什么是生物化学

1.什么是生物化学,生物化学研究什么?

研究生命现象的化学本质，具体是指研究生物机体化学组成及化学变化规律的一门科学。

○1研究生物体物质的种类

○2研究组成生物体物质的结构及其化学性质和物理性质.

○3研究生物体物质在体内进行物质代谢和能量代谢的过程和原理.

○4研究生物物质与复杂的生命现象之间的联系.

2.从结构和功能上比较tRNA.rRNA.和mRNA。

功能：mRNA ：功能是翻译。tRNA：功能是运输。rRNA：功能是作为mRNA的支架，使mRNA 分子在其上展开，实现蛋白质的合成。

结构：mRNA原核和真核特征不相同：原核生物特征有半衰期短，而且由多顺反子形式存在以AUG为起始密码子。真核生物一般为单顺反子，5端帽子，3端尾巴rRNA有大小亚基。tRNA有三叶草结构

3.DNA双螺旋结构模型的要点有哪些？生物学意义？

1.DNA双螺旋结构模型的要点：

(1)DNA分子是由两条反向平行的脱氧多核苷酸链组成，两条链围绕同一轴心以右手螺旋方式盘旋。

(2)两条链的脱氧核糖-磷酸骨架位于双螺旋的外侧，糖环平面与中心轴平行，碱基位于双螺旋的内

侧，碱基平面与中心轴垂直。

(3)双链DNA每旋转一周为10个碱基对，螺距为3.4nm，碱基平面之间的距离为0.34nm，表面形

成大沟和小沟。

(4)DNA的两条链之间的碱基配对是A与T，G与C，A与T之间形成两个氢键，G与C之间形成

三个氢键。

(5)维持DNA双螺旋结构稳定的作用力：氢键、碱堆积力、离子键。

2.结构模型的意义：

（1）根据碱基互补原则，一条链的碱基顺序可以自动决定与它反向平行的另一条链的碱基顺序，这一点在DNA的半保留复制中具有特别重要意义。

（2）能解释蛋白质的生物合成：DNA→DNA-RNA杂交链→mRNA→蛋白质。

4.常见的氨基酸分类方法。

（1）按R基团的结构分类；（2）根据氨基酸的酸碱性质分类；（3）根据R基团的极性分类。

5.什么叫蛋白质的变性?哪些因素可以引起变性?蛋白质变性后有何性质和结构上的改变?蛋白质的变性有何实际应用?

a．许多理化因素能破坏pro分子三维结构中的氢键及其它弱键，导致pro活性丧失的现象。

b．1）物理因素：加热、激烈振荡、超声波、χ－射线、紫外线等；

2）化学因素：A 酸碱破坏盐键；B 乙醇、丙酮等有机溶剂进入pr间隙与之形成氢键，破坏pr分子内各弱键；C 脲溶液、盐酸胍及某些去垢剂（SDS）可破坏氢键，暴露巯基，强化酸碱的破坏作用。

c．性质改变：1）溶解度降低；2）二、三级结构破坏，但肽键未破坏，故其组成和分子量不变；3）化学反应基团增加；4）失去螺旋结构，对称性下降，结晶能力丧失；5）对蛋白酶水解敏感性增加；6）生物活性降低或全部丧失。

结构：1）分子内部结构改变：次级键破坏；2）分子表面结构改变：疏水基团暴露。主要标志：生物功能的丧失。

d．鸡蛋、肉类等经加温后蛋白质变性，熟了可以吃。细菌、病毒加温，加酸、加重金属（汞）因蛋白质变性而灭活（灭菌、消毒、）。用于蛋白质的沉淀。从血液中提分离、提纯激素，制药。蛋白质分子结合重金属而解毒。蛋白质分子与某些金属结合出现显色反应，如双缩脲反应可测定含量

6.α螺旋与β折叠有什么特点？

他们都是蛋白质的二级结构。

α－螺旋：1、每隔3.6个AA残基螺旋上升一圈，螺距0.54nm;（2螺旋体中所有氨基酸残基R侧链都伸向

外侧，链中的全部>C=0 和>N-H几乎都平行于螺旋轴;3、每个氨基酸残基的>N-H与前面第四个氨基酸残基的>C=0形成氢键，肽链上所有的肽键都参与氢键的形成。

β－折叠：两条或多条伸展的多肽链（或一条多肽链的若干肽段）侧向集聚，通过相邻肽链主链上的N-H 与C=O之间有规则的氢键，形成锯齿状片层结构，即β－折叠片。

7. 酶作为生物催化剂与非酶催化剂有何异同点?

（1）酶作为生物催化剂和一般催化剂相比，在许多方面是相同的，如用量少而催化效率高。和一般催化剂一样，酶仅能改变化学反应的速度，并不能改变化学反应的平衡点，酶在反应前后本身不发生变化，所以在细胞中相对含量很低的酶在短时间内能催化大量的底物发生变化，体现酶催化的高效性。酶可降低反应的活化能（activation energy），但不改变反应过程中自由能的变化（△G），因而使反应速度加快，缩短反应到达平衡的时间，但不改变平衡常数（equilibrium constant）。

（2）然而酶是生物大分子，具有其自身的特性：（1）酶催化的高效性：酶的催化作用可使反应速率提高10^6～10^12倍，比普通催化剂效能至少高几倍以上。（2）酶催化剂的高度专一性：包括反应专一性、底物专一性、手性专一性、几何专一性等，即一种酶只能作用于某一类或某一种特定的物质。如糖苷键、酯键、肽键等都能被酸碱催化而水解，但水解这些化学键的酶却各不相同，分别为相应的糖苷酶、酯酶和肽酶，即它们分别被具有专一性的酶作用才能水解。（3）酶催化的反应条件温和：酶促反应一般在pH＝5～8的水溶液中进行，反应温度范围为20～40℃

8. 影响酶促反应速度的因素有哪些?

a．酶浓度的影响b底物浓度的影响c．温度的影响d．酸碱度的影响e．激活剂的影响f．抑制剂的影响

9. 何谓米氏常数，它的意义是什么?

①米氏常数（Km 值）是酶促反应动力学中间产物理论中的一个常数，即Km ＝（K 2 ＋K 3 ）/K 1 。因此Km 可看作是ES 形成和解离趋势的代表。在特殊情况下，Km 在数值上等于酶促反应速度达到Vmax/2 时的[S] ，单位mol/L 。Km 值在K3＜＜K2 时，与Ks 涵义相同。（E ＋S＝＝ES →E ＋P）②Km 的意义：米氏方程：，当v＝Vmax/2时，Km＝[S] ；Km是酶的特征常数，其大小反映了酶与底物的亲和力。

10. 磺胺类药物的作用机理

答案：细菌不能直接利用其生长环境中的叶酸，而是利用环境中的对氨苯甲酸（PABA）和二氢喋啶、谷氨酸在菌体内的二氢叶酸合成酶催化下合成二氢叶酸。二氢叶酸在二氢叶酸还原酶的作用下形成四氢叶酸，四氢叶酸作为一碳单位转移酶的辅酶，参与核酸前体物（嘌呤、嘧啶）的合成。而核酸是细菌生长繁殖所必须的成分。磺胺药的化学结构与PABA类似，能与PABA竞争二氢叶酸合成酶，影响了二氢叶酸的合成，因而使细菌生长和繁殖受到抑制。

11.有机磷农药的毒性机理?

答案：a。有机磷农药中毒的主要机理是抑制胆碱酯酶的活性。有机磷与胆碱酯酶结合，形成磷酰化胆碱酯酶，使胆碱酯酶失去催化乙酰胆碱水解作用，积聚的乙酰胆碱对胆碱有神经有两种作用：a．毒蕈碱样作用b．烟碱样作用

b。有机磷化合物（包括有机磷杀虫剂）的作用机制，除上述酶抑制学说外，尚有：有机磷直接作用于胆碱能受体；直接损害神经元，造成中枢神经细胞死亡；抑制神经病靶酯酶，造成退行性多神经病等。12算酶促反应为最大反应速率60%时，其底物浓度S为多少？

13糖酵解中的调节酶有哪几个?有哪些因素调节?

酶：a．己糖激酶，b．磷酸果糖激酶，c．丙酮酸激酶；

因素：a．本身反应b．多种变构效应物的影响c．高浓度的ATP

14 磷酸戊糖途径的生理意义？

1.为各种合成反应提供主要的还原力

2.为其他代谢提供原料