生物化学名词解释zq整理版

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1.磷酸二酯键:核酸分子中核苷酸残基之间的磷酸酯键。

2.磷酸单酯键:单核苷酸分子中,核苷的戊糖与磷酸的羟基之间形成的磷酸酯键。

3.核酸一级结构:核苷酸残基在核酸分子中的排列顺序。

4.DNA二级结构:两条DNA单链通过碱基互补配对的原则所形成的双螺旋结构。

5.碱基配对规律:在形成双螺旋结构的过程中,由于各种碱基的大小与结构的不同,使得碱基之间的互补配对只能在G—C和A—T之间进行的这种碱基配对的规律。

6.稀有碱基、稀有核苷酸:核酸分子中除了常见的5种碱基外,还可能含有其他微量的碱基,这些碱基称为稀有碱基。由稀有碱基形成的核苷酸以及碱基与戊糖之间以非N——C糖式键所形成的核苷酸称为稀有核苷酸。

7.环化核苷酸:单核苷酸分子中的磷酸基分别与戊糖的3’-OH及5’-OH形成酯键,这种磷酸内酯的结构称为环化核苷酸。

8.增色效应:当核酸分子加热变性时,其在260nm处的紫外吸收会急剧增加的现象。

10.分子杂交:当两条不同源的DNA(或RNA)链或DNA链与RNA链之间存在互补顺序时,在一定条件下可以发生互补配对形成双螺旋分子,这种分子称为杂交分子。形成杂交分子的过程称为分子杂交。

11.Tm值:当核酸分子加热变性时,其在260nm处的紫外吸收急剧增加,当紫外吸收变化达到最大变化的半数值时,此时所对应的温度称为熔解温度或变性温度,用Tm值表示。

13.H-DNA:是三链DNA的简写符号,由于第三条链的胞嘧啶被质子(H+)化才能参加配对,因此三链DNA又叫H-DNA。

第二章

1.构型和构象:构型是指在大分子化合物的立体异构体中,取代原子或基团在空间的取向。构象是指当单键旋转时,分子中的原子或基团形成不同的空间排列,不同的空间排列称为不同的构象。4.超二级结构:指二级结构单元β折叠股和α-螺旋股相互聚集形成有规律的更高一级的、但又低于三级结构的结构,被称为超二级结构。

二级结构指多肽链主链在一级结构的基础上进一步的盘旋或折叠,从而形成有规律的构象,如α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲等,这些结构又称为主链构象的结构单元。维系二级结构的作用力是氢键。二级结构不涉及氨基酸残基的侧链构象。

5.蛋白质的变性和复性:在各种物理和化学因素影响下,蛋白质构象发生变化,导致其物理和化学性质发生变化,生物学功能更新换代的过程称为变性。在一定条件下,变性的蛋白质恢复原来构象、性质和生物学功能的过程称为复性。

7.透析和超过滤:透析和超过滤都是利用蛋白质不能通过半透膜的性质除去样品中小分子的非蛋白物质,操作方法不同:透析是将样品装在透析袋,放在无离子水中进行,在透析期间要更换无离子水,直到完成。超过滤是利用压力或离心力强迫水和小分子物质通过半透膜达到纯化蛋白质的目的。

8.盐析和盐溶:盐析是指在高盐溶液中蛋白质溶解度降低,沉淀析出的现象。盐溶是指在适当的盐浓度溶液中蛋白质溶解度提高的现象,利用不同蛋白质对盐溶液要求的不同达到分离纯化蛋白质的目的。

11.别构效应:又称变构效应,当某些寡聚蛋白与别构效应剂发生作用时,可通过蛋白质构象的变化改变蛋白的活性,这种改变可以是活性的增加或减少。

协同效应是别构效应的一种特殊类型,是亚基之间的一种相互作用。它指寡聚蛋白的某一个亚基与配基结合时可改变蛋白质其他亚基的构象,进而改变蛋白质生物活性的过程。

14.亚基:是组成蛋白质四级结构最小的共价单位。在具有四级结构的蛋白质中有三级结构的球蛋白称为亚基。

17.分子病:是一种遗传疾病。指由于DNA分子上结构基因突变,而合成了生理功能异常的蛋白质,从而影响了机体正常生理功能而产生的疾病叫分子病。

1.全酶:由酶蛋白和辅助因子构成的复合物称为全酶。

2.酶活性指酶催化一定化学反应的能力,可用在一定条件下,它所催化的某一化学反应的速度表示。单位:浓度/单位时间

3.酶的比活力:即酶含量的多少,定为每克或每毫克蛋白所具有的酶活力单位,一般用U/mg 蛋白表示。

4.米氏常数Km:是米氏酶的特征常数之一。在E+S→E+P反应中,Km=(K2+K3)/K1,Km值的物理意义在于它是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。单位是:mol/L 5.激活剂:凡能提高酶活性的物质均称为激活剂,其中大部分为离子或简单的有机化合物,还有对酶原起激活作用的具有蛋白质性质的大分子物质。

6.不可逆抑制作用:不可逆抑制剂与酶的必需基团以共价键结合,引起酶的永久性失活,其抑制作用不能用透析、超滤等物理方法解除。

可逆抑制作用:可逆抑制剂与酶蛋白以非共价键结合,引起酶活性的暂时性丧失,其抑制作用可以通过透析、超滤等物理方法解除。

7.酶的活性中心:酶分子中直接与底物结合,并和酶催化作用直接有关的区域叫酶的活性中心。8.多酶体系:在细胞内的某一代谢过程中,由几个酶形成的反应链体系称为多酶体系。一般分为可溶性的、结构化的和在细胞结构上有定位关系的3种类型。

9.别构酶:一种一般具多个亚基,在结构上除具有酶的活性中心外,还具有可结合调节物位点的酶。活性中心负责酶对底物的结合与催化,别构中心负责调节酶反应速度。

10.酶原激活:某些酶先以无活性的酶原形式合成及分泌,形成有活性的酶分子的过程。如胃蛋白酶原是无活性的,它在胃液中经胃酸的作用或有活性的胃蛋白酶的作用变成有活性的胃蛋白酶分子。

11.寡聚酶:由两个或两个以上亚革组成的酶分子,分子质量一般从35000u到几百万以上的酶。12.同工酶:指催化同一种化学反应,而其酶蛋白本身的分子结构组成及理化性质有所不同的一组酶。

14.单体酶与单纯酶:单体酶是根据酶蛋白的特点分类提出的,指仅由一条肽链构成的酶称为单体酶。根据酶的化学组成又将酶分为单成分酶和双成分酶。其中单成分酶即是单纯酶,只有蛋白质成分,而不含有其他成分。

17.维生素:是机体维持正常生命活动所必须从食物中摄取的一类小分子有机化合物。维生素虽然需要量少,但是人体不能合成或合成量不足,所以必须从食物中摄取或补充。

19.脂溶性维生素:能溶于非极性溶剂的维生素称为脂溶性维生素。主要包括维生素A、D、K、E等。

20.水溶性维生素:能溶于水等极性溶剂的维生素称为水溶性维生素。主要包括维生素C和B族维生素(维生素B1、维生素B2、维生素PP、维生素B6、泛酸、生物素、叶酸、维生素B12等)。21.维生素原:某些物质本身不是维生素,但是可以在生物体内转化为维生素,这些物质就称为维生素原。如胡萝卜素是维生素A源,T-脱氢胆固醇是维生素D源。

第四章

2.酸值:油脂在空气中放置过久产生臭味是由于酸败造成的。中和1克油脂中游离脂肪酸所消耗氢氧化钾的毫克数为酸值。

5.碘值:100克油脂所能吸收碘的克数。

第五章

2.底物水平磷酸化:指底物在脱氢或脱水时,分子内能量重新分布,形成的高能磷酸根转移给ADP 生成ATP的方式。

3.糖酵解途径和糖酵解:糖酵解途径是指葡萄糖或糖原分解成丙酮酸的反应过程。在无氧或缺氧条件下,体内组织中的葡萄糖或糖原分解为乳酸的过程称为糖的无氧分解。由于这一过程和在酵母菌中使糖生醇发酵的过程基本相同,因此称为糖的无氧酵解,简称为糖酵解。

4.糖的有氧氧化:是指葡萄糖或糖原在有氧条件下彻底氧化生成CO2和H2O并释放ATP的过程。5.三羧酸循环:三羧酸循环又称柠檬酸循环。循环由4个碳原子的草酰乙酸与两个碳原子的乙酰辅酶A缩合生成具有3个羧基的柠檬酸开始,经过一系列的脱氢和脱羧反应后,又以草酰乙酸的再生成而结束。由于这个循环首先生成含有3个羧酸的柠檬酸,所以称为三羧酸循环。

6.磷酸戊糖通路:糖分解代谢除有氧氧化和无氧分解外,还有一条可不经三羧酸循环而使葡萄糖或糖原氧化分解的代谢旁路,并生成NADPH+H+和5个磷酸核糖(戊糖),故称磷酸戊糖通路。7.糖原合成:由单糖合成糖原的过程称为糖原合成。

9.糖异生作用:体内由非糖物质转变成葡萄糖或糖原的过程称为糖异生作用。

13.糖原:糖原和淀粉一样都是由葡萄糖通过糖苷键连接起来的均一多糖。人和动物体内的淀粉称为糖原。与支链淀粉相比,糖原的分支多,每个分支短。贮存在肝内的糖原称为肝糖原,肌肉内的糖原和为肌糖原。

15.改性淀粉:天然淀粉经过适当的化学处理,引入某种化学基团使分子结构和理化性质发生了变化,这种淀粉衍生物称为改性淀粉,如氧化淀粉、磷酸化淀粉、阴离子淀粉、羟甲基淀粉、阳离子淀粉等等。改性淀粉在工农业医领域中有重要用途。

16.改性纤维素:将纤维素分子进行化学修饰,可得到具有先烈理化性质的纤维素衍生物,称为改性纤维素,如二乙氨基乙基纤维素(DEAE-纤维素)、羧甲基纤维素(CMC)、磷酸纤维素等均带有可交换的离子基团,在生化分析中非常有用。

第六章

1.生物氧化:糖、蛋白质或脂肪等有机化全物在活细胞中进行氧化分解而生成CO2和水并释放出能量,这种作用称为生物氧化。

5.呼吸链:碳水化合物及其中间产物在氧化过程中,在脱氢酶的催化下脱去底物上的氢,当底物氧化时,脱氢的辅酶(NAD、NADP+)或辅基(FMN、FAD)即被还原成NADH、NADPH或FMNH2、FADH2。这些还原态的辅酶或辅基再经过辅酶Q和细胞色素等一系列电子载体所组成的电子传递链将电子和质子(H+)最终传递给O2而形成水。由这一系列的酶和电子传递载体组成的多酶体系称为呼吸链或电子传递链。

6.氧化磷酸化:指电子通过一系列的电子载体由NADH和FADH传递给氧,同时形成ATP的反应过程。这是需氧生物中ATP的主要来源。

第七章

1.脂类:指脂肪、类脂及其衍生物的总称。

2.类脂:指除脂肪以外的其他脂类,包括磷脂酸、固醇类等。

4.不饱和脂肪酸:当脂肪酸分子中含有不饱和双键时,就称为不饱和脂肪酸。

5.必需脂肪酸:指人体不能合成而需要由食物提供的脂肪酸,包括亚麻酸、亚油酸和花生四烯酸。人体能够合成含有单个双键的脂肪酸。必需脂肪酸都是含有两个及两个以上双键的脂肪酸。

6.脂肪酸的β-氧化:指脂肪酸活化为脂酰CoA ,脂酰CoA进入线粒体基质后,在一系列脂肪酸氧化酶催化下,依次进行脱氢、水化、再脱氢和硫解4步连续反应,释放出一分子乙酰CoA和一分子比原来少两个碳原子的脂酰CoA,由于在反应中断裂的化学键均在脂酰CoA的β-碳原子上,所以称为β-氧化。

7.酰基载体蛋白:是一种对热稳定的蛋白质,在其丝氨酸残基上结合一个4’-磷酸泛酰巯基乙胺,ACP的-SH 基与酰基结合,其作用和CoA相似。

8.脂肪酸的α-氧化:是以具有13-18个碳原子的游离脂肪酸作为底物,有分子氧间接参与,由单氧化酶、Fe2+和抗坏血酸共同催化,从α-碳原子开始氧化,氧化产物是D-α-羟脂肪酸和少一个碳原子的脂肪酸。α-氧化对降解支链脂肪酸、奇数碳原子脂肪酸等有重要作用。

9.脂肪酸的ω-氧化:是C6、C5、C10、C12脂肪酸在远离羧基的烷基末端碳原子先被氧化成羟基,再进一少氧化而成为羧基,生成α-ω-二羧酸的过程。以后可在两端通过β-氧化而分解,最后生成琥珀酰辅酶A,直接进入三羧酸循环。

10.乙醛酸循环:是在某些植物和微生物体内进行的循环,它需要两分子乙酰辅酶A的参与,并

且生成一分子琥珀酸,琥珀酸可用以合成糖以及细胞的其他组分。

第八章

1.必需氨基酸:指体内必需的但不能自身合成,需要由食物提供的氨基酸,人体内人8种,分别是亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸。

2.非必需氨基酸:指人和动物体内可以自身合成的氨基酸。

3.转氨基作用:指在转氨酶作用下,一种氨基酸的氨基转移到另一种α-酮酸分子上生成新的氨基酸,原来的氨基酸则转变为α-酮酸,此过程称为转氨基作用。

4.联合脱氨基作用:指氨基酸与α-酮戊二酸的过程,是转氨作用和L-谷氨酸氧化脱氨基作用的联合反应。

6.一碳单位:指某些氨基酸(如丝氨酸、组氨酸)在体内分解代谢的过程中产生的一个碳原子的基团,称一碳单位。

7.尿素循环:即鸟氨酸循环,是将游离的有毒氨转变为无毒的尿素的循环。肝脏是尿素循环的主要器官。

8.生糖氨基酸:有些氨基酸在喂给饥饿动物时,增进糖原的合成,如甘氨酸、丝氨酸、苏氨酸、谷氨酸、天门冬氨酸、组氨酸、精氨酸等等就是这样的氨基酸。

9.生酮氨基酸:有些氨基酸,在代谢过程中可以作为乙酰辅酶A或酮体前身物。

11.核酸酶:是作用于核酸的磷酸二酯酶。

12.核酸内切酶:核糖核酸酶和脱氧核糖核酸酶中能够水解核酸分子内磷酸二酯键的酶。

第九章

1.中心法则:是说明DNA、RNA与蛋白质之间的基本机能关系的法则。中心法则认为:DNA起着自身复制与RNA转录的模板作用,RNA作为翻译蛋白质的模板。遗传信息的流向为:DNA←→RNA→蛋白质。

2.半保留复制:是双链DNA的复制方式,其中亲代链分离,每一子代DNA分子由一条亲代链和一条新合成的链组成。

3.不对称转录:RNA的转录通常只在DNA的任一条链上进行,这称为不对称转录。

4.逆转录:以RNA为模板合成DNA。

5.冈崎片段:一组短的DNA片段,是在DNA复制的滞后链上产生的,随后又被连接酶连接形成较长的片段。

6.复制叉:正在复制的DNA分子形成的特殊区域。在此区域发生链的分离及新链的合成。7.领头链:DNA的双股链是反向平行的,一条链是5’→3’方向,另一条是3’→5’方向。上述起点处合成的领头链,沿着亲代DNA单链的3’→5’方向(亦即新合成的DNA沿5’→3’方向)不断延伸。所以,领头链是连续的。

8.随后链:已知的DNA聚合酶不能催化DNA链从3’→5’方向延长,在两条亲代链起点的3’端一侧的DNA链复制是不连续的,而分为多个片段,每段是从5’→3’方向进行的,所以随后链是不连续的。

9.基因文库:应用DNA重组技术,将各种生物体从比较简单的生物,如病毒、细菌到十分复杂的真核生物的全部基因组的遗传信息,贮存在可以长期保存的稳定的重组体中,以备需要时应用。好像将文献贮存于图书馆一样,帮称为基因文库。

10.有意义链:又称编码链,是双链DNA分子中作为转录模板的转录链,由它决定所转录的RNA 种类、功能及其核苷酸组成和排列顺序。

11.光复活:将受紫外线照射而引起的DNA损伤的细菌用可见光照射,大部分损伤细胞可以恢复,这种可见光引起的DNA修复过程就是光复活作用。

12.重组修复:这个过程是先进行复制,再进行修复。复制时,子代DNA链损伤的对应部位出现缺口,可通过分子重组从完整的母链上,将一段相应的多核苷酸片段移至子链的缺口处并连接上去,然后再合成一段多核苷酸链来填补母链的缺口,这个过程称为重组修复。

13.内含子:真核生物的mRNA前体中,除了贮存遗传信息的编码序列外,还存在非编码序列,

称为内含子。

14.外显子:在真核生物的mRNA前体中,编码的序列称为外显子。

15.基因载体:外源DNA要进入细胞(受体细胞),并在其中进行复制与表达,必须有一个适当的运转工具将其带入细胞内并载着外源DNA一起进行复制与表达。这种运载工具称为基因载体。载体必须具备的条件:1在受体细胞中,载体可以独立地进行复制;2易于鉴定、筛选;3易于引入受体细胞。

常用的载体有:细菌和酵母的质粒、噬菌体(如γ菌体、M13)和病毒。

16.基因重组:两个DNA分子分裂成不同的片段,然后再重新组合起来。在组合时,并不按照原来片段的顺序排列,而是出现交换,结果出现两个组合不同的新的DNA分子。

17.遗传工程:也叫基因工程,将不同生物的或人工合成的DNA,按照设计,重新组合,再放到生物体中,从机时改变生物的性状和功能,创造出新类型的生物。包括三步:

一、把所需要的DNA片段和基因载体取出,使之进行基因的体外重组;

二、通过转化或感染将重组DNA引入受体细胞;

三、筛选出含重组体的活细胞,使目的基因成为细胞遗传物质的一部分,并使之有效地表达和稳定地遗传。

18.半不连续复制:在双链DNA的复制中,一般认为3’→5’模板链所复制的先导链是连续合成的,以5’→3’模板链所合成的后随链是不连续合成的,所以称整个双链DNA分子是半不连续复制。

19.复制子:又称为复制单位,DNA分子的复制起点到终点称为一个复制子。

第十章

1.密码子:在mRNA上由3个相邻的核苷酸组成一个密码子,代表某种氨基酸的信息或起始与终止信号。

第十一章

1.变构酶:是代谢过程中的关键酶,它的催化活性受其三维结构中构象变化的调节。

2.诱导酶:指当细胞中加入特定诱导物后诱导产生的酶,它的含量在诱导物存在下显著提高,这种诱导物我是该酶底物的类似物或底物本身。

生物化学名词解释

生物化学:在分子水平研究生命体的化学本质及其生命活动过程中化学变化规律 自由能:自发过程中能用于作功的能量。 两性离子:在同一氨基酸分子中既有氨基正离子又有羧基负离子。 必需氨基酸:机体内不能合成,必需从外界摄取的氨基酸. 等电点:氨基酸氨基和羧基的解离度相等,氨基酸分子所带净电荷为零时溶液的pH值。 蛋白质的一级结构:蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。 蛋白质的二级结构:多肽链沿着肽链主链规则或周期性折叠。 结构域:蛋白质多肽链在超二级结构基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 超二级结构:蛋白质分子中相邻的二级结构构象单元组合在一起成的有规则的在空间能辨认的二级结构组合体。 蛋白质的三级结构:在二级结构的基础上进一步以不规则的方式卷曲折叠形成的空间结构。 蛋白质的四级结构:由两条或两条以上的多肽链组成,多肽链之间以次级建相互作用形成的特定空间结构。 蛋白质的变性:在某些理化因素的作用下,维持蛋白质空间结构的次级键被破坏,空间结构发生改变而一级结构不变,使生物学活性丧失。 蛋白质的复性:变性了的蛋白质在一定条件下可以重建其天然构象,恢复生物学活性。 蛋白质的沉淀作用:蛋白质分子表面水膜被破坏,电荷被中和,蛋白质溶解度降低而沉淀。电泳:蛋白质分子在电场中泳动的现象。 沉降系数:一种蛋白质分子在单位离心力场里的沉降速度为恒定值,被称为沉降系数。 核酸的一级结构:四种核苷酸沿多核苷酸链的排列顺序。核酸的变性:高温、酸、碱等破坏核酸的氢键,使有规律的双螺旋变成无规律的“线团”。 核酸的复性:变性DNA经退火重新恢复双螺旋结构。 增色效应:变性核酸紫外吸收值增加。 减色效应:复性核酸紫外吸收值恢复原有水平。 Tm值:核酸热变性的温度,即紫外吸收值增加达最大增加量一半时的温度。

生化名词解释

生化名词解释 第一章蛋白质 1.两性离子(dipolarion) 2.必需氨基酸(essential amino acid)3.等电点(isoelectric point,pI) 4.稀有氨基酸(rare amino acid) 5.非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6.构型(configuration) 7.蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8.构象(conformation) 9.蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10.结构域(domain) 11.蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12.氢键(hydrogen bond) 13.蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14.离子键(ionic bond) 15.超二级结构(super-secondary structure) 16.疏水键(hydrophobic bond) 17.范德华力( van der Waals force) 18.盐析(salting out) 19.盐溶(salting in) 20.蛋白质的变性(denaturation) 21.蛋白质的复性(renaturation) 22.蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23.凝胶电泳(gel electrophoresis)24.层析(chromatography) 第二章核酸 1.单核苷酸(mononucleotide) 2.磷酸二酯键(phosphodiester bonds)3.不对称比率(dissymmetry ratio)4.碱基互补规律(complementary base pairing) 5.反密码子(anticodon) 6.顺反子(cistron) 7.核酸的变性与复性(denaturation、renaturation) 8.退火(annealing) 9.增色效应(hyper chromic effect)10.减色效应(hypo chromic effect)11.噬菌体(phage) 12.发夹结构(hairpin structure)13.DNA 的熔解温度(melting temperature T m) 14.分子杂交(molecular hybridization)15.环化核苷酸(cyclic nucleotide) 第三章酶与辅酶 1.米氏常数(K m 值) 2.底物专一性(substrate specificity)3.辅基(prosthetic group) 4.单体酶(monomeric enzyme) 5.寡聚酶(oligomeric enzyme) 6.多酶体系(multienzyme system) 7.激活剂(activator) 8.抑制剂(inhibitor inhibiton) 9.变构酶(allosteric enzyme) 10.同工酶(isozyme) 11.诱导酶(induced enzyme) 12.酶原(zymogen) 13.酶的比活力(enzymatic compare energy)14.活性中心(active center) 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1.生物氧化(biological oxidation) 2.呼吸链(respiratory chain) 3.氧化磷酸化(oxidative phosphorylation)4.磷氧比P/O(P/O) 5.底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation) 6.能荷(energy charg 第五章糖代谢 1.糖异生(glycogenolysis) 2.Q 酶(Q-enzyme) 3.乳酸循环(lactate cycle) 4.发酵(fermentation) 5.变构调节(allosteric regulation) 6.糖酵解途径(glycolytic pathway) 7.糖的有氧氧化(aerobic oxidation) 8.肝糖原分解(glycogenolysis) 9.磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10.D-酶(D-enzyme) 11.糖核苷酸(sugar-nucleotide) 第六章脂类代谢

(完整版)生物化学名词解释大全

第一章蛋白质 1.两性离子:指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷,又称兼性离子或偶极离子。 2.必需氨基酸:指人体(和其它哺乳动物)自身不能合成,机体又必需,需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点:指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值,用符号pI 表示。 4.稀有氨基酸:指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸,它们是正常氨基酸的衍生物。 5.非蛋白质氨基酸:指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。 6.构型:指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7.蛋白质的一级结构:指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,以及二硫键的位置。8.构象:指有机分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 9.蛋白质的二级结构:指在蛋白质分子中的局部区域内,多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10.结构域:指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的 近似球形的组装体。 11.蛋白质的三级结构:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 12.氢键:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子 结构的构象。 13.蛋白质的四级结构:指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 14.离子键:带相反电荷的基团之间的静电引力,也称为静电键或盐键。 15.超二级结构:指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则 的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 16.疏水键:非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏 水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。 17.范德华力:中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当 两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时,范德华力最强。 18.盐析:在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐(如硫酸氨),使蛋白质溶解 度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19.盐溶:在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 20.蛋白质的变性作用:蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时,次级键遭到破坏导致天然构象的破坏,但其一级结构不发生改变。 21.蛋白质的复性:指在一定条件下,变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并 恢复生物活性的现象。 22.蛋白质的沉淀作用:在外界因素影响下,蛋白质分子失去水化膜或被中和其所 带电荷,导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作

生化名词解释总结

第二章氨基酸 1、构型(configuration)一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构型的改变往往使分子的光学活性发生变化。 2、构象(conformation)指一个分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 3、旋光异构:两个异构化合物具有相同的理化性质,但因其异构现象而使偏振光的旋转方向不同的现象。 4、等电点(pI,isoelectric point)使分子处于兼性分子状态,在电场中不迁移(分子的净电荷为零)的pH值。 第三章蛋白质的结构 1、肽(peptides)两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。 2、肽键(peptide bond)一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合,除去一分子水形成的酰胺键。 3、肽平面:肽链主链上的肽键因具有双键性质,不能自由旋转,使连接在肽键上的6个原子共处的同一平面。 4、蛋白质一级结构:蛋白质一级结构(primary structure) 指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 5、蛋白质二级结构:蛋白质二级结构:肽链中的主链借助氢键,有规则的卷曲折叠成沿一维方向具有周期性结构的构象。 6、超二级结构:若干相邻的二级结构单元(螺旋、折叠、转角)组合在一起,彼此相互作用,形成有规则在空间上能辨认的二级结构组合体、充当三级结构的构件,称为超二级结构(super-secondary structure),折叠花式(folding motif)或折叠单位(folding unit) 7、结构域:在较大的球状蛋白质分子中,多肽链往往形成几个紧密的相对独立的球状实体,彼此分开,以松散的肽链相连,此球状实体就是结构域 8、蛋白质三级结构:指一条多肽链在二级结构或者超二级结构甚至结构域的基础上,进一步盘绕,折叠,依靠共价键的维系固定所形成的特定空间结构成为蛋白质的三级结构。9、蛋白质的四级结构:对蛋白质分子的二、三级结构而言,只涉及一条多肽链卷曲而成的蛋白质。在体内有许多蛋白质分子含有二条或多条肽链,每一条多肽链都有其完整的三级结构,称为蛋白质的亚基,亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布,并以非共价键相连接。这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,为四级结构。由一条肽链形成的蛋白质没有四级结构。 10、蛋白质三维结构 11、氢键:氢原子与电负性的原子X共价结合时,共用的电子对强烈地偏向X的一边,使氢原子带有部分正电荷,能再与另一个电负性高而半径较小的原子Y结合,形成的X—H┅Y 型的键。 12、疏水作用力:分子中存在非极性基团(例如烃基)时,和水分子(广义地说和任何极性分子或分子中的极性基团)间存在相互排斥的作用,这种排斥作用称为疏水力。 13、Sanger测序 14、Edman降解测序:从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰,然后从多肽链上切下修饰的残基,再经层析鉴定,余下的多肽链(少了一个残基)被回收再进行下一轮降解循环。

生物化学名词解释

生物化学名解解释 1、肽单元(peptide unit):参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面,Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型,此同一平面上的6个原子构成了肽单元,它是蛋白质分子构象的结构单元。Cα是两个肽平面的连接点,两个肽平面可经Cα的单键进行旋转,N—Cα、Cα—C是单键,可自由旋转。 2、结构域(domain):分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域,折叠得较为紧密,具有独立的生物学功能,大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基,若用限制性蛋白酶水解,含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域,但各结构域的构象基本不变。 3、模体(motif):在许多蛋白质分子中,二个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象。一个模序总有其特征性的氨基酸序列,并发挥特殊功能,如锌指结构。 4、蛋白质变性(denaturation):在某些物理和化学因素作用下,其特定的空间构象被破坏,也即有序的空间结构变成无序的空间结构,从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要发生二硫键与非共价键的破坏,不涉及一级结构中氨基酸序列的改变,变性的蛋白质易沉淀,沉淀的蛋白质不一定变性。 5、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI):当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离成正、负离子的趋势相等,即成为兼性离子,蛋白质所带的正负电荷相等,净电荷为零,此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 6、酶(enzyme):酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质或核酸,通过降低反应的活化能催化反应进行。酶的不同形式有单体酶,寡聚酶,多酶体系和多功能酶,酶的分子组成可分为单纯酶和结合酶。酶不改变反应的平衡,只是通过降低活化能加快反应的速度。(不考) 7、酶的活性中心 (active center of enzymes):酶分子中与酶活性密切相关的基团在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能与底物特异结合并将底物转化为产物。参与酶活性中心的必需基团有结合底物,使底物与酶形成一定构象复合物的结合基团和影响底物中某些化学键稳定性,催化底物发生化学反应并将其转化为产物的催化基团。活性中心外还有维持酶活性中心应有的空间构象的必需基团。 8、酶的变构调节 (allosteric regulation of enzymes):一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合,使酶构象改变,从而改变酶的催化活性,此种调节方式称酶的变构调节。被调节的酶称为变构酶或别构酶,使酶发生变构效应的物质,称为变构效应剂,包括变构激活剂和变构抑制剂。 9、酶的共价修饰(covalent modification of enzymes):在其他酶的催化作用下,某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合,从而改变酶的活性,此过程称为共价修饰。主要包括:磷酸化—去磷酸化;乙酰化—脱乙酰化;甲基化—去甲基化;腺苷化—脱腺苷化;—SH与—S—S—互变等;磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。 10、酶原和酶原激活(zymogen and zymogen activation):有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体,必须在一定的条件下水解开一个或几个特定的肽键,使构象发生改变,表现出酶的活性,此前体物质称为酶原。由无活性的酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活。酶原的激活,实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。 11、同工酶(isoenzyme isozyme):催化同一化学反应而酶蛋白的分子结构,理化性质,以及免疫学性质都不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列,底物的亲和性等方面都存在着差异。由同一基因或不同基因编码,同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中,它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。 12、糖酵解(glycolysis):在机体缺氧条件下,葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解(糖的无氧氧化)。糖酵解的反应部位在胞浆。主要包括由葡萄糖分解成丙酮酸的糖酵解途径和由丙酮酸转变成乳酸两个阶段,1分子葡萄糖经历4次底物水平磷酸化,净生成2分子ATP。关键酶主要有己糖激酶,6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。它的意义是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式;某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 13、糖异生(gluconeogenesis):是指从非糖化合物(乳酸、甘油、生糖氨基酸等)转变为葡萄糖或糖

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生物化学名词解释集锦 第一章蛋白质 1.两性离子(dipolarion) 2.必需氨基酸(essential amino acid) 3.等电点(isoelectric point,pI) 4.稀有氨基酸(rare amino acid) 5.非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6.构型(configuration) 7.蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8.构象(conformation) 9.蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10.结构域(domain) 11.蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12.氢键(hydrogen bond) 13.蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14.离子键(ionic bond) 15.超二级结构(super-secondary structure) 16.疏水键(hydrophobic bond) 17.范德华力( van der Waals force) 18.盐析(salting out) 19.盐溶(salting in) 20.蛋白质的变性(denaturation) 21.蛋白质的复性(renaturation) 22.蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23.凝胶电泳(gel electrophoresis) 24.层析(chromatography) 第二章核酸 1.单核苷酸(mononucleotide) 2.磷酸二酯键(phosphodiester bonds) 3.不对称比率(dissymmetry ratio) 4.碱基互补规律(complementary base pairing) 5.反密码子(anticodon) 6.顺反子(cistron) 7.核酸的变性与复性(denaturation、renaturation) 8.退火(annealing) 9.增色效应(hyper chromic effect) 10.减色效应(hypo chromic effect) 11.噬菌体(phage) 12.发夹结构(hairpin structure) 13.DNA 的熔解温度(melting temperature T m) 14.分子杂交(molecular hybridization) 15.环化核苷酸(cyclic nucleotide) 第三章酶与辅酶 1.米氏常数(K m 值) 2.底物专一性(substrate specificity) 3.辅基(prosthetic group) 4.单体酶(monomeric enzyme) 5.寡聚酶(oligomeric enzyme) 6.多酶体系(multienzyme system) 7.激活剂(activator) 8.抑制剂(inhibitor inhibiton) 9.变构酶(allosteric enzyme) 10.同工酶(isozyme) 11.诱导酶(induced enzyme) 12.酶原(zymogen) 13.酶的比活力(enzymatic compare energy) 14.活性中心(active center) 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1. 生物氧化(biological oxidation) 2. 呼吸链(respiratory chain) 3. 氧化磷酸化(oxidative phosphorylation) 4. 磷氧比P/O(P/O) 5. 底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation) 6. 能荷(energy charg 第五章糖代谢 1.糖异生(glycogenolysis) 2.Q 酶(Q-enzyme) 3.乳酸循环(lactate cycle) 4.发酵(fermentation) 5.变构调节(allosteric regulation) 6.糖酵解途径(glycolytic pathway) 7.糖的有氧氧化(aerobic oxidation) 8.肝糖原分解(glycogenolysis) 9.磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10.D-酶(D-enzyme) 11.糖核苷酸(sugar-nucleotide) 第六章脂类代谢

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核酸的增色效应:核酸变性后,在260nm处的吸收值上升的现象。 核酸的减色效应:当变性的DNA经复性以重新形成双螺旋结构时,其溶液的A260值则减小,这一现象称为减色效应。 核酸的TM值:加热变性使DNA双螺旋结构丧失一半时的温度。 DNA的双螺旋:DNA的两条链围着同一中心轴旋绕而成的一种空间结构。 核酸分子杂交:两条来源不同但有核苷酸互补关系的DNA单链分子之间,或DNA 单链分子与RNA分子之间,在去掉变性条件后,互补的区段能够复性形成双链DNA分子或DNA/RNA异质双链分子。 核小体:真核生物染色质的基本结构单位,是DNA绕组蛋白核心盘旋所形成的串珠结构。 退火:热变性的DNA在缓慢冷却得条件下,两条单链再重新结合恢复双螺旋结构,这种复性叫退火。 核酸变性:天然核酸双螺旋区的氢键断裂,变成单链,但并不涉及共价键断裂的现象。 核酸复性:变性的DNA在适当的条件下,可使两条彼此分开的链重新缔合成为双螺旋结构,使其物理.化学性质及生活活性得到恢复的过程。 必需氨基酸:人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要,必须从食物中摄取的氨基酸。 氨基酸的等电点:使氨基酸静电荷为零时溶液的PH值。 蛋白质的变性:蛋白质受到某些理化因素的影响,其空间结构发生改变,蛋白质的理化性质和生物学功能随之改变或丧失,但未导致蛋白质一级结构改变的现象。 蛋白质的复性:高级结构松散了的变性蛋白质通常在除去变性因素后,可缓慢地重新自发折叠形成原来的构象,恢复原有的理化性质和生物活性的现象。 盐析:加入大量的中性盐使蛋白质沉淀析出的现象。 盐溶: 球蛋白溶于稀得中性盐溶液,其溶解度随稀盐溶液浓度增加而增大的现象。 同源蛋白质:不同物种中具有相同或相似功能的蛋白质或具有明显序列同源性的蛋白质。 蛋白质的一级结构:多肽链内氨基酸残基从N末端到C末端的排列顺序,是蛋白质最基本的结构。 蛋白质的二级结构:多肽链主链的折叠产生由氢键维系的有规律的构象。 蛋白质的三级结构:由二级结构元件构建成的总三维结构。 蛋白质的四级结构:由两条或两条以上具有三级结构的多肽链聚合而成,有特定三维结构的蛋白质构象。 蛋白质的超二级结构:蛋白质中相邻的二级结构单位组合在一起,形成有规律的在空间上能辨认的二级结构的组合体。 结构域:多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构局部折叠区,是相对独立的紧密球状实体。 辅酶:与酶蛋白结合较松弛。用透析法能够除去的小分子有机物。 辅基:与酶蛋白结合较紧密,常以共价键结合,透析不能除去的小分子有机物及金属离子。 酶活力:在一定条件下所催化的某一化学反应速度的快慢,即酶促反应的能力。酶的活性中心:指必需基团在一级结构上可能相距遥远,但在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能与底物特异结合并将底物转化为产物。米氏常数:酶反应速度为最大速度一半时的底物浓度。 激活剂:能提高酶活性的物质 抑制剂:引起抑制作用的物质。 不可逆抑制:抑制剂与酶的必需基团以共价键结合而引起酶活力丧失,不能用透析,超滤等物理方法除去抑制剂而恢复酶活性。 可逆抑制剂:酶与抑制剂非共价地可逆结合,当用透析,超滤等方法除去抑制剂剂后酶的活性可以恢复。 别构酶:具有别构效应的酶 同工酶:催化相同的化学反应,但其蛋白质分子结构,理化性质和免疫能力等方面都存在明显差异的一组酶。 酶原激活:酶原转变为有活性的酶的过程。 单体酶:一般仅有一条多肽链。 寡聚酶:酶蛋白是寡聚蛋白质,由几个至几十个亚基组成,以非共价键连接。多酶复合体:由几个酶靠非共价键嵌合而成 诱导契合:当酶分子与底物分子接近时,酶分子受底物分子诱导,其构象发生有利于与底物结合的变化,酶与底物在此基础上互补契合进行反应。 糖酵解:是将葡萄糖降解为丙酮酸并伴随ATP生成的一系列反应。 底物水平磷酸化:产生ATP等高能分子的方式。 回补反应:酶催化的,补充柠檬酸循环中代谢产物供给的反应。 激酶:从高能供体分子转移到特定靶分子的酶。 糖的异生作用:由非糖前体合成葡萄糖的过程。 呼吸链:一系列的氢和电子传递体称为呼吸链。 氧化磷酸化:氧化与磷酸化的偶联作用称为氧化磷酸化。 生物氧化:有机分子在生物细胞内氧化分解,最终生成二氧化碳和水,并释放能量的过程。 能荷:在总腺苷酸系统中所负荷的高能磷酸基的数量。 磷氧比:消耗的无机磷酸的磷原子数与消耗分子氧的氧原子数之比。 解偶联剂:抑制偶联磷酸化的化合物。 高能磷酸化合物:分子中含有磷酸基团,被水解下来时释放出大量的自由能,这类高能化合物加高能磷酸化合物。 电子传递抑制剂:能够阻断呼吸链中某部位电子传递的物质。 必需脂肪酸:机体生命活动必不可少,但机体自身又不能合成,必需由食物供给的多不饱和脂肪酸。β—氧化:脂肪酸在体内氧化时在羧基端的β碳原子上进行氧化,碳链逐次断裂,每次断下一个二碳单位。 α—氧化:在α碳原子上发生氧化作用,分解出二氧化碳,生成缩短了一个碳原子的脂肪酸。 ω—氧化:脂肪酸的ω端甲基发生氧化,先转变为羟甲基,继而在氧化成羧基,从而形成α,ω—二羧酸的过程。 酮体:在肝脏中,脂肪酸氧化分解的中间产物乙酰乙酸,β—羟基丁酸及丙酮三者统称为酮体。 生物固氮:是微生物,藻类和与高等生物共生的微生物通过自身的固氮酶复合物把分子氮变成氨的过程。 氨的同化:把生物固氮和硝酸盐还原形成的无机态NH3,进一步同化转变成含氮有机物的过程。 一碳单位:在代谢过程中,某些化合物可以分解产生具有一个碳原子的基团。生糖氨基酸:能通过代谢转变成葡萄糖的氨基酸。 生酮氨基酸:分解代谢过程中能转变成乙酰乙酰辅酶A的氨基酸。 联合脱氨基作用:转氨基作用与氧化脱氨基作用配合进行的脱氨基作用。 复制:以亲代DNA分子的双链为模板,按照碱基互补配对原则,合成出与亲代DNA分子完全相同的两个双链DNA分子的过程。 转录:以DNA分子中一条链为模板,按碱基互补配对原则,合成出一条与模板DNA链互补的RNA分子的过程。 翻译:在mRNA指令下,按照三个核苷酸决定一个氨基酸的原则,把mRNA上的遗传信息转化成蛋白质中特定的氨基酸序列的过程。 半保留复制:每个子代DNA分子中有一条链来自亲代DNA,另一条链是新合成的。这样的复制方式叫半保留复制。 Klenow片段:保留5’→3’聚合酶和3’→5’外切酶活力的片段。 复制子:独立复制的单位叫复制子。 前导链:以3’→5’走向的亲代链为模板,子代链就能连续合成,这条链叫前导链。 后随链:以5’→3’走向的亲代链为模板,子代链按5’→3’的方向不连贯的合成许多小片段,然后由DNA聚合酶Ⅰ切除小片段上的RNA引物,填补片段之间的空缺,最后由连接酶把它们连接成一条完整的子代链,这条链叫后随链。半不连续复制:在复制叉上新生的DNA链一条按5’→3’的方向连续合成;另一条按5’→3’的方向不连续合成,因此叫半不连续复制。 冈崎片段:后随链合成的较小的DNA片段叫冈崎片段。 逆转录:以RNA为模板合成DNA的过程。 转化:一个嘌呤碱基被另一个嘌呤碱基置换或一个嘧啶碱基被另一个嘧啶碱基置换。 颠换:一个嘌呤碱基被嘧啶碱基置换或一个嘧啶碱基被嘌呤碱基置换。 启动子:转录起始的特殊序列。 终止子:控制转录终止的部位。 基因工程:在分子水平上利用人工方法对DNA进行重组的技术。 模板连(反义链,负链):在一个转录单位中,双链DNA分子中作为模板被转录的一条链。 编码链(有义链,正链):与模板链互补的DNA链。 遗传密码:DNA中或(mRNA)中的核苷酸序列与蛋白质中氨基酸序列之间的对应关系。 密码子:mRNA上每3个相邻的核苷酸编码蛋白质多肽链的一个氨基酸,这三个核苷酸就称为一个密码子。 简并性:同一种氨基酸有两个或更多密码子的现象。 同义密码子:对应同一种氨基酸的不同密码子。 多核糖体:由一个mRNA分子与一定数目的单个核糖体结合而成的念珠状的结构。氨基酸的活化:氨基酸与tRNA相连,形成氨酰-tRNA的过程。 SD序列:原核生物mRNA起始的AUG序列上有10个左右的位置通常含有一段富含嘌呤碱基的序列,与原核生物16SrRNA的3’端的嘧啶碱基进行互补配对,以帮助从起始AUG处开始翻译。 关键酶(标兵酶):催化限速步骤的酶。 反馈抑制:在系列反应中对反应序列前头的标兵酶发生的抑制作用,从而调节整个系列反应速度。 前馈激活:在一系列,前面的代谢物可对后面的酶起激活作用。 单价反馈抑制;指一个单一代谢途径的末端产物对催化关键步骤的酶活性,通常是第一步反应酶活性的抑制作用。 二价反馈抑制:在分支代谢途径中,催化共同途径第一步反应的酶活性可以被两个或两个以上的末端产物抑制的现象。 顺序反馈抑制:分支代谢途径中的两个末端产物,不能直接抑制代谢途径中的第一个酶,而是分别抑制分支点后的反应步骤,造成分支点上中间产物的积累,这种高浓度的中间产物再反馈抑制第一个酶的活性。 协同反馈抑制:在分支代谢途径中,几种末端产物同时都过量,才对途径中的第一个酶具有抑制作用。若某一末端产物单独过量则对途径中的第一个酶无抑制作用。 累积反馈抑制:在分支代谢途径中,任何一种末端产物过量时都能对共同途径中的第一个酶起抑制作用,而且各种末端产物的抑制作用互不干扰。 同工酶反馈抑制:第一个限速步骤由一组同工酶催化,分支代谢的几个最终产物往往分别对其中一个同工酶发生抑制作用,从而起到与累积的反馈抑制相同的效应。 操纵子:在细菌基因组中,编码一组在功能上相关的蛋白质的几个结构基因,与共同的控制位点组成的一个基因表达的协同单位。 衰减子:位于结构基因上游前导区调节基因表达的功能单位,前导区转录的前导mRNA通过构象变化终止或减弱转录。

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第一章 1,氨基酸(amino acid):就是含有一个碱性氨基与一个酸性羧基的有机化合物,氨基一般连在α-碳上。 2,必需氨基酸(essential amino acid):指人(或其它脊椎动物)(赖氨酸,苏氨酸等)自己不能合成,需要从食物中获得的氨基酸。 3,非必需氨基酸(nonessential amino acid):指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成 不需要从食物中获得的氨基酸。 4,等电点(pI,isoelectric point):使分子处于兼性分子状态,在电场中不迁移(分子的静电荷为零)的pH值。 5,茚三酮反应(ninhydrin reaction):在加热条件下,氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色(与脯氨酸反应生成黄色)化合物的反应。6,肽键(peptide bond):一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合,除去一分子水形成的酰氨键。 7,肽(peptide):两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。 8,蛋白质一级结构(primary structure):指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 9,层析(chromatography):按照在移动相与固定相 (可以就是气体或液体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。 10,离子交换层析(ion-exchange column)使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱 11,透析(dialysis):通过小分子经过半透膜扩散到水(或缓冲液)的原理,将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。 12,凝胶过滤层析(gel filtration chromatography):也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质,按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 13,亲合层析(affinity chromatograph):利用共价连接有特异配体的层析介质,分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 14,高压液相层析(HPLC):使用颗粒极细的介质,在高压下分离蛋白质或其她分子混合物的层析技术。 15,凝胶电泳(gel electrophoresis):以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 16,SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳(SDS-PAGE):在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE只就是按照分子的大小,而不就是根据分子所带的电荷大小分离的。 17,等电聚胶电泳(IFE):利用一种特殊的缓冲液(两性电解质)在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度,电泳时,每种蛋白质迁移到它的等电点(pI)处,即梯度足的某一pH时,就不再带有净的正或负电荷了。 18,双向电泳(two-dimensional electrophorese):等电聚胶电泳与SDS-PAGE的组合,即先进行等电聚胶电泳(按照pI)分离,然后再进行SDS-PAGE(按照分子大小分离)。经染色得到的电泳图就是二维分布的蛋白质图。 19,Edman降解(Edman degradation):从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰,然后从多肽链上切下修饰的残基,再经层析鉴定,余下的多肽链(少了一个残基)被回收再进行下一轮降解循环。 20,同源蛋白质(homologous protein):来自不同种类生物的序列与功能类似的蛋白质,例如血红蛋白。 第二章 1,构形(configuration):有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂与重新形成就是不会改变的。构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。 2,构象(conformation):指一个分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不要求共价键的断裂与重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 3,肽单位(peptide unit):又称为肽基(peptide group),就是肽键主链上的重复结构。就是由参于肽链形成的氮原子,碳原子与它们的4个取代成分:羰基氧原子,酰氨氢原子与两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。 4,蛋白质二级结构(protein在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。常见的有二级结构有α-螺旋与β-折叠。二级结构就是通过骨架上的羰基与酰胺基团之间形成的氢键维持的。5,蛋白质三级结构(protein tertiary structure): 蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构就是在二级结构的基础上进一步盘绕,折叠形成的。三级结构主要就是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用,氢键,范德华力与盐键维持的。 6,蛋白质四级结构(protein quaternary structure):多亚基蛋白质的三维结构。实际上就是具有三级结构多肽(亚基)以适当方式聚合所呈现的三维结构。 7,α-螺旋(α-heliv):蛋白质中常见的二级结构,肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状,一般都就是右手螺旋结构,螺旋就是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基(第n个)的羰基与多肽链C端方向的第4个残基(第4+n个)的酰胺氮形成氢键。在古典的右手α-螺旋结构中,螺距为0、54nm,每一圈含有3、6个氨基酸残基,每个残基沿着螺旋的长轴上升0、15nm、 8, β-折叠(β-sheet): 蛋白质中常见的二级结构,就是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象就是通过一个肽键的羰基氧与位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链,这些肽链可以就是平行排列(由N到C方向)或者就是反平行排列(肽链反向排列)。 9,β-转角(β-turn):也就是多肽链中常见的二级结构,就是连接蛋白质分子中的二级结构(α-螺旋与β-折叠),使肽链走向改变的一种非重复多肽区,一般含有2~16个氨基酸残基。含有5个以上的氨基酸残基的转角又常称为环(loop)。常见的转角含有4个氨基酸残基有两种类型:转角I的特点就是:第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基的酰氨氮之间形成氢键;转角Ⅱ的第三个残基往往就是甘氨酸。这两种转角中的第二个残侉大都就是脯氨酸。 10,超二级结构(super-secondary structure):也称为基元(motif)、在蛋白质中,特别就是球蛋白中,经常可以瞧到由若干相邻的二级结构单元组合在一起,彼此相互作用,形成有规则的,在空间上能辨认的二级结构组合体。 11,结构域(domain):在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。结构

生物化学名词解释重点

1.糖酵解:在供氧不足时,葡萄糖在细胞液中分解成丙酮酸,丙酮酸进一步还原成乳 酸(同时释放少量能量合成ATP)的过程 2.糖原合成与分解:由单糖合成糖原的过程成为糖原的合成。糖原的分解是指由糖原 分解成葡萄糖的过程 3.糖异生:由非糖类物质合成葡萄糖的过程 4.有氧氧化:在供氧充足时,葡萄糖在细胞液中分解生成的丙酮酸进入线粒体,彻底 氧化成CO2和H2O,并释放大量能量 5.三羧酸循环:在线粒体内,乙酰CoA与草酰乙酸缩合成柠檬酸,柠檬酸再经过一系 列酶促反应之后又生成草酰乙酸,形成一个反应循环,该循环生成的第一个化合物是柠檬酸,它含有三个羧基,所以称为三羧酸循环 6.血糖:血液中的单糖,主要是葡萄糖 7.血脂:血浆中脂类的总称,主要包括甘油三酯,磷脂,胆固醇和游离脂肪酸 8.血浆脂蛋白:是脂类在血浆中的存在形式和转运形式(一类由脂肪,磷脂,胆固醇 及其酯与不同的载脂蛋白按不同比例组成的,便于通过血液运输的复合体。包括CM,VLDL,LDL,HDL) 9.脂肪动员:脂肪内的甘油三酯被脂肪酶水解生成甘油和脂肪酸,释放入血,供给全 身各组织氧化利用的过程 10.酮体:包括乙酰乙酸,B—羟丁酸和丙酮,是脂肪酸分解代谢的正常产物 11.必需脂肪酸:人体生命活动所必不可少的几种多不饱和脂肪酸,在人体内不能合成, 必须由食物来供给。包括亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸 12.必需氨基酸:体内需要而自身又不能合成、必须由食物供给的氨基酸。包括:异亮 氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、赖氨酸 13.蛋白质互补作用:将不同种类营养价值较低的蛋白质混合食用,可以相互补充所缺 少的必须氨基酸,从而提高其营养价值,称为蛋白质的互补作用 14.转氨基作用:是指由氨基转移酶催化,将氨基酸的a-氨基转移到一个a-酮酸的羰基 位置上,生成相应的a-酮酸和新的a-氨基酸。该过程只发生氨基转移,不产生游离的氨气 15.一碳单位:有些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有一个碳原子的活性基团,称 为一碳单位 16.密码子:从mRNA编码区5’端到3’端按每3个相邻碱基为一组连续分组,每组碱 基构成一个遗传密码,称为密码子或三联体密码。(共有64个密码子,其中有61个密码子编码20中氨基酸,另三个密码子代表终止信号) 17.中心法则:中心法则是指遗传信息从DNA传递给RNA,再从RNA传递给蛋白质的转 录和翻译的过程,以及遗传信息从DNA传递给DNA的复制过程。 18.半保留复制:当DNA进行复制时,亲代DNA双链必须解开,两股链分别作为模板, 按照碱基互补配对原则指导合成一股新的互补链,最终得到与亲代DNA碱基序列完全一样的两个子代DNA分子,每个子代DNA分子都含有一股亲代DNA和一股新生DNA 链,这种复制方式称为半保留复制(半保留复制是DNA复制最重要的特征) 19.逆转录:是以RNA为模板,以dNTP为原料,由逆转录酶催化合成DNA的过程,该过 程的信息传递方向是RNA到DNA 20.转录:是指生物体按照碱基互补配对的原则把DNA碱基序列转化为RNA碱基序列, 从而将遗传信息传递到RNA分子上的过程 21.启动子:原核生物和真核生物基因的启动均是由RNA聚合酶结合位点,转录起始位 点及控制转录起始的其他调控序列组成,是启动转录的特异序列

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生物化学名词解释完全版 第一章 1,氨基酸(amino acid ):是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物,氨基一般连在 a -碳上。 2, 必需氨基酸(esse ntial ami no acid):指人(或其它脊椎动物)(赖氨酸,苏氨酸等)自己不能合成,需 要从食物中获得的氨基酸。 3,非必需氨基酸(non esse ntial ami no acid):指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成不需要从食物中获得的氨基酸。 4,等电点(pI,isoelectric point ):使分子处于兼性分子状态,在电场中不迁移(分子的静电荷为零)的pH 值。 5,茚三酮反应(ninhydrin reaction ):在加热条件下,氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色(与脯氨酸反应生成黄色)化合物的反应。 6,肽键(peptide bond):一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合,除去一分子水形成的酰氨键。 7,肽(peptide):两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。8,蛋白质一级结构(primary structure )指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 9,层析(chromatography):按照在移动相和固定相(可以是气体或液体)之间的分配比例将混合成分分 开的技术。 10,离子交换层析(ion-exchange column )使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱 11, 透析(dialysis):通过小分子经过半透膜扩散到水(或缓冲液)的原理,将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。 12,凝胶过滤层析(gel filtration chromatography ):也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质,按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 13,亲合层析(affinity chromatograph):利用共价连接有特异配体的层析介质,分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 14,高压液相层析(HPLC):使用颗粒极细的介质,在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。 15,凝胶电泳(gel electrophoresis ):以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 16,SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳(SDS-PAGE):在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE 只是按照分子的大小,而不是根据分子所带的电荷大小分离的。 17,等电聚胶电泳(IFE):利用一种特殊的缓冲液(两性电解质)在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度,电泳时,每种蛋白质迁移到它的等电点(pl)处,即梯度足的某一pH时,就不再带有净的正或负电荷了。 18,双向电泳(two-dimensional electrophorese):等电聚胶电泳和SDS-PAGE的组合,即先进行等电聚胶 电泳(按照pI)分离,然后再进行SDS-PAGE (按照分子大小分离)。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。 19,Edman 降解(Edman degradation ):从多肽链游离的N 末端测定氨基酸残基的序列的过程。N 末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰,然后从多肽链上切下修饰的残基,再经层析鉴定,余下的多肽链(少了一个残基)被回收再进行下一轮降解循环。 20,同源蛋白质(homologous protein ):来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质,例如血红蛋白。

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