病原生物学名解及问答
1抗生素：某些微生物代谢过程中产生的一类能抑制或杀死某些其他微生物或肿瘤细胞的物质，称为抗生素。
2热原质：又称致热源。是大多革兰阴性菌或少数革兰阳性菌合成的，极微量注入人体或动物体内，即可引起发热反应的物质。
3病原灭活：病毒受理化作用后失去感染性，称为灭活。
4立克次体：是一类严格细胞内寄生的原核细胞型微生物，是引起斑疹伤寒、恙虫病等传染病的病原体。
5脓毒血症：化脓性细菌侵入血流，在其中大量繁殖，并可通过血流到达机体其他器官或组织，产生新的化脓灶。如金黄色葡萄球菌的脓毒血症，可导致多发性肝脓肿、皮下脓肿、肾脓肿等。
6肥达实验：用已知的肠热症（伤寒）沙门菌O抗原和H抗原以及其他三种引起肠热症沙门菌的H抗原与病人血清做试管定量凝集实验，以测定病人血清中的相应抗体及其效价，协助肠热症与副肠热症的诊断的方法。
7消毒：指杀灭病原生物繁殖体（不包括等休眠状态）的技术措施与方法。
8灭菌：指杀灭一切生物（包括生物的繁殖形态及休眠形态）的技术措施与方法。
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9无菌操作：防止外界微生物进入进入人体或污染物品和局部环境的操作技术。
10败血症：细菌由局部病灶入血后，大量繁殖并产生毒素，引起全身中毒症状和病理变化，称为败血症。
11衣原体：是一类严格在真核细胞内寄生，有独特发育周期，能通过细菌滤器的原核细胞型微生物。
12菌落：细菌在固体培养基上生长，形成的由单个细菌分裂繁殖而成的肉眼可见的细菌集团
13质粒：是存在于细胞质中的细菌染色体外遗传物质，为不依赖于染色体而独立复制的环状闭合双链DNA分子。
14前噬菌体：温和噬菌体感染细菌后，将其基因整合于宿主染色体中，整合在细菌染色体中的噬菌体基因称为前噬菌体。
15干扰素：是病毒或者其它干扰素诱生剂刺激人或者动物产生的一类糖蛋白，具有抗病毒，抗肿瘤和免疫调节等作用。
16结核菌素实验：是应用结合菌素来测定机体对结合分枝杆菌是否存在Ⅳ型超敏反应的一种皮肤试验。（属于迟发型超敏反应，用结核菌素试剂作皮肤试验，感染过结核分枝杆菌或接种过卡介苗者，一般都出
生物意义：可有助于鉴定病原微生物、指导临床使用药物、研究细菌致病性。书12页
2：干扰素抗病毒的机理：(1)特点：1，抗病毒广谱性 2，有种属特异性 3，间接性。（2）机理：不直接杀伤细胞，而是作用于宿主细胞的基因，使之合成抗病毒蛋白。书140页
3：流感病毒变异与临床流行的关系：三型流感病毒中，最易发生变异的是甲型流感病毒，变异的物质基础是HA和NA，HA变异快。病毒的变异与流感的流行关系密切。流感病毒抗原有2种形式：1、抗原漂移。变异幅度小。HA、NA氨基酸的变异率小于1%，属于量变，由点突变造成，引起局部小中型流行。2、抗原转移。变异幅度大。HA氨基酸的变异率为20%-50%,属于质变，导致新亚型的出现。由于人群完全失去免疫力，往往引起流感大流行，甚至世界大流行。书148页或练习册60页
4：HIV病毒：传染源：HIV感染者。传播方式：性传播，体液传播，垂直
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8：5种导致食物中毒的病原体：肉毒梭菌、沙门氏菌、副溶血性弧菌、产气荚膜杆菌、金黄色葡萄球菌、大肠杆菌。。。。。。
9：5种可通过水平和垂直途径传播得病原体及所致疾病。1、HBV：急性肝炎、慢性肝炎、重症肝炎、原发性肝细胞癌。 2、HCV：急性肝炎、慢性肝炎、肝硬化。3、HIV：严重细胞免疫缺陷、严重的机会性感染、恶性肿瘤、神经系统异常。4、沙眼衣原体：沙眼或包涵体结膜炎或泌尿生殖道感染或性病淋巴肉芽肿。 5梅毒：淋病。
10、条件致病菌在什么情况下可以治病
答：（1）寄居部位的改变，如某些大肠杆菌是肠道内的常见菌，当它们进入泌尿道，就会引进泌尿道感染；
（2）机体免疫功能低下，常引起内源性感染；
（3）菌群失调，引起菌群失调症。
11、正常菌群有何生理作用
（1）拮抗作用：正常菌群在生物体的特定部位生长后，对其他的菌群有生物拮抗的作用。产生这种生物屏障的往往是一些厌氧菌。正常菌群通过紧密与黏膜上皮细胞结出来占领位置，由于在这些部位数量很大，在营养竞争中处于优势，并通过自身代谢来改变环境的pH值或释放抗生素，来抑制外来菌的生长。
（2）营养作用：正常菌群的存在影响着生物体的物质代谢与转化。如蛋白质、碳水化合物、脂肪及维生素的合成，胆汁的代谢、胆固醇的代谢及激素转化都有正常菌群的参与。
（3）免疫作用：正常菌群的抗源刺激可以使宿主产生免疫，从而减少了本身的危害。
（4）抗衰老作用
12、细菌的特殊结构有哪些，各有何生物意义
细菌的特殊结构有荚膜、鞭毛、菌毛和芽胞。
1.荚膜：其功能是：①对细菌具有保护作用；②致病作用；③抗原性；
④鉴别细菌的依据之一。
2.鞭毛：其功能是：①鉴定价值，鞭毛是细菌的运动器官，细菌能否运动可用于鉴定。②致病作用：鞭毛运动能增强细菌对宿主的侵害，因运动往往有化学趋向性，可避开有害环境或向高浓度环境的方向移动。③抗原性：鞭毛具有特殊H抗原，可用于血清学检查。
3.菌毛：普通菌毛是细菌的粘附器官，细菌藉菌毛的粘附作用使细菌牢固粘附在细胞上，并在细胞表面定居，导致感染。细菌的抗药性与某些细菌的毒力因子均可通过此种方式转移。
4.芽胞：其功能是：①芽胞的抵抗力很强；②芽胞在适宜条件可以发育成相应的细菌；③鉴定细菌的依据之一。
生物化学 名词解释问答题整理
名词解释 【肽键】 一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α-氨基发生缩合反应脱水成肽时形成的酰胺键。 【等电点（pI）】 蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH， 此时蛋白质或两性电解质解离成阴/阳离子的趋势和程度相等，呈电中性，在电场中的迁移率为零。符号为pI。 【融解温度（Tm）】又称解链温度， DNA变性是在一个相当窄的温度范围内完成的，在这一范围内，紫外光吸收值到达最大值的50%时的温度称为DNA的融解温度。（最大值是完全变性，最大值的50%则是双螺旋结构失去一半）融解温度依DNA种类而定，核苷酸链越长，GC含量越高则越增高。 【增色效应】 由于DNA变性引起的光吸收增加称为增色效应,也就是变性后，DNA溶液的紫外吸收作用增强的效应。 【必需基团】 酶分子整体构象中对于酶发挥活性所必需的基团。（教材） 酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。 【活性中心】 或称“活性部位”，是指必需基团（上述）在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的，能与底物发生特异性结合并将底物转化为产物的区域。 【米氏常数（Km）】 在酶促反应中，某一给定底物的动力学常数（由反应中每一步反应的速度常数所合成的）。根据米氏方程，其值是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。符号Km 。 【糖异生】 生物体将多种非糖物质（如氨基酸、丙酮酸、甘油）转变成糖（如葡萄糖，糖原）的过程，对维持血糖水平有重要意义。在哺乳动物中，肝与肾是糖异生的主要器官。 【糖酵解】 是指在氧气不足的条件下，葡萄糖或糖原分解为乳酸并产生少量能量的过程（生成少量ATP） 【酮体】
生物化学 名词解释
四、名词解释 1．peptide unit—肽单元，是指一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水生成的酰胺键称为肽键。参与肽键形成的6个原子（Ca 1、C、O、N、H、Ca2)位于同一平面，Ca 1和C a 2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成所谓的肽单元。 2．motif—模体，是具有特殊功能的超二级结构，由两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。一个模体总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊的功能。 3．cooperativity—协同效应，指一个亚基与其配体（Hb中的配体为O2）结合后，能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能力。如果能促进作用称为正协同效应；反之，则为负协同效应。 4．electrophoresis—电泳，指带电粒子在电场中向带相反电荷一极泳动的现象。 5．salt precipitation—盐析，指将中性盐加入蛋白质溶液中，使蛋白质水化膜脱去，电荷被中和，导致蛋白质在水溶液中的稳定因素去除而沉淀。 6．分子病—指蛋白质分子中起关键作用的氨基酸残基缺失或被替代，都会严重影响空间构象乃至生理功能，甚至导致疾病产生。这种蛋白质发生变异所导致的疾病，被称之为分子病。其病因为基因突变所致。 7．primary structure of protein—一级结构，是蛋白质分子中，从N-端到C-端的氨基酸排列顺序。 8．chromatography—层析，是蛋白质分离纯化的重要手段之一，待分离蛋白溶液（流动相）经过一种固态物质时，根据溶液中待分离的蛋白质颗粒大小、电荷多少及亲和力等，将待分离的蛋白质组分在两相中反复分配，并以不同的速度流经固定相而达到分离蛋白质的目的。 9．protein coagulation—蛋白质凝固作用，指蛋白质经强酸、强碱作用发生变性后，仍能溶解于强酸或强碱溶液中，若将pH调至等电点，则变性蛋白立即
生物化学名词解释和问答重点
名词解释 1)蛋白质变性：在某些物理或化学因素作用下，蛋白质的空间结构受到破坏，从而导致其 理化性质的改变和生物活性的丧失，称蛋白质变性。 2)蛋白质的一级结构：在蛋白质分子中，从N-端至C-端的氨基酸排列顺序及其连接方式 称为蛋白质的一级结构。 3)核苷酸：核苷或脱氧核苷中的戊糖的羟基与磷酸脱水后形成磷脂键，构成核苷酸或脱氧 核苷酸。 4)DNA的一级结构：指DNA分子中脱氧核苷酸从5’-末端到3’-末端的排列顺序。 5)维生素：一类维持人体正常生理功能所需的必需营养素，是人体内不能合成或合成量甚 少，必须有食物供给的一类低分子有机化合物。 6)全酶：结合酶由蛋白质部分组成，前者称为酶蛋白，后者称为辅助因子，酶蛋白和辅助 因子结合后形成的复合物称为全酶。 7)酶的活性中心：酶分子中的必需基团在其一级结构上可能相差甚远，但肽链经过盘绕、 折叠形成空间结构，这些基团可彼此靠近，形成具有特定空间结构的区域，能与底物分子特异结合并催化底物转换为产物，这一区域称为酶的活性中心。 8)竞争性抑制作用：竞争性抑制剂（Ι）与酶的底物结构相似，可与底物分子竞争酶的活 性中心，从而阻碍酶与底物结合形成中间产物，这种抑制作用称为竞争性抑制作用。9)生物氧化：有机化合物在体内进行一系列氧化分解，最终生成CO2和H2O并释放能量的过 程称为生物氧化。 10)氧化磷酸化：代谢物脱下氢，经线粒体氧化呼吸链电子传递释放能量，偶联驱动ADT磷 酸化生成ATP的过程，称为氧化磷酸化。 11)底物水平磷酸化：在底物被氧化的过程中，底物分子内部能量重新分布产生高能磷酸键 （或高能硫酯键），由此高能键提供能量使ADP（或GDP）磷酸化生成ATP（或GTP）的过程称为底物水平磷酸化。此过程与呼吸链的作用无关，以底物水平磷酸化方式只产生少量ATP。 12)呼吸链：物质代谢过程中脱下成对氢原子（2H）通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐 步传递，最终与氢结合生成水，同时释放能量，这个过程在细胞线粒体进行，与细胞呼吸有关，故将此传递链称为呼吸链。 13)无氧氧化：葡萄糖或糖原在无氧条件下分解成乳酸的过程，又称糖酵解。 14)有氧氧化：葡萄糖或糖原在有氧条件下彻底氧化分解成CO2和H2O释放大量能量的过程 15)糖异生：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程叫糖异生作用。 16)三羧酸循环：线在粒体中，乙酰CoA首先与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，然后经过一系列 的代谢反应，乙酰基被氧化分解，而草酰乙酸再生的循环反应过程。这一循环反应过程又称为柠檬酸循环或Krebs循环。 17)酮体：脂肪酸在肝细胞中β-氧化生成的乙酰CoA大部分缩合生成乙酰乙酸，β-羟丁酸， 和酮体，这三种物质统称为酮体。 18)必需脂肪酸：为人体生长所必需但有不能自身合成，必须从事物中摄取的脂肪酸。在脂 肪中有三种脂肪酸是人体所必需的，即亚油酸，亚麻酸，花生四烯酸。 19)脂肪酸的β-氧化：脂肪酸的β-氧化作用是脂肪酸在一系列酶的作用下，在α碳原子和 β碳原子之间断裂，β碳原子氧化成羧基生成含2个碳原子的乙酰CoA 和比原来少2 个碳原子的脂肪酸。 20)血桨脂蛋白：指哺乳动物血浆(尤其是人)中的脂-蛋白质复合物。血浆脂蛋白可以把脂 类(三酰甘油、磷脂、胆固醇)从一个器官运输到另一个器官。 21)必需氨基酸：人体内有8种氨基酸不能合成，这些体内需要而又不能自身合成，必须有
生物化学(1.2)--名称解释与问答题
第三章 酶 名词解释 酶(enzyme) 酶的活性中心(activecenter) 单纯酶(simpleenzyme) 金属激活酶(metalactivatedenzyme) 辅酶(coenzyme) 辅基(prostheticgroup) 酶的必需基团(essentialgroup) 结合基团(bindinggroup) 催化基团(catalyticgroup) 同工酶(isoenzyme) 酶的特异性(enzyme specifity) 米氏常数(Michaelis constant，Km) 酶的不可逆抑制(irreversibleinhibition) 酶的抑制剂(enzymeinhibitor) 酶的反竞争性抑制(uncompetitiveinhibition) 酶的激活剂(activator) 酶原(zymogen) 变构效应(allostericeffect) 问答题 1. 什么是酶蛋白、辅酶、活性部位?它们在酶催化反应中起何作用? 2. 何谓酶的抑制剂?酶的抑制剂的主要类别及其特点是什么? 3. 简要比较三种可逆性抑制作用的特点。 4. 用酶的竞争性抑制作用的原理，说明磺胺类药物的作用机制。 5. 影响酶促反应速度的因素有哪些?它们各自是如何影响的? 6. 什么叫酶的变构调节?举两例说明变构调节的作用机制。 7. 简述酶与临床的关系。 参考答案： 名词解释 酶(enzyme) [答案]即生物催化剂。包括活细胞产生的蛋白质即一些具有催化功能的核酸 酶的活性中心(activecenter) [答案]酶的活性中心是酶与底物结合，催化底物转变成产物的结构部位 单纯酶(simpleenzyme) [答案]仅由氨基酸构成的酶叫单纯酶。 金属激活酶(metalactivatedenzyme)
生物化学 问答题
1、请阐述蛋白质二级结构α-螺旋、β-折叠的结构特征。（重要） α-螺旋（1）多肽链主链围绕中心轴有规律的螺旋式上升，形成右手螺旋；（2）氨基酸侧链伸向螺旋外侧；（3）每3.6个氨基酸残基螺旋上升一周，螺距为0.54nm；（4）靠氢键维持稳定，氢键的方向和螺旋轴平行。 β-折叠（1）主链骨架伸展成锯齿状；（2）氨基酸侧链依次伸向折叠的上下两端；（3）由若干条肽段或肽链平行或反平行排列组成片状结构；（4）相邻两条β-折叠靠氢键维持稳定，氢键的方向和肽链方向垂直。 2、试述DNA与RNA的异同点(重要) （1）从分子组成上看：DNA分子的戊糖为脱氧核糖，碱基为A、T、G、C；RNA分子的戊糖为核糖，碱基为A、U、G、C。（2）从结构上看：DNA一级结构是由脱氧核糖核苷酸通过磷酸二酯键相连，二级结构是双螺旋；RNA一级结构是由核糖核苷酸通过磷酸二酯键相连，二级结构以单链为主，也有少量局部双螺旋结构。（3）从功能方面看：DNA为遗传物质基础，含有大量的遗传信息；RNA的功能多样化，mRNA是蛋白质生物合成的直接模板；tRNA的功能是转运氨基酸；rRNA主要构成蛋白质的合成场所；snmRNAs参与基因表达的调控。（4）从存在部位看：DNA主要存在于细胞核，少量存在于线粒体；RNA存在于细胞核，细胞质和线粒体中。 3、简述B-DNA双螺旋结构模型的要点。（重要） （1）DNA是反向平行的互补双链结构。在双链结构中，亲水的脱氧核糖基和磷酸骨架位于双链外侧，碱基位于内侧，碱基之间互补配对，以氢键结合，其中腺嘌呤与胸腺嘧啶配对，形成两个氢键，鸟嘌呤与胞嘧啶配对，形成三个氢键。由于核苷酸连接过程中严格的方向性和碱基结构对氢键形成的限制，两条多聚核苷酸链的走向呈反向平行。（2）DNA双链是右手螺旋结构。螺旋直径为2nm，每旋转一周包含10.5对碱基，螺距为3.54nm。（3）碱基间的氢键维系横向稳定性，碱基平面间的疏水性堆积力维持纵向稳定性，碱基堆积力对于双螺旋的稳定性更为重要。（4）DNA双螺旋分子表面存在一个大沟和一个小沟。 4、请描述tRNA的结构特点。（重要） tRNA的结构特点：（1）分子量较小（一般含70~90个核苷酸）；（2）含有较多稀有碱基（占10~20%）；（3）二级结构为三叶草结构；（4）三级结构呈倒L型。 5、酶的可逆性抑制作用有哪几种类型？各有何特点？ （1）竞争性抑制作用：指抑制剂与底物结构相似，两者竞争与酶的活性中心结合，增加底物浓度可以消除或减弱这种抑制作用，其动力学参数的变化为k m增大，V max不变。 （2）非竞争性抑制作用：抑制剂结合的不是酶的活性中心部位，所以底物与抑制剂互不影响与酶的结合，此种抑制不能靠增加底物浓度来消除或减弱。其动力学参数的变化为k m不变，V max减小。 （3）反竞争性抑制作用：抑制剂只于酶和底物的复合物结合，其动力学参数的变化为k m减小，V max减小。 6、试用酶的竞争性抑制原理说明磺胺类药物是如何抑制细菌生长的。（重要） 对磺胺类药物敏感的细菌在生长繁殖时，不能直接利用环境中的叶酸，而是在菌体内二氢叶酸合成酶的作用下，以对氨基苯甲酸等为底物合成二氢叶酸。二氢叶酸是核苷酸合成过程中的辅酶之一四氢叶酸的前体。磺胺类药物的化学结构与对氨基苯甲酸相似，是二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂，抑制二氢叶酸的合成，细菌则因核苷酸与核酸的合成受阻而影响其繁殖。 7、糖酵解、磷酸戊糖途径、糖异生、三羧循环各有何生理意义？（重要） 磷酸戊糖途径的生理意义：（1）提供NADPH+H+携带的氢不能通过电子传递链氧化产生ATP，但参与体内许多代谢反应。（2）磷酸核糖作为核酸合成的原料。（3）三碳，四碳，五碳，六
生物化学名词解释及简答题
生物化学 1、生物化学的主要内容是什么？ 答：（一）生物体的化学组成、分子结构及功能 （二）物质代谢及其调控 （三）遗传信息的贮存、传递与表达 2、氨基酸的两性电离、等电点是什么？ 答：氨基酸两性电离和等电点，氨基酸的结构特征为含有氨基和羧基。氨基可以接受质子而形成NH4+，具有碱性。羧基可释放质子而解成COO—，具有酸性。因此氨基酸具有两性解离的性质。在酸性溶液中，氨基酸易解离成带正电荷的阳离子，在碱性溶液中，易解成带负电的阴离子，因此氨基酸是两性电解质。当氨基酸解离成阴、阳离子趋势相等，净电荷为零时，此时溶液和PH值为氨基酸的等电点。 3、什么是肽键、蛋白质的一级结构？ 答：在蛋白质分子中，一个氨基酸的a羧基与另一个氨基酸的a氨基，通过脱去一分子的H2O所形成化学键（---CO—NH--- ）称为肽键。蛋白质肽链中的氨基酸排列顺序称为蛋白质一级结构。 4、维持蛋白质空间结构的化学键是什么？ 答：维持蛋白质高级结构的化学键主要是次级键，有氢键、离子键、疏水键、二硫键以及范德华引力。 5、蛋白质的功能有哪些？ 答：蛋白质在体内的多种生理功能可归纳为三方面： 1.构成和修补人体组织蛋白质是构成细胞、组织和器官的主要材料。 2.调节身体功能 3. 供给能量 6、蛋白质变性的概念及其本质是什么？
答：天然蛋白质的严密结构在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，如酶失去催化活力，激素丧失活性称之为蛋白质的变性作用。变性蛋白质只有空间构象的破坏，一般认为蛋白质变性本质是次级键，二硫键的破坏，并不涉及一级结构的变化。 7、酶的特点有哪些？ 答：1、酶具有极高的催化效率 2、酶对其底物具有较严格的选择性。 3、酶是蛋白质，酶促反应要求一定的PH、温度等温和的条件。 4、酶是生物体的组成部分，在体内不断进行新陈代谢。 8、名词解释：酶活性中心、必需基团、结合基团、催化基团 答：酶活性中心：对于不需要辅酶的酶来说，活性中心就是酶分子在三维结构上比较靠近的少数几个氨基酸残基或是这些残基上的某些基团，它们在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同的肽链上，通过肽链的盘绕、折叠而在空间构象上相互靠近；对于需要辅酶的酶来说，辅酶分子，或辅酶分子上的某一部分结构往往就是活性中心的组成部分。一般还认为活性中心有两个功能部位：第一个是结合部位，一定的底物靠此部位结合到酶分子上，第二个是催化部位，底物的键在此处被打断或形成新的键，从而发生一定的化学变化。 酶的分子中存在有许多功能基团例如，-nh2、-cooh、-sh、-oh等，活性中心是酶分子中能与底物特性异结合，并将底物转化为产物的部位。酶分子的功能团基团中，那些与酶活性密切相关的基团称做酶的必需基团。有些必需基团虽然在一级结构上可能相距很远，但在窨结构上彼此靠近，集中在一起形成且定窨构象的区域，能与底物特异的结合，并将底物转化为产物。这一区域称为酶的活性中心。但并不是这些基团都与酶活性有关。一般将与酶活性有关的基团称为酶的必需基团 构成酶活性中心的必需基团可分为两种，与底物结合的必需基团称为结合基团，促进底物发生化学变化的基团称为催化基团。活性中心中有的必需基团可同时具有这两方面的功能。还有些必需基团虽然不参加酶的活性中心的组成，但为维持酶活性中心应有的空间构象所必需，这些基团是酶的活性中心以外的必需基团 9、酶共价最常见的形式是什么？ 答：酶的共价修饰包括磷酸化与脱磷酸化、乙酰化与脱乙酰化、甲基化甩脱甲化、腺苷化与脱腺苷化，以及—SH与—S—S—的互变等。 10、酶促反应动力学中，温度对反应速度的影响是什么？
生物化学历年试题
标题:补充一下今年期中生化的全部大题供有需要的人参考 名解：（3X8） 1、蛋白质变性 2、a-螺旋 3、Km 4、可逆性抑制 5、立体异构专一性 6、底物水平磷酸化 7、别购酶 8、等电点 问答题(共31分） 1、试述一分子葡萄糖代谢成乳酸的基本途径，产生ATP的部位及生理意义 -机体在缺氧状况下迅速供能（①肌肉②红细胞③代谢活跃的细胞-神经原-白细胞-骨髓细胞） 2、试述竞争性抑制的作用特点及动力学改变，并用双倒数作图表示 3、试述酮体合成的基本过程及意义 ①便于利用-小，水溶性，能通过血脑屏障、肌组织的毛细血管壁 ②心肌和肾皮质，利用能力酮体能力>利用葡萄糖能力 ③脑组织能利用酮体，是主要能源之一 1α-螺旋的结构特点有哪些？ α-螺旋的结构特点如下： (1)多个肽键平面通过α-碳原子旋转，相互之间紧密盘曲成稳固的右手螺旋。 (2)主链呈螺旋上升，每3.6个氨基酸残基上升一圈，相当于0.54nm (3)相邻两圈螺旋之间借肽键中C＝O和H桸形成许多链内氢健，即每一个氨基酸残基中的NH
和前面相隔三个残基的C＝O之间形成氢键，这是稳定α-螺旋的主要键。 (4)肽链中氨基酸侧链R，分布在螺旋外侧，其形状、大小及电荷影响α-螺旋的形成。 3在什么情况下酮体的生成会增多，并论述酮体合成的过程。 酮体是在肝细胞线粒体中生成的，其生成原料是脂肪酸β-氧化生成的乙酰CoA。 酮体的生成过程： 首先是二分子乙酰CoA在硫解酶作用下脱去一分子辅酶A，生成乙酰乙酰CoA。 在3-羟-3-甲基戊二酰CoA(hydroxy methyl glutaryl CoA,HMG CoA)合成酶催化下， 乙酰乙酰CoA再与一分子乙酰CoA反应，生成HMG CoA，并释放出一分子辅酶。这一步反应 是酮体生成的限速步骤。 HMG-CoA裂解酶催化HMG-CoA生成乙酰乙酸和乙酰CoA，后者可再用于酮体的合成。 线粒体中的β-羟丁酸脱氢酶催化乙酰乙酸加氢还原(NADH+H+作供氢体)，生成β-羟丁酸，此还原速度决定于线粒体中/的比值，少量乙栈酸可自行脱羧生成丙酮。 酮体生成增多常见于饥饿、妊娠中毒症、糖尿病等情况下。低糖高脂饮食也可使酮体生成 增多。 3、下面具有四级结构的是：D:具有四条肽链的乳酸脱氢酶（错的人一般选E：都不对） 一些选择 10、下面研究酶反应速度应以初速度为准的原因中哪项不对： 正确：E：反应初速度始终不变，错的人一般选C：底物浓度和反应速度成正比
生物化学名词解释问答题
名词解释 l、呼吸链:线粒体内膜上的一系列递氢、递电子体按一定顺序排列，形成一个连续反应的生物氧化体系结构，称为呼吸链。 2.糖酵解糖在氧气供应不足情况下，经细胞液中一系列酶催化，最后生成乳酸的过程称 为糖酵解。 3.β一氧化:脂肪酸的β一氧化作用，是指脂肪酸在一系列酶的作用下，在d、β-碳原子 之间断裂，β一碳原子被氧化成羚基，生成含2个碳原子的乙酰COA和较原来少2个碳原子的脂肪酸。 4，血脂:是指人体血浆中的脂质，包括胆固醇、三酰甘油、磷脂和游离脂肪酸。 5，脂蛋白血浆中的三酰甘油、磷脂、胆固醇等与载体蛋白以不同比例结合，共同构成各种脂蛋白。 6，必需氨基酸：机体无法自身合成必须由食物途径获得的氨基酸称为必需氨基酸。 7.非必需氨基酸：非必需氨基酸是指在体内可以合成，并非必须从食物摄取的氨基酸，有一些可以通过糖代谢的中间产物转化而来。 8，磷酸原：由于ATP、CP分子结构中均含有高能磷酸健，在代谢中通过转移磷酸基因的过程释放能量，所以将ATP-CP合称为磷酸原。 9.糖异生:这种由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。 10.基因：基因是核酸分子中储存遗传信息的遗传单位，是含有生物信息的DNA片段，是储存RNA序列信息及表达这些信息所必需的全部核苷酸序列。 11.基因组表示一个生物种配子中染色体的总和;或者，基冈组一词更常指细胞或生物体 的全套遗传物质。 12，同工酶人体内有一类酶，它们可以催化同一化学反应，但催化特性、理化性质及生物学性质均有所不同，这一类酶称为同工酶。 13.三羧酸循环：乙酰辅酶A是一个十分活泼的中间代谢产物，在线粒体中，它先与草酰乙酸缩合成柠檬酸，再经过一系列酶促反应，最后生成草酰乙酸，形成一个连续，不可逆的循环反应，这个循环首先生成的是具有3个羧基的柠檬酸，故称为三羧酸循环。 14.氨基酸代谢库：体内80%的游离态的氨基酸储存于骨骼肌的氨基酸代谢库中，氨基陂酸代谢库的大小决定了氨基酸参与供能程度的大小。 15，蛋白质的一级结构：一级结构是指多肽链共价主链的氨酸顺序。 16、四级结构：四级结构是指寡聚蛋白质中各亚基之间在空间上的相互关系或结合方式。 17、氮平衡：人体摄入的食物中的含氮量和排泄物（主要包括粪便和尿）中的含氮量相等的情况称为氮平衡。 18.乳酸阈：指在进行递增强度运动时，血乳酸浓度上升到4mmo/L所对应的运动强度。 19.半时反应：运动中消耗的物质，在运动后的恢复期中数量増加至运动前数量的一半所需要的时间称为半时反应。而运动中代谢的产物，在运动后的恢复期中，数量减少一半所需要的时间也称为半时反应。 问答 1简述乳酸生成的过程及其代谢途径 乳酸主要是骨骼肌细胞中的糖原或葡萄糖无氧代谢的产物，通过扩散进入血液。安静时骨骼肌肉供氧充足，存在低速率的乳酸生成，但是由于红细胞、皮肤、视网膜以及骨髓质等即使在氧供应充足的情况下，也通过糖的无氧酵解途径获取能量，因此，安静时这些组织中所产生的乳酸进入血液，成为血乳酸的主要来源；运动时，骨骼肌生成的乳酸成为血乳酸的主要
生物化学(名词解释及简答题)
生物化学 1、生物化学的主要内容是什么 答：（一）生物体的化学组成、分子结构及功能 （二）物质代谢及其调控 （三）遗传信息的贮存、传递与表达 2、氨基酸的两性电离、等电点是什么 答：氨基酸两性电离和等电点，氨基酸的结构特征为含有氨基和羧基。氨基可以接受质子而形成NH4+，具有碱性。羧基可释放质子而解成COO—，具有酸性。因此氨基酸具有两性解离的性质。在酸性溶液中，氨基酸易解离成带正电荷的阳离子，在碱性溶液中，易解成带负电的阴离子，因此氨基酸是两性电解质。当氨基酸解离成阴、阳离子趋势相等，净电荷为零时，此时溶液和PH值为氨基酸的等电点。 3、什么是肽键、蛋白质的一级结构 答：在蛋白质分子中，一个氨基酸的a羧基与另一个氨基酸的a氨基，通过脱去一分子的H2O所形成化学键（---CO—NH--- ）称为肽键。蛋白质肽链中的氨基酸排列顺序称为蛋白质一级结构。 4、维持蛋白质空间结构的化学键是什么 答：维持蛋白质高级结构的化学键主要是次级键，有氢键、离子键、疏水键、二硫键以及范德华引力。 5、蛋白质的功能有哪些 答：蛋白质在体内的多种生理功能可归纳为三方面： 1.构成和修补人体组织蛋白质是构成细胞、组织和器官的主要材料。 2.调节身体功能 3. 供给能量 6、蛋白质变性的概念及其本质是什么
答：天然蛋白质的严密结构在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，如酶失去催化活力，激素丧失活性称之为蛋白质的变性作用。变性蛋白质只有空间构象的破坏，一般认为蛋白质变性本质是次级键，二硫键的破坏，并不涉及一级结构的变化。 7、酶的特点有哪些 答：1、酶具有极高的催化效率 2、酶对其底物具有较严格的选择性。 3、酶是蛋白质，酶促反应要求一定的PH、温度等温和的条件。 4、酶是生物体的组成部分，在体内不断进行新陈代谢。 8、名词解释：酶活性中心、必需基团、结合基团、催化基团 答：酶活性中心：对于不需要辅酶的酶来说，活性中心就是酶分子在三维结构上比较靠近的少数几个氨基酸残基或是这些残基上的某些基团，它们在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同的肽链上，通过肽链的盘绕、折叠而在空间构象上相互靠近；对于需要辅酶的酶来说，辅酶分子，或辅酶分子上的某一部分结构往往就是活性中心的组成部分。一般还认为活性中心有两个功能部位：第一个是结合部位，一定的底物靠此部位结合到酶分子上，第二个是催化部位，底物的键在此处被打断或形成新的键，从而发生一定的化学变化。 酶的分子中存在有许多功能基团例如，-nh2、-cooh、-sh、-oh等，活性中心是酶分子中能与底物特性异结合，并将底物转化为产物的部位。酶分子的功能团基团中，那些与酶活性密切相关的基团称做酶的必需基团。有些必需基团虽然在一级结构上可能相距很远，但在窨结构上彼此靠近，集中在一起形成且定窨构象的区域，能与底物特异的结合，并将底物转化为产物。这一区域称为酶的活性中心。但并不是这些基团都与酶活性有关。一般将与酶活性有关的基团称为酶的必需基团 构成酶活性中心的必需基团可分为两种，与底物结合的必需基团称为结合基团，促进底物发生化学变化的基团称为催化基团。活性中心中有的必需基团可同时具有这两方面的功能。还有些必需基团虽然不参加酶的活性中心的组成，但为维持酶活性中心应有的空间构象所必需，这些基团是酶的活性中心以外的必需基团 9、酶共价最常见的形式是什么 答：酶的共价修饰包括磷酸化与脱磷酸化、乙酰化与脱乙酰化、甲基化甩脱甲化、腺苷化与脱腺苷化，以及—SH与—S—S—的互变等。 10、酶促反应动力学中，温度对反应速度的影响是什么
生物化学问答题(附答案)
生物化学解答题 (一档在手万考不愁) 整理:机密下载 有淀粉酶制剂1g，用水溶解成1000ml酶液，测定其蛋白质含量和粉酶活力。结果表明，该酶液的蛋白质浓度为0.1mg/ml；其1ml的酶液每5min分解0.25g淀粉，计算该酶制剂所含的淀粉酶总活力单位数和比酶活（淀粉酶活力单位规定为：在最适条件下，每小时分解1克淀粉的酶量为一个活力单位）。答案要点：①1ml的酶液的活力单位是60/5×0.25/1=3（2分）酶总活力单位数是3×1000=3000U（1分）②总蛋白是0.1×1000=100 mg（1分）,比活力是3000/100=30（1分）。 请列举细胞内乙酰CoA的代谢去向。（5分）答案要点：三羧酸循环；乙醛酸循环；从头合成脂肪酸；酮体代谢；合成胆固醇等。（各1分） 酿酒业是我国传统轻工业的重要产业之一，其生化机制是在酿酒酵母等微生物的作用下从葡萄糖代谢为乙醇的过程。请写出在细胞内葡萄糖转化为乙醇的代谢途径。答案要点：在某些酵母和某些微生物中，丙酮酸可以由丙酮酸脱羧酶催化脱羧变成乙醛，该酶需要硫胺素焦磷酸为辅酶。乙醛继而在乙醇脱氢酶的催化下被NADH还原形成乙醇。葡萄糖+2Pi+2ADP+2H+ 生成2乙醇+2CO2+2A TP+2H2O（6分）脱氢反应的酶：3-磷酸甘油醛脱氢酶（NAD＋），醇脱氢酶（NADH+H+）（2分）底物水平磷酸化反应的酶：磷酸甘油酸激酶，丙酮酸激酶（Mg2+或K+）（2分） 试述mRNA、tRNA和rRNA在蛋白质合成中的作用。答案要点：①mRNA是遗传信息的传递者，是蛋白质生物合成过程中直接指令氨基酸掺入的模板。（3分）②.tRNA在蛋白质合成中不但为每个三联体密码子译成氨基酸提供接合体，还为准确无误地将所需氨基酸运送到核糖体上提供运送载体。(4分) ③. rRNA与蛋白质结合组成的核糖体是蛋白质生物合成的场所（3分）。 物合成过程中直接指令氨基酸掺入的模板。（3分）②.tRNA在蛋白质合成中不但为每个三联体密码子译成氨基酸提供接合体，还为准确无误地将所需氨基酸运送到核糖体上提供运送载体。(4分) ③. rRNA与蛋白质结合组成的核糖体是蛋白质生物合成的场所（3分）。 为什么说三羧酸循环是糖、脂、蛋白质三大物质代谢的共同通路？哪些化合物可以被认为是联系糖、脂、蛋白质和核酸代谢的重要环节？为什么？答案要点：①三羧酸循环是糖、脂、蛋白质三大物质代谢的共同氧化分解途径（2分）；三羧酸循环为糖、脂、蛋白质三大物质合成代谢提供原料（1分），要举例（2分）。②列举出糖、脂、蛋白质、核酸代谢相互转化的一些化合物（3分），糖、脂、蛋白质、核酸代谢相互转化相互转化途径（2分） 写出天冬氨酸在体内彻底氧化成CO2和H20的反应历程，注明其中催化脱氢反应的酶及其辅助因子，并计算1mol天冬氨酸彻底氧化分解所净生成的ATP的摩尔数。答案及要点：天冬氨酸+α酮戊二酸--→（谷草转氨酶）草酰乙酸+谷氨酸谷氨酸+NAD+H2O→(L谷氨酸脱氢酶）α酮戊二酸+NH3+NADH 草酰乙酸+GTP→(Mg、PEP羧激酶）PEP+GDP+CO2
生化名词解释及问答题答案
名词解释 1、血糖：血液中的单糖，主要是葡萄糖 2、糖原合成与分解：由单糖合成糖原的过程称为糖原合成；糖原分解成葡萄糖的过 程称糖原分解。 3、糖异生：由非糖物质合成葡萄糖的过程 4、有氧氧化：在供氧充足时，葡萄糖在胞液中分解生成的丙酮酸进入线粒体，彻底氧化生成CO2和H2O，并释放大量能量 5、三羧酸循环：在线粒体内，乙酰CoA和草酰乙酸缩合成生成柠檬酸, 柠檬酸经一系列酶促反应之后又生成成草酰乙酸，形成一个循环，该循环生成的第一个化合物是柠檬酸，它含有三个羧基，所以称为三羧酸循环 6、糖酵解：在供氧不足时，葡萄糖在细胞液中分解成丙酮酸，丙酮酸进一步还原成 乳酸，称为糖酵解途径。 7、血脂：血浆中脂类的总称。主要包括甘油三酯、磷脂、胆固醇和游离脂肪酸。 8、血浆脂蛋白：是脂类在血浆中的存在形式和转运形式。包括脂类和载脂蛋白。 9、脂肪动员：脂肪细胞内的甘油三酯被脂肪酶水解生成甘油和脂肪酸，释放入血，供给全身各组织氧化利用的过程。 10、酮体：包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮，是脂肪酸分解代谢的正常产物。 11、必需脂肪酸：人体生命活动所必不可少的几种多不饱和脂肪酸，在人体内不能合成，必需由食物来供给。有亚油酸、亚麻酸及花生四烯酸三种。 12、必需氨基酸：体内需要而自身又不能合成、必需由食物供给的氨基酸。包括异亮 氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、苏氨酸、亮氨酸、甲硫氨酸、赖氨酸和缬 氨酸。 13、蛋白质互补作用：将不同种类营养价值较低的蛋白质混合食用，可以相互补充 所缺少的必需氨基酸，从而提高其营养价值，称为蛋白质的互补作用。 14、转氨基作用：是指由氨基转移酶催化，将氨基酸的α- 氨基转移到一个α- 酮酸的羰基位置上，生成相应的α-酮酸和一个新的α-氨基酸。该过程只发生氨基转移，不产生游离的NH3。 15、一碳单位：有些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有一个碳原子的活性基团，称为一碳单位。 16、遗传密码子：从mRNA编码区5’端向3’端按每3个相邻碱基为一组连续分组，每组碱基构成一个遗传密码，称为密码子或三联体密码。（共有64个密码子，其中有61个密码子编码20种氨基酸。另3个密码子代表终止信号。） 17、中心法则：是DNA、RNA和蛋白质之间基本功能关系的解释，即DNA是自身复 制及转录合成RNA的模板，RNA是翻译合成蛋白质的模板，因此，遗传信息的流向是DNA →RNA →蛋白质 18、半保留复制：（半保留复制是DNA复制最重要的特征。）当DNA进行复制时，亲代DNA 双链必须解开，两股链分别作为模板，按照碱基互补配对原则指导合成一股新的互补链，最终得到与亲代DNA碱基序列完全一样的两个子代DNA分子，每个子代DNA分子都含有一股亲代DNA链和一股新生DNA链，这种复制方式称为半保留复制。 19、逆转录：是以RNA为模板、以dNTP为原料、由逆转录酶催化合成DNA的过程，该过程的信息传递方向是从RNA到DNA，与从DNA转录到RNA的信息传递方向相反，所以称为逆转录。 20、转录：是指生物体按碱基互补配对原则把DNA碱基序列转化成RNA碱基序列、
生物化学一名词解释及简答题
DNA的溶解温度（Tm值）：引起DNA发生“溶解”的温度变化范围只不过几度，这个温度变化范围的中点称为氨的同化：由生物固氮和硝酸还原作用产生的氨，进入生物体后被转变为含氮有机化合物的过程 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的PH值，用符号PL表示 氨基酸同功受体：每一个氨基酸可以有多过一个tRNA作为运载工具，这些tRNA称为该氨基酸同功受体 半保留复制：双链DNA的复制方式，亲代链分离，每一子代DNA分子由一条亲代链和一条新合成的链组成 必需脂肪酸：为人体生长所必需单不能自身合成，必须从食物中摄取的脂肪酸 变构酶：或称别构酶，是代谢过程中的关键酶，它的催化活性受其三维结构中的构象变化的调节 不对称转录：转录通常只在DNA的任一条链上进行，这称为不对称转录 超二级结构：蛋白质分子中相邻的二构耽误组合在一起所形成的有规则的在空间上能辨认的二构组合体 单体酶：只有一条多肽链的酶称为单体酶 蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象 蛋白质的沉淀作用：指在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象 蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式 蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象 蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定球状分子结构的构象 蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，一级二硫键的位置 底物水平磷酸化：在底物被氧化的过程中，底物分子内部能量重新分布产生高能磷酸键，有此高能磷酸键提供能量使ADP磷酸化生成ATP的过程称为底物水平磷酸化 底物专一性：酶对底物及其催化反应的严格选择性 多酶体系：有几个酶彼此嵌合形成的复合体称为多酶体系 发夹结构：RNA是单链线形分子，只有局部区域为双链结构，这些结构是由于RNA单链分子通过自身回折使得互补的碱基对相遇，形成氢键结合而成的，称为发夹结构 反密码子：在tRNA链上有三个特定的碱基，组成一个密码子，由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA链上的密码反密码子：在转移RNA反密码子环中的三个核苷酸的序列，在蛋白质合成中通过互补的碱基配对，这部分结合到信使RNA的特殊密码上 反义RNA：具有互补序列的RNA 非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体内的各种组织和细胞 分子杂交：不同的DNA片段之间，DNA片段与RNA片段之间，如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性，形成新的双螺旋结构。这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程 辅基：酶的辅因子或结合的巴掌的非蛋白部分，与酶或蛋白质结合得非常紧密，用透析法不能除去 复制叉：复制DNA分子的Y形区域，在此区域发生链的分离及新链的合成 冈崎片段：一组短的DNA片段，是在DNA复制的起始阶段产生的，随后又被连接形成较长的片段，在大肠杆菌生长期间，将细胞短时间地暴露在氚标记的胸腺嘧啶中，就可证明冈崎片段的存在，冈崎片段的发现为DNA复制的科恩伯格机理提供了依据 构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布 构型：指在立体异构体重不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布 寡聚酶：有几个或多个亚基组成的酶称为寡聚酶 光复活：将受紫外线照射而引起损伤的细菌用可见光照射，大部分损伤细胞可以恢复，这种可见光引起的修复过程就是光复活作用 核酸的变性、复性：当呈双螺旋结构的DNA溶解缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。在适宜的温度下，分散开的两条DNA链可以完全重新组合成合原来一样的双股螺旋，这个DNA螺旋的重组过程称为“复性” 呼吸链：有机物在生物体内氧化过程中所脱下的氢原子经过一系列有严格排列顺序的传递体组成的传递体系进行传递，最终与氧结合生成水，这样的传递体系称为呼吸链 活性中心：酶分子直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部位 激活剂：凡是能提高酶活性的物质，都称激活剂 减色效应：DNA在260nm处的光密度比在DNA分子中的各个碱基在260nm处的吸收的总和小得多，这现象称为减色效应 简并密码：或称同义密码子，为同一种氨基酸编码几个密码子之一
生物化学名词解释(下)
第五章 糖 代 谢 1．糖异生：非糖物质（如丙酮酸乳酸甘油生糖氨基酸等）转变为葡萄糖的过程。 2．Q 酶：Q 酶是参与支链淀粉合成的酶。功能是在直链淀粉分子上催化合成（α-1，6）糖苷键，形成支链淀粉。 3．乳酸循环乳：酸循环是指肌肉缺氧时产生大量乳酸，大部分经血液运到肝脏，通过糖异生作用肝糖原或葡萄糖补充血糖，血糖可再被肌肉利用，这样形成的循环称乳酸循环。 4．发酵：厌氧有机体把糖酵解生成NADH 中的氢交给丙酮酸脱羧后的产物乙醛，使之生成乙醇的过程称之为酒精发酵。如果将氢交给病酮酸丙生成乳酸则叫乳酸发酵。 5．变构调节：变构调节是指某些调节物能与酶的调节部位结合使酶分子的构象发生改变，从而改变酶的活性，称酶的变构调节。 6．糖酵解途径：糖酵解途径指糖原或葡萄糖分子分解至生成丙酮酸的阶段，是体内糖 代谢最主要途径。 7．糖的有氧氧化：糖的有氧氧化指葡萄糖或糖原在有氧条件下氧化成水和二氧化碳的过程。是糖氧化的主要方式。 8．肝糖原分解：肝糖原分解指肝糖原分解为葡萄糖的过程。 9．磷酸戊糖途径：磷酸戊糖途径指机体某些组织（如肝、脂肪组织等）以6-磷酸葡萄糖为起始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下形成6-磷酸葡萄糖酸进而代谢生成磷酸戊糖为中间代谢物的过程，又称为磷酸已糖旁路。 10．D-酶：一种糖苷转移酶，作用于α-1，4 糖苷键，将一个麦芽多糖的片段转移到葡萄糖、麦芽糖或其它多糖上。 11．糖核苷酸：单糖与核苷酸通过磷酸酯键结合的化合物，是双糖和多糖合成中单糖的活化形式与供体。 第六章 脂类代谢 1．必需脂肪酸：为人体生长所必需但有不能自身合成，必须从事物中摄取的脂肪酸。在脂肪中有三种脂肪酸是人体所必需的，即亚油酸，亚麻酸，花生四烯酸。 2.α-氧化：α-氧化作用是以具有3-18碳原子的游离脂肪酸作为底物，有分子氧间接参与，经脂肪酸过氧化物酶催化作用，由α碳原子开始氧化，氧化产物是D-α-羟脂肪酸或少一个碳原子的脂肪酸。 3. 脂肪酸的β-氧化：脂肪酸的β-氧化作用是脂肪酸在一系列酶的作用下，在α碳原子和β碳原子之间断裂，β碳原子氧化成羧基生成含2个碳原子的乙酰CoA 和比原来少2 个碳原子的脂肪酸。
生物化学问答题集锦
上传者：河南农业大学@神州华胄 蛋白质的生理功能有哪些? 1、是构成组织细胞的重要成分。 2、参与组织细胞的更新与修补。 3、参与物质代谢和及生理功能的调控。 4、氧化功能 5、其他功能：如转运、凝血、免疫、记忆。识别等。 蛋白质的理化性质？ 1、蛋白质的两性解离及等电点 2、电泳 3、蛋白质的胶体性质 4、蛋白质的沉淀 5、呈色反应 6、蛋白质的紫外吸收 举例说明蛋白质的结构与功能 一级结构决定性质的典型事例：镰刀形红细胞贫血症 正常红细胞血红蛋白的β亚基N末端第六位氨基酸残基为谷氨酸。正常红细胞为双凹圆盘形。不正常红细胞血红蛋白的β亚基N末端第六位氨基酸残基由谷氨酸变为缬氨酸。 蛋白质变性因素 蛋白质的变性：天然蛋白质在某些物理或化学因素的作用时，有序的空间结构被破坏，致使生物活性丧失，并伴随一些理化性质的异常变化，但一级结构未破坏。 物理因素：加热、高压、紫外线、X射线、超声波、搅拌等。 化学因素：强酸、强碱、尿素、乙醇、表面活性剂、生物碱试剂、重金属离子等等 变性后特征：活性丧失、易发生沉淀、易被蛋白酶水解、扩散常数降低 组成蛋白质的基本单位是什么？结构有何特点？ 氨基酸是组成蛋白质的基本单位。 结构特点：①组成蛋白质的氨基酸仅有20种,且均为α-氨基酸 ②除甘氨酸外,其Cα均为不对称碳原子 ③组成蛋白质的氨基酸都是L- -氨基酸 简述蛋白质的理化性质。 ①两性解离-酸碱性质②高分子性质③胶体性质④紫外吸收性质⑤呈色反应 蛋白质中的氨基酸根据侧链基团结构及其在水溶液中的性质可分为哪几类？各举2-3例。 ①非极性疏水性氨基酸7种：蛋氨酸，脯氨酸，缬氨酸 ②极性中性氨基酸8种：丝氨酸，酪氨酸，色氨酸 ③酸性氨基酸2种：天冬氨酸，谷氨酸 ④碱性氨基酸3种：赖氨酸，精氨酸，组氨酸 简述核苷酸类物质的生理功能 主要有：1、作为合成核酸的原料 2、作为能量的储存和供应形式。
第七版生物化学名词解释
第七版生物化学名词解释 第一章蛋白质的结构与功能 (1)肽键：蛋白质中前一氨基酸的α-羧基与后一氨基酸的α-氨基脱水形成的酰胺键。 (2)多肽链：由许多氨基酸借肽键连接而形成的链状化合物。 (3)肽键平面：肽键中的C-N键具有部分双键的性质，不能旋转，因此，肽键中的C、O、N、 H 四个原子处于一个平面上，称为肽键平面。 (4)蛋白质分子的一级结构：蛋白质分子的一级结构是指构成蛋白质分子的氨基酸在多肽链中的排列顺序和连接方式。 (5)亚基：在蛋白质分子的四级结构中，每一个具有三级结构的多肽链单位，称为亚基。 (6)蛋白质的等电点：在某-pH溶液中，蛋白质分子可游离成正电荷和负电荷相等的兼性离子，即蛋白质分子的净电荷等于零，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。 ⑺蛋白质变性：在某些理化因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物学活性的丧失的现象。 ⑻协同效应: 一个亚基与其配体结合后，能影响另一亚基与配体结合的能力。(正、负)如血红素与氧结合后，铁原子就能进入卟啉环的小孔中，继而引起肽链位置的变动。 ⑼变构效应: 蛋白质分子因与某种小分子物质（效应剂）相互作用而致构象发生改变，从而改变其活性的现象。 ⑽分子伴侣：分子伴侣是细胞中一类保守蛋白质，可识别肽链的非天然构象，促进各功能域和整体蛋白质的正确折叠。细胞至少有两种分子伴侣家族——热休克蛋白和伴侣素。 第二章核酸的化学结构与功能 (1) 核酸变性：在某些理化因素的作用下，核酸双链间氢键断裂，双螺旋解开，变成无规则的线团，此种作用称核酸的变性。 (2) DNA的复性作用：变性的DNA在适当的条件下，两条彼此分开的多核苷酸链又可重新通过氢键连接，形成原来的双螺旋结构，并恢复其原有的理化性质，此即DNA的复性。 (3) 杂交：两条不同来源的单链DNA，或一条单链DNA，一条RNA，只要它们有大部分互补的碱基顺序，也可以复性，形成一个杂合双链，此过程称杂交。 (4) 增色效应：DNA变性时，A260值随着增高，这种现象叫增色效应。 (5) 解链温度：在DNA热变性时，通常将DNA变性50%时的温度叫解链温度用Tm表示。 (6) DNA的一级结构：DNA的一级结构是指DNA链中，脱氧核糖核苷酸的组成，排列顺序和连接方式。 第三章酶学 (1)辅酶：与酶蛋白结合的较松，用透析等方法易于与酶分开。辅基：与酶蛋白结合的比较牢固，不易与酶蛋白脱离。 (2)酶的活性中心：必需基团在酶分子表面的一定区域形成一定的空间结构，直接参与了将作用物转变为产物的反应过程，这个区域叫酶的活性中心。酶的必需基团：指与酶活性有关的化学基团，必需基团可以位于活性中心内，也可以位于酶的活性中心外。 (3)同工酶：指催化的化学反应相同，而酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫学性质不同的一
生物化学名词解释与问答题
↓举例说明蛋白质一级结构与功能的关系。 1）一级结构是空间结构的基础 例：经变性后又复性的核糖核酸酶分子中二硫键的配对方式与天然分子相同。说明蛋白质一级结构是其高级结构形成的基础和决定性的因素。 2）一级结构与功能 （1）一级结构相似的多肽或蛋白质，其空间结构、功能亦相似。如哺乳动物的胰岛素分子等。 （2）有些蛋白质分子中起关键作用的氨基酸残基缺失或被替代都会影响空间构象及生理功能。如镰刀型血红蛋白贫血病。 （3）蛋白酶原的激活 ↓试述蛋白质二级结构的形成基础及几种构象特点。 二级结构的基础是肽平面，其构象包括α-螺旋、β折叠、β转角、无规则卷曲。（1）α-螺旋特征是： ①以肽键平面为单位,右手螺旋； ②每螺旋圈3.6个氨基酸残基，螺距0.54nm ； ③氢键保持螺旋结构的稳定，氢键的方向与螺旋长轴基本平行； ④氨基酸侧链伸向螺旋外侧，并影响α螺旋的形成和稳定。 （2）β-折叠的特征： ①多肽链较伸展，呈锯齿状结构，氨基酸残基侧链交替地位于锯齿状结构的上下方； ②两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段的锯齿状结构可平行排列，两条肽链走向 可相同，也可相反； ③氢键稳固β—折叠结构。 ↓蛋白质的三级结构的含义及维持其构象稳定的作用力。 整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。主要作用力为疏水键、离子键、氢键和 Van der Waals力 ↓蛋白质变性的机制、对理化性质的影响。 在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，变成无序的空间结构，导致其理化性质改变和生物活性丧失。如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等，本质为破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。举例：临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。 此外, 防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。 ↓举例说明蛋白质空间结构与功能关系。 分子的构象与功能的关系 1）蛋白质变性：一级结构不变，但空间构象改变，进而使蛋白质的生物学活性、理化性质也改变。 2）肌红蛋白与血红蛋白：氨基酸序列差别很大，但在血红素周围的构象高度相似，均有对氧的结合能力。 3）酶的别构调节 4）四级结构与功能：亚基构象改变可传递，进而影响其他亚基的构象改变及生物学活性。如别构调节、协同效应、血红蛋白的氧解离曲线。 ↓试述酶促反应的特点? 酶与一般催化剂的相同点：⑴在反应前后没有质和量的变化；⑵只能催化热力学允许的化学反应；⑶加速可逆反应的进程，不改变反应的平衡点。 酶催化作用的特点：⑴酶促反应具有极高的效率；⑵酶促反应具有高度的特异性（Specificity）；⑶酶促反应的可调节性；⑷活性的不稳定性。 ↓试述结合酶的组成特点及其B族维生素在其中的作用? VB1参与组成的辅酶①α-酮酸氧化脱羧酶的辅酶②转酮醇酶的辅酶 VB2是体内氧化还原酶的辅基,如：琥珀酸脱氢酶、黄嘌呤氧化酶及 NADH脱氢酶等，主要起氢传递体的作用。 VPP的活体形式NAD+和NADP+在体内是多种不需氧脱氢酶的辅酶。 VB6参与组成的辅酶①氨基酸代谢中的转氨酶及脱羧酶的辅酶②δ-氨基γ-酮戊酸(ALA)合成酶的辅酶③糖原磷酸化酶的重要组成部分，参与糖原分解为1-磷酸葡萄搪的过程。 泛酸参与组成的辅酶在体内CoA及ACP构成酰基转移酶的辅酶。 生物素是体内多种羧化酶的辅酶，参与C02的羧化过程 叶酸的活体形式FH4是一碳单位转移酶的辅酶，起一碳单位传递体的作用。 ↓酶促反应速度受哪些因素影响? 影响因素包括有：底物浓度、酶浓度、pH、温度、激活剂、抑制剂等。 当底物浓度较低时：反应速度与底物浓度成正比；反应为一级反应。随着底物 浓度的增高：反应速度不再成正比例加速；反应为混合级反应。当底物浓度高 达一定程度：反应速度不再增加，达最大速度；反应为零级反应。 当[S]＞＞[E]，酶可被底物饱和的情况下，反应速度与酶浓度成正比。 在一定温度下，酶促反应速度达最大值，这个温度称为酶的最适温度。低温时， 酶活性受到抑制（但未失活），温度回升，酶可恢复活性；高温＞60℃，酶开 始变性，80℃变性不可逆，失去活性。 PH影响：E活性中心必需基团、S中基团的解离状态。在某一PH条件下，酶的催化能力最强，酶促反应速度达最大值，此时的PH称为酶的最适PH。 抑制剂对反应速度的影响：不可逆性抑制、可逆性抑制。 ↓试述酶原激活的机制及某些酶以酶原形式存在的生理意义? 酶原分子内肽键的一处或多处断裂，进而使分子构象发生一定程度的改变，从而形成或暴露酶的活性中心部位。 生物学意义： 1）保证合成酶的细胞本身的蛋白质不受蛋白酶的水解破坏。 2）保证合成的酶在特定部位和环境中发挥起生理作用。 如消化系统：以蛋血酶原形式分泌，避免细胞产生的蛋白酶对细胞自身消化。凝血系统：血管内，凝血酶原没有凝血作用，保证了血流畅通。可以视为酶的储存形式。 ↓.哪些B 族维生素参与糖代谢，试从辅酶的形式、参与的代谢及其在反应中的作用等来总结。 维生素B1在糖代谢中具有重要作用，缺乏可引起脚气病。TPP是α-酮酸氧化脱羧酶的辅酶，也是转酮酶的辅酶，且TPP在神经传导中起一定的作用，抑制胆碱酯酶的活性。 ↓简述蛋白聚糖的功能。 （一）聚糖可影响糖蛋白生物活性 保护糖蛋白不受蛋白酶的水解，延长其半衰期； 蛋白质的聚糖也可起屏障作用，影响糖蛋白的作用； 聚糖还可以避免蛋白质中抗原决定簇被免疫系统识别而产生抗体。 （二）对糖蛋白新生肽链的影响 参与新生肽链的折叠并维持蛋白质的正确的空间构象；影响亚基聚合；糖蛋白在细胞内的分拣和投送。 （三）聚糖对蛋白质在细胞内的分拣、投送和分泌中的作用 有些蛋白质的投送信号存在于肽链内，但有些是与其糖链有关。 （四）糖蛋白聚糖具有分子间的识别作用 聚糖中单糖分子连接的多样性是聚糖起到分子识别作用的基础。 受体与配体识别和结合也需聚糖的参与。 细胞表面糖复合物的聚糖还能介导细胞-细胞的结合。 ↓.简述糖蛋白的N-连接寡糖链的结构及分型。 糖蛋白的糖链与蛋白部分的Asn-X-Ser序列的天氡酰胺氮以共价键连接称N-连接糖蛋白。①高甘露糖型②复杂性③杂合型 ↓糖酵解途径中ATP是如何产生和利用? 方式：底物水平磷酸化，是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式，是某些细 胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 ↓试述三羧酸循环的主要过程和生理意义。 TAC指乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含三个羧基的柠檬酸，反复的进行脱氢 脱羧，又生成草酰乙酸，再重复循环反应的过程。TAC过程的反应部位是线粒体。经过一次三羧酸循环，消耗一分子乙酰CoA，经四次脱氢，二次脱羧，一次底物水平磷酸化。生成1分子FADH2，3分子NADH+H+，2分子CO2，1分子GTP。关键酶有：柠檬酸合酶、α-酮戊二酸脱氢酶复合体、异柠檬酸脱氢酶。整个循环反应为不可逆反应 生理意义：是三大营养物质氧化分解的共同途径；是三大营养物质代谢联系的 枢纽；为其它物质代谢提供小分子前体；为呼吸链提供H+ + e。↓简述磷酸戊糖途径的生理意义。 为核苷酸的生成提供核糖，提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应：1. NADPH是体内许多合成代谢的供氢体；2. NADPH参与体内的羟化反应，与生物合成或生物转化有关；3. NADPH可维持GSH的还原性 ↓试述糖异生途径中哪些反应和酶与糖酵解途径不同? 酵解途径中有3个由关键酶催化的不可逆反应。在糖异生时，须由另外的反应和酶代替。酵解中的不可逆反应即：G在己糖激酶的作用下转变成G-6-P,F-6-P在磷酸果糖激酶1作用下转变为F-1，6-2P，PEP在丙酮酸激酶作用下转变为丙酮酸。 糖异生是：①丙酮酸在丙酮酸羧化酶作用下转变成草酰乙酸，草酰乙酸在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶转变成PEP后再进入糖异生途径。②1,6-双磷酸果糖转变为6-磷酸果糖由果糖双磷酸酶催化③6-磷酸葡萄糖水解为葡萄糖由葡萄糖6磷酸酶催化。 ↓试述血糖的来源和去路。 血糖来源于食物的消化和吸收，还可由肝糖原分解以及体内非糖物质经糖异生而来。 最终可经有氧氧化彻底转变成水和CO2，还可在肝脏合成糖原，也可通过磷酸戊糖途径转变成其他糖，最后还可通过脂类、氨基酸代谢转变成脂肪和氨基酸。↓.简述脂肪动员的基本过程,及激素对其影响作用？ 首先是脂解激素与其受体结合，激活G蛋白，由活化的G蛋白激活腺苷酸环化酶，然后ATP在腺苷酸环化酶的作用下转变成CAMP，CAMP又可激活PKA，无活性的激素敏感性甘油三酯脂肪酶（HSL）在活化的PKA的作用下转变成有活性的HLS，之后TG在HLSb的作用下脱去一份子的FFA，变成甘油二酯，甘油二酯再在甘油二酯脂肪酶作用下水解成一份子的FFA和甘油一酯，最后甘油一酯在甘油一酯脂肪酶的作用下水解成甘油和游离脂肪酸。 ↓计算1mol 12碳饱和脂肪酸彻底氧化分解时生成的ATP数。 总反应经过5轮β-氧化，生成6分子 CoA，5分子NADH+H+，5分子FADH2，生成ATP 6×10 + 5×2.5 + 5×1.5 =80，由于反应消耗2个高能磷酸键，所以最终所的能量为80-2=78. ↓酮体是如何产生和利用的？ 2分子的乙酰辅酶A在乙酰乙酰CoA硫解酶的作用下脱去一份子的CoASH，生成乙酰乙酰辅酶A，随后乙酰乙酰辅酶A在HMGCoA合酶作用下与一份子的乙酰辅酶A 合成羟甲基戊二酸单酰辅酶A（HMGCOA），而HMGCOA再在HMGCOA裂解酶的作用下裂解生成乙酰辅酶A和乙酰乙酸，乙酰乙酸又可通过加氢生成β-羟丁酸，本过程为可逆，另外乙酰乙酸还可脱去一份子的CO2生成丙酮，此步反应不可逆。 酮体是肝脏输出能源的一种形式。 酮体分子小，溶于水，能在血液中运输，可通过血脑屏障，是肌肉尤其是脑组织的重要能源。 肝外组织有活性较高的酮体利用酶。 酮体利用的增加可减少糖的利用，有利于维持血糖水平恒定，节省蛋白质的消耗。↓试述人体胆固醇的来源与去路。 体内的胆固醇来自食物和内源性合成，乙酰CoA和NADPH是胆固醇合成基本原料，胆固醇在在肝细胞中转化成胆汁酸(bile acid)，随胆汁经胆管排入十二指肠，是体内代谢的主要去路。胆固醇可转化为类固醇激素，胆固醇可转化为维生素D3的前体。 ↓血浆脂蛋白分为哪几类?各类脂蛋白在组成上和功能上各有何特点? 分为乳糜微粒、极低密度脂蛋白、低密度脂蛋白、高密度脂蛋白四类， 乳糜微粒主要转运外源性甘油三酯及胆固醇,极低密度脂蛋白主要转运内源性甘油三酯,低密度脂蛋白主要转运内源性胆固醇,高密度脂蛋白主要是参与胆固醇的逆向转运(RCT)，即将肝外组织细胞内的胆固醇，通过血循环转运到肝，在肝转化为肝汁酸后排出体外。HDL还是apo的储存库，尤其是apo CⅡ。 ↓何谓呼吸链？其排列顺序如何？ 指线粒体内膜中按一定顺序排列的一系列具有电子传递功能的酶复合体，可通过连锁的氧化还原将代谢物脱下的电子最终传递给氧生成水。这一系列酶和辅酶称为呼吸链。氧化呼吸链组分按氧化还原电位由低到高的顺序排列。 ↓线粒体外的NADH是如何进行氧化磷酸化的？ 胞浆中NADH通过穿梭机制进入线粒体的氧化呼吸链，胞浆中NADH必须经一定转运机制进入线粒体，再经呼吸链进行氧化磷酸化。即α-磷酸甘油穿梭和苹果酸-天冬氨酸穿梭，①α-磷酸甘油穿梭主要存在于脑和骨骼肌中：首先是NADH+H+磷酸二羟丙酮在线粒体胞浆侧结合，将NADH+H+的H离子传递给磷酸二羟丙酮形成α-磷酸甘油，后者穿梭线粒体外膜入膜间隙后，与线粒体内膜的FAD结合形成FADH2进入呼吸链。②苹果酸-天冬氨酸穿梭主要存在于肝和心肌：首先是NADH+H+与草酰乙酸在苹果酸脱氢酶的作用下将H离子转移到苹果酸上，苹果酸穿梭线粒体内膜入基质侧再在苹果酸脱氢酶的作用下与NAD+结合重新将H离子捕获形成NADH+ H+，而此时生成的草酰乙酸与基质侧的谷氨酸在谷草转氨酶的作用下生成α-酮戊二酸和天冬氨酸，α-酮戊二酸在α-酮戊二酸载体作用下穿梭出内膜入胞液侧，天冬氨酸在氨基酸酸性载体的作用下穿梭出内膜入胞液侧，之后这2者再在谷草转氨酶的作用下重新生成谷氨酸和草酰乙酸，进入下一轮的NADH穿梭机制。 ↓比较两条电子传递链顺序和产生ATP部位的异同点。 ⑴NADH氧化呼吸链 NADH →复合体Ⅰ→Q →复合体Ⅲ→Cyt c →复合体Ⅳ→O2 NADH →复合体Ⅰ→Q产生一份子ATP，Q →复合体Ⅲ→Cyt c产生一份子ATP，Cyt c →复合体Ⅳ→O2产生一份子ATP。 ⑵琥珀酸氧化呼吸链（FADH2氧化呼吸链） 琥珀酸→复合体Ⅱ→Q →复合体Ⅲ→Cyt c →复合体Ⅳ→O2 Q →复合体Ⅲ→Cyt c产生一份子ATP，Cyt c →复合体Ⅳ→O2产生一份子ATP。↓如何理解生物体内的能量代谢以ATP为中心？ ATP在能量代谢中起核心作用，（一）ATP是体内能量捕获和释放利用的重要分子 ①ATP是体内最重要的高能磷酸化合物，是细胞可直接利用能量形式。 ②营养物分解产生的能量约40%用于产生ATP。 ③体内许多代谢物的“活化”反应（吸能）大多直接或间接地与ATP酸酐键的水 解放 ④反应相偶联，使“活化”反应能顺利进行。 （二）ATP是体内能量转移和磷酸核苷化合物相互转变的核心 （三）ATP通过转移自身基团提供能量 （四）磷酸肌酸是高能键能量的储存形式 ↓简述氨基酸在体内的代谢概况。 成人体内的蛋白质每天约有1%～2%被降解，主要是肌肉蛋白质。蛋白质降解产生的氨基酸，大约70%～80%被重新利用合成新的蛋白质。(1)食物中的蛋白质在胃肠道被消化吸收后转变成氨基酸进入血液，经过脱氨基作用生成α-酮酸和NH3，α-酮酸可彻底氧化分解并提供能量，或经氨基化生成营养非必需氨基酸，还可转变成糖及脂类化合物。而NH3通过丙氨酸-葡萄糖循环从骨骼肌运往肝，也可通过谷氨酰胺从脑和骨骼肌等组织运往肝或肾，而在肝内合成尿素，这是最主要的去路；合成非必需氨基酸和其它含氮化合物以及谷氨酰胺，最后在肾小管分泌的NH3在酸性条件下生成NH4+，随尿排出。（2）组织蛋白质在体内分解生成组织氨基酸，后者经脱羧基作用生成胺和CO2，也可经代谢作用最终生成嘌呤、嘧啶、肌酸等含氮化合物。未被代谢的组织氨基酸又可重新合成组织蛋白质。 ↓试述体内氨基酸脱氨基作用有哪些方式？ ①氨基酸通过转氨基作用脱去氨基,即在转氨酶(transaminase)的作用下，某一氨 基酸去掉α-氨基生成相应的α-酮酸，而另一种α-酮酸得到此氨基生成相应的氨基酸的过程。转氨基作用不仅是体内多数氨基酸脱氨基的重要方式，也是机体合成非必需氨基酸的重要途径。通过此种方式并未产生游离的氨。 ②L-谷氨酸通过L-谷氨酸脱氢酶催化脱去氨基，此种方法存在于肝、脑、肾中， 辅酶为 NAD+ 或NADP+，GTP、ATP为其抑制剂，GDP、ADP为其激活剂。典型为转氨基偶联氧化脱氨基作用：此种方式既是氨基酸脱氨基的主要方式，也是体内合成非必需氨基酸的主要方式。 ③氨基酸通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基，主要在心肌、骨骼肌组织。 ④氨基酸通过氨基酸氧化酶脱去氨基