(生物科技行业)生物化学综合习题集
生物化学综合习题集
一、名词解释
α-螺旋、β-折迭、β-转角、氨基酸的等电点(pI)、Sanger反应、Edman反应、茚三酮反应、双缩脲反应、超二级结构、结构域、肽平面及两面角、酸性氨基酸、碱性氨基酸、电泳、蛋白质变性与复性、福林-酚反应、简单蛋白质、结构蛋白质、分子病、肽及肽键、肽单位、谷胱甘肽、蛋白质的亚基、增色效应与减色效应、DNA的变性与复性、Chargaff定律、Hoogsteen配对、退火、碱基堆积力、熔解温度、核酸杂交、单成份酶和双成份酶、全酶和辅因子、辅基和辅酶、酶促反应、底物、酶的活性中心、酶的活性基团、酶的抑制剂和激活剂、酶原、单体酶、寡聚酶、多酶复合体、同工酶、诱导酶、变构酶、固相酶、酶活力、酶活力单位、比活力、米氏常数、温度系数、核酶、维生素、酒精发酵、乳酸发酵、磷酸果糖激酶、糖酵解、三羧酸循环、磷酸戊糖途径、回补反应、葡萄糖的异生作用、电子传递链、ATP合酶、代谢、物质代谢（合成代谢、分解代谢）、能量代谢、高能磷酸化合物、高能键、能荷、生物氧化、氧化磷酸化、磷氧比、底物水平磷酸化、外(内)源NADH、解偶联作用、解偶联剂、脂肪酸的β–氧化、α–氧化、乙醛酸循环、ACP·SH、BCCP、限制性内切酶、核苷酸从头合成、核苷酸的补救合成、核酸酶、非特异性核酸酶、中心法则、复制、转录、翻译、逆转录、半保留复制、岗崎片段、有意义链、无意义链、cDNA、基因文库、光复活、切除修复、重组修复、SOS修复、启动子、终止子、内含子、外显子、氧化脱氨作用、必需氨基酸、硝酸还原作用、遗传密码、密码子、变偶假说(摆动假说)、转氨作用、直接氨基化作用、联合脱氨基作用、简并性、同义密码子、移码、单顺反子、多顺反子、信号肽、第二信使、操纵子、反馈抑制、反馈激活、前馈激活、共价修饰
二、问答题
◆生物化学经历了哪几个发展阶段？各个时期研究的主要内容是什么？试举各时期一二例重大成就。
◆蛋白质在生命活动中有何重要意义？蛋白质是由哪些元素组成的？其基本结构单元是什么？写出其结构通式。
◆蛋白质中有哪些常见的氨基酸？写出其中文名称和三字缩写符号，它们的侧
链基团各有何特点？写出这些氨基酸的结构式。
◆什么是氨基酸的等电点，如何进行计算？
◆何谓谷胱甘肽？简述其结构特点和生物学作用？
◆什么是构型和构象？它们有何区别？
◆蛋白质有哪些结构层次？分别解释它们的含义。
◆简述蛋白质的α-螺旋和β-折迭。
◆维系蛋白质结构的化学键有哪些？它们分别在哪一级结构中起作用？
◆为什么说蛋白质的水溶液是一种稳定的亲水胶体？
◆碳氢链R基在蛋白质构象中如何取向？
◆多肽的骨架是什么原子的重复顺序，写出一个三肽的通式，并指明肽单位和氨基酸残基。
和COOH端？牛胰岛素呢？
◆一个三肽有多少NH
2
◆利用哪些化学反应可以鉴定蛋白质的N-端和C-端？
◆简述蛋白质变性与复性的机理，并概要说明变性蛋白质的特点。
◆简述蛋白质功能的多样性？
◆试述蛋白质结构与功能的关系。
◆蛋白质如何分类，试评述之。
◆核酸的基本结构单位是什么？其组成如何？
◆写出嘌呤和嘧啶的简化式。
◆比较DNA和RNA的异同。
◆ DNA双螺旋结构是在什么时候，由谁提出的？试述其结构模型。
◆比较tRNA、mRNA、rRNA的分布、结构特点及功能。
◆比较原核生物和真核生物mRNA一级结构的区别。
◆试述Chargff定律的主要内容。
◆试述碱基、核苷酸和核酸在结构上的关系。
◆ DNA双螺旋靠哪些化学键维系？其中最主要的作用力是什么？
◆写出真核生物mRNA帽子结构的简式，并说明其功能。
◆简述DNA三螺旋的特点。
◆重要的核蛋白体有哪些形式？它们在核酸和蛋白质的结合上有何特点？
◆用简图表示tRNA的二级结构和真核细胞mRNA的一级结构。
◆何谓核酸探针？它有何用途？
◆什么是酶？其化学本质是什么？
◆酶作为生物催化剂具有什么特点？
◆影响酶促反应的因素有哪些？用曲线表示它们的影响？为什么会产生这些影响？
◆举例说明酶的专一性。
◆酶为什么能加速化学反应的进程？
◆酶促反应中有哪些常见的亲核基团和亲电子基团？酶分子中既能作为质子供体，又能作质子受体的最有效、最活泼的基团是什么？
◆辅基和辅酶的作用是什么？并用代号写出其作用机理。
◆何谓竞争性抑制和非竞争性抑制？二者有何异同？
◆有机磷农药为何能杀死害虫？
◆国际酶委会把酶分为哪几类？写出其催化反应通式。
◆试述TDP、FAD、FMN、NAD＋、NADP＋、CoA的分子组成及生物学功能。
◆测定酶活力时为什么要测量初速度，且一般以测定产物的增加量为宜？
◆植物体内的单糖可以通过哪些途径获得?
◆植物体内的单糖可以通过哪些生化过程被分解，它们分别在细胞的什么部位进行?各有何特点?
◆何谓糖酵解和发酵?二者有何区别?
◆戊糖磷酸途径反应全过程及总反应式。
◆戊糖磷酸途径反应速度的调控。
◆戊糖磷酸途径的生物学意义。
◆计算由丙酮酸合成葡萄糖需要提供多少高能磷酸键？
◆糖酵解、戊糖磷酸途径和葡萄糖异生途径之间如何联系？
◆糖异生作用的前提主要有哪些？
◆动物贮存糖原的主要器官是什么？在这些器官中糖原的主要作用是什么？◆糖原降解所需要的酶及各酶作用的特点。
◆糖原生物合成所需要的酶及各酶作用的特点。
◆乙醛酸循环的生物学意义。
◆写出EMP途径的限速酶及所催化的反应。
◆丙酮酸进入TCA环之前的关键物质是什么?它是怎样生成的，写出其反应式。
◆单糖的活化形式有哪些?它们通过什么途径进行互变?
◆EMP和TCA中的底物水平磷酸化在什么步骤进行的？两个途径分别由底物水平磷酸化产生多少ATP？
◆糖酵解作用位于细胞什么部位？
◆糖酵解的全过程（包括反应式和催化反应的酶）糖酵解作用的关键酶是什么？三个调节部位及调节因素？糖酵解途径中产生和消耗ATP的反应是？生成NADH 的反应是？如果生成的？糖酵解的三个不可逆步骤和葡萄糖异生作用采取的迂回反应。
◆NADH进入电子传递链，那么糖酵解过程可以产生多少个ATP分子？
◆糖酵解途径中丙酮酸的三个碳原子分别来自葡萄糖的什么碳原子？
◆砷酸盐、碘乙酸、氟化物对糖酵解作用有何影响？
◆丙酮酸在无氧条件下有哪些去路？
◆什么是磷酸戊糖途径?何以证明其存在?该途径有何特点?
◆与EMP－TCA环有氧氧化主路相比，PPP途径有何特点和生理意义?
◆什么是三羧环循环?它对于生物体有何重要意义?
◆TCA环的中间物一旦参加生物合成，使其浓度降低，因而影响TCA的进行。
◆生物体是如何解决此矛盾的?柠檬酸循环位于细胞什么部位？
◆柠檬酸循环的全过程（包括反应式和催化反应的酶）。柠檬酸循环的关键酶是什么？三个调节部位及调节因素？
◆1分子丙酮酸和1分子乙酰-CoA进入柠檬酸循环完全氧化可以产生多少分子ATP？
◆1分子葡萄糖完全氧化能产生多少分子ATP？
◆柠檬酸循环经过几次氧化脱羧？产生NADH、FADH2和GTP的反应分别是什么？
◆丙酮酸脱氢酶复合体包括哪几部分？辅助因子有哪些？
◆柠檬酸循环的填补反应有哪些？
◆柠檬酸循环有何生理意义？
◆砷化物、氟乙酸、丙二酸对柠檬酸循环有什么作用？为什么？
◆蔗糖可以通过哪些途径合成和分解，用简图表示之。
◆简述直链淀粉和支链淀粉合成和分解途径。
◆比较α－淀粉酶和β－淀粉酶的异同。
◆电子传递链中的电子载体及其顺序，电子传递链位于细胞什么部位？
◆电子传递链的组分及其辅基。
◆电子传递链的三个质子泵是什么？
◆电子传递链最终的电子受体是什么？ATP合成的部位是什么？
◆常见的电子传递抑制剂有哪些？作用部位是哪里？
◆常见的解偶联剂、氧化磷酸化抑制剂、离子载体抑制剂及其作用机制（2，4-二硝基苯酚，寡霉素，缬氨霉素和短杆菌肽）。
◆氧化磷酸化的化学渗透假说。
◆细胞质中的NADH进入线粒体再氧化的两个穿梭途径及其示意图。
◆高能磷酸键化合物及其他高能化合物的类型。
◆标准状态下，ATP水解时放出的自由能是多少？ATP中有几个高能磷酸键？
◆什么是生物氧化?生物氧化中的CO
2、H
2
O和能量是怎样产生的?
◆什么是呼吸链(电子传递链)?典型的呼吸链有哪些?它们各有什么特点?
◆呼吸链有哪些组分?它们各有什么生化作用?在线粒体内膜上的排列有何规律?
◆用偶联方程式表示呼吸链的作用机理，并简要说明之。
◆指明呼吸链中形成ATP的可能部位及抑制部位和抑制剂。
◆化学渗透假说是谁，在什么时候提出的?试述化学渗透假说的要点。
◆什么是氧化磷酸化?氧化磷酸化中ATP是如何生成的?试述其作用机理。
◆由于线粒体内膜的选择透性，在线粒体内形成的ATP是如何到达细胞质中，供生命活动需要的?
◆外源NADH是如何进入线粒体参加电子传递的?
◆何谓P/O，有何生物学意义?
◆组成植物体内的脂类有哪些?类脂有哪些?类脂物质在结构上有何特点?有何生物学意义?
◆饱和脂肪酸是在细胞的哪一部分由什么酶催化合成的?这个酶的结构有何特点?
◆脂肪酸合成中所需的碳源和还原剂是什么?它们分别来自哪里?
◆线粒体基质中形成的乙酰CoA是如何进入细胞质中参加脂肪酸的合成的? ◆磷酸甘油是怎样形成的?
◆不饱和脂肪酸在细胞中是怎样合成的?
◆脂肪酸和甘油是怎样合成脂肪的?脂肪又是如何分解的?写出脂肪合成和分解反应式。
◆脂肪酸的β－氧化有何特点?在此过程中哪些辅酶参加?其最终产物是什么?它的去向如何?
◆脂肪酸的α－氧化有何特点?
◆什么是乙醛酸循环?它有何特点和生物学意义?
◆为什么说脂肪酸的分解和合成不是相互逆转的过程?
◆计算软脂酸β–氧化后产生的ATP数。
◆绘图简述中性脂生物合成与糖代谢的关系。
◆比较DNA和RNA生物合成的异同。
◆简述嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸合成的区别。
◆DNA和RNA合成时，其链的增长方向如何？为什么？
◆DNA复制的高度准确性是通过什么机制来实现的？
◆DNA的复制有何规律？
◆什么是突变？它有哪些方式？
◆DNA损伤的原因是什么？损伤的DNA是怎样修复的？
◆何谓基因工程？简述其基本步骤及其应用意义？
◆蛋白质是在哪些酶的催化下分解的？这些酶各具什么催化特点？
◆生物体内的氨基酸可以合成哪些生物活性物质？
◆合成氨基酸的氮源和碳架从哪里获得？
◆氨基酸可以通过哪些方式合成？举例说明之。
◆写出细胞内的主要转氨反应，为什么说谷氨酸是氨基酸的转换站？
◆植物体内的酰胺是怎样形成的？写出其反应式，酰胺的形成有何生物学意
义？
◆什么是遗传密码？简述其基本特点。
◆简述原核细胞蛋白质的合成过程。
◆某DNA的一段链从5'?3'方向阅读序列为5' TCGTCGACGATGATCATCGGCTACTCGA 3'试写出：（1）互补DNA链的序列（2）假设已知的此DNA链从左到右转录，其中哪一条是有编码链？请写出相应的mRNA 序列。（3）该mRNA翻译成蛋白质的氨基酸序列。（4）如果从已知的DNA链3'端缺失第二个T（双线所示处），编码所得到的氨基酸序列。
◆大肠杆菌乳糖操纵子学说是谁？在什么时候提出的？用操纵子学说解释基因对酶合成的调节作用。
◆试述乙酰CoA在代谢中的作用。
◆绘出顺序反馈抑制、协同反馈抑制、累积反馈抑制的模式图，并说明其特点。
◆绘图并简要说明糖、脂、蛋白质和核酸代谢的相互关系。
生物化学重点及难点归纳总结
生物化学重点及难点归纳总结 武汉大学生命科学学院生化的内容很多,而且小的知识点也很多很杂,要求记忆的内容也很多.在某些知识点上即使反复阅读课本,听过课后还是难于理解.二则由于内容多,便难于突出重点,因此在反复阅读课本后找出并总结重点难点便非常重要,区分出需要熟练掌握和只需了解的内容. 第一章: 氨基酸和蛋白质 重点:1.氨基酸的种类和侧链,缩写符号(单字母和三字母的),能够熟练默写,并能记忆在生化反应中比较重要的氨基酸的性质和原理 2.区分极性与非极性氨基酸,侧链解离带电荷氨基酸,R基的亲水性和疏水性,会通过利用pK值求pI值,及其缓冲范围. 3.氨基酸和蛋白质的分离方法(实质上还是利用蛋白质的特性将其分离开来,溶解性,带电荷,荷质比,疏水性和亲水性,分子大小(也即分子质量),抗原-抗体特异性结合. 4.蛋白质的一级结构,连接方式,生物学意义,肽链的水解. 第二章: 蛋白质的空间结构和功能 重点: 1.研究蛋白质的空间结构的方法(X射线晶体衍射,核磁共振光谱) 2.构筑蛋白质结构的基本要素(肽基,主链构象,拉氏图预测可能的构造,螺旋,转角,片层结构,环形构象,无序结构) 3.纤维状蛋白:角蛋白,丝心蛋白,胶原蛋白,与之相关的生化反应,特殊性质,,及其功能的原理. 4.球状蛋白和三级结构(特征及其原理,基元及结构域,三级结构揭示进化上的相互关系.蛋白质的折叠及其原理,推动蛋白质特定构象的的形成与稳定的作用力,疏水作用,氢键,静电相互作用,二硫键. 5.寡聚体蛋白及四级结构(测定蛋白质的亚基组成.,寡聚体蛋白存在的意义及其作用 原理) 6.蛋白质的构象与功能的关系(以血红蛋白和肌红蛋白作为例子进行说明,氧合曲线,协同效应,玻尔效应) 第三章: 酶 重点:1.酶的定义及性质,辅助因子.活性部位 2.酶的比活力,米氏方程,Vmax,Km,转换数,Kcat/Km确定催化效率,双底物酶促反应动力学.对酶催化效率有影响的因素,及其作用机理. 3.酶的抑制作用,竞争性抑制剂,非竞争性抑制剂,反竞争性抑制剂,不可逆抑制剂,及其应用. 4.酶的作用机制:转换态,结合能,邻近效应,酸碱催化,共价催化及其原理,会举例.溶菌酶的作用机制,丝氨酸蛋白酶类及天冬氨酸蛋白酶类的结构特点及作用机制. 5.酶活性调节,酶原激活,同工酶,别构酶,多功能酶和多酶复合物. 及其与代谢调节的关系及原理.
生物化学选择题含答案
1．在生理pH 条件下，下列哪种氨基酸带正电荷C A．丙氨酸B．酪氨酸C．赖氨酸 D．蛋氨酸E．异亮氨酸 2．下列氨基酸中哪一种是非必需氨基酸B A．亮氨酸B．酪氨酸C．赖氨酸 D．蛋氨酸E．苏氨酸 3．蛋白质的组成成分中，在280nm 处有最大吸收值的最主要成分是：A A．酪氨酸的酚环B．半胱氨酸的硫原子 } C．肽键D．苯丙氨酸 4．下列4 种氨基酸中哪个有碱性侧链D A．脯氨酸B．苯丙氨酸C．异亮氨酸D．赖氨酸 5．下列哪种氨基酸属于亚氨基酸B A．丝氨酸B．脯氨酸C．亮氨酸D．组氨酸 6．下列哪一项不是蛋白质α-螺旋结构的特点B A．天然蛋白质多为右手螺旋 B．肽链平面充分伸展 ） C．每隔个氨基酸螺旋上升一圈。 D．每个氨基酸残基上升高度为. 7．下列哪一项不是蛋白质的性质之一C A．处于等电状态时溶解度最小B．加入少量中性盐溶解度增加 C．变性蛋白质的溶解度增加D．有紫外吸收特性 8．下列氨基酸中哪一种不具有旋光性C A．Leu B．Ala C．Gly D．Ser E．Val 9．在下列检测蛋白质的方法中，哪一种取决于完整的肽链B / A．凯氏定氮法B．双缩尿反应C．紫外吸收法D．茚三酮法 10．下列哪种酶作用于由碱性氨基酸的羧基形成的肽键D A．糜蛋白酶B．羧肽酶C．氨肽酶D．胰蛋白酶 11．下列有关蛋白质的叙述哪项是正确的A A．蛋白质分子的净电荷为零时的pH 值是它的等电点 B．大多数蛋白质在含有中性盐的溶液中会沉淀析出 C．由于蛋白质在等电点时溶解度最大，所以沉淀蛋白质时应远离等电点D．以上各项均不正确 ? 12．下列关于蛋白质结构的叙述，哪一项是错误的A A．氨基酸的疏水侧链很少埋在分子的中心部位 B．电荷的氨基酸侧链常在分子的外侧，面向水相 C．白质的一级结构在决定高级结构方面是重要因素之一 D．白质的空间结构主要靠次级键维持 13．列哪些因素妨碍蛋白质形成α-螺旋结构E A．脯氨酸的存在B．氨基酸残基的大的支链 C．性氨基酸的相邻存在D．性氨基酸的相邻存在
生物化学实验的答案
生物化学实验的答案 Document number【980KGB-6898YT-769T8CB-246UT-18GG08】
生物化学实验的答案 一、理论考试部分 1.醋酸纤维薄膜电泳时，点样的一端应靠近电极的哪一端为什么 2. 答：负极。因为血清中各种蛋白质在PH为8.6的环境中均带负电，根据同性相吸，异性相斥原理，点样端在负极时蛋白质向正极泳动从而实现蛋白质分离。 3.用分光光度计测定物质含量时，设置空白对照管的意义是什么？ 答：空白对照是为了排除溶剂对吸光度的影响。溶液的吸光度表示物质对光的吸收程度，但是作为溶剂也能吸收，反射和透射一部分的光，因此必须以相同的溶剂设置对照，排除溶剂对吸光度的影响。 4.简述血清蛋白的醋酸纤维薄膜电泳的原理？ 答：血清蛋白中各种蛋白质离子在电场力的作用下向着与自身电荷相反的方向涌动，而各种蛋白质等电点不同，且在PH为8.6时所带电荷不同，分子大小不等，形状各有差异，所以在同一电泳下永动速度不同从而实现分离。 5.何谓R f值？影响R f值的主要因素是什么？ 答：Rf是原点到层析中心的距离与原点到溶剂前沿的距离之比。Rf的大小与物质的结构，性质，溶剂系统，层析滤纸的质量和层析温度有关， 6.什么是盐析盐析会引起蛋白质变性吗一般我们用什么试剂做盐析的实验 答：盐析是指当溶液中的中性盐持续增加时，蛋白质的溶解度下降，当中性盐的浓度达到一定程度的时候，蛋白质从溶液中析出的现象。盐析不会引起蛋白质的变性。一般用饱和硫酸铵溶液进行盐析。 7.简述DNS法测定还原糖浓度的实验原理？ 答：还原糖与DNS在碱性条件下加热被氧化成糖酸，而DNS被还原为棕红色的3-氨基-5-硝基水杨酸。在一定范围内还原糖的量与3-氨基-5硝基水杨酸颜色的深浅成正比，用分光光度计测出溶液的吸光度，通过查对标准曲线可计算出3-氨基-5硝基水杨酸的浓度，从而得出还原糖的浓度。 8.依据我们所做的实验，说明影响蛋白质沉淀的因素是什么影响蛋白质变性的因素是什 么沉淀和变性有何联系 答：水溶液中的蛋白质分子由于表面形成水化层和双电层从而形成稳定的亲水胶体颗粒，在一定的理化因素影响下蛋白质颗粒因失去电荷和脱水而沉淀。这些因素包括溶液的酸碱度、盐溶液的浓度、温度、重金属离子以及有机溶剂等。变性蛋白质不一定沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性。 8. 什么是碘值脂肪的不饱和程度越大，碘值越大吗在测定碘值的实验中，氯仿的作用是什么 答：每100g脂肪所吸收的碘的克数，即脂肪的碘值。脂肪的不饱和度越大，碘值就越大。氯仿作为溶剂，去溶解脂肪。
生物化学试卷五卷
生物化学试题（5卷） 一、填空（每空0.5分，共10分，答案直接填在试卷上） 1.当氨基酸溶液的pH>pI时，氨基酸以离子形式存在。 2.Henderson-Hasselbaleh方程为。 3.一个带负电荷的蛋白质可牢固地结合到阴离子交换剂上，因此需要一种比原来缓冲液pH值和离子强度的缓冲液，才能将此蛋白质洗脱下来。 4.前胰岛素原N-末端的10-20个氨基酸残基称为。 5.测定酶活力的主要原则是在特定的温度、条件下，测定酶促反应的速度。 6.如果一个酶对A．B、C三种底物的米氏常数分别为Kma、Kmb和Kmc，且 Kma>Kmb>Kmc，则此酶的最适底物是。 7.根据调节物分子不同，别构效应分为和。 8. DNA螺旋结构模型是于年提出的。 9.不同代谢途径交叉点上最关键的中间代谢物是、和乙酰C O A。 10.磷酸戊糖途径的生理意义主要是生成和。 11．TCA循环中大多数酶位于线粒体基质，只有位于线粒体内膜。12．酮体指、和丙酮。酮体合成的酶系存在。 二、判断题（正确写T，错误写F，每题1分，共10分） 1.组成蛋白质的氨基酸都具有一个不对称α-碳原子。 2.乳糖是由1分子葡萄糖和1分子果糖组成。 3.叶酸是转移一碳单位酶系的辅酶。 4.维生素B2称为核黄素，其辅酶形式是FAD和FMA。 5.稳定RNA是指tRNA和mRNA.
6.核酸变性或降解时，出现减色效应。 7.2，4-二硝基苯酚是氧化磷酸化的解偶联剂。 8.大肠杆菌蛋白质合成过程中肽链的延伸需消耗ATP。 9.紫外线照射可引起DNA两条互补链上的T之间形成二聚体。 10.磷酸吡哆醛只作为转氨酶的辅酶。 三、选择题（每题1分，共15分） 1.在生理pH条件下，具有缓冲作用的氨基酸残基是 A．Tyr B.Trp C．His D．Lys 2. 氨基酸不具有的化学反应是 A．双缩脲反应 B．茚三酮反应 C．DNFB反应 D．PITC反应 3.下列关于还原型谷胱甘肽结构与性质的叙述哪一种是错误的? A．含有两个肽键 B．"胱"代表半胱氨酸 C．含有一个巯基 D．变成氧化型谷胱甘肽时脱去的两个氢原子是由同一个还原型谷胱甘肽分子所提供的 4. 下列哪一种说法对蛋白质结构的描述是错误的 A．都有一级结构 B．都有二级结构 C．都有三级结构 D．都有四级结构 5.Sganer试剂是指 A．PITC B．DNFB C．DNS-CI D．对氯苯甲酸 6. 加入哪种试剂不会导致蛋白质的变性? A．尿素 B．盐酸胍 C．SDS D．硫酸铵 7. 单链DNA：5'-pCpGpGpTpA-3，能与下列哪一种RNA单链分子进行杂交? A.5'--pTpUpCpCpG-3' B.5'-pGpCpCpApU-3' C.5'-pUpApCpCpG-3' D.5'-pTpApGpGpC-3' 8.酶的纯粹竞争性抑制剂具有下列哪种动力学效应? A.Vmax不变，Km增大B．Vmax不变，Km减小 C．Vmax增大，Km不变D．Vmax减小，Km不变 9. 脂肪酸生物合成时乙酰CoA从线粒体转运至胞液的循环是 A．三羧酸循环 B．苹果酸穿梭作用 C．糖醛酸循环 D．丙酮酸-柠檬酸循环
生物化学重点笔记(整理版)
教学目标： 1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。 2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。 3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。 4.了解蛋白质结构与功能间的关系。 5.熟悉蛋白质的重要性质和分类 导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？ 1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。 蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。 单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的45%是蛋白质。生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多数是蛋白质。生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 经元素分析，主要有C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。 每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量（g%） 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下，最终水解为游离氨基酸（amino acid），即蛋白质组成单体或构件分子。存在于自然界中的氨基酸有300余种，但合成蛋白质的氨基酸仅20种（称编码氨基酸），最先发现的是天门冬氨酸（1806年），最后鉴定的是苏氨酸（1938年）。 （一）氨基酸的结构通式 组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点： 1．氨基连接在α- C上，属于α-氨基酸（脯氨酸为α-亚氨基酸）。 2．R是側链，除甘氨酸外都含手性C，有D-型和L-型两种立体异构体。天然蛋白质中的氨基酸都是L-型。 注意：构型是指分子中各原子的特定空间排布，其变化要求共价键的断裂和重新形成。旋光性是异构体的光学活性，是使偏振光平面向左或向右旋转的性质，（-）表示左旋，（+）表示右旋。构型与旋光性没有直接对应关系。 （二）氨基酸的分类 1．按R基的化学结构分为脂肪族、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸四类。 2．按R基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极性不带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。 带有非极性R（烃基、甲硫基、吲哚环等，共9种）：甘（Gly）、丙（Ala）、缬（Val）、亮（Leu）、异亮（Ile）、苯丙（Phe）、甲硫（Met）、脯（Pro）、色（Trp） 带有不可解离的极性R（羟基、巯基、酰胺基等，共6种）：丝（Ser）、苏（Thr）、天胺（Asn）、谷胺（Gln）、酪（Tyr）、半（Cys）带有可解离的极性R基（共5种）：天（Asp）、谷（Glu）、赖（Lys）、精（Arg）、组（His），前两个为酸性氨基酸，后三个是碱性氨基酸。 蛋白质分子中的胱氨酸是两个半胱氨酸脱氢后以二硫键结合而成，胶原蛋白中的羟脯氨酸、羟赖氨酸，凝血酶原中的羧基谷氨酸是蛋白质加工修饰而成。 （三）氨基酸的重要理化性质 1．一般物理性质 α-氨基酸为无色晶体，熔点一般在200 oC以上。各种氨基酸在水中的溶解度差别很大（酪氨酸不溶于水）。一般溶解于稀酸或稀碱，
生物化学B卷新编
生物化学模拟题B卷 一、A型选择题 1. 蛋白质变性后将会产生的结果是（ C ） A.大量氨基酸游离出来 B.生成大量肽段 C.空间构象改变 D.肽键断裂 E.等电点变为零 2. 维系蛋白质α－螺旋和β－折叠结构稳定的化学键是（ E ） A. 肽键 B. 离子键 C. 二硫键 D. 疏水作用 E. 氢键 3. 酶活性中心的叙述，正确的是（ A ） A．有些酶可以没有活性中心 B．都有辅酶作为结合基团 C．都有金属离子 D．都有特定的空间构象 E．抑制剂都作用于活性中心 4. 关于同工酶的叙述，错误的是（） A．生物学性质相同 B．酶分子一级结构不同 C．同工酶各成员K m 值不同 D．是一组催化相同化学反应的酶 E．酶分子活性中心结构相同 5. 1分子乙酰CoA经三羧酸循环氧化后的产物是（ C ） A.柠檬酸 B.草酰乙酸 和H 2O D.草酰乙酸和CO 2 E. CO 2 和4分子还原当量 6. 磷酸戊糖途径生成的重要产物是（ C ） A. 5-磷酸核糖,NADH B. 6-磷酸葡萄糖,NADPH C. 5-磷酸核糖,NADPH D. 6-磷酸果糖,NADPH E. 5-磷酸核糖,FADH
7. 长期饥饿时，血糖主要来自（D ） A．肌肉蛋白降解的氨基酸 B．肝蛋白降解的氨基酸 C．肌糖原分解 D．肝糖原分解 E．甘油的糖异生 8. 成熟红细胞获得能量的主要途径是（ E ） A. 脂肪酸氧化 B. 2，3-二磷酸甘油酸旁路 C. 磷酸戊糖途径 D. 糖的有氧氧化 E. 糖酵解 9. 体内贮存的脂肪主要来自（ C ） A．类脂 B．生糖氨基酸 C．葡萄糖 D．脂肪酸 E．酮体 10. 脂酰CoA进行β氧化的酶促反应顺序为（ C ） A．脱氢、再脱氢、加水、硫解 B．硫解、脱氢、加水、再脱氢 C．脱氢、加水、再脱氢、硫解 D．脱氢、脱水、再脱氢、硫解 E．加水、脱氢、硫解、再脱氢 11. 有关酮体的描述错误的是（ A ） A．肝脏可生成酮体，但不能氧化酮体 B．仅在病理情况下产生 C．主要成分为乙酰乙酸、β－羟丁酸和丙酮 D．合成酮体的酶系存在于线粒体 E．原料为乙酰CoA 12. 关于电子传递链的叙述错误的是（ D ） A．电子传递链各组分组成4个复合体 B．主要有NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链 C．每对氢原子氧化时都生成3个ATP D．抑制细胞色素氧化酶后,传递链组分都处于还原状态E．如果氧化不与磷酸化偶联,仍可传递电子
生物化学实验
生物化学实验 （二）
绪论 ?随着生物化学的发展和生物化学教学内容的不断丰富，生物化学实验也在不断更新和提高。 ?本门课程在以往教学工作的基础上，结合生物化学实验教学，力求使学生能够更加深刻地学习生物化学课程。 本实验课实验项目覆盖了当今生物化学研究中常用的技术和方法。
绪论 一、实验目的 ?掌握蛋白质、酶、核酸、糖等重要物质的分离、纯化和测定技术的原理及方法； ?掌握生物化学的基本知识、基本理论及基本实验技能； ?培养分析和解决问题能力以及严谨细致的科学作风、创新能力等综合素质。
?二、通过生物化学实验应该做到 ?学习设计一个实验的基本思路，掌握各个实验的基本原理，学会严密地组织自己的实验，合理地安排实验步骤和时间。 ?训练实验的动手能力，学会熟练地使用各种生物化学实验仪器。 ?学会准确翔实地记录实验现象和数据的技能，提高实验报告的写作能力，能够整齐清洁地进行所有的实验。 ?掌握生物化学的各种基本实验方法和实验技术，尤其是各种电泳技术和层析枝术，为今后参加科研工作打下坚实的基础。
?三、实验室规则 ?１、自觉遵守学习纪律，保持实验室肃静，不得喧哗吵闹、迟到早退。 ?２、爱护仪器，厉行节约。试剂、药品、蒸馏水等应节约使用，不得浪费。如不慎损坏仪器，应及时报告老师，说明原因；贵重、精密仪器，应先熟悉使用方法，在老师的指导下，严格按操作规程操作；发现故障，应立即报告老师，不得擅自处理。仪器使用完毕后，一定要填写使用记录。
绪论 ?３、取用试剂时，应仔细辨明标签，以免取错。取完试剂后，应及时将瓶盖盖好，放回原处，切忌乱拿乱放。 ?４、注意安全。对于有毒、腐蚀的试剂应避免其直接接触人体及衣物；乙醚、丙酮等易燃试剂应远离火源，以免发生意外。 ?５、注意实验室卫生、整洁。废弃液体应倒入水槽，实验用过的和棉花、废纸、沉淀废渣及其他废弃物品等均应放入指定容器，不得随意乱扔。实验结束后应将实验台整理好，并清扫、整理实验室。关好水、电、门、窗，方可离开实验室。
生物化学期末考试试卷与答案
安溪卫校药学专业生物化学期末考试卷选择题 班级 _____________姓名 _____________座号 _________ 一、单项选择题（每小题 1 分，共30 分） 1、蛋白质中氮的含量约占 A 、 6.25% B 、10.5%C、 16% D 、19%E、 25% 2、变性蛋白质分子结构未改变的是 A 、一级结构B、二级结构C、三级结构 D 、四级结构E、空间结构 3、中年男性病人，酗酒呕吐，急腹症，检查左上腹压痛，疑为急性胰腺炎，应测血中的酶是 A 、碱性磷酸酶 B 、乳酸脱氢酶C、谷丙转氨酶D、胆碱酯酶E、淀粉酶 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是 A 、能加速化学反应速度 C、具有高度的专一性 E、对正、逆反应都有催化作用B、能缩短反应达到平衡所需的时间D、反应前后质和量无改 5、酶原之所以没有活性是因为 A 、酶蛋白肽链合成不完全C、酶原是普通的蛋白质E、是已 经变性的蛋白质B、活性中心未形成或未暴露D、缺乏辅酶或辅基 6、影响酶促反应速度的因素 A 、酶浓度B、底物浓度C、温度D、溶液pH E、以上都是 7、肝糖原能直接分解葡萄糖，是因为肝中含有 A 、磷酸化酶 B 、葡萄糖 -6-磷酸酶C、糖原合成酶D、葡萄糖激酶E、己糖激酶 8、下列不是生命活动所需的能量形式是 A 、机械能B、热能C、 ATP D、电能E、化学能 9、防止动脉硬化的脂蛋白是 A、CM B 、VLDL C、 LDL D、 HDL E、 IDL 10、以下不是血脂的是 A 、必需脂肪酸 B 、磷脂C、脂肪D、游离脂肪酸E、胆固醇 11、一分子软脂酸在体内彻底氧化净生成多少分子ATP A、38 B、 131 C、 129 D、146 E、 36 12、没有真正脱掉氨基的脱氨基方式是 A 、氧化脱氨基B、转氨基C、联合脱氨基D、嘌呤核苷酸循环E、以上都是 13、构成 DNA 分子的戊糖是 A 、葡萄糖B、果糖C、乳糖 D 、脱氧核糖E、核糖 14、糖的有氧氧化的主要生理意义是： A 、机体在缺氧情况下获得能量以供急需的有效方式 B 、是糖在体内的贮存形式 C、糖氧化供能的主要途径 D 、为合成磷酸提供磷酸核糖 E、与药物、毒物和某些激素的生物转化有关 15、体内氨的主要运输、贮存形式是 A 、尿素B、谷氨酰胺C、谷氨酸 D 、胺E、嘌呤、嘧啶 16、DNA作为遗传物质基础，下列叙述正确的是 A 、 DNA 分子含有体现遗传特征的密码 B 、子代 DNA 不经遗传密码即可复制而成
生物化学考试重点
一、糖类化学 1、糖的概念与分类 糖是多羟基的醛或酮及其缩聚物和某些衍生物。 单糖是最简单的糖，不能再被水解为更小的单位。 寡糖是由2~10个分子单糖缩合而成，水解后产生单糖。 低聚糖通常是指20以下的单糖缩合的聚合物 多糖是由多个单糖分子缩合而成。 多糖中由相同的单糖基组成的称同多糖，不相同的单糖基组成的称杂多糖。 按其分子中有无支链，则有直链、支链多糖之分 按其功能不同，可分为结构多糖、贮存多糖、抗原多糖等 按其分布来说，则又有胞外多糖、胞多糖、胞壁多糖之别 如果糖类化合物含有非糖物质部分，则称糖缀合物或复合糖类，例如糖肽、糖脂、糖蛋白等。 2、单糖的构型、结构、构象 1）构型是指一个分子由于其中各原子特有的固定的空间排列，而使该分子所具有的特定的立体化学形式。当某一物质由一种构型转变为另一种构型时，要求共价键的断裂和重新形成。★2）单糖的D-、L-型：以距羰基最远的不对称碳原子为准，羟基在左面的为L构型，羟基在右面为D构型。 3）环状结构——葡萄糖的某些性质不能用链式结构来解释: 葡萄糖不似醛发生NaHSO3和Schiff试剂的加成反应；葡萄糖不能和醛一样与两分子醇形成缩醛，只能与一分子醇反应；葡萄糖溶液有变旋现象。 4）一般规定半缩醛碳原子上的羟基(称为半缩醛羟基)与决定单糖构型的碳原子上的羟基在同一侧的称为α-葡萄糖，不在同一侧的称为β-葡萄糖。 5) 构象指一个分子中，不改变共价键结构，仅靠单键的旋转或扭曲而改变分子中基团在空间的排布位置，而产生不同的排列方式。 3、寡糖 寡糖是少数单糖（2-10个）缩合的聚合物。 低聚糖通常是指20以下的单糖缩合的聚合物。 4、多糖 多糖是由多个单糖基以糖苷键相连而形成的高聚物。 多糖完全水解时，糖苷键裂断而成单糖。 4.1 淀粉 1）直链淀粉：葡萄糖分子以α（1-4）糖苷键缩合而成的多糖链。可溶于热水、250~300个糖分子、遇碘呈紫蓝色 2）支链淀粉：由多个较短的1、4-苷键直链结合而成，不可溶于热水、可溶于冷水、＞6000个糖分子、遇碘呈紫红色 3）淀粉的降解：在酸或淀粉酶作用下被降解，终产物为葡萄糖： 淀粉→红色糊精→无色糊精→麦芽糖→葡萄糖 4.2 糖原：α-D-葡萄糖多聚物 1）结构：同支链淀粉；区别在于分支频率及分子量为其二倍。 2）分布：主要存在于动物肝、肌肉中。 3）特点：遇碘呈红色。 4）功能：同淀粉，亦称动物淀粉。其合成与分解取决于血糖水平 4.3 纤维素--植物细胞壁结构多糖 1）结构：由D-葡萄糖以β（1-4）糖苷键连接起来的无分支线形聚合物。
生物化学选择题
生化习题 选择题 1.含有2个羧基的氨基酸是：（ A ） A.谷氨酸 B. 苏氨酸 C.丙氨酸 D. 甘氨酸 2.酶促反应速度V达到最大反应速度Vmax的80%时，底物浓度[S]: （ D ） A. 1 Km B. 2 Km C. 3 Km D. 4 Km 3.三碳糖、六碳糖与七碳糖之间相互转变的糖代谢途径是：（ D ） A．糖异生 B．糖酵解 C．三羧酸循环 D．磷酸戊糖途径 4.哪一种情况可用增加[S]的方法减轻抑制程度：（ B ） A．不可逆抑制作用 B．竞争性可逆抑制作用 C．非竞争性可逆抑制作用 D 反竞争性抑制作用 5.鸟氨酸循环中，尿素生成的氨基来源有：（ C ） A．鸟氨酸 B．精氨酸 C．天冬氨酸 D．瓜氨酸 6.糖酵解途径中，第二步产能的是: （ B ） A. 1，3-二磷酸甘油酸到 3-磷酸甘油酸 B. 磷酸烯醇式丙酮酸到丙酮酸 C. 3-磷酸甘油醛到 1，3-二磷酸甘油酸 D. F-6-P到 F-1,6-P 7.氨基酸的联合脱氨过程中，并不包括哪类酶的作用: （ D ） A 转氨酶 B L –谷氨酸脱氢酶 C 腺苷酸代琥珀酸合成酶 D 谷氨酸脱羧酶 8.下列哪一种物质不是糖异生的原料: （ C ） A. 乳酸 B. 丙酮酸 C. 乙酰CoA D. 生糖氨基酸 9.目前被认为能解释氧化磷酸化机制的假说是: （ C ） A、化学偶联假说 B、构象变化偶联假说 C、化学渗透假说 D、诱导契合假说 10、1958年Meselson和Stahl利用15N标记大肠杆菌DNA的实验证明了下列哪一种机制？（D） A．DNA能被复制 B．DNA基因可转录为mRNA C．DNA基因可表达为蛋白质
生物化学实验报告
生物化学实验报告 动物营养研究所 树润 2015.10.12 猪血中超氧化物歧化酶（SOD）的分离纯化及活性测定一．实验目地 1.通过实验了解活性物质的分离提取。 2.了解超氧化物歧化酶的基本功能与应用。 二．实验原理 超氧化物歧化酶是一种酸性蛋白，是唯一以自由基为底物 的酶，具有清除自由基的功能酶，在酶分子上共价连接金属辅 基，因此它对热、PH、以及某些理化性质表现出异常的稳定性。 该酶首次从牛红细胞中分离得到，是一种蓝色含铜蛋白，之后， 研究发现该蛋白酶具有催化氧发生歧化反应的能力，因此将其 命名为超氧化物歧化酶1-2。超氧化物歧化酶是一种能专一地清 除超氧离子自由基（O2-）的金属酶，它具有抗衰老、抗辐射、 抗炎抗癌等作用，因而在医药（如关节炎、红斑狼疮等疾病的 治疗3）、化妆品(有防晒抗炎效果4)、食品工业（SOD灵芝菌5 等）等方面具有了广泛的应用前景。 超氧化物歧化酶是广泛存在于生物体的一种金属酶, 可催化超氧阴离子自由基(O2-)与H+发生歧化反应, 生成H2O2和 O2。SOD催化下述反应：2H++2O2-→H2O2+O2。
超氧化物歧化酶按照它所含金属离子的不同，可分为 Cu-Zn-SOD、Mn-SOD、Fe-SOD等三种。Cu-Zn-SOD为二聚体，呈 蓝绿色；Mn-SOD呈紫红色；Fe-SOD呈黄褐色。 SOD提取、纯化制备方法各异, 常用方法有经典的溶剂沉淀法、盐析法、超滤法和层析法等6-7。本实验采用有机溶剂沉淀法8以新鲜猪血为原料，从中提取SOD并进行纯化。酶活力测定可用以下方法：邻苯三酚自氧化法9、黄嘌呤氧化酶法、NBT光还原法、化学发光法、肾上腺素自氧化法、亚硝酸法等。 该实验SOD酶活性采用邻苯三酚自氧化法测定，酶活性单 位定义为：每毫升反应液中，每分钟抑制邻苯三酚自氧化速率 达50%的酶量定义为一个酶单位。 样品中蛋白质含量用考马斯亮蓝G-250法测定。考马斯亮 蓝G-250在游离状态下呈红色，与蛋白质结合呈现蓝色。在一 定围，溶液在595nm波长下的光密度与蛋白质含量成正比，可 用比色法测定，测定围1-1000μg。 三．实验试剂与器材 1.实验试剂 ACD抗凝剂、0.9%Nacl、丙酮、95%乙醇、氯仿、考马斯 亮蓝G-250、50mmol/L pH8.3磷酸缓冲液、10mmol/L EDTA钠盐 溶液、3mmol/L邻苯三酚溶液等 2.实验器材
生物化学试卷A答案
四川理工学院试卷（2014至2015学年第二学期） 课程名称： 《生物化学》A 卷答案 命题教师： 马捷琼 适用班级：制药工程2013级1、2、3班；生物制药2013级1班 考试时间： 2015年6月29日 14:30-16:30 共 6 页 注意事项： 1、 满分100分。要求卷面整洁、字迹工整、无错别字。 2、 考生必须将姓名、班级、学号完整、准确、清楚地填写在试卷规定的地方，否则视 为废卷。 3、 考生必须在签到单上签到，若出现遗漏，后果自负。 4、 如有答题纸，答案请全部写在答题纸上，否则不给分；考完请将试卷和答题卷分别 一同交回，否则不给分。 试 题 一、名词解释（10×2分=20分） 1. 氨基酸等电点：氨基酸的水溶液处于某一pH 时，氨基酸所带正电荷和负电荷相等，即净电荷为零，此时的pH 称为氨基酸的等电点，用pI 表示。 2.蛋白质的一级结构：以肽键连接而成的肽键中氨基酸的排列顺序及二硫键的位置4.变构蛋白：有些蛋白质可以通过改变构想来改变其生物活性，这种蛋白质成为变构蛋白质。 3.RNA 的一级结构：RNA 分子的一级结构就是指组成RNA 分子的核苷酸通过3’和5’磷酸二酯键连接而成的多核苷酸序列或者碱基序列。 4.核酸的变性：核酸分子具有一定的空间构象，维持这种空间构象 是靠氢键和碱基堆积力。在某些理化因素作用下，氢键和碱基堆积力会发生断裂和破坏，是核酸分子的高级结构改变，引起核酸理化性质和生物学功能发生改变，这种变化称为核酸变性。 5.同工酶：能催化相同的化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构组成不同的一组酶。 6．呼吸链：由供氢体、传递体、受氢体以及相应的酶系统所组成的这种代谢途径，一般称为生物氧化还原链，如果氢受体是氧，则称为呼吸链。 7.EMP 途径:糖的代谢中从葡萄糖到丙酮酸生成的过程，主要包括10步反应。 8.糖的异生作用：非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生作用。 9.酮体：脂肪酸在肝脏中经过β-氧化生成的乙酰COA 常转变成丙酮酸、乙酰乙酸、β-羟丁酸等中间产物，这些中间产物统称为酮体。 10.冈崎片段：DNA 的合成是不连续的，即先合成一些DNA 小片段，然后在通过DNA
生物化学复习重点
绪论 掌握：生物化学、生物大分子和分子生物学的概念。 【复习思考题】 1. 何谓生物化学？ 2. 当代生物化学研究的主要内容有哪些 蛋白质的结构与功能 掌握：蛋白质元素组成及其特点；蛋白质基本组成单位--氨基酸的种类、基本结构及主要特点；蛋白质的分子结构；蛋白质结构与功能的关系；蛋白质的主要理化性质及其应用；蛋白质分离纯化的方法及其基本原理。 【复习思考题】 1. 名词解释：蛋白质一级结构、蛋白质二级结构、蛋白质三级结构、蛋白质四级结构、肽单元、模体、结构域、分子伴侣、协同效应、变构效应、蛋白质等电点、电泳、层析 2. 蛋白质变性的概念及本质是什么有何实际应用？ 3. 蛋白质分离纯化常用的方法有哪些其原理是什么？ 4. 举例说明蛋白质结构与功能的关系 核酸的结构与功能 掌握：核酸的分类、细胞分布，各类核酸的功能及生物学意义；核酸的化学组成；两类核酸（DNA与RNA）分子组成异同；核酸的一级结构及其主要化学键；DNA 右手双螺旋结构要点及碱基配对规律；mRNA一级结构特点；tRNA二级结构特点；核酸的主要理化性质（紫外吸收、变性、复性），核酸分子杂交概念。 第三章酶 掌握：酶的概念、化学本质及生物学功能；酶的活性中心和必需基团、同工酶；酶促反应特点；各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用；酶调节的方式；酶的变构调节和共价修饰调节的概念。 第四章糖代谢 掌握：糖的主要生理功能；糖的无氧分解（酵解）、有氧氧化、糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶（限速酶）、生理意义；磷酸戊糖途径的生理意义；血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。 【复习思考题】 1. 名词解释：.糖酵解、糖酵解途径、高血糖和糖尿病、乳酸循环、糖原、糖异生、三羧酸循环、活性葡萄糖、底物水平磷酸化。 2．说出磷酸戊糖途径的主要生理意义。 3．试述饥饿状态时，蛋白质分解代谢产生的丙氨酸转变为葡萄糖的途径。
生物化学选择+填空题-含答案
生物化学选择题和填空题 ? ? ?一、最佳选择题：下列各题有A、B、C、D、E五个备选答案，请选择一个最佳答案。 1、蛋白质一级结构的主要化学键是() A、氢键 B、疏水键 C、盐键 D、二硫键 E、肽键 2、蛋白质变性后可出现下列哪种变化() A、一级结构发生改变 B、构型发生改变 C、分子量变小 D、构象发生改变 E、溶解度变大 3、下列没有高能键的化合物是() A、磷酸肌酸 B、谷氨酰胺 C、ADP D、1，3一二磷酸甘油酸 E、磷酸烯醇 式丙酮酸 4、嘌呤核苷酸从头合成中，首先合成的是() A、IMP B、AMP C、GMP D、XMP E、ATP 5、脂肪酸氧化过程中，将脂酰～SCOA载入线粒体的是() A、ACP B、肉碱 C、柠檬酸 D、乙酰肉碱 E、乙酰辅酶A 6、体内氨基酸脱氨基最主要的方式是() A、氧化脱氨基作用 B、联合脱氨基作用 C、转氨基作用 D、非氧化脱氨基作用 E、脱水脱氨基作用 7、关于三羧酸循环，下列的叙述哪条不正确() A、产生NADH和FADH2 B、有GTP生成 C、氧化乙酰COA D、提供草酰乙酸净合成 E、在无氧条件下不能运转
8、胆固醇生物合成的限速酶是() A、HMG COA合成酶 B、HMG COA裂解酶 C、HMG COA还原酶 D、 乙酰乙酰COA脱氢酶E、硫激酶 9、下列何种酶是酵解过程中的限速酶() A、醛缩酶 B、烯醇化酶 C、乳酸脱氢酶 D、磷酸果糖激酶 E、3一磷 酸甘油脱氢酶 10、DNA二级结构模型是() A、α一螺旋 B、走向相反的右手双螺旋 C、三股螺旋 D、走向相反的左手双螺旋 E、走向相同的右手双螺旋 11、下列维生素中参与转氨基作用的是() A、硫胺素 B、尼克酸 C、核黄素 D、磷酸吡哆醛 E、泛酸 12、人体嘌呤分解代谢的终产物是() A、尿素 B、尿酸 C、氨 D、β—丙氨酸 E、β—氨基异丁酸 13、蛋白质生物合成的起始信号是() A、UAG B、UAA C、UGA D、AUG E、AGU 14、非蛋白氮中含量最多的物质是() A、氨基酸 B、尿酸 C、肌酸 D、尿素 E、胆红素 15、脱氧核糖核苷酸生成的方式是() A、在一磷酸核苷水平上还原 B、在二磷酸核苷水平上还原 C、在三磷酸核苷水平上还原 D、在核苷水平上还原 E、直接由核糖还原 16、妨碍胆道钙吸收的物质是()
生物化学实验练习题及参考答案[1]
生物化学实验 一、名词解释： 分配层析法电泳同工酶酶活性分光光度法层析技术比活力 二、填空题： 1. 测定蛋白质含量的方法有，，和。 2. CAT能把H2O2分解为H2O和O2，其活性大小以来表示，当CAT与H2O2反应结束，再用测定未分解的H2O2。 3. 聚丙烯酰胺凝胶电泳是以作为载体的一种区带电泳，这种凝胶是由和交联剂在催化剂作用下聚合而成。化学聚合法一般用来制备_____________胶，其自由基的引发剂是，催化剂是______________；光聚合法适于制备大孔径的_________________胶，催化剂是______________。 4.层析技术按分离过程所主要依据的物理化学性质进行分类，可分成以下几种：_______________，_______________，_______________，_______________和________________。 5. 使用离心机离心样品前，必须使离心管__________且对称放入离心机。 6. 米氏常数可近似表示酶和底物亲合力，Km愈小，表示E对S的亲合力愈，Km愈大，表示E对S 的亲合力愈。 7. 分光光度计在使用之前必须预热，注意预热及样品槽空时必须_________（打开、合上）样品池翻盖。 8. CAT是植物体内重要的酶促防御系统之一，其活性高低与植物的密切相关。 9. 纸层析实验中，____________形成固定相，____________流动相。 10. 聚丙烯酰胺凝胶是是由和交联剂在催化剂作用下聚合而成的，在具有自由基团体系时，两者就聚合。引发产生自由基的方法有两种：和。11. 层析技术按按固定相的使用形式进行分类，可分成以下几种：_______________，_______________，_______________和________________。 三、问答题： 1、简述4种测定蛋白质含量的方法及其原理。 2、简述不连续聚丙烯酰胺凝胶电泳中的三个不连续及三种物理效应。 3、试分析影响电泳的主要因素有哪些？ 参考答案： 生物化学实验 一、名词解释： 1、电泳：指带电粒子在电场中向与其自身所带电荷相反的电极方向移动的现象。 2、同工酶：指催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构组成却有所不同的一组酶。 3、分配层析法：用物质在两种或两种以上不同的混合溶剂中的分配系数不同，而达到分离目的的一种实验方法。
生物化学考试试卷及答案
生物化学考试试卷及答 案 Company number：【WTUT-WT88Y-W8BBGB-BWYTT-19998】
河南科技学院 2014-2015学年第二学期期终考试 生物化学试题（A ） 适用班级：园林131-134 注意事项：1.该考试为闭卷考试； 2.考试时间为考试周； 3.满分为100分，具体见评分标准。 ） 1、蛋白质的变性作用： 氨基酸的等点： 3、氧化磷酸化： 4、乙醛酸循环： 5、逆转录： 二、选择题（每题1分，共15分） 1、蛋白质多肽链形成α-螺旋时，主要靠哪种次级键维持（ ） A ：疏水键； B ：肽键： C ：氢键； D ：二硫键。 2、在蛋白质三级结构中基团分布为（ ）。 A ：疏水基团趋于外部，亲水基团趋于内部； B ：疏水基团趋于内部，亲水基团趋于外部； C ：疏水基团与亲水基团随机分布； D ：疏水基团与亲水基团相间分布。 3、双链DNA 的Tm 较高是由于下列哪组核苷酸含量较高所致（ ） A ：A+G ； B ：C+T ： C ：A+T ； D ：G+C 。 4、DNA 复性的重要标志是（ ）。 A ：溶解度降低； B ：溶液粘度降低； C ：紫外吸收增大； D ：紫外吸收降低。 5、酶加快反应速度的原因是（ ）。 A ：升高反应活化能； B ：降低反应活化能； C ：降低反应物的能量水平； D ：升高反应物的能量水平。 6、鉴别酪氨酸常用的反应为( )。 A 坂口反应 B 米伦氏反应 C 与甲醛的反应 D 双缩脲反应 7、所有α-氨基酸都有的显色反应是( )。 A 双缩脲反应 B 茚三酮反应 C 坂口反应 D 米伦氏反应 8、蛋白质变性是由于( )。 A 蛋白质一级结构的改变 B 蛋白质空间构象的破环 C 辅基脱落 D 蛋白质发 生水解 9、蛋白质分子中α-螺旋构象的特征之一是( )。
生物化学基本内容
生物化学基本内容 学习方法 生物化学是是在分子水平上研究生物体的组成与结构、代谢及其调节的一门科学。其发展快、信息量丰富，有大量需要记忆的内容，因此学好它不是一件容易的事情。下面就如何学好生物化学这门课程谈一谈自己的浅见，希望能对学生们有所帮助。 1、选择好教材和参考书 目前市场上有各种各样的生物化学教材和一些参考书，如何选择适合自己的教材和参考书对于培养自己的学习兴趣，学好本学科十分重要。我个人认为应该准备三本教材和一本习题集：一本是简单的版本，便于理解和自学。如南京大学由郑集等编写的《普通生物化学》；一本是高级的版本，如北京大学王镜岩等编著的《生物化学》，阅读此类教科书便于对各章内容全面和深入的掌握；第三本应该是一本英文的原版教材，如DonaldVoet编著的《FundamentalsofBiochemistry》和ChristopheK.Mathews编写的《Biochemistry》。英文版教材的特点是新、印刷精美，图表多为彩图，通常还有配套的多媒体光盘，方便你自学。阅读一本好的英文生化教材，不仅对提高自己的专业英语水平，而且对理解各章节的内容，学好本学科是非常有帮助。 2、由表及里，循序渐进，课前预习，课后复习 根据研究内容，本课程可分为以下几部分：①重要生物分子的结构和功能：着重介绍蛋白质、核酸、酶、维生素等的组成、结构与功能。重点阐述生物分子具有哪些基本的结构?哪些重要的理化性质?以及结构与功能有什么关系等问题，同时要随时将它们进行比较。这样既便于理解，也有利于记忆。②物质代谢及其调节：主要介绍糖代谢、脂类代谢、能量代谢、氨基酸代谢、核昔酸代谢、以及各种物质代谢的联系和调节规律。此部分内容是传统生物化学的核心内容。学习这部分内容时，应注重学习各种物质代谢的基本途径，特别是糖代谢途径、三羧酸循环途径、糖异生途径和酮体代谢途径；各代谢途径的关键酶及生理意义；各代谢途径的主要调节环节及相互联系；代谢异常与临床疾病的关系等问题。③分子遗传学基础：重点介绍了DNA复制，DNA转录和翻译。学习这部分内容时，应重点学习复制、转录和翻译的基本过程，并从必要条件、所需酶蛋白和特点等方面对三个过程进行比较，在理顺本课程的基本框架后，就应全面、系统、准确地掌握教材的基本内容，并且找出共性，抓住规律。 3、学会做笔记 首先有一点必须强调，上课时学生的主要任务时是听老师讲课而不是做笔记，因此在课堂上要集中精力听讲，一些不清楚的内容和重要的内容可以笔录下来，以便课后复习和向老师求教。当然，条件好的同学可以买来录音设备，将老师的上课内容录下来，以供课后消化。另外，老师的讲稿大都做成了幻灯片，学生可从老师那里得到拷贝。 4、懂得记忆法 学习生物化学时，学生反映最多的问题是记不住学过的内容。关于此问题我的建议是：首先分清楚那些需要记忆，那些根本就不需要记忆。如氨基酸的三字母和单字母符号是需要记的，而许多生物分子的结构式并不需要记；其次明白理解是记忆之母，因此对各章内容，必须先对有关原理理解透，然后再去记忆；第三，记忆要讲究技巧，多想想方法。如关于必需氨基酸的记忆，可以将高等动物10种必需氨基酸的首写字母拼写成一句话：Tip MTV hall(需付小费的MTV厅)。 5、勤于动手，联系实际 这是由“学懂”通向“会做”的桥梁和提高考生在考试中的实践能力的重要保证。平时多做习题，多做实验，是你掌握本学科，取得比较理想的考试成绩的一个很重要的保证。 5、充分利用网络资源
生物化学选择题含答案
1．在生理pH 条件下，下列哪种氨基酸带正电荷？ C A．丙氨酸B．酪氨酸C．赖氨酸 D．蛋氨酸E．异亮氨酸 2．下列氨基酸中哪一种是非必需氨基酸？ B A．亮氨酸B．酪氨酸C．赖氨酸 D．蛋氨酸E．苏氨酸 3．蛋白质的组成成分中，在280nm 处有最大吸收值的最主要成分是： A A．酪氨酸的酚环B．半胱氨酸的硫原子 C．肽键D．苯丙氨酸 4．下列4 种氨基酸中哪个有碱性侧链？ D A．脯氨酸B．苯丙氨酸C．异亮氨酸D．赖氨酸 5．下列哪种氨基酸属于亚氨基酸？ B A．丝氨酸B．脯氨酸C．亮氨酸D．组氨酸 6．下列哪一项不是蛋白质α-螺旋结构的特点？ B A．天然蛋白质多为右手螺旋 B．肽链平面充分伸展 C．每隔3.6 个氨基酸螺旋上升一圈。 D．每个氨基酸残基上升高度为0.15nm. 7．下列哪一项不是蛋白质的性质之一？ C A．处于等电状态时溶解度最小B．加入少量中性盐溶解度增加 C．变性蛋白质的溶解度增加D．有紫外吸收特性 8．下列氨基酸中哪一种不具有旋光性？ C A．Leu B．Ala C．Gly D．Ser E．Val 9．在下列检测蛋白质的方法中，哪一种取决于完整的肽链？ B A．凯氏定氮法B．双缩尿反应C．紫外吸收法D．茚三酮法 10．下列哪种酶作用于由碱性氨基酸的羧基形成的肽键？ D A．糜蛋白酶B．羧肽酶C．氨肽酶D．胰蛋白酶 11．下列有关蛋白质的叙述哪项是正确的？ A A．蛋白质分子的净电荷为零时的pH 值是它的等电点 B．大多数蛋白质在含有中性盐的溶液中会沉淀析出 C．由于蛋白质在等电点时溶解度最大，所以沉淀蛋白质时应远离等电点D．以上各项均不正确 12．下列关于蛋白质结构的叙述，哪一项是错误的？ A A．氨基酸的疏水侧链很少埋在分子的中心部位 B．电荷的氨基酸侧链常在分子的外侧，面向水相 C．白质的一级结构在决定高级结构方面是重要因素之一 D．白质的空间结构主要靠次级键维持 13．列哪些因素妨碍蛋白质形成α-螺旋结构？ E A．脯氨酸的存在B．氨基酸残基的大的支链 C．性氨基酸的相邻存在D．性氨基酸的相邻存在 E．以上各项都是 14．于β-折叠片的叙述，下列哪项是错误的？ C A．β-折叠片的肽链处于曲折的伸展状态 B．的结构是借助于链内氢键稳定的