生物化学课后习题答案
生物化学下册课后习题答案
生物化学（下册）课后习题答案第19章代谢总论⒈怎样理解新陈代谢？答：新陈代谢是生物体内一切化学变化的总称，是生物体表现其生命活动的重要特征之一。
它是由多酶体系协同作用的化学反应网络。
新陈代谢包括分解代谢和合成代谢两个方面。
新陈代谢的功能可概括为五个方而：①从周围环境中获得营养物质。
②将外界引入的营养物质转变为自身需要的结构元件。
③将结构元件装配成自身的大分子。
④形成或分解生物体特殊功能所需的生物分子。
⑤提供机体生命活动所需的一切能量。
⒉能量代谢在新陈代谢中占何等地位？答：生物体的一切生命活动都需要能量。
生物体的生长、发育，包括核酸、蛋白质的生物合成，机体运动，包括肌肉的收缩以及生物膜的传递、运输功能等等，都需要消耗能量。
如果没有能量来源生命活动也就无法进行．生命也就停止。
⒊在能量储存和传递中，哪些物质起着重要作用？答：在能量储存和传递中，ATP（腺苷三磷酸）、GTP（鸟苷三磷酸）、UTP（尿苷三磷酸）以及CTP（胞苷三磷酸）等起着重要作用。
⒋新陈代谢有哪些调节机制？代谢调节有何生物意义？答：新陈代谢的调节可慨括地划分为三个不同水平：分子水平、细胞水平和整体水平。
分子水平的调节包括反应物和产物的调节（主要是浓度的调节和酶的调节）。
酶的调节是最基本的代谢调节，包括酶的数量调节以及酶活性的调节等。
酶的数量不只受到合成速率的调节，也受到降解速率的调节。
合成速率和降解速率都备有一系列的调节机制。
在酶的活性调节机制中，比较普遍的调节机制是可逆的变构调节和共价修饰两种形式。
细胞的特殊结构与酶结合在一起，使酶的作用具有严格的定位条理性，从而使代谢途径得到分隔控制。
多细胞生物还受到在整体水平上的调节。
这主要包括激素的调节和神经的调节。
高等真核生物由于分化出执行不同功能的各种器官，而使新陈代谢受到合理的分工安排。
人类还受到高级神经活动的调节。
除上述各方面的调节作用外，还有来自基因表达的调节作用。
代谢调节的生物学意义在于代谢调节使生物机体能够适应其内、外复杂的变化环境，从而得以生存。
《生物化学》课后习题答案
生物化学（第三版）课后习题详细解答第三章氨基酸提要α-氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。
蛋白质中的氨基酸都是L型的。
但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。
参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。
此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸（残基）经化学修饰而成。
除参与蛋白质组成的氨基酸外，还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β-、γ-或δ-氨基酸，有些是D型氨基酸。
氨基酸是两性电解质。
当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH在13左右时，则全部去质子化。
在这中间的某一pH（因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（H3N+CHRCOO-）状态存在。
某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点，用pI 表示。
所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。
α-NH2与2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用产生相应的DNP-氨基酸（Sanger反应）；α-NH2与苯乙硫氰酸酯（PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物（ Edman反应）。
胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基乙醇）断裂。
半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。
这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。
除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子，因此α-氨基酸具有光学活性。
比旋是α-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据。
参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。
核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。
氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。
常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC）等。
习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。
生物化学第三版习题答案
生物化学第三版习题答案生物化学是生命科学中的一个重要分支，它研究生物体内化学过程和物质的变化。
第三版的生物化学教材通常会包含许多习题，帮助学生巩固和深化对知识点的理解。
以下是一些习题及其答案的示例，供参考：习题1：酶的催化作用问题：简述酶的催化作用原理。
答案：酶是生物体内催化化学反应的蛋白质，它们能够显著降低反应的活化能，从而加速反应速率。
酶的催化作用原理主要基于其活性部位与底物的特异性结合，形成酶-底物复合物。
这种结合使得底物分子在酶的活性部位发生结构变形，更易于反应。
反应完成后，产物从酶上分离，酶恢复其原始状态，可以继续催化下一个底物分子。
习题2：DNA的复制问题：描述DNA复制的基本过程。
答案：DNA复制是一个半保留的过程，包括以下步骤：首先，DNA双链被解旋酶解旋成两条单链；接着，DNA聚合酶识别复制起点，并在引物RNA的帮助下开始合成新的互补链；随后，新的链沿着模板链延伸，形成新的DNA双螺旋。
最终，每个原始链都与新合成的链配对，形成两个完整的DNA分子。
习题3：氨基酸的结构和分类问题：列举氨基酸的几种基本结构特征，并简述其分类。
答案：氨基酸是蛋白质的基本组成单元，具有以下基本结构特征：一个α-羧基、一个α-氨基、一个氢原子和一个侧链（R基）。
根据侧链的化学性质，氨基酸可以分为20种标准氨基酸，主要分为四类：非极性疏水氨基酸、极性疏水氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸。
习题4：细胞呼吸问题：简述有氧呼吸和无氧呼吸的区别。
答案：有氧呼吸和无氧呼吸是细胞产生能量的两种方式。
有氧呼吸需要氧气作为最终电子受体，通过糖酵解、三羧酸循环（TCA循环）和电子传递链产生大量的ATP。
无氧呼吸，又称为发酵，是在没有氧气的情况下进行的，通过糖酵解产生少量的ATP，同时产生酒精或乳酸作为代谢终产物。
习题5：基因表达调控问题：解释基因表达调控的基本机制。
答案：基因表达调控是指细胞内控制基因转录为mRNA的过程，进而影响蛋白质的合成。
生物化学第三版课后习题答案
生物化学第三版课后习题答案1. 举例说明化学与生物化学之间的关系。
提示:生物化学是应用化学的理论和方法来研究生命现象，在分子水平上解释和阐明生命现象化学本质的一门学科.化学和生物化学关系密切，相互渗透、相互促进和相互融合。
一方面，生物化学的发展依赖于化学理论和技术的进步，另一方面，生物化学的发展又推动着化学学科的不断进步和创新。
举例:略。
2.试解释生物大分子和小分子化合物之间的相同和不同之处。
提示:生物大分子一般由结构比较简单的小分子，即结构单元分子组合而成，通常具有特定的空间结构。
常见的生物大分子包括蛋白质、核酸、脂类和糖类。
生物大分子与小分子化合物相同之处在丁: 1) 共价键是维系它们结构的最主要的键; 2)有一定的立休形象和空间大小; 3)化学和|物理性质主要决定于分子中存在的官能团。
生物大分子与小分子化合物不同之处在于: (1) 生物大分子的分子量要比小分子化合物大得多，分子的粒径大小差异很大; (2) 生物大分子的空间结构婴复杂得多，维系空间结构的力主要是各种非共价作用力; (3) 生物大分子特征的空间结构使其具有小分子化合物所不具有的专性识别和结合位点，这些位点通过与相应的配体特异性结合，能形成超分子，这种特性是许多重要生理现象的分子基础。
3. 生物大分子的手性特征有何意义?提示:生物大分子都是手性分子，这种结构特点在生物大分子的分子识别及其特殊的生理功能方面意义重大。
主要表现在: (1) 分子识别是产生生理现象的重要基础，特异性识别对于产生特定生物效应出关重要; (2) 生物大分了通过特征的三维手性空间环境能特异性识别前手性的小分子配体，产生专一性的相互作用。
4.指出取代物的构型：6.举例说明分子识别的概念及其意义。
提示: :分子识别是指分子间发生特异性结合的相互作用，如tRNA 分子与氨酰tRNA合成醉的相互作用，抗体与抗原之间的相互作用等。
分子识别是生命体产生各种生理现象的化学本质，是保证生命活动有序地进行的分子基础。
生物化学(第三版)课后习题详细解答(上册)
生物化学（第三版）课后习题详细解答生物化学（第三版）课后习题详细解答第三章氨基酸提要α-氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。
蛋白质中的氨基酸都是L型的。
但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。
参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。
此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸（残基）经化学修饰而成。
除参与蛋白质组成的氨基酸外，还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β-、γ-或δ-氨基酸，有些是D型氨基酸。
氨基酸是两性电解质。
当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH在13左右时，则全部去质子化。
在这中间的某一pH（因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（H3N+CHRCOO-）状态存在。
某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点，用pI表示。
所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。
α-NH2与2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用产生相应的DNP-氨基酸（Sanger反应）；α-NH2与苯乙硫氰酸酯（PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物（Edman反应）。
胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基乙醇）断裂。
半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。
这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。
除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子，因此α-氨基酸具有光学活性。
比旋是α-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据。
参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。
核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。
氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。
常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC）等。
习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。
生物化学课后答案
1 绪论 (2)2 蛋白质化学 (2)3 核酸 (4)4 糖类的结构与功能 (6)5 脂类化合物和生物膜 (7)6 酶 (9)7 维生素 (12)8 新陈代谢总论与生物氧化 (14)9 糖代谢 (15)10 脂质的代谢 (16)11 蛋白质分解和氨基酸代谢 (17)12 核苷酸代谢 (18)13 DNA的生物合成 (19)14 RNA的生物合成 (20)15 蛋白质的生物合成 (22)16 物质代谢的调节控制 (23)1 绪论1．生物化学研究的对象和内容是什么？解答：生物化学主要研究:（1）生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能；（2）生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化；（3）生物遗传信息的储存、传递和表达；（4）生物体新陈代谢的调节与控制。
2．你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。
提示：生物化学是生命科学的基础学科，注意从不同的角度，去理解并运用生物化学的知识。
3．说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。
解答：生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。
碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。
碳原子具有特殊的成键性质，即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键，碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。
碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。
特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。
氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基（—NH2）、羟基（—OH）、羰基（CO）、羧基（—COOH）、巯基（—SH）、磷酸基（—PO4 ）等功能基团。
这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。
生物大分子在结构上也有着共同的规律性。
生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状，其主链骨架呈现周期性重复。
构成蛋白质的构件是20种基本氨基酸。
生物化学第三版课后习题答案
生物化学第三版课后习题答案生物化学第三版课后习题答案生物化学是研究生物体内化学反应的科学，它研究了生物体内各种生物大分子的结构、性质和功能，以及生物体内化学反应的机制和调控。
生物化学的课后习题对于学生的学习和理解非常重要，通过解答习题，可以帮助学生巩固所学知识，提高问题解决能力。
下面是生物化学第三版课后习题的答案。
第一章：绪论1. 生物化学的研究对象是什么？答：生物化学的研究对象是生物体内的化学物质，包括蛋白质、核酸、碳水化合物、脂类等。
2. 生物化学的研究方法有哪些？答：生物化学的研究方法包括分离纯化、鉴定结构、测定性质、研究功能、探索机制等。
第二章：氨基酸和蛋白质1. 什么是氨基酸？答：氨基酸是构成蛋白质的基本单位，它由氨基、羧基和侧链组成。
2. 氨基酸的分类有哪些？答：氨基酸可以根据侧链的性质分为非极性氨基酸、极性氨基酸和带电氨基酸。
第三章：核酸1. 核酸的组成单位是什么？答：核酸的组成单位是核苷酸，它由糖、碱基和磷酸组成。
2. 核酸的功能有哪些？答：核酸的功能包括存储遗传信息、传递遗传信息和参与蛋白质合成等。
第四章：碳水化合物1. 碳水化合物的分类有哪些？答：碳水化合物可以根据分子中含有的糖单位数目分为单糖、双糖和多糖。
2. 碳水化合物的功能有哪些？答：碳水化合物的功能包括提供能量、构建细胞壁和参与细胞信号传导等。
第五章：脂类1. 脂类的分类有哪些？答：脂类可以根据分子中含有的酯键数目和酸基的性质分为简单脂类、复合脂类和衍生脂类。
2. 脂类的功能有哪些？答：脂类的功能包括提供能量、构建细胞膜和参与信号传导等。
第六章：酶1. 酶的特点是什么？答：酶是生物体内的催化剂，具有高效、高选择性和高度专一性的特点。
2. 酶的分类有哪些？答：酶可以根据催化反应类型分为氧化还原酶、转移酶、水解酶和合成酶等。
通过解答以上习题，可以帮助学生巩固对生物化学知识的理解和掌握。
同时，习题的答案也为学生提供了参考，帮助他们更好地完成学习任务。
生物化学(第三版)课后习题详细解答 上册
生物化学（第三版）课后习题详细解答上册生物化学（第三版）课后习题详细解答第三章氨基酸提要α-氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。
蛋白质中的氨基酸都是L型的。
但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。
参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。
此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸（残基）经化学修饰而成。
除参与蛋白质组成的氨基酸外，还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β-、γ-或δ-氨基酸，有些是D型氨基酸。
氨基酸是两性电解质。
当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH 在13左右时，则全部去质子化。
在这中间的某一pH（因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（H3N+CHRCOO-）状态存在。
某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点，用pI表示。
所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。
α-NH2与2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用产生相应的DNP-氨基酸（Sanger反应）；α-NH2与苯乙硫氰酸酯（PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物（ Edman反应）。
胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基乙醇）断裂。
半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。
这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。
除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子，因此α-氨基酸具有光学活性。
比旋是α-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据。
参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。
核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。
氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。
常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC）等。
习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。
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第二章糖类1、判断对错，如果认为错误，请说明原因。
（1）所有单糖都具有旋光性。
答：错。
二羟酮糖没有手性中心。
（2）凡具有旋光性的物质一定具有变旋性，而具有变旋性的物质也一定具有旋光性。
答：凡具有旋光性的物质一定具有变旋性：错。
手性碳原子的构型在溶液中发生了改变。
大多数的具有旋光性的物质的溶液不会发生变旋现象。
具有变旋性的物质也一定具有旋光性：对。
（3）所有的单糖和寡糖都是还原糖。
答：错。
有些寡糖的两个半缩醛羟基同时脱水缩合成苷。
如：果糖。
（4）自然界中存在的单糖主要为D-型。
答：对。
（5）如果用化学法测出某种来源的支链淀粉有57 个非还原端，则这种分子有56 个分支。
答：对。
2、戊醛糖和戊酮糖各有多少个旋光异构体（包括α-异构体、β-异构体）？请写出戊醛糖的开链结构式（注明构型和名称）。
答：戊醛糖：有3 个不对称碳原子，故有2 3 =8 种开链的旋光异构体。
如果包括α-异构体、β-异构体，则又要乘以2=16 种。
戊酮糖：有2 个不对称碳原子，故有2 2 =4 种开链的旋光异构体。
没有环状所以没有α-异构体、β-异构体。
3、乳糖是葡萄糖苷还是半乳糖苷，是α-苷还是β-苷？蔗糖是什么糖苷，是α-苷还是β-苷？两分子的D-吡喃葡萄糖可以形成多少种不同的二糖？答：乳糖的结构是4-O-（β-D-吡喃半乳糖基）D-吡喃葡萄糖[β-1，4]或者半乳糖β（1→4）葡萄糖苷，为β-D-吡喃半乳糖基的半缩醛羟基形成的苷因此是β-苷。
蔗糖的结构是葡萄糖α（1→2）果糖苷或者果糖β（2→1）葡萄糖，是α-D-葡萄糖的半缩醛的羟基和β- D -果糖的半缩醛的羟基缩合形成的苷，因此既是α苷又是β苷。
两分子的D-吡喃葡萄糖可以形成19 种不同的二糖。
4 种连接方式α→α，α→β，β→α，β→β，每个5 种，共20 种-1 种（α→β，β→α的1 位相连）=19。
4、某种α-D-甘露糖和β-D-甘露糖平衡混合物的[α]25D 为+ 14.5°，求该平衡混合物中α-D-甘露糖和β-D-甘露糖的比率（纯α-D-甘露糖的[α]25D 为+ 29.3°，纯β-D-甘露糖的[α]25D 为-16.3°）；解：设α-D-甘露糖的含量为x,则29.3x- 16.3(1-x)= 14.5X=67.5%该平衡混合物中α-D-甘露糖和β-D-甘露糖的比率:67.5/32.5=2.085、请写出龙胆三糖[β-D-吡喃葡萄糖（1→6）α-D-吡喃葡萄糖（1→2）β-D-呋喃果糖] 的结构式。
.6、水解仅含D-葡萄糖和D-甘露糖的一种多糖30g,将水解液稀释至平衡100mL。
此水解液在10cm 旋光管中测得的旋光度α为+ 9.07°，试计算该多糖中D-葡萄糖和D-甘露糖的物质的量的比值(α/β-葡萄糖和α/β-甘露糖的[α]25D 分别为+ 52.5°和+ 14.5°）。
解：[α]25D= α25D /cL×100= 9.07/( 30×1)×100= 30.2设D-葡萄糖的含量为x,则52.5x+14.5(1-x)= 30.2X=41.3%平衡混合物中D-葡萄糖和D-甘露糖的比率:41.3/58.7=0.707、若某种支链淀粉的相对分子质量为1×106，分支点残基占全部葡萄糖残基数的11.8%，问：(1)1分子支链淀粉有多少个葡萄糖残基；(2)在分支点上有多少个残基；(3)有多少个残基在非还原末端上？解：葡萄糖残基: 1×106/162=6173分支点上残基：6173×11.8%=728非还原末端上的残基：728+1=729.180x- (x-1) ×18-0.118 x×18 = 1×106180x-1.118 x×18+18 = 1×106x =6255分支点上残基：6255×11.8%=738非还原末端上的残基：738+1=739.8、今有32.4mg 支链淀粉，完全甲基化后酸水解，得10μmol2,3,4,6-四甲基葡萄糖，问：(1)此外还有多少哪些甲基化产物，每种多少；(2)通过（1→6）糖苷键相连的葡萄糖残基的百分数是多少；(3) 若该种支链淀粉的相对分子质量为1.2×106，则1 分子支链淀粉中有多少个分支点残基？解：(1) 32.4mg 支链淀粉所含葡萄糖残基：32400/162=200μmol。
2,3,4,6-四甲基葡萄糖：n+1 个非还原端10μmol1,2,3,6-四甲基葡萄糖：还原端一条支链淀粉1 个（可忽略不计32.4×103/1.2×106=0.027μmol）2,3-二甲基葡萄糖：分支点残基n 个≈10μmol2,3,6-三甲基葡萄糖：200-10-10=180μmol(2) 通过（1→6）糖苷键相连的葡萄糖残基的百分数:10/200×100%=5%(3) 若该种支链淀粉的相对分子质量为1.2×106，则1 分子支链淀粉中有多少个分支点残基？葡萄糖残基: 1.2×106/162=7407分支点上残基：7407×5%=3709、请用两种方法分别区分一下各组糖类物质：(1) 葡萄糖和半乳糖：测旋光，乙酰化后GC(2) 蔗糖和乳糖：Fehling 反应，盐酸水解后加间苯三酚(3) 淀粉和糖原：碘液，溶解性(4) 淀粉和纤维素：碘液，溶解性(5) 香菇多糖和阿拉伯聚糖：盐酸水解后加间苯三酚，甲基间苯二酚10、某种糖类物质可溶于水，但加入乙醇后又发生沉淀，菲林反应呈阴性。
当加入浓盐酸加热后，加碱可使Cu2+还原为Cu+。
加酸、加入间苯二酚无颜色变化，但加入间苯三酚却有黄色物质生成。
试判断这是哪类糖类物质，并说明判断依据。
答：糖原。
(1): 可溶于水，但加入乙醇后又发生沉淀(2): 还原性末端1 个(3)：加浓盐酸水解后生成葡萄糖，可发生Fehling 反应（加碱可使Cu2+还原为Cu+）。
(4)：加酸、加入间苯二酚无颜色变化：为醛糖。
(5): 加入间苯三酚却有黄色物质生成: 为己糖。
第三章脂类1、判断对错，如果认为错误，请说明原因。
（1）混合甘油酯是指分子中除含有脂肪酸和甘油外，还含有其他成分的脂质。
答：错。
分子中除含有脂肪酸和甘油外，还含有其他成分的脂质称为复脂。
混合甘油酯是指分子中与甘油成脂的脂肪酸的烃基有2 个或者3 个不同者。
（2）磷脂是生物膜的主要成分，它的两个脂肪酸基是处于膜的内部。
答：错。
磷脂是生物膜的主要成分，但是它的两个脂肪酸基是处于膜的外部。
（3）7-脱氢胆固醇是维生素D3 原，而麦角固醇是维生素D2 原。
答：对。
（4）生物膜的内外两侧其膜脂质和膜蛋白分布都是不对称的。
答：对。
（5）膜脂的流动性并不影响膜蛋白的运动。
答：错。
因为整个生物膜的流动性在很大程度上取决于膜脂的流动性，脂蛋白也不例外。
2、三酰甘油有没有构型？什么情况下有构型？什么情况下没有构型？答：甘油本身并无不对称碳原子，但是它的三个羟基可被不同的脂肪酸酰化，则当甘油分子两头的碳原子的羟基被相同脂肪酸酰化时，则三酰甘油没有构型，当甘油分子两头的碳原子上的羟基被不同脂肪酸酰化时，则有构型。
3、计算一软脂酰二硬脂酰甘油酯的皂化值。
M=862解：皂化值=56.1×(1000/862)×3=195.24皂化值=（3×56.1×1000）/相对分子质量=（3×56.1×1000）/862=195.244、计算用下法测定的甘油的碘值。
称取80mg菜油，与过量的溴化碘作用，并加入一定量的碘化钾。
然后用0.05mol/L硫代硫酸钠标准溶液滴定，用去硫代硫酸钠11.5mL。
另做一空白对照（不加菜油），消耗硫代硫酸钠24.0mL。
解：碘值=(NV×(127/1000))/m×100=((24.0-11.5)×0.05×(127/1000))/0.08×100=99.25、生物膜表面亲水、内部疏水的特性是由膜蛋白决定的还是由膜脂决定的？如何形成这种特性？答：由膜脂决定的。
组成生物膜的磷脂分子具有1 个极性的头部（膜表面）和2 个非极性的尾部（膜内部），水为极性分子，根据相似相溶原理，使生物膜表面亲水，内部疏水。
第四章蛋白质化学1、用对或者不对回答下列问题。
如果不对，请说明原因（1）构成蛋白质的所有氨基酸都是L-氨基酸，因为构成蛋白质的所有氨基酸都有旋光性。
答：错。
除了甘氨酸外构成蛋白质的氨基酸都有旋光性，但是这与氨基酸都是L-氨基酸没有关系。
是两个完全不相关的概念。
（2）只有在很低或者很高的PH 值时，氨基酸的非电离形式才占优势。
答：错。
在等电点时氨基酸的非电离形式才占优势。
（3）当PH 大于可电离基团的pKa′时，该基团半数以上解离。
答：对。
（4）一条肽链在回折转弯时，转弯处的氨基酸常常是脯氨酸或甘氨酸。
答：对。
（5）如果一个肽用末端检测方法测定不出它的末端，这个肽只能是个环肽。
答：错。
若这个肽的N-末端封闭的话，比如：N-末端是pro，用末端检测方法也测定不出它的末端。
（6）如果用Sephadex-G-100 来分离细胞色素C、血红蛋白、谷氨酸和谷胱甘肽，则洗脱顺序为谷氨酸→谷胱甘肽→细胞色素C→血红蛋白。
答：错。
正确的洗脱顺序为：血红蛋白→细胞色素C→谷胱甘肽→谷氨酸。
（7）α-螺旋中每个肽键的酰胺氢都参与氢键的形成。
答：错。
脯氨酸所含亚氨基参与肽键的形成，再无氢原子用来形成氢键。
（8）蛋白质的等电点是可以改变的，但等离子点不能改变。
答：对。
2、向1mol/L的处于等电点的甘氨酸溶液中加入0.3mol HCl，问所得溶液的pH 值是多少？如果加入0.3mol NaOH代替HCl时，pH值又是多少？解：Ph 低= pKa1+lg(n(AA)-n(H+))/ n(H+)= 2.34+lg(1-0.3)/0.3=2.71pH 高= pKa2+lgn(OH-)/(n(AA)-n OH))= 9.60+lg0.3/(1-0.3) =9.233、1.068g 的某种结晶α-氨基酸，其pKa1和pKa2值分别是2.4和9.7，溶解于100mL的1mol/L的NaOH溶液中时，其pH值为10.4。
计算氨基酸的相对分子质量，并提出其可能的分子式。
解：pH 高= pKa2+lgn(OH-)/(n(AA)-n OH))10.4= 9.7+lg0.01/( n(AA)- 0.01)n(AA) =0.012M=1.068/0.012=89mol/g可能的分子式:C3H7O2N,为丙氨酸。