维持蛋白质结构的作用力
生物化学练习题及答案(全部)
第一章蛋白质化学一、选择题1、下列氨基酸哪个含有吲哚环？a、Metb、Phec、Trpd、Vale、His2、含有咪唑环的氨基酸是：a、Trpb、Tyrc、Hisd、Phee、Arg3、氨基酸在等电点时，应具有的特点是：a、不具正电荷ｂ、不具负电荷ｃ、溶解度最大ｄ、在电场中不泳动4、氨基酸与蛋白质共有的性质是：ａ、胶体性质ｂ、沉淀反应ｃ、变性性质ｄ、两性性质ｅ、双缩脲反应5、维持蛋白质三级结构主要靠：ａ、疏水相互作用ｂ、氢键ｃ、盐键ｄ、二硫键ｅ、范德华力6、蛋白质变性是由于：ａ、氢键被破坏ｂ、肽键断裂ｃ、蛋白质降解ｄ、水化层被破坏及电荷被中和ｅ、亚基的解聚7、高级结构中包含的唯一共价键是：ａ、疏水键ｂ氢键ｃ、离子键ｄ、二硫键8、八肽Gly-Tyr-Pro-Lys-Arg-Met-Ala-Phe用下述那种方式处理不产生任何更小的肽？a、溴化氰b、胰蛋白酶c、胰凝乳蛋白酶d、盐酸9、在蛋白质的二级结构α-螺旋中，多少个氨基酸旋转一周？a、0.15b、5.4c、10d、3.6二、填空题１、天然氨基酸的结构通式是。
２、具有紫外吸收能力的氨基酸有、、，其中以的吸收最强。
３、盐溶作用是。
盐析作用是。
４、维持蛋白质三级结构的作用力是，，和盐键。
５、蛋白质的三种典型的二级结构是，，。
６、Ｓａｎｇｅｒ反应的主要试剂是。
7、胰蛋白酶是一种酶，专一的水解肽链中和的形成的肽键。
8、溴化氢（HBr）是一种水解肽链肽键的化学试剂。
三、判断题1、天然存在的氨基酸就是天然氨基酸。
2、氨基酸在中性水溶液中或在晶体状态时都以两性离子形式存在。
3、维系蛋白质二级结构的最重要的作用力是氢键。
4、所有蛋白质分子中氮元素的含量都是１６%。
5、利用盐浓度的不同可以提高或降低蛋白质的溶解度。
6、能使氨基酸净电荷为０时的ｐH值即ｐＩ值就一定是真正的中性ｐH值即ｐH＝７。
7、由于各种天然氨基酸都有２８０ｎｍ的光吸收特性，据此可以作为紫外吸收法定性检测蛋白质的依据。
蛋白质结构与功能之间的关系
蛋白质结构与功能之间的关系随着科研技术的不断进步，越来越多的生物大分子被解析出来，包括DNA, RNA和蛋白质等。
其中，蛋白质作为细胞中最基本的分子之一，在很多生物过程中扮演着重要的角色。
然而，我们对蛋白质的认识还存在许多疑问，其中之一便是蛋白质结构和功能之间的关系。
蛋白质分子是由一条或者多条氨基酸链序列组成的，其中共有20种不同的氨基酸。
这些氨基酸在蛋白质折叠过程中相互作用，形成蛋白质分子的结构，进而决定其功能。
通俗地说，蛋白质的结构和功能是紧密联系的。
在深入了解蛋白质结构和功能之间的关系之前，我们先来简单地了解一下蛋白质的结构。
蛋白质分子的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是蛋白质分子的氨基酸序列，也称为多肽链。
氨基酸之间通过肽键连接在一起，形成了蛋白质的基本结构。
不同的氨基酸序列组合会形成不同的多肽链。
二级结构是多肽链中区域的局部折叠，主要有α-螺旋和β-折叠两种形式。
α-螺旋由氢键在分子内组成，而β-折叠由氢键在两个或多个相邻多肽链间连接而成。
三级结构是多肽链在空间中的折叠方式，是最基本的空间结构。
它由α-螺旋和β-折叠组成，并通过不同的相互作用力（如van der Waals力、氢键、疏水作用和离子键等）形成稳定的结构。
四级结构是由两个或多个多肽链相互作用而形成的复合物。
它是由不同的多肽链组成，分别通过不同的相互作用力相互连接而成的复合蛋白质。
蛋白质的结构决定了其功能。
许多蛋白质的功能都与其结构有着密切的关系。
例如，酶类蛋白质的活性中心通常位于分子的三级结构中，通过与基质分子的相互作用实现催化作用。
抗体蛋白质的结构通常呈Y字形，可以识别并特异性地结合到抗原分子，从而激活和参与了免疫反应。
然而，在许多情况下，蛋白质的结构功能关系并不是那么简单明显，也存在着一些难点和挑战性。
例如，有些蛋白质分子可能在不同的条件下呈现不同的结构，这种现象被称为蛋白质构象转变。
生物化学答案
第一章三、简答题1、写出a-氨基酸的结构通式，并根据其结构通式说明其结构上的共同特点。
组成蛋白质的氨基酸共有20种，除甘氨酸（无手性C原子）外都是L型氨基酸，就是都有一个不对称C原子，具有旋光性。
羧基和氨基连在同一个C原子上，另外两个键分别连一个H和R基团。
脯氨酸是亚氨基酸。
2、在PH6.0时，对Gly,Ala,Glu,Lys,Leu和His混合电泳，哪些氨基酸移向正极？哪些移向负极？哪些不移动或接近原点？3、什么是蛋白质的空间结构？蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系？答：RNASE是一种水解RNA的酶，由124个氨基酸残基组成的单肽链蛋白质，其中含有4个链内二硫键。
整个分子折叠成球形的天然构象。
高浓度脲会破坏肽链中的次级键。
巯基乙醇可还原二硫键。
因此用脲和巯基乙醇处理RNaSe；蛋白质三维构象破坏，肽链去折叠成松散肽链，活性丧失。
淡一级结构并未变化。
除去脲和巯基乙醇，并经氧化形成二硫键。
RNaSe重新折叠，活性逐渐恢复。
由此看来，在一级结构未改变的状况下，其生物功能仍旧发生变化，说明是蛋白质的高级结构决定了蛋白质的功能。
（1）一级结构的变异与分子病蛋白质中的氨基酸序列与生物功能密切相关，一级结构的变化往往导致蛋白质生物功能的变化。
如镰刀型细胞贫血症，其病因是血红蛋白基因中的一个核苷酸的突变导致该蛋白分子中β-链第6位谷氨酸被缬氨酸取代。
这个一级结构上的细微差别使患者的血红蛋白分子容易发生凝聚，导致红细胞变成镰刀状，容易破裂引起贫血，即血红蛋白的功能发生了变化。
（2）一级结构与生物进化同源蛋白质中有许多位置的氨基酸是相同的，而其它氨基酸差异较大。
如比较不同生物的细胞色素C的一级结构，发现与人类亲缘关系接近，其氨基酸组成的差异越小，亲缘关系越远差异越大。
4、以细胞色素C为例简述蛋白质一级结构与生物进化的关系。
一级结构与生物进化同源蛋白质中有许多位置的氨基酸是相同的，而其它氨基酸差异较大。
如比较不同生物的细胞色素C的一级结构，发现与人类亲缘关系接近，其氨基酸组成的差异越小，亲缘关系越远差异越大。
03-蛋白质的三维结构
目录
2．酰胺平面与二面角
肽键具有部分双键的性质， 不能自由转动。因此，每个肽 单位的六个原子都被酰胺键固 定在同一个平面上，这一平面 称为酰胺平面，也叫肽平面。 它是一个刚性平面，参与肽键 的6个原子C1、C、O、N、H、 C2的相对位臵都是固定不变的。 位于同一平面，C1和C2在平 面上所处的位臵为反式构型。
第三章 蛋白质的高级结构
一、蛋白质的一级结构 二、蛋白质的二级结构 三、蛋白质的三级结构 四、蛋白质的四级结构 五、稳定蛋白质三维结构的作用力 P207，掌握
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引言
蛋白质的多肽链并不是线形伸展的，而是 按一定方式折叠盘绕成特有的空间结构。 蛋白质的三维构象，也称空间结构或高级 结构，是指蛋白质分子中原子和基团在三 维空间上的排列、分布及肽链的走向。高 级结构是蛋白质表现其生物功能或活性所 必须的，包括二级、三级和四级结构。
首 N端
末C 端
其中的氨基酸称 氨基酸残基
目录
一级结构
1969年，国际纯化学和应用化学协会经过讨论规定一级 结构只指蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序，又称共 价结构、主链结构。其内容包括：肽键、氨基酸的种类 和数目，氨基酸的排列顺序、肽链数目、二硫键及酰胺 基的位置等。
一级结构要点：
1.蛋白质通过肽键-CO-NH-这一基本方式连接而成。
β转角
目录
β转角
作用力——同样 是肽键衍生来的 氢键 但由于只有这一 个氢键，只形成 β —转角结构。
O ……（ 氢 键 ）………H —C—（NH—CH—CO）2—N— R
目录
Ϋ-转角是球状蛋白质分子中出现的180°回折，有人称 之为发夹结构。 Ϋ转角的特征： ①由多肽链上4个连续的氨基酸残基组成。 ②主链骨架以180°返回折叠。 ③第一个a.a残基的C=O与第四个a.a残基的N-H生成氢键 ④C1Ϊ与C4Ϊ之间距离小于0.7nm ⑤多数由亲水氨基酸残基组成。 在Ϋ转角中第一个残基地C=O与第四个残基地N-H氢键键 合，形成一个紧密地环，使Ϋ转角成为比较稳定地结构。 由于甘氨酸缺少侧链（只有一个H），在Ϋ转角中能很 好地调整其他残基地空间阻碍，因此是立体化学上最合 适地氨基酸，而脯氨酸具有环状结构和固定的φ角，因 此在一定程度上迫使Ϋ转角形成，促进多肽链自身回折。
蛋白质的结构与功能
2. β－折叠结构特点
(１) 相邻肽键平面的夹角为1100 ，呈锯齿状排列； 侧链Ｒ基团交错地分布在片层平面的两侧。
(２) ２～５条肽段平行排列构成，肽段之间 可顺向平行(均从N-C)，也可反向平行 。 (３)由氢键维持稳定。其方向与折叠的长轴 接近垂直。
（三）β－转角(β－turn)
1.概念
以氨基末端开始→羧基末端结束，依次编1、
2、3………
蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺 序称为蛋白质的一级结构
NH2 Met Phe Lys Cys Ser Thr Val COOH
各种蛋白质的根本差异在于一级结构的不同
人胰岛素的一级结构
二、蛋白质二级结构
概念：
是指蛋白质分子中一段多肽链的局部空
蛋白质的二级结构类型
蛋白质的二级结构主要包括α-螺旋，β-折 迭，β-转角及无规卷曲等
（一）α －螺旋 (α －helix)
1.概念 由肽键平面盘旋 形成的螺旋状构象
2.α －螺旋的结构特征 (1)以肽键平面为 单位,以α －碳原 子为转折盘旋形成 右手螺旋
(2) 每3.6个氨基酸残基 绕成一个螺圈(3600) 螺距为0.54nm 每个氨基酸上升0.15nm 肽键平面与中心轴平行
*类型
全a-螺旋、全β-折叠、
无规卷曲
由这些结构域缔合成具有三级结构的分 子或亚基
蛋白质三级结构的意义： 蛋白质的三级结构决定了蛋白质的
生物学功能。
维持三级结构稳定的键
侧链基团之 间形的 氢 键、 离子键、 疏水作用、 分子引力、 二硫键
维系蛋白质分子结构的作用力
1. 肽键 共价键
维系蛋白质一级结构
第二节
蛋白质的分子结构
一、 蛋白质的一级结构—基本结构
蛋白质的结构与功能
第一章蛋白质的结构与功能一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序，即它的化学结构。
二级结构：指借助主链(不包括侧链)的氢键形成的具有周期性的构象。
三级结构：指1条肽链(包括主链和侧链)完整折叠而形成的构象。
四级结构：指含有多条肽链的寡聚蛋白质分子中各亚基间相互作用，形成的构象。
超二级结构和结构域是在蛋白质二级和三级结构之间的两个层次。
超二级结构：指相邻的二级结构单元，在侧链基团次级键的作用下彼此靠近而形成的规则的聚集结构。
结构域：指在1条肽链内折叠成的局部结构紧密的区域。
组成四级结构的多肽链称为蛋白质的亚基，多个亚基组成的蛋白质为寡聚蛋白质1 维持蛋白质分子构象的作用力，主要包括氢键、疏水性相互作用、范德华引力、离子键和二硫键。
2 二级结构主要包括下面几种基本类型 (一) α—螺旋 (二)β折叠(三)转角 (四) β突起 (五)卷曲 (六)无序结构3 β折叠有两种类型，1种是平行式，1种是反平行式。
反平行折叠在能量上更稳定。
4 转角主要分两类：β转角和γ转角。
转角结构通常负责各种二级结构单元之间的连接作用。
5 常见的3种超二级结构单元为：αα ββ，βαβ。
6 结构域不仅仅是折叠单位和有一定功能的结构单位，还是一个遗传单位7结构域可以分为4种类型：反平行α，平行α/β，反平行β，不规则的小结构1、多肽链的折叠过程天然蛋白质是多肽链合成后经折叠而形成的热力学上稳定的构象。
多肽链的折叠是一自发过程..人们现已提出了一些多肽链的折叠模型,大致可以分为二类。
一种模型认为多肽链的折叠是逐步进行的，先形成一种稳定的二级结构作为核心，然后二级结构的氨基酸侧链进一步发生交互作用，扩大成天然三维结构；另一种模型提出，多肽链可能由于其疏水侧链的疏水交互作用而突然自发折叠，形成一种含二级结构的紧密状态，最后调整成天然结构。
这两种模型看来不是排斥的，有些多肽链的折叠可能以其中之一为主，有些多肽链的折叠兼而有之。
在这两种情况下，超二级结构的形成都可能起着导引作用，弱键则做最后的热力学上的调整。
蛋白质的三级结构名词解释
蛋白质的三级结构名词解释蛋白质的三级结构是指在蛋白质的二级结构（α-螺旋，β-折叠或未规则结构）基础上，通过多个局部区域的相互作用而形成的三维空间结构。
蛋白质的三级结构决定了蛋白质的功能和活性。
蛋白质的三级结构可以分为两个主要类别：球状和纤维状。
球状蛋白质由折叠起来的多个结构域组成，这些结构域之间通过氢键、离子键、疏水作用力等相互作用力相互连接。
球状蛋白质通常具有特定的空间构型，比如核心-外壳结构，其中核心由折叠起来的区域组成，外壳由未折叠的区域组成。
纤维状蛋白质则由重复单元组成，这些单元沿着一条线性的轴向排列，并通过相互交织或其他相互作用力进行连接。
蛋白质的三级结构由多种相互作用力维持。
其中最重要的是氢键，这是电负性较高的原子与氢原子之间的相互作用力。
氢键在蛋白质中起到了举足轻重的作用，不仅可以稳定蛋白质的结构，还可以提供结构上的变化和灵活性。
除了氢键，离子键也在蛋白质的三级结构中发挥着重要的作用。
离子键是指带正电荷的氨基酸残基与带负电荷的氨基酸残基之间的相互作用力。
这些离子键可以强化蛋白质的稳定性，并促使蛋白质折叠成具有特定结构的形态。
另外，疏水作用是蛋白质三级结构中一个重要的相互作用力。
疏水作用是指亲水性氨基酸残基集中在蛋白质内部，而疏水性氨基酸残基则聚集在蛋白质的表面。
这种分布方式可以降低蛋白质与水相互作用的表面积，从而提高蛋白质的稳定性。
蛋白质三级结构的形成对于蛋白质的功能至关重要。
蛋白质的功能主要体现在其与其他分子的相互作用中，如与配体的结合、酶活性的发挥等。
蛋白质的三级结构所具有的空间构型能够提供特异性结合位点，从而实现与相关配体的结合。
同时，蛋白质的三级结构还可以很好地保护蛋白质的活性位点，确保其在适当的条件下正常发挥生物学功能。
总而言之，蛋白质的三级结构是蛋白质分子构型的最高级别，它由多个局部区域之间的相互作用力所决定。
这种结构不仅决定了蛋白质的稳定性和结构功能，也对蛋白质的生物学活性起到了关键作用。
第一章蛋白质的结构与功能讲述介绍
侧视图
俯视图
β-折叠的结构特点
①多肽链呈伸展状态，肽键平面沿长轴 折叠呈锯齿状，两平面间夹角为110°，R 基交替地伸向锯齿状结构的上下方。 ②若干肽段互相靠拢，平行排列，通过 氢键连接。氢键的方向与长轴垂直。 ③若两条肽段走向一致（N端、C端方向 相同），称为顺向平行；反之，称之为逆 向平行，逆向更稳定。
（二）氨基酸的分类
基本氨基酸的分类方法二： 按侧链R基团极性分类
非极性(疏水)氨基酸(9种)
极性不带电荷氨基酸(6种)
极性带正电荷氨基酸(碱性氨基酸)(3种)
极性带负电荷氨基酸(酸性氨基酸)(2种)
1.非极性疏水氨基酸 侧链为烃基、吲哚环、 甲硫基等疏水性基团。这类氨基酸在水中的溶解度 小于极性中性氨基酸。
要测定生物样品的含氮量就可按下式计算出其蛋 白质大致含量： 100g样品中蛋白质的含量（g%） ＝每克样品中含氮克数×6.25×100
二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸
蛋白质受酸、碱或蛋白酶水解产生游 离氨基酸。因此，组成蛋白质的基本单位 是——氨基酸(amino acid) 。
（一）氨基酸的结构特点
（一）蛋白质的二级结构
(secondary structure)
概念 是指蛋白质多肽链主链原子局部的空 间排列，不涉及氨基酸残基侧链的构象。 维系蛋白质二级结构的主要化学键是氢键。
蛋白质二级结构的主要形式
α-螺旋
β-折叠 β-转角
无规卷曲
1、α-螺旋 (-helix) ——最常见
肽类激素种类较多，生理功能各异。主要见于下丘脑 及垂体分泌的激素。神经肽在神经传导中发挥信号作用。 促甲状腺素释放激素（TRH）：3肽
3.其他
催产素、升压素：9肽 脑肽：种类多，其中脑啡肽重要，为5肽
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Thirodoxin（硫氧还蛋白） system
Scheme of electron flow in the thioredoxin system. Electrons from NADPH are used to reduce thioredoxin reductase (TrxR) (a NADPHdependent flavoprotein), which in turn reduces thioredoxin (Trx). Reduced thioredoxin is able to reduce disulfide bonds in a wide array of protein substrates.
0.03
静电相互作用 －COO……H3 N－
5
C=+ O－……O－=C+
0.3
氢键
C－H……O
4
N－H……O=
3
疏水相互作用
1、范得华相互作用:原子间以及被化学键所饱和的分子间
存在着弱的相互吸引力
① 静电力（葛生力Keeson）； ② 诱导力(Debye力)； ③ 色散力（London力）。
蛋白质分子中的氢键
氢键类型
―O―H
O
―O―H O＝C
N－H O＝C
N－H O－
氢键的本质是X—H 之间为极性的共价结合。电负性较强的 X 原子将氢原子的电子云拉向自己一方，使X—H 变为偶极 元，从而使X 原子带有部分负电荷，而氢原子则带有部分正 电荷。当带有部分正电荷的H 和具有孤电子对电负性较强的 Y 原子接近时它们之间存在着静电引力，于是便形成了带部 分共价键性质的氢键。氢键的键能一般为 -3 ~ -6Kcal/mol， 介于范得华力和共价键之间，这样的能量表明氢键既有足够 的稳定性，提供显著的结合能，又可以迅速解离。
范得华半径(Å) 1.00 1.60 1.70 1.50 1.35 1.70 1.45
2、静电相互作用: 因为分子中不同类型的原子形成共价
键时成键电子的分布是不对称的，因此分子中大多数的原 子都带有部分电荷，另外蛋白质分子中极性氨基酸的侧链 也带有部分电荷。
蛋白质的静电相互作用可分为蛋白质分子内部的静电 相互作用和蛋白质分子外部与周围环境即溶剂的静电相互 作用。
色散力London 力: 非极性分子中的原子和分子的原点振动引起的, 动态极化可使 在某一瞬间电子云的重心偏离核正电荷的中心使得非极性 分子产生瞬间偶极矩, 此瞬间偶极矩将在邻近分子中诱导出偶 极矩，这种瞬间偶极矩与诱导偶极矩的相互作用力称作色散力
色散力是占主要地位的相互作用力。 范得华相互作用可用Lennard-Jones 势函数表达:
当两个原子或分子相距较远时范得华引力较明显，而当它们彼 此接近达到一定距离时开始出现排斥若进一步接近则表现出很 强的排斥力。
范得华力的距离常用范得华半径来表示两个原子间的范得华 距离，近似地为两原子间的接触距离。
蛋白质分子中的原子范得华半径
原子 氢
碳
氧 氮 硫
共价键类型
双键 芳香环 酰胺
芳香环 酰胺
二硫键的形成：在细胞外大多数二硫键的形成是自发地，而 在细胞内它需要细胞膜上的酶系统来将二硫键引入蛋白质。 因为细胞是依靠很强的还原环境所维持的，例如5mM的还原 谷胱甘肽和0.01mM 的氧化谷胱甘肽，在这样的条件下蛋白质 中二硫键的形成就不是自发的了
二硫键在胞外蛋白中的功能：在胞外蛋白中二硫键决定了胞外 蛋白的机械性质
计算静电相互作用基本方程为Poisson方程：
V2(r) = -4 (r),
(r)：位置函数；(r)：电荷密度。
3、氢键:氢键是通过氢原子参与成键的特殊形式的化学键 当一个电负性较强的原子与氢键合后，继续与另 一个电负性较强的原子键合： X－－种范得华相互作用中，色散力是占主要地位的相 互作用力。
极性基团偶极矩之间的静电力（葛生力 Keeson ）： 极性分子的永久偶极之间存在静电相互作用， 作用力的大小和它们的相对取向及距离相关。
诱导力(Debye 力)： 得拜提出除极性分子间有静电相互作用外，非极性的对 称分子与具有永久偶极的极性分子相互作用，可使非极 性分子中的电荷密度发生形变，产生诱导偶极矩。这种 极性分子的永久偶极矩与非极性对称分子诱导偶极矩之 间的相互作用称为诱导力。
维持蛋白质结构的相互作用力
蛋白质结构中原子间的相互作用可分为两类： 共价相互作用和非共价相互作用。
一、共价相互作用：（二硫键）
二硫键在胞外蛋白和胞内蛋白中的功能 二硫桥作为蛋白质结构花样的组成部分
二硫键(-S-S-)又称作二硫桥或硫硫键：是指两个硫原子之间形 成的化学键其键能很大，大约为30~100Kcal/mol ，因此是一种 很强的化学键。它可以把不同的肽链或同一肽链的不同部分连 接起来对稳定蛋白质的构象起着重要的作用。
Thioredoxin in yeast
还原状态
氧化状态 Bao et al. 2007
Thioredoxin reductase in yeast
Zhang et al. 2008
Complex of Trx and Trxr in E.coli
Lennon et al. , Science 2000
例如：角蛋白
蛇毒毒素蛋白和其它的毒素蛋白、多肽激素消化酶、免疫球蛋 白、溶菌酶以及牛奶蛋白等，在这些蛋白质中二硫键的作用对 于结构的稳定
Schematic models of an antibody molecule and a Fab fragment
二硫键在胞内蛋白中的功能：二硫键决定了胞内蛋白的化学性 质，新合成的蛋白很少具有二硫键，通常胞内蛋白中的二硫键 只与功能相关而与结构稳定无关。
二、非共价相互作用
蛋白质的空间结构主要是由非共价相互作用 所维系的。弱的相互作用力使得非共价键易于断 裂，使蛋白质分子具有柔性。
主要非共价相互作用力: 范得华相互作用, 静电相互作用, 疏水相互作用, 氢键和盐键等
蛋白质结构中的非共价相互作用
类型
键 能(Kcal/mol)
色散力
－C－H……H―C―