物理化学名词解释

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物理化学名词解释(希望对大家有所帮助,小心有错别字呀,小帽)

两相界面可分为:气液;气固;液液;液固;固固;

比表面:(衡量多相分散体系的分散程度)就是指单位体积或单位质量的物质所具有的表面积

表面能:(比表面自由能):当温度,压强及组分恒定时,增加单位表面积所引起的吉布斯自由能的增量

表面张力(物理意义):是在与液面相切的方向垂直作用于单位长度线段上的收缩力(表面张力与比表面自由能在数值上相等,有相同的量纲,但物理意义不同,单位不同,是从不同的角度反映体系的表面特征)

备注:温度升高,物质的表面张力值下降。绝热条件下,扩展液体的表面积,液体的温度必定下降

表面活性物质:只需少量这样的物质就可已显着的降低溶液的表面张力

(饱和吸附时,表面层上吸附的分子式垂直于液面定向排列的)

HLB(亲水亲油平衡值):表示表面活性物质的亲水性和亲油性的相对强弱;越大代表亲水性越强

CMC(临界胶束浓度):表面活性分子在溶液中以疏水基相互靠拢,形成疏水基朝内,亲水基指向水相的胶束;形成胶束的浓度称之为表面活性物质的临界胶束浓度

固体表面吸附的根本原因:很难通过降低表面积来降低表面能,只能通过降低界面张力的途径来降低表面能

吸附:固体暴露在气体或液体中时,气体或液体分子自动聚集在固体表面上的现象

吸附平衡:吸附和解吸是互逆的两个过程,当这两个过程速率相等时,达到吸附平衡(气固吸附只有正吸附没有负吸附;吸附是放热过程)

吸附量:是指在一定温度下,吸附平衡时,单位质量的吸附剂所吸附气体的体积或气体的物质的量

吸附热:是指吸附过程中产生的热量,吸附热越大,吸附越强

物理吸附:吸附分子和固体表面分子间作用力是分子间的引力(范德华力)

化学吸附:吸附分子和固体比较面间形成化学键

单分子层吸附理论:1.固体具有吸附能力是因为固体表面的原子力场没有饱和,有剩余价力(气体分子只有碰撞到尚未被吸附的空表表面上才能够发生吸附作用) 2.一吸附在固体表面上的分子,当其热运动的动能足以克服表面力场的

势垒时,又重新回到气相,即发生解吸

3.吸附是一个可逆过程

影响吸附的因素:1.极性的影响

2.溶质溶解度的影响(溶解度越小,说明溶质越容易被吸附)

3.温度的影响(吸附为放热过程,升温吸附下降)

润湿:当液体与固体接触时,液体能在固体表面上铺开(即原来的气固界面被液固界面替代的过程)分为:沾湿,浸湿,铺展

沾湿:是指将气液界面和气固界面转变成液固界面

浸湿:是指固体浸入到液体中的过程

铺展:是指液体在固体表面展开的过程

铺展系数(S):表示液体在固体表面铺展的能力(S=△G,当S<0,表示液体可以在固体表面自由铺展)

备注:非极性固体大多是憎水型固体,极性固体通常是亲水型固体

第九章

分散体系:一种或几种物质分散在另一种物质中所形成的体系

粗分散系:>100纳米(指的是颗粒大小)

胶体分散系:1——100纳米

真溶液:<1纳米

丁达尔效应:是由于溶胶颗粒通常小于可见光的波长,因此当光透过溶胶时产生散射作用,每个离子向各个方向散射出乳光,这就是从侧面或垂直面可以看到光柱的原因(卤

化银侧面红色,垂直面蓝色)

超显微镜:利用光散射的原理制成的,可以用于观察胶体粒子

布朗运动的原因:是分散介质分子对胶体的撞击的结果(粒子越小,温度越高,介质的粘度越小,则布朗运动越明显;溶液的扩散是通过布朗运动来实现的)

沉降平横:粒子同时受到两种力即重力和扩散力的作用,这两种力相等时,粒子处于平衡状态

电泳:在外加电场的作用下,液体中固定颗粒的定向移动

电渗:液体在多孔性固体内相对于固体表面的运动

胶体的稳定因素:布朗运动,双电层,水化膜

聚沉值:是使一定量的某种溶胶,在规定时间内发生明显聚沉所需电解质的最小浓度(聚沉值越小,电解质使胶体聚沉力量越强)

乳状液的类型:水包油,油包水(主要由制备乳化剂时所添加的乳化剂的性质有关)

转型:是指在外界某种因素的作用下,乳状液两型间的转化过程(转型过程实质是原来分散的液滴聚结成连续相,而原来连续的分散介质分裂成液滴的过程)

凝胶:在一定条件下,高分子溶液或溶胶的分散介质颗粒在某些部位上相互联接,构成一定的空间网状结构,分散介质充斥其间,整个体系失去流动性的体系

凝胶的类型:范德华力;化学键;氢键和盐键(凝胶的结构稳定性取决于分散质颗粒间的联结力的强弱)

高分子溶液:是指高分子化合物在是适当的介质中自发形成的溶液

高分子溶液与溶胶的共同点:1.溶质分子与溶胶中的分散相粒子的相对粒子质量不均一

2.溶质分子与溶胶中的分散相粒子的大小都在1—100纳米

3.溶质分子和溶胶中的分散相粒子的扩散速度都比较缓慢

高分子溶液与溶胶的不同点:1.热力学稳定性不同:前者是热力学稳定体系,后者为不稳定 2.分散机理不同:前者依靠与溶剂的亲和性自发溶于溶液,后

者不溶于分散过程必须对体系做工

3.受外加电解质的影响不同:高分子溶液对电解质的加入不敏

感,溶胶受影响很大(热力学稳定性的不同是高分子与溶胶

的根本区别)

高分子电解质溶液的分类:阳离子高分子电解质;阴离子高分子电解质;两型高分子电解质

(蛋白质)

等电点:是指在溶液中,蛋白质所带的净电荷量为零,在电场作用下既不向正极运动也不向

负极运动,此时溶液的PH即为蛋白质的等电点(此时水化

程度最差,溶解度最低,最不稳定易聚沉,分子间斥力最大,

柔性最差)

特点:在等电PH下蛋白质黏度最小

塘南平衡:由于大离子带有电荷,静电引力的存在,使得小分子电解质在扩散达到平横时,

在膜两侧的浓度不平等,而程一定分布

物理化学名词解释

物理化学名词解释(希望对大家有所帮助,小心有错别字呀,小帽) 两相界面可分为:气液;气固;液液;液固;固固; 比表面:(衡量多相分散体系的分散程度)就是指单位体积或单位质量的物质所具有的表面积 表面能:(比表面自由能):当温度,压强及组分恒定时,增加单位表面积所引起的吉布斯自由能的增量 表面张力(物理意义):是在与液面相切的方向垂直作用于单位长度线段上的收缩力(表面张力与比表面自由能在数值上相等,有相同的量纲,但物理意义不同,单位不同,是从不同的角度反映体系的表面特征) 备注:温度升高,物质的表面张力值下降。绝热条件下,扩展液体的表面积,液体的温度必定下降 表面活性物质:只需少量这样的物质就可已显著的降低溶液的表面张力 (饱和吸附时,表面层上吸附的分子式垂直于液面定向排列的) HLB(亲水亲油平衡值):表示表面活性物质的亲水性和亲油性的相对强弱;越大代表亲水性越强 CMC(临界胶束浓度):表面活性分子在溶液中以疏水基相互靠拢,形成疏水基朝内,亲水基指向水相的胶束;形成胶束的浓度称之为表面活性物质的临界胶束浓度 固体表面吸附的根本原因:很难通过降低表面积来降低表面能,只能通过降低界面张力的途径来降低表面能 吸附:固体暴露在气体或液体中时,气体或液体分子自动聚集在固体表面上的现象 吸附平衡:吸附和解吸是互逆的两个过程,当这两个过程速率相等时,达到吸附平衡(气固吸附只有正吸附没有负吸附;吸附是放热过程) 吸附量:是指在一定温度下,吸附平衡时,单位质量的吸附剂所吸附气体的体积或气体的物质的量 吸附热:是指吸附过程中产生的热量,吸附热越大,吸附越强 物理吸附:吸附分子和固体表面分子间作用力是分子间的引力(范德华力) 化学吸附:吸附分子和固体比较面间形成化学键 单分子层吸附理论:1.固体具有吸附能力是因为固体表面的原子力场没有饱和,有剩余价力(气体分子只有碰撞到尚未被吸附的空表表面上才能够发生吸附作用) 2.一吸附在固体表面上的分子,当其热运动的动能足以克服表面力场的 势垒时,又重新回到气相,即发生解吸 3.吸附是一个可逆过程 影响吸附的因素:1.极性的影响 2.溶质溶解度的影响(溶解度越小,说明溶质越容易被吸附) 3.温度的影响(吸附为放热过程,升温吸附下降) 润湿:当液体与固体接触时,液体能在固体表面上铺开(即原来的气固界面被液固界面替代的过程)分为:沾湿,浸湿,铺展 沾湿:是指将气液界面和气固界面转变成液固界面 浸湿:是指固体浸入到液体中的过程 铺展:是指液体在固体表面展开的过程 铺展系数(S):表示液体在固体表面铺展的能力(S=△G,当S<0,表示液体可以在固体表面自由铺展) 备注:非极性固体大多是憎水型固体,极性固体通常是亲水型固体

生物化学上册名词解释

一、核酸 1.核苷:戊糖与碱基靠糖苷键缩合而成的化合物。 2.核苷酸:核苷分子中戊糖的羟基与一分子磷酸以磷酸酯键相连而成的化合物。3.核酸:许多单核苷酸通过磷酸二酯键连接而成的高分子化合物。 4.核酸的变性:在某些理化因素作用下,核酸分子中的氢键断裂,双螺旋结构松散分开,理化性质改变,失去原有的生物学活性。 5.DNA复性或退火:变性DNA在适当条件下,两条互补链可重新配对,恢复天然的双螺旋构象,这一现象称为复性。热变性的DNA经缓慢冷却后即可复性,这一过程称为退火。 6.DNA的一级结构:组成DNA的脱氧多核苷酸链中单核苷酸的种类、数量、排列顺序及连接方式称DNA的一级结构。也可认为是脱氧多核苷酸链中碱基的排列顺序。7.解链温度、熔解温度或Tm:DNA的变性从开始解链到完全解链,是在一个相当窄的温度内完成的。在这一范围内,紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为DNA的解链温度。由于这一现象和结晶体的融解过程类似,又称融解温度。 8.核酸的杂交:不同来源的DNA单链与DNA或RNA链彼此可有互补的碱基顺序,可通过变性、复性以形成局部双链,即所谓杂化双链,这个过程称为核酸的杂交。9.碱基对:核酸分子中腺嘌呤与胸腺嘧啶、鸟嘌呤与胞嘧啶总是通过氢键相连形成固定的碱基配对关系,因此碱基对,也称为碱基互补。 10.增色效应是指与天然DNA相比,变性DNA因其双螺旋破坏,使碱基充分外露,因 此紫外吸收增加,这种现象叫增色效应。 减色效应是指若变性DNA复性形成双螺旋结构后,其紫外吸收会降低,这种现象叫减色效应。 11、分子杂交:两条来源不同但有碱基互补关系的DNA单链分子,或DNA单链分子 与RNA分子,在去掉变性条件后互补的区段能够退火复性形成双链DNA分子或DNA /RNA异质双链分子,这一过程叫分子杂交。 12、回文结构:双链DNA中含有的二个结构相同、方向相反的序列称为反向重复序列,也称为回文结构, 二、蛋白质 1. 氨基酸的等电点(pI):在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋 势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性,此时溶液的pH叫氨基酸的等电点(pI)。 2. 蛋白质的一级结构:在蛋白质分子中,从N-端至C-端的氨基酸残基的排列顺 序称为蛋白质的一级结构。 3. 蛋白质的二级结构:是指蛋白质分子中,某一段肽链的局部空间结构,也就是该 段肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象。 4.分子病:由于基因或DNA分子的缺陷,致使细胞内RNA及蛋白质合成出现异常、 人体结构与功能随之发生变异的疾病。 5. 蛋白质的三级结构:是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,也就是整 条肽链所有原子在三维空间的排布位置。 6. 结构域:分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域,

材料物理化学 第一二三章名词解释集锦--复习材料

第二章晶体结构 1. 晶格能 指将一克式量(与一摩尔相当的量)的离子晶体中各离子拆散成气态所需的能量(也称为点阵能) 2. 电子亲合能 气态原子获得一个电子所放出的能量,常用千卡/克原子(4200J/mol)表示。元素的电子亲合能越大,则越易获得电子形成负离子。 3. 电离能 指气态原子在最低能态失去电子所需的能量,常用千卡/克原子(4200J/mol)表示,从中性原子失去第一个电子所需的能量称第一级电离能;失去第二个电子所需的能量称第二级电离能,余类推。元素的电离能越小,则越易失去电子形成正离子。 4. 电负性 各元素的原子在形成价键时吸引电子的能力。用以比较各种原子形成负离子或者正离子的倾向。两元素的电负性差越大,所形成的键的极性就越强。 5. 原子配位数 指一个原子邻近周围的同种原子的个数。 6. 离子配位数 指一个离子邻近周围的异号离子的个数。 7. 面心立方密堆积 等径球的一种最紧密堆积方式,球体按ABCABC、、、、、、层序堆积,将这些球体的球心联接起来,便形成面心立方格子,即在这种堆积方式中可以找出面心立方晶胞。

8. 六方密堆积 等径球的一种最紧密堆积方式,球体按ABABAB、、、、、层序堆积,将这些圆球的球心联接起来,形成六方底心格子,即在这种堆积方式中可以找出面心立方晶胞。 9. 离子极化 离子在外电场作用下,其大小和形状发生改变的现象。 10. 离子极化力 一种离子使另一种离子发生变形(或极化)的能力。即:反映离子极化其它离子的能力。 11. 离子极化率 表征离子在外电场作用下,自身其大小和开头发生改变的难易程度,即变开性的大小,即反映离子本身被极化的难易。 12. 结晶化学定律 晶体的结构取决于其组成质点的数量关系,大小关系与极化性能。 13. 静电键强度 z 定义为阳离子电价Z除配位数n所得的商。即:静电键强度:S= n 14. 同质多晶现象 化学组成相同的物质在不同的热力学条件下结晶形成结构不同的晶体的现象。 15. 变体及多晶转变: 变体:由同质多晶现象面产生的每一种化学组成相同,而结构不同的晶体。 多晶转变:由于外界条件的改变使变体之间发生结构上的转变。 16. 多型现象

生物化学名词解释

生物化学:在分子水平研究生命体的化学本质及其生命活动过程中化学变化规律 自由能:自发过程中能用于作功的能量。 两性离子:在同一氨基酸分子中既有氨基正离子又有羧基负离子。 必需氨基酸:机体内不能合成,必需从外界摄取的氨基酸. 等电点:氨基酸氨基和羧基的解离度相等,氨基酸分子所带净电荷为零时溶液的pH值。 蛋白质的一级结构:蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。 蛋白质的二级结构:多肽链沿着肽链主链规则或周期性折叠。 结构域:蛋白质多肽链在超二级结构基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 超二级结构:蛋白质分子中相邻的二级结构构象单元组合在一起成的有规则的在空间能辨认的二级结构组合体。 蛋白质的三级结构:在二级结构的基础上进一步以不规则的方式卷曲折叠形成的空间结构。 蛋白质的四级结构:由两条或两条以上的多肽链组成,多肽链之间以次级建相互作用形成的特定空间结构。 蛋白质的变性:在某些理化因素的作用下,维持蛋白质空间结构的次级键被破坏,空间结构发生改变而一级结构不变,使生物学活性丧失。 蛋白质的复性:变性了的蛋白质在一定条件下可以重建其天然构象,恢复生物学活性。 蛋白质的沉淀作用:蛋白质分子表面水膜被破坏,电荷被中和,蛋白质溶解度降低而沉淀。电泳:蛋白质分子在电场中泳动的现象。 沉降系数:一种蛋白质分子在单位离心力场里的沉降速度为恒定值,被称为沉降系数。 核酸的一级结构:四种核苷酸沿多核苷酸链的排列顺序。核酸的变性:高温、酸、碱等破坏核酸的氢键,使有规律的双螺旋变成无规律的“线团”。 核酸的复性:变性DNA经退火重新恢复双螺旋结构。 增色效应:变性核酸紫外吸收值增加。 减色效应:复性核酸紫外吸收值恢复原有水平。 Tm值:核酸热变性的温度,即紫外吸收值增加达最大增加量一半时的温度。

(完整版)生物化学名词解释大全

第一章蛋白质 1.两性离子:指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷,又称兼性离子或偶极离子。 2.必需氨基酸:指人体(和其它哺乳动物)自身不能合成,机体又必需,需要从饮食中获得的氨基酸。 3.氨基酸的等电点:指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值,用符号pI表示。 4.稀有氨基酸:指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸,它们是正常氨基酸的衍生物。 5.非蛋白质氨基酸:指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。 6.构型:指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7.蛋白质的一级结构:指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,以及二硫键的位置。 8.构象:指有机分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 9.蛋白质的二级结构:指在蛋白质分子中的局部区域内,多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10.结构域:指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 11.蛋白质的三级结构:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 12.氢键:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 13.蛋白质的四级结构:指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 14.离子键:带相反电荷的基团之间的静电引力,也称为静电键或盐键。15.超二级结构:指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 16.疏水键:非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。 17.范德华力:中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时,范德华力最强。 18.盐析:在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐(如硫酸氨),使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19.盐溶:在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。20.蛋白质的变性作用:蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时,次级键遭到破坏导致天然构象的破坏,但其一级结构不发生改变。 21.蛋白质的复性:指在一定条件下,变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 22.蛋白质的沉淀作用:在外界因素影响下,蛋白质分子失去水化膜或被中和其

中国药科大学-考研-分析化学名词解释

分析化学 第一部分误差和分析数据处理 Accuracy:准确度。测最值与真实值接近的程度(用误差表示)。 Precision:精密度:测定条件相同时,一组平行测定值之间相互接近的程度(用偏差来表示)。 偏差:测量值与平均值之差。 Absolute error:绝对误差。测量值与真实值之差。 方法误差:用于不适当的实验设计或所选方法不恰当所引起的误差。 仪器或试剂误差:由于仪器未经过校准或试剂不合规格所引起的误差。 操作误差:由于分析者操作不符合要求所造成的误差。 Relative error:相对误差。绝对误差与以实值的比值。 Systematic error:系统误差。由某种确定原因引起的误差,一般具有固定的方向和大小,重复测定时重复出现。 恒定误差:在多次测定中绝对值保持不变,但相对值随被测组分的含量增大而减少,这种系统误差叫恒定误差。 比例误差:在多次测定中,绝对值随样品量的增大而成比例的增大,但相对值保持不变,这样的系统误差叫做比例误差。 Accidental error:偶然误差。也叫随机误差,是由于偶然的原因引起的误差。 Significant figure有效数字:指在分析工作中实际能测量到的数字(保留1位欠准数字)。 置信区间:在一定置信水平时,以测量结果为中心,包括总体均值在内的可信范围。 相关系数:描述两个变量间相关性的参数。 显著性检验:用于判断某一分析方法或操作过程中是否存在较大的系统误差和偶然误差的检验。包括t检验和F检验。

第二部分容量分析法 Titer滴定度:指每毫升标准溶液相当于的待测组分的质量。 酸碱:凡能给出质子的物质是酸,能接受质子的物质是碱。 酸的浓度:在一定体积的溶液中含某种酸溶质的量称为酸的浓度。 碱的浓度:在一定体积的溶液中含某种碱溶质的量称为碱的浓度。 酸度:溶液中氢离子的浓度,严格讲是氢离子的活度,用pH表示。 碱度:溶液中氢氧根离子的浓度,严格讲是氢氧根离子的活度,用pOH表示。 电荷平衡:指在一个化学平衡体系中正离子带电荷总和与负离子带电荷总和相同,即溶液是电中性的。material balance质量平衡:也称为物料平衡,是指在一个化学平衡体系中某一组分的分析浓度等于该组分各种存在型体的平均浓度之和。 电荷平衡式:是指在一个化学平衡体系中正离子带电荷总和与负离子带电荷总和的数学表达式。 质量平衡式:是指在一个化学平衡体系中某一组分的分析浓度等于该组分各种存在型体的平均浓度之和的数学表达式。 Autoprolysis reaction溶剂的质子自递反应:在溶剂分子间发生的质子转移反应。 酸碱滴定曲线:在酸碱滴定中,以滴定过程中溶液的pH的变化对滴定剂消耗的体积(或滴定体积百分数)作图即酸碱滴定曲线。 缓冲溶液:由弱酸及其共轭碱或由弱碱及其共轭酸组成的具有一定PH范围缓冲能力的溶液。 分布系数:溶液中某种酸碱组分的平衡浓度占其总浓度的分数。 副反应系数:每种物质存在型体浓度占各种物质存在型体浓度总和比值的倒数,称为副反应系数。Proton balance equation质子条件式:酸碱反应达到平衡时,酸失去的质子数等于碱得到的质子数。Acid-base indicator酸碱指示剂;是一些有机弱酸和弱碱及其共轭酸与其共轭碱具有不同的结构,显现不同的颜色。 Colour change interval 指示剂的变色范围:酸碱指示剂的变色范围指酸碱指示剂发生颜色突变的pH 范围。 酸碱滴定突跃和突跃范围:在酸碱滴定过程中,溶液PH值的突变称为滴定突跃,突跃所在的PH范围为突跃范围。 反滴定法:又称剩余滴定法或回滴定法,当反应速度较慢或者反应物是固体的情形,滴定剂加入样品后反应无法在瞬间定量完成,此时可先加入一定量的过量标准溶液,待反应定量完成后再用另一种标准溶液作为滴定剂滴定剩余的标准溶液,称为反滴定法。 置换滴定法:对于不按照确定化学计量关系反应的物质(如有副反应),有时可通过其他化学反应间接进行滴定,即加入适当试剂与待测物质反应,使其被定量的置换出另外一种可直接滴定的物质,用标准溶液滴定此生成物,称为置换滴定法。 Stoichiometric point化学计量点:当化学反应按计量关系完全反应,即滴入标准溶液物质的量与待测组分物质的量恰好符合化学反应式所表示的计量关系,称反应达到了化学计量点.。 滴定终点:滴定分析中,借助指示剂变色来确定化学计量点到达,故指示剂的变色点称为滴定终点.。标定:用配置溶液滴定基准物质来计算其准确浓度的方法称为标定。 对标:用另外一种标准溶液滴定一定量的配制溶液或用该溶液滴定另外一种标准溶液来确定其浓度的方法。 Titration error滴定误差:由滴定终点与化学计量点不相符合引起的相对误差。 Nonaqueous titrations:非水滴定法。在非水溶剂中进行的滴定分析法称为非水滴定法。 Protonic solvent:质子溶剂。能给出质子或接受质子的溶液称为质子溶剂。 Aprotic solvent:非质子溶剂。分子中无转移性质子的溶剂称为非质子溶剂。

最新最全的物理化学名词解释

最全的物理化学名词解释 材料人考学 饱和蒸汽压:单位时间内有液体分子变为气体分子的数目与气体分子变为液体分子数目相同,宏观上说即液体的蒸发速度与气体的凝结速度相同的气体称为饱和蒸汽,饱和气体所具有的压力称为饱和蒸汽压。 敞开体系:体系与环境之间既有物质交换,又有能量交换。 封闭体系:体系与环境之间无物质交换,但有能量交换 孤立体系:体系与环境之间既无物质交换,又无能量交换,故又称为隔离体系。 广度量和强度量:是指与物质的数量成正比的性质,如系统物质的量,体积,热力学能,熵等。具有加和性,在数学上是一次齐函数,而是指与物质无关的性质,如温度压力等 平衡态:系统内部处于热平衡、力平衡、相平衡、化学平衡 状态函数:体系的一些性质,其数值仅取决于体系所处的状态,而与体系的历史无关;它的变化值仅取决于体系的始态和终态,而与变化的途径无关。具有这种特性的物理量称为状态函数。 热:体系与环境之间由于温度的不同而传递的能量称为热。 功:体系与环境之间传递的除热以外的其它能量都称为功。 摩尔相变焓:是指单位物质的量的物质在恒定温度T及该温度平衡压力下发生相变时对应的焓变 标准摩尔生成焓:在温度为T的标准态下,由稳定相态的单质生成化学计量数VB=1的β相态的化合物B 该生成反应的焓变称为该化合物B在温度T时的标准摩尔生成焓。 标准摩尔燃烧焓:在标准压力下,反应温度时,1摩尔反应物质B完全氧化成相同温度的指定产物时的标准摩尔反应焓。 可逆过程:我们把某一体系经过某一个过程,如果能使体系和环境都完全复原,则该过程称为“可逆过程”。 反应热当体系发生反应之后,使产物的温度回到反应前始态时的温度,体系放出或吸收的热量,称为该反应的热效应。 溶解热:在恒定的T、p下,单位物质的量的溶质B溶解与溶剂A中,形成B的摩尔分数xB=0.1的溶液时,过程的焓变。 稀释热:在恒定的T、p下,某溶剂中质量摩尔浓度b1的溶液用同样的溶剂稀释成为质量摩尔浓度b2的溶液时,所引起的每单位物质的量的溶质之焓变。 准静态过程:在过程进行的每一瞬间,体系都接近于平衡状态,以致在任意选取的短时间dt内,状态参量在整个系统的各部分都有确定的值,整个过程可以看成是由一系列极接近平衡的状态所构成。 卡诺循环:1恒温可逆膨胀2绝热可逆膨胀3恒温可逆压缩,4绝热可逆压缩 卡诺定理:在两个不同温度的热源之间工作的所有热机,以可逆热机效率最大 热力学基本方程:1dU=Tds—pdV 2dH=TdS+Vdp 3dA=-SdT-pdV 4dG=-SdT+Vdp(记忆方法见后)拉乌尔定律:稀溶液中溶剂的蒸汽压等于同一温度下纯溶剂的饱和蒸汽压与溶液中溶剂的摩尔分数的乘积PA=PA*xA 亨利定律:一般来说,气体在溶剂中的溶解度很小,所形成的溶液属于稀溶液范围。气体B 在溶剂A中溶液的组成无论是由B的摩尔分数XB,质量摩尔浓度bB,浓度cB等表示时,均与气体溶质B的压力近似成正比。 偏摩尔量:在温度、压力及除了组分B以外其余组分的物质的量均不变的条件下,广度量X 随组分B的物质的量nB变化率XB称为组分B的偏摩尔量。

生物化学名词解释

生物化学名解解释 1、肽单元(peptide unit):参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面,Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型,此同一平面上的6个原子构成了肽单元,它是蛋白质分子构象的结构单元。Cα是两个肽平面的连接点,两个肽平面可经Cα的单键进行旋转,N—Cα、Cα—C是单键,可自由旋转。 2、结构域(domain):分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域,折叠得较为紧密,具有独立的生物学功能,大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基,若用限制性蛋白酶水解,含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域,但各结构域的构象基本不变。 3、模体(motif):在许多蛋白质分子中,二个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象。一个模序总有其特征性的氨基酸序列,并发挥特殊功能,如锌指结构。 4、蛋白质变性(denaturation):在某些物理和化学因素作用下,其特定的空间构象被破坏,也即有序的空间结构变成无序的空间结构,从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要发生二硫键与非共价键的破坏,不涉及一级结构中氨基酸序列的改变,变性的蛋白质易沉淀,沉淀的蛋白质不一定变性。 5、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI):当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离成正、负离子的趋势相等,即成为兼性离子,蛋白质所带的正负电荷相等,净电荷为零,此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 6、酶(enzyme):酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质或核酸,通过降低反应的活化能催化反应进行。酶的不同形式有单体酶,寡聚酶,多酶体系和多功能酶,酶的分子组成可分为单纯酶和结合酶。酶不改变反应的平衡,只是通过降低活化能加快反应的速度。(不考) 7、酶的活性中心 (active center of enzymes):酶分子中与酶活性密切相关的基团在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能与底物特异结合并将底物转化为产物。参与酶活性中心的必需基团有结合底物,使底物与酶形成一定构象复合物的结合基团和影响底物中某些化学键稳定性,催化底物发生化学反应并将其转化为产物的催化基团。活性中心外还有维持酶活性中心应有的空间构象的必需基团。 8、酶的变构调节 (allosteric regulation of enzymes):一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合,使酶构象改变,从而改变酶的催化活性,此种调节方式称酶的变构调节。被调节的酶称为变构酶或别构酶,使酶发生变构效应的物质,称为变构效应剂,包括变构激活剂和变构抑制剂。 9、酶的共价修饰(covalent modification of enzymes):在其他酶的催化作用下,某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合,从而改变酶的活性,此过程称为共价修饰。主要包括:磷酸化—去磷酸化;乙酰化—脱乙酰化;甲基化—去甲基化;腺苷化—脱腺苷化;—SH与—S—S—互变等;磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。 10、酶原和酶原激活(zymogen and zymogen activation):有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体,必须在一定的条件下水解开一个或几个特定的肽键,使构象发生改变,表现出酶的活性,此前体物质称为酶原。由无活性的酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活。酶原的激活,实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。 11、同工酶(isoenzyme isozyme):催化同一化学反应而酶蛋白的分子结构,理化性质,以及免疫学性质都不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列,底物的亲和性等方面都存在着差异。由同一基因或不同基因编码,同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中,它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。 12、糖酵解(glycolysis):在机体缺氧条件下,葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解(糖的无氧氧化)。糖酵解的反应部位在胞浆。主要包括由葡萄糖分解成丙酮酸的糖酵解途径和由丙酮酸转变成乳酸两个阶段,1分子葡萄糖经历4次底物水平磷酸化,净生成2分子ATP。关键酶主要有己糖激酶,6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。它的意义是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式;某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 13、糖异生(gluconeogenesis):是指从非糖化合物(乳酸、甘油、生糖氨基酸等)转变为葡萄糖或糖

分析化学考研体会

分析化学考研复习不完全攻略 2009-09-07 16:22 分析化学是化学四大学科之一,也是化学、化工、药学、检验等专业考研必考的专业课之一,其重要性不言而喻。但是,分析化学内容分散、范围广泛、理论晦涩、记忆内容多,历来是考研复习的老大难之一。 本文就结合笔者自己的心得,探索一下破解这些困难的途径。讨论重心主要在药学分析化学范畴,也可供分析化学专业或考分析化学的非分析专业考生参考。 一、准备 有的放矢,谋定后动。前期充足的准备可以为后期复习进程减少很多麻烦,提高复习的效率。我们要准备的材料包括:指定教材、历年真题、相关复习资料、习题集、笔记本与其他参考书。 指定教材。这是最重要的书,将伴随我们走完复习的全程。这本书一定要精读、细读,读明白,读透彻。可以毫不客气地说,三遍是最起码的要求。 历年真题与考试大纲。有些院校的真题对外公布,可以买到或从学校网站上下载,一定要认真研究。有些院校则不公布,此时指定教材及其配套习题集就成了唯一救命稻草。此外,有些名校或院所(如北大、清华、中山、中科大、中科院等)的真题做一下只有好处没坏处。如果有考试大纲,建议获取一份。 相关复习资料。有些是针对某些学校或某些教材编写并公开出版,有些则是高校的内部资料。 习题集。光看书和做真题远远不够,需要做一定量习题。建议使用与指定教材配套的习题集。有些相关复习资料中已经包含了大量习题,没必要再买习题集。笔记本。做笔记非常重要!越到复习后期,对笔记的依赖程度越高。 其他参考书。分析化学本质上是一门技术,它极端依赖其他学科(无机、物化、统计、原子物理)的基础理论.因此在复习过程中如果一些理论问题搞不明白, 就要去查阅相关学科的教材,即使仅将相关章节泛读一遍,也会令你豁然开朗。二、复习进程 一般进行三轮复习,时间从7月到次年1月。根据不同情况可以走更多轮次或安排更多时间。但建议第一轮复习花的时间稍多一些,第三轮复习控制在一个月左右。 第一轮复习:夯实基础,构建网络。把教材看完至少一遍,并且做一定量习题。第二轮复习:大量做题,模拟训练。整合知识,做真题或者一些较难、较综合的习题。 第三轮复习:最后冲刺,查漏补缺。以回顾基础知识为主,不再做太难的题目。 在正式开始复习之前,有必要回顾近年真题,确定考试大致范围和重点。再做一套带答案的试题,对自己的基础进行评估,根据自己的基础和试题的难度制定复习计划。 留出两份带答案的试题(如果真题带答案更好),每轮复习结束后作为自测并评分。 要重视网络的作用。像免费考研论坛、小蚂蚁、小木虫、丁香园等网站(论坛)都有大量的分析化学资料可供利用,还有许多高手聚集,是提高水平的好场所。

生物化学名词解释

名词解释 1. 氨基酸的等电点:指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值,用符号pI表示。2.构型:指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 3.构象:指有机分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 4.结构域:指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 5.盐析:在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐(如硫酸氨),使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 6.蛋白质的复性:指在一定条件下,变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 7.蛋白质的沉淀作用:在外界因素影响下,蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷,导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。 8.凝胶电泳:以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。9.层析:按照在移动相(可以是气体或液体)和固定相(可以是液体或固体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。 10. 碱基互补规律:在形成双螺旋结构的过程中,由于各种碱基的大小与结构的不同,使得碱基之间的互补配对只能在G.C(或C.G)和A.T(或T.A)之间进行,这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律。 11. 反密码子:在tRNA 链上有三个特定的碱基,组成一个密码子,由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA 链上的密码子。反密码子与密码子的方向相反。 12. 顺反子:基因功能的单位;一段染色体,它是一种多肽链的密码;一种结构基因。 13. 核酸的变性、复性:当呈双螺旋结构的DNA 溶液缓慢加热时,其中的氢键便断开,双链DNA 便脱解为单链,这叫做核酸的“溶解”或变性。在适宜的温度下,分散开的两条DNA 链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA 螺旋的重组过程称为“复性”。14. 退火:当将双股链呈分散状态的DNA 溶液缓慢冷却时,它们可以发生不同程度的重新结合而形成双链螺旋结构,这现象称为“退火”。 15. 增色效应:当DNA 从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时,它在260nm 处的吸收

大学生物化学名词解释(上)(复习全)

蛋白质 1、氨基酸(amino acid,aa):蛋白质多肽链的基本结构单位,或称构件分子、构造单元(building block) 2、旋光性:旋光物质使平面偏振光的偏振面发生旋转的能力 3、氨基酸的等电点:当氨基酸在某一pH值时,氨基酸所带正电荷和负电荷相等,即净电荷为零,此时的pH值称为氨基酸的等电点,用pI表示。氨基酸在等电点时主要以兼性离子形式存在 4、肽键:一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水形成的酰胺键称为肽键,所形成的化合物称为肽。组成肽的氨基酸单元称为氨基酸残基 5、氨基酸顺序:在多肽链中,氨基酸残基按一定的顺序排列,这种排列顺序 6、蛋白质:成百上千个氨基酸分子以肽键相连,组成的长链分子(多肽链) 7、蛋白质的一级结构:蛋白质多肽链的氨基酸排列顺序和连接方式 8、同源蛋白质:进化上相关的一组蛋白质,它们常在不同物种中行使着相同的功能 9、序列同源性:同源蛋白质的氨基酸序列具有明显的相似性,这种相似性称序列同源性 10、不变残基:同源蛋白质的氨基酸序列中有许多位置的氨基酸残基对所有已经研究过的物种来说都是相同的,称为不变残基 11、可变残基:其它位置的氨基酸残基对不同物种有相当大的变化,称可变残基 12、进化树:根据同源蛋白质氨基酸差异数所提供的信息可以构建物种进化树,显示在进化过程中各个物种的起源和出现顺序 13、疏水相互作用:非极性分子进入水中,有聚集在一起形成最小疏水面积的趋势,保持这些非极性分子聚集在一起的作用则称为疏水作用。对蛋白质来说,在水相溶液中,球状蛋白质的折叠总是倾向于把疏水残基埋藏在分子的内部,这种现象可称为疏水作用 14、盐键(又称离子键):正电荷和负电荷之间的一种静电作用 15、肽平面:因为肽键不能自由旋转,所以肽键的四个原子和与之相连的两个α碳原子共处一个平面,称肽平面 16、蛋白质的二级结构:指蛋白质主链的折叠产生的有规则的构象。 17、二级结构元件:主要有α-螺旋、β-折叠片、β-转角和无规卷曲 18、影响α-螺旋稳定性的5个因素:相连残基R基团的静电排斥或吸引 相邻R基的大小 相隔3个残基的R基的相互作用 Pro和Gly的出现 α-螺旋末端aa 残基的极性 19、超二级结构:相邻的二级结构元件组合在一起,彼此相互作用,形成有规则,在空间上能辨认的二级结构组合或二级结构串,充当三级结构的构件,称为超二级结构。 20、结构域:多肽链在二级结构及超二级结构的基础上,进一步卷曲折叠,形成三级结构的局部折叠区,它是相对独立的紧密球状实体,称为结构域 21、蛋白质三级结构:一个蛋白质中所有原子的整体排列被称为蛋白质的三级结构。包括一级结构中相距远的肽段之间的几何相互关系和侧链在三维空间中彼此间的相互关系 22、寡聚蛋白:由两个或两个以上独立的球状蛋白质通过非共价键结合成的多聚体 23、亚基:寡聚蛋白中的每个独立的球状蛋白质称为亚基(subunit),亚基一般由一条肽链构成,也称为单体(monomer) 24、原体:对称的寡聚蛋白质分子可视为是由两个或多个不对称的相同结构成分组成,这种相同结构成分被称为原体或原聚体 25、蛋白质的四级结构:指亚基的种类、数量以及各个亚基在寡聚蛋白质中的空间排布和亚

生物化学名词解释

一.名词解释 1. Tm(解链温度):当核酸分子加热变性时,其在260nm处的紫外吸收会急剧增 加,当紫外吸收达到最大变化的半数值时,此时对应的温度称为溶解温度,用Tm表示。热变性的DNA解链到50%时的温度。 2. 增色效应:DNA变性时,其溶液A260增高的现象。 3. 退火:热变性的DNA经缓慢冷却后即可复性,这一过程称为~。 4. 核酸分子杂交:这种杂化双链可以在不同的DNA单链之间形成,也可以在不 同的RNA单链形成,甚至还可以在DNA单链和RNA单链之间形成,这一现象叫做核酸分杂交。 5. DNA复性:当变性条件缓慢去除后,两条解链的互补链可以重新配对,恢复 到原来的双螺旋结构。这一现象称为DNA复性。 6. Chargaff规则:包括 [A] = [T],[G] = [C];不同生物种属的DNA的碱基组 成不同;同一个体的不同器官或组织的DNA碱基组成相同。 7. DNA的变性: 在某些理化因素作用下,DNA双链解开成两条单链的过程。 8. 核酸酶:所有可以水解核酸的酶。 9. 糖酵解:在机体缺氧条件下,葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原 生成乳酸的过程称为糖酵解(glycol sis),亦称糖的无氧氧化 10. 糖异生:是指从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程。 11. 丙酮酸羧化支路:糖异生过程中为绕过糖酵解途径中丙酮酸激酶所催化的不 可逆反应,丙酮酸需经丙酮酸羧化酶和磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶作用而生成丙酮酸的过程称为~。 12. 乳酸循环(Cori循环):肌收缩(尤其是供氧不足时)通过糖酵解生成乳酸。 肌内糖异生活性低,所以乳酸通过细胞膜弥散进入血液后,再入肝,在肝内异生为葡萄糖。葡萄糖释入血液后又可被肌摄取,这就构成了一个循环,此循环称为~,也称Cori循环。 13. 糖原合成:指由葡萄糖合成糖原的过程。 14. 糖原分解:习惯上指肝糖原分解成为葡萄糖的过程。 15. 血糖:血液中的葡萄糖。 16. 脂肪动员:储存在脂肪细胞中的脂肪,经脂肪酶逐步水解为甘油和脂肪酸, 并释放入血供全身组织氧化利用的过程称为脂肪动员。 17. 酮体:酮体主要包括乙酰乙酸,B-羟丁酸及丙酮,是脂酸在肝细胞分解氧化 时的特有中间代谢产物。 18. 必需脂肪酸:不能自身合成,需从食物摄取,故称必需脂酸。亚油酸、亚麻 酸、花生四烯酸等多不饱和脂酸是人体不可缺乏的营养素。 19. 脂肪的β氧化:指脂酰基的β-原子开始,进行脱氢加水再脱氢及硫解四部连 续的反应,将脂酰基断裂生成生成一个分子乙酰-COA和比原来少两个碳的脂酰-CoA的过程。 20. 血脂:血浆所含脂类统称血脂,包括:甘油三酯,磷脂,胆固醇及其酯以及 游离脂酸。 21. 必需氨基酸:指体内需要而又不能自身合成,必须由食物供给的氨基酸,共 有8种:缬氨酸 (Val)、异亮氨酸 (Ile)、亮氨酸 (Leu)、苏氨酸(Thr)、蛋氨酸 (Met)、赖氨酸 (Lys)、苯丙氨酸 (Phe)、色氨酸(Trp)。 22. 一碳单位:某些氨基酸代谢过程中产生的只含有一个碳原子的基团,称为一 碳单位(one carbon unit)。

生物化学名词解释大全

第一章 蛋白质 两性离子:指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷,又称兼性离子或偶极离子。 稀有氨基酸:指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸,它们是正常氨基酸的衍生物。 非蛋白质氨基酸:指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。 构型:指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7蛋白质的一级结构:指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,以及二硫键的位置。 8.构象:指有机分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 9.蛋白质的二级结构:指在蛋白质分子中的局部区域内,多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10.结构域:指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 11.蛋白质的三级结构:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折 叠成特定的球状分子结构的构象。 12.氢键:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 13.蛋白质的四级结构:指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 14.离子键:带相反电荷的基团之间的静电引力,也称为静电键或盐键。 16.疏水键:非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。 17.范德华力:中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时,范德华力最强。 19.盐溶:在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 23.凝胶电泳:以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。 24.层析:按照在移动相(可以是气体或液体)和固定相(可以是液体或固体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。 25.透析 (dialysis )是通过小分子经过半透膜扩散到水(或缓冲液)的原理,将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。如:血液透析(Hemodialysis ),简称血透,通俗的说法也称之为人工肾、洗肾,是血液净化技术的一种。其利用半透膜原理,通过扩散、对流体内各种有害以及多余的代谢废物和过多的电解质移出体外,达到净化血液的目的,并达到纠正水电解质及酸碱平衡的目的。 第二章 核酸 1. 单核苷酸(mononucleotide):核苷与磷酸缩合生成的磷酸酯称为单核苷酸。 2. 磷酸二酯键(phosphodiester bonds ):单核苷酸中,核苷的戊糖与磷酸的羟基之间形成的磷酸酯键。 3. 不对称比率(dissymmetry ratio ):不同生物的碱基组成由很大的差异,这可用不对称比率(A+T )/(G+C )示。 4. 碱基互补规律(complementary base pairing):在形成双螺旋结构的过程中,由于各种碱基的大小与结构的不同,使得碱基之间的互补配对只能在G C (或C G )和A T (或T A )之间进行,这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律(互补规律)。 5. 反密码子(anticodon ):在tRNA 链上有三个特定的碱基,组成一个密码子,由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA 链上的密码子。反密码子与密码子的方向相反。 6. 顺反子(cistron ):基因功能的单位;一段染色体,它是一种多肽链的密码;一种结构基因。 噬菌体(phage ):一种病毒,它可破坏细菌,并在其中繁殖。也叫细菌的病毒。 12. 发夹结构 (hairpin structure ):RNA 是单链线形分子,只有局部区域为双链结构。这些结构是由于RNA 单链分子通过自身回折使得互补的碱基对相遇,形成氢键结合而成的,称为发夹结构。 13. DNA 的熔解温度(Tm 值):引起DNA 发生“熔解”的温度变化范围只不过几度,这个温度变化范围的中点称为熔解温度(Tm )。 14. 分子杂交(molecular hybridization ):不同的DNA 片段之间,DNA 片段与RNA 片段之间,如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性,形成新的双螺旋结构。这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。 15. 环化核苷酸(cyclic nucleotide):单核苷酸中的磷酸基分别与戊糖的3’-OH 及5’-OH 形成酯键,这种磷酸内酯的结构称为环化核苷酸。 护关于管路高中资料试卷连中资料试卷弯扁度固定盒位腐跨接地线弯曲半径标等,可以正常工作;对于继电保定值,审核与校对图纸,编装置高中资料试卷调试方案能地缩小故障高中资料试卷破者对某些异常高中资料试卷工处理,尤其要避免错误高中资

物理化学课程复习题

一、名词解释 1.理想气体:又称完全气体。是一种假想的、在任何情况下均能严格遵循联合气体定律PV=nRT的气体。 2.状态方程:体系的状态是由一系列的物理性质与热力学性质所确定的,但是所有这些性质并不是彼此孤立的,描述这些性质相互关系的数学式称为体系的状态方程。 3.体系和环境:根据需要,人为地把一部分物体(一定数量和一定种类)从周围的物体中划分出来(可以是实际的,也可以是想象的),这被划分出来的一部分物体称为体系。与体系密切相关且影响所可及的部分称为环境。体系和环境之间不一定要有明显的物理分界面。 4.敞开体系:与环境有物质和能量交换的体系。 5.封闭体系:与环境仅有能量交换而无物质交换的体系称为封闭体系。 6.孤立体系:是与环境既无物质交换又无能量交换的体系。 7.热力学状态:体系的物理性质和化学性质(入质量、温度、压力、体积、密度、粘度、组成等)的总和。当这些性质都有确定值时,就说体系处于一定的热力学状态。 8.热力学函数:确定体系的热力学性质的函数,通常指内能、焓、吉布斯自由能和熵等,这些函数都是状态函数,它们的数值仅有体系的现状决定,定态下有定植,其改变量仅决定于体系的始终态,而与变化的途径没有关系。 9.强度量:只取决于体系自身的特性而与体系中物质的量无关的物理量,不具有加和性。 10.广度量:与体系中物质的数量成正比大的物理量,如体积,质量等,此性质在一定条件下具有加和性。 11.热力学过程:体系的状态所发生的一切变化称为热力学过程。如体系在等容条件下发生变化,则称为等容过程;绝热状态下发生变化,则成为绝热过程。12.绝热过程:体系与环境之间用绝热隔开(但不妨碍它们之间功德传递),此时体系所进行的过程叫绝热过程。 13.热:因温度不同而在体系和环境之间传递的能量叫热,这是热力学对“热“的定义。热的本质是大量粒子(分子,原子)的混乱运动,运动越激烈,由这些

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