普通生物化学名词解释

普通生物化学名词解释

第一章糖类

构型（configuration）一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。在立体化学中，因分子中存在不对称中心而产生的异构体中的原子或取代基团的空间排列关系。有D型和L 型两种。构型的改变要有共价键的断裂和重新组成，从而导致光学活性的变化。

构象（conformation）分子中由于共价单键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排列。指一组结构而不是指单个可分离的立体化学形式。构象的改变不涉及共价键的断裂和重新组成，也无光学活性的变化。

对映体（enantiomer）互为实物与镜像而不可重叠的一对异构体。如左旋乳酸与右旋乳酸是一对对映体。

差向异构体（epimer）同一不对称碳原子，各取代基取向不同，而产生两种差向同分异构体。如α-D-吡喃葡萄糖与β-D-吡喃葡萄糖；与葡萄糖互为差向异构体的有：甘露糖(C2)，阿洛糖（C3），半乳糖（C4）。

变旋（mutarotation）吡喃糖，呋喃糖或糖苷伴随它们的α-和β-异构形式的平衡而发生的比旋度变化。

异头物（anomer）：仅在氧化数最高的C原子（异头碳）上具有不同构形的糖分子的两种异构体。

异头碳（anomer carbon）：环化单糖的氧化数最高的C原子，异头碳具有羰基的化学反应性。

醛糖（aldose）：一类单糖，该单糖中氧化数最高的C原子（指定为C-1）是一个醛基。酮糖（ketose）：一类单糖，该单糖中氧化数最高的C原子（指定为C-2）是一个酮基。单糖（monosaccharide）：由3个或更多碳原子组成的具有经验公式（CH2O）n的简糖。寡糖（oligoccharide）：由2～20个单糖残基通过糖苷键连接形成的聚合物。

多糖（polysaccharide）：20个以上的单糖通过糖苷键连接形成的聚合物。多糖链可以是线形的或带有分支的。

糖苷（dlycoside）单糖半缩醛羟基与别一个分子的羟基，胺基或巯基缩合形成的含糖衍生物。

糖苷键（glycosidic bond）一个糖半缩醛羟基与另一个分子（例如醇、糖、嘌呤或嘧啶）的羟基、胺基或巯基之间缩合形成的缩醛或缩酮键，常见的糖醛键有O—糖苷键和N—糖苷键。

还原糖（reducing sugar）羰基碳（异头碳）没有参与形成糖苷键，因此可被氧化充当还原剂的糖。

淀粉（starch）一类多糖，是葡萄糖残基的同聚物。有两种形式的淀粉：一种是直链淀粉，是没有分支的，只是通过α-（1→4）糖苷键的葡萄糖残基的聚合物；另一类是支链淀粉，是含有分支的，α-（1→4）糖苷键连接的葡萄糖残基的聚合物，支链在分支处通过α-（1→6）糖苷键与主链相连。

糖原（glycogen）是含有分支的α-（1→4）糖苷键的葡萄糖残基的同聚物，支链在分支点处通过α-（1→6）糖苷键与主链相连。

纤维素（cellulose）葡萄糖分子通过β-1,4-糖苷键连接而形成的葡聚糖。通常含数千个葡萄糖单位，是植物细胞壁的主要成分。

极限糊精（limit dexitrin）是指支链淀粉中带有支链的核心部位，该部分经支链淀粉酶水解作用，糖原磷酸化酶或淀粉磷酸化酶作用后仍然存在。糊精的进一步降解需要α-（1→6）糖苷键的水解。

肽聚糖（peptidoglycan）N-乙酰葡萄糖胺和N-乙酰唾液酸交替连接的杂多糖与不同的肽交叉连接形成的大分子。肽聚糖是许多细菌细胞壁的主要成分。

糖蛋白（glycoprotein）含有共价连接的葡萄糖残基的蛋白质。

蛋白聚糖（proteoglycan）由杂多糖与一个多肽连组成的杂化的在分子，多糖是分子的主要成分。

糖胺聚糖（glycosaminoglycan）蛋白聚糖大分子中聚糖部分的总称。由糖胺的二糖重复单位组成，二糖单位中通常有一个是含氨基的糖，另一个常常是糖醛酸，并且糖基的羟基常常被硫酸酯化。曾称为黏多糖，为杂多糖的一种，主要存在于高等动物结缔组织中，植物中也有发现。糖胺聚糖可分为硫酸软骨素、硫酸皮肤素、硫酸角质素、透明质酸、肝素及硫酸乙酰肝素等类别。

凝集素（Lectin）是指一种从各种植物，无脊椎动物和高等动物中提纯的糖蛋白或结合糖的蛋白，因其能凝集红血球（含血型物质），故名凝集素。常用的为植物凝集素（Phytoagglutin，PNA），通常以其被提取的植物命名，如刀豆素A（Conconvalina，ConA）、麦胚素（Wheat germ agglutinin，WGA）、花生凝集素（Peanut agglutinin，PNA）和大豆凝集素（Soybean agglutinin，SBA）等，凝集素是它们的总称。

第二章脂类

脂肪酸（fatty acid）是指一端含有一个羧基的长的脂肪族碳氢链。脂肪酸是最简单的一种脂，它是许多更复杂的脂的成分。

饱和脂肪酸（saturated fatty acid）不含有—C=C—双键的脂肪酸。

不饱和脂肪酸（unsaturated fatty acid）至少含有—C=C—双键的脂肪酸。

必需脂肪酸（occential fatty acid）维持哺乳动物正常生长所必需的，而动物又不能合成的脂肪酸，如亚油酸，亚麻酸，花生四烯酸。

注：必须氨基酸（essential amino acid）人体不能合成或合成的量不能满足机体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。

半必需氨基酸人体内合成量不能满足需求，必须从外界获取的氨基酸。包括精氨酸、组氨酸。

三脂酰苷油（triacylglycerol）那称为甘油三酯。一种含有与甘油脂化的三个脂酰基的酯。脂肪和油是三脂酰甘油的混合物。

磷脂（phospholipid）含有磷酸成分的脂。分为甘油磷脂、鞘磷脂。

鞘脂（sphingolipid）一类含有鞘氨醇骨架的两性脂，一端连接着一个长连的脂肪酸，另一端为一个极性和醇。鞘脂包括鞘磷脂，脑磷脂以及神经节苷脂，一般存在于植物和动物细胞膜内，尤其是在中枢神经系统的组织内含量丰富。

鞘磷脂（sphingomyelin）一种由神经酰胺的C-1羟基上连接了磷酸毛里求胆碱（或磷酸乙酰胺）构成的鞘脂。鞘磷脂存在于在多数哺乳动物动物细胞的质膜内，是髓鞘的主要成分。卵磷脂（lecithin）即磷脂酰胆碱（PC），是磷脂酰与胆碱形成的复合物。

脑磷脂（cephalin）即磷脂酰乙醇胺（PE），是磷脂酰与乙醇胺形成的复合物。

脂质体（liposome）是由包围水相空间的磷脂双层形成的囊泡（小泡）。

生物膜（bioligical membrane）围绕细胞或细胞器的脂双层膜，由磷脂双层结合有蛋白质和胆固醇、糖脂构成，起渗透屏障、物质转运和信号转导的作用。

内在膜蛋白（integral membrane protein）插入脂双层的疏水核和完全跨越脂双层的膜蛋白。

外周膜蛋白（peripheral membrane protein）通过与膜脂的极性头部或内在的膜蛋白的离子相互作用和形成氢键与膜的内或外表面弱结合的膜蛋白。

流体镶嵌模型（fluid mosaic model）针对生物膜的结构提出的一种模型。在这个模型中，生物膜被描述成镶嵌有蛋白质的流体脂双层，脂双层在结构和功能上都表现出不对称性。有的蛋白质“镶“在脂双层表面，有的则部分或全部嵌入其内部，有的则横跨整个膜。另外脂和膜蛋白可以进行横向扩散。

乳化（emulsification）一种液体以极微小液滴均匀地分散在互不相溶的另一种液体中的作用。

皂化值（saponification number）完全皂化1g油脂所需氢氧化钾的毫克数。是三酰甘油中脂肪酸平均链长的量度，即三酰甘油平均分子量的量度。

碘值（iodine number;iodine value;IV）脂肪不饱和程度的一种度量，等于100g脂肪所摄取碘的克数。检测时，以淀粉液作指示剂，用标准硫代硫酸钠液进行滴定。碘值大说明油脂中不饱和脂肪酸含量高或其不饱和程度高。

酸值（acid number;acid value）中和1g油脂中的游离脂肪酸所需氢氧化钾的毫克数。常用以表示其缓慢氧化后的酸败程度。一般酸值大于6的油脂不宜食用。

酸败（rancidity）天然油脂长时间暴露在空气中会引起变质的现象。这是由于油脂的不饱和成分受空气中氧、水分或霉菌的作用发生自动氧化，生成过氧化物进而降解为挥发性醛、酮、羧酸的复杂混合物，并产生难闻的气味。

抗氧化剂（oxidation inhibitor;antioxidant）延缓或防止脂肪氧化的添加剂。

乙酰值（acetylation value）又称乙酰化值。对脂肪中羟基数目的定量。油脂中含羟基的脂肪酸可与乙酸酐或其他酰化剂作用生成相应的酯。乙酰化值指1g乙酰化的油脂所分解出的乙酰用氢氧化钾中和时所需的氢氧化钾mg数。

萜（terpene）由两个或多个异戊二烯单位连接而成的萜烯及其衍生物。根据异戊二烯的数目分单萜、倍半萜、双萜、三萜、四萜和多萜。

通透系数（permeability coefficient）是离子或小分子扩散过脂双层膜能力的一种量度。通透系数大小与这些离子或分子在非极性溶液中的溶解度成比例。

通道蛋白（channel protein）是带有中央水相通道的内在膜蛋白，它可以使大小适合的离子或分子从膜的任一方向穿过膜。

（膜）孔蛋白（pore protein）其含意与膜通道蛋白类似，只是该术语常用于细菌。

被动运输（passive transport）离子或小分子在浓度差或电位差的驱动下顺电化学梯度穿膜的运输方式。包括简单扩散和协助扩散。

简单扩散：也叫自由扩散（free diffusing），特点是：①沿浓度梯度（或电化学梯度）扩散；②不需要提供能量；③没有膜蛋白的协助。

协助扩散：也称促进扩散（faciliatied diffusion）、易化扩散（facilitated deffusion），其运输特点是：①比自由扩散转运速率高；②存在最大转运速率；在一定限度内运输速率同物质浓度成正比。如超过一定限度，浓度再增加，运输也不再增加。因膜上载体蛋白的结合位点已达饱和；③有特异性，即与特定溶质结合。

主动转运（active transport）特异性运输蛋白消耗能量使离子或小分子逆浓度梯度穿膜的运输方式。【主动转运（active transport）：一种转运方式，通过该方式溶质特异的结合于一个转运蛋白上然后被转运过膜，与被动转运运输方式相反，主动转运是逆着浓度梯度下降方向进行的，所以主动转运需要能量的驱动。在原发主动转运过程中能源可以是光，ATP 或电子传递；而第二级主动转运是在离子浓度梯度下进行的。】

通透系数（permeability coefficient）：是离子或小分子扩散过脂双层膜能力的一种量度。通透系数大小与这些离子或分子在非极性溶液中的溶解度成比例。

被动转运（passive transport）：那称为易化扩散。是一种转运方式，通过该方式溶质特异的结合于一个转运蛋白上，然后被转运过膜，但转运是沿着浓度梯度下降方向进行的，所

以被动转达不需要能量的支持。

协同运输（contransport）是一类靠间接提供能量完成的主动运输方式。物质跨膜运动所需要的能量来自膜两侧离子的电化学浓度梯度，而维持这种电化学势的是钠钾泵或质子泵。包括同向协同、反向协同。

基团运输一般来说，物质通过膜运输是不需要进行化学修饰，但有些糖在通过细菌膜时需要进行磷酸化反应加入一个磷酸基团，以糖-磷酸的形式才能通过膜，称为基团运输。一个最明显的例子是1964年由Rosman S等在大肠杆菌中发现的磷酸烯醇式丙酮酸转磷酸化酶系统即PTS（phosphoenolpyruvate(PEP)-linked phosphotransferase system）系统

胞吞（信用）（endocytosis）：物质被质膜吞入并以膜衍生出的脂囊泡形成（物质在囊泡内）被带入到细胞内的过程。

胞吞作用（endocytosis）物质被质膜吞入并以膜衍生出的脂囊泡形成（物质在囊泡内）被带入到细胞内的过程。包括吞噬作用和胞饮作用。

吞噬作用（phagocytosis）吞噬细胞摄取颗粒物质的过程。

胞饮作用（pinocytosis）细胞从外界中摄取可溶性物质的过程。

第三章氨基酸和蛋白质

氨基酸（amino acid）;是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。

必需氨基酸（essential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。

非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成

不需要从食物中获得的氨基酸。

等电点（pI,isoelectric point）：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH值。

两性电解质（ampholyte）同时带有可解离为负电荷和正电荷基团的电解质。

等电点（pI,isoelectric point）使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH值。

茚三酮反应（ninhydrin reaction）在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。

肽键（peptide bond）一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。

范德华力（van der Waals force）分子间作用力又被称为范德华力，按其实质来说是一种电性的吸引力。可分为取向力、诱导力、色散力三种，广义的范德华力包括氢键。

氢键（hydrogen bond）氢原子与电负性的原子X共价结合时，共用的电子对强烈地偏向X的一边，使氢原子带有部分正电荷，能再与另一个电负性高而半径较小的原子Y结合，形成的X—H┅Y型的键。

疏水作用（hydrophobic interaction）疏水作用是指水介质中球状蛋白质的折叠总是倾向于把疏水残基埋藏在分子内部的现象。

二硫键（disulfide bond）:通过两个（半胱氨酸）巯基的氧化形成的共价键。二硫键在稳定某些蛋白的三维结构上起着重要的作用。

肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。

肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成

的酰氨键。

肽单位（peptide unit）:又称为肽基（peptide group），是肽键主链上的重复结构。是由参于肽链形成的氮原子，碳原子和它们的4个取代成分：羰基氧原子，酰氨氢原子和两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。

肽平面（peptide plane）也叫酰胺平面，指肽链主链上的肽键因具有部分双键性质，不能自由旋转，使连接在肽键上的6个原子共处的同一平面。

谷胱甘肽（glutathione ，GSH）由谷氨酸、半胱氨酸、甘氨酸组成的短肽，主要生理作用是做为体内一种重要的抗氧化剂，它能够清除掉人体内的自由基，清洁和净化人体内环境污染，从而增进了人的身心健康。谷胱甘肽有还原型（G-SH）和氧化型（G-S-S-G）两种形式，在生理条件下以还原型谷胱甘肽占绝大多数。谷胱甘肽还原酶催化两型间的互变。该酶的辅酶为磷酸糖旁路代谢提供的NADPH。

Edman降解(Edman degradation)从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。

双缩脲反应（biuret reaction）蛋白质在碱性溶液中与硫酸铜作用形成紫蓝色络合物的呈色反应。在540nm 波长处有最大吸收。可用于蛋白质的定性和定量检测。

茚三酮反应（ninhydrin reaction）在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸或羟脯氨酸反应生成(亮）黄色）化合物的反应。此反应十分灵敏，根据反应所生成的蓝紫色的深浅，在570nm波长下进行比色就可测定样品中氨基酸的含量，也可以在分离氨基酸时作为显色剂对氨基酸进行定性或定量分析。

α-碳原子的二面角两个肽键平面之间的α-碳原子，可以作为一个旋转点形成二面角(dihedral angle)。绕Cα-N键轴旋转的二面角（C-N-Cα-C）称为φ，绕Cα-C键轴旋转的二面角（N-Cα-C-N）称为ψ，原则上φ和ψ可以取-180°~+180°之间的任一值，这样多肽链主链的各种可能构象都可用φ和ψ这两个二面角或扭角来描述。

构形（configuration）:有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。

构象（conformation）:指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。

疏水相互作用(hydrophobic interaction):非极性分子之间的一种弱的非共价的相互作用。这些非极性的分子在嗷肪持芯哂斜芸嗷ゾ奂那阆颉?lt;br>17，伴娘蛋白（chaperone）:与一种新合成的多肽链形成复合物并协助它正确折叠成具有生物功能构向的蛋白质。伴娘蛋白可以防止不正确折叠中间体的形成和没有组装的蛋白亚基的不正确聚集，协助多肽链跨膜转运以及大的多亚基蛋白质的组装和解体。

别构效应（allosteric effect）:又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性丧失的现象。

变性（denaturation;degeneration）蛋白质或核酸分子中除了连接氨基酸或核苷酸链的一级化学键以外的任何天然构象的改变。可涉及非共价键如氢键的断裂和共价键如二硫键的断裂，可导致蛋白质或核酸的一种或多种化学、生物学或物理学特性的改变。

蛋白质变性（denaturation）:生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照，热，有机溶济以及一些变性济的作用时，次级键受到破坏，导致天然构象的破坏，使蛋白质的生物活性丧失。

复性（renaturation;annealing）变性的逆转。蛋白质或核酸分子变性后，又全部或部分恢复其天然构象的过程。

蛋白质一级结构（primary structure）指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。维持一级结构的主要作用力是肽键。

蛋白质的二级结构（secondary structure）多肽链沿分子的一条轴所形成的旋转和折叠，主要是由分子内的氢键维系的局部空间排列。如蛋白质的α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲。

α螺旋（α-helix）最先由Linus Pauling好Robert Corey于1951年提出，是蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基（第n个）的羰基与多肽链C端方向的第4个残基（第4+n个）的酰胺氮形成氢键。在典型的右手α-螺旋结构中，螺距为

0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm。

β折叠（β-strand）是蛋白质的二级结构,肽键平面折叠成锯齿状,相邻肽链主链的N-H 和C=O之间形成有规则的氢键,在β-折叠中,所有的肽键都参与链间氢键的形成,氢键与β-折叠的长轴呈垂直关系.

β转角（β-turn;β-bend;reverse turn）由4个氨基酸残基组成，其中第一个残基的CO 基团和第四个残基的NH基团之间形成氢键，使多肽链的方向发生“U”形改变。

无规卷曲（random coil）直链多聚体的一种比较不规则的构象，其侧链间的相互作用比较小。无规卷曲对围绕单键转动阻力极小，并且由于溶剂分子的碰撞而不断扭曲，因此不具独特的三维结构和最适构象。无规卷曲可因环境而改变，有其生物学意义，这类有序的非重复性结构经常构成酶活性部位和其他蛋白质特异的功能部位。

超二级结构（super-secondary structure）蛋白质二级结构和三级结构之间的一个过渡性结构层次，在肽链折叠过程中，因一些二级结构的构象单元彼此相互作用组合而成。典型的超二级结构有βαβ、βββ、αα等。

结构域（Structural Domain）是指蛋白质亚基结构中明显分开的紧密球状结构区域，可被特定分子识别和具有特定功能。

蛋白质的三级结构（tertiary structure）蛋白质分子在二级、超二级结构的基础上进一步盘绕形成的高级结构。

亚基（subunit）又称亚单位，组成蛋白质四级结构最小的共价单位，是指四级结构的蛋白质中具有三级结构的球蛋白。

分子病（molecular disease）由于基因或DNA分子的缺陷，致使细胞内RNA及蛋白质合成出现异常、人体结构与功能随之发生变异的疾病。DNA分子的此种异常，有些可随个体繁殖而传给后代。如镰状细胞性贫血，是合成血红蛋白的基因异常所致的贫血疾患。

蛋白质的四级结构（quaternary structure）蛋白质的层次结构中的第四个层次，特指组成蛋白质的各个亚基通过非共价键相互作用(包括疏水相互作用、氢键和盐键等)排列组装而成的立体结构。大分子蛋白质常由多条多肽链所组成，每条多肽链各具独立的三级结构。蛋白质的四级结构是指几个各具独立三级结构之多肽链的相互结集、以特定的方式接触、排列形成更高层次的大分子蛋白质的空间构象。

模序（Motif）也称模体，在许多蛋白质分子中，可以发现2到3个具有二级结构的肽段，在空间上互相接近，形成一个具有特殊功能的空间结构，称为蛋白质的“模序”。一个模序总有其特异的氨基酸序列，发挥特殊的功能，例如“锌指结构”（zinc finger），此模体由一个α-螺旋和两个反平行的β-折叠三个肽段组成，形似手指，具有结合锌离子的功能。模体的特征性空间结构使其特殊功能的结构基础。

抗原决定簇（antigenic determinant）又称表位，是决定抗原性的特殊化学基团，大多存在于抗原物质的表面，有些存在于抗原物质的内部，须经酶或其他方式处理后才暴露出来。抗体（antibody;Ab）机体的免疫系统在抗原刺激下，由B淋巴细胞或记忆细胞增殖分化成的浆细胞所产生的、可与相应抗原发生特异性结合的免疫球蛋白。主要分布在血清中，也

分布于组织液及外分泌液中。

抗原（antigen;Ag）是指能够刺激机体产生（特异性）免疫应答，并能与免疫应答产物抗体和致敏淋巴细胞在体外结合，发生免疫效应（特异性反应）的物质。抗原的基本特性有两种：一是诱导免疫应答的能力，也就是免疫原性；二是与免疫应答的产物发生反应，也就是抗原性。

半抗原（hapten）能与对应抗体结合出现抗原-抗体反应、又不能单独激发人或动物体产生抗体的抗原。它只有反应原性，不具免疫原性，又称不完全抗原。大多数多糖和所有的类脂都属于半抗原。如果用化学方法把半抗原与某种纯蛋白的分子（载体）结合，纯蛋白会获得新的免疫原性，并能刺激动物产生相应的抗体。半抗原一旦与纯蛋白结合，就构成该蛋白质的一个抗原簇。一些比一般半抗原分子量小，但有特异结构的化学活性基团物质（如青霉素、磺胺剂等），称为简单半抗原。当简单半抗原进入过敏体质的机体时，能与体内组织蛋白结合，成为完全抗原，这种完全抗原可引起超敏反应。一般来说，B淋巴细胞识别半抗原决定簇，T淋巴细胞识别载体抗原决定簇。

单克隆抗体（monoclonal antibody;McAb;mAb）高度均质性的特异性抗体，由一个识别单一抗原表位的B细胞克隆所分泌。一般来自杂交瘤细胞。

多克隆抗体（polyclonal antibody）由多个B细胞克隆所产生的抗体，可与不同抗原表位结合且免疫球蛋白类别各异。

活性肽（Active Peptide）肽是两个或两个以上的氨基酸以肽键相连的化合物，在人体内起重要生理作用，发挥生理功能。具有活性的多肽称为活性肽，又称生物活性肽或生物活性多肽。

同源蛋白（homologous protein）结构和功能类似的蛋白质。这些蛋白质可以是在进化过程中，来自共同的祖先蛋白质，但以后发散进化成为结构类似，而功能差异较大的蛋白质。另一种可能是在一定条件的作用下，由不同的祖先收敛进化为结构和功能类似的蛋白质。同源蛋白质（homologous protein）来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质，例如血红蛋白。

血红蛋白（haemoglobin；hemoglobin；ferrohemoglobin；Hb；HHb ）存在于脊椎动物、某些无脊椎动物血液和豆科植物根瘤中。血红蛋白是使血液呈红色的蛋白，它由四条链组成，两条α链和两条β链，每一条链有一个包含一个铁原子的环状血红素。氧气结合在铁原子上，被血液运输。血红蛋白的氧解离曲线呈S形，提示亚基之间存在正协同作用。

肌红蛋白（myoglobin，MYO,Mb）由153个氨基酸残基组成，是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白，和血红蛋白同源，与氧的结合能力介于血红蛋白和细胞色素氧化酶之间，可帮助肌细胞将氧转运到线粒体。它的氧饱和曲线为双曲线型。

肌红蛋白（myoglobin）:是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白，是肌肉内储存氧的蛋白质，它的氧饱和曲线为双曲线型。

血红蛋白（hemoglobin）: 是由含有血红素辅基的4个亚基组成的结合蛋白。血红蛋白负责将氧由肺运输到外周组织，它的氧饱和曲线为S型。

纤维蛋白（fibrous protein）一类主要的不溶于水的蛋白质，通常都含有呈现相同二级结构的多肽链许多纤维蛋白结合紧密，并为单个细胞或整个生物体提供机械强度，起着保护或结构上的作用。

球蛋白(globular protein)紧凑的，近似球形的，含有折叠紧密的多肽链的一类蛋白质，许多都溶于水。典形的球蛋白含有能特异的识别其它化合物的凹陷或裂隙部位。

角蛋白（keratin）:由处于α-螺旋或β-折叠构象的平行的多肽链组成不溶于水的起着保护或结构作用蛋白质。

胶原（蛋白）（collagen）是动物结缔组织最丰富的一种蛋白质，它是由原胶原蛋白分子组成。原胶原蛋白是一种具有右手超螺旋结构的蛋白。每个原胶原分子都是由3条特殊的左手螺旋（螺距0.95nm,每一圈含有3.3个残基）的多肽链右手旋转形成的。

分子伴侣（chaperone;molecular chaperone）一组从细菌到人广泛存在的蛋白质，非共价地与新生肽链和解折叠的蛋白质肽链结合，并帮助它们折叠和转运，通常不参与靶蛋白的生理功能。主要有三大类：伴侣蛋白、热激蛋白70家族和热激蛋白90家族。

镰刀型细胞贫血病（sickle-cell anemia）血红蛋白分子遗传缺陷造成的一种疾病，病人的大部分红细胞呈镰刀状。其特点是病人的血红蛋白β—亚基N端的第六个氨基酸残缺是缬氨酸（vol），而不是下正常的谷氨酸残基(Ghe)。患病者的血液红细胞表现为镰刀状，其携带氧的功能只有正常红细胞的一半。

层析（chromatography）按照在移动相和固定相（可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。

Edman降解（Edman degradation）：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。

离子交换层析（ion-exchange column）使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱

透析（dialysis）：通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。

凝胶过滤层析（gel filtration chromatography）也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。

亲合层析（affinity chromatograph）利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。

高压液相层析（HPLC）：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。

透析（dialysis）通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。

盐溶（salting-in）在蛋白质水溶液中，加入少量的中性盐，如硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等，会增加蛋白质分子表面的电荷，增强蛋白质分子与水分子的作用，从而使蛋白质在水溶液中的溶解度增大，这种现象称为盐溶。

盐析（salting-out）增加中性盐浓度使蛋白质、气体、未带电分子溶解度降低的现象。是蛋白质分离纯化中经常使用的方法，最常用的中性盐有硫酸铵、硫酸钠和氯化钠等。

凝胶电泳（gel electrophoresis）以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。

SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳（SDS-PAGE）在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE只是按照分子的大小，而不是根据分子所带的电荷大小分离的。

等电聚胶电泳（isoelectric focusing electrophoresis,IFE）利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点（pI）处，即梯度足的某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了。

双向电泳（two-dimensional electrophorese）等电聚胶电泳和SDS-PAGE的组合，即先进行等电聚胶电泳（按照pI）分离，然后再进行SDS-PAGE（按照分子大小分离）。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。

Wentern blot蛋白质印迹，它是分子生物学、生物化学和免疫遗传学中常用的一种实验

方法。其基本原理是通过特异性抗体对凝胶电泳处理过的细胞或生物组织样品进行着色，通过分析着色的位置和着色深度获得特定蛋白质在所分析的细胞或组织中的表达情况的信息。波尔效应（Bohr effect）CO2浓度的增加降低细胞内的pH，引起红细胞内血红蛋白氧亲和力下降的现象。

协同效应（synergistic effect）是指两种或两种以上的组分相加或调配在一起，所产生的作用大于各种组分单独应用时作用的总和。而其中对混合物产生这种效果的物质称为增效剂(synergist)。分为正协同效应、负协同效应。

第四章酶

酶（enzyme）生物催化剂，除少数RNA外几乎都是蛋白质。酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。

脱脯基酶蛋白(apoenzyme):酶中除去催化活性可能需要的有机或无机辅助因子或辅基后的蛋白质部分。

全酶（holoenzyme）:具有催化活性的酶，包括所有必需的亚基，辅基和其它辅助因子。酶活力单位（U,active unit）:酶活力单位的量度。1961年国际酶学会议规定：1个酶活力单位是指在特定条件（25oC，其它为最适条件）下，在1min内能转化1μmol底物的酶量，或是转化底物中1μmol的有关基团的酶量。

单体酶仅有一个活性中心的多肽链构成的酶，一般是由一条多肽链组成。

寡聚酶由2个或多个相同或不相同亚基组成的酶，称为寡聚酶。

多酶体系（multienzyme system）在完整细胞内的某一代谢过程中，由几种不同的酶联合组成的一个结构和功能的整体，催化一组连续的密切相关的反应。

辅酶（coenzyme）是一类可以将化学基团从一个酶转移到另一个酶上的有机小分子，与酶较为松散地结合，对于特定酶的活性发挥是必要的。有许多维他命及其衍生物，如核黄素、硫胺素和叶酸，都属于辅酶。这些化合物无法由人体合成，必须通过饮食补充。不同的辅酶能够携带的化学基团也不同：NAD或NADP+携带氢离子，辅酶A携带乙酰基，叶酸携带甲酰基，S-腺苷基蛋氨酸也可携带甲酰基。

辅基（prosthetic group）酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分（其中较小的非蛋白质部分称辅基），与酶或蛋白质结合的非常紧密，用透析法不能除去。辅基在整个酶促反应过程中始终与酶的特定部位结合，例如细胞色素氧化酶的铁卟啉。

辅因子（cofactor）是指与酶结合且在催化反应中必要的具有辅助功能的非蛋白质化合物。脱脯基酶蛋白(apoenzyme)酶中除去催化活性可能需要的有机或无机辅助因子或辅基后的蛋白质部分。

全酶（holoenzyme）具有催化活性的酶，包括所有必需的亚基，辅基和其它辅助因子。核酶（ribozyme）是具有催化功能的RNA分子,是生物催化剂。核酶又称核酸类酶、酶RNA、核酶类酶RNA。

注：端粒酶（telomerase）一种自身携带模板的逆转录酶，由RNA和蛋白质组成，RNA 组分中含有一段短的模板序列与端粒DNA的重复序列互补，而其蛋白质组分具有逆转录酶活性，以RNA为模板催化端粒DNA的合成，将其加到端粒的3′端，以维持端粒长度及功能。

端粒（telomere）线状染色体末端的DNA重复序列，是真核染色体两臂末端由特定的DNA重复序列构成的结构，使正常染色体端部间不发生融合，保证每条染色体的完整性。端粒是短的多重复的非转录序列（TTAGGG）及一些结合蛋白组成特殊结构，除了提供非

转录DNA的缓冲物外，它还能保护染色体未端免于融合和退化，在染色体定位、复制、保护和控制细胞生长及寿命方面具有重要作用，并与细胞凋亡、细胞转化和永生化密切相关。抗体酶（abzyme）通过改变抗体中与抗原结合的微环境，并在适当的部位引入相应的催化基团，所产生的具有催化活性的抗体。可由两种途径获得抗体酶：①采用过渡态的底物类似物诱导；②在现有的抗体基础上，通过化学修饰或通过蛋白质工程向其配体结合部位导入催化基团。

固定化酶（immobilized enzyme）是用物理的或化学的方法使酶与水不溶性大分子载体结合或把酶包埋在水不溶性凝胶或半透膜的微囊体中制成的。酶固定化后一般稳定性增加，易从反应系统中分离，且易于控制，能反复多次使用。便于运输和贮存，有利于自动化生产。酶活力单位（U,active unit）酶活力单位的量度。1961年国际酶学会议规定：1个酶活力单位是指在特定条件（25℃，其它为最适条件）下，在1min内能转化1μmol底物的酶量，或是转化底物中1μmol的有关基团的酶量。

催化常数（catalytic number）(Kcat)也称为转换数。是一个动力学常数，是在底物处于饱和状态下一个酶（或一个酶活性部位）催化一个反应有多快的测量。催化常数等于最大反应速度除以总的酶浓度（υmax/[E]total）。或是每摩酶活性部位每秒钟转化为产物的底物的量（摩[尔]）。

米氏方程（Michaelis-Mentent equation）表示一个酶促反应的起始速度（v）与底物浓度([s])关系的速度方程：υ=υmax[s]/(Km+[s])

米氏常数（Michaelis constant）酶促反应的反应速度达到最大反应速度（vmax）一半时的底物浓度。

初速度(initial velocity)酶促反应最初阶段底物转化为产物的速度，这一阶段产物的浓度非常低，其逆反应可以忽略不计。

双倒数作图（double-reciprocal plot）那称为Lineweaver_Burk作图。一个酶促反应的速度的倒数（1/V）对底物度的倒数（1/LSF）的作图。x和y轴上的截距分别代表米氏常数和最大反应速度的倒数。

激活剂（activator）凡是能提高酶活性的物质都称为激活剂。

抑制剂（depressant;depressor）

竞争性抑制作用（competitive inhibition）通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。这种抑制剂使Km增大而υmax不变。

非竞争性抑制作用（noncompetitive inhibition）抑制剂不仅与游离酶结合，也可以与酶-底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使Km不变而υmax变小。

反竞争性抑制作用（uncompetitive inhibition）抑制剂只与酶-底物复合物结合而不与游离的酶结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使Km和υmax都变小但υmax/Km不变。

酶原（zymogen）通过有限蛋白水解，能够由无活性变成具有催化活性的酶前体。

别构酶（allosteric enzyme）具有变构效应的酶。有些酶除了活性中心外，还有一个或几个部位，当特异性分子非共价地结合到这些部位时，可改变酶的构象，进而改变酶的活性，酶的这种调节作用称为变构调节(allosteric regulation)，受变构调节的酶称变构酶。

别构效应（allosteric effect）一个蛋白质与其配体（或其他蛋白质）结合后，蛋白质的空间结构发生改变，使它适用于功能的需要，这一类变化称为别构效应或变构效应。

靠近效应（proximity effect）：非酶促催化反应或酶促反应速度的增加是由于底物靠近活性部位，使得活性部位处反应剂有效浓度增大的结果，这将导致更频繁地形成过度态。

别构酶（allosteric enzyme）:活性受结合在活性部位以外的部位的其它分子调节的酶。

别构调节酶（allosteric modulator）：那称为别构效应物。结合在别构酶的调节部位，调节酶催化活性的

别构调节剂（allosteric modulator）:结合在别构调节酶的调节部位调节该酶催化活性的生物分子，别构调节剂可以是激活剂，也可以是抑制剂。

同功酶（isoenzyme isozyme）：催化同一化学反应而化学组成不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。

同促效应（homotropic effect）当一个效应物分子与酶结合之后，影响另一相同的效应物分子与酶的另一部位结合称为同促效应。

异促效应（heterotropic effect）当一分子效应物和酶结合之后，影响到另一不同的效应物分子与酶的另一部位结合则称为异促效应。

齐变模式（concerted model）相同配体与寡聚蛋白协同结合的一种模式，按照最简单的齐变模式，由于一个底物或别构调节剂的结合，蛋白质的构相在T（对底物亲和性低的构象）和R（对底物亲和性高的构象）之间变换。这一模式提出所有蛋白质的亚基都具有相同的构象，或是T构象，或是R构象。

序变模式（sequential model）相同配体与寡聚蛋白协同结合的另外一种模式。按照最简单的序变模式，一个配体的结合会诱导它结合的亚基的三级结构的变化，并使相邻亚基的构象发生很大的变化。按照序变模式，只有一个亚基对配体具有高的亲和力。

比活（specific activity）每分钟每毫克酶蛋白在25℃下转化的底物的微摩尔数。比活是酶纯度的测量。

活化能（activation energy）1mol反应底物中所有分子由其态转化为过渡态所需要的能量。

活性部位（active energy）酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基部分。活性部位通常位于蛋白质的结构域或亚基之间的裂隙或是蛋白质表面的凹陷部位，通常都是由在三维空间上靠得很进的一些氨基酸残基组成。

调节部位（regulatory site）在酶分子催化部位外，能结合调节物而影响酶活性的部位。同工酶（isoenzyme isozyme）催化同一化学反应而化学组成不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。

组成酶（constitutive enzyme）细胞内以相对恒定量存在的酶，其含量不受组织、介质的组成和生长条件的影响。

诱导酶（inducible enzyme）在正常细胞中没有或只有很少量存在，但在酶诱导的过程中，由于诱导物的作用而被大量合成的酶。

调节酶（regulatory enzyme）在多酶体系中对代谢过程起调节作用的酶，一般是反应序列中的第一种酶，或是代谢途径分支点的酶。其催化活性受到严格的调节控制。

丝氨酸蛋白酶（serine protease）活性部位含有在催化期间起亲核作用的丝氨残基的蛋白质。

丝氨酸蛋白酶是一个蛋白酶家族，它们的作用是断裂大分子蛋白质中的肽键，使之成为小分子蛋白质。其激活是通过活性中心一组氨基酸残基变化实现的，它们之中一定有一个是丝氨酸（其名字的由来）。

酶工程（enzyme engineering）将酶或者微生物细胞，动植物细胞，细胞器等在一定的生物反应装置中，利用酶所具有的生物催化功能,借助工程手段将相应的原料转化成有用物质并应用于社会生活的一门科学技术。

乒乓反应（ping-pong reaction）在该反应中，酶结合一个底物并释放一个产物，留下一个取代酶，然后该取代酶再结合第二个底物和释放出第二个产物，最后酶恢复到它的起始状态。

酸-碱催化（acid-base catalysis）质子转移加速反应的催化作用。

共价催化（covalent catalysis）一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键，然后被转移给第二个底物。许多酶催化的基团转移反应都是通过共价方式进行的。

第五章维生素与激素

维生素（vitamin）是一类动物本身不能合成，但对动物生长和健康又是必需的有机物，所以必需从食物中获得。许多辅酶都是由维生素衍生的。

水溶性维生素（water-soluble vitamin）一类能溶于水的有机营养分子。其中包括在酶的催化中起着重要作用的B族维生素以及抗坏血酸（维生素C）等。

脂溶性维生素（lipid vitamin）由长的碳氢链或稠环组成的聚戊二烯化合物。脂溶性维生素包括A，D，E，和K，这类维生素能被动物贮存。

尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+）和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+）含有尼克酰胺的辅酶，在某些氧化还原中起着氢原子和电子载体的作用，常常作为脱氢酶的辅。

黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）：是某些氧化还原反应的辅酶，含有核黄素。

黄素单核苷酸（FMN）一种核黄素磷酸，是某些氧化还原反应的辅酶。

硫胺素焦磷酸（thiamine phosphate，TPP）是维生素B1的辅形式，参与转醛基反应。辅酶（conzyme）：某些酶在发挥催化作用时所需的一类辅助因子，其成分中往往含有维生素。辅酶与酶结合松散，可以通过透析除去。

辅基（prosthetic group）：是与酶蛋白质共价结合的金属离子或一类有机化合物，用透析法不能除去。辅基在整个酶促反应过程中始终与酶的特定部位结合。

辅酶A(coenzyme A)一种含有泛酸的辅酶，在某些酶促反应中作为酰基的载体。

磷酸吡哆醛（pyidoxal phosphate）是维生素B6（吡哆醇）的衍生物，是转氨酶，脱羧酶和消旋酶的酶。

转氨酶（transaminase）那称为氨基转移酶，在该酶的催化下，一个α-氨基酸的氨基可转移给别一个α-酮酸。

类胡萝卜素（carotenoid）由异戊二烯组成的脂溶性光合色素。

生物素（biotin）参与脱羧反应的一种酶的辅助因子。

抗维生素（antivitamin）某些化合物的结构类似于维生素的结构，他们在体内与维生素竞争，而使维生素不能发挥作用，这些化合物被称为抗维生素。经常是用某些抗维生素来治疗维生素缺乏症。

内源因子（intrinsic factor）胃幽门黏膜分泌的一种糖蛋白，维生素B12只有与他结合才可能通过肠壁被吸收，且不被肠细菌破坏。缺乏内源因子可导致维生素B12缺乏症。

E-F手结构细胞内存在有多种钙结合蛋白，这些蛋白的钙结合部位都有一个共同的结构特征，即在钙结合位点有两个螺旋区（E区和F区），他们的相对位置就像右手的大拇指和食指，该就像结合在两个螺旋连接处的凹陷中，这种结构称为E-F手结构。

激素（hormone）由特定细胞分泌的对靶细胞的物质代谢或生理功能起调控作用的一类微量有机分子。

激素受体（hormone receptor）细胞膜上或细胞内激素作用的靶分子，能特异地识别激素分子并与之结合，进而引起生物效应的特殊蛋白质。

级联放大（cascade amplification）在体内的不同部位，通过一系列酶的酶促反应来传递一个信息，并且初始信息在传递到系列反应的最后时，信号得到放大，这样的一个系列叫作级联系统。共价修饰酶是具有此效果的典型代表。

激素效应元件（HER）指内固醇甲状腺素等激素受体结合的一段短的DNA序列（12~20bp），

这类受体结合DNA后可改变相邻基因的表达。

自磷酸化（autophosphorylation）蛋白激酶催化其自身磷酸化的现象。在配体与具有内在蛋白激酶活性的受体结合时发生的这种作用能使受体二聚化。自磷酸化在细胞因子介导胞内信号转导及其发挥生物活性中起重要作用。

维生素中毒症所谓维生素中毒症，就是服用过量的维生素后所发生的中毒性病症。

癞皮病本病的发生与尼克酸的摄入、吸收减少及代谢障碍有关，尤其在以玉米等谷类为主食，又缺乏适当付食品地区，有时可以地方性疾病表现。

佝偻病（rickets）俗称缺钙，在婴儿期较为常见，是由于维生素D缺乏引起体内钙、磷代谢紊乱，而使骨骼钙化不良的一种疾病。

脚气病（weak foot）即维生素B1或硫胺素缺乏病（thiamine deficiency）。硫胺素是参与体内糖及能量代谢的重要维生素，其缺乏可导致消化、神经和心血管诸系统的功能紊乱。脚气病临床有三种类型即“干型”神经脚气。后者多发生成年长者，伴有消耗症状，以神经系统异常为主。“婴儿型”严重，表现为急性心血管症状，不及时救治可引起死亡。

第六章核酸

基因（gene）:也称为顺反子（cistron）.泛指被转录的一个DNA片段。在某些情况下，基因常用来指编码一个功能蛋白或DNA分子的DNA片段。

核酸（nucleic acid）由核苷酸或脱氧核苷酸通过3′，5′-磷酸二酯键连接而成的一类生物大分子。具有非常重要的生物功能，主要是贮存遗传信息和传递遗传信息。包括核糖核酸(RNA)和脱氧核糖核酸(DNA)两类。

核苷（nucleoside）由碱基和五碳糖(核糖或脱氧核糖)连接而成，即嘌呤的N-9或嘧啶的N-1与核糖或脱氧核糖的C-1通过β糖苷键连接而成的化合物，包括核糖核苷和脱氧核糖核苷两类。构成RNA的核苷是核糖核苷，主要有腺苷、鸟苷、胞苷和尿苷。构成DNA的核苷是脱氧核糖核苷，主要有脱氧腺苷、脱氧鸟苷、脱氧胞苷和脱氧胸腺苷。

核苷酸（nucleotide）核苷的戊糖成分中的羟基磷酸化形成的化合物。视连接部位不同，有2′-核苷酸(核苷2′-磷酸)、3′-核苷酸(核苷3′-磷酸)和5′-核苷酸(核苷5′-磷酸酸)三种，体内通常是5′-磷酸酯。

cAMP(cycle AMP) 3ˊ,5ˊ-环腺苷酸，是细胞内的第二信使，由于某部些激素或其它分子信号刺激激活腺苷酸环化酶催化ATP环化形成的。

磷酸二脂键（phosphodiester linkage）一种化学基团，指一分子磷酸与两个醇（羟基）酯化形成的两个酯键。该酯键成了两个醇之间的桥梁。例如一个核苷的3ˊ羟基与别一个核苷的5ˊ羟基与同一分子磷酸酯化，就形成了一个磷酸二脂键。

脱氧核糖核酸（DNA）含有特殊脱氧核糖核苷酸序列的聚脱氧核苷酸，脱氧核苷酸之间是是通过3ˊ,5ˊ-磷酸二脂键连接的。DNA是遗传信息的载体。

核糖核酸（RNA）通过3ˊ,5ˊ-磷酸二脂键连接形成的特殊核糖核苷酸序列的聚核糖核苷酸。核糖体核糖核酸（Rrna,ribonucleic acid，rRNA）作为组成成分的一类RNA，rRNA 是细胞内最丰富的RNA 。

信使核糖核酸(mRNA,messenger ribonucleic acid，mRNA)一类用作蛋白质合成模板的RNA。

转运核糖核酸（Trna,transfer ribonucleic acid，tRNA）一类携带激活氨基酸，将它带到蛋白质合成部位并将氨基酸整合到生长着的肽链上RNA。tRNA含有能识别模板mRNA 上互补密码的反密码。二级结构为三叶草型（掌握结构及功能特点）。

假尿苷（pseudouridine）尿嘧啶的C-5与核糖中的C-1通过β糖苷键连接形成的化合物。

在核糖核酸，特别是转移核糖核酸中发现的稀有成分。人尿中含量较高。符号：ψ。

转化（transformation）一个外源DNA 通过某种途径导入一个宿主菌，引起该菌的遗传特性改变的作用。

转导（transduction）借助于病毒载体，遗传信息从一个细胞转移到另一个细胞。

接合（conjugation;zygosis;Conjugation）细菌与细菌接触后细菌DNA转移和重组。。夏格夫法则（Chargaff’s rules）所有DNA中腺嘌呤与胸腺嘧啶的摩尔含量相等（A=T），鸟嘌呤和胞嘧啶的摩尔含量相等（G=C），既嘌呤的总含量相等（A+G=T+C）。DNA的碱基组成具有种的特异性，但没有组织和器官的特异性。另外，生长和发育阶段营养状态和环境的改变都不影响DNA的碱基组成。

DNA的双螺旋（DNA double helix）一种核酸的构象，在该构象中，两条反向平行的多核甘酸链相互缠绕形成一个右手的双螺旋结构。碱基位于双螺旋内侧，磷酸与糖基在外侧，通过磷酸二脂键相连，形成核酸的骨架。碱基平面与假象的中心轴垂直，糖环平面则与轴平行，两条链皆为右手螺旋。典型的双螺旋的直径为2nm，碱基堆积距离为0.34nm，两核甘酸之间的夹角是36゜，每对螺旋由10对碱基组成，碱基按A-T，G-C配对互补，彼此以氢键相联系。维持DNA双螺旋结构的稳定的力主要是碱基堆积力。双螺旋表面有两条宽窄`深浅不一的一个大沟和一个小沟。

DNA超螺旋（DNAsupercoiling）:DNA本身的卷曲一般是DNA双`螺旋的弯曲欠旋（负超螺旋）或过旋（正超螺旋）的结果。

大沟（major groove）和小沟（minor groove）绕B-DNA双螺旋表面上出现的螺旋槽（沟），宽的沟称为大沟，窄沟称为小沟。大沟，小沟都、是由于碱基对堆积和糖-磷酸骨架扭转造成的。

DNA的一级结构脱氧核糖核苷酸（核苷酸），通过3',5'－磷酸二酯键彼此连接起来的线形多聚体，以及其基本单位—脱氧核糖核苷酸的排列顺序。

DNA的二级结构两条脱氧多核苷酸链反向平行盘绕所形成的双螺旋结构。

DNA的三级结构是指DNA中单链与双链、双链之间的相互作用形成的三链或四链结构。DNA的四级结构核酸以反式作用存在（如核糖体、剪接体），这可看作是核酸的四级水平的结构。

DNA超螺旋（DNAsupercoiling）DNA本身的卷曲一般是DNA双`螺旋的弯曲欠旋（负超螺旋）或过旋（正超螺旋）的结果。

拓扑异构酶（topoisomerse）通过切断DNA的一条或两条链中的磷酸二酯键，然后重新缠绕和封口来改变DNA连环数的酶。拓扑异构酶Ⅰ、通过切断DNA中的一条链减少负超螺旋，增加一个连环数。某些拓扑异构酶Ⅱ也称为DNA促旋酶。

发夹结构（hairpin structure）多核苷酸链中由茎区(双链区、螺旋区)和环区(单链区)组成的类似于“发夹”状的结构。常出现在RNA的二级结构中，在蛋白质的二级结构中也有发夹结构。

回文结构（palindrome）双链DNA中含有的二个结构相同、方向相反的序列称为反向重复序列，也称为回文结构，每条单链以任一方向阅读时都与另一条链的序列是一致的，对于一个假象的轴成180°旋转对称，这种结构称为回纹结构。例如5'GGTACC3' 3'CCATGG5'。反向重复序列（inverted repeat;IR）在同一多核苷酸链内的相反方向上存在的重复的核苷酸序列。在双链DNA中反向重复可能引起十字形结构的形成。

连环数（linking number）闭环DNA双螺旋中，两条链相互缠绕的总次数。符号：L。

核小体（nucleosome）用于包装染色质的结构单位，是由DNA链缠绕一个组蛋白核构成的。

染色质（chromatin）是存在与真核生物间期细胞核内，易被碱性染料着色的一种无定形

物质。染色质中含有作为骨架的完整的双链DNA，以及组蛋白`非组蛋白和少量的DNA。染色体（chromosome）是染色质在细胞分裂过程中经过紧密缠绕`折叠`凝缩和精细包装形成的具有固定形态的遗传物质存在形式。简而言之，染色体是一个大的单一的双链DNA 分子与相关蛋白质组成的复合物，DNA中含有许多贮存和传递遗传信息的基因。

顺反子（cistron）即结构基因，为决定一条多肽链合成的功能单位，约1000bp。也称基因。DNA变性（DNA denaturation）DNA双链解链，分离成两条单链的现象。

DNA复性（DNA renaturation）DNA的复性指变性DNA 在适当条件下，二条互补链全部或部分恢复到天然双螺旋结构的现象，它是变性的一种逆转过程。

退火（annealing）既DNA由单链复性、变成双链结构的过程。来源相同的DNA单链经退火后完全恢复双链结构的过程，同源DNA之间`DNA和RNA之间，退火后形成杂交分子。熔解温度（melting temperature,Tm）双链DNA熔解彻底变成单链DNA的温度范围的中点温度。

内含子（intron）真核生物细胞DNA中的间插序列。这些序列被转录在前体RNA中，经过剪接被去除，最终不存在于成熟RNA分子中。内含子和外显子的交替排列构成了割裂基因。在前体RNA中的内含子常被称作“间插序列”。

外显子（expressed region）基因组DNA中出现在成熟RNA分子上的序列。外显子被内含子隔开，转录后经过加工被连接在一起，生成成熟的RNA分子。信使核糖核酸(mRNA)所携带的信息参与指定蛋白质产物的氨基酸排列。

粘性末端（cohesive end; sticky end）当一种限制性内切酶在一个特异性的碱基序列处切断DNA时，就可在切口处留下几个未配对的核苷酸片段，即5’突出。这些片断可以通过重叠的5‘末端形成的氢键相连，或者通过分子内反应环化。因此称这些片断具有粘性，叫做粘性末端。与平末端相对。

表达载体（expression vector）能使插入基因进入宿主细胞表达的克隆载体，包括原核表达载体和真核表达载体，可以是质粒、噬菌体或病毒等。典型的表达载体带有能使基因表达的调控序列，并在适当位置有可插入外源基因的限制性内切酶位点。包括四部分：目的基因、启动子、终止子、标记基因。

Southern blot利用琼脂糖凝胶电泳分离经限制性内切酶消化的DNA片段，将胶上的DNA变性并在原位将单链DNA片段转移至尼龙膜或其他固相支持物上，经干烤或者紫外线照射固定，再与相对应结构的标记探针进行杂交，用放射自显影或酶反应显色，从而检测特定DNA分子的含量。

碱基对（base pair）:通过碱基之间氢键配对的核酸链中的两个核苷酸，例如A与T或U , 以及G与C配对。

减色效应（hypochromic effect）:随着核酸复性，紫外吸收降低的现象。

增色效应（hyperchromic effect）当双螺旋DNA熔解（解链）时，260nm处紫外吸收增加的现象。

减色效应（hypochromic effect）随着核酸复性，紫外吸收降低的现象。

核酸内切酶（exonuclease）核糖核酸酶和脱氧核糖核酸酶中能够水解核酸分子内磷酸二酯键的酶。

核酸外切酶（exonuclease）从核酸链的一端逐个水解核甘酸的酶。

限制性内切酶（restriction endonuclease）一种在特殊核甘酸序列处水解双链DNA的内切酶。Ⅰ型限制性内切酶既能催化宿主DNA的甲基化，又催化非甲基化的DNA的水解；而Ⅱ型限制性内切酶只催化非甲基化的DNA的水解。

限制酶图谱（restriction map）同一DNA用不同的限制酶进行切割，从而获得各种限制酶的切割位点，由此建立的位点图谱有助于对DNA的结构进行分析。

反向重复序列（inverted repeat sequence）在同一多核甘酸内的相反方向上存在的重复的核甘酸序列。在双链DNA中反向重复可能引起十字形结构的形成。

重组DNA技术（recombination DNA technology）也称之为基因工程（genomic engineering）.利用限制性内切酶和载体，按照预先设计的要求，将一种生物的某种目的基因和载体DNA重组后转入另一生物细胞中进行复制`转录和表达的技术。

密码子（codon）由3个相邻的核苷酸组成的信使核糖核酸(mRNA)基本编码单位。

反密码子（anticodon）转运核糖核酸中能与信使核糖核酸的密码子互补配对的三核苷酸残基，位于转移核糖核酸的反密码子环的中部。

DNA甲基化（DNA methylation）在甲基转移酶的催化下，DNA的CG两个核苷酸的胞嘧啶被选择性地添加甲基，形成5－甲基胞嘧啶，这常见于基因的5'-CG-3'序列。DNA甲基化主要形成5－甲基胞嘧啶（5-mC）和少量的N6-甲基嘌呤（N6-mA）及7－甲基鸟嘌呤（7-mG）。

PCR(Polymerase Chain Reaction)聚合酶链式反应，是指在体外通过DNA互补双链解链、退火和聚合延伸的多次循环来扩增DNA特定序列的方法。

噬菌体（phage;bacteriophage）以细菌为宿主进行复制的病毒。常用于作为DNA克隆的载体，如λ噬菌体。

第七章生物氧化

碳氧化降解生成乙酰CoA，同时生成NADH 和FADH2，因此可产生大量的ATP。该途径因脱氢和裂解均发生在β位碳原子而得名。每一轮脂肪酸β氧化都由四步反应组成：氧化，水化，再氧化和硫解。

肉毒碱穿梭系统（carnitine shuttle system）：脂酰CoA通过形成脂酰肉毒碱从细胞质转运到线粒体的一个穿梭循环途径。

酮体（acetone body）：在肝脏中由乙酰CoA合成的燃料分子（β羟基丁酸，乙酰乙酸和丙酮）。在饥饿期间酮体是包括脑在内的许多组织的燃料，酮体过多会导致中毒。

柠檬酸转运系统（citrate transport system）：将乙酰CoA从线粒体转运到细胞质的穿梭循环途径。在转运乙酰CoA的同时，细胞质中NADH氧化成NAD﹢,NADP+还原为NA DPH。每循环一次消耗两分子ATP.

酰基载体蛋白（ACP）：通过硫脂键结合脂肪酸合成的中间代谢物的蛋白质（原核生物）或蛋白质的结构域（真核生物）。

呼吸电子传递链（respiratory electron-transport chain）：由一系列可作为电子载体的酶复合体和辅助因子构成，可将来自还原型辅酶或底物的电子传递给有氧代谢的最终的电子受体分子氧

（Ｏ２）

呼吸电子传递链（respiratory electron-transport chain）是由一系列的递氢反应(hydr ogen transfer reactions)和递电子反应(eletron transfer reactions)按一定的顺序排列所组成的连续反应体系，它将代谢物脱下的成对氢原子交给氧生成水，同时有ATP生成。

氧化磷酸化（oxidative phosphorylation）电子从一个底物传递给分子氧的氧化与酶催化的由ADP和Pi生成ATP与磷酸化相偶联的过程。

光和磷酸化（photophosphorylation）在叶绿体的类囊体膜上，伴随着光和电子传递链的电子传递合成ATP的过程称为光和磷酸化。

底物水平磷酸化（substrate phosphorylation）带有高能的底物在其代谢反应中所释放的能量(如琥珀酰辅酶A被催化脱下辅酶A时)能使ADP磷酸化生成ATP的过程。该种磷

酸化与呼吸链无关。

化学渗透理论（chemiosnotic theory）一种学说，主要论点是底物氧化期间建立的质子浓度梯度提供了驱动ADP和ATP和Pi形成ATP的能量。

P/O比（P/O ratio）指一对电子通过呼吸链传递到氧所产生的ATP分子数，或者呼吸过程中，消耗的O2和产生的ATP分子数之比。电子从NADH传递给O2时，P/O＝2.5，而电子从FADH2传递给O2时，P/O＝1.5。

高能化合物（high energy compound）在标准条件下水解时，自由能大幅度减少和化合物。一般是指水解释放的能量能驱动ADP磷酸化合成ATP的化合物。

解偶联剂（uncoupling agent）一种使电子传递与ＡＤＰ磷酸化之间的的紧密偶联关系解除的化合物，如2,4－二硝基苯酚。

第八章糖代谢

分解代谢反应（catabolic reaction）降解复杂分子为生物体提供小的构件分子和能量

代谢反应。

合成代谢反应（anablic reaction）合成用于细胞维持和生长所需分子的代谢反应。

反馈抑制（feedback inbition）催化一个代谢途径中前面反应的酶受到同一途径终产物抑制的现象

前馈激活（feed-forward activition）代谢途径中一个酶被该途径中前面产生的代谢物激活的现象。

标准自由能变化（△G O）相应于在一系列标准条件（温度298K，压力1atm（=101.325KPa）,所有溶质的浓度都是不是mol/L）下发生的反应自由能变化。△GO′表示pH7.0条件下的标准自由能变化。

标准还原电动势（EO′）25℃和pH7.0条件下，还原剂和它的氧化形式在1mol/L浓度下表现出的电动势.

糖酵解（glycolysis）由10步酶促反应组成的糖分解代谢途径。通过该途径，一分子葡萄糖转化为两分子丙酮酸，同时净生成两分子ATP和两分子NADH。

发酵（fermentation）：营养分子（如葡萄糖）产能的厌氧降解。在乙醇发酵中，丙酮酸转化为乙醇和CO2。

底物水平磷酸化（substrate phosphorlation）：ADP或某些其它的核苷-5′—二磷酸的磷酸化是通过来自一个非核苷酸底物的磷酰基的转移实现的。这种磷酸化与电子的转递链无关。

巴斯德效应（Pasteur effect）在厌氧条件下,向高速发酵的培养基中通入氧气,则葡萄糖消耗减少,抑制发酵产物积累的现象称为巴斯德效应，即呼吸抑制发酵的作用。是有氧氧化产生了较多的ATP抑制了糖酵解的一些酶所致，有利于能源物质的经济利用。

α淀粉酶（α-amylase）编号：EC 3.2.1.1。淀粉酶的一种，为内切淀粉酶，催化随机水解α-1，4-糖苷键，产生麦芽糖、麦芽三糖和α糊精。

β淀粉酶（β-amylase）编号：EC 3.2.1.2。淀粉酶的一种，为外切淀粉酶，催化从淀粉分子的非还原性末端开始水解，产生麦芽糖。

柠檬酸循环（citric acid cycle）也称为三羧酸循环（TAC），Krebs循环。是用于乙酰CoA 中的乙酰基氧化成CO2的酶促反应的循环系统，该循环的第一步是由乙酰CoA经草酰乙酸缩合形成柠檬酸。

回补反应(anaplerotic reaction)酶催化的，补充柠檬酸循环中间代谢物供给的反应，例如由丙酮酸羧化酶生成草酰乙酸的反应。

乙醛酸循环（glyoxylate cycle）是某些植物，细菌和酵母中柠檬酸循环的修改形式，通

过该循环可以收乙乙酰CoA经草酰乙酸净生成葡萄糖。乙醛酸循环绕过了柠檬酸循环中生成两个CO2的步骤

乳酸循环（Cori cycle）肌肉收缩通过糖酵解生成乳酸。肌肉内糖异生活性低，所以乳酸通过细胞膜弥散进入血液后，再入肝，在肝脏内异生为葡萄糖。葡萄糖释入血液后又被肌肉摄取，这就构成了一个循环，此循环称为乳酸循环。

戊糖磷酸途径（pentose phosphare parhway）又称为磷酸已糖支路。是一个葡萄糖-6-磷酸经代谢产生NADPH和核糖-5-磷酸的途径。该途径包括氧化和非氧化两个阶段，在氧化阶段，葡萄糖-6-磷酸转化为核酮糖-5-磷酸和CO2，并生成两分子NADPH；在非氧化阶段，核酮糖-5-磷酸异构化生成核糖-5-磷酸或转化为酵解的两用人才个中间代谢物果糖-6-磷酸和甘油醛-3-磷酸。

糖醛酸途径（glucuronate pathway）从葡萄糖-6-磷酸或葡萄糖-1-磷酸开始，经UDP-葡萄糖醛酸生成葡萄糖醛酸和抗坏血酸的途径。但只有在植物和那些可以合成抗坏血酸的动物体内，才可以通过该途径合成维生素C。

乙醛酸循环（glyoxylate cycle）在异柠檬酸裂解酶的催化下，异柠檬酸被直接分解为乙醛酸，乙醛酸又在乙酰辅酶A参与下，由苹果酸合成酶催化生成苹果酸，苹果酸再氧化脱氢生成草酰乙酸的过程。两个关键酶：异柠檬酸裂解酶和苹果酸合成酶。

无效循环（futile cycle）也称为底物循环。一对酶催化的循环反应，该循环通过ATP的水解导致热能的释放。

磷酸解（phosphorolysis）通过在分子内引入一个无机磷酸，形成磷酸脂键而使原来键断裂的方式。实际上引入了一个磷酰基。

半乳糖血症（galactosemia）人类的一种基因型遗传代谢缺陷，是由于缺乏１－磷酸半乳糖尿苷酰转移酶，导致婴儿不能代谢奶汁中乳糖分解生成的半乳糖。

糖原累积病（glycogen storage, GSD）是一种遗传性疾病，主要病因为先天性糖代谢酶缺陷所造成的糖原代谢障碍。

尾部生长（tailward growth）一种聚合反应机理经过私有化的单体的头部结合到聚合的尾部，连接到聚合物尾部的单体的尾部又生成了接下一个单体的受体。

糖异生作用（gluconenogenesis）由简单的非糖前体转变为糖的过程。糖异生不是糖酵解的简单逆转。虽然由丙酮酸开始的糖异生利用了糖酵解中的七步近似平衡反应的逆反应，但还必需利用另外四步酵解中不曾出现的酶促反应，绕过酵解过程中不可逆的三个反应。

丙酮酸脱氢酶复合体又称丙酮酸脱氢酶系，是一种催化丙酮酸脱羧反应的多酶复合体，由三种酶（丙酮酸脱氢酶、二氢硫辛酸转乙酰基酶、二氢硫辛酸脱氢酶）和六种辅助因子（焦磷酸硫胺素、硫辛酸、FAD、NAD、CoA和Mg离子）组成，在它们的协同作用下，使丙酮酸转变为乙酰CoA和CO2。

丙酮酸羧化支路在糖异生途径中，由丙酮酸羧化酶和磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化丙酮酸经草酰乙酸转变成磷酸烯醇式丙酮酸的过程称为丙酮酸羧化支路。丙酮酸羧化支路消耗ATP 是丙酮酸绕过“能障”生成磷酸烯醇式丙酮酸进入糖异生途径

光合作用（photosynthesis）是植物、藻类利用叶绿素和某些细菌利用其细胞本身，在可见光的照射下，将二氧化碳和水（细菌为硫化氢和水）转化为有机物，并释放出氧气（细菌释放氢气）的生化过程。

光反应（light reaction）通过叶绿素等光合色素分子吸收、传递光能，并将光能转化为化学能，形成ATP和NADPH的过程。包括光能的吸收、传递和光合磷酸化等过程。

暗反应（dark reaction）又称碳反应，叶绿体利用光反应产生的ATP和NADPH这两个高能化合物分别作为能源和还原的动力将CO2固定，使之转变成葡萄糖的过程。

叶绿体(chloroplast)：藻类和植物体中含有叶绿素进行光合作用的器官。

叶绿素（chlorophyll）：光合作用膜中的绿色色素，它是光合作用中捕获光的主要成分。辅助色素（accessory pigment）：在植物和光合细菌，像类胡萝卜素叶黄素和藻胆色素中，吸收可见光的色素，这类色素是对叶绿素捕获光能的补充。

光合作用（photosynthesis）：绿色植物或光合细菌利用光能将CO2转化为的机化合物的过程。

光合磷酸化（photophosphorylation）：在叶绿体ATP合成酶的催化下依赖于光的由ADP 和Pi合成的ATP过程。

卡尔文循环（Calvin cycle）：也称为还原戊糖磷酸循环和C3途径。它是在光合作用期间将CO2还原转化为糖的反应循环，是植物用于固定CO2生成磷酸催糖的途径。

C4途径(C4pathway)：一些植物中固定C的途径，其特点是通过使CO2浓缩减少光呼吸。在该途径中在叶肉细胞CO2被整合到C4酸中，然后C4酸在维管束鞘细胞被脱羧，释放出的CO2被卡尔文循环利用。

光呼吸（photorespiration）：植物依赖光摄起光进行磷酸乙醇酸代谢的过程。光呼吸之所以发生是由于O2可以与CO2竞争核酮糖-1,5-二磷酸羧化酶的活性部位。

第九章脂代谢

β-氧化（β-oxidation）碳氧化降解生成乙酰CoA，同时生成NADH 和FADH2，因此可产生大量的ATP。该途径因脱氢和裂解均发生在β位碳原子而得名。每一轮脂肪酸β氧化都由四步反应组成：氧化，水化，再氧化和硫解。

α氧化（α-oxidation）脂肪酸分子中的α-碳原子首先被羟基化，再进一步经过脱氢、脱羧形成脂肪醛，然后在水的参与下，氧化成比原来脂肪酸分子少一个碳原子的脂肪酸，这种氧化作用称为α-氧化作用。

ω氧化（ω-oxidation）脂肪酸的ω-碳原子先被氧化成羧基，再进一步氧化成ω-羧基，形成α、ω-二羧脂肪酸，以后可以在两端进行α-氧化而分解。

脂肪动员（fat mobilization）在病理或饥饿条件下，储存在脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为游离脂酸（FFA）及甘油并释放入血以供其他组织氧化利用，该过程称为脂肪动员。在脂肪动员中，脂肪细胞内激素敏感性甘油三酯脂肪酶（HSL）起决定作用，它是脂肪分解的限速酶。

脂肪肝是指由于各种原因引起的肝细胞内脂肪堆积过多的病变。

酮体（acetone body）在肝脏中由乙酰CoA合成的燃料分子（β羟基丁酸，乙酰乙酸和丙酮）。在饥饿期间酮体是包括脑在内的许多组织的燃料，酮体过多会导致中毒。

酮血症当人体患有糖尿病，糖类物质利用受阻或长期不能进食，机体所需能量不能从糖的氧化取得，于是大量动用脂肪提供能量，脂肪酸大量氧化，生成的酮体超过了肝外组织所能利用的限度，导致血液中酮体堆积，含量升高，临床上称为酮血症。

酮尿症发生酮血症的同时，在尿液中有大量的酮体出现，称酮尿症。严重饥饿或未经治疗的糖尿病人血糖浓度低导致糖异生加强，脂肪酸氧化加速产生大量乙酰—CoA，而葡萄糖异生使草酰乙酸耗尽，而后者又是乙酰—CoA进入柠檬酸循环所必需的，由此乙酰—CoA转向酮体的方向，最终血液和尿液中出现了大量的酮体。

酸中毒体内血液和组织中酸性物质的堆积，其本质是血液中氢离子浓度上升、PH值下降。肉毒碱穿梭系统（carnitine shuttle system）：脂酰CoA通过形成脂酰肉毒碱从细胞质转运到线粒体的一个穿梭循环途径。

柠檬酸转运系统（citrate transport system）：将乙酰CoA从线粒体转运到细胞质的穿梭循环途径。在转运乙酰CoA的同时，细胞质中NADH氧化成NAD﹢,NADP+还原为NADPH。

每循环一次消耗两分子ATP.

酰基载体蛋白（ACP）通过硫脂键结合脂肪酸合成的中间代谢物的蛋白质（原核生物）或蛋白质的结构域（真核生物）。

血浆脂蛋白指哺乳动物血浆(尤其是人)中的脂-蛋白质复合物。血浆脂蛋白可以把脂类(三酰甘油、磷脂、胆固醇)从一个器官运输到另一个器官。

硫激酶（thiokinase）又称脂酰辅酶A合成酶(acyl-CoA synthetase)，在ATP存在的条件下，催化脂肪酸的羧基与辅酶A的巯基连接而形成脂肪酰辅酶A，从而使脂肪酸活化进入β氧化途径的酶。此酶至少有三种：短链脂肪酸硫激酶(编号：EC 6.2.1.1)，激活乙酸、丙酸；中链脂肪酸硫激酶(编号：EC 6.2.1.2)，激活4～10个碳原子的脂肪酸；长链脂肪酸硫激酶(编号：EC 6.2.1.3)，激活12个碳原子以上的长链脂肪酸。

抗脂解激素能够使脂肪酶活性降低的内分泌激素为抗脂解激素。例如胰岛素就是体内一种重要的抗脂解激素。

激素敏感性甘油三酯脂肪酶（HSL）即脂肪细胞中的甘油三酯脂肪酶，它对各种激素敏感，活性受多种激素调节，胰岛素能抑制其活性，胰高血糖素和肾上腺素能增加其活性，是脂肪动员的关键酶。

第十章氨基酸的代谢

生物固氮作用（biological nitrogen fixatio）大气中的氮被原还为氨的过程。生物固氮只发生在少数的细菌和藻类中。

尿素循环（urea cycle）是一个由4步酶促反应组成的，可以将来自氨和天冬氨酸的氮转化为尿素的循环。循环是发生在脊椎动物的肝脏中的一个代谢循环。

脱氨（deamination）在酶的催化下从生物分子（氨基酸或核苷酸）中除去氨基的过程。氧化脱氨（oxidative deamination）α-氨基酸在酶的催化下脱氨生成相应的α-酮酸的过程。氧化脱氨实际上包括氧化和脱氨两个步骤。（脱氨和水解）

转氨（transamination）一个α-氨基酸的α-氨基借助转氨酶的催化作用转移到一个α-酮酸的过程。

联合脱氨基作用（transdeamination）转氨基与谷氨酸氧化脱氨或是嘌呤核苷酸循环联合脱氨，以满足机体排泄含氮废物的需求。

生糖氨基酸（glucongenic amino acid）降解可生成能作为糖异生前体的分子，例如丙酮酸或柠檬酸循环中间代谢物的氨基酸。

生酮氨基酸（acetonegenic amino acid）降解可生成乙酰CoA或酮体的氨侉酸。

苯丙酮尿症（phenylketonuria）是由于苯丙氨酸羟化酶缺乏引起苯丙酸堆积的代谢遗传病。缺乏丙酮酸羟化酶，苯丙氨酸只能靠转氨生成苯丙酮酸，病人尿中排出大量苯丙酮酸。苯丙酮酸堆积对神经有毒害，使智力发肓出现障碍。又称为苯丙酮尿症（phenylketonuria;PKU）。

尿黑酸症（alcaptonuria）是酪氨酸代谢中缺乏尿黑酸酶引起的代谢遗传病。这种病人的尿中含有尿黑酸，在碱性条件下暴露于氧气中，氧化并聚合为类似于黑色素的物质，从而使尿成黑色。

乒乓反应（ping-pong reaction）：在该反应中，酶结合一个底物并释放一个产物，留下一个取代酶，然后该取代酶再结合第二个底物和释放出第二个产物，最后酶恢复到它的起始状态。