基础生物化学复习资料

生物化学是生物学和化学的交叉学科，研究生物体内的化学成分、化学反应和

化学过程。在生物学的学习中，生物化学是一个重要的组成部分，它帮助我们

理解生命的基本原理和机制。在这篇文章中，我们将回顾一些基础的生物化学

知识，帮助大家复习和巩固这些重要的概念。

1. 生物大分子

生物体内存在着许多重要的大分子，包括蛋白质、核酸、多糖和脂类。蛋白质

是生物体内功能最为多样的大分子，它们参与了几乎所有的生物过程，包括酶

催化、信号传导和结构支持。核酸是遗传信息的携带者，包括DNA和RNA，

它们在细胞中担任着重要的角色。多糖是由许多单糖分子组成的聚合物，它们

在细胞中起到能量储存和结构支持的作用。脂类是由脂肪酸和甘油分子组成的，它们在细胞中起到能量储存和细胞膜组成的作用。

2. 生物化学反应

生物体内存在着许多重要的生物化学反应，包括氧化还原反应、酶催化反应和

代谢反应。氧化还原反应是生物体内能量转化的基础，它涉及电子的转移和能

量的释放。酶催化反应是生物体内反应速率加快的重要手段，酶是生物体内的

催化剂，能够降低反应的活化能。代谢反应是生物体内物质转化的过程，包括

合成代谢和分解代谢，它们共同维持了生物体内的稳态。

3. 生物体内的能量转化

生物体内的能量转化是维持生命活动的重要过程。生物体通过食物摄取获得能量，其中最重要的是葡萄糖。葡萄糖在细胞内经过糖酵解和细胞呼吸产生能量。

糖酵解是在缺氧条件下进行的，产生少量的ATP和乳酸。细胞呼吸是在氧气存

在的条件下进行的，产生大量的ATP和二氧化碳。能量转化的最终产物是ATP，它是细胞内的能量货币，提供细胞内各种生物过程所需的能量。

4. 生物体内的信号传导

生物体内的信号传导是维持生命活动的重要过程。细胞通过受体蛋白质感受外

界的信号，通过信号转导通路将信号传递到细胞内部。信号转导通路包括多种

信号分子、信号受体、信号传导分子和效应分子。信号转导通路可以调节细胞

的生长、分化、凋亡等生物过程，它在细胞内起到了重要的调控作用。

5. 生物体内的基因表达

基因表达是生物体内遗传信息的转录和翻译的过程。DNA通过转录生成mRNA，mRNA通过翻译生成蛋白质。基因表达的调控是生物体内多种细胞过程的基础，包括细胞分化、发育和应激响应。基因表达的调控包括转录因子的结合、染色

质的重塑和RNA的修饰等过程。

这些是基础生物化学的一些重要概念和知识点，希望通过这篇文章的复习，大

家能够对这些内容进行回顾和巩固。生物化学是一个广阔而有趣的学科，它帮

助我们理解生命的奥秘和机制。在今后的学习和研究中，我们可以进一步深入

探索生物化学的各个方面，为生命科学的发展做出贡献。

生物化学复习资料

生物化学复习资料 1、氨基酸属于酸性氨基酸的是谷氨酸 2、维系蛋白质二级结构的主要化学键是肽键 3、蛋白质对紫外线的最大吸收峰在哪一波长附近280nm 4、变性蛋白质的主要特点是生物学活性丧失 5、核酸的基本组成单位是核苷酸 6、tRNA的二级结构为三叶草形 7、DNA变性是指互补碱基之间氢键断裂 8、维持DNA双螺旋结构稳定，在横向上的作用力是氢键 9、酶能加速化学反应的进行是因为降低反应的活化能 10、竞争性抑制剂的酶促反应动力学特点是K m值增高，V max不变 11、饥饿时，肝脏内糖异生途径的酶活性增强 12、糖分解产生ATP的主要方式是有氧氧化 13、糖异生最重要的生理意义是饥饿时维持血糖浓度的相对恒定 14、蚕豆病是由于体内缺乏葡萄糖-6-磷酸脱氢酶所引起 15、酮体和胆固醇合成的共同原料是乙酰CoA 16、脂蛋白中含胆固醇最多的是LDL 17、合成甘油三酯能力最强的场所是肝脏 18、能抑制脂肪动员的激素是胰岛素 19、呼吸链中不具有质子泵功能的是复合体Ⅱ 20、体内产生ATP的最主要方式是氧化磷酸化

21、蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的种类、数量和比例 22、转氨酶催化氨基酸脱氨基作用中氨基的载体是磷酸吡哆醛 23、哺乳类动物体内氨的主要去路是在肝中合成尿素 24、体内转运一碳单位的载体是四氢叶酸 25、肝脏进行生物转化时葡萄糖醛酸的活性供体是UDPGA 26、血浆游离胆红素主要是与血浆中何种物质结合转运到肝脏的清蛋白 27、体内胆红素主要来源是血红蛋白 28、属于游离胆汁酸的是鹅脱氧胆酸 29、人体内嘌呤碱分解的终产物是尿酸 30、别嘌醇治疗痛风的机制是能够抑制黄嘌呤氧化酶 31、为氨基酸编码的密码子具有简并性是指一个氨基酸可以有多个密码子 32、紫外线照射引起的DNA损伤，最常见的是嘧啶二聚体的形成 33、DNA复制时，不需要的是限制性内切酶 34、下列是密码子的特点，例外的是间断性 35、维生素A缺乏时可能发生夜盲症 36、冈崎片段是指随从链上合成的DNA片段 37、不对称转录指的是基因中只有一条DNA链是模板链 38、真核生物复制和转录的叙述，正确的是都在细胞核内进行

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生物化学复习资料氨基酸的等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，所带净电荷为零，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。（P40）茚三酮反应：在加热条件下，所有氨基酸及具有游离α-氨基的肽与茚三酮反应都产生紫色物质的反应。只有脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生（亮）黄色物质。(P43) 氨基酸残基：肽链中的氨基酸由于参加肽键的形成已不是原来完整的分子，因此称为氨基酸残基。(P45) 必需脂肪酸：指人体维持机体正常代谢不可缺少而自身又不能合成、或合成速度慢无法满足机体需要，必须通过食物供给的脂肪酸。（亚油酸和亚麻酸）(P25) 必需氨基酸：指人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。(P39) 超二级结构：也称之基元。在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成的有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体。(P53) 分子病：由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。(P60) DNA变性：指DNA分子由稳定的双螺旋结构松解为无规则线性结构的现象。(P98) 解链温度：双链DNA或RNA分子丧失半数双螺旋结构时的温度。符号：Tm。每种DNA或 RNA分子都有其特征性的Tm值，由其自身碱基组成所决定，G+C含量越多， Tm值越高。(P98) 增色效应：核酸(DNA和RNA)分子解链变性或断链，其紫外吸收值(一般在260nm处测量) 增加的现象。(P98) 酶的活性中心：在酶蛋白分子中直接参与和底物结合并起催化作用的区域称为酶的活性部位或活性中心。酶的活性中心一般包括结合部位和催化部位。(P147) 酶的别构效应：调节物与酶分子的调节部位结合后，引起酶分子构象发生变化，从而提高或降低酶活性的效应称为别构效应。提高酶活性的别构效应，称为别构激活或正协同效应；降低酶活性的别构效应，称为别构抑制或负协同效应。(P167) 酶的比活力：每毫克蛋白所含的酶活力单位数。(P172) 对于同一种酶来说，比活力愈大，表示酶的纯度愈高。米氏方程：表示一个酶促反应的起始速度（V）与底物浓度（S）关系的速度方程， V＝Vmax[S]/（Km+[S]）。(P157) 米氏常数：在酶促反应中，某一给定底物的动力学常数，是由反应中每一步反应的速度常数所合成的。根据米氏方程，其值是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。符号Km。(P157) 同工酶：一类来自同一生物不同组织或同一细胞而不同亚细胞结构、能催化相同反应、其分子结构却有所不同的一组酶。(P169) 氧化磷酸化：指细胞内伴随有机物氧化，利用生物氧化过程中释放的自由能，促使ADP与无机磷酸结合生成ATP的过程。主要在线粒体中进行。(P206) 底物水平磷酸化：指直接由一个代谢中间产物（如磷酸稀醇式丙酮酸）上的磷酸基团转移到 ADP分子上，而生成ATP的反应。(P206) 解偶联剂：指那些不阻断呼吸链的电子传递，但能抑制ADP通过磷酸化作用转为ATP的化合物。(P212) 酮体：在肝脏中，脂肪酸氧化分解的中间产物乙酰乙酸、β-羟基丁酸及丙酮，三者统称为酮体。(P296)

生物化学期末复习知识点

第一章蛋白质练习题 1．组成蛋白质的20种氨基酸中，哪些是极性的7哪些是非极性的？哪一种不能参与形成真正的肽键？为什么？在组成蛋白质的20种氨基酸中，根据氨基酸侧链基团的极性可分为三种：（1）带有非极性侧链基团的氨基酸：Ala，Val，Leu，11。，Th。trp．Met 和Pro。（2）带有极性但不解离侧链基团的氨基酸：Thr，Ser，Tyr，Asn，Gln，Cys和Gly。这些氨基酸的OH、CO一NH2和一SH，在pH7的生理条件下不能解离但显示极性。Gly的H+因受α一碳原子的影响，显示极弱的极性。（3）带有解离侧链基团的氨基酸：在pH7的生理条件下解离，带正电荷的有Arg，Lys和HiS；带负电荷的有：Asp和Glu。在组成蛋白质的20种氨基酸中，Pro不能参与形成真正的肽键，因为Pro是亚氨基酸，没有游离的氨基。 2．什么是蛋白质的等电点（pl）？为什么说在等电点时蛋白质的溶解度最低？蛋白质分子所带净电荷为零时，溶液的pH值为该蛋白质的等电点。处于等电点状态的蛋白质分子外层的水化层被破坏，分子之间相互聚集形成较大的颗粒而沉淀下来 3．蛋白质分子中哪些氨基酸可以与金属紧密地结合？请举例说明。在蛋白质分子中带电荷的氨基酸侧链部可以与金属离子以离子键的方式结合。例如血红蛋白分子中血红素带有的铁离子，凌肽酶A分子中的锌离子以及其它蛋白质分子中的铜、镁离子。体内常见的与金属离子结合的氨基酸His、Glu和Cys等。 4．将固体氨基酸溶解于pH7的水中所得的氨基酸溶液．内的pH大于7，有的小于7，这种现象说明什么；氨基酸溶于纯水中溶液的pH大于或小于7，这正好说明了氨基酸具有兼性离子的性质。氨基酸的共同特点是既带有氨基也有羧基。还带出可解离和不可解离的侧链基团，当固体的氨基酸溶于纯水中时，pK值小于7的基团解离释放出质子使溶液变为酸性，pK′值大于7的基团接受质子使溶液变为碱性．在组成蛋白质的20种氨基酸中．一氨基一羧基的氨基酸溶于水后溶液基本为中性，一氨基二羧基的氨基酸溶于水后溶液pH小于7为酸性，二氨基一羧基的氨基酸，如Lsy。或带有胍基的精氨酸，带有咪唑基的组氨酸溶于水后溶液pH大于7为碱性。 5．什么是肽单位．它向哪些基本特征？蛋白质分子中主链骨架的重复单位称为肽单位，组成肽单位的6个原子，一（Cn一CO—NH—Cn+1一）位于一个平面上所以也称其为肽平面。如下所示。 C1α一C O—N H——C2α一肽单位的基本结构是固定的，并且有以下特征：（1）肽键中的C一N键（键长0.1325nm）；比正常的C一N单键（键长0.147nm）短，比C=N键（键长0.127nm）长．因此具有部分双键的性质不能自由旋转。（2）肽单位是一个刚性平面结构，所以也可以说多肽链是由许多刚性平面连接起来的，平面之间是α一碳原子、由ψ角和φ角决定了的构象不能轻易改变。（3）在肽平面上C=O与N一N，或者C1α－C与N一C2α可以是顺式也可以是反式，在多肽链中的肽单位通常是反式。（4）除Pro外都是反式，反式构型比顺式构型能量低因此比较稳定。Pro不含游离的氨基，不能形成真正的肽鲢，由Pro参与形成的肽键可以是顺式也可以是反式。 l 10．酸水解1毫摩尔某五肽，得到2毫摩尔Gin，1毫摩尔Lys；用胰蛋白酶处理得到两个肽段．电泳时一个向阳极移动，另一个向阴极移动．两者之一用DNFB（2，4－二硝

生物化学复习材料

生物化学复习材料 1.氨基酸、蛋白质等电点？Pl和ph的关系氨基酸等电点：不同的氨基酸结构不同，等电点也不同。在水溶液中，氨基和羧基的解离程度不同，所以氨基酸的水溶液一般不呈中性。一般来讲，所谓中性氨基酸，酸性比碱性稍微强一点，正离子浓度小于负离子浓度，要调节到等电点，需要向溶液中加酸，抑制羧酸的解离。中性氨基酸的等电点一般在5.0-6.3之间，酸性氨基酸在2.8-3.2，碱性氨基酸为7.6-10.9.氨基酸的两性电解质性质，氨基酸可以作为缓冲试剂使用。在等电点时，氨基酸的偶极离子浓度最大，溶解度最小。可以根据等电点分离氨基酸的混合物。第一种方法：利用等电点时溶解度最小，将某种氨基酸沉淀出来；第二种方法：利用同一ph下，不同氨基酸所带的电荷不同而分离。蛋白质的等电点： 2.蛋白质的1-4级结构分别是什么，有什么特点，有哪些类型第一结构：多肽链中的氨基酸序列，氨基酸序列的多样性决定了蛋白质空间结构和功能的多样性。特点：是蛋白质最基本的结构。第二结构：多肽主链有一定的周期性，由氢键维持的局部空间结构。a-螺旋、b-折叠、b-转角。特点:有周期性，有规则。类型：（1）a-螺旋：最常见的结构，广泛的存在于纤维状蛋白和球蛋白中。在水溶液中，a螺旋的N端带有部分正电荷，C端带有部分负电荷，a螺旋可构成偶极矩。L型氨基酸组成的a螺旋多为右手螺旋，D型氨基酸组

成的多为左手螺旋，右手螺旋比左手螺旋稳定。（2）b-折叠：是一种重复性的结构。可有多条肽链组成也可由一条肽链组成。折叠的两种方式：平行式（相邻肽链是同向的）（更规则）和反平行式（相邻肽链是反向的）。（3）b-转角（b-弯曲、发夹结构）：简单的二级结构。多肽链需要经过弯曲和回折才能形成稳定的球形结构。是比较稳定的结构。（4）b凸起：是一种小的非重复性结构，能单独存在，大多数为b折叠中的一种不规则的情况，可引起多肽链方向的改变，但改变程度不如b转角。（5）无规卷曲：没有一定规律的松散肽链结构（但对于一定的球蛋白来说，特定的区域有特定的卷曲方式，因而归入二级结构），酶的功能结构常处于该构象中，故而受到人们的重视。超二级结构和结构域：是过渡态的构象。较复杂的球蛋白一般是有几个结构域组装而成。结构域的种类不是很多，但是可以组装成种类繁多的球蛋白。（1）超二级结构：若干相邻的二级结构的构想单位彼此相互作用，形成有规则的在空间上能辨认的二级结构组合（模体也属于超二级结构）。可作为蛋白质的结构单位，组装成结构域或三级结构，也可作为蛋白质中有某种特定功能的区域。（2）结构域：在超二级结构的基础上进一步折叠盘绕成近似球体的紧密结构。对于较大的蛋白质或亚基，是由两个或两个以上相对独立的结构域缔造成三级结构。结构域在空间上彼此分隔，各自有部分生物学功能。某些较小的蛋白质只有一个结构域，那么结构域和三级结构一个意思。很多多结构域的酶分子，活性部位往往分布在结构域之间的一段链接肽链（铰链区）上，结构域之间的相对运动，有利于活性部位结合底

生物化学复习提纲

生物化学基础复习提纲

生物化学专业复习提纲第一章糖类本章节包括以下几个知识点 1，糖的定义和分类。 2.、葡萄糖代表的单糖的分子结构、分类、重要理化性质。 3，比较三种主要双糖（蔗糖、乳糖、麦芽糖）的组成、连接键的种类及其环状结构。 4，淀粉、糖原、纤维素的组成单位和特有的颜色反应及生物学功能。 5，糖胺聚糖、糖蛋白、蛋白聚糖的定义及键的连接方式。 6，了解糖的生理功能。，其中必须掌握的重要知识点是第1-4，糖这章很少会出现大题，不过在填空和选择中却每年都会出题，所以大家要注意一下这章中重要知识点，以填空或选择提的形式掌握。基础阶段，复习时间是从5月份至8月份，对于上面所述的知识点要熟悉，尽量掌握，一些比较零碎的需要加强记忆的知识点，大家最好做一下总结笔记，以便在强化阶段和冲刺阶段较强理解和记忆，得到更好的复习效果。在复习每一个知识点的过程中，首先要了解知识点，通过反复阅读教材熟悉相应知识点，通过对相应知识点的总结及对应练习题的练习加强对这些知识点的掌握。当然，在下面的章节中，对于知识点的掌握方法也是一样的，希望大家能尽量按照我所建议的复习要求和方法去做，这样能达到事半功倍的效果。好，下面就对糖这章的知识点进行一下讲解。【知识点1】糖的定义和分类：定义糖类是含多羟基的醛或酮类化合物。化学本质：大多数糖类物质只由C、H、O三种元素组成，单糖的化学本质是多羟基的醛或酮分类：根据分子的结构单元数目，糖可分为单糖、寡糖、多糖。掌握常见的单糖、寡糖、多糖有哪些【例题1】琼脂和琼脂糖（09） A、主要成分相同,属同多糖 B、主要成分不同,属同多糖 C、主要成分相同,应用不能代替 D、主要成分不同,应用不能代替

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生物化学复习资料第一章蛋白质的结构与功能 1.蛋白质是许多氨基酸通过肽链相连形成的高分子含氮化合物。 2.蛋白质组成元素：C、H、O、N、S，N的含量基本相同为16%。 3.氨基酸为蛋白质的基本单位，人体内含20种，除甘氨酸外皆为α-氨基酸。 4.氨基酸分类： ①非极性疏水性氨基酸7种：甘氨酸Glycine Gly G 丙氨酸Alanine Ala A 缬氨酸Valine Val V 亮氨酸Leucine Leu L 异亮氨酸Isoleucine Ile I 脯氨酸Proline Pro P 苯丙氨酸Phenylalanine Phe F ②极性中性氨基酸8种：酪氨酸Tyrosine Tyr Y 色氨酸Tryptophan Trp W 丝氨酸Serine Ser S 苏氨酸Threonine Thr T 半胱氨酸Cystine Cys C 蛋氨酸Methionine Met M 天冬酰胺Asparagine Asn N 谷氨酰胺Glutarnine Gln Q ③酸性氨基酸2种：天冬氨酸Asparticacid Asp D 谷氨酸Glutamicacid Glu E ④：碱性氨基酸3种：赖氨酸Lysine Lys K 精氨酸Arginine Arg R 组氨酸Histidine His H 5.氨基酸的理化性质： ①两性解离的性质，等电点：中性时的PH值，用PI表示。 ②含共轭双键（络氨酸和色氨酸残基）具有紫外吸收性质（波长：280nm），用于分析蛋白质的含量。 ③茚三酮反应生成蓝紫色化合物（吸收光570nm），用于氨基酸定量分析。 6.几种生物活性肽：

①谷胱甘肽（谷氨酸+半胱氨酸+甘氨酸）.用GSH表示，具还原性、分解H2O2、解毒。 ②多肽类激素及神经肽。 7.蛋白质的一级结构：多肽链中氨基酸的排列顺序。主要化学键：肽键，部分含二硫键。一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能基础，决定空间结构，非决定空间结构的唯一因素。 8.蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，不涉及氨基酸残基的侧链构象。化学键：H键。主要形式：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲。 9.肽单元（位）：多肽链中相邻两个α-C之间的结构。具有部分双键性质，6个原子在同一平面（肽平面），不能旋转。Cα1、Cα2在平面所处的位置为反式构型。 10.蛋白质的三级结构：指多肽链主链和侧链的全部原子的空间排布位置。化学键：疏水键、离子键、氢键、范德华力。 11.结构域：分子量较大的蛋白质可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域，并各行其功能。 12.分子伴侣：通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象，形成四级结构。 13.亚基：有些蛋白质分子含有2条或多条多肽链，每一条多肽链都有一个完整的三级结构。亚基之间的结合力：疏水作用、氢键、离子键。同二聚体：两个亚基相同；异二聚体：两个亚基不同 14.蛋白质的四级结构：蛋白质亚基之间的聚合。 15.构型：指分子中各个原子或基团特有的固定空间排列。 16.构象：分子中不同碳原子的各原子或基团的空间排列关系。 17.一级结构与功能的关系 ①一级结构是空间构象的基础。 ②不同蛋白质之间的比较：相似结构相似功能、不同结构不同功能。如：胰岛素。

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生物化学复习资料绪论：生物化学是生命的化学，是研究生物体的化学组成和生命过程中的化学变化规律的一门学科。它是从分子水平来研究生物体（包括人类、动物、植物和微生物）内基本物质的化学组成、结构与生物学功能，阐明生物物质在生命活动中的化学变化（即反应代谢）规律及复杂生命现象本质的一门科学。第一章、糖 1、糖的概念：糖是指由多羟基醛或多羟基酮及其聚合物和衍生物的总和。 2、糖的化学组成我C、H、O 3、糖的生物学功能: 3.1 糖是人和动物的主要能源物质 3.2糖类还具有结构功能 3.3糖具有复杂的多方面的生物活性及功能 4、糖的分类：根据含糖单位的数目将糖分为以下几类 4.1 单糖，凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。丙糖、丁糖、戊糖、己糖 4.2 寡糖。是有单糖缩合而成的断链结构（一般含2-6个单糖分子）二糖、三糖 4.3 多糖，是由许多单糖分子缩合而成的长链结构。如淀粉、糖原、纤维素 5、多糖的分类 5.1 按照多糖来源分为：植物多糖、动物多糖、微生物多糖、海洋生物多糖植物多糖：从植物，尤其是从中药中提取的水溶性多糖。如当归多糖、枸杞多糖、大黄多糖；动物多糖：从动物的组织、器官及体液中分离、纯化得多的多糖。如肝素、透明质酸、硫酸软骨素等微生物多糖：如香菇多糖、茯苓多糖、银耳多糖等海洋生物多糖：从海洋、湖泊生物体内分离、纯化得到的多糖。如几丁质、螺旋藻多糖等 5.2 按多糖在生物体内的生理功能分为贮存多糖、结构多糖。贮存多糖：是细胞在一定生理发展阶段形成的材料，主要以固定形式存在，较少是溶解的或高度水化的胶体状态。如淀粉和糖原结构多糖：也称水不溶性多糖，具有硬性和韧性。结构多糖在生长组织里进行合成，是构成细菌的细胞壁或动植物的支撑组织所必需的物质，如几丁质、纤维素。 5.3 多糖按其组成成分不同分为同聚多糖、杂聚多糖、黏多糖、结合糖。同聚多糖：由一种单糖缩合而成，如淀粉、糖原、纤维素杂聚多糖：有不同单糖缩合而成，肝素，透明质酸黏多糖：是含氮的不均一多糖，其化学组成糖醛酸及氨基己糖或其衍生物，如透明质酸、肝素、硫酸软骨素。 5.4 结合糖是指糖和蛋白质、脂质等非糖物质组合和复合分子。糖蛋白、蛋白聚糖、糖脂、脂多糖。糖蛋白：是糖和蛋白质以共价键结合的复合分子。和含羟基的氨基酸以糖苷键形式结合，称为O链接；和酰胺基链接，称为N链接。 6 淀粉直链淀粉：是由α-1,4糖苷键相连而成的直链结构。支链淀粉：是由多个较短的α-1,4糖苷键相连而成，每两个短链之间以α-1,6糖苷键链接。 7、糖原：又称动物淀粉，是动物体内的贮存多糖，主要存在于肝及肌肉中。 8、肽聚糖：又称为胞壁质，是构成细菌细胞壁基本骨架的主要成分。第二章脂类的化学

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生物化学复习资料一、单项选择题 1.样品中氮的含量是4g，此样品中蛋白质的含量是（25g） 2.关于肽键的叙述，错误的是（肽键旋转而形成了β—折叠） 3.下列有关蛋白质一级结构的叙述，错误的是（包括各原子的空间位置） 4.维系蛋白质二级结构稳定的化学键是（氢键） 5.蛋白质α—螺旋的特点是（氨基酸侧链伸向螺旋外侧） 6.关于蛋白质二级结构错误的是（整条多肽链中全部氨基酸的空间位置） 7.关于蛋白质三级结构的描述错误的是（具有三级结构的多肽链都有生物学活性） 8.每种完整蛋白质分子必定具有（三级结构） 9.关于蛋白质四级结构叙述正确的是（蛋白质亚基间通过共价键聚合） 10.蛋白质溶液的稳定因素是（蛋白质表面带有水化膜和电荷层） 11.蛋白质变性伴随的结构改变是（次级键断裂） 12.白蛋白【PI为4.7】在（PH4.0）的溶液中带正电荷 13.核酸中核苷酸之间的连接方式是（3’，5’—磷酸二酯键） 14.DNA双螺旋结构模型的叙述正确的是（A+G与C+T的比值为1） 15.关于RNA的说法错误的是（细胞质中只有一种RNA，即mRNA） 16.真核生物的mRNA（有帽子结构和多聚A尾巴）

17.DNA的T是指（50％DNA变性时的温度） 18.tRNA的结构特点不包括（5’末端具有特殊的帽子结构） 19.有关tRNA分子正确的描述是（tRNA3’末端有氨基酸臂） 20.DNA变性是指（互补碱基之间的氢键断裂） 21.关于辅助因子叙述错误的是（决定酶促反应的特异性） 22.决定酶促反应的特异性的是（酶蛋白） 23.有关酶活性中心不正确的是（活性中心这是必需基团起作用而与整个酶分子无关） 24.有关酶活性中心正确的是（所有酶都要有活性中心） 25.酶具有催化活性的结构基础是（有空间构象） 26.酶与一般催化剂的相同点（降低反应的活化能） 27.酶催化反应的机制是（降低反应的活化能） 28.酶的特异性是指（对催化底物的选择性） 29.关于KM的叙述错误的是（与酶催化的底物无关） 30.关于温度与酶促反应速度关系的叙述错误的是（最适温度是酶的特征性常数） 31.关于温度与酶促反应速度关系的叙述正确的是（最适温度不是酶的特征性常数，延长反应时间，其最适温度降低） 32.有关酶与温度的关系，错误论述是（酶是蛋白质，即使反应的时间很短，也不能提高反应温度） 33.关于酶的抑制剂叙述正确的抑制剂的论述，错误的是（除去抑制剂后，酶活性可恢复）

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基础生物化学复习资料 Standardization of sany group #QS8QHH-HHGX8Q8-GNHHJ8-HHMHGN#

一、名词解释 1.蛋白质的空间结构：是指分子中各个原子和基团在三维空间的排列和分布。 2.蛋白质的变性与复性：蛋白质因受某些物理或化学因素的影响，分子的空间构象被破坏，从而导致其理化性质发生改变并失去原有的生物学活性；如果除去变性因素，在适当条件下蛋白质可恢复天然构象和生物学活性。 3.氨基酸的等电点：在一定的PH条件下，氨基酸分子所带的正电荷和负电荷数相同，即净电荷为零，此时溶液的PH称为氨基酸的等电点 4.肽平面：多肽链中从一个Cａ到相邻Cａ之间的结构。 5.DNA的变性与复性：DNA在一定外界条件（变性因素）作用下，氢键断裂，双螺旋解开，形成单链的无规卷曲，这一现象称为变性；缓慢恢复原始条件，变性DNA重新配对恢复正常双螺旋结构的过程。 6.增色效应与减色效应：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm处的吸收便增加，这叫“增色效应”；当核苷酸单链重新缔合形成双螺旋结构时，其A260降低，称减色效应。 7.熔解温度：核酸加热变性过程中，增色效应达到最大值的50%时的温度称为核酸的熔解温度(Tm)或熔点。 8.同工酶：是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构及理化性质等不同的一组酶。 9.多酶体系：由几个功能相关的酶嵌合而成的复合物，有利于化学反应的进行，提高酶的催化效率。

10.全酶：由蛋白质和非蛋白的小分子有机物或金属离子组成的有催化活性的酶。 11.酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合并催化底物发生反应的区域。 12.亲核催化：酶分子的亲核基团攻击底物的亲电基团而进行的催化作用。 13.诱导契合学说：酶的活性中心在结构上具柔性，底物接近活性中心时，可诱导酶蛋白构象发生变化，这样就使使酶活性中心有关基团正确排列和定向，使之与底物成互补形状有机的结合而催化反应进行。 14.糖异生作用：以非糖物质 (如丙酮酸、甘油、乳酸和绝大多数氨基酸、脂肪酸等)为前体合成为葡萄糖的作用。 15.回补反应：由于中间产物的离开，引起中间产物浓度的下降，从而引起循环反应的运转，因此必须不断补充中间产物才能维持循环正常进行，这种补充称为回补反应 16.底物水平磷酸化：高能化合物将高能磷酰基转移给ADP形成ATP的过程。 17.糖酵解：葡萄糖经过一系列酶促反应最终被降解为丙酮酸并伴随ATP 产生的过程。 18.三羧酸循环：在线粒体中，乙酰CoA与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，而后经过一系列代谢反应，乙酰基被氧化分解，草酰乙酸再生的循环反应过程。 19.电子传递链：又称呼吸链，是指代谢物上脱下的氢（质子和电子）

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第一章绪论生物化学：简单来讲，研究生物体内物质组成(化学本质）和化学变化规律的学科。生物化学的研究内容：生物分子的结构与功能（静态生化）；物质代谢及其调节（动态生化）；生命物质的结构与功能的关系及环境对机体代谢的影响（功能生化）。第二章糖类化学一、糖的定义及分类糖类是一类多羟基醛（或酮），或通过水解能产生这些多羟基醛或多羟基酮的物质。糖类分类：（大体分为简单糖和复合糖）单糖：基本单位，自身不能被水解成更简单的糖类物质。最简单的多羟基醛或多羟基酮的化合物。Eg:半乳糖寡糖：2～10个单糖分子缩合而成，水解后可得到几分子单糖。Eg:乳糖多糖：由许多单糖分子缩合而成。如果单糖分子相同就称为同聚多糖或均一多糖；由不同种类单糖缩合而成的多糖为杂多糖或不均一多糖。复合糖：是指糖和非糖物质共价结合而成的复合物，分布广泛，功能多样，具有代表性的有糖蛋白或蛋白聚糖，糖脂或脂多糖。二单糖 1、单糖的构型：在糖的化学中，采用D/L法标记单糖的构型。单糖构型的确定以甘油醛为标准。距羰基最远的手性碳与D-(+)-甘油醛的手性碳构型相同时，为D型；与L-(-)-甘油醛构型相同时，为L型。 2、对映异构体：互为镜像的旋光异构体。如：D-Glu与L-Glu 3、旋光异构现象：不对称分子中原子或原子团在空间的不同排布对平面偏振光的偏正面发生不同影响所引起的异构现象。 4、差向异构体：具有两个以上不对称碳原子的的分子中仅一个不对称碳原子上的羟基排布方式不同。如：葡萄糖与甘露糖；葡萄糖与半乳糖。 5、环状结构异构体的规定：根据半缩醛羟基与决定直链DL构型的手性碳上羟基处于同侧为α，异侧为β。（只在羰基碳原子上构型不同的同分异构体） 6、还原糖：能还原Fehling试剂或Tollens试剂的糖叫还原糖。分子结构中含有还原性基团（如游离醛基半缩醛羟基或游离羰基）的糖，还原糖是指具有还原性的糖类，叫还原糖。 1)单糖和寡糖的游离羰基，有还原性。 2)以开链结构存在的单糖中除了二羟丙酮外均具有游离羰基。 3)环式结构可通过与开链结构之间的平衡转化为后者，有半缩醛羟基的为还原糖。 4)非还原性双糖相当于由两个单糖的半缩醛羟基失水而成的，两个单糖都成为苷，这样的双糖没有变旋现象和还原性。如：蔗糖） 7、糖含量的测定：蒽酮测糖。三寡糖麦芽糖：两分子葡萄糖通过α-1，4-糖苷键连接而成纤维二糖：两分子葡糖糖通过β-1，4-糖苷键连接乳糖：一分子葡萄糖和一分子β半乳糖通过β-1，4-糖苷键连接而成蔗糖：一分子葡糖糖和一分子果糖通过脱水缩合而成

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第一章核酸名词解释 1.增色效应；DNA变性后，其紫外吸收值升高的现象。 2.分子杂交；在一定条件下，不同来源的单链核酸分子按碱基互补配对原则结合在一起。 3.DNA变性；在一定的物理或化学因素作用下，核酸双螺旋结构中碱基之间的氢键断裂，变成单链的过程。 4.DNA复性；在适当的条件下，两天彼此分开的单链重新缔合成为双螺旋结构的过程。 5.Tm；热变性过程中光吸收达到最大吸收的一半时的温度。填空题： 1. 核酸分子中糖环与碱基之间为核苷键，核苷与核苷之间通过 3ˋ-5ˋ磷酸二脂键连接成多聚体。 2. DNA变性后，紫外吸收增加，粘度下降，浮力密度升高，生物活性丧失。 3. DNA双螺旋直径为2nm，每隔3.4nm上升一圈，相当于10个碱基对。 4. Z－DNA为左手螺旋。 5．维系DNA双螺旋结构稳定的力主要有氢键和碱基堆积力。 6．DNA双螺旋结构模型是Watson和Crick于1953年提出的。选择题（在备选答案中选出1个或多个正确答案） 1、有关核酸的杂交A

A．DNA变性的方法常用加热变性 B．相同来源的核酸才能通过变性而杂交 C．不同来源的核酸复性时，若全部或部分碱基互补就可以杂交 D．杂交可以发生在DNA与DNA之间，RNA与DNA，RNA与RNA之间 E．把待测DNA标记成探针进行杂交 2．DNA的复性速度与以下哪些有关ABCD A．温度B．分子内的重复序列C．变性DNA的起始浓度 D．以上全部3．某DNA分子中腺嘌呤的含量为15%，则胞嘧啶的含量应为D A．15% B．30% C．40% D．35% E．70% 4．DNA变性是指D A．分子中磷酸二酯键断裂B．多核苷酸链解聚 C．DNA分子由超螺旋→双螺旋D．互补碱基之间氢键断裂 E．DNA分子中碱基丢失 5．关于双螺旋结构学说的叙述哪一项是错误的BCD A．由两条反向平行的脱氧多核苷酸链组成 B．碱基在螺旋两侧，磷酸与脱氧核糖在外围 C．两条链间的碱基配对非常严格，A与T间形成三个氢键，G与C间形成两个氢键 D．碱基对平面垂直于中心轴，碱基对之间的作用力为范德华力 E．螺旋每转一圈包含10个碱基对 6．下列关于双链DNA碱基含量关系，哪一个是错误的AB A．A＝T，G＝C B．A＋T＝G＋C C．A＋G＝C＋T D．A＋C＝G ＋T 7．下列是几种DNA分子的碱基组成比例。哪一种的Tm值最高C A．A＋T＝15% B．G＋C＝25% C．G＋C＝40% D．A＋T＝80% 8．ATP分子中各组分的连接方式是：B A．R-A-P-P-P B．A-R-P-P-P C．P-A-R-P-P D．P-R-A-P-P 9．决定tRNA携带氨基酸特异性的关键部位是：E A．–XCCA3`末端 B．TψC环； C．DHU环 D．额外环 E．反密码子环 10．根据Watson-Crick模型，求得每一微米DNA双螺旋含核苷酸对的平均数为：D A．25400 B．2540 C．29411 D．2941 E．3505 11．构成多核苷酸链骨架的关键是：E A．2′3′-磷酸二酯键 B．2′4′-磷酸二酯键 C．2′5′-磷酸二酯键 D．3′4′-磷酸二酯键 E．3′5′-磷酸二酯键 12．真核细胞mRNA帽子结构最多见的是：B A．m7APPPNmPNmP B． m7GPPPNmPNmP C．m7UPPPNmPNmP D．m7CPPPNmPNmP E． m7TPPPNmPNmP

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一、名词解释 1. 糖异生作用:由非糖物质合成糖原的过程。 2. 转氨基作用：氨基酸分子的α-氨基在转氨基酶作用下转移到α-酮酸的羰基上，使酮酸变成相应的α-氨基酸，原来的氨基酸失去氨基变成相应的α-酮酸。 3. 生糖氨基酸：α-酮酸转变为糖代谢的中间产物，继而异生成糖。 4. 活性肽：具有生物活性的低分子量的肽。 5. β-折叠：是蛋白质中的常见的二级结构，是由伸展的多肽链组成的。 6. 呼吸链：由供氢体、传递体、受氢体以及相应的酶系统组成的生物氧化还原链。 7. 同功酶：是能催化相同的化学反应，但酶蛋白本身的分子结构组成不同的一组酶。 8.蛋白质二级结构：多肽链借助氢键排列成一个方向具有周期性的构像。 9. 氧化磷酸化作用：在底物脱氢被氧化时，电子或氢原子在呼吸链上的专递过程中伴随着ADP磷酸化生成ATP。 10. 酶的活性中心：酶分子上必需基团比较集中并构成一定空间构像、与酶的活性直接相关的结构区域。 11. 蛋白质变性：蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。 12. 全酶：酶蛋白与辅因子结合成的完整分子。 13. 必需氨基酸：人或动物机体不能自身合成，必须由食物提供的氨基酸。二、填空题1. 磷脂包括(甘油磷脂)和（鞘磷脂）两种。 2. 大多数蛋白质在280nm 附近显示强的吸收，因此可以利用紫外吸收法测定蛋白质浓度。 3. 氨基酸在等电点时，主要以（兼性离子）形式存在，在pH > pI 的溶液中，大部分以（负）离子形式存在。 4. 能催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子组成、结构、理化性质和免疫性能等方面都存在明显差异的一组酶叫做同工酶。 5. 结合酶由酶蛋白与辅因子共同构成。其中，酶蛋白决定酶促反应的专一性，而辅因子决定酶促反应的类型。 6. 在生物体内可以作为脱氢酶的辅酶存在的两种B 族维生素是维生素B2和维生素PP 7. 目前比较好的解释氧化磷酸化作用机制的假说是化学渗透假说。 8. 葡萄糖有氧降解分成三个阶段，分别是（糖的裂解、醛氧化成酸、丙酮酸的氧化脱酸） 9. 胞液中的NADH 的再氧化有通过“穿梭机制”完成，其形式有(异柠檬酸穿梭作用、磷酸甘油穿梭作用、天冬氨酸穿梭作用） 10. β-氧化是氧化和水化、再氧化、硫解四个步骤的重复进行。 11.除了β-氧化以外，脂肪酸还可发生α-氧化或ω-氧化 12. 生物体内脂肪酸碳链的延伸由脂肪酸合酶复合体催化完成。脂肪酸合酶复合体催化缩合、还原、脱水还原四步反应。这四步反应构成一个循环。在脂肪酸合成过程，每经过一个循环，脂酰链延伸二个碳原子。 13. 氨是有毒的，人体主要通过丙氨酸和谷氨酰胺的形式将氨转运至肝脏合成尿素排出体外。 14. 嘌呤核苷酸从头合成的时候，首先合成磷酸核糖，然后进一步合成GMP和AMP。 15. 根据组成磷脂的醇类的不同，磷脂可以分成甘油磷脂和鞘磷脂两大类。 16. 生物膜的结构目前人们广泛接受的模型是液态镶嵌模型，组成生物膜的主要脂类是磷脂。 17. B 族维生素 B2 可以在生物体内形成FMN，作为脱氢酶的辅因子参与氧化还原反应，维生素B6可以在体内生成磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺，作为氨基酸脱羧、消旋和

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生物化学课程复习资料第一章：糖一、填空题 1．糖类是具有多羟基醛或多羟基酮结构的一大类化合物。根据其分子大小可分为单糖、__寡糖和多糖三大类。 5．蔗糖是由一分子D-葡萄糖和一分子D-果糖组成，它们之间通过α，β-1，2 糖苷键相连。 7．乳糖是由一分子D-葡萄糖和一分子D－半乳糖组成，它们之间通过β—1，4 糖苷键相连。 9．纤维素是由_ D-葡萄糖__组成，它们之间通过β—1，4 糖苷键相连。 12．人血液中含量最丰富的糖是_葡萄糖____，肝脏中含量最丰富的糖是__糖原___，肌肉中含量最丰富的糖是_糖原____。二、是非题 1．D-葡萄糖的对映体为L-葡萄糖，后者存在于自然界。错。L—葡萄糖不存在于自然界。 2．人体不仅能利用D-葡萄糖而且能利用L-葡萄糖。

第二章：脂质一、是非题 1 自然界常见的不饱和脂酸多具有反式结构。（错） 2 磷脂是中性脂（错） 3 磷脂酰胆碱是一种中性磷脂（对） 4 某细菌生长的最适温度是25℃，若把此细菌从25℃移到37℃的环境中，细菌细胞膜的流动性将增加。（对） 5 天然存在的甘油磷脂均为D构型。（错） 6 胆汁酸是固醇的衍生物，是一种重要的乳化剂。（对） 7 构成萜类化合物的基本成分是异戊二烯分子。（对） 8 胆固醇是动脉粥样硬化的元凶，血液中胆固醇含量愈低对机体健康愈有利。（错） 9 氧自由基及羟自由基作用于脂肪酸双键时产生氢过氧化合物。（对） 10 多不饱和脂肪酸中均含有共轭双键。（错）二、选择题 2 下列不属于脂的物质是（ D ） A 维生素E B 前列腺素 C 胆汁酸 D 甘油 3下列化合物中的哪个不属于脂类化合物（ D ） A 甘油三硬脂酸酯 B 胆固醇硬脂酸酯 C 羊毛蜡 D 石蜡 6下列哪个是饱和脂酸（ D ） A 油酸 B 亚油酸 C 花生四烯酸 D 棕榈酸

生物化学总结复习笔记

11章.蛋白质的降解和氨基酸的代谢1.蛋白质的酶促降解 1.1.细胞内蛋白质的降解一般认为真核细胞对蛋白质的降解有两个体系. 其一是溶酶体降解. 其二是依赖ATP,在细胞溶胶中以泛素标记的选择性蛋白质的降解. 1.2外源蛋白质的酶促降解外源蛋白质进入体内,必须先经过水解作用变为小分子的氨基酸,然后才能被吸收. 就高等动物来说,外界食物蛋白质经消化吸收的氨基酸和体内合成及组织蛋白质经降解的氨基酸,共同组成体内氨基酸代谢库.所谓氨基酸代谢库即指体内氨基酸的总量.氨基酸代谢库中的氨基酸大部分用于合成蛋白质,一部分可以作为能源,体内有一些非蛋白质的含氮化合物也是以某些氨基酸作为合成的原料. 2.氨基酸的分解代谢氨基酸的共同分解代谢途径包括脱氨基作用和脱羧基作用两个方面. 氨基酸经脱氨基作用生成氨及α-酮酸.氨基酸经脱羧基作用产生二氧化碳及胺.胺可随尿直接排出,也可在酶的作用下,转化为可被排出的物质和合成体内有用的物质. 氨基酸脱氨基的方式有氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用、

非氧化脱氨基作用和脱酰胺基作用. 3.氨的排泄方式水生动物排氨鸟类及爬行动物排尿酸哺乳动物排尿素尿素是哺乳动物蛋白质代谢的最终产物 10章.脂质代谢 1脂质的酶促水解 1.1三酰甘油的酶促水解三酰甘油是重要的储能物质.在脂肪酶的作用下水解为甘油和脂肪酸.甘油可氧化供能也可糖酵解途径生成糖.脂肪酸可彻底氧化供能. 1.2磷脂的酶促水解磷脂酶A1和A2分别专一的出去Sn-1位或sn-2位上的脂肪酸,生成的仅含有一个脂肪酸的产物称溶血磷脂.溶血磷脂是一种很强的表面活性剂,能使细胞膜和红细胞膜溶解. 2.脂肪酸的β-氧化作用 2.1 脂肪酸的β-氧化作用是指：脂肪酸在氧化分解时,碳链的断裂发生在脂肪酸的β 位,即脂肪酸的碳链的断裂方式是每次切除2个碳原子.

中考复习资料生物化学重点

中考复习资料生物化学重点生物化学是生命科学的一个重要分支，它研究生物体在分子层次上的结构、组成、代谢、调节等方面的内容。在中考中，生物化学是一个非常重要的考点，作为考生必须要掌握的基础知识点。下面就来共同学习一下中考复习资料生物化学的重点。 1. 主要化学元素主要化学元素是指构成生物体的基本元素。生物体的主要化学元素包括碳、氢、氧、氮、磷和硫。这些元素不仅构成了生物体的有机分子，而且还构成了无机物如水、盐酸等的分子。 2. 生物分子生物分子是构成生物体的有机分子，主要包括糖类、脂质、蛋白质和核酸四大类。其中，糖类是构成有机体能量来源的重要物质，其次是蛋白质，负责构成有机体的细胞、器官和结缔组织等。其它的还包括松香酸、沥青酸等。 3. 酶的作用及分类

所谓酶，就是催化反应的生物分子，可以促进化学反应，使其进程更快。酶主要可以分为水解酶、氧化还原酶和转移酶三类。不同的酶对于化学反应的催化作用也不尽相同。 4. 食物消化和营养吸收生物体的营养吸收和食物消化是生命体系中至关重要的一环。食物消化包括口腔内消化、胃消化和肠消化三个阶段，其中，胃消化主要作用是利用胃酸对食物进行分解。而营养吸收则主要是在小肠中完成的，通过脂肪分解酶、肠酯酶等进行的。 5. 细胞呼吸细胞呼吸是生物体产生能量的重要过程，其主要过程是糖类分子氧化。主要途径包括糖类分子的糖酵解、三羧酸循环和氧化磷酸化过程。通过这种方式，细胞可以产生充足的能量，维持生命体系的正常运行。 6. 其它重要的生物化学知识点

除了以上几个基本的生物化学知识点外，中考中还涉及到一些其它的重要知识点。比如水的物理性质，芳香族化合物、主要维生素的作用原理等等。这些知识点必须深入掌握，才能在中考中取得较好的成绩。总之，生物化学是一个非常重要的中考考点，考生必须要掌握好相关的知识点。只有深入了解其中的原理和概念，才有可能在中考中取得更好的成绩。同时，考生还应该多做习题，不断巩固和提高自己的学习水平。

生物化学期末重点复习资料

生物化学期末重点复习资料对于生物化学这门复合型的科学来说，期末考试的准备是非常重要的。要想成功应对考试，理解生命的化学原理是必不可少的。下面是一些关于生物化学期末重点复习资料的建议。核酸和蛋白质在生物化学的世界中，核酸和蛋白质是最重要的两类分子。要想成功应对期末考试，就必须掌握它们的基本结构和功能。核酸是由核苷酸单元组成的，它们分为DNA和RNA两种类型。DNA 分子是一个由四种碱基（腺嘌呤，胸腺嘧啶、鸟嘌呤和胞嘧啶）组成的双链分子。RNA分子是单链的，由三种碱基（腺嘌呤，胸腺嘧啶和尿嘧啶）组成。蛋白质是在生命中扮演最重要角色的分子之一。它在生物体内起到诸多重要的功能，如催化代谢反应，传递信号和支持细胞结构。蛋白质是由数十甚至数百个氨基酸单元组成的，这些单元通过肽键相互连接。

糖类和代谢糖类是生命中极其重要的物质，在细胞中提供能量支持代谢。要想应对期末考试，必须掌握糖类的基本结构和功能。糖类分为简单糖和复合糖两种类型。简单糖是单一的单糖分子，如葡萄糖、果糖和半乳糖。复合糖是由多种类型的单糖组成的，如淀粉和纤维素。代谢是指细胞利用食物中的营养元素和氧气来生产和维持生命所需的能量和物质，这是其中很重要的一部分。代谢分为两种类型，即有氧代谢和无氧代谢。前者需要氧气参与，后者则不需要。酶和能量酶是帮助加速生物代谢反应的重要分子。掌握酶基本结构和其与酶促反应的关系对于期末考试中的生物化学问题至关重要。

能量是维持生命的另一个重要组成部分，而ATP是维持细胞生命所需的主要能量来源。在期末考试时，了解ATP的不同成分及其在代谢中的作用非常关键。总的来说，生物化学期末考试的准备需要对生命的基本组成和其基本功能有深刻的理解。对于以上提到的生物化学领域中的知识，掌握得越牢靠，考试的成功率就会越高。

生物化学复习要点

生物化学复习要点第二篇新陈代谢 1.EMP, TCA发生部位？关键调控点，调控酶？底物磷酸化的部位？产氢的部位？脱羧部位？ EMP：（1）反应部位：胞液（2）关键酶：己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1，丙酮酸激酶在糖酵解过程发生了两次底物水平磷酸化反应，一次是1，3-二磷酸甘油酸生成3-磷酸甘油酸的反应，另外是磷酸烯醇式丙酮酸生成丙酮酸的反应。 TCA：（1）进行部位：线粒体（2）关键酶：柠檬酸合酶，异柠檬酸脱氢酶， -酮戊二酸脱氢酶复合体三羧酸循环中只有一步底物水平磷酸化，就是琥珀酰CoA生成琥珀酸的反应。

果酸穿梭机制，38mol；骨骼肌、神经系统，磷酸甘油穿梭机制36mol）。

3.糖异生的关键步骤？丙酮酸生成草酰乙酸的反应 4.糖原合成与分解的关键酶、步骤？合成过程：关键酶：糖原合酶。代谢过程：关键酶：糖原磷酸化酶。 ●合成过程： ●分解过程： 5.HMP途径的生理意义？ 1)磷酸戊糖途径是体内利用葡萄糖生成5-磷酸核糖的唯一途径。为体内核酸的合成提供了原料。 2)NADPH的生成及其功用：磷酸戊糖途径的另一主要生理意义是提供细胞合成代谢所需的 NADPH。 NADPH的功用：在脂肪酸及胆固醇等物质的生物合成中提供氢，作为供氢体。 NADPH作为谷胱甘肽还原酶的辅酶，对于维持细胞中还原型谷胱甘肽（G-SH）的正常含量，从而对维持细胞特别是红细胞的完整性有重要作用。 ●NADPH参与肝脏内的生理转化反应。 3)通过磷酸戊糖途径中的转酮醇基及转醛醇基反应，使丙糖，丁糖，戊糖，己糖，庚糖在体内得以互相转变。 6.丙酮酸脱氢酶系包括哪几种？丙酮酸脱氢酶（E1），二氢硫辛酰胺转乙酰酶（E2），二氢硫辛酰胺脱氢酶（E3） 7.呼吸链？呼吸链的组分（哪些是传氢体？哪些是传电子体？），由递氢体或递电子体在线粒体内膜上按一定顺序排列组成的连锁反应体系称为电子传递链。它与细胞摄取氧的呼吸过程相关，故又称呼吸链电子传递体：细胞色素、铁硫蛋白、CoQ 传氢体：黄素蛋白，NADH 8.底物磷酸化？氧化磷酸化？P/O? ●底物水平磷酸化（substrate level phoaphorylation）：高能化合物在进行反应的过程中，将能量转给ADP生成ATP。