生物化学复习资料
生物化学复习资料
1、氨基酸属于酸性氨基酸的是谷氨酸
2、维系蛋白质二级结构的主要化学键是肽键
3、蛋白质对紫外线的最大吸收峰在哪一波长附近280nm
4、变性蛋白质的主要特点是生物学活性丧失
5、核酸的基本组成单位是核苷酸
6、tRNA的二级结构为三叶草形
7、DNA变性是指互补碱基之间氢键断裂
8、维持DNA双螺旋结构稳定，在横向上的作用力是氢键
9、酶能加速化学反应的进行是因为降低反应的活化能
10、竞争性抑制剂的酶促反应动力学特点是K m值增高，V max不变
11、饥饿时，肝脏内糖异生途径的酶活性增强
12、糖分解产生ATP的主要方式是有氧氧化
13、糖异生最重要的生理意义是饥饿时维持血糖浓度的相对恒定
14、蚕豆病是由于体内缺乏葡萄糖-6-磷酸脱氢酶所引起
15、酮体和胆固醇合成的共同原料是乙酰CoA
16、脂蛋白中含胆固醇最多的是LDL
17、合成甘油三酯能力最强的场所是肝脏
18、能抑制脂肪动员的激素是胰岛素
19、呼吸链中不具有质子泵功能的是复合体Ⅱ
20、体内产生ATP的最主要方式是氧化磷酸化
21、蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的种类、数量和比例
22、转氨酶催化氨基酸脱氨基作用中氨基的载体是磷酸吡哆醛
23、哺乳类动物体内氨的主要去路是在肝中合成尿素
24、体内转运一碳单位的载体是四氢叶酸
25、肝脏进行生物转化时葡萄糖醛酸的活性供体是UDPGA
26、血浆游离胆红素主要是与血浆中何种物质结合转运到肝脏的清蛋白
27、体内胆红素主要来源是血红蛋白
28、属于游离胆汁酸的是鹅脱氧胆酸
29、人体内嘌呤碱分解的终产物是尿酸
30、别嘌醇治疗痛风的机制是能够抑制黄嘌呤氧化酶
31、为氨基酸编码的密码子具有简并性是指一个氨基酸可以有多个密码子
32、紫外线照射引起的DNA损伤，最常见的是嘧啶二聚体的形成
33、DNA复制时，不需要的是限制性内切酶
34、下列是密码子的特点，例外的是间断性
35、维生素A缺乏时可能发生夜盲症
36、冈崎片段是指随从链上合成的DNA片段
37、不对称转录指的是基因中只有一条DNA链是模板链
38、真核生物复制和转录的叙述，正确的是都在细胞核内进行
生物化学复习资料
生物化学复习资料 1、氨基酸属于酸性氨基酸的是谷氨酸 2、维系蛋白质二级结构的主要化学键是肽键 3、蛋白质对紫外线的最大吸收峰在哪一波长附近280nm 4、变性蛋白质的主要特点是生物学活性丧失 5、核酸的基本组成单位是核苷酸 6、tRNA的二级结构为三叶草形 7、DNA变性是指互补碱基之间氢键断裂 8、维持DNA双螺旋结构稳定，在横向上的作用力是氢键 9、酶能加速化学反应的进行是因为降低反应的活化能 10、竞争性抑制剂的酶促反应动力学特点是K m值增高，V max不变 11、饥饿时，肝脏内糖异生途径的酶活性增强 12、糖分解产生ATP的主要方式是有氧氧化 13、糖异生最重要的生理意义是饥饿时维持血糖浓度的相对恒定 14、蚕豆病是由于体内缺乏葡萄糖-6-磷酸脱氢酶所引起 15、酮体和胆固醇合成的共同原料是乙酰CoA 16、脂蛋白中含胆固醇最多的是LDL 17、合成甘油三酯能力最强的场所是肝脏 18、能抑制脂肪动员的激素是胰岛素 19、呼吸链中不具有质子泵功能的是复合体Ⅱ 20、体内产生ATP的最主要方式是氧化磷酸化
21、蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的种类、数量和比例 22、转氨酶催化氨基酸脱氨基作用中氨基的载体是磷酸吡哆醛 23、哺乳类动物体内氨的主要去路是在肝中合成尿素 24、体内转运一碳单位的载体是四氢叶酸 25、肝脏进行生物转化时葡萄糖醛酸的活性供体是UDPGA 26、血浆游离胆红素主要是与血浆中何种物质结合转运到肝脏的清蛋白 27、体内胆红素主要来源是血红蛋白 28、属于游离胆汁酸的是鹅脱氧胆酸 29、人体内嘌呤碱分解的终产物是尿酸 30、别嘌醇治疗痛风的机制是能够抑制黄嘌呤氧化酶 31、为氨基酸编码的密码子具有简并性是指一个氨基酸可以有多个密码子 32、紫外线照射引起的DNA损伤，最常见的是嘧啶二聚体的形成 33、DNA复制时，不需要的是限制性内切酶 34、下列是密码子的特点，例外的是间断性 35、维生素A缺乏时可能发生夜盲症 36、冈崎片段是指随从链上合成的DNA片段 37、不对称转录指的是基因中只有一条DNA链是模板链 38、真核生物复制和转录的叙述，正确的是都在细胞核内进行
生物化学复习资料
生物化学复习资料 氨基酸的等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，所带净电荷为零，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。（P40）茚三酮反应：在加热条件下，所有氨基酸及具有游离α-氨基的肽与茚三酮反应都产生紫色物质的反应。只有脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生（亮）黄色物质。(P43) 氨基酸残基：肽链中的氨基酸由于参加肽键的形成已不是原来完整的分子，因此称为氨基酸残基。(P45) 必需脂肪酸：指人体维持机体正常代谢不可缺少而自身又不能合成、或合成速度慢无法满足机体需要，必须通过食物供给的脂肪酸。（亚油酸和亚麻酸）(P25) 必需氨基酸：指人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。(P39) 超二级结构：也称之基元。在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成的有规则、在空间上能辨认的二级 结构组合体。(P53) 分子病：由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。(P60) DNA变性：指DNA分子由稳定的双螺旋结构松解为无规则线性结构的现象。(P98) 解链温度：双链DNA或RNA分子丧失半数双螺旋结构时的温度。符号：Tm。每种DNA或 RNA分子都有其特征性的Tm值，由其自身碱基组成所决定，G+C含量越多， Tm值越高。(P98) 增色效应：核酸(DNA和RNA)分子解链变性或断链，其紫外吸收值(一般在260nm处测量) 增加的现象。(P98) 酶的活性中心：在酶蛋白分子中直接参与和底物结合并起催化作用的区域称为酶的活性部位或活性中心。酶的活性中心一般包括结合部位和催化部位。(P147) 酶的别构效应：调节物与酶分子的调节部位结合后，引起酶分子构象发生变化，从而提高或降低酶活性的效应称为别构效应。提高酶活性的别构效应，称为别构激活或 正协同效应；降低酶活性的别构效应，称为别构抑制或负协同效应。(P167) 酶的比活力：每毫克蛋白所含的酶活力单位数。(P172) 对于同一种酶来说，比活力愈大，表示酶的纯度愈高。 米氏方程：表示一个酶促反应的起始速度（V）与底物浓度（S）关系的速度方程， V＝Vmax[S]/（Km+[S]）。(P157) 米氏常数：在酶促反应中，某一给定底物的动力学常数，是由反应中每一步反应的速度常数所合成的。根据米氏方程，其值是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底 物浓度。符号Km。(P157) 同工酶：一类来自同一生物不同组织或同一细胞而不同亚细胞结构、能催化相同反应、其分子结构却有所不同的一组酶。(P169) 氧化磷酸化：指细胞内伴随有机物氧化，利用生物氧化过程中释放的自由能，促使ADP与无机磷酸结合生成ATP的过程。主要在线粒体中进行。(P206) 底物水平磷酸化：指直接由一个代谢中间产物（如磷酸稀醇式丙酮酸）上的磷酸基团转移到 ADP分子上，而生成ATP的反应。(P206) 解偶联剂：指那些不阻断呼吸链的电子传递，但能抑制ADP通过磷酸化作用转为ATP的化合物。(P212) 酮体：在肝脏中，脂肪酸氧化分解的中间产物乙酰乙酸、β-羟基丁酸及丙酮，三者统称为酮体。(P296)
生物化学期末复习资料
生物化学期末复习资料 生物化学期末复习资料 复习是一个汉语词汇，指再一次复习所有科目，尤其是自己喜欢的科目，把以前遗忘的知识记起来，重复自己在脑海中学过的东西，使对其印象更加深刻，从而使在脑海中存留的时间更长一些。下面为大家带来了生物化学期末复习资料，欢迎大家参考！ 一、是非判断： 1、Edman降解反应中苯异硫氰酸（PITC）是与氨基酸的α-氨基形成PTC-氨基酸。（） 2、蛋白质由于带有电荷和水膜，因此在水溶液中形成稳定的胶体。蛋白质变性后沉淀都是因为中和电荷和去水膜所引起的。（） 3、如动物长期饥饿，就要动用体内的脂肪，这时分解酮体速度大于生成酮体速度。（） 4、在天然氨基酸中只限于α–NH2能与亚硝酸反应，定量放出氮气。脯氨酸、羟脯氨酸环中的亚氨酸，精氨酸、组氨酸和色氨酸环中的结合N皆不与亚硝酸作用。（） 5、使用诱导契合假说可以解释许多酶的催化机制。（） 6、若双链DNA中的一条碱基顺序为：pCpTpGpGpApC，则另一条链的碱基顺序为：pGpApCpCpTpG。（） 7、技术碳原子的饱和脂肪酸经β-氧化后全部生成乙酰CoA。（） 8、增加不可逆抑制剂的浓度，可以实现酶活性的完全抑制。（） 9、酶被固定后，一般稳定性增加。（） 10、所有的磷脂分子中都含有甘油基。（） 11、胆固醇分子中无双键，属于饱和固醇。（） 12、在三羧酸循环中，琥珀酸脱氢酶催化琥珀酸氧化成延胡索酸时，电子受体为EAD。（） 13、蛋白质变性后，其氨基酸排列顺序并不发生变化。（） 14、1mol葡萄糖经糖酵解途径生成乳酸，需经一次脱氢，两次底物水平磷酸化过程，最终净生成2molATP分子。（）
生物化学复习提纲
生物化学基础 复习提纲
生物化学专业复习提纲 第一章糖类 本章节包括以下几个知识点 1，糖的定义和分类。 2.、葡萄糖代表的单糖的分子结构、分类、重要理化性质。 3，比较三种主要双糖（蔗糖、乳糖、麦芽糖）的组成、连接键的种类及其环状结构。 4，淀粉、糖原、纤维素的组成单位和特有的颜色反应及生物学功能。 5，糖胺聚糖、糖蛋白、蛋白聚糖的定义及键的连接方式。 6，了解糖的生理功能。 ，其中必须掌握的重要知识点是第1-4，糖这章很少会出现大题，不过在填空和选择中却每年都会出题，所以大家要注意一下这章中重要知识点，以填空或选择提的形式掌握。 基础阶段，复习时间是从5月份至8月份，对于上面所述的知识点要熟悉，尽量掌握，一些比较零碎的需要加强记忆的知识点，大家最好做一下总结笔记，以便在强化阶段和冲刺阶段较强理解和记忆，得到更好的复习效果。 在复习每一个知识点的过程中，首先要了解知识点，通过反复阅读教材熟悉相应知识点，通过对相应知识点的总结及对应练习题的练习加强对这些知识点的掌握。 当然，在下面的章节中，对于知识点的掌握方法也是一样的，希望大家能尽量按照我所建议的复习要求和方法去做，这样能达到事半功倍的效果。 好，下面就对糖这章的知识点进行一下讲解。 【知识点1】 糖的定义和分类： 定义糖类是含多羟基的醛或酮类化合物。 化学本质：大多数糖类物质只由C、H、O三种元素组成，单糖的化学本质是多羟基的醛或酮 分类：根据分子的结构单元数目，糖可分为单糖、寡糖、多糖。掌握常见的单糖、寡糖、多糖有哪些 【例题1】琼脂和琼脂糖（09） A、主要成分相同,属同多糖 B、主要成分不同,属同多糖 C、主要成分相同,应用不能代替 D、主要成分不同,应用不能代替
基础生物化学复习知识要点
基础生物化学重要知识要点 （一）名词解释 1.蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构 的构象。 2.氢键：指负电性很强的氧原子或氮原子与N-H或O-H的氢原子间的相互吸引力。 3.蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三 维结构。 4.超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认 的二级结构组合体。 5.盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的 现象称为盐析。 6.盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 7.蛋白质变性：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、 有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。 8.蛋白质复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 9.肽平面：组成肽键的四个原子和与之相边的α－碳原子都处于同平面内，此刚性结构的平面叫肽平 面或酰胺平面。 10.反密码子（anticodon）：在tRNA链上有三个特定的碱基，组成一个密码子，由这些反密码子按碱基 配对原则识别mRNA链上的密码子。反密码子与密码子的方向相反。 11.核酸的变性、复性（denaturation、renaturation）：当呈双螺旋结构的DNA溶液缓慢加热时，其中 的氢键便断开，双链DNA便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。在适宜的温度下，分散开的两条DNA链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA螺旋的重组过程称为“复性”。 12.DNA退火（annealing）：当将双股链呈分散状态的DNA溶液缓慢冷却时，它们可以发生不同程度的重 新结合而形成双链螺旋结构，这现象称为“退火”。 13.必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。 14.分子杂交：不同来源的DNA单链间或单链DNA与RNA之间只要有碱基配对的区域，在复性时可形成 局部双螺旋区，称核酸分子杂交。 15.氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。 16.蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。 17.蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 18.结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装 体。 19.增色效应（hyper chromic effect）：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm 处的吸收便增加，这叫“增色效应”。 20.减色效应（hypo chromic effect）：DNA在260nm处的光密度比在DNA分子中的各个碱基在260nm 处吸收的光密度的总和小得多（约少35%~40%）, 这现象称为“减色效应”。 21.发夹结构（hairpin structure）：RNA是单链线形分子，只有局部区域为双链结构。这些结构是由于 RNA单链分子通过自身回折使得互补的碱基对相遇，形成氢键结合而成的，称为发夹结构。 22.DNA的熔解温度（Tm值）：引起DNA发生“熔解”的温度变化范围只不过几度，这个温度变化范围的 中点称为熔解温度（Tm）。 23.蛋白质的比活力：每毫克酶蛋白所具有的活力单位数。 24.活力单位：在一定条件下，将一定量的底物转化为产物所需酶量。 25.米氏常数（Km值）：用Ｋm值表示，是酶的一个重要参数。Ｋm值是酶反应速度（V）达到最大反应速 度（Vmax）一半时底物的浓度（单位M或mM）。米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受
生物化学知识点归纳
生物化学知识点归纳 生物化学知识点归纳 在我们平凡的学生生涯里，是不是经常追着老师要知识点？知识点也可以通俗的理解为重要的内容。还在为没有系统的知识点而发愁吗？以下是店铺帮大家整理的生物化学知识点归纳，仅供参考，希望能够帮助到大家。 一、核酸的分子组成 基本组成单位是核苷酸，而核苷酸则由碱基、戊糖和磷酸三种成分连接而成。 两类核酸：脱氧核糖核酸(DNA)，存在于细胞核和线粒体内。 核糖核酸(RNA)，存在于细胞质和细胞核内。 1、戊糖：DNA分子的核苷酸的糖是β-D-2-脱氧核糖，RNA中为β-D-核糖。 2、磷酸：生物体内多数核苷酸的磷酸基团位于核糖的第五位碳原子上。 二、核酸的一级结构 核苷酸在多肽链上的排列顺序为核酸的一级结构，核苷酸之间通过3′.5′磷酸二酯键连接。 三、DNA的空间结构与功能 1、DNA的二级结构 DNA双螺旋结构是核酸的二级结构。双螺旋的骨架由糖和磷酸基构成，两股链之间的碱基互补配对，是遗传信息传递者，DNA半保留复制的基础，结构要点： a.DNA是一反向平行的互补双链结构亲水的脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧，而碱基位于内侧，碱基之间以氢键相结合，其中，腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对，形成两个氢键，鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对，形成三个氢键。 b.DNA是右手螺旋结构螺旋直径为2nm。每旋转一周包含了10个碱基，每个碱基的旋转角度为36度。螺距为3.4nm，每个碱基平面
之间的距离为0.34nm。 c.DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠互补碱基的氢键维系，纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持，尤以后者为重要。 2、DNA的三级结构 三级结构是在双螺旋基础上进一步扭曲形成超螺旋，使体积压缩。在真核生物细胞核内，DNA三级结构与一组组蛋白共同组成核小体。在核小体的基础上，DNA链经反复折叠形成染色体。 3、功能 DNA的基本功能就是作为生物遗传信息复制的模板和基因转录的模板，它是生命遗传繁殖的物质基础，也是个体生命活动的基础。 DNA中的核糖和磷酸构成的分子骨架是没有差别的，不同区段的DNA分子只是碱基的排列顺序不同。 拓展资料： 第一部分生物大分子的结构和功能 重点内容：氨基酸的分类,几种特殊的氨基酸，蛋白质的分子结构及理化性质，核酸的组成，DNA双螺旋结构，酶的基本概念，米式方程，辅酶成分。熟记 20种氨基酸，尽可能记住英文缩写代号，因考试时常以代号直接出现。蛋白质的分子结构常考各级结构的表现形式及其维系键。蛋白质的理化性质及蛋白质的提纯，通常利用蛋白质的理化性质采取不破坏蛋白质结构的物理方法来提纯蛋白质。注意氨基酸及蛋白质理化性质的鉴别。核酸的基本单位是核苷酸，多个核苷酸组成核酸，核苷酸之间的连接键为3'.5'-磷酸二酯键。DNA双螺旋结构，在DNA双链结构中两条碱基严格按A=T(2个氢键) ，G三C(3个氢键)配对存在，各种RNA的特点。另外还要注意到一些核酸解题上常用的概念。酶首先要注意的是一些基本概念，如：核酶、脱氧核酶、酶活性中心、同工酶、异构酶等。米式方程式考试重点，V=Vmax[S]/Km+[S],这个方程解释酶促反应浓度与反应速度之间关系的方程式。考试时有时会让考生根据此方程做简单计算后才能作答。几种抑制剂的.区别。变构酶的特点，解题时应注意变构调节可引起酶的构象变化。在这里要特别注意的是构型是指物质的基本结构组成，
生物化学期末复习重点
生物化学期末复习重点 一.名词解释 1.脱氧核苷酸:是脱氧核糖核酸(DNA)的基本单位。 2.增色效应:当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时,它在260nm处的吸收便增加,这叫增色效应。 3.DNA一级结构:是指将脱氧核苷酸按照有序的顺序排列起来而形成的原始脱氧核苷酸链。 4.DNA复性：在适宜的温度下.分散开的两条DMA链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA螺旋的重组过程称为复性。 5.B-DNA:DNA钠盐在较高温度下的纤维结构,是B型双螺旋,称为B-DNA结构。 6.核酸分子杂交:按照互补碱基配对而使不完全互朴的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。 7.结构域:指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 8.蛋白质等电点:存在一个PH使蛋白质的表面净电荷为零即等电点。 9.蛋白质三级结构:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 10.变构效应:是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质构象,导致蛋白质生物活性改变的现象。 11.蛋白质变性:在某些物理和化学因素作用下,蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失,称为蛋白质的变性。 12.酶:是由活细胞产生的在体内外都具有催化作用的一类生物催化剂。 13.酶活性中心:酶分子中直接与底物结合,并催化底物发生化学反应的部位,称为酶的活性中心。 14.酶原激活:使酶原转变为有活性酶的作用称为酶原激活。 15.酶活力单位:是指在特定条件(25c其它为最适条件)下,在1分钟内能转化1微摩尔底物的
酶量,或是转化底物中1微摩尔的有关基团的酶量。 16.别构酶:具有别构效应的酶称为别构酶。 17.同工酶:是指有机体内能够催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构组成却有所不同的一组酶。 18.固定化酶:是指在一定的空间范围内起催化作用,并能反复和连续使用的酶。 19.EMP:指糖酵解,是细胞将葡萄糖转化为丙酮酸的代谢过程。 20.TCA：指循环三羧酸循环,由乙酰CoA与草酰乙酸缩合成柠檬酸开始,经4次脱氢,2次脱羧,生成4分子还原当量,2分子CO2,重新生成草酰乙酸的过程。 21.糖异生:非糖物质（如丙酮酸乳酸甘油生糖氨基酸等)转变为葡萄糖的过程。 22.HMP:指磷酸戊糖途径,机体某些组织以6-磷酸葡萄糖为起始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶化下形成6-磷酸葡萄糖酸进而代谢生成中间代谢产物的过程。 23.脂肪酸:指一端含有一个羧基的长的脂肪族碳氨链有机物。 24脂肪酸的活化:脂肪酸在脂酰COA合成酶催化下,转变为脂酰CoA的过程,称脂肪酸活化。 24.乙醛酸循环:存在于植物及微生物体内的一种利用乙酸（乙酰COA)净合成琥珀酸的循环称乙醛酸循环。 26.生糖氨基酸:在分解过程中能转变成丙酮酸、a-酮戊二酸乙.琥珀酰辅酶A.延胡索酸和草酰乙酸的氨基酸称为生糖氨基酸。 27转氨基作用:在转氨酶的作用下,把一种氨基酸上的氨基转移到a-酮酸上,形成另一种氨基酸 28.翻译:在蛋白质合成期间,将存在于mRNA上代表一个多肽的核苷酸残基序列转换为多肽链氨基酸残基序列的过程. 29.DNA半保留复制:双链DNA的复制方式,其中亲代链分离,每一子代DNA分子由一条亲代链和一条新合或的链组成。 30.冈崎片段:一组短的DNA片段,是在DNA复制的起始阶段产生的,随后又被连接酶连接形
生物化学复习资料
生物化学复习资料 一、单项选择题 1.样品中氮的含量是4g，此样品中蛋白质的含量是（25g） 2.关于肽键的叙述，错误的是（肽键旋转而形成了β—折叠） 3.下列有关蛋白质一级结构的叙述，错误的是（包括各原子的空间 位置） 4.维系蛋白质二级结构稳定的化学键是（氢键） 5.蛋白质α—螺旋的特点是（氨基酸侧链伸向螺旋外侧） 6.关于蛋白质二级结构错误的是（整条多肽链中全部氨基酸的空间 位置） 7.关于蛋白质三级结构的描述错误的是（具有三级结构的多肽链都 有生物学活性） 8.每种完整蛋白质分子必定具有（三级结构） 9.关于蛋白质四级结构叙述正确的是（蛋白质亚基间通过共价键聚 合） 10.蛋白质溶液的稳定因素是（蛋白质表面带有水化膜和电荷层） 11.蛋白质变性伴随的结构改变是（次级键断裂） 12.白蛋白【PI为4.7】在（PH4.0）的溶液中带正电荷 13.核酸中核苷酸之间的连接方式是（3’，5’—磷酸二酯键） 14.DNA双螺旋结构模型的叙述正确的是（A+G与C+T的比值为1） 15.关于RNA的说法错误的是（细胞质中只有一种RNA，即mRNA） 16.真核生物的mRNA（有帽子结构和多聚A尾巴）
17.DNA的T是指（50％DNA变性时的温度） 18.tRNA的结构特点不包括（5’末端具有特殊的帽子结构） 19.有关tRNA分子正确的描述是（tRNA3’末端有氨基酸臂） 20.DNA变性是指（互补碱基之间的氢键断裂） 21.关于辅助因子叙述错误的是（决定酶促反应的特异性） 22.决定酶促反应的特异性的是（酶蛋白） 23.有关酶活性中心不正确的是（活性中心这是必需基团起作用而与 整个酶分子无关） 24.有关酶活性中心正确的是（所有酶都要有活性中心） 25.酶具有催化活性的结构基础是（有空间构象） 26.酶与一般催化剂的相同点（降低反应的活化能） 27.酶催化反应的机制是（降低反应的活化能） 28.酶的特异性是指（对催化底物的选择性） 29.关于KM的叙述错误的是（与酶催化的底物无关） 30.关于温度与酶促反应速度关系的叙述错误的是（最适温度是酶的 特征性常数） 31.关于温度与酶促反应速度关系的叙述正确的是（最适温度不是酶 的特征性常数，延长反应时间，其最适温度降低） 32.有关酶与温度的关系，错误论述是（酶是蛋白质，即使反应的时 间很短，也不能提高反应温度） 33.关于酶的抑制剂叙述正确的抑制剂的论述，错误的是（除去抑制 剂后，酶活性可恢复）
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第一章绪论 生物化学：简单来讲，研究生物体内物质组成(化学本质）和化学变化规律的学科。生物化学的研究内容：生物分子的结构与功能（静态生化）； 物质代谢及其调节（动态生化）； 生命物质的结构与功能的关系及环境对机体代谢的影响（功能生化）。 第二章糖类化学 一、糖的定义及分类 糖类是一类多羟基醛（或酮），或通过水解能产生这些多羟基醛或多羟基酮的物质。糖类分类：（大体分为简单糖和复合糖） 单糖：基本单位，自身不能被水解成更简单的糖类物质。最简单的多羟基醛或多羟基酮的化合物。Eg:半乳糖 寡糖：2～10个单糖分子缩合而成，水解后可得到几分子单糖。Eg:乳糖 多糖：由许多单糖分子缩合而成。如果单糖分子相同就称为同聚多糖或均一多糖；由不同种类单糖缩合而成的多糖为杂多糖或不均一多糖。 复合糖：是指糖和非糖物质共价结合而成的复合物，分布广泛，功能多样，具有代表性的有糖蛋白或蛋白聚糖，糖脂或脂多糖。 二单糖 1、单糖的构型：在糖的化学中，采用D/L法标记单糖的构型。单糖构型的确定以甘油醛为标准。距羰基最远的手性碳与D-(+)-甘油醛的手性碳构型相同时，为D型；与L-(-)-甘油醛构型相同时，为L型。 2、对映异构体：互为镜像的旋光异构体。如：D-Glu与L-Glu 3、旋光异构现象：不对称分子中原子或原子团在空间的不同排布对平面偏振光的偏正面发生不同影响所引起的异构现象。 4、差向异构体：具有两个以上不对称碳原子的的分子中仅一个不对称碳原子上的羟基排布方式不同。如：葡萄糖与甘露糖；葡萄糖与半乳糖。 5、环状结构异构体的规定：根据半缩醛羟基与决定直链DL构型的手性碳上羟基处于同侧为α，异侧为β。（只在羰基碳原子上构型不同的同分异构体） 6、还原糖：能还原Fehling试剂或Tollens试剂的糖叫还原糖。分子结构中含有还原性基团（如游离醛基半缩醛羟基或游离羰基）的糖，还原糖是指具有还原性的糖类，叫还原糖。 1)单糖和寡糖的游离羰基，有还原性。 2)以开链结构存在的单糖中除了二羟丙酮外均具有游离羰基。 3)环式结构可通过与开链结构之间的平衡转化为后者，有半缩醛羟基的为还原糖。 4)非还原性双糖相当于由两个单糖的半缩醛羟基失水而成的，两个单糖都成为苷， 这样的双糖没有变旋现象和还原性。如：蔗糖） 7、糖含量的测定：蒽酮测糖。 三寡糖 麦芽糖：两分子葡萄糖通过α-1，4-糖苷键连接而成 纤维二糖：两分子葡糖糖通过β-1，4-糖苷键连接 乳糖：一分子葡萄糖和一分子β半乳糖通过β-1，4-糖苷键连接而成 蔗糖：一分子葡糖糖和一分子果糖通过脱水缩合而成
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第一章核酸 名词解释 1.增色效应；DNA变性后，其紫外吸收值升高的现象。 2.分子杂交；在一定条件下，不同来源的单链核酸分子按碱基互补配对原则结 合在一起。 3.DNA变性；在一定的物理或化学因素作用下，核酸双螺旋结构中碱基之间的 氢键断裂，变成单链的过程。 4.DNA复性；在适当的条件下，两天彼此分开的单链重新缔合成为双螺旋结构 的过程。 5.Tm；热变性过程中光吸收达到最大吸收的一半时的温度。 填空题： 1. 核酸分子中糖环与碱基之间为核苷键，核苷与核苷之间通过 3ˋ-5ˋ磷酸二 脂键连接成多聚体。 2. DNA变性后，紫外吸收增加，粘度下降，浮力密度升高，生物活性丧失。 3. DNA双螺旋直径为2nm，每隔3.4nm上升一圈，相当于10个碱基对。 4. Z－DNA为左手螺旋。 5．维系DNA双螺旋结构稳定的力主要有氢键和碱基堆积力。 6．DNA双螺旋结构模型是Watson和Crick于1953年提出的。 选择题（在备选答案中选出1个或多个正确答案） 1、有关核酸的杂交A
A．DNA变性的方法常用加热变性 B．相同来源的核酸才能通过变性而杂交 C．不同来源的核酸复性时，若全部或部分碱基互补就可以杂交 D．杂交可以发生在DNA与DNA之间，RNA与DNA，RNA与RNA之间 E．把待测DNA标记成探针进行杂交 2．DNA的复性速度与以下哪些有关ABCD A．温度B．分子内的重复序列C．变性DNA的起始浓度 D．以上全部3．某DNA分子中腺嘌呤的含量为15%，则胞嘧啶的含量应为D A．15% B．30% C．40% D．35% E．70% 4．DNA变性是指D A．分子中磷酸二酯键断裂B．多核苷酸链解聚 C．DNA分子由超螺旋→双螺旋D．互补碱基之间氢键断裂 E．DNA分子中碱基丢失 5．关于双螺旋结构学说的叙述哪一项是错误的BCD A．由两条反向平行的脱氧多核苷酸链组成 B．碱基在螺旋两侧，磷酸与脱氧核糖在外围 C．两条链间的碱基配对非常严格，A与T间形成三个氢键，G与C间形成两个氢键 D．碱基对平面垂直于中心轴，碱基对之间的作用力为范德华力 E．螺旋每转一圈包含10个碱基对 6．下列关于双链DNA碱基含量关系，哪一个是错误的AB A．A＝T，G＝C B．A＋T＝G＋C C．A＋G＝C＋T D．A＋C＝G ＋T 7．下列是几种DNA分子的碱基组成比例。哪一种的Tm值最高C A．A＋T＝15% B．G＋C＝25% C．G＋C＝40% D．A＋T＝80% 8．ATP分子中各组分的连接方式是：B A．R-A-P-P-P B．A-R-P-P-P C．P-A-R-P-P D．P-R-A-P-P 9．决定tRNA携带氨基酸特异性的关键部位是：E A．–XCCA3`末端 B．TψC环； C．DHU环 D．额外环 E．反密码子环 10．根据Watson-Crick模型，求得每一微米DNA双螺旋含核苷酸对的平均数为：D A．25400 B．2540 C．29411 D．2941 E．3505 11．构成多核苷酸链骨架的关键是：E A．2′3′-磷酸二酯键 B．2′4′-磷酸二酯键 C．2′5′-磷酸二酯键 D．3′4′-磷酸二酯键 E．3′5′-磷酸二酯键 12．真核细胞mRNA帽子结构最多见的是：B A．m7APPPNmPNmP B． m7GPPPNmPNmP C．m7UPPPNmPNmP D．m7CPPPNmPNmP E． m7TPPPNmPNmP
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生物化学课程复习资料 第一章：糖 一、填空题 1．糖类是具有多羟基醛或多羟基酮结构的一大类化合物。根据其分子大小可分为单糖、__寡糖和多糖三大类。 5．蔗糖是由一分子D-葡萄糖和一分子D-果糖组成，它们之间通过α，β-1，2 糖苷键相连。 7．乳糖是由一分子D-葡萄糖和一分子D－半乳糖组成，它们之间通过β—1，4 糖苷键相连。 9．纤维素是由_ D-葡萄糖__组成，它们之间通过β—1，4 糖苷键相连。 12．人血液中含量最丰富的糖是_葡萄糖____，肝脏中含量最丰富的糖是__糖原___，肌肉中含量最丰富的糖是_糖原____。 二、是非题 1．D-葡萄糖的对映体为L-葡萄糖，后者存在于自然界。 错。L—葡萄糖不存在于自然界。 2．人体不仅能利用D-葡萄糖而且能利用L-葡萄糖。
第二章：脂质 一、是非题 1 自然界常见的不饱和脂酸多具有反式结构。（错） 2 磷脂是中性脂（错） 3 磷脂酰胆碱是一种中性磷脂（对） 4 某细菌生长的最适温度是25℃，若把此细菌从25℃移到37℃的环境中，细菌细胞膜的流动性将增加。（对） 5 天然存在的甘油磷脂均为D构型。（错） 6 胆汁酸是固醇的衍生物，是一种重要的乳化剂。（对） 7 构成萜类化合物的基本成分是异戊二烯分子。（对） 8 胆固醇是动脉粥样硬化的元凶，血液中胆固醇含量愈低对机体健康愈有利。（错） 9 氧自由基及羟自由基作用于脂肪酸双键时产生氢过氧化合物。（对） 10 多不饱和脂肪酸中均含有共轭双键。（错） 二、选择题 2 下列不属于脂的物质是（ D ） A 维生素E B 前列腺素 C 胆汁酸 D 甘油 3下列化合物中的哪个不属于脂类化合物（ D ） A 甘油三硬脂酸酯 B 胆固醇硬脂酸酯 C 羊毛蜡 D 石蜡 6下列哪个是饱和脂酸（ D ） A 油酸 B 亚油酸 C 花生四烯酸 D 棕榈酸
医学专业生物化学(大专)复习资料
医学专业生物化学(大专)复习资料 第一章绪论 一、名词解释 1.临床生物化学检验：以研究人体在健康和疾病时体内的生物化学过程为目的，通过检测 人的体液等标本中的化学物质，为临床医生提供疾病诊断、病情治疗监测、药物疗效观察、判断预后以及健康评价等信息的一门学科。 ：指20XX年2月国际化标准组织发布的《医学实验室---质量和能力的专用要求》，是专门针对医学实验室认可而制定的一个标准。 3.实验室认可：是权威性专业组织按照一定的标准对实验室或实验室工作人员进行检查、考核，认可能够开展或胜任某些工作，并授予资格的过程。 4.检测系统：指完成一个检验项目测定所涉及的仪器、试剂、校准品、质控品、消耗品、操作程序、质量控制程序等的组合。二、填空 1.英译汉：ISO的中文全称是；IFCC的中文全称是。 、 LIS、 APR、 BCG的中文全称依次为、、、。 3.临床生物化学检验现代化主要表现在：①检测分析自动化；②试剂标准化和商品化；③质量管理体系标准化；
④ISO15189认可；⑤参与临床诊断和治疗。 第二章临床生物化学检验基本知识 一、名词解释 1.急诊检验：是实验室为了配合临床对危急重症患者的诊断和抢救而实施的一种特需服务。 2.危急值：指某些检验结果出现了可能会危及患者生命的极限值。二、填空 1.生化检验常用的体液标本有、、和等，其中以标本最为常用。 2.生化检验中，是最常用的血液标本，是最常用的采血方法。 3.生化检验中常用的抗凝剂有(肝素)、(草酸钾—氟化钠)等。 4.检验前质量管理要素主要包括(医生申请）、：当物质浓度为1mol/L，液层厚度为1cm时在特定波长下的吸光度值。 2.电泳技术：是利用带电粒子在电场作用下定向移动的特性，对混合物组分进行分离纯化和测定的一项技术。 3.电化学分析技术：是利用物质的电化学性质，测定化学电池的电位、电流或电量的变化进行分析的方法。 4.光谱分析技术：指利用物质具有吸收、发射或散射光谱谱系的特点，对物质进行定性或定量的分析方法。它具有灵敏、快速、简便等特点，是生物化学分析中最常用的分析技术。二、单项选择
生物化学考试复习要点总结
一、蛋白质的结构与功能 1.蛋白质的含氮量平均为16%. 2.氨基酸是蛋白质的基本组成单位，除甘氨酸外属L-α-氨基酸。 3.酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸；碱性氨基酸：赖氨酸、精氨 酸、组氨酸。 4.半胱氨酸巯基是GSH的主要功能基团。 5.一级结构的主要化学键是肽键。 6.维系蛋白质二级结构的因素是氢键 7.并不是所有的蛋白质都有四级结构。 8.溶液pH>pI时蛋白质带负电，溶液pH 三酶 1.酶蛋白决定酶特异性，辅助因子决定反应的种类与性质。 2.酶有三种特异性：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性 酶活性中心概念:必须基因集中存在，并构成一定的空间结构，直接参与酶促反应的区域叫酶的活性中心 3.B族维生素与辅酶对应关系。 4. Km含义; Km值一般由一个数乘以测量单位所表示的特定量的大小. 对于不能由一个数乘以测量单位所表示的量，可参照约定参考标尺，或参照测量程序，或两者都参照的方式表示。 5.竞争性抑制特点。某些与酶作用底物相识的物质，能与底物分子共同竞争酶的活性中心。酶与这种物质结合后，就不能再与底物相结合，这种作用称酶的竞争性抑制作用。抑制是可逆的，抑制作用的大小与抑制剂和底物之间的相对浓度有关。 四糖代谢 1.糖酵解限速酶：己糖激酶，磷酸果糖激酶，丙酮酸激酶； 净生成ATP：2分子ATP；产物：乳酸 2.糖原合成的关键酶是糖原合成酶。糖原分解的关键酶是磷酸化酶。 3.能进行糖异生的物质主要有：甘油、氨基酸、乳酸、丙酮酸。 糖异生的四个关键酶：丙酮酸羧化酶，磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶，果糖二磷酸酶，葡萄糖-6-磷酸酶。 4.磷酸戊糖途径的关键酶，6-磷酸葡萄糖脱氢酶，6-磷酸葡萄糖 食品生物化学复习资料 食品生物化学是一门关于食品成分和组成的科学，由于近年来 人们对健康饮食的要求越来越高，因此这门学科受到了更多的关注。在此，我们为大家提供一些食品生物化学的复习资料，以便 大家能够更好地了解这门学科。 一、碳水化合物 碳水化合物是人体必需的营养物质，它们是身体的主要能量来源。碳水化合物的主要来源是谷物、薯类、糖果和甜食等。碳水 化合物的分类是单糖、双糖和多糖。 二、蛋白质 蛋白质是人体组织和细胞的构建单位，也是许多生物化学反应 的催化剂。它们由氨基酸组成，主要存在于肉类、奶制品、豆类、坚果等。蛋白质分为20种不同的氨基酸，其中有9种人体无法自 行合成，必须摄入。 三、脂肪 脂肪是身体所需要的重要营养物质，它们是身体储存能量的主 要来源。脂肪的主要来源是植物油、动物油、坚果和种子等。脂 肪的分类为饱和脂肪、不饱和脂肪和转化脂肪。 四、维生素 维生素是人体必需的微量营养物质，它们为正常生理功能的维 持提供必要的物质基础。维生素的主要来源包括蔬菜、水果、奶 制品、动物肝脏、鱼类等。维生素分类为脂溶性和水溶性维生素。 五、矿物质 矿物质是身体必需的微量元素，它们参与了很多生理功能。矿 物质的主要来源是蔬菜、水果、坚果、动物肝脏和海鲜等。矿物 质的分类为微量元素和宏量元素。 六、水 水是人体不可或缺的物质，因为人体成分有七成是水分。水参与了许多生理活动，如细胞功能、体温调节、水泡等等。建议每天饮用8杯水。 以上是一些食品生物化学的复习资料，学生们可以根据这些知识点进行系统学习和复习。随着社会的发展，人们对食品的要求越来越高，因此了解食品生物化学是非常重要的。未来，我们应继续深入研究这一领域的知识，为人类的健康生活作出贡献。 生物化学复习资料 1.氨基酸的结构特点：在20种标准氨基酸中只有脯氨酸为亚基氨酸，其他氨基酸都是α-氨基酸，除了甘氨酸之外，其他氨基酸的α-碳原子都结合了4个不同的原子或基团（羧基、氨基、R基和一个氢原子）。所以α-碳原子是一个手性碳原子，氨基酸是手性分子，有L-氨基酸与D-氨基酸之分，标准氨基酸均为L-氨基酸。 2.酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸（R基所含的羧基在生理条件下可以给出H+的带负电荷） 碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸（R基所含的咪唑基在生理条件下可以给出H+的带负电荷） 芳香族氨基酸：色氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸 3.氨基酸的两性电离：氨基酸都含有氨基和羧基，氨基可以结合H+而带正电荷，羧基可以给出H+而带负电荷，所以氨基酸是两性电解质，氨基酸的这种解离特征成为两性解离。 等电点：氨基酸在溶液中的解离程度受ph影响，在某一ph值条件下，氨基酸解离成阴离子和阳离子的趋势和程度相同，溶液中氨基酸的静电荷为0，此时溶液的ph值称为该氨基酸的等电点。 4.试比较蛋白质和多肽的区别：多肽链是蛋白质的基本结构，实际上蛋白质就是具有特定构象的多肽，但多肽并不都是蛋白质（①分子量＜10kDa的是多肽<不包含寡肽>，分子量＞10kDa的是蛋白质，胰岛素例外，它是蛋白质②一个多肽分子只有一条肽链，而一个蛋白质分子通常含有不止一条肽链③多肽的生物活性可靠与其构象无关，而蛋白质则不然，改变蛋白质的构象会改变其生物活性④许多蛋白质含有辅基，而多肽一般不含辅基 5.简述蛋白质的一二三四级结构，常见的二级结构有哪些？ 一：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构，包括二硫链的位置 二：蛋白质多肽链局部片段的构象，不涉及侧链的空间排布：α螺旋、β折叠、β转角、无规则卷曲。 三：在一级结构中相隔较远的一些氨基酸依靠非共价键及少量共价键相互结合，使多肽链在二级结构基础上进一步折叠，形成特定的空间结构，这就是蛋白质的三级结构。 四：多亚基蛋白的亚基按特定的空间排布结合在一起，构成该蛋白质的四级结构 6.维持蛋白质各级结构的主要作用力有：①肽键②H键③疏水作用、H键、部分离子键、少量共价键 7.蛋白质的紫外吸收有何特点：单纯蛋白质不吸收可见光，是无色的。一些缀合蛋白质的辅基能吸收可见光，所以呈现不同的颜色，如血红素使血红蛋白呈红色。不过因为两点而对紫外线有吸收：①其肽键结构对220nm以下的紫外线有强吸收②是所含的色氨酸和酪氨酸对280nm的紫外线有强吸收，在一定条件下，蛋白质溶液对280nm紫外线的吸光度与其浓度成正相关，在分离分析蛋白质时常以此作为检测手段。 8.变性：在一些因素作用下，蛋白质的天然构象被破坏，从而导致其理化性质改变，生物活性丧失 复性：当变性程度较轻时，除去其变性因素，蛋白质能恢复或部分恢复其原来构象及功能。 9.蛋白质的两性解离：因为他们肽链主链C端的羧基，谷氨酸的γ-羧基和天冬氨酸的β-羧基，可以给出H+而带负电荷，也有肽链主链N端的氨基，赖氨酸的ε-氨基，精氨酸的胍基和组氨酸的咪唑基，可以结合H+而带正电 10.引起蛋白质变性的因素： 物理因素（高温、高压、震荡、紫外线、超声波） 化学因素（强酸、强碱、乙醇、丙酮、尿素、重金属盐和去污剂eg.十二烷基硫酸钠） 生物化学复习整理 Revised by BETTY on December 25,2020 什么是蛋白质的变性作用引起蛋白质变性的因素有哪些有何临床意义 在某些理化因素作用下, 使蛋白质严格的空间结构破坏，引起蛋白质理化性质改变和生物学活性丧失的现象称为蛋白质变性。引起蛋白质变性的因素有：物理因素，如紫外线照射、加热煮沸等；化学因素，如强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等。临床上常常利用加热或某些化学士及使病原微生物的蛋白质变性，从而达到消毒的目的，在分离、纯化或保存活性蛋白质制剂时，应采取防止蛋白质变性的措施。 比较蛋白质的沉淀与变性 蛋白质的变性与沉淀的区别是：变性强调构象破坏，活性丧失，但不一定沉淀；沉淀强调胶体溶液稳定因素破坏，构象不一定改变，活性也不一定丧失，所以不一定变性。 试述维生素B1的缺乏可患脚气病的可能机理 在体内Vit B1 转化成TPP，TPP 是α-酮酸氧化脱羧酶系的辅酶之一，该酶系是糖代谢过程的关键酶。维生素B1 缺乏则TPP 减少，必然α-酮酸氧化脱羧酶系活性下降，有关代谢反应受抑制，导致ATP 产生减少，同时α-酮酸如丙酮酸堆积，使神经细胞、心肌细胞供能不足、功能障碍，出现手足麻木、肌肉萎缩、心力衰竭、下肢水肿、神经功能退化等症状，被通称为“脚气病”。 简述体内、外物质氧化的共性和区别 共性①耗氧量相同。②终产物相同。③释放的能量相同。 区别：体外燃烧是有机物的C 和H 在高温下直接与O2 化合生成CO2 和H2O，并以光和热的形式瞬间放能；而生物氧化过程中能量逐步释放并可用于生成高能化合物，供生命活动利用。 简述生物体内二氧化碳和水的生成方式 ⑴CO2 的生成：体内CO2 的生成，都是由有机酸在酶的作用下经脱羧反应而生成的。根据释放CO2 的羧基在有机酸分子中的位置不同，将脱羧反应分为: α-单纯脱羧、α-氧化脱羧、β-单纯脱羧、β-氧化脱羧四种方式。 ⑵水的生成：生物氧化中的H2O 极大部分是由代谢物脱下的成对氢原子(2H)，经一系列中间传递体(酶和辅酶)逐步传递，最终与氧结合产生的。 试述体内两条重要呼吸链的排练顺序，并分别各举两种代谢物氧化脱氢 NADH 氧化呼吸链：顺序：NADH→FMN/（Fe-S）→CoQ→Cytb→c1→c→aa3 如异柠檬酸、苹果酸等物质氧化脱氢，生成的NADH+H+均分别进入NADH 氧化呼吸链进一步氧化，生成分子ATP。 琥珀酸氧化呼吸链：FAD·2H/（Fe-S）→CoQ→Cytb→c1→c→aa3 如琥珀酸、脂酰CoA 等物质氧化脱氢，生成的FAD·2H 均分别进入琥珀酸氧化呼吸链进一步氧化，生成分子ATP。 试述生物体内ATP的生成方式 生物体内生成ATP 的方式有两种：底物水平磷酸化和氧化磷酸化。 底物水平磷酸化：在分解代谢过程中，底物因脱氢、脱水等作用而使能量在分子内部重新分布，形成高能磷酸化合物，然后将高能磷酸基团转移给ADP 形成ATP 的过程，称为底物水平磷酸化。在糖的有氧氧化过程中，有3 次底物水平磷酸化，分别为：甘油酸－1，3－二磷酸转变为甘油酸－3－磷酸，磷酸烯醇式丙酮酸转变为丙酮酸，琥珀酰CoA 转变为琥珀酸。 氧化磷酸化：在生物氧化过程中，代谢物脱下的氢经呼吸链氧化生成水时，所释放的能量能够偶联ADP 磷酸化生成ATP，此过程称为氧化磷酸化。氧化是放能反应，而 11章.蛋白质的降解和氨基酸的代谢1.蛋白质的酶促降解 1.1.细胞内蛋白质的降解 一般认为真核细胞对蛋白质的降解有两个体系. 其一是溶酶体降解. 其二是依赖ATP,在细胞溶胶中以泛素标记的选择性蛋白质的降解. 1.2外源蛋白质的酶促降解 外源蛋白质进入体内,必须先经过水解作用变为小分子的氨基酸,然后才能被吸收. 就高等动物来说,外界食物蛋白质经消化吸收的氨基酸和体内合成及组织蛋白质经降解的氨基酸,共同组成体内氨基酸代谢库.所谓氨基酸代谢库即指体内氨基酸的总量.氨基酸代谢库中的氨基酸大部分用于合成蛋白质,一部分可以作为能源,体内有一些非蛋白质的含氮化合物也是以某些氨基酸作为合成的原料. 2.氨基酸的分解代谢 氨基酸的共同分解代谢途径包括脱氨基作用和脱羧基作用两个方面. 氨基酸经脱氨基作用生成氨及α-酮酸.氨基酸经脱羧基作用产生二氧化碳及胺.胺可随尿直接排出,也可在酶的作用下,转化为可被排出的物质和合成体内有用的物质. 氨基酸脱氨基的方式有氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用、 非氧化脱氨基作用和脱酰胺基作用. 3.氨的排泄方式 水生动物排氨 鸟类及爬行动物排尿酸 哺乳动物排尿素 尿素是哺乳动物蛋白质代谢的最终产物 10章.脂质代谢 1脂质的酶促水解 1.1三酰甘油的酶促水解 三酰甘油是重要的储能物质.在脂肪酶的作用下水解为甘油和脂肪酸.甘油可氧化供能也可糖酵解途径生成糖.脂肪酸可彻底氧化供能. 1.2磷脂的酶促水解 磷脂酶A1和A2分别专一的出去Sn-1位或sn-2位上的脂肪酸,生成的仅含有一个脂肪酸的产物称溶血磷脂.溶血磷脂是一种很强的表面活性剂,能使细胞膜和红细胞膜溶解. 2.脂肪酸的β-氧化作用 2.1 脂肪酸的β-氧化作用是指：脂肪酸在氧化分解时,碳链的断裂发生在脂肪酸的β 位,即脂肪酸的碳链的断裂方式是每次切除2个碳原子.食品生物化学复习资料
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