Fmoc系列保护氨基酸的制备研究
氨基酸总结
氨基酸的分类及其结构
甘氨酸：无手性C 颉氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸：大脂肪侧链 脯氨酸：唯一成环氨基酸，氨基酸的侧链既与α-碳原子结合又与α-氨基N-原子结合，缺少H-bond donor，无法形成α螺旋结构 苯丙氨酸：侧链有芳香环,疏水氨基酸 络氨酸：酪氨酸的芳香环有一个羟基。与其他氨基酸侧链呈化学惰性相比，酪氨酸的羟基有化学反应性，疏水性弱。 色氨酸：吲哚基团替代丙氨酸侧链的氢原子。吲哚基团有的两个环融合在一起，一个环有NH基团。有NH故疏水性弱。 丝氨酸：侧链有极性但不带电荷。侧链有羟基与脂肪链相连。亲水，其反应活性比丙氨酸和颉氨酸大得多。 苏氨酸：侧链有极性但不带电荷。侧链有羟基与脂肪链相连。亲水，其反应活性比丙氨酸和颉氨酸大得多。有第二个不对称碳原子，但蛋白质的苏氨酸只有一种构型。 天冬酰胺、谷氨酰胺：极性但不带电荷。含酰胺的极性氨基酸 半胱氨酸：极性不带电。结构上类似苏氨酸，但是用巯基替代了羟基。巯基比羟基活泼。一对巯基靠近可以形成二硫键，稳定蛋白质的结构。 赖氨酸：带电荷的氨基酸，高度亲水，侧链长，末端是氨基，在中性pH时侧链末端带正电荷。 精氨酸：带电荷，高度亲水，侧链长，末端是胍基，在中性pH时侧链末端带正电荷。 组氨酸：带电荷，高度亲水，侧链含有咪唑基，咪唑基是芳香环，也能被质子化后带正电荷。咪唑的pKa值接近于6，在中性pH附近的溶液中咪唑基既可以质子化也可以不带电荷，实际情况取决于咪唑基团所在的局部环境。组氨酸常在酶的活性中心。在酶促反应中咪唑环既可以结合质子，有可以释放质子。 天冬氨酸：酸性氨酸。常被称为天冬氨酸盐，主要是强调在生理pH溶液中侧链基团解离，因此带负电荷。在有些蛋白质中这两种氨基酸的作用是接受质子，对蛋白质功能起重要作用。 谷氨酸：酸性氨酸。常被称为谷氨酸盐，主要是强调在生理pH溶液中侧链基团解离，因此带负电荷。在有些蛋白质中这两种氨基酸的作用是接受质子，对蛋白质功能起重要作用。 天津理工大学化学化工学院XJC编辑
20种常见氨基酸的名称和结构式
20种常见氨基酸的名称和结构式 名称英文缩写结构式 非极性氨基酸 甘氨酸Glycine Gly G CH2COO NH3 丙氨酸Alanine Ala A CH COO NH3 CH3 亮氨酸* Leucine Leu L CHCOO NH3 (CH3)2CHCH2 异亮氨酸* Isoleucine Ile I CHCOO NH3 CH3CH2CH CH3 缬氨酸* Valine Val V CHCOO NH3 (CH3)2CH 脯氨酸Proline Pro P COO N H H 苯丙氨酸* Phenylalanine Phe F CHCOO NH3 CH2 蛋(甲硫)氨酸* Methionine Met M CHCOO NH3 CH3SCH2CH2 色氨酸*Tryptophan Trp W N CH2CH COO NH3 H 非电离的极性氨基酸 丝氨酸Serine Ser S CHCOO NH3 HOCH2
谷氨酰胺 Glutamine Gln Q CH 2CH 2CHCOO NH 3H 2N C O 苏氨酸* Threonine Thr T CHCOO NH 3 CH 3CH OH 半胱氨酸 Cysteine Cys C CHCOO NH 3HSCH 2 天冬酰胺 Asparagine Asn N CH 2CHCOO NH 3H 2N C O 酪氨酸 Tyrosine Tyr Y CHCOO NH 3CH 2HO 酸性氨基酸 天冬氨酸 Aspartic acid Asp D 3HOOCCH 2CHCOO 谷氨酸 Glutamic acid Glu E CHCOO NH 3HOOCCH 2CH 2 碱性氨基酸 赖氨酸* Lysine Lys K CHCOO NH 2CH 2CH 2CH 2CH 2NH 3 精氨酸 Arginine Arg R H 2N C CHCOO NH 2NHCH 2CH 2CH 2NH 2 组氨酸 Histidine His H N CH 2CH COO NH 3N * 为必需氨基酸
氨基酸的侧链保护基团.doc
氨基酸的侧链保护基团 氨基酸 侧链官能团 保护基 保护基结构式 保护基脱除条件 Asp/ Glu OH O OtBu O O 90%TFA ，30min OAll O O Pb(Ph 3P)4-AcOH-NMM ；Pb(Ph 3P)4-PhSiH 3 in DCM ， 10-30min Asn/ Gln NH 2O Trt N H 90%TFA ，30-60min Cys SH Trt S 90%TFA ，30-60min Acm S N H O Hg(Ⅱ)；Ag(Ⅰ)； Tl(Ⅲ)； Ph （SO ）Ph-CH 3SiCl 3 tBu S HF （20℃）；Hg(Ⅱ)； Ph （SO ）Ph-CH 3SiCl 3 StBu S S RSH ，Bu 3P Other reducing agents
Mmt 0.5-1%TFA in DCM-TES （95：5），30min ； 3%TFA ，5-10min Tmob MeO OMe OMe 5%TFA-3% TES in DCM His NH N τπ Trt N τ 50%TFA in DCM ，30min Lys/ Orn NH 2 Boc N H O 90%TFA ，30-60min Alloc O N H O Pb(Ph 3P)4（0.1eq ）-PhSiH 3 （24eq ）in DCM ，10min Mtt N H 1%TFA in DCM ，30min ； AcOH-TFE-DCM(1:2:7) Dde 2%水合肼 in DMF ， 5-10min Ser/ OH tBu O 90%TFA ，30min
2021年二十种氨基酸结构式
20种常见氨基酸的名称和结构式 欧阳光明（2021.03.07） 名称中文缩 写 英文缩写结构式 非极性氨基酸 甘氨酸(a氨基乙酸) Glycine 甘Gly G 丙氨酸(a氨基丙酸) Alanine 丙Ala A 亮氨酸(g甲基a氨基戊酸)* Leucine 亮Leu L 异亮氨酸(b甲基a氨基戊酸)* Isoleucine 异亮Ile I 缬氨酸(b甲基a氨基丁酸)* Valine 缬Val V 脯氨酸(a四氢吡咯甲酸) Proline 脯Pro P 苯丙氨酸(b苯基a氨基丙酸)* Phenylalanine 苯丙Phe F 蛋(甲硫)氨酸(a氨基g甲硫基戊酸) * Methionine 蛋Met M
色氨酸[a氨基b(3吲哚基)丙酸]* 色Trp W Tryptophan 非电离的极性氨基酸 丝氨酸(a氨基b羟基丙酸) 丝Ser S Serine 谷氨酰胺(a氨基戊酰胺酸) 谷胺Gln Q Glutamine 苏氨酸(a氨基b羟基丁酸)* 苏Thr T Threonine 半胱氨酸(a氨基b巯基丙酸) 半胱Cys C Cysteine 天冬酰胺(a氨基丁酰胺酸) 天胺Asn N Asparagine 酪氨酸(a氨基b对羟苯基丙酸) 酪Tyr Y Tyrosine 酸性氨基酸 天冬氨酸(a氨基丁二酸) 天Asp D Aspartic acid 谷氨酸(a氨基戊二酸) 谷Glu E Glutamic acid 碱性氨基酸
赖氨酸(a,w二氨基己酸)* 赖Lys K Lysine 精氨酸(a氨基d胍基戊酸) 精Arg R Arginine 组氨酸[a氨基b(4咪唑基)丙酸] 组His H Histidine
20种氨基酸的缩写
20种氨基酸缩写，结构，特性，记忆口诀 体内20种氨基酸按理化性质可分为4组: ①非极性、疏水性氨基酸：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸和脯氨酸。 ②极性、中性氨基酸：色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺和苏氨酸。 ③酸性的氨基酸：天冬氨酸和谷氨酸。 ④碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸和组氨酸。 中文名称英文名称三字母缩写单字母符号 甘氨酸Glyc ine Gly G 丙氨酸Ala nine Ala A 缬氨酸Vali ne Val V 亮氨酸Leuc ine Leu L
异亮氨酸 Isoleuc ine Ile I 脯氨酸 Proli ne Pro P 苯丙氨酸 Pheny lala nine Phe F 酪氨酸 Tyros ine Tyr Y 色氨酸 Tryptophan Trp W 丝氨酸 Seri ne Ser S 苏氨酸 Thre onine Thr T 1 半胱氨酸 1 Cyst ine Cys C 蛋氨酸 Methio nine Met M 天冬酰胺 Asp arag ine Asn N 谷氨酰胺 Glutarni ne Gin Q
速记氨基酸英文缩写 2008-08-20 14:27 氨基酸记忆口诀 1、必须氨基酸：携一本蛋色书来［缬氨酸，异亮（亮）氨酸，苯丙
2、半必须氨基酸：半斤组［精（斤）氨酸，组氨酸］ 3、含硫氨基酸：硫甲硫，胱半胱［甲硫氨酸，半胱氨酸，胱氨酸］ 4、芳香族氨基酸：老芳本色［酪氨酸，苯丙氨酸，色氨酸］ 5、支链氨基酸：支姐，亮一亮［缬氨酸，亮氨酸，异亮氨酸］ 6、非极性疏水性氨基酸：非姐，脯亮一亮，（给你）本饼干［缬氨 7、酸性氨基酸：酸谷天（三伏天）［谷氨酸，天冬氨酸］
20种常见氨基酸的名称、结构及分类
20种常见氨基酸的名称和结构式 名称中文英文缩写结构式等电点非极性氨基酸 丙氨酸 (α-氨基丙酸) Alanine 丙Ala A CH COO NH3 CH3 6.02 缬氨酸 (β-甲基-α-氨基丁酸) *Valine 缬Val V CHCOO NH3 (CH3)2CH 5.97 亮氨酸 (γ-甲基-α-氨基戊酸) *Leucine 亮Leu L CHCOO NH3 (CH3)2CHCH2 5.98 异亮氨酸 (β-甲基-α-氨基戊酸) *Isoleucine 异亮Ile I CHCOO NH3 CH3CH2CH CH3 6.02 苯丙氨酸 (β-苯基-α-氨基丙酸) *Phenylalanine 苯丙Phe F CHCOO NH3 CH2 5.48 色氨酸 [α-氨基-β-(3-吲哚基)丙 酸] *Tryptophan 色Trp W N CH2CH COO NH3 H 5.89 蛋(甲硫)氨酸 (α-氨基-γ-甲硫基戊酸) *Methionine 蛋 （甲硫） Met M CHCOO NH3 CH3SCH2CH2 5.75 脯氨酸 (α-四氢吡咯甲酸) Proline 脯Pro P COO N H H 6.30 非电离的极性氨基酸 甘氨酸 (α-氨基乙酸) Glycine 甘Gly G CH2COO NH3 5.97 丝氨酸 (α-氨基-β-羟基丙酸) Serine 丝Ser S CHCOO NH3 HOCH2 5.68 苏氨酸 (α-氨基-β-羟基丁酸) *Threonine 苏Thr T CHCOO NH3 CH3CH OH 6.53
半胱氨酸 (α-氨基-β-巯基丙酸) Cysteine 半胱Cys C CHCOO NH3 HSCH2 5.02 酪氨酸 (α-氨基-β-对羟苯基丙 酸) Tyrosine 酪Tyr Y CHCOO NH3 CH2 HO 5.66 天冬酰胺 (α-氨基丁酰胺酸) Asparagine 天胺Asn N CH2CHCOO NH3 H2N C O 5.41 谷氨酰胺 (α-氨基戊酰胺酸) Glutamine 谷胺Gln Q CH2CH2CHCOO NH3 H2N C O 5.65 碱性氨基酸组氨酸 [α-氨基-β-(4-咪唑基)丙 酸] Histidine 组His H N CH2CH COO NH3 H N7.59 赖氨酸 (α,ω-二氨基己酸) *Lysine 赖Lys K CHCOO NH2 CH2CH2CH2CH2 NH39.74 精氨酸 (α-氨基-δ-胍基戊酸) Arginine 精Arg R H 2 N C CHCOO NH2 NHCH2CH2CH2 NH210.76 酸性氨基酸天冬氨酸 (α-氨基丁二酸) Aspartic acid 天冬Asp D NH3 HOOCCH2CHCOO 2.97 谷氨酸 (α-氨基戊二酸) Glutamic acid 谷Glu E CHCOO NH3 HOOCCH2CH2 3.22 带“*”为必需氨基酸
氨基酸的保护
保护氨基酸：是指氨基酸的功能基团与其它基团反应而封闭了氨基酸功能基 团活性的氨基酸衍生物，都能叫保护氨基酸。包括a氨基和羧基，以及侧链功能基团。 氨基保护基的选择策略: 选择一个氨基保护基时，必须仔细考虑到所有的反应物，反应条件及所设计的反应过程中会涉及的底物中的官能团。 最好的是不保护. 若需要保护,选择最容易上和脱的保护基,当几个保护基需要同时被除去时，用相同的保护基来保护不同的官能团是非常有效。要选择性去除保护基时，就只能采用不同种类的保护基。 要对所有的反应官能团作出评估，确定哪些在所设定的反应条件下是不稳定并需要加以保护的，选择能和反应条件相匹配的氨基保护基。 还要从电子和立体的因素去考虑对保护的生成和去除速率的选择性 如果难以找到合适的保护基，要么适当调整反应路线使官能团不再需要保护或使原来在反应中会起反应的保护基成为稳定的；要么重新设计路线，看是否有可能应用前体官能团（如硝基等）；或者设计出新的不需要保护基的合成路线。 Ⅰ氨基酸的保护基（保护羧基） （一）叔丁基tBu - (tert-butyl) ester 标准保护程序： 在N-保护的氨基酸的溶液中，加入DMAP（0.5当量）和叔丁醇（1.2当量）在干燥的DCM （DCM是一氧化二碳？），0℃在惰性气氛下，加入EDCI（1.1当量），并搅拌2小时。然后将混合物在室温下，搅拌直到TLC通过（通常是14小时），在真空下浓缩。将残余物再溶解在乙酸乙酯中，用水萃取两次，然后用饱和碳酸氢钠水溶液萃取两次。将有机溶液干燥（硫酸镁）并真空浓缩。如果必要将残留物通过快速色谱法（SiO）纯化。 脱保护： 将该化合物溶解在甲酸中在室温下搅拌直至反应完成（TLC通过）（通常是12小时）。然后将溶液浓缩，并重复加入甲苯浓缩数次。如有必要，可以将所得残余物通过快速色谱法（SiO）进行纯化。 (二）苄基Bn - (benzyl) ester 标准保护程序： 氨基酸在惰性气氛下搅拌用无水THF和O的苄基N，N'-diisopropylisourea（见文献进行合成）在室温下，直到完成通过TLC（通常为2天）。将混合物冷却至-20℃，并过滤。将滤液真空浓缩，并在必要时通过快速色谱法（SiO）纯化。 去除 氨基酸衍生物溶解在1:1的甲醇：叔丁醇和Pd（OH）2-C在氢气气氛下加入。将混合物搅拌，直到完全通过TLC（通常>3小时），然后过滤并浓缩。将所得残余物然后可以通过快
20种常见氨基酸的名称和结构式
20种常见氨基酸的名称和结构式 名称中文 缩写 英文缩写结构式 非极性氨基酸 甘氨酸Glycine 甘Gly G CH2COO NH3 丙氨酸Alanine 丙Ala A CH COO NH3 CH3 亮氨酸* Leucine 亮Leu L CHCOO NH3 (CH3)2CHCH2 异亮氨酸* Isoleucine 异亮Ile I CHCOO NH3 CH3CH2CH CH3 缬氨酸* Valine 缬Val V CHCOO NH3 (CH3)2CH 脯氨酸Proline 脯Pro P COO N H H 苯丙氨酸* Phenylalanine 苯丙Phe F CHCOO NH3 CH2 蛋(甲硫)氨酸* Methionine 蛋Met M CHCOO NH3 CH3SCH2CH2
色氨酸* Tryptophan 色Trp W N CH2CH COO NH3 H 非电离的极性氨基酸 丝氨酸Serine 丝Ser S CHCOO NH3 HOCH2 谷氨酰胺Glutamine 谷胺Gln Q CH2CH2CHCOO NH3 H2N C O 苏氨酸* Threonine 苏Thr T CHCOO NH3 CH3CH OH 半胱氨酸Cysteine 半胱Cys C CHCOO NH3 HSCH2 天冬酰胺Asparagine 天胺Asn N CH2CHCOO NH3 H2N C O 酪氨酸Tyrosine 酪Tyr Y CHCOO NH3 CH2 HO 酸性氨基酸 天冬氨酸Aspartic acid 天Asp D NH3 HOOCCH2CHCOO 谷氨酸Glutamic acid 谷Glu E CHCOO NH3 HOOCCH2CH2
有关官能团的保护
有机合成中的基团保护、导向基(高考必备） （一）基团保护 在有机合成中，些不希望起反应的官能团,在反应试剂或反应条件的影响下而产生副反应，这样就不能达到预计的合成目标，因此，必须采取对这些基团进行保护，完成合成后再除去保护基，使其复原。 对保护措施一定要符合下列要求：①只对要保护的基团发生反应，而对其他基团不反应；②反应较容易进行，精制容易；③保护基易脱除，在除去保护基时，不影响其他基团。 下面只简略介绍要保护的基团的方法。 1、羟基的保护 在进行氧化反应或某些在碱性条件进行的反应，往往要对羟基进行保护。如防止羟基受碱的影响，可用成醚反应。 防止羟基氧化可用酯化反应。 2、对氨基的保护 氨基是个很活泼的基团，在进行氧化、烷基化、磺化、硝化、卤化等反应时往往要对氨基进行保护。 （1）乙酰化 （2）对NR 2可以加H + 质子化形成季铵盐，– NH 2也可加H + 成 – NH 3而 保护。 3、对羰基的保护 羰基，特别是醛基，在进行氧化反应或遇碱时，往往要进行保护。对羰基的保护一般采用缩醛或缩酮反应。 4、对羧基的保护 羧基在高温或遇碱性试剂时，有时也需要保护，对羧基的保护最常用的是酯 – OH –OR – NH 2 CH 3 COCl 或酸酐 –NH 2－C －CH 3 O –COOH + R –OH – COOR H + –CHO + 2ROH – CH(OR)2 H + －O －C －R O – OH
化反应。 5、对不饱和碳碳键的保护 碳碳重键易被氧化，对它们的保护主要要加成使之达到饱和。 （二）导向基 在有机合成中，往往要“借”某个基团的作用使其达到预定的目的，预定目的达到后，再把借来的基团去掉，恢复本来面貌，这个“借”用基团 我们叫“导向基”。当然这样的基团，要符合易“借”和易去掉的原则，如由苯合成1,3,5 – 三溴苯,在苯的亲电取代反应中，溴是邻、对位取代基，而1,3,5 – 三溴苯互居间位，显然不是由溴的定位效应能引起的。但如苯上有一个强的邻、对位定位基存在，它的定位效应比溴的定位效应强，使溴进入它的邻、对位，这样溴就会呈间位，而苯环上原来并无此类基团，显然要在合成时首先引入，完成任务后，再把它去掉，恰好氨基能完成这样的任务，因为它是一个强的邻、对位定位基，它可如下引入: – H → – NO 2 → – NH 2 ，同时氨基也容易去掉：– NH 2 → – N 2 → – H 因此，它的合成路线是： 根据导向基团的目的不同，可分为下列几种情况： 1、致活导向 假如要合成 可以用 但这种方法产率低，因为丙酮两个甲基活性一样，会有副反应发生： 但在丙酮的一个甲基上导入一个致活基团，使两个甲基上的氢的活性有显著 O C 6H 5 O + C 6H 5 Br O C 6H 5 C 6H 5 Br O C 2H 5ONa O O COOC 2H 5 1）H 3O O O C 6H 5 C 6H 5 Br 碱 C 6H 5 Br 碱 O C 6H 5 C 6H 5 O
氨基酸保护
Carboxylic acid protection - [Bn ester] [Pfp ester] [Me ester] [Allyl ester] [tButyl ester] [PMB ester] [MEM ester] Amine protection (carbamates) - [Fmoc] [Boc] [Cbz] [Troc] Side Chain protections- [Boc] t Bu - (tert-butyl) ester Standard Protection Procedure To a solution of the N-protected amino acid, DMAP (0.5 eq), and tBuOH (1.2 eq) in dry DCM at 0° under an inert atmosphere, is added EDCI (1.1. eq) and stirred for 2 h. The mixture is then stirred at room temperature until complete by TLC (usually 14 h) and concentrated in vacuo. The residue is redissolved in ethyl acetate and extracted twice with water, then twice with aqueous saturated sodium bicarbonate. The organic solution is dried (magnesium sulfate) and concentrated in vacuo. The residue is purified by flash chromatography (SiO2) if necessary. Removal
第三章 氨基酸
第三章氨基酸 一、是非题 1 自然界的多肽物质均由L构型的氨基酸组成，完全没有例外（） 2 组氨酸是人体的一种半必需氨基酸（） 3 蛋白质中的所有的氨基酸（除甘氨酸外）都是左旋的（） 4 因甘氨酸在酸性或碱性水溶液中都能解离，所以可作中性PH缓冲液介质（） 5 脯氨酸与茚三酮反应生成紫色产物（） 6 高等生物体内常见的L型氨基酸中液包括多巴（dopa）（） 7 蛋白质中所有的组成氨基酸都可以用酸水解后用氨基酸分析定量测出（） 8 所有的氨基酸中，因碳原子是一个不对称原子，因此都具有旋光性（） 答案 1 .错 2. 对 3. 错 4. 错 5. 错 6. 对7. 错8. 错 二、填空题 1 精氨酸的pK1（COOH）值为2.17，pK2值为9.04，pK3值为12.98，其pI（等电点时的pH值）为。天冬氨酸的pK1（COOH）值为1.88，pK2（COOH）值为3.65，pK3（）值为9.60，其pI值为 2 苯丙氨酸是人体的必需氨基酸，这是因为 3 用分光光度计在280nm测定蛋白质有强烈吸收，主要是由于，和等氨基酸侧链基团起作用 4 已知某种氨基酸的pK1和pK2分别是2.34和9.69，它的pI是 5 氨基酸定量分析的经典方法是，氨基酸序列测定中最普遍的方法是法 答案 1 （11.02）（2.77） 2 （体内不能合成） 3（酪氨酸/Tyr）（色氨酸/Trp）（苯丙氨酸/Phe） 4（6.02） 5（茚三酮）（Edman/Val） 三、选择题 1.下列有关氨基酸的叙述，哪个是错误的? A.酪氨酸和苯丙氨酸都含有苯环 B.酪氨酸和丝氨酸都含羟基 C.亮氨酸和缬氨酸都是分支氨基酸 D.脯氨酸和酪氨酸都是非极性氨基酸 E.组氨酸、色氨酸和脯氨酸都是杂环氨基酸 2.下列哪一类氨基酸完全是非必需氨基酸? A.碱性氨基酸 B.含硫氨基酸 C.分支氨基酸
二十种氨基酸结构式教学内容
20种常见氨基酸的名称和结构式 中文缩 名称 英文缩写结构式 写 非极性氨基酸 甘氨酸(α-氨基乙酸) 甘Gly G Glycine 丙氨酸(α-氨基丙酸) 丙Ala A Alanine 亮氨酸(γ-甲基-α-氨基戊酸)* 亮Leu L Leucine 异亮氨酸(β-甲基-α-氨基戊酸)* 异亮Ile I Isoleucine 缬氨酸(β-甲基-α-氨基丁酸)* 缬Val V Valine 脯氨酸(α-四氢吡咯甲酸) 脯Pro P Proline 苯丙氨酸(β-苯基-α-氨基丙酸)* 苯丙Phe F Phenylalanine 蛋(甲硫)氨酸(α-氨基-γ-甲硫基戊酸) * 蛋Met M Methionine
色氨酸[α-氨基-β-(3-吲哚基)丙酸]* 色Trp W Tryptophan 非电离的极性氨基酸 丝氨酸(α-氨基-β-羟基丙酸) 丝Ser S Serine 谷氨酰胺(α-氨基戊酰胺酸) 谷胺Gln Q Glutamine 苏氨酸(α-氨基-β-羟基丁酸)* 苏Thr T Threonine 半胱氨酸(α-氨基-β-巯基丙酸) 半胱Cys C Cysteine 天冬酰胺(α-氨基丁酰胺酸) 天胺Asn N Asparagine 酪氨酸(α-氨基-β-对羟苯基丙酸) 酪Tyr Y Tyrosine 酸性氨基酸 天冬氨酸(α-氨基丁二酸) 天Asp D Aspartic acid
谷氨酸(α-氨基戊二酸) 谷Glu E Glutamic acid 碱性氨基酸 赖氨酸(α,ω-二氨基己酸)* 赖Lys K Lysine 精氨酸(α-氨基-δ-胍基戊酸) 精Arg R Arginine 组氨酸[α-氨基-β-(4-咪唑基)丙酸] 组His H Histidine
20种氨基酸缩写,结构,特性,记忆口诀
20种氨基酸缩写，结构，特性，记忆口诀
速记氨基酸英文缩写 2008-08-20 14:27 氨基酸记忆口诀 1、必须氨基酸：携一本蛋色书来［缬氨酸，异亮（亮）氨酸，苯丙氨酸，蛋氨酸，色氨酸（甲硫氨酸），苏氨酸，赖氨酸，］ 2、半必须氨基酸：半斤组［精（斤）氨酸，组氨酸］ 3、含硫氨基酸：硫甲硫，胱半胱［甲硫氨酸，半胱氨酸，胱氨酸］ 4、芳香族氨基酸：老芳本色［酪氨酸，苯丙氨酸，色氨酸］ 5、支链氨基酸：支姐，亮一亮［缬氨酸，亮氨酸，异亮氨酸］ 6、非极性疏水性氨基酸：非姐，脯亮一亮，（给你）本饼干［缬氨酸，脯氨酸，亮氨酸，异亮氨酸，苯丙氨酸，丙氨酸，甘氨酸］
7、酸性氨基酸：酸谷天（三伏天）［谷氨酸，天冬氨酸］ 8、碱性氨基酸：碱组精赖［组氨酸，精氨酸，赖氨酸］ 9、生糖氨基酸：姐，天天，哭哭（谷谷），脯（羟）脯，（要吃）半斤组蛋饼（和）钢丝［缬氨酸，天冬氨酸，天冬酰氨，谷氨酸，谷氨酰氨，脯（羟）脯氨酸，半胱氨酸，精氨酸，组氨酸，蛋氨酸，丙氨酸，甘氨酸，丝氨酸］ 10、生酮氨基酸：酮赖亮［赖氨酸，亮氨酸］ 11、生糖兼生酮氨基酸：一本老色书［异亮氨酸，苯丙氨酸，酪氨酸，色氨酸，苏氨酸］ 12、生成一碳单位氨基酸：一组色钢丝［组氨酸，色氨酸，甘氨酸，丝氨酸］ 生物化学 人体八种必须氨基酸（第一种较为顺口） 1.“一两色素本来淡些”（异亮氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、缬氨酸）。 2.“写一本胆量色素来”（缬氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、赖氨酸）。 3.鸡旦酥，晾（亮）一晾（异亮），本色赖。 生糖、生酮、生糖兼生酮氨基酸： 生酮+生糖兼生酮=“一两色素本来老”（异亮氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸、酪氨酸），其中生酮氨基酸为“亮赖”；除了这7个氨基酸外，其余均为生糖氨基酸。 酸性氨基酸： 天谷酸——天上的谷子很酸，（天冬氨酸、谷氨酸）； 碱性氨基酸： 赖精组——没什么好解释的，（Lys、Arg、His）。 芳香族氨基酸在280nm处有最大吸收峰 色老笨---只可意会不可言传，（色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸），顺序一定要记清，色>酪>苯丙
醚氨基及氨基酸的各种保护基及去保护方法大全
醚、氨基及氨基酸的各种保护基及去保护方法大全 （整理有详细操作） [Acetate] [Benzoatel] [Pivaloate] [Levulinate] [Back to Carb. Synthesis] Ac - (acetate) ester Standard Protection Procedure To a solution of the glycoside in dry pyridine (25 eq) under an inert atmosphere at room temperature, acetic anhydride (10 eq) is added and stirred until complete by TLC (usually 16 h). The reaction mixture is then poured into ice/water and extracted three times with chloroform. The combined organic layers are extracted with 3% HCl, saturated aqueous sodium bicarbonate, and water. The organic layer is then dried and concentrated in vacuo. The resulting residue is purified by flash chromatography (SiO2) if necessary. Removal
The glycoside is dissolved in methanol and a solution of sodium methoxide in methanol (0.1 eq per -OAc) is added drop wise at 0°. The solution is warmed to room temperature and stirred under an inert atmosphere until complete by TLC (usually within a few hours). Amberlite cationic exchange resin is then added with vigorous stirring until the pH of the mixture is neutral. The mixture is then filtered and concentrated. The resulting residue is purified by flash chromatography (SiO2) if necessary. OR The Glycoside is dissolved in methanol and hydrazine hydrate (15 eq per -OAc) is added in two portions over 1.5 hours. The solution is stirred at room temperature under an inert atmosphere until complete by TLC (usually 6 hours). The solution is then neutralized with glacial acetic acid. The mixture is filtered through celite and concentrated. The resulting residue is purified by flash chromatography (SiO2) if necessary. References J. Org. Chem., 1996, 61, 6442-6445. "Synthetic Methods for Carbohydrates" Lemieux, Ch 6, pg. 90-115. J. Chem. Soc., Perkin Trans. 1, 1996, 985-993.
Boc法_固相多肽合成
Boc法固相多肽合成 SPPS是以在不溶性聚合物支持体上按序添加ɑ-氨基和侧链保护的氨基酸为基础的。而Boc法则是以易酸解的Boc基团作为N-ɑ-保护基团。切除此保护基团后，下一个被保护氨基酸通过使用连接试剂或预先激活的受保护氨基酸衍生物添加上去。多肽链的C端通过一连接体与树脂相连，其依赖于不同的连接剂的使用而被切割成为多肽酸或多肽酰胺。通常选择性使用氨基酸侧链保护基团而使得切除树脂的同时切除这些侧链保护基团。 Boc基团用TFA切除。肽基树脂的最后切除和侧链保护基团的切除需要使用强酸，在Boc化学中使用HF酸或TFMSA。DCM和DMF是树脂脱保护耦联和洗涤的首选溶剂。 Boc法其缺点是反复使用TFA酸解脱保护会导致多肽复合物中易酸解的保护基团产生一些副反应，而且Boc基团的切割和脱保护要求使用危险的HF和昂贵的实验仪器，而这些都是研究者不愿使用的。 一般的Boc法固相合成方式描述如下。 一、树脂合成： 1、Peptide acid Merrifield Resin and PAM Resin 2、Peptide carboxamide MBHA Resin 二、肽链合成： 氨基酸的耦联同Fmoc SPPS 类似，不同的是氨基酸N末端保护基Boc的脱除。 N-端Boc基团的切除： 在HF切割以前须将 N-端Boc保护基团用TFA除去。因为它不仅会阻碍后面的HF切割除去t-bu基团，而且还会通过离子交换切除所有肽链中Boc基团保护的氨基酸。手工切割N-端Boc基团方法是用TFA/DCM比为1：1的溶液在室温条件下洗涤反应15分钟。 三、切割 无水HF是多肽中Boc树脂切割的常用试剂。在大多数Boc树脂多肽的所有的切割程序中HF是最通用和危害最小的。其主要缺点就是它的高毒性和反应活性，因此必须使用防HF头罩及切割仪器。其它的强酸如TFMSA和TMSOTF也能用
保护基团方法大全
Protecting Groups in Organic Synthesis
选择保护基的原则：
(1) 保护基的供应来源，包括经济程度。 (2) 保护基团必须能容易进行保护，且保护效率高。 (3) 保护基的引入对化合物的结构论证不致增加过量的复杂性， 如保护中忌讳产生新的手性中心。 (4) 保护以后的化合物必须承受的起以后进行的反应和后处理过 程。 (5) 保护基以后的化合物对分离、纯化、各种层析技术要稳定。 (6) 保护基团在高度专一的条件下能选择性、高效率地被除去。 (7) 去保护过程的副产物和产物能容易被分离。 呼之即来， 呼之即来，挥之即去。 挥之即去。 切莫请神容易， 切莫请神容易，送神难。 送神难。
羟基的保护基
1). 酯类保护基 t-BuCO (Piv); PhCO; MeCO; ClCH2CO et al.
OH HO OH OH
PivCl (1eq) Py-CH2Cl2 0-25 oC
HO
O
O
90% Nicolaou, K. C.; Webber, S. E. Synthesis, 1986, 453
酯类保护基的除去(cleavage) 碱性条件下水解， 水解能力： t-BuCO(Piv) < PhCO < MeCO < ClCH2CO 常用的碱：K2CO3, NH3, NH2NH2, Et3N, i-Pr2NEt et al 去除Piv一般用较强的强碱体系，如 KOH/H2O, LiAlH4, DIBAL, KBHEt3
OTBDMS TBDMSO O O OTBDMS
DIBAL(2.5eq) CH2Cl2, -78 oC
TBDMSO
OH
95% Nicolaou, K. C.; Webber, S. E. Synthesis, 1986, 453
20种常见氨基酸的名称和结构式
20种氨基酸缩写 体内20种氨基酸按理化性质可分为4组： ①非极性、疏水性氨基酸：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸和脯氨酸。 ②极性、中性氨基酸：色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺和苏氨酸。 ③酸性的氨基酸：天冬氨酸和谷氨酸。 ④碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸和组氨酸。 中文名称英文名称三字母缩写单字母符号 甘氨酸Glycine Gly G 丙氨酸Alanine Ala A 缬氨酸Valine Val V 亮氨酸Leucine Leu L 异亮氨酸Isoleucine Ile I 脯氨酸Proline Pro P 苯丙氨酸Phenylalanine Phe F 酪氨酸Tyrosine Tyr Y 色氨酸Tryptophan Trp W 丝氨酸Serine Ser S 苏氨酸Threonine Thr T 半胱氨酸Cystine Cys C 蛋氨酸Methionine Met M 天冬酰胺Asparagine Asn N 谷氨酰胺Glutarnine Gln Q 天冬氨酸Asparticacid Asp D 谷氨酸Glutamicacid Glu E 赖氨酸Lysine Lys K 精氨酸Arginine Arg R 组氨酸Histidine His H 氨基酸单字母表示法和三字母表示法不一致的： 苯丙氨酸：笨——F ool……F 赖氨酸：赖皮——砍（K an）他……K 精氨酸：精子——人（R en）……R 色氨酸：色狼——W olf……W 酪氨酸：奶酪——黄色（Y ellow）……Y 天冬氨酸：天——地（D i）……D 谷氨酸：谷子里面有很多酶——E nzyme……E 天冬酰胺：As n……N Asp/Asn：两个A加一块= B Glu/Gln：总是低人一头，排老末吧：Z 谷氨酰胺：Gln，虽然也是n, 无奈总排在“天冬”的后面，只好整个不一样的Q
氨基保护方法
氨基保护方法 胺类化合物对氧化和取代等反应都很敏感,为了使分子其它部位进行反应时氨基保持不变,通常需要用易于脱去的基团对氨基进行保护。例如,在肽和蛋白质的合成中常用氨基甲酸酯法保护氨基,而在生物碱及核苷酸的合成中用酰胺法保护含氮碱基。化学家们在肽的合成领域内,对已知保护基的相对优劣进行了比较并在继续寻找更有效的新保护基。除了肽的合成外,这些保护基在其它方面也有很多重要应用。 下面介绍保护氨基的一些主要方法和基团。 1 形成酰胺法 将胺变成取代酰胺是一个简便而应用非常广泛的氨基保护法。单酰基往往足以保护一级胺的氨基,使其在氧化、烷基化等反应中保持不变,但更完全的保护则是与二元酸形成的环状双酰化衍生物。常用的简单酰胺类化合物其稳定性大小顺序为甲酰基<乙酰基< 苯甲酰基。 酰胺易于从胺和酰氯或酸酐制备,并且比较稳定,传统上是通过在强酸性或碱性溶液中加热来实现保护基的脱除。由于若干基质,包括肽类、核苷酸和氨基糖,对这类脱除条件不稳定,故又研究出了一些其他脱除方法,其中有甲酰衍生物的还原法,甲酰基以及对羟苯基丙酰基衍生物的氧化法,苯酰基和对羟苯基丙酰基衍生物的电解法,卤代酰基、乙酰代乙酰基以及邻硝基、氨基、偶氮基或苄基衍生物等“辅助脱除法”,等等。 为了保护氨基,已经制备了很多N2酰基衍生物,上述的简单酰胺最常用,卤代乙酰基衍生物也常用。这些化合物对于温和的酸水解反应的活性随取代程度的增加而增加:乙酰基< 氯代乙酰基< 二氯乙酰基< 三氯乙酰基< 三氟乙酰基。此外,在核苷酸合成的磷酸化反应中,胞嘧啶、腺嘌呤和鸟嘌呤中的氨基是分别由对甲氧苯酰基、苯酰基和异丁酰或甲基丁酰基予以保护的,这些保护基是通过氨解脱除的。另外,伯胺能以酰胺的形式加以保护,这就防止了活化的N2乙酰氨基酸经过内酯中间体发生外消旋化。 111 甲酰衍生物 胺类化合物很容易进行甲酰化反应,常常仅用胺和98 %的甲酸制备。甲酸乙酸酐也是一个有用的甲酰化试剂。对于某些容易发生消旋化的氨基酸可用甲酸和N ,N′2双环己基碳二亚胺(DCC) 在0 ℃时进行甲酰化反应,也可用酯类进行氨解。 甲酰胺类是相当稳定的化合物,因此广泛应用于肽的合成。甲酰基的脱除也有很多方法,氧化或还原法脱酰反应均可被采用。N2甲酰衍生物用15 %过氧化氢水溶液处理,可以顺利地进行氧化脱解。用氢化钠在二甲氧基乙烷中回流可以代替用酸或碱水解去除酰基。 112 乙酰基及其衍生物 胺类化合物的乙酰化或取代乙酰衍生物是用酰氯、酸酐进行酰化或在二环己基碳二亚胺(DCC) 或焦亚磷酸四乙基酯存在下,直接与酸综合加以制备,有时也可用酯或硫酯氨解的方法;制备乙酰胺另一好的方法是用胺和乙烯酮〔15〕或异丙烯乙酸酯反应。如果用双烯酮〔17〕反应,则得到的是乙酰乙酰基衍生物。 用乙酰基保护氨基比用其他保护基要多。由于它比甲酰基更稳定,因此,在进行亲电取代、硝化、卤代等反应时常选择乙酰基来保护芳香胺。乙酰胺丙二酸酯也可用于合成α2氨基酸,但在脱乙酰基时所需的酸或碱性条件,可使分子内其他
20种天然氨基酸中英对应及结构特性整理
20种氨基酸 脂肪侧链aliphatic side较大的氨基酸是疏水的氨基酸，它们在水中将簇合而不与水接触，可溶，但水溶性较差，脂溶性好。水溶性蛋白质三维结构的稳定性来自于蛋白质疏水氨基酸侧链簇合，即疏水效应。 名称英文结构特性 甘氨酸glycine/?ɡla??sin,/无手性C 丙氨酸alanine/??l??nin/ 颉氨酸valine/?v?l?in/大脂肪侧链 亮氨酸leucine/?lu?sin/大脂肪侧链 异亮氨酸isoleuc ine/?a?s??lu?sin/大脂肪侧链
甲硫氨酸 methionine/me ?θai ?ni:n/ 大脂肪侧链 脯氨酸 proline/?pro?lin/ 苯丙氨酸 phenylalanine/?f ?n ?l ??l ??nin/ 侧链有芳香环,疏水氨基酸 络氨酸 tyrosine/?ta ?r ??sin/ 色氨酸 tryptophan/?tr ?pt ??f?n/ 丝氨酸 serine/?s ?r ?in / 苏氨酸 threonine/?θri??nin/ 天冬酰胺 asparagine/??sp?r ??d ?in/ 谷氨酰胺 glutamine/?ɡlut ??min/ 酪氨酸的芳香环有一个羟基。与其他氨基酸侧链呈化学惰性相
半胱氨酸cysteine/ s?st??in/ 胱氨酸cystine/?s?s?tin/ 赖氨酸lysine/?la??sin/ 精氨酸arginine/?ɑrd???nin/ 组氨酸histidine/?h?st??din/ 天冬氨酸aspartate/??spɑrtet/ 谷氨酸glutamate/?ɡlut??met/
氨基的保护及脱保护
经典化学合成反应标准操作氨基的保护及脱保护策略 编者：彭宪 药明康德新药开发有限公司化学合成部
目录 1．氨基的保护及脱保护概要 (2) 2．烷氧羰基类 2-1. 苄氧羰基（Cbz） (4) 2-2. 叔丁氧羰基（Boc）……………………………………………… 16 2-3. 笏甲氧羰基（Fmoc） (28) 2-4. 烯丙氧羰基（Alloc）………………………………………… 34 2-5. 三甲基硅乙氧羰基（Teoc）…………………………………… 36 2-6. 甲（或乙）氧羰基…………………………………………… 40 3．酰基类 3-1. 邻苯二甲酰基（Pht）…………………………………………… 43 3-2. 对甲苯磺酰基（Tos）………………………………………… 49 3-3. 三氟乙酰基（Tfa）………………………………………… 53 4．烷基类
4-1. 三苯甲基（Trt）……………………………………………… 57 4-2. 2,4-二甲氧基苄基（Dmb）…………………………………… 63 4-3. 对甲氧基苄基（PMB） (65) 4-4. 苄基（Bn） (70)
1．氨基的保护及脱保护概要 选择一个氨基保护基时，必须仔细考虑到所有的反应物，反应条件及所设计的反应过程中会涉及的所有官能团。首先，要对所有的反应官能团作出评估，确定哪些在所设定的反应条件下是不稳定并需要加以保护的，并在充分考虑保护基的性质的基础上，选择能和反应条件相匹配的氨基保护基。其次，当几个保护基需要同时被除去时，用相同的保护基来保护不同的官能团是非常有效（如苄基可保护羟基为醚，保护羧酸为酯，保护氨基为氨基甲酸酯）。要选择性去除保护基时，就只能采用不同种类的保护基（如一个Cbz保护的氨基可氢解除去，但对另一个Boc保护的氨基则是稳定的）。此外，还要从电子和立体的因素去考虑对保护的生成和去除速率的影响（如羧酸叔醇酯远比伯醇酯难以生成或除去）。最后，如果难以找到合适的保护基，要么适当调整反应路线使官能团不再需要保护或使原来在反应中会起反应的保护基成为稳定的；要么重新设计路线，看是否有可能应用前体官能团（如硝基，亚胺等）；或者设计出新的不需要保护基的合成路线。 在合成反应中，伯胺、仲氨、咪唑、吡咯、吲哚和其他芳香氮杂环中的氨基往往是需要进行保护的。已经使用过的氨基保护基很多，但归纳起来，可以分为烷氧羰基、酰基和烷基三大类。烷氧羰基使用最多，因为N-烷氧羰基保护的氨基酸在接肽时不易发生消旋化。伯胺、仲氨、咪唑、吡咯、吲哚和其他芳香氮氢都可以选择合适的保护基进行保护。下表列举了几种代表性的常用的氨基保护基。