高级生物化学课程大纲

《高级生物化学》课程教学大纲

英文译名：Advanced Biochemistry

适用专业：生物学、化学工程、应用化学与工程技术

学分数：3学分

总学时数：54学时

一、本课程教学目的和任务

本课程是生物学各研究方向研究生的学位课程。

生物化学是前沿理论研究的基础和高科技应用研究的基础，它从化学层面，介绍生物分子的组成、结构与功能，在分子水平上揭示生命现象的运动和变化规律。通过对高级生物化学的系统学习，使学生牢固掌握生物化学的基本理论和基础知识，为今后应用生物化学的研究成就对生物体进行不同层次的设计、控制、改造、模拟并产生出巨大的生产能力奠定基础。

二、本课程的基本要求

要求学生查阅各种文献、运用网络资源、撰写文献综述、翻译最新研究进展等方法进行本课程的学习，以反映当代生物化学的研究进展及成就，使学生在学习基础知识的同时，通过中外文献“窗口”看到学科发展的前沿、看到其基础知识的延伸及与其他相关学科的密切联系，使学生在学习基础知识的同时获得大量的最新信息，满足和激发学生的求知欲和主动学习的兴趣。

三、本课程与其他课程的关系

以分子生物学、细胞生物学、微生物学、免疫生物学、人体生理学、动物生理学、植物生理学、微生物生理学、生物化学、生物物理学、遗传学等几乎所有生物学科的次级学科为支撑。

结合化学、化学工程学、数学、微电子技术、计算机科学等生物学领域之外的尖端基础学科，其中又以生命科学领域的重大理论和技术的突破为基础。

四、课程内容与学时分配

课程内容讲课实验上机作业小计

1. 绪论 3

2.膜结构和被膜细胞器 3

3.细胞壁 4

4.核酸 3

5.基因组的组织结构与表达 4

6.氨基酸 3 1

7.蛋白质的合成、装配和降解 4

8.脂类 2

9.光合作用 3

10.糖代谢 2

11.呼吸与光呼吸 3

12.氮和硫 3 1

13.植物激素与诱激物 3

14.信号感受和转导 3

15.衰老与程序性细胞 4

16.植物对病原体的反应 3 1

17.植物对非生物胁迫的反应 3

18.矿质营养吸收与转运 2

19.天然产物（次生代谢物） 2

合计54 3

五、其他

课程作业：翻译外文文献。

资料查阅：查阅国内外最新研究进展。

课程论文：1篇文献综述。

六、选用教材及主要参考书

1、教材：

[美] B.B.布坎南，W.格鲁依森姆，R.L 琼斯等主编. 植物生物化学与分子生物学. 科学出版社, 2004

2、参考书：

李关荣，高级生物化学，西南师范大学出版社，2010年

王镜岩，生物化学（第三版，上下册），高等教育出版社，2004年

张洪渊，生物化学原理（国家“十一五”规划教材），科学技术出版社，2006年

王艳萍，生物化学（高等教育“十二五”规划教材），中国轻工业出版社，2013年

黄熙泰，现代生物化学（高等教育“十一五”国家级规划教材），化学工业出版社，2014年杨荣武，生物化学（高等教育“十二五”规划教材），科学出版社，2013年

陈彻，生物化学（英文版），高等教育出版社，2013年

赵宝昌，生物化学（英文版），吉林科学技术出版社，2005年

汪世龙，蛋白质化学，同济大学出版社，2012年

李冠一，核酸化学，科学出版社，2007

动物生物化学试卷试题最新完整标准包括答案.docx

动物生物化学试题(A) 2006.1 一、解释名词（20分，每小题4分） 1. 氧化磷酸化 2.限制性核酸内切酶 3. Km 4.核糖体 5.联合脱氨基作用二、识别符号（每小题 1 分，共 5 分） 1.SAM 2.Tyr 3.cDNA 4.PRPP 5.VLDL 三、填空题（15分） 1.蛋白质分子的高级结构指的是（ 1分），稳定其结构的主要作用力有（2分）。 2.原核生物的操纵子是由(1分 ) 基因，(1分 ) 基因及其下游的若干个功能上相关的（ 1 分）基因所构成。 3.NADH呼吸链的组成与排列顺序为（ 3 分）。 4.酮体是脂肪酸在肝脏中产生的不完全分解产物，包括（ 1分），（ 1 分）和（ 1 分），在肝外组织中

利用。 5.脂肪酸的氧化分解首先要（ 1 分）转变成脂酰辅酶A，从胞浆转入线粒体需要一个名为（ 1 分）的小分子协助；而乙酰辅酶 A 须经过（ 1 分）途径从线粒体转入胞浆合成脂肪酸。

四、写出下列酶所催化的反应，包括所需辅因子，并指出它所在的代谢途径（10分） 1. 氨甲酰磷酸合成酶I 2.谷丙转氨酶五、问答题（50分） 1.什么是蛋白质的变构作用（4 分），请举例说明（ 4 分）。（8 分） 2. 以磺胺药物的抗菌作用为例（ 4 分），说明酶的竞争抑制原理（ 4 分）。（8 分） 3. 一摩尔的乙酰辅酶A经过三羧酸循环完全氧化分解可以生成多少ATP？（ 3 分）请说明理由（ 5 分）。（8分） 4. 比较在原核生物DNA复制过程中DNA聚合酶III和聚合酶I 作用的异同。（8分） 5.真核基因有什么特点，简述真核生物mRNA转录后的加工方式。（8分） 6.简述由肾上腺素经PKA途径调控糖原分解代谢的级联放大机制。（10分）

生物化学专题

生物化学专题共价修饰酶共价调节是利用蛋白质的共价变化来调节酶的活性的，有些共价变化是可逆的，如蛋白质的磷酸化；有些则是不可逆的，如酶原激活（一）可逆共价修饰的调控（共价调节酶）共价调节酶：酶分子被其它的酶催化进行共价修饰，从而在活性形式与非活性形式之间相互转变。有多种类型： 1 ser thr tyr 残基的磷酸化 2 thr 残基的腺苷酰化 3 arg cys 残基的ADP-核糖基化其中磷酸化是最普遍，发生最多的，真核细胞的1/2~1/3的蛋白质被磷酸化，在这个过程中，有两种酶参与反应，一种是蛋白激酶，催化蛋白质发生磷酸化反应；另一种是蛋白质磷酸酶，催化蛋白质的去磷酸化反应。共价调节与别构调节的区别: 1 共价修饰系统能把调节物的效应放大，即级联放大效应 2 共价修饰系统有较大的能力进行生物学整合，能把胞内代谢和胞外刺激（包括电刺激）联系起来，别构调节作用于胞内，特点在于灵敏、迅速；共价调节也作用于胞内但是涉及整体，在数分钟或者更长时间内起作用。（二）不可逆的共价调节（酶原的激活）有些蛋白质合成时不具有活性，经蛋白酶专一性作用后，构象发生变化，变成有活性的蛋白。这种不具生物活性的蛋白质称为前体。如果活性蛋白质是酶，这个前体就称为酶原。特点是不可逆。属于此类的有 *消化系统中的酶（胰蛋白酶，胰凝乳蛋白酶，胃蛋白酶） *血液凝固系统中的酶 *某些蛋白质激素，如胰岛素由胰岛素原激活而成 *存在于皮肤和骨骼中的纤维蛋白——胶原，由前胶原激活而成。例如：胰蛋白酶原肠激酶胰凝乳蛋白酶原弹性蛋白酶原胰蛋白酶胰凝乳蛋白酶弹性蛋白酶羧肽酶原羧肽酶 RNA转录调控（主要为原核生物转录调控）

食品添加剂教学大纲

《食品添加剂》教学大纲课程名称：食品添加剂适用专业：食品科学与工程专业（本科）执笔人：彭芳刚一、课程学时及学分总学时：36学时，其中理论学时：28学时，实践学时：8学时学分：1.5学分二、课程概述《食品添加剂》是一门介绍各类食品添加剂的性质、性能、毒性使用方法及应用范围的学科，与有机化学、物理化学、食品生物化学、食品加工工艺学、食品毒理学等学科都有着紧密的联系。本课程分六篇对食品添加剂进行介绍食品。第一篇绪论部分参考国内外食品添加剂相关法律法规，介绍了食品添加剂的定义、分类、安全及科学管理等基础知识。第二篇至第六篇根据我国GB2760允许使用的食品添加剂，按照功能特性分为食品保存剂、食品色泽调节剂、食品风味调节剂、食品质构改良剂、其他食品添加剂分篇介绍，重点介绍各种食品添加剂的理化性质、使用方法及应用范围。通过本课程的学习，使学生掌握食品添加剂的相关法律法规以及各类食品添加剂的作用机理，同时熟悉常用食品添加剂的性质、性能、毒性、使用方法及应用范围，为培养食品研发、质量控制等方面的科技人才打下基础。

三、学时分配

四、教学内容及要求第一篇绪论教学内容： 1、食品添加剂概述 2、食品添加剂的安全性 3、食品添加剂法律法规教学要求： 1、理解食品添加剂的定义、分类及作用 2、理解食品添加剂的安全性评价及分析 3、了解国内外食品添加剂相关法律法规第二篇食品保存剂第一章食品防腐剂教学内容： 1、食品防腐剂概述 2、食品防腐剂各论 3、防腐剂在食品工业中的应用教学要求： 1、掌握防腐剂的作用机理 2、熟悉常用防腐剂的作用机理、抑菌范围、适宜pH、安全性等。 3、掌握防腐剂的使用注意事项第二章食品抗氧化剂教学内容： 1、脂类自动氧化机理 2、抗氧化剂作用机理 2、抗氧化剂各论 3、抗氧化剂在食品工业中的应用教学要求： 1、了解脂类自动氧化机理 2、掌握抗氧化剂作用机理 3、熟悉常用防腐剂的理化性质、作用机制、使用方法及应用范围。 4、掌握防腐剂的使用注意事项第三篇食品色泽调节剂第一章着色剂

高级生物化学历年试题及答案

2010年高级生化考试题蛋白质组学：指应用各种技术手段来研究蛋白质组的一门新兴科学，其目的是从整体的角度分析细胞内动态变化的蛋白质组成成份、表达水平与修饰状态，了解蛋白质之间的相互作用与联系，揭示蛋白质功能与细胞生命活动规律。蛋白质组：一个细胞或组织或机体所包含的所有蛋白质，现定义为基因组表达的全部蛋白质。具有三种含义：一个基因组、一种生物、一种细胞所表达的全部蛋白质。疏水作用层析：就是根据蛋白质表面的疏水性差别发展起来的一种纯化技术。在疏水作用层析中，不是暴露的疏水基团促进蛋白质与蛋白质之间的相互作用，而是连接在支持介质（如琼脂糖）上的疏水基团与蛋白质表面上暴露的疏水基团结合。 DNA的三级结构：DNA分子通过扭曲和折叠形成的特定构象。核酸的三级结构反映了对整体三维形状有影响的相互作用，包括不同二级结构元件间的相互作用，单链与二级结构间的相互作用以及核酸的拓扑特征。 DNA的四级结构：共价催化：在酶催化反应过程中，酶与底物以共价键结合成中间物过滤态以加速反应。即在催化时，亲核催化剂或亲电催化剂能分别放出点子或汲取电子，并作用于底物的缺电子反应中心或负电中心，迅速形成不稳定的共价键中间复合物，降低反应活化能，使反应加速。 Ks型不可逆抑制剂：这类抑制剂主要作用于酶活性部位的必须基团，但也作用于酶非活性部位，取决于抑制剂与酶活性部位必须基团在反应前形成非共价络合物的解离常数以及与非活性部位同类基团形成非共价络合物的解离常数之比，即Ks的比值，故称为Ks型不可逆抑制剂。 Kcat型不可逆抑制剂：这类抑制剂不但具有与天然底物相类似的结构，而且本身也是酶的底物，可被酶催化而发生类似底物的变化。但这类抑制剂还有一种潜伏性的反应基团，这种基团可因酶的催化而暴露或活化，作用于酶活性中心或辅基，使酶共价共价修饰而失活。 Ks分段盐析法：在一定的pH值和温度条件下，改变盐的离子强度I值，使不同的溶质在不同的离子强度下有最大的析出，此种方法称为Ks分段盐析法。 β分段盐析：保持溶液的离子强度不变，改变溶液的pH值和温度，使不同的溶质在不同的PH值和温度条件下台最大的析出，此种方法称为β分段盐析法。 cDNA文库：以mRNA为模板，经反转录酶催化，在体外反转录成cDNA，与适当的载体（常用噬菌体或质粒载体）连接后转化受体菌，则每个细菌含有一段cDNA，并能繁殖扩增，这样包含着细胞全部mRNA信息的cDNA克隆集合称为该组织细胞的cDNA文库。穿梭载体(shuttle vector)：是指含有两个亲缘关系不同的复制子，能在两种不同的生物中复制的。这类载体不仅具有细菌质粒的复制原点及选择标记基因,还有真核生物的自主复制序列(ARS)以及选择标记性状,具有多克隆位点.通常穿梭载体在细菌中用于克隆,扩增克隆的基因,在酵母菌中用于基因表达分析. 后生遗传：指通过遗传而产生的基因表达修饰，且不能被逆转，此类遗传改变主要指染色体结构的改变和DNA甲基化状态的改变。对角线电泳：用于分析混合物中某一组分对某些化学处理或光处理后变化的双向电泳技术。样品加样后先从一个方向进行电泳分离，经化学或光处理后，再以与第一次电泳垂直方向进行第二次电泳分离，则经过处理未被修饰的组分皆位于电泳图谱的对角线上。化学酶工程：也称初级酶工程是指天然酶、化学修饰酶、固定化酶及人工模拟酶的研究和应用。生物酶工程：是用生物学方法，特别是基因工程、蛋白质工程和组合库筛选法改造天然酶，创造性能优异的新酶；它是酶学和以DNA重组技术为主的现代分子生物学技术相结合的产物。酶提取的回收率：每次提纯后酶制剂总活力与提取液的总活力的百分比。 1,miRNA和siRNA，及其功能（网上搜索所得） SiRNA的主要特征：长约21到23nt ；双链的3’端各有2个或3个突出的核苷酸；5’端磷酸化，3’端为自由的-OH基团。siRNA可作为一种特殊引物，在RNA指导的RNA聚合酶作用下，以靶mRNA为模板合成dsRNA，后者可被降解形成新的siRNA，新生成的siRNA又可进入上述循环。这种过程称为随机降解性多聚酶链反应。MicroRNA (miRNA)：是含有茎环结构的miRNA前体，经过Dicer加工之后的一类非编码的小RNA分子（~21-23个核苷酸）。MiRNA，以及miRISCs（RNA-蛋白质复合物）在动物和植物中广泛表达。因之具有破坏目标特异性基因的转录产物或者诱导翻译抑制的功能，miRNA被认为在调控发育过程中有重要作用。 miRNA的特点：广泛存在于真核生物中, 是一组不编码蛋白质的短序列RNA , 它本身不具有开放阅读框架(ORF) ;通常的长度为20～24 nt , 但在3′端可以有1～2 个碱基的长度变化;成熟的miRNA 5′端有一磷酸基团, 3′端为羟基, 这一特点使它与大多数寡核苷酸和功能RNA 的降解片段区别开来；多数miRNA 还具有高度保守性、时序性和组织特异

博士考试高级动物生物化学试题

博士考试高级动物生物化学试题精选文档 TTMS system office room 【TTMS16H-TTMS2A-TTMS8Q8-

2014年攻读博士学位研究生入学考试初试试题答案一、名词解释（20分）（每题4分,中英文回答均可） 1. Shine-Dalharno sequence SD序列: mRNA中用于结合原核生物核糖体的序列。SD序列在细菌mRNA起始密码子AUG上游7-12个核苷酸处，有一段富含嘌呤的碱基序列，能与细菌16SrRNA3'端识别，帮助从起始AUG处开始翻译。 2、Molecular chaperon分子伴侣：细胞中的某些蛋白质分子可以识别正在合成的多肽或部分折叠的多肽并与多肽的某些部位相结合，从而帮助这些多肽转运、折叠或组装，这一类分子本身并不参与最终产物的形成，因此称为分子“伴侣” 3、Cori cycle乳酸循环：肌肉收缩通过糖酵解生成乳酸。在肌肉内无6-P-葡萄糖酶，所以无法催化葡萄糖-6-磷酸生成葡萄糖。所以乳酸通过细胞膜弥散进入血液后，再入肝，在肝脏内在乳酸脱氢酶作用下变成丙酮酸，接着通过糖异生生成为葡萄糖。葡萄糖进入血液形成血糖，后又被肌肉摄取，这就构成了一个循环(肌肉-肝脏-肌肉)，此循环称为乳酸循环。 4.Melting temperature熔解温度：双链DNA熔解彻底变成单链DNA的温度范围的中点温度。 5. Specific activity比活:用于测量酶纯度时，可以是指每毫克酶蛋白所具有的酶活力，一般用单位/mg蛋白来表示二、简答题（50分） 1、简要说明RNA功能的多样性。（8分） 1、RNA在遗传信息翻译中起决定作用。(mRNA起信使和模板的作用，rRNA起着装配作用，tRNA起转运和信息转换作用)。

生物化学课程内容

生物化学是研究生命化学的科学，它在分子水平探讨生命的本质，即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节、及其在生命活动中的作用。近30年来，生命科学发展惊人，而 21 世纪被认定为是一个生命科学腾飞的世纪，作为生命科学的基础和核心，生物化学的发展更加引人瞩目。现代生物化学的内容越来越多、程度越来越深、影响越来越大，目前生命科学已经渗透到医药科学的各个分支，特别是分子生物学与传统医学课程结合起来，形成了一批冠以“分子”二字的新型学科：如分子解剖学、分子生理学、分子病理学、分子免疫学、分子诊断学等等，成为名副其实的“领头学科”，足见生命科学已经与医药科学融为一体，生命科学的理论和技术已经成为医药科学各分支的“共同语言”。生物化学的教学任务主要是介绍生物化学与分子生物学的基本知识，以及某些与医学相关的生物化学进展，理论教学内容分成四个知识模块，模块一：生物大分子的结构和功能，包括第一章绪论，第二章蛋白质的结构与功能，第三章核酸，第四章维生素，第五章酶；模块二：物质代谢及其调节, 包括第六章生物氧化，第七章糖代谢,第八章脂肪代谢，第九章蛋白质的分解代谢，第十章核苷酸代谢；模块三：分子生物学基础包括第十一章 DNA 生物合成，第十二章 RNA生物合成，第十三章蛋白质生物

合成，第十四章癌基因与抑癌基因，第十五章分子生物学常用技术及其应用模块四：专题篇包括第十六章细胞信号转导，第十七章水和电解质的代谢，第十八章酸碱平衡，第十九章肝的生物化学。这四个知识模块中，模块一是基础，模块二是传统生物化学教学的重点和核心，近些年随着分子生物学的飞速发展，模块三已成专科生物化学的重点教学内容，也是教学的一个难点，模块四是一些生物化学与分子生物学相关专题内容的讲述。实验教学内容：总体设计了14个实验，不同的专业，由于教学侧重不同开设的实验项目也有所区别，比如临床医学专业强调代谢与疾病的联系，故除了开设基本的生化实验，主要开设与临床检验有关的血糖测定、转氨酶的测定以及较综合的调节的实验；再如护理学专业，注重营养学的内容，开设了维生素C含量的测定；而药学专业要掌握更多生物化学与分子生物学的技术为后期专业课做基础，所以相对开设更多的利用传统生化技术和分子生物学技术的实验，如各种类型电泳、层析技术，为了让同学了解更多更新但由于条件不能开设的实验技术，我们选了一些综合性比较强，技术比较实用的项目录象，比如PCR技术、基因工程技术。在生物化学教学中，很多概念、理论抽象难懂，图、表及反应式多。结合专科学生主动学习能力薄弱的特点，抓住“生命的物质组成与物质变化”主线索，遵循循序渐

功能性食品教学大纲

《功能性食品》课程教学大纲课程名称(英文)：Functional Food 课程代码：课程类别：(专业课) 学时：48 学分：3 考核方式：考试适用对象：食品营养与检测专科专业一、课程简介本课程是食品专业方向学生的一门专业课。功能性食品被誉为“21 世纪的食品”，它是当今食品科学与工程研究领域的前沿学科，涉及到化学、生化、医学、药学、食品工程等众多学科。通过本课程的学习，使学生掌握和了解功能性食品的概念和发展，将前面所学的基础课程和专业课程知识综合运用，利用我国食品资源、结合我国国情来研究和开发出保障人类健康的功能性食品，成为功能性食品研究、开发、管理、生产等方面的专业人才。二、教学目的及要求 1、系统地学习和理解与功能性食品科学相关的基础知识； 2、了解或掌握各类功能性因子或成分的生理功能； 3、了解各类功能性食品资源的特点； 4、了解或掌握各类功能性食品的作用机制； 5、理解和掌握功能性食品的设计原则； 6、了解我国各类功能性食品的评价方法； 7、为学生从事有关功能性食品的生产、科学研究和产品创新打下基础。三、与其它课程的关系功能性食品学，是食品科学与预防医学相关内容相互融合而成的一门综合科学，涉及功能性食品生物化学、营养学、生物学、工程学和管理学等内容，是食品科学与工程及相关专业的专业选修课程。四、教学内容第一章绪论（一）目的与要求了解功能性食品的研究、应用及市场状况。（二）教学内容： 1．掌握功能性食品的概念或定义； 2．了解功能性食品的演替过程； 3．了解功能性食品基本特征及分类； 4．了解我国功能性食品的发展现状及发展趋势。第二章功能因子

《食品营养与健康》课程标准

《食品营养与健康》课程标准课程代码：适用专业：食品营养与检测学时/学分：96/6 编制人： 1、课程概述 1.1课程性质与本课程是为食品营养与检测专业开设的一门重要专业必修课。本课程的教学目的是培养学生深入理解营养与人体需要和健康的关系，熟悉基础营养学的基本理论知识和基本方法；了解不同人群的营养需求特点与膳食原则；理解各类食品的营养价值，膳食营养与健康的关系，了解社区营养的内容与方法；了解食物的体内过程及其代谢，热能来源和不同劳动强度的热能供给量、膳食参考摄入量（DRI）相关指标及其制定依据。掌握食品营养评价、人体营养状况测评、膳食指导与评估、膳食调查与评价、营养咨询与教育的方法与技能。培养学生具有从事食品工业生产管理、营养师、营养配餐员等技术能力，以便在今后的食品营养与生产及相关工作中，能够熟练地应用营养学知识解决实际问题，为改善我国居民的营养状况和提高居民的健康水平服务。本课程上承有机化学、分析化学、食品化学、食品生物化学，食品加工技术等，下续毕业设计和顶岗实习等课程。 1.2课程设计思路本课程教学采用工作任务为载体，根据企业所需学生还需要什么来设定进行课程设置和内容的选定，遵循实用、够用原则。突出对学生的职业技能的训练，加强实训课内容的针对性，同时围绕“营养配餐员”、“公共营养师”的职业资格鉴定来安排能力目标和技能训练。理论知识的选取也是紧紧围绕项目的工作任务的完成来设置的，但同时又考虑到高等教育对理论知识的学习的需要。在设置这些内容时又考虑到相关职业证书的对知识、技能和职业素质方面的要求。课程组通过与营养健康专家、企事业单位技术人员和专业教师一起进行深入、细致、系统的分析，明确了课程的主要内容是人体必需的七大营养素的生理功能及对人体健康的关系和如何针对不同人群进行营养食谱设计、人体营养状况测量、营养咨询与教育以及膳食调查

高级动物生化复习资料--研究生

1. 蛋白质一级结构、二级结构、超二级结构、结构域、三级结构、四级结构，肽平面、Rossman折叠、Bohr效应的概念、分叉进化。（1）一级结构：指蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。（2）二级结构：指多肽链主链上原子的局部空间排列状态。（3）超二级结构：在蛋白质结构中有一些二级结构的组合物，充当三级结构的构件。（4）结构域：蛋白质三维结构中存在着易于鉴别的具有重要的功能球状亚结构，1973年温特劳弗尔（Wetlaufer）将蛋白质中的这种亚结构称为结构域。（5）三级结构：指二级结构和非二级结构在空间进一步盘曲折叠，形成包括主、侧链原子在内的专一性三维排布。。（6）四级结构：四级结构就是指蛋白质分子中亚基在空间排列状态、亚基间的相互作用以及接触部位的布局。（7）肽平面：肽键具有部分双键的性质（约40%），不能自由旋转，所以肽键是一个刚性平面，称为肽平面（酰胺平面）。（8）Rossman折叠：蛋白质中常常还有两组βαβ组合成的一种更为复杂的超二级结构，这种结构称为Rossman折叠，它包括两个相邻的βαβ单元，即βαβαβ，有时还有ββααββ结构，这是βXβ单元的特殊形式。（7）Bohr效应：H+ 浓度或pH的变化可以影响血红蛋白对氧的亲合力。在肺组织中，CO2分压低、H+ 浓度低、pH较高的情况下，血红蛋白与氧的亲合力增加，所以易与氧结合成氧合血红蛋白。但在周围组织中，CO2分压高、H+ 浓度高、pH较低的情况下，血红蛋白与氧的亲合力降低，所以氧合血红蛋白易释放出氧成为脱氧血红蛋白。这就是Bohr效应。（8）分叉进化：这种从一个共同祖先蛋白质发展出另一种新蛋白质的现象称为分叉进化。 2试举两例说明蛋白质一级结构与功能的关系蛋白质的氨基酸顺序与生物功能具的密切的关系，特别是蛋白质与其它生物大分子物质之间的相互作用及其作用方式都是由氨基酸顺序决定的。牛的催产素和抗利尿素的结构相似，都是环八肽，但有两个氨基酸不同。羧基端第3个氨基酸和第8个氨基酸，前者是异亮氨酸和亮氨酸，后者是苯丙氨酸和精氨酸，导致两者有不同的生理功能和催化活性。催产素主要是促进子宫收缩的催产作用，但同时也具有微弱的抗利尿活性；抗利尿素的主要作用是抗利尿和增血压，但也具有微弱的催产活性。正常人血红蛋白β链从N-端开始第6位氨基酸是谷氨酸，当此氨基酸被缬氨酸取代时，将导致镰刀型贫血病。谷氨酸的侧链是带有负电荷的亲水羧基，而缬氨酸的侧链是不带电荷的疏水基团。当谷氨酸被缬氨酸取代后使Hb的表面电荷性质发生了改变，于是等电点改变，溶解度降低和不正常聚合增加，以致红细胞收缩变形而成为镰刀状，且输氧能力下降，细胞脆弱，容易溶血，严重的可导致死亡。这正是我们所说的分子病中的一种，是由于基因突变引起的，具有遗传性。 3 目前已知的蛋白质的超二级结构有哪些，各有什么特征？ 1. 卷曲的卷曲α-螺旋其特征是两股（或三股）右手α-螺旋彼此沿一个轴缠绕在一起，形成一个左手的超螺旋，两股右手α-螺旋之间的作用角大约为18°,超螺旋的重复距离为14nm。 2. βXβ单元（β-片-β单元）在多肽链的两股平行β-折叠中间以X连接起来，称为βXβ单元。在βXβ单元中，如果中间的连接为不规则的卷曲，就称之为βcβ单元；如果中间的连接是α-螺旋，就称为βαβ单元；如果中间连接为另一β结构，则称为βββ单元。 3.β-迂回在蛋白质中有些β-折叠层是由3个或更多相邻的反平行β-折叠形成，它们中间以短链（大多数为β-转角）连接。1980年斯查尔（Schulz）称之为β-迂回。 4.β-折叠桶蛋白质中的β-折叠层可以进一步折叠成桶状结构，1982年理查德森(Richandson)将其称为β-折叠桶，简称β-桶。β-折叠桶由β-折叠片形成。一条长的反平行的β-折叠片全部地或部分地卷成一个桶状。 5.α-螺旋-转角-α-螺旋 4、简述血红蛋白的结构特征及其在结合氧的过程中的变化血红蛋白是由四个亚基聚合成的四聚体，在四聚体中，四个亚基成D2正四面体分布，即四个亚基分布在正四面体的四个角上。血红蛋白与氧结合时，其分子构象要发生一系列的变化，主要的变化有以下几个方面： ①脱氧血红蛋白中Fe的配位数为5，其中4个来自卟啉环的N，另一个来自近侧组氨酸（F8）的第三位N。此时配位场较弱，Fe（Ⅱ）与卟啉环的四个N是通过电价配位键连接的，Fe（Ⅱ）采取高自旋结构，具有4个不成对电子，分布在4个轨道上，因此原子半径大，突出在卟啉环的中央空穴之外，与卟啉环平面保持0.06nm的距离。血红蛋白氧合后，Fe

食品生物化学教学大纲

食品生物化学教学大纲集团标准化办公室：[VV986T-J682P28-JP266L8-68PNN]

课程编号09054206：《食品生物化学》课程教学大纲 Biochemistry 适用于本科食品科学与工程等专业总学时：48学分3 开课单位：生命科学系课程负责人：呼凤兰执笔人：呼凤兰审核人：高平一、课程性质.目的和任务：《食品生物化学》课程是食品科学与工程、生物科学等专业的一门专业基础课。本课程的任务是研究食品的化学组成、性质、生理功能和它们在贮藏和加工过程中的变化的一门科学。通过本课程的教学，使学生掌握食品生物化学的基本原理、基础知识和基本技能，掌握食品在加工和贮藏过程中其营养质量的变化，理解食品各营养成分在生物体内的代谢过程和规律，培养学生分析和解决一些简单的生化实际问题的能力，为今后学习其它职业基础课和职业核心课奠定基础。二、教学基本要求要求学生掌握糖类、脂类、蛋白质和核酸等几大类生命物质的基本结构、性质和功能；掌握酶的组成、分类、酶作用机理、酶活力测定和酶促反应动力学；掌握糖类分解代谢，脂肪酸费解和合成代谢，DNA和RNA合成蛋白质合成等生物体内的重要生化反应过程；掌握生物氧化中氧化磷酸化过程和ATP产生机理；掌握层析、电泳、酶动力学实验、核酸等生物物质分离、蛋白质性质实验等生物化学基本实验技巧。三、教学内容、目标要求与学时分配第一章绪论教学内容：食品生物化学的研究对象；学习食品生物化学的意义；如何学习食品生物化学；新陈代谢概论目标及要求： 1、了解本课程的特点和学习方法及我国食品营养工作的发展历程及未来任务； 2、掌握食品的概念，了解食品生物化学的研究内容和与其它学科的关系。教学重点及难点：生物化学的概念及食品生物化学研究对象和内容课时分配：2课时第二章食品物料重要成分化学

《食品分析》课程标准.

《食品分析》课程标准一、课程概述《食品分析》是食品科学与工程专业专业基础课。该课程的理论基础是无机化学、分析化学、有机化学、物理化学、生物化学、仪器分析等基础理论课。课程主研究、讨论食品生产、科研，营养学研究，卫生管理，质量控制等方面所需解决食品组分、含量分析，结构、作用的确定等问题；主要的内容有：营养成分，食品添加剂，污染物等。采用的分析方法有化学法，物理法，仪器分析法等。该课程的先修课程有无机及分析化学、有机化学等，后续课程有食品工艺学、食品品质控制管理等。二、课程目标本课程是研究和评定食品品质及其变化的一门学科。其主要任务是依据物理、化学、生物化学的一些基本理论和运用各种科学技术，按照制订的技术标准对原料、辅助材料、半成品及成品的质量进行检验。食品分析的作用是为食品行业把好生产质量关，为改进生产工艺、加工技术和包装技术、开发新的食品资源提供依据。通过本课程的学习，应能掌握食品分析和检验的基本理论知识，能独立完成实验操作，正确处理分析结果，具有较强的综合实验能力。三、课程内容和教学要求第一章绪论要求深刻理解和熟练掌握的重点内容有： 1.食品分析的性质、任务和作用。 2.食品分析的内容。要求一般理解和掌握的内容有： 1.食品分析方法及发展方向。 2.食品分析的学习方法和主要的参考资料。第二章食品分析的基本知识要求深刻理解和熟练掌握的重点内容有： 1.正确采集样品的方法。 2.样品的预处理方法及分析方法的选择。 3.掌握食品分析的误差与数据处理的方法。要求一般理解和掌握的内容有： 1. 样品的制备及保存方法。了解国内外食品分析标准。第三章要求深刻理解和熟练掌握的重点内容有：熟练掌握比重法、折光法、旋光法在食品分析中的应用。要求一般理解和掌握的内容有：理解和掌握比重法、折光法、旋光法在食品分析中的应用原理。第四章水分和水分活度值的测定要求深刻理解和熟练掌握的重点内容有：水分的测定方法：干燥法、蒸馏法、卡尔·费休法。要求一般理解和掌握的内容有：

动物生物化学(1)

动物生物化学复习题 1、天然蛋白质氨基酸的结构要点？答：在与羧基相连的α－碳原子上都有一个氨基，称为α－氨基酸。α—碳原子不是手性碳原子的是哪个氨基酸？答：甘氨酸具有紫外吸收特性的氨基酸有哪些？答：酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸吸收波长是多少？答：280nm 核酸的紫外吸收波长是多少？答：260nm 2、全酶包括哪几部分？答：酶蛋白与辅助因子辅基与辅酶的异同点？答：与酶蛋白结合梳松，用透析、超滤等方法可将其与酶蛋白分开者称为辅酶；与酶蛋白结合紧密，不能用透析发分离的称为辅基。正常情况下，大脑获得能量的主要途径是什么？答：葡萄糖的有氧氧化糖酵解是在细胞的是在细胞的哪个部位进行的？

答：细胞的胞液中 3、糖异生的概念和意义？答：概念：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程。意义：由非糖物质合成糖以保持血糖浓度的相对恒定；有利于乳酸的利用；可协助氨基酸代谢。生糖氨基酸、丙酮酸、乳酸、乙酰COA哪个不能异生成糖? 答：乙酰COA 4、什么是呼吸链？答：又称电子传递链,是指底物上的氢原子被脱氢酶激活后经过一系列的中间传递体，最后传递给被激活的氧分子而生成水的全部体系。各种细胞色素在呼吸链中传递电子的顺序? 答：B-C1-C-AA3-O2 两条呼吸链的磷氧比分别是多少？答：NADH呼吸链：P/O~2.5（接近于3） FADH2呼吸链：P/O~1.5（接近于2）氰化物中毒是由于抑制了哪种细胞色素? 答：Cytaa3（细胞色素氧化酶） 5、为了使长链脂酰基从胞浆转运到线粒体内进行脂肪酸的β-氧化，所需要的载体是什么？答：肉碱

6、氨基酸脱下的氨基通常以哪种化合物的形式暂存和运输？答：谷氨酰胺参与尿素循环的非蛋白氨基酸有哪几种？答：瓜氨酸和鸟氨酸 7、RNA 和 DNA 彻底水解后的产物有哪些不同？答：DNA彻底水解产物:磷酸，脱氧脱氧核糖，鸟嘌呤，腺嘌呤，胞嘧啶，胸腺嘧啶。 RNA彻底水解产物:磷酸，核糖核酸，鸟嘌呤，腺嘌呤，尿嘧啶，胸腺嘧啶双链DNA 解链温度的增加，提示其中碱基含量高的是哪几种碱基？答：C和G（胞嘧啶和鸟嘌呤） 8、蛋白质一级结构的概念? 答：蛋白质的一级结构是指多肽链上氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸序列。维系蛋白质一级结构的化学键主要是什么键？答：肽键 9、蛋白质变性后可出现哪些变化？答：破坏次级键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。如：溶解度降低，易形成沉淀析出，结晶能力丧失，分子形状改变，酶失去活力，激素蛋白失去原来的生理功能。

功能性食品教学大纲教学教材

功能性食品教学大纲

(高考生物)食品生物化学食品生物化学课程标准

（生物科技行业）食品生物化学食品生物化学课程标准

《食品生物化学》课程标准一.课程概述生物化学是研究生命的化学,它属于生命科学中的基础学科。食品生物化学是生物化学的一个分支学科。它是研究生物有机体包括动物、植物、微生物及人体等的化学组成和生命过程中的化学变化规律，侧重于研究食品原料化学组成及其性质、食品成分在有生命的原料中的变化规律、食品成分在加工过程中的变化规律、食品成分在人体内的变化规律、食品原料生产的品种改造及其变化规律。食品生物化学是食品科学与工程专业的基础学科。它是以生物化学为基础，与食品化学或食品原料学有一定关系。它的前置课程有无机化学、有机化学、物理化学、生物学，是这些基础科学在教学中的综合与发展的运用。它的后置课程有食品微生物学、食品营养学、食品生物技术、食品加工原理（工艺学）等。这门学科的重点是掌握生命科学的基础知识，理解生命的变化和发展过程，指导食品原料进行生物技术和化学技术改造，指导人们合理和科学地膳食。在食品科学与工程学科中具有极其重要的地位，对培养该学科人才的基本理论、科学综合素养和研究开发能力具有重要意义。二．课程目标 1.知道《食品生物化学》这门学科的性质、地位和独立价值。知道这门学科的研究范围、研究方法、学科进展、应用和未来方向。 2.理解这门学科的主要概念、基本理论，尤其是与食品成分及其在加工、贮运及为人体所利用的静态和动态生物化学过程。 3.学会运用其中的基本原理去指导生产和新产品开发，并更好地理解现代生物技术是怎样对食品原料进行生物改造的。 4.养成对与食品有关的生命过程的兴趣和健康的饮食生活方式，并能把所学的基本理论应用

高级生物化学(1)

高级生化复习题 1.酶的催化混杂性(Enzyme promiscuity）：是指酶具有能催化除其天然反应外的其它反应的能力,也就是说在单个位点催化不止一类化学反应的能力混乱性。 2.活性中心的催化三联体：催化三联体通常指在水解酶和转移酶的活性位点中心同时作用的三个氨基酸残基（如蛋白酶、酰胺酶、酯酶、酰基转移酶、脂肪酶和β-内酰胺酶）。用于共价催化的亲核残基一般是酸-碱-亲核三联体。 3.聚合酶链式反应：简称PCR。聚合酶链反应（PCR）是体外酶促合成特异DNA 片段的一种方法，由高温变性、低温退火（复性）及适温延伸等几步反应组成一个周期，循环进行，使目的DNA得以迅速扩增，具有特异性强、灵敏度高、操作简便、省时等特点。 4.比较基因组学（Comparative Genomics）：在基因组图谱和序列分析的基础上，对已知基因和基因的结构进行比较，了解基因的功能，表达调控机制和物种进化过程的学科。 5.酶的转化数（Kcat）：在单位时间内每一活性中心或每分子酶所能转换的底物分子数。 6.Toll样受体（Toll-like receptors）：是参与非特异性免疫（天然免疫）的一类重要蛋白质分子，也是连接非特异性免疫和特异性免疫的桥梁。TLR是单个的跨膜非催化性蛋白质，可以识别来源于微生物的具有保守结构的分子。当微生物突破机体的物理屏障，如皮肤、粘膜等时，TLR可以识别它们并激活机体产生免疫细胞应答。 7.鸟枪测序法（whole genome shotgun）：一种分析大片段基因组DNA序列的策略，主要是指将大片段DNA随机切成许多1～1.5kb的小片段，分别对其测序，然后借助序列重叠区域拼接成全段序列。 8.蛋白质芯片：一种高通量的蛋白功能分析技术，可用于蛋白质表达谱分析，研究蛋白质与蛋白质的相互作用，甚至DNA－蛋白质、RNA－蛋白质的相互作用，筛选药物作用的蛋白靶点等。 9.Annexin V：是一种检测细胞凋亡的试剂，在正常细胞中，磷脂酰丝氨酸(PS)只分布在细胞膜脂质双层的内侧，细胞发生凋亡早期，膜磷脂酰丝氨酸由脂膜内侧翻向外侧。Annexin V作为一种磷脂结合蛋白，与磷脂酰丝氨酸有高度亲和力，它通过细胞外侧暴露的磷脂酰丝氨酸与凋亡早期细胞的胞膜结合。因此Annexin V是检测细胞早期凋亡的灵敏指标。 10.遗传图谱（genetic map）：遗传图谱又称连锁图谱，通过计算机连锁的遗传标志之间的重组频率，确定他们之间的距离，即以具有遗传多肽性的遗传标记为“坐标”，遗传学距离作为“图巨”的基因组图，一般用厘摩（cM，即每次减数分裂的重组频率为1%）来表示. 11.亲和层析：是根据生物大分子和配体之间的特异性亲和力（如酶和抑制剂、抗体和抗原、激素和受体等），将某种配体连接在载体上作为固定相，而能对与配体特异性结合的生物大分子进行分离的一种层析技术，亲和层析是分离生物大分子最为有效的层析技术，具有很高的分辨率。 12.基因物理图谱（genome physical）：通过测定遗传标志的排列顺序与位置而

生物化学试卷4(精)

生物化学试卷4 一、选择题（从4个备选答案中选出1个唯一正确的答案，把答案代码填入题末的括号内） 1、ATP水解生成ADP和磷酸反应的?G0'等于: ①+7.3kJ/mol; ②+30.5kJ/mol; ③-7.3kJ/mol; ④-30.5kJ/mol。答（） 2、无脊椎动物肌肉中的贮能物质是: ①ATP; ②磷酸肌酸； ③磷酸精氨酸；④磷酸烯醇式丙酮酸。答（） 3、下面关于呼吸链的论述，哪项不正确？ ①呼吸链各组分在膜结构中都具有特定的定位关系； ②NADH脱氢酶复合物含有铁硫蛋白； ③来自NADH的电子必须经CoQ传递至分子氧； ④氰化物不能阻止电子从细胞色素C传递到氧。答（） 4、下列物质中哪种是常见的解偶联剂？ ①2,4二硝基苯酚；②氰化物； ③寡霉素；④安密妥。答（） 5、下述哪种氨基酸可由柠檬酸循环的中间物经一步反应即可生成？ ①丙氨酸；②丝氨酸； ③天冬氨酸；④谷氨酰酸。答（） 6、在磷酸戊糖途径中，哪个酶需要焦磷酸硫胺素作辅因子？ ①6-磷酸葡萄糖脱氢酶；②6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶； ③转酮酶；④转醛酶。答（） 7、糖类物质在动物及人体内主要以下列哪一种糖的形式转运 ①葡萄糖；②麦芽糖； ③蔗糖；④果糖。答（） 8、糖原合成的直接糖基供体是 ①ADPG；②GDPG； ③CDPG；④UDPG。答（） 9、对光合作用有效的电磁幅射，其波长范围为: ①200-1400nm; ②200-400nm; ③400-700nm; ④700-1200nm。答（）10、叶绿素分子中含有的金属原子是: ①Fe; ②Cu; ③Mg; ④Co。答（） 11、C4植物中光合固定CO2的最初产物是: ①磷酸甘油酸；②草酰乙酸； ③苹果酸；④磷酸甘油酸。答（） 12、脂肪酸合成酶复合体上脂酰基中间物是与ACP中的哪种基团结合的？ ①-SH; ②-NH2; ③-OH; ④-COOH。答（） 13、脂肪的消化与吸收主要在哪个部分进行？ ①胃；②口腔； ③小肠；④大肠。答（） 14、L-氨基酸氧化酶的辅因子为: ①NADP+; ②维生素B6; ③FMN或FAD; ④NAD。答（） 15、爬虫类和鸟类以下列哪种物质作为氨基酸氨基氮排泄的主要形式？ ①尿素；②尿酸； ③酰胺；④氨。答（） 16、下列氨基酸，哪一个不参与生成一碳基团？ ①Gly; ②Ser; ③His; ④Cys。答（） 17、下列氨基酸中，哪种氨基酸经转氨作用可直接生成草酰乙酸？ ①苏氨酸；②天冬氨酸； ③丙氨酸；④谷氨酸。答（） 18、卟啉的结构含有4个相同的环，它们属于下列哪种环？ ①吡咯；②吡唑； ③吡啶；④咪啶。答（） 19、生物固氮作用的第一个产物是: ①NH4+; ②NO3-; ③Glu; ④Gln。答（） 20、嘧啶环中C2和N3原子来源于哪种化合物？ ①天冬氨酸；②谷氨酰胺；

(完整版)食品加工技术教学大纲

《食品加工技术》教学大纲课程名称：食品加工技术学时：共72学时，理论课程46学时，实验课26个学时适用专业：食品营养与检测教材和参考书：《食品加工技术》、《食品工艺学》一、课程学时分配理论课课时分配

实验课课时分配（一）课程性质本课程是一门重要的专业基础课，主要介绍了各类食品的加工技术和加工原理等方面的知识。本课程是一门理论实训一体化的专业课，通过对本课程的理论学习和实训技能练习，使学生在获得广泛理论知识的基础上，掌握常见食品加工技术的基本专业技能，培养应用型的的食品专业技术人才。本课程共计72学时，其中理论讲授46学时，实验26时。（二）课程任务本课程的目的和任务是：使学生掌握食品加工基本技术和加工原理，在参教学过程中，能够理论联系实际，指导生产，解决生产中的实际问题。三、课程内容和教学要求专业培养目标：培养能从事食品生产技术管理、产品开发、资源利用、工程设计等工作的高级技术应用性专门人才。专业核心能力：食品生产与开发的能力。专业核心课程与主要实践环节：食品生物化学、食品微生物、食品分析、果蔬贮藏与加工工艺、畜产品加工工艺、发酵食品工艺、焙烤制品工艺、饮料工艺、实习训练，等就业面向：食品加工领域的生产与管理工作。

四、主要教学章节绪论一、食品加工概述二、食品加工技术发展现状及趋势项目一果蔬食品加工技术任务一罐制品加工技术一、罐制品加工基本原理二、罐藏容器三、果蔬罐头加工技术四、常见的质量问题与控制专项实训一糖水桃罐头的制作任务二干制品加工技术一、干制品加工基本原理二、干制方法与设备三、干制技术四、干制品的包装与贮藏专项实训二干制胡萝卜粒的制作任务三糖制品加工技术一、糖制品加工基本原理二、糖制品分类

《食品化学》课程标准.

《食品化学》课程标准一、课程概述食品化学是一门主要包括微生物、化学、生物学和工程学的多学科的科学，是食品科学主要课程，是食品专业的的专业基础课，它的主要任务包括：研究食品材料（原料和产品）中主要成分的组成、结构和性质；食品在贮藏、加工和包装过程中可能发生的化学和物理变化；食品成分的结构、性质和变化对食品质量和加工性能的影响等。该课程的先修课程有无机及分析化学、有机化学、生物化学等，后续课程有食品工艺学、食品保藏原理、毕业论文等课程。二、课程目标： 1、知道该学科的性质、地位、独立价值、研究范围、基本框架、研究方法、学科进展和未来方向等。 2、通过对本课程的学习，让学生能够基本掌握食品中主要成分的组成、结构和性质；食品在贮藏、加工过程中可能发生的化学和物理变化；食品成分的结构、性质和变化对食品质量和加工性能的影响，并通过实验来加强对本课程的理解。 3、了解和掌握食品化学的基本知识和研究方法，从而在食品加工和保藏领域较好地从事教学、研究、生产和管理方面的工作。三、课程的内容和要求这门学科的知识与技能要求分为知道、理解、掌握、学会四个层次。这四个层次的一般涵义表述如下：知道———是指对这门学科认知。理解———是指能懂得对这门学科涉及到的概念、原理与技术的说明和解释。掌握———是指运用已理解的食品化学原理说明、解释并运用到实践中。学会———是指能模仿或在教师指导下独立地完成食品化学的具体操作。教学内容和要求表中的“√”号表示教学知识和技能的教学要求层次。

四、课程实施（一）课时安排与教学建议本课程属于食品工程（本科）专业必修课：理论课学时数35，实验课学时数9，学分2个。具体课时安排如下：

2015年博士考试高级动物生物化学试题

2015年攻读博士学位研究生入学考试初试试题答案一、名词解释（20分）（每题4分,中英文回答均可） 1.Posttranslational processing 翻译后加工：肽链从核蛋白体释放后，经过细胞内各种修饰处理，成为有活性的成熟蛋白质的过程。 2.Ketone bodies酮体：在肝脏中由乙酰CoA合成的燃料分子（β羟基丁酸，乙酰乙酸和丙酮）。在饥饿期间酮体是包括脑在内的许多组织的燃料，酮体过多会导致中毒。 3.Induced fit hspothesis诱导契合学说：酶并不是事先就以一种与底物互补的形状存在,而是在受到诱导之后才形成互补的形状。底物一旦结合上去,就能诱导酶蛋白的构像发生相应的变化,从而使酶和底物契合而形成酶-底物络合物，并引起底物发生反应。反应结束当产物从酶上脱落下来后，酶的活性中心又恢复了原来的构象。 4.Telomerase端粒酶：是一种RNA-蛋白质复合物。其RNA序列常可与端粒区的重复序列互补；蛋白质部分具有逆转录酶活性，因此能以其自身携带的RNA为模板逆转录合成端粒DNA。 5. Sobstrate level phosphofylatin底物水平磷酸化：ADP或某些其它的核苷-5′—二磷酸的磷酸化是通过来自一个非核苷酸底物的磷酰基的转移实现的。这种磷酸化与电子的转递链无关。二、简答题（40分）(每题8分) 1、解释哺乳动物脂肪组织中脂肪库是如何成为细胞内水的来源的？脂肪酸氧化是指脂肪酸在供氧充足的条件下，可氧化分解生成二氧化碳和水，并释放出大量能量供机体利用。脂肪酸β-氧化是体内脂肪酸分解的主要途径，生成乙酰CoA，进入三羧酸循环三羧酸循环生理意义： 1．三大营养素的最终代谢通路2．糖、脂肪和氨基酸代谢的联系通路有问题还需补充: