＮＡ的结构与功能（tRNA（三叶草型），rRNA，mRNA和hnRNA，snRNA 和asRNA；RNA的其它功能）；第六节核酸的性质（一般理化性质，核酸的紫外吸收性质，核酸的稳定性、变性和复性）；第七节核酸的序列测定（以16S rDNA基因的序列测定举例说明）重点：ＤＮＡ的结构和核酸的性质难点：DNA的双螺旋二级结构和一般理化性质，核酸的紫外吸收性质，核酸的稳定性、变性和复性第四章糖类主要内容：第一节糖类的概念与分类（单糖、寡糖、多糖（同多糖和杂多糖））；第二节单糖的构型、结构、构象（以多媒体形式辅助讲解单糖的构型、结构、构象）；第三节自然界存在的重要单糖及其衍（单糖的重要衍生物）；第四节寡糖（自然界中最常见的寡糖是双糖）；第五节多糖（多糖的性质和功能）；第六节多糖代表物的简要介绍（淀粉和糖原；纤维素和半纤维素；壳多糖；葡聚糖和糖胺聚糖）；第七节糖复合物（糖蛋白与蛋白多糖，糖脂与脂多糖）重点：糖类分类；单糖的构型、结构、构象和多糖的性质和功能难点：单糖的构型、结构、构象第五章脂类与生物膜主要内容：第一节脂类（脂肪、磷脂、糖脂和固醇）；第二节生物膜（细胞中的膜系统；膜的化学组成；膜的结构和功能）重点：脂类的分类；生物膜的结构和功能难点：膜的结构（脂双层结构、单位膜、磷脂双分子层结构和流动镶嵌模型）和功能第六章酶主要内容：第一节酶的概念（酶的概念）；第二节酶的分类与命名；第三节酶的化学本质（大多数酶是蛋白质）；第四节酶的结构与功能的关系（活性部位和必须基团；酶原的激活；同工酶）；第五节酶作用的专一性（结构和立体异构专一性）；第六节酶的作用机制（酶的催化作用、过度态、分子活化能；中间产物学说、诱导契合学说；酶与反应的过度态互补；抗体酶；使酶具有高催化效率的因素）；第七节酶促反应的速度和影响酶促反应速度的因素（酶反应速度的测定；酶浓度对酶作用的影响；底物浓度、pH、温度、激活剂和抑制剂对酶作用的影响；酶的别构（变构效应））；第八节酶活力的测定和第九节酶的制备（以木聚糖酶酶活力举例说明）；第十节酶的应用重点：酶的化学本质；酶的结构与功能的关系；酶的作用机制；酶促反应的速度和影响酶促反应速度的因素难点：中间产物学说、诱导契合学说；酶反应速度的测定；酶浓度对酶作用的影响；底物浓度、pH、温度、激活剂和抑制剂对酶作用的影响；酶的别构（变构效应）第七章维生素与辅酶主要内容：第一节维生素的发现；第二节维生素Ｂ1羧化辅酶；第三节维生素Ｂ２和黄素辅酶；第四节泛酸和辅酶Ａ；第五节维生素ＰＰ和辅酶Ⅰ、辅酶Ⅱ；第六节维生素Ｂ6和磷酸吡哆醛；第七节生物素；第八节叶酸和叶酸辅酶；第九节维生素Ｂ12和Ｂ12辅酶；第十节维生素Ｃ；第十一节维生素Ｂ组与辅酶；第十二节维生素Ａ；第十三节维生素Ｄ；十四节维生素Ｅ；第十五节维生素Ｋ；第十六节硫辛酸（重在讲解结构和功能）重点：各维生素的功能和结构难点：维生素的结构第八章新陈代谢总论与生物氧化主要内容：第一节新陈代谢总论（新成代谢的概念和研究方法；生物体内能量代谢的基本规律；高能化合物与ATP的作用）；第二节生物氧化（生物氧化的特点；生物氧化中二氧化碳的生成；生物氧化中水的生成；氧化磷酸化作用）；第三节糖的合成代谢重点：生物氧化难点：氧化磷酸化作用第九章糖代谢主要内容：第一节多糖和低聚糖的酶促降解；第二节糖的分解代谢；第三磷脂的代谢（合成途径）；第五节胆固醇的代谢（胆固醇的合成、转化和排泄）重点：糖的分解代谢；磷脂的代谢（合成途径）；胆固醇的代谢难点：糖的分解代谢第十章脂类的代谢主要内容：第一节脂类的酶促水解；第二节脂肪的分解代谢（甘油的氧化；脂肪酸β-氧化作用；脂肪酸氧化的其他途径；酮体的生成和利用）；第三节脂肪的合成代谢（甘油-α-磷酸的生物合成；脂肪酸的生物合成；脂肪的合成）重点：脂肪的分解代谢和合成代谢难点：脂肪酸β-氧化作用第十一章蛋白质的降解及氨基酸代谢主要内容：第一节蛋白质的酶促降解；第二节氨基酸的一般代谢（脱氨基作用；脱羧基作用；氨基酸分解产物的代谢）；第三节氨基酸的合成代谢概况（氨基酸合成途径的类型；氨基酸与一碳单位；氨基酸与某些重要生物活性物质的合成）重点：氨基酸的代谢难点：脱氨基作用；脱羧基作用；氨基酸分解产物的代谢第十二章核苷酸代谢主要内容：第一节核酸的酶促降解；第二节嘌呤和嘧啶的分解；第三节核苷酸的生物合成重点：嘌呤和嘧啶的分解；核苷酸的生物合成难点：嘌呤和嘧啶的分解第十三章ＤＮＡ的生物合成（复制）主要内容：一、ＤＮＡ的复制的基本规律：半保留复制的概念；双向复制；复制的半不连续性二、复制的酶学和拓扑学变化：1．DNA聚合酶：真核生物的DNA聚合酶；原核生物的DNA聚合酶2．复制保真性的酶学依据：核酸外切酶活性和校读；复制保真性和碱基选择3．复制的解链和DNA分子的拓扑学变化：解螺旋酶、引物酶和单链DNA 结合蛋白；拓扑异构酶；DNA连接酶三、DNA生物合成的过程1．原核生物的DNA生物合成：复制的起始，解链，引发体和引物；复制的延长；复制的终止2．端粒和端粒酶的概念四、逆转录和其它复制方式1．逆转录的概念、逆转录酶2．滚环复制和D环复制五、ＤＮＡ的损伤与修复重点：一、掌握复制的基本规律二、掌握ＤＮＡ复制的酶学和拓扑学变化。
生物化学课后习题解答汇编
生物化学（第三版）课后习题详细解答第三章氨基酸提要α-氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。
蛋白质中的氨基酸都是L 型的。
但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。
参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。
此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸（残基）经化学修饰而成。
除参与蛋白质组成的氨基酸外，还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β-、γ-或δ-氨基酸，有些是D型氨基酸。
氨基酸是两性电解质。
当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH在13左右时，则全部去质子化。
在这中间的某一pH（因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（H3N+CHRCOO-）状态存在。
某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点，用pI表示。
所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。
α-NH2与2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用产生相应的DNP-氨基酸（Sanger反应）；α-NH2与苯乙硫氰酸酯（PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物（ Edman反应）。
胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基乙醇）断裂。
半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。
这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。
除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子，因此α-氨基酸具有光学活性。
比旋是α-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据。
参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。
核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。
氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。
常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC）等。
习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。
生物化学课后作业答案
（7）1. 在细胞内加入少量的丙二酸，会有哪些影响2. 你认为哪些物质可以解除巴斯德效应，为什么？3. 乙酰COA, 在动物体内是不能参与糖异生的，但用14C标记动物细胞的乙酰COA的甲基碳，却发现标记会出现在葡萄糖分子内。
这是为什么？4. 氨基酸代谢与糖代谢、脂代谢的关系是怎样的5. 脂肪代谢和糖代谢之间有哪些联系，如何促进机体消耗脂肪？1、糖代谢三羧酸循环中：琥珀酸 延胡索酸，琥珀酸脱氢酶催化，辅基是FAD，丙二酸是该酶的竞争性抑制剂，含铁硫中心，参入线粒体内膜，因而加入少量丙二酸会减慢三羧酸循环的速率由丙二酸构成的丙二酰辅酶A是脂肪酸合成的活性形式。
脂肪合成时丙二酸单酰CoA的生成：脂肪合成时，乙酰CoA是脂肪酸的起始物质，只有一个乙酰CoA参与，其余的都以丙二酸单酰CoA的形式参与合成。
加入丙二酸会促进脂肪的合成。
2、巴斯德效应：在厌氧条件下,向高速发酵的培养基中通入氧气,则葡萄糖消耗减少,抑制发酵产物积累的现象称为巴斯德效应。
即呼吸抑制发酵的作用。
解除巴斯德效应，只要促进糖酵解效应即可，可以糖酵解三种主要控制酶入手。
a果糖磷酸激酶。
ATP/AMP比值对该酶活性调节意义重大。
AMP积累，酶活性恢复。
还原氢含量高会一直其酶活性。
柠檬酸亦会促进ATP对酶的一直作用。
果糖6-磷酸能够消除ATP 对酶的抑制作用，使酶活化。
b 己糖激酶 G-6-p是该酶的别构抑制剂，其如果积累，会使酵解作用减弱。
c丙酮酸激酶果糖-1,6-二磷酸是该酶的激活剂，加速糖酵解速度。
丙氨酸是该酶的别构抑制剂，抑制酶活性。
ATP，乙酰CoA也抑制该酶活性，减弱糖酵解。
3、乙酰CoA在动物体内不能转变为丙酮酸，所以不能参与糖异生，但在植物、微生物体内可通过乙醛酸循环生成草酰乙酸。
但是乙酰CoA参与三羧酸循环，形成草酰乙酸，草酰乙酸参与糖异生过程。
也就是说，乙酰CoA间接参与了糖异生过程41）糖与氨基酸代谢的相互联系：a大部分氨基酸脱氨基后，生成相应的α-酮酸，可转变为糖。
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9 糖代谢1．假设细胞匀浆中存在代谢所需要的酶和辅酶等必需条件,若葡萄糖的C-1处用14C 标记,那么在下列代谢产物中能否找到14C标记。
（1）CO2；（2）乳酸；（3）丙氨酸。
解答：（1）能找到14C标记的CO2 葡萄糖→→丙酮酸(*C1) →氧化脱羧生成标记的CO2。
（2）能找到14C标记的乳酸丙酮酸(*C1)加NADH+H+还原成乳酸。
（3）能找到14C标记的丙氨酸丙酮酸(*C1) 加谷氨酸在谷丙转氨酶作用下生成14C 标记的丙氨酸。
2．某糖原分子生成n 个葡糖-1-磷酸，该糖原可能有多少个分支及多少个α-（1—6）糖苷键（*设：糖原与磷酸化酶一次性作用生成）?如果从糖原开始计算，lmol葡萄糖彻底氧化为CO2和H2O，将净生成多少mol ATP?解答：经磷酸化酶作用于糖原的非还原末端产生n个葡萄糖-1-磷酸, 则该糖原可能有n+1个分支及n+1个α-（1—6）糖苷键。
如果从糖原开始计算，lmol葡萄糖彻底氧化为CO2和H2O, 将净生成33molATP。
3．试说明葡萄糖至丙酮酸的代谢途径,在有氧与无氧条件下有何主要区别?解答：(1) 葡萄糖至丙酮酸阶段，只有甘油醛-3-磷酸脱氢产生NADH+H+ 。
NADH+H+代谢去路不同, 在无氧条件下去还原丙酮酸; 在有氧条件下,进入呼吸链。
(2) 生成ATP的数量不同,净生成2mol ATP; 有氧条件下净生成7mol ATP。
葡萄糖至丙酮酸阶段，在无氧条件下，经底物磷酸化可生成4mol ATP（甘油酸-1,3-二磷酸生成甘油酸-3-磷酸，甘油酸-2-磷酸经烯醇丙酮酸磷酸生成丙酮酸），葡萄糖至葡--二磷酸分别消耗了1mol ATP, 在无氧条件下净生糖-6-磷酸，果糖-6-磷酸至果糖1,6成2mol ATP。
在有氧条件下，甘油醛-3-磷酸脱氢产生NADH+H+进入呼吸链将生成2×2.5mol ATP，所以净生成7mol ATP。
4．O2没有直接参与三羧酸循环,但没有O2的存在,三羧酸循环就不能进行,为什么?丙二酸对三羧酸循环有何作用?解答：三羧酸循环所产生的3个NADH+H+和1个FADH2需进入呼吸链，将H+和电子传递给O2生成H2O。
没有O2将造成NADH+H+和FADH2的积累，而影响三羧酸循环的进行。
丙二酸是琥珀酸脱氢酶的竟争性抑制剂，加入丙二酸会使三羧酸循环受阻。
5．患脚气病病人丙酮酸与α–酮戊二酸含量比正常人高（尤其是吃富含葡萄糖的食物后），请说明其理由。
解答：因为催化丙酮酸与α–酮戊二酸氧化脱羧的酶系需要TPP作酶的辅因子, TPP 是VB1的衍生物,患脚气病病人缺VB1,丙酮酸与α–酮戊二酸氧化受阻,因而含量比正常人高。
6．油料作物种子萌发时,脂肪减少糖増加，利用生化机制解释该现象，写出所经历的主要生化反应历程。
解答：油料作物种子萠发时,脂肪减少，糖増加,表明脂肪转化成了糖。
转化途径是:脂肪酸氧化分解成乙酰辅酶A,乙酰辅酶A经乙醛酸循环中的异柠檬酸裂解酶与苹果酸合成酶催化, 生成草酰乙酸,再经糖异生转化为糖。
7．激烈运动后人们会感到肌肉酸痛,几天后酸痛感会消失.利用生化机制解释该现象。
解答：激烈运动时, 肌肉组织中氧气供应不足, 酵解作用加强, 生成大量的乳酸, 会感到肌肉酸痛,经过代谢, 乳酸可转变成葡萄糖等其他物质,或彻底氧化为CO2和H2O, 因乳酸含量减少酸痛感会消失。
8．写出UDPG的结构式。
以葡萄糖为原料合成糖原时,每增加一个糖残基将消耗多少ATP?解答：以葡萄糖为原料合成糖原时, 每增加一个糖残基将消耗3molATP。
过程如下：葡萄糖ATP G6P ADP+--+(激酶催化),G 6P G 1P ----(己糖磷酸异构酶催化),2G 1P UTP UDPG PPi PPi H O 2Pi--+++−−→(UDPG 焦磷酸化酶催化),再在糖原合成酶催化下，UDPG 将葡萄糖残基加到糖原引物非还原端形成α-1,4-糖苷键。
9．在一个具有全部细胞功能的哺乳动物细胞匀浆中分别加入1mol 下列不同的底物,每种底物完全被氧化为CO 2和H 2O 时，将产生多少摩尔 ATP 分子?(1) 丙酮酸 （2）烯醇丙酮酸磷酸 (3) 乳酸 (4) 果糖-l ，6-二磷酸（5）二羟丙酮磷酸 (6)草酰琥珀酸解答：(1) 丙酮酸被氧化为CO 2和H 2O 时，将产生12.5mol ATP ；(2）磷酸烯醇式丙酮酸被氧化为CO 2和H 2O 时，将产生13.5mol ATP ；(3) 乳酸被氧化为CO 2和H 2O 时，将产生15mol ATP ；(4) 果糖1,6--二磷酸被氧化为CO 2和H 2O 时，将产生34mol ATP ；(5) 二羟丙酮磷酸被氧化为CO 2和H 2O 时，将产生17mol ATP ；(6)草酰琥珀酸被氧化为CO 2和H 2O 时，将产生20mol ATP 。
10 脂质的代谢1．脂肪是如何分解和合成的?解答：生物体利用三酰甘油是通过脂肪酶水解三酰甘油生成甘油与脂肪酸。
甘油和脂肪酸在组织内进一步氧化生成CO 2、水及能量。
合成脂肪所需的甘油-3-磷酸可由糖酵解产生的二羟丙酮磷酸还原而成，亦可由脂肪动员产生的甘油经脂肪组织外的甘油激酶催化与A TP 作用而成。
脂肪酸经活化生成的脂酰辅酶A 与甘油-3-磷酸缩合生成磷脂酸；二羟丙酮磷酸也能与脂酰CoA 作用生成脂酰二羟丙酮磷酸，然后还原生成溶血磷脂酸，溶血磷脂酸和脂酰CoA 作用可生成磷脂酸。
磷脂酸在磷脂酸磷酸酶作用生成二酰甘油及磷酸。
二酰甘油与另一分子的脂酰CoA 缩合即生成三酰甘油。
详见10.2和10.3节。
2．什么是β-氧化？1mol 硬脂酸彻底氧化可净产生多摩尔A TP?解答：脂肪酸氧化作用是发生在β碳原子上，逐步将碳原子成对地从脂肪酸链上切下，这个作用即β-氧化。
它经历了脱氢（辅酶FAD ），加水，再脱氢(辅酶NAD +)，硫解四步骤，从脂肪酸链上分解下一分子乙酰CoA 。
1mol 硬脂酸（十八碳饱和脂肪酸）彻底氧化可净产生120mol 摩尔A TP 。
1.5×8+2.5×8+10×9-2=12+20+90-2=120 mol ATP 。
详见10.2.2中的“脂肪酸β-氧化过程中的能量转变”。
3．脂肪酸除β-氧化途径外，还有哪些氧化途径?解答：脂肪酸除主要进行β-氧化作用外，还可进行另两种方式的氧化，即α-氧化与ω-氧化。
在α-氧化途径中长链脂肪酸的α-碳在加单氧酶的催化下氧化成羟基生成α-羟脂酸。
羟脂酸可转变为酮酸，然后氧化脱羧转变为少一个碳原子的脂肪酸。
此外脂肪酸的末端甲基(ω-端)可经氧化作用后转变为ω-羟脂酸，然后再氧化成,αω-二羧酸进行β-氧化，此途径称为ω-氧化。
含奇数碳原子的脂肪酸也可进行β-氧化,但最后一轮，产物是丙酰CoA 和乙酰CoA 。
丙酰CoA 经代谢生成琥珀酰CoA 。
也可以经其他代谢途径转变成乳酸及乙酰CoA 进行氧化。
详见10.2.3中的“奇数碳链脂肪酸的氧化”和10.2.3中的“α-氧化和ω-氧化”。
4．C16:1与相同碳原子数的饱和脂肪酸氧化途径有何区别?解答：几乎所有生物体的不饱和脂肪酸都只含有顺式双键,且多在第9位,而β-氧化中的△2-反烯脂酰CoA 水化酶和β-羟脂酰CoA 脱氢酶具有高度立体异构专一性,所以不饱和脂肪酸的氧化除要有β-氧化的全部酶外,还需要△3-顺, △2-反烯脂酰CoA 异构酶和△2-反，△4-顺二烯脂酰CoA 还原酶。
详见 10.2.2.5“不饱和脂肪酸的氧化”。
不饱和脂肪酸C 16:1比相同碳原子数的饱和脂肪酸少生成1.5个A TP 。
5．酮体是如何产生和氧化的?为什么肝中产生的酮体要在肝外组织才能被利用'解答：丙酮、乙酰乙酸、β-羟丁酸在医学上称为酮体，其如何产生和氧化详见10.2.4.1 “酮体的生成”和10.2.4.2 “酮体的氧化”。
肝产生的酮体要在肝外组织才能被利用，是因为肝中有活力很强的生成酮体的酶，但缺少利用酮体的酶。
6．脂肪酸是如何进行生物合成的?解答：详见 10.3.2“脂肪酸的生物合成”。
7．1mol三辛脂酰甘油在生物体内分解成CO2和H2O时，可净产生多少摩尔ATP?解答：1mol三辛脂酰甘油在生物体内加H2O分解成1mol甘油和3mol辛酸。
甘油氧化成CO2和H2O时，可净产生18.5mol ATP，3mol辛酸经3次β-氧化，生成4mol乙酰CoA。
3mol辛酸：3×【1.5×3+2.5×3+10×4-2】=150mol ATP，1mol三辛脂酰甘油可净产生168.5mol ATP。
8．试以磷脂酰胆碱为例叙述磷脂合成和分解的途径。
解答：磷脂酰胆碱的合成详见10.4节，分解见10.1.2“磷脂的酶促水解”。
9．胆固醇在体内是如何生成、转化和排泄的?解答：详见10.5节。
11 蛋白质分解和氨基酸代谢1．蛋白质在细胞内不断地降解又合成有何生物学意义?解答：细胞不停地将氨基酸合成蛋白质，并又将蛋白质降解为氨基酸。
这种看似浪费的过程对于生命活动是非常必要的。
首先可去除那些不正常的蛋白质，它们的积累对细胞有害。
其次，通过降解多余的酶和调节蛋白来调节物质在细胞中的代谢。
研究表明降解最迅速的酶都位于重要的代谢调控位点上，这样细胞才能有效地应答环境变化和代谢的需求。
另外细胞也可以蛋白质的形式贮存养分，在代谢需要时将其降解产生能量供机体需要。
2．何谓氨基酸代谢库?解答：所谓氨基酸代谢库即指体内氨基酸的总量。
3．氨基酸脱氨基作用有哪几种方式?为什么说联合脱氨基作用是生物体主要的脱氨基方式?解答：氨基酸的脱氨基作用主要有氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用和非氧化脱氨基作用。
生物体内L-氨基酸氧化酶活力不高，而L-谷氨酸脱氢酶的活力却很强，转氨酶虽普遍存在，但转氨酶的作用仅仅使氨基酸的氨基发生转移并不能使氨基酸真正脱去氨基。
故一般认为L-氨基酸在体内往往不是直接氧化脱去氨基，主要以联合脱氨基的方式脱氨。
详见11.2.1氨基酸的脱氨基作用。
4．试述磷酸吡哆醛在转氨基过程中的作用。
解答：转氨酶的种类虽多，但其辅酶只有一种，即吡哆醛-5-磷酸，它是维生素B6的磷酸酯。
吡哆醛-5-磷酸能接受氨基酸分子中的氨基而变成吡哆胺-5-磷酸，同时氨基酸则变成α-酮酸。
吡哆胺-5-磷酸再将其氨基转移给另一分子α-酮酸，生成另一种氨基酸，而其本身又变成吡哆醛-5-磷酸，吡哆醛-5-磷酸在转氨基作用中起到转移氨基的作用。
5．假如给因氨中毒导致肝昏迷的病人注射鸟氨酸、谷氨酸和抗生素，请解释注射这几种物质的用意何在?解答：人和哺乳类动物是在肝中依靠鸟氨酸循环将氨转变为无毒的尿素。