上海交大 中文翻译 生物化学课本：第25章 核苷酸生物合成
第25章核苷酸生物合成
细胞生长和复制需要核苷酸。合成核苷酸的关键酶之一是二氢叶酸还原酶（右边）。Methotrexate是二氢叶酸还原酶的抑制剂。有methotrexate存在时，细胞的二氢叶酸还原酶基因的拷贝数增加。在methotrxate存在时，染色体的荧光显微镜图谱显示有三个染色体区域出现亮黄色（左边）。这些亮黄色区域含有数百拷贝的二氢叶酸还原酶基因。
很多生物过程需要有充足的核苷酸。首先核酸生物合成的活化前体是核苷酸。例如基因组复制和遗传信息转录成RNA需要核苷酸。其次，腺嘌呤核苷酸，如ATP，是生物体的通用能量。而鸟嘌呤核苷酸GTP是一些特定生物过程的能量。第三，一些核苷酸衍生物如UDP-葡萄糖参与一些生物合成（如糖原的生物合成）。第四，核苷酸是信号传导途径的必需组分。环化核苷酸如cAMP和cGMP是第二信使，参与细胞内合细胞间的信号传导。ATP是蛋白激酶转移的供体磷酸。
本章，我们接着24章的内容介绍。在24章，我们介绍了无机物如氮气的N原子整合到氨基酸的生物过程。甘氨酸和天冬氨酸能够组装成核苷碱基环骨架。而且，天冬氨酸和谷氨酰胺为核苷酸提供-NH2。
核苷酸生物合成途径是治疗试剂干预的极为重要的位点。很多广泛使用的癌症治疗药物封锁核苷酸生物合成途径，尤其是DNA前体的生物合成。
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图25.1 挽救途径和从头合成途径。在挽救途径，碱基与5-磷酸核糖-1-焦磷酸(核糖的活化形式，PRPP)的核糖重新连接。在从头合成途径，碱基是利用简单的起始物质合成的。这些简单的起始物质包括氨基酸。从头合成需要ATP的水解。
核苷酸可以从头合成，也可以用挽救途径合成
核苷酸生物合成途径分为两类：从头合成和挽救途径合成（图25.1）。在从头合成途径，利用更为简单的化合物组装核苷的碱基。先组装嘧啶碱基的骨架，然后与核糖结合。与此不同，嘌呤碱基的骨架式直接在核糖上组装的。这些合成途径的基本反应数量不多，反复使用，产生不同的核苷酸。这种情况估计是生命早期进化的情景。在挽救途径，碱基被回收并与核糖重新连接。
从头合成和挽救途径都能合成核苷酸。不过，DNA的前体是脱氧核苷酸。与进化过程中RNA出现于DNA 之前的情况一致，所有的脱氧核苷酸都是从相应的核糖核苷酸合成的。脱氧核糖是还原核苷酸的核糖单位产生的。而且，在合成途径的最后一步加入甲基以区分DNA的胸腺嘧啶和RNA的尿嘧啶。
第4章介绍了核苷酸及其组分的命名方法。核苷是嘌呤或嘧啶碱基与核糖连接的产物，而核苷酸是核苷的磷酸酯。表25.1列出了RNA和DNA的主要碱基、核苷、和核苷酸的名称。
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图25.2 嘧啶核苷的从头合城。嘧啶环的C-2和N-3原子来自氨甲基磷酸，而碱基环的其他原子来自天冬氨酸。
25.1 从头合成，嘧啶环是利用碳酸、天冬氨酸、和谷氨酰胺组装的
在嘧啶的从头合成途径，首先合成碱基环，然后与核糖磷酸连接形成嘧啶核苷酸（图25.2）。用碳酸、天冬氨酸、和氨组装嘧啶。虽然溶液中已经有氨存在，但是合成嘧啶所用的氨是谷氨酰胺侧链水解的产物。
碳酸和其他碳氧化物经磷酸化活化
嘧啶从头合城的第一步是碳酸和氨经多个步骤合成氨甲酰磷酸。此过程需要水解两分子ATP，催化剂是氨甲酰磷酸合成酶(CPS,p661)。CPS的结构分析显示此酶有两个同源结构域，每个结构域负责一个依赖于ATP的化学反应的催化（图25.3）。
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图25.3 氨甲酰磷酸合成酶的结构。注意此酶蛋白含有三个活性中心。较小的链（黄色）是谷氨酰胺水解，产生氨的位点。较大的链有两个ATP-grasp结构域（蓝色与红色）。蓝色的ATP-grasp结构域能够将碳酸磷酸化成羧酸磷酸，然后与氨反应生成氨基甲酸。另一个ATP-grasp结构域（红色），氨基甲酸被磷酸化成胺甲酰磷酸。
在第一步，碳酸被ATP磷酸化形成羧基磷酸，同时生成一分子ADP。羧基磷酸与氨反应，生成氨甲酸和磷酸。此反应的活性位点位于CPS N-端1/3区域形成的结构域，此结构域所形成的结构叫ATP-grasp fold （ATP抓住折叠）。该折叠包裹ATP，将ATP 定位在适于亲核进攻磷酸的位置。含有ATP-grasp fold 的蛋白质催化反应，经酰基磷酸中间体形成C-N键。这种ATP-grasp folds广泛用于核苷酸生物合成。
第二步是胺甲酰磷酸合成酶催化的。氨甲酸被另一ATP磷酸化形成氨甲酰磷酸。此反应在第二个ATP-grasp 结构域催化。产生氨基甲酸的活性位点和胺甲酰磷酸的活性位点非常相似，显示此酶是一个基因发生重复的产物。实际上ATP-grasp结构域蛋白编码基因的重复和特异化是核苷酸生物合成途径进化的中心(p715)。
谷氨酰胺侧链的水解产生氨
谷氨酰胺水解是氨甲酰磷酸合成酶的主要氨源。此时，此酶的第二个多肽组分负责谷氨酰胺水解生成氨和
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谷氨酸。谷氨酰胺水解酶的酶的活性位点含有一个半胱氨酸和一个组氨酸残基构成的催化双体（dyad）。
这种催化双体与半胱氨酸蛋白酶（
p251）活性位点相似，在酰胺转移酶家族（包括CTP合成酶和GMP
合成酶）保守。
中间体在活性位点之间用通道运输
胺甲酰磷酸合成酶有三个不同的活性位点(图25.3）。这些活性位点之间的间距总共有80A（图25.4）。一个位点产生的中间体没有离开酶蛋白就进入下一个活性位点。这些中间体在活性位点之间的转运途径是通道，这点与前面介绍的色氨酸合成酶的中间体运输机制相似（p696）。谷氨酰胺水解酶活性位点产生的氨经过一个通道跨过45A到达羧基磷酸位点。此位点形成羧基磷酸，并与进入的氨反应形成氨基甲酸。氨基甲酸再经过通道扩散35A，到达胺甲酰磷酸形成位点。通道的作用是（1）一个位点产生的中间体不会因扩散造成损失，而是直接为下一个活性位点捕获；（2）不稳定的中间体，如羧基磷酸和胺甲酸（在pH7时1秒内就发生分解）受到保护，不会被水解。后面的章节我们还会看到底物通道运输的其它例子。
图25.4 底物的通道运输。胺甲酰磷酸合成酶的三个活性位点之间用通道（黄色）连接起来。这个通道允许反应中间体通过。谷氨酰胺进入一个活性位点，胺甲酰磷酸（含有谷氨酰胺侧链的氮原子）从离谷氨酰
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胺进入位点相距80A的位置离开。
乳清酸与PRPP反应生成乳清酸核苷酸（一种嘧啶核苷酸），接着转化成尿苷酸
在天冬氨酸转胺甲酰酶催化下，氨甲酰磷酸与天冬氨酸反应生成氨甲酰天冬氨酸。然后氨甲酰磷酸环化，生成二氢乳清酸，后者为NAD+氧化生成乳清酸。
此时，乳清酸与核糖缩合。能够与乳清酸缩合的核糖是5-磷酸核糖-1-焦磷酸，即核糖的活化形式。戊糖磷酸途径产生核糖5-磷酸，后者加入ATP的焦磷酸后产生5-磷酸核糖-1-焦磷酸（PRPP)。乳清酸与PRPP 反应，生成一个嘧啶核苷酸。此反应受焦磷酸水解驱动，催化剂是嘧啶磷酸核糖转移酶。嘧啶磷酸核糖转移酶与其它的磷酸核糖转移酶同源，能够将不同基团加入PRPP，形成各种核苷酸。乳清酸核苷酸（orotidylate）随后脱羧，形成尿苷酸(UMP)，是合成RNA分子的主要前体之一。此反应受乳清酸核苷酸脱羧酶催化。
乳清酸核苷酸脱羧酶是已知的催化效率最高的酶之一。缺乏这个酶，乳清酸核苷酸脱羧反应非常缓慢，每7800万年才发生一次。有这个酶，乳清酸核苷酸每秒就能发生一次脱羧，反应速率增加了1017倍。
核苷单磷酸、二磷酸、和三磷酸可以相互转化
另一种主要的嘧啶核苷酸，即胞嘧啶核苷酸，如何形成？胞嘧啶核苷酸是将尿苷酸的尿嘧啶转化而来的。但是这种转化只能在UMP转化生成UTP后才能执行。核苷二磷酸和核苷三磷酸是生物合成和能量转化过程中核苷酸的活化形式。核苷单磷酸转化成核苷三磷酸是一步步转化的。首先是特异的核苷单磷酸激酶利用ATP作为磷酸供体将核苷单磷酸转化成核苷二磷酸。例如，UMP激酶将UMP转化成UDP。
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核苷二磷酸激酶能够将核苷二磷酸和核苷三磷酸进行相互转化。与核苷单磷酸激酶不同，核苷二磷酸激酶的底物特异性宽泛。X和Y表示核糖核苷酸或脱氧核糖核苷酸：
UTP氨基化生成CTP
在尿嘧啶核苷三磷酸形成之后，碱基环上一个羰基被一个氨基替代生成胞嘧啶核苷三磷酸。如同氨甲酰磷酸的合成模式，此反应需要ATP，其氨来源于谷氨酰胺。碱基环O-4原子被磷酸化，形成活性中间体，然后用氨基替代磷酸基团。氨来自谷氨酰胺的水解。在很多生物过程中用到CTP，包括RNA合成。
25.2 嘌呤碱基可以从头合成，也可以经挽救途径重复使用
嘌呤核苷酸有两种不同的合成途径。一种途径是利用简单的起始原料如氨基酸和碳酸从头合成（图25.5）。与嘧啶碱基合成不同，嘌呤碱基的组装是在核糖环上进行。另外，核酸和核苷酸降解释放的嘌呤碱基可以被回收并重新利用。嘌呤挽救途径能节约能量，在嘌呤缺乏时作用显著。
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图25.5 从头合成嘌呤核苷酸。图中指出嘌呤碱基各原子的来源。
挽救途径节约胞内能量
核苷酸转化来的嘌呤碱基，或膳食来源的嘌呤碱基，能够与PRPP连接形成飘零核苷单磷酸，其反应类似乳清酸核苷酸的生成反应。两个挽救酶针对两种不同的嘌呤碱基。腺嘌呤磷酸核糖转移酶催化腺苷酸(AMP)生成反应：
Adenine + PRPP adenylate + PPi
次黄嘌呤-鸟嘌呤磷酸核糖转移酶(HGPRT)催化鸟苷酸（GMP）和次黄嘌呤核苷酸（IMP）形成反应。次黄嘌呤核苷酸是腺苷酸(AMP)和鸟苷酸(GMP)合成的前体。
Guanine + PRPP guanylate + PPi
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上海交通大学生物化学考研试题 (1)
上海交通大学生化考研试题 上交大生物化学95 一. 名词解释 1. 糖蛋白,粘蛋白,蛋白聚糖 2. 酶的辅酶与辅基 3. 核糖酶(Ribozyme) 4. 转氨基作用 5. 四碳途径(C4) 6. 熔解温度(Tm) 7. 操纵子模型 8. RNA拼接(splicing) 9. 蛋白质工程 10. 亲和层析 二. 写出下列糖及其衍生物的Haworth结构式.(10分) 1. 半乳糖 2. 葡萄糖-1-磷酸 3. 5-磷酸核糖焦磷酸 4. 1-甲基a-D葡萄糖苷 三. 写出下列分子的结构式(10分) 1. ADP 2. dATP 3. Ala-His 4. Gly-Pro-Lys 四. 什么是生物膜?简要证明 1. 膜结构的液态镶嵌模型假说的内容 2. 生物膜运送的分子机理的几种主要假说(10分) 五. 影响酶反应效率有哪些因素?它们是如何起作用的? 六. 简述酵解的主要过程,并说明发酵与酵解的异同.(15分) 七. 从Gln,NH3,CO2合成一分子Arg需要多少个高能磷酸键?(假设可用乙酰-CoA) 上海交通大学96 一. 名词解释(1.5x20) 1. 葡萄糖溶液的变旋现象 2. 酸值 3. 内消旋胱氨酸 4. 双缩脲反应 5. DCCI 6. 比活力 7. 活性中心 8. N-糖苷键 9. 减色效应 10. DMT 11. PEP 12. 生物氧化 13. NADH脱氢酶复合物 14. w-氧化 15. PKU 16. GSH和GSSG 17. 四氢叶酸 18. Okazaki fragment 19. SOS response 20. HIV 二. 简述题(2x10) 1. 必须氨基酸及其三字母符号 2. 举出5种重要的氨基酸侧链功能团(化学结构式,功能团名称,各归属于何种氨基酸) 3. 凝胶层析的基本原理.凝胶层析的主要类型的名称 4. 蛋白质电泳基本原理及影响电泳速度的主要因素 5. 指出下列物质的最大吸收波长(即吸收峰) a. 还原型辅酶I b. RNA降解酶与地衣酚反应的产物 c. 蛋白质 d. DNA e. 酪氨酸+福林-酚试剂作用生成的蓝色物 f. 核酸定磷法中的还原产物钼蓝 6. 酶作为生物催化剂的特性 7. PAM的解毒机理 8. t-RNA的结构特点 9. 化学渗透假说
医学生物化学各章节知识点及习题详解
医学生物化学各章节知识点习题详解 单项选择题 第一章蛋白质化学 1. .盐析沉淀蛋白质的原理是( ) A. 中和电荷，破坏水化膜 B. 与蛋白质结合成不溶性蛋白盐 C. 降低蛋白质溶液的介电常数 D. 调节蛋白质溶液的等电点 E. 使蛋白质溶液的pH值等于蛋白质等电点 提示：天然蛋白质常以稳定的亲水胶体溶液形式存在，这是由于蛋白质颗粒表面存在水化膜和表面电荷……。具体参见教材17页三、蛋白质的沉淀。 2. 关于肽键与肽，正确的是( ) A. 肽键具有部分双键性质 B. 是核酸分子中的基本结构键 C. 含三个肽键的肽称为三肽 D. 多肽经水解下来的氨基酸称氨基酸残基 E. 蛋白质的肽键也称为寡肽链 提示：一分子氨基酸的α－羧基和一分子氨基酸的α－氨基脱水缩合形成的酰胺键，即-CO-NH-。氨基酸借肽键联结成多肽链。……。
具体参见教材10页蛋白质的二级结构。 3. 蛋白质的一级结构和空间结构决定于( ) A. 分子中氢键 B. 分子中次级键 C. 氨基酸组成和顺序 D. 分子内部疏水键 E. 分子中二硫键的数量 提示：多肽链是蛋白质分子的最基本结构形式。蛋白质多肽链中氨基酸按一定排列顺序以肽键相连形成蛋白质的一级结构。……。具体参见教材20页小结。 4. 分子病主要是哪种结构异常（） A. 一级结构 B. 二级结构 C. 三级结构 D. 四级结构 E. 空间结构 提示：分子病由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。蛋白质分子是由基因编码的，即由脱氧核糖核酸（DNA）分子上的碱基顺序决定的……。具体参见教材15页。 5. 维持蛋白质三级结构的主要键是( ) A. 肽键 B. 共轭双键
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生物化学 人卫版 各章考点
第二章蛋白质化学 在熟记蛋白质生理功能的基础上，论述蛋白质是生命活动的物质基础。 熟记蛋白质元素组成特点；多肽链的基本组成单位—— L-α-氨基酸；20种氨基酸三字母缩写符号、结构式及主要特点。 准确描述肽键、多肽链、蛋白质一级结构、高级结构概念。 结合实例论述蛋白质结构与功能的关系。 熟记蛋白质重要理化性质及有关的基本概念，并列举蛋白质性质与医学 的关系；结合蛋白质的性质，列举蛋白质分离纯化及测定方法。 第三章核酸化学
写出多肽链氨基酸序列分析方法及关键试剂名称。 复述核酸的分类、细胞分布，各类核酸的功能及生物学意义。 记住核酸元素组成特点(与蛋白质比较)。结合碱基、核苷和核苷酸 的化学结构，熟记它们的中文名称及相应的缩写符号。 列举两类核酸(DNA与RNA)分子组成异同。牢记体内重要的环化 核苷酸——cAMP和cGMP。 在理解多核苷酸链结构基础上，牢记单核苷酸之间的连接方式—— 3’,5’磷酸二酯键及多核苷酸链的方向性(5’ →3’)。描述DNA的 一级结构, DNA二级结构——双螺旋模型要点，碱基配对规律。 简述tRNA二级结构——“三叶草”结构特点。在熟记二级结构基础 上， 知道核酸还有更高级结构形式存在。 结合组成成分及结构，熟记核酸的性质及相关重要概念，准确叙述核酸、 特别是DNA变性、复性及分子杂交的概念。 写出核酸序列分析的方法名称。 第四章酶
?酶的基本概念、化学本质及酶促反应特点。 ?熟记酶组成、结构有关的基本概念一一酶蛋白、辅助因子(辅酶、辅基)、全酶、酶的活性中心和必需基团等。结合结构与功能的关系，论述酶原 激活的化学本质。以乳酸脱氢酶(LDH)为例，描述同工酶的概念。 ?列举酶促反应机理学说及要点。 ?熟记影响酶促反应动力学的几种因素及其动力学特点。默写米式方程，解释米氏常数，学会运用米式方程进行简单计算。 ?叙述别构酶概念、酶促反应动力学特点及意义。 ?结合酶促反应动力学牢记酶活性测定的基本原则及应用。叙述酶活性单位 的概念。 ?结合酶在医学中应用的实际例子，说明酶与医学的关系。 ?知道酶的命名与分类原则。 第五章糖代谢
《生物化学》讲义总结讲解
《生物化学》讲义总结 第一章蛋白质的结构与功能 一、氨基酸： 1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。 2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：① 非极性中性氨基酸(甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸)； ② 极性中性氨基酸(色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸)；③ 酸性氨基酸(天冬氨酸、谷氨酸)；④ 碱性氨基酸(赖氨酸、精氨酸、组氨酸)。 3．理化性质 （1）两性解离与等电点： 氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。在某一PH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点。 （2）氨基酸的紫外吸收性质 芳香族氨基酸（色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸）在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。 （3）茚三酮反应 氨基酸的残基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波长处。由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。 二、肽键与肽链： 肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。氨基酸分子在参与形成肽键之后，由于脱水而结构不完整，称为氨基酸残基。每条多肽链都有两端：即自由氨基端(N 端)与自由羧基端(C端)，肽链的方向是N端→C端。 人体内存在许多具有生物活性的肽，重要的有： 谷胱甘肽（GSH）：是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基以免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。 三、肽键平面(肽单位)： 肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转；组成肽键的四个原子及其相邻的两个α碳原子处在同一个平面上，为刚性平面结构，称为肽键平面。 四、蛋白质的分子结构： 蛋白质的分子结构可人为分为一级、二级、三级和四级结构等层次。一级结构为线状结构，二、三、四级结构为空间结构。
上海交大 中文翻译 生物化学课本：第17章-柠檬酸循环
第17章柠檬酸循环 环形交叉路，或者转盘，是有助于交通流动的中心。柠檬酸循环是细胞氧化碳原子的生化反应流中心。碳燃料以乙酰辅酶A的形式加入生化反应流中心，柠檬酸循环也是生物合成的前体。[（以上）Chris Warren/International Stock.] 概要 17.1 丙酮酸脱氢酶联结糖酵解途径和柠檬酸循环 17.2 柠檬酸循环氧化2-C单位 17.3 柠檬酸循环及其调控 17.4 柠檬酸循环提供生物合成的原料 17.5 乙醛酸循环使植物和细菌也能利用乙酸盐生长 葡萄糖经过厌氧的糖酵解途径代谢生成丙酮酸，只能得到一小部分的ATP。葡萄糖的 1
大部分的ATP是耗氧代谢途径产生的。耗氧代谢途径能够将糖酵解产物完全氧化成二氧化碳。这一氧化作用由一系列反应（即柠檬酸循环，或称为三羧酸（TCA）循环、或Krebs 循环）完成。柠檬酸循环是能源分子——碳水化合物、脂肪酸、和氨基酸氧化过程最后的共同途径。大部分能源分子被加工成乙酰辅酶A的形式，进入三羧酸循环。 在有氧条件下，葡萄糖经糖酵解产生的丙酮酸被氧化脱羧生成乙酰辅酶A。柠檬酸循环在真核生物中的线粒体里进行（图17.1），而糖酵解反应在细胞质中进行。 乙酰辅酶A 2
3 图17.1 线粒体。电子显微镜图片清晰地显示线粒体的双膜结构。线粒体内膜有很多内陷，这些内陷称为嵴。丙酮酸的氧化脱羧和柠檬酸循环在线粒体基质进行。[（左）Omikron/图片研究者] 柠檬酸循环捕获高能电子 柠檬酸循环是细胞的代谢中心。任何分子被转化成乙酰辅酶A 或三羧酸循环的其他组分就可以进行有氧代谢。这个循环也为许多生物分子（如氨基酸、核苷酸碱基、卜啉）的合成原料。草酰乙酸（柠檬酸循环的组分之一）也是葡萄糖合成的原料。 在燃料分子转化成ATP 过程中三羧酸循环起什么作用？我们知道燃料分子是可以被氧化（即失去电子）的碳化物（第15章）。柠檬酸循环含有一系列氧化-还原反应，导致乙酰基被氧化成两个CO 2。此氧化产生的高能电子用来驱动ATP 的合成。柠檬酸循环的功能是捕获碳燃料的高能电子。 图17.2显示柠檬酸循环的总况。草酰乙酸（四碳化合物）与乙酰基缩合形成六碳原子的三羧酸。这个六碳化合物连续丢失两分子CO 2，与此同时两次释放高能电子，形成四碳化合物。这个四碳化合物被进一步加工，又生成草酰乙酸，启动新一轮三羧酸循环。乙酰基（二碳单位）进入柠檬酸循环后被转化成两分子CO 2。
上海交大 中文翻译 生物化学课本：第19章 光合成系统的光反应
第19章：光合成的光反应 叶绿体（左边）将光能转化成化学能。叶绿体的高能电子经过两个光系统（右边）运输。在这个转运过程使还原能力达到最大值，同时合成ATP。ATP的合成方式与线粒体类似。但是，与线粒体电子转移方式不同，叶绿体电子的能量来自光能。 1
基本上生物系统所用的所有能量都来自光合成过程所摄取的太阳能量。光合成的基本化学方程式很简单。水和CO2结合形成碳水化合物和O2。 CO2 + H2O （CH2O）+ H2O 在这个方程式中，（CH2O)表示碳水化合物，主要是蔗糖和淀粉。光合成机制复杂，有很多蛋白质和小分子参与。绿色植物的光合成在叶绿体内进行（图19.1）。叶绿体的色素分子（称为叶绿素，chlorophyl) 捕获光能。捕获的能量将一些电子激发到更高的能量状态。实际上光用来制造还原势能。 2
图19.1 菠菜（spinach)叶的叶绿素的 电镜图谱。类囊体（thylakoid）膜堆 经过一系列反应（通常称为光反应,，因为这些反应需要光），被 激活的电子用来制造NADPH和ATP。随后，光反应形成的NADPH 和ATP还原CO2，用一系列反应（通常称为Calvin循环）将二氧化 碳转化成3-磷酸甘油酸。在20章讨论Calvin循环。光合成储存的 能量巨大，每年地球光合作用储存的能量达到4.2 ×1017 kJ，相当 于1010吨碳转化成糖和其它形式的生命物质。 如同其它动物，我们也许很容易忽略光合成对我们生物圈的最重 3
要性。光合成是所有碳化物和所有氧气的来源。这些氧气使地球产生有氧代谢生物成为可能。 光合成将光能转化成化学能 光合成的光反应非常类似于氧化磷酸化。两者之间相同之处在于：（1）高能电子也是在电子传递链中传递产生质子驱动力，驱动ATP合成酶作用；（2）光合磷酸化过程中，电子能够直接将NADP+还原成NADPH。 氧化磷酸化和光合磷酸化途径之间的主要差别在于高能电子的来源。氧化磷酸化的高能电子来自碳化物氧化成CO2。而光合磷酸化过程中，电子被光子能量激发成能量更高的电子（图19.2）。在捕获光能的复合体中，从一个叶绿素分子到达另一个叶绿素分子进行的电子激发，直到激发能量被具有特定性质的叶绿素捕获。在这样的反应中心，激发电子的能量被转化成具有还原能力的电子。 4
上海交大生物化学教学大纲
上海交大《生物化学》教学大纲 一、大纲说明 (一) 课程说明 课程总学时90，周学时3，学分6分，开课学期第三、四学期。 （二）课程的学科性质、研究对象和任务 生物化学（biochemistry）是研究生命化学的科学，它在分子水平探讨生命的本质，即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节及其在生命活动中的作用。生物化学是在分子水平上阐明生命现象的科学，是生物技术、生物工程专业及其他生命科学专业和医学专业的重要基础课（专业必修课）。现代的生化理论和技术有着广泛的实用价值。当今生物化学越来越多的成为生命科学的共同语言，它已成为生命科学领域的前沿学科。 （三）课程的教学目的和要求 这门课主要向学生传授生物大分子的化学组成、结构及功能(包括蛋白质、核酸、酶)；物质代谢及其调控（糖代谢、三羧酸循环、脂类代谢、氨基酸代谢、核苷酸代谢、生物氧化、物质代谢联系与调节）；遗传信息的贮存、传递与表达（DNA的生物合成、RNA的生物合成、蛋白质的生物合成、基因表达调控、基因重组与基因工程）。 为了学习和掌握生物化学的原理和方法，要求学生必须具有较好的生物学﹑物理学和化学方面的基础，能够将这些基础知识运用到生物化学的学习中，要求学生能从生物大分子的组成﹑结构和性质去认识结构与功能的关系；物质代谢和能量代谢的关系以及代谢调节的意义；基因信息传递的分子基础；重组DNA和基因工程技术等。 （四）课程选用的教材、教学的基本内容和重点 教材：王镜岩等主编，《生物化学》上、下册，高等教育出版社，第三版。 参考教材：郑集等主编，《生物化学》，高等教育出版社，第三版。 罗盛纪等主编，《生物化学简明教程》，高等教育出版社，第三版。 张楚富主编，《生物化学原理》，高等教育出版社。 Garrtt，《生物化学》（影印版），高等教育出版社，第二版。 从生物化学和分子生物学不断发展与其应用范围日益扩大的实际考虑，根据国家教委对生物化学教学要求的精神，为密切结合教学需要，本课程参考现行学时数主要介绍以下几方面内容： （1）生物大分子(包括蛋白质、酶及核酸等)的分子结构、主要理化性质，并在分子水平上阐述其结构与功能的关系；（2）物质代谢(包括糖类、脂类及蛋白质)的代谢变化，重点阐述主要代谢途径(减少逐步化学反应的讲解)、生物氧化与能量转换、代谢途径间的联系以及代谢调节原理及规律； （3）阐明遗传学中心法则所揭示的信息流向，包括DNA复制、RNA转录、翻译及基因表达调控； （4）概要地介绍重组DNA和基因工程技术
华中农业大学生物化学本科试题库 第18章 基因工程基础
第18章基因工程基础单元自测题 (一) 名词解释 1.遗传工程 2.生物技术 3.基因工程 4.细胞工程 5.蛋白质工程 6.分子克隆 7.载体 8.转化 和转染9.基因文库10. cDNA文库 (二) 填空 1．自然界的常见基因转移方式有、、、。 2．不同DNA分子间发生的共价连接称为，有、两种方式。 3．基因工程的载体必须具备的条件有、、。 4．基因工程常用的载体DNA分子有、、和。 5．一个完整的DNA克隆过程应包括、、、、 。 6．目的基因获取的途径或来源有、、、。 7．基因工程过程中重组体直接筛选法的方式有、、。 8．基因克隆真核生物表达体系常见的有、、表达体系。 9．根据重组体DNA的性质不同，将重组体DNA导入受体细胞的方式有、、等。10．如果M13的外源基因被插入到lac Z基因内，则在含有X-gal的培养基上生长时会出现色菌落，如果在lac Z 基因内无外源基因插入，在同样的条件下呈现色菌落。 11．当细胞与细胞或细菌通过菌毛相互接触时，就可以从一个细胞(细菌)转移到另一细胞(细菌)，这种类型的DNA 转移称为作用。 12．重组DNA技术中常用的工具酶有、、、。 (三) 选择题 1．下列那种方式保证了免疫球蛋白的多样性? A. 转化 B. 转染 C. 转位 D. 转导 2．微切割技术使目的基因可来源于下列那种物质? A. 真核细胞染色体DNA B. 人工合成DNA C. cDNA D. G-文库 3．重组DNA技术中常用的工具酶下列那项不是： A. 限制性核酸内切酶 B. DNA连接酶 C. DNA聚合酶I D. RNA聚合酶 4．DNA致癌病毒感染宿主细胞后，使之发生癌变是因为发生了： A. 转化 B. 转导 C. 接合 D. 转座 5．关于基因工程的叙述，下列哪项是错误的? A. 基因工程也称基因克隆 B . 只有质粒DNA可作为载体 C . 重组体DNA转化或转染宿主细胞 D. 需获得目的基因 6．有关质粒的叙述，下列哪项是错误的? A. pB R322含有β-半乳糖苷酶的α片段基因 B. 质粒较易转化 C. 质粒的遗传表型可作为转化子的筛选依据 D. pB R322的分子中仅有一个 E.co R I 内切酶位点 7．下列哪项不是重组DNA的连接方式? A. 粘性末端与粘性末端的连接 B ．平端与平端的连接 C . 粘性末端与平端的连接 D . 人工接头连接 8．有关噬菌体的叙述哪项不符合? A. 感染大肠杆菌时仅把D NA注入大肠杆菌内 B. 只有裂解一种生活方式 C . 溶源和裂解两种生活方式可以相互转变 D. 噬菌体是由外壳蛋白和D NA组装而成 9．D NA克隆不包括下列哪项步骤? A. 选择一个适合的载体 B . 重组体用融合法导入细胞 C . 用连接酶连接载体 D NA和目的D NA，形成重组体 D . 用载体的相应抗生素抗性筛选含重组体的细菌 10．下列哪项不能作为表达载体导人真核细胞的方法? A. 磷酸钙转染 B . 电穿孔 C . 脂质体转染 D . 氯化钙转染 11. 下列哪项不能作为基因工程重组体的筛选方法? A. PC R技术 B. 宿主菌的营养缺陷标志补救
生物化学讲义(7)
第七章糖代谢（10学时） 第一节概述 糖是一类化学本质为多羟醛或多羟酮及其衍生物的有机化合物。在人体内糖的主要形式是葡萄糖(glucose，Glc)及糖原(glycogen，Gn)。葡萄糖是糖在血液中的运输形式，在机体糖代谢中占据主要地位；糖原是葡萄糖的多聚体,包括肝糖原、肌糖原和肾糖原等，是糖在体内的储存形式。葡萄糖与糖原都能在体内氧化提供能量。 食物中的糖是机体中糖的主要来源，被人体摄入经消化成单糖吸收后，经血液运输到各组织细胞进行合成代谢和分解代谢。机体内糖的代谢途径主要有葡萄糖的无氧酵解、有氧氧化、磷酸戊糖途径、糖原合成与糖原分解、糖异生以及其他己糖代谢等。本章重点介绍葡萄糖在机体中血糖浓度动态平衡的维持和前五种主要代谢的途径、生理意义及其调节。 一、糖的主要生理功能 ①氧化供能：糖类占人体全部供能的70%。 (1g糖可提供约16.7kJ的能量) ②构成组织细胞的基本成分：核糖:构成核酸；糖脂:生物膜成分 ③转变为体内的其它成分：转变为脂肪；转变为非必需氨基酸一、糖酵解 二、糖的消化吸收 食物中的糖主要是淀粉，另外包括一些双糖及单糖。多糖及双糖都必须经过酶的催化水解成单糖才能被吸收。 食物中的淀粉经唾液中的α淀粉酶作用，催化淀粉中α-1，4-糖苷键的水解，产物是葡萄糖、麦芽糖、麦芽寡糖及糊精。淀粉的主要消化部位在小肠。糖被消化成单糖后的主要吸收部位是小肠上段，己糖尤其是葡萄糖被小肠上皮细胞摄取是一个依赖Na+的耗能的主动摄取过程，这个过程的能量是由Na+的浓度梯度（化学势能）提供的，它足以将葡萄糖从低浓度转运到高浓度。当小肠上皮细胞内的葡萄糖浓度增高到一定程度，葡萄糖经小肠上皮细胞单向葡萄糖转运体（unidirectional glucose transporter）顺浓度梯度被动扩散到血液中。 三、糖代谢 是指葡萄糖在体内的复杂化学反应，葡萄糖吸收入血后，依赖一类葡萄糖转运体（glucose transporter, GLUT）而进入细胞内代谢。 第一节糖的无氧酵解（糖酵解） 当机体处于相对缺氧情况(如剧烈运动)时，葡萄糖或糖原分解生成乳酸和少量ATP的过程称之为糖 的无氧酵解。这个代谢过程常见于运动时的骨骼肌，因与酵母的生醇发酵非常相似，故又称为糖酵解。 糖的无氧酵解途径，亦称为EMP途径。因Meyerhof (M)、Embden (E)和Parnaas (P)的工作对阐明
生物化学 英文翻译汇总
第十九章氧化磷酸化和光合磷酸化 ——第三部分 郭雪飞 学号：201400140095 19.7光的吸收 可见光是指电磁波谱中波长在400nm到700nm之间的光波，是从红光到紫光，它仅占整个电磁波谱的一小部分（图19.39）。紫光末端的光子（光的量子）的能量要比红光末端的能量更高、波长更短、频率更高。可见光的1摩尔光子（1爱因斯坦=61023个光子）的能量是170千焦到300千焦。它可以有下面的普朗克方程式得到： E=hv，（其中h是普朗克常数（6.6261034J），v是光的波长）。 这些能量的数量级要比由ADP和磷酸合成ATP所需要的30到50kJ的能量更大。当一个光子被吸收之后，光和色素（发色团）中的一个电子将会被释放到一个更高的能量级中。这是一个偶联的过程，一个还有能量的光子被吸收后，就一定会促使电子转换。吸收光子后的分子处于一个活跃的状态，这时的分子是极不稳定的。一个被激发到高能量级的分子将会迅速滑落到低能量级上，激发态的分子也会衰退到稳定的基态，量子携带的能量将会被用于发光、发热或者是用于化学反应。伴随着受激分子的衰退，也就是荧光而发射的光要比吸收时的光的波长要长，也就是能量较小（看表格12.2）。在光合作用中一种重要的光衰退方式是将能量从激发态分子到临近分子的直接输入。就想光子是光能的量子，这个激子是从激发态分子到临近分子转移能量的量子，这个转移过程我们成为激子转移。 叶绿素吸收光能进行光合作用 类囊体膜上最重要的吸光色素是叶绿素。它是一种类似血红蛋白中原卟啉的多环平面结构（见图5.1),只不过是处于中间位置的不是铁离子而是镁离子 (图19-40)。叶绿素中有四个内取向的氮原子与Mg2协调配合。所有叶绿素都有一条很长的叶绿醇侧链，它的羟基被四吡咯环上的羧基取代基酯化，叶绿素中也存在亚铁血红素中不存在的环状结构。围绕在镁离子周围的杂五环系统能扩展成单键和双键交替出现的多烯结构。这种多烯式结构决定了叶绿素在光谱的可见光区域具有强烈的吸光度(图19-41)。叶绿素具有异常高的摩尔消光系数，因此特别适合于吸收在光合作用中的可见光。叶绿体总是包含叶绿素a和叶绿素b(图19-40a)。虽然都是绿色的,其吸收光谱却极为不同(图19-41)。它们两者对于可
生物化学讲义
第一章绪论 一、生物化学的概念 生物化学是从分子水平研究生物体中各种化学变化规律的科学。因此生物化学又称为生命的化学（简称：生化），是研究生命分子基础的学科。生物化学是一门医学基础理论课。 二、生物化学的主要内容 1．研究生物体的物质组织、结构、特性及功能。蛋白质、核酸2．研究物质代谢、能量代谢、代谢调节。研究糖、脂、蛋白质、核酸等物质代谢、代谢调节等规律，是本课程的主要内容。 3．遗传信息的贮存、传递和表达，研究遗传信息的贮存、传递及表达、基因工程等，是当代生命科学发展的主流，是现代生化研究的重点。 三、生物化学的发展史 四、生物化学与健康的关系 生化是医学的基础，并在医、药、卫生各学科中都有广泛的应用。 本课程不仅是基础医学如生理学、药理学、微生物学、免疫学及组织学等的必要基础课，而且也是医学检验、护理等各医学专业的必修课程。 五、学好生物化学的几点建议 1．加强复习有关的基础学科课程，前、后期课程有机结合，融会贯通、熟练应用。 2．仔细阅读、理解本课程的“绪论”，了解本课程重要性，激发起学习生物化学的兴趣和求知欲望。 3．每次学习时，首先必须了解教学大纲的具体要求，预读教材，带着问题进入学习。 4．学习后及时做好复习，整理好笔记。 5．学生应充分利用所提供的相关网站，从因特网上查找学习资料，提高课外学习和主动学习的能力。 6．实验实训课是完成本课程的重要环节。亲自动手，认真、仔细完成每步操作过程，观察各步反应的现象，详细、科学、实事求是地记录并分析实验结果，独立完成实验报告。 第一章蛋白质的化学 一、蛋白质的分子组成 （一）蛋白质的元素组成 蛋白质分子主要元素组成：C、H、O、N、S。 特征元素：N元素（含量比较恒定约为16%） 故所测样品中若含1克N，即可折算成6.25克蛋白质。（实例应用） （二）组成蛋白质的基本单位——氨基酸（AA） （一）编码氨基酸的概念和种类：蛋白质合成时受遗传密码控制的氨基酸，共有20种（二）氨基酸的结构通式：L-α-氨基酸（甘氨酸除外） （三）氨基酸根据R基团所含的基团，可分为酸性氨基酸（羧基）、碱性氨基酸（氨基及其衍生基团）和极性的中性氨基酸（羟基、巯基和酚羟基）。 二、蛋白质的结构与功能 （一）蛋白质的基本结构 1．肽键和肽 （1）肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α-氨基脱水缩合而成的共价键称肽键，肽键是蛋白质分子中氨基酸之间相互连接的主键。 （2）肽：氨基酸通过肽键而成的化合物称肽。
上海交大 中文翻译 生物化学课本：第8章 酶
第八章酶：基本概念与动力学 一种酶的活性负责发光水母luminescent jellyfish（左边）发光。在Ca2+存在的情况下，该酶aequorin催化一个化合物氧化，释放CO2并发光。 酶是生物催化剂。酶能够确定化学转化类型的分子装置，也能介导能量转化。酶的最大特征是催化活性和特异性。酶分子负责催化的位点叫活性中心。几乎所有的已知酶都是蛋白质。但是蛋白质不享有酶的垄断权。RNA分子也有催化活性，证明生命进化早期有RNA 世界存在。 由于蛋白质能够特异性结合不同的分子，因此蛋白质可以催化各种化学反应。利用分子间各种相互作用力，酶能够将底物置于最适位置进行化学键断裂和生成反应。通过稳定化学反应的中间状态（即反应过程中的最高能量状态），催化化学反应进行。选择性稳定化学反应的中间状态，酶能决定几个潜在化学反应究竟哪一个可以发生。 1
8.1 酶是有效的、高度特异的催化剂 酶能够使化学反应速度增加几百万倍甚至更高（表8.1）。没有酶催化，实际上生物体内大多数反应根本达不到可检测的速度。最简单的CO2水合生成碳酸的化学反应也有酶催化。这个酶是碳酸脱水酶。没有碳酸脱水酶，组织产生的CO2进入血管后外排到空气的效率不高。一个碳酸脱水酶分子一秒钟能够催化106 CO2水合生成碳酸，比没有碳酸脱水酶催化时的水合速度快107倍。在第9章将讨论碳酸脱水酶的催化机制。 酶具有高度的特异性，表现在酶催化的化学反应特异和酶选择的反应物(即底物）特异。酶通常催化单一化学反应或一套非常相近的化学反应。与没有酶催化的化学反应相比，酶催化的化学反应很少产生副反应。 现在看看蛋白裂解酶酶促反应。在体内，这些酶催化蛋白水解（即肽键断裂）。在体外，大多数蛋白水解酶也能催化与肽键很相似的酯键断裂。这类反应比肽键断裂反应容易检测，因此在研究蛋白酶方面很有用处。 2
上海交通大学生物化学教学大纲
（四）课程选用的教材、教学的基本内容和重点 教材：王镜岩等主编，《生物化学》上、下册，高等教育出版社，第三版。 参考教材：郑集等主编，《生物化学》，高等教育出版社，第三版。 罗盛纪等主编，《生物化学简明教程》，高等教育出版社，第三版。 张楚富主编，《生物化学原理》，高等教育出版社。 Garrtt，《生物化学》（影印版），高等教育出版社，第二版。 从生物化学和分子生物学不断发展与其应用范围日益扩大的实际考虑，根据国家教委对生物化学教学要求的精神，为密切结合教学需要，本课程参考现行学时数主要介绍以下几方面内容： （1）生物大分子(包括蛋白质、酶及核酸等)的分子结构、主要理化性质，并在分子水平上阐述其结构与功能的关系； （2）物质代谢(包括糖类、脂类及蛋白质)的代谢变化，重点阐述主要代谢途径(减少逐步化学反应的讲解)、生物氧化与能量转换、代谢途径间的联系以及代谢调节原理及规律； （3）阐明遗传学中心法则所揭示的信息流向，包括DNA复制、RNA转录、翻译及基因表达调控； （4）概要地介绍重组DNA和基因工程技术 （五）课程的教学方法、教学手段和特点 ⒈讲课根据具体教学内容，采用大班讲授与小班讨论相结合的方法。教师在充分备课、写好教案、集体备课的基础上，利用制作好的多媒体教学课件，加强直观教学，以加深学生对有关内容的理解和记忆。讲课要采用启发诱导，实例分析，习题作业，课堂讨论等多种形式，生动活泼，突出重点和难点，以调动学生的思维活动，培养分析问题和解决问题的能力。对学有余力的学生，积极开展第二课堂，因材施教。 ⒉实验实验分小班进行，尽量让学生多动手操作。通过实验，使学生加深对基本理论的理解，掌握必要的基本技术及培养独立工作的能力。实验中，教师要以身作则，严格要求，耐心指导，狠抓科学性、准确性、严密性。教师注意多巡堂，多启发，让学生多动手，多思考，并通过多媒体手段下载有关生化实验的最新方法和技术播放给学生观看，尽可能让学生了解本学科的前沿知识。 ⒊自学和第二课堂活动学生在听课和实验的基础上，积极主动地自学。对学有余力的学生，通过指定课外阅读资料，翻译专业文献，专题讲座，组织业余兴趣小组等形式适当提高。对学习有困难的学生，应帮助其分析原因，指导学习方法。 ⒋复习过程中，及时了解学生学习情况，针对存在的问题进行答疑。 （六）课程教学重点与难点 本课程的教学重点与难点为以下三个方面： （1）生物大分子(包括蛋白质、酶及核酸等)的分子结构、主要理化性质，并在分子水平上阐述其结构与功能的关系； （2）物质代谢(包括糖类、脂类及蛋白质)的代谢变化，重点阐述主要代谢途径(减少逐步化学反应的讲解)、
上海交大生物化学讲义
第三章核酸的结构和功能 核酸（nucleic acid）错误！未找到引用源。是重要的生物大分子，它的构件分子是核苷酸（nucleotide）错误！未找到引用源。，天然存在的核酸可分为脱氧核糖核酸（deoxyribonucleic acid，DNA）错误！未找到引用源。和核糖核酸（ribonucleic acid，RNA）错误！未找到引用源。两类。DNA贮存细胞所有的遗传信息，是物种保持进化和世代繁衍的物质基础。RNA 中参与蛋白质合成的有三类：转移RNA（transfer RNA，tRNA）错误！未找到引用源。，核糖体RNA（ribosomal RNA，rRNA）错误！未找到引用源。和信使RNA（messenger RNA，mRNA）错误！未找到引用源。。20世纪末，发现许多新的具有特殊功能的RNA，几乎涉及细胞功能的各个方面。 第一节核苷酸 核苷酸可分为核糖核苷酸和脱氧核糖核苷酸两类，核糖核苷酸是RNA的构件分子，而脱氧核糖核苷酸是DNA构件分子。细胞内还有各种游离的核苷酸和核苷酸衍生物，它们具有重要的生理功能。核苷酸由核苷（nucleoside）错误！未找到引用源。和磷酸组成。而核苷则由碱基（base）错误！未找到引用源。和戊糖构成(图3-1)。 一、碱基 构成核苷酸中的碱基是含氮杂环化合物，有嘧啶（pyrimidine）错误！未找到引用源。和嘌呤（purine）错误！未找到引用源。两类。核酸中嘌呤碱主要是腺嘌呤和鸟嘌呤，嘧啶碱主要是胞嘧啶、胸腺嘧啶和尿嘧啶。DNA和RNA中均含有腺嘌呤、鸟嘌呤和胞嘧啶，而尿嘧啶主要存在于RNA中，胸腺嘧啶主要存在于DNA中。在某些tRNA分子中也有胸腺嘧啶，少数几种噬菌体的DNA含尿嘧啶而不是胸腺嘧啶。这五种碱基受介质pH的影响出现酮式、烯醇式互变异构体。 在DNA和RNA中，尤其是tRNA中还有一些含量甚少的碱基，称为稀有碱基（rare bases）错误！未找到引用源。稀有碱基种类很多，大多数是甲基化碱基。tRNA中含稀有碱基高达10%。 二、戊糖 核酸中有两种戊糖DNA中为D-2-脱氧核糖（D-2-deoxyribose），RNA中则为D-核糖（D-ribose）（图3-5）。在核苷酸中，为了与碱基中的碳原子编号相区别核糖或脱氧核糖中碳原子标以C-1’，C-2’等。脱氧核糖与核糖两者的差别只在于脱氧核糖中与2’位碳原子连结
上海交大 中文翻译 生物化学课本：第16章 糖酵解
第十六章糖酵解（glycolysis）和糖异生作用 （gluconeogenesis） Micheal Johnson在奥林匹克200米短跑半决赛中创纪录。葡萄糖代谢产生的ATP驱动肌肉收缩。在短跑过程中，如果ATP的需求超过氧气供应，则葡萄糖代谢成乳酸（A）。如果氧气足量，葡萄糖能有效地代谢成二氧化碳和水。 我们遇到的第一个代谢途径是糖酵解。这是生物系统使用的一个古老的代谢途径。糖酵解途径是将一个葡萄糖分子代谢成两个丙酮酸，同时产生两个ATP的代谢途径。糖酵解不需要氧气。因此糖酵解途径在地球出现足量氧气之前，生物建立了这种代谢途径。丙酮酸能进一步加工，产生乳酸（乳酸发酵）或乙醇（乙醇发酵）。在有氧条件下，丙酮酸被彻底氧化成CO2，产生更多的ATP(见第17章和第18章）。图16.1指出糖酵解产生的丙酮酸的可能的命运。 1
图16.1 葡萄糖可能的代谢命运。 由于葡萄糖是珍贵的燃料。葡萄糖的代谢产物如丙酮酸和乳酸在糖异生作用中用来合成葡萄糖。尽管糖酵解和糖异生有些酶是共用的，但是这两个途径不是简单的互逆过程。尤其是糖酵解过程中产能的几步反应是不可逆反应，在糖异生过程中需要采用其它反应绕道过去。两个代谢途径相互调节，使糖酵解和糖异生作用在同一细胞同时发生的程度很低。 谈起人类对葡萄糖代谢，尤其是糖酵解的研究，就有很多历史故事。实际上，生物化学的建立与糖酵解的阐明密不可分。Hans Buchner和Eduard Buchner在1897年相当偶然地有一个关键发现。他们对酵母无细胞抽提液可能的治疗作用很感兴趣。要求不用抗菌剂（如苯酚）将这些抽提液保存。此时他们决定使用蔗糖，厨房常用的保存剂。他们获得了惊人的结果：蔗糖被酵母抽提液迅速降解成乙醇。这个发现的意义是巨大的。他们首次证实发酵可以在细胞外进行。当时大家普遍接受1860年Louis Pasteur宣称发酵离不开活细胞的概念。Buchners的偶然发现否定了Pasteur的活力论观点，开创了生物化学的新时代。他们的发现鼓舞人们寻找蔗糖转化成乙醇的生物催化剂。代谢研究成为生物化学研究的内容。 随后，肌肉抽提液的研究显示，乳酸发酵的很多反应与乙醇发酵的很多反应相同。这个发现揭示生命的化学是统一的。主要是Gustav Embden, Otta Meyerhof, Carl Neuberg, 2
上海交大 中文翻译 生物化学课本：第22章 脂肪酸代谢
第22章脂肪酸代谢 脂肪是储存能量已被后用的主要手段。（右边）脂肪酸合 成（能量储存）和脂肪酸降解（制造可使用的能量）在很 现在我们从糖代谢转向脂肪代谢。脂肪酸有一个长的碳氢链和一个末端羧基。脂肪酸有四个主要的生理作用。（1）脂肪酸是燃料分子，以甘油三酯（也称为中性脂肪或三酯酰甘油）的形式存储。甘油三酯是甘油与不带电荷的脂肪酸形成的酯（图22.1）。从甘油三酯动用的脂肪酸被氧化，产生能量满足细胞或机体的需求。在休息或温和运动（如散步）状态，脂肪酸是我们的主要能源。（2）脂肪酸是磷脂和糖脂的构建原料。磷脂和糖脂是两性化合物，是生物膜的重要组分（第12章）。（3）很多蛋白质为脂肪酸共价连接，将蛋白质锚定在生物膜上。（4）脂肪酸衍生物充当激素和胞内信使。本章我们集中讨论脂肪酸的合成和降解。 1
三酯酰甘油 2
图22.1 脂肪细胞的电镜图谱。在三酯酰甘油储藏体周围有少量细胞质包裹。 脂肪酸合成与降解是互为镜像的化学反应 脂肪酸降解和合成由4个步骤构成，这4步是化学相反的过程。降解是氧化过程，将脂肪酸转化成一套活化的乙酰单位（乙酰CoA）。乙酰CoA在柠檬酸循环加工（图22.2）。活化脂肪酸被氧化，引入一个双键；双键水合引入一个羟基；醇氧化产生一个酮；最后为HCoA断裂形成乙酰CoA和缺少两个碳原子的脂肪酸链。如果脂肪酸有偶数碳原子并且是饱和脂肪酸，就是简单地重复上述过程直到脂肪酸被全部转化成乙酰CoA。 3
图22.2 脂肪酸降解和合成的步骤。这两个过程在很多方面是互为镜像的。 脂肪酸合成基本上是脂肪酸降解的逆反应。合成过程起始用构建单位（即活化的酰基，最简单的是乙酰基）和丙二酰单位缩合（图22.2）。丙二酰单位与乙酰单位缩合形成四碳片段。为了产生所需的脂肪链，用三个步骤（还原，脱水，再还原）将羰基还原成亚甲基。这三个步骤完全是脂肪酸分解代谢的逆反应。还原产物是丁酰CoA。丁酰单位与另一活化的丙二酰单位缩合，重复前面介绍的反应步骤直至合成C16脂肪酸。 22.1 三酯酰甘油是高能量储存物 由于三酯酰甘油是还原的，不含水分的化合物，因此三酯酰甘油是能量代谢的高能储存 4
(整理)上海交大生物化学教材上册习题答案
Chapter 2 1. (a) tropomyosin原肌球蛋白70-kd→35-kd (two-stranded)→318 residues (mean residue mass 110)→477?(axial distance of per residue in α-helix is 1.5?)(b)40 residues→36 (4 for hairpin turn) →18 (two-stranded) →63?(the rise per residue 3.5?in βsheet) motif基序? mom基基t 2. contrasting isomer截然不同的异构体dioxane二噁烷in Leu methyl甲基is attached to γ-C atom, while in Ile it to β-C atom(比较靠近主链α-碳原子,造成立体位阻,阻断α-螺旋的形成) 3. Ala＜Val; Ile ＞Gly …Ala……Ile….. with activity (wild type) …Val……Ile……lose activity (mutant type) …Val……Gly… regain activity (double-mutant type) 4. shuffle重新洗牌, disulfide-sulfhydryl exchange二硫键-巯基互换; PDI蛋白二硫键异构酶, scrambled ribonuclease杂乱的核糖核酸酶 杂乱的核糖核酸酶在PDI作用下由无序变成有序,而胰岛素则由有序变成无序,说明胰岛素结构并非热力学最稳定的形式;因为胰岛素是由(比它多33个残基的)胰岛素原形成的,后者才是热力学最稳定的形式. 5.stretching a target使目标(蛋白底物)伸展; protease蛋白水解酶 6. Gly has the smallest side chain of AA: tight turns and approaching one another closely 7.guanidinium group胍基of Arg (positive): Glu, Asp, and the terminal carbonyl group (negative) 8.keratin角蛋白烫发: 加入巯基化合物(作为还原剂)和适当的温度使原来(发型中)的二硫键打断,卷曲头发(至所需型态)并加入氧化剂,使之形成新的二硫键并稳定. Chapter 3 1.(a)phenyl isothiocyanate (PITC) 异硫氰酸苯酯 (b)Dansyl chloride丹黄酰氯(or dabsyl chloride) (c)Urea尿素; β-mercaptoethanol β-巯基乙醇 (d)chymotrypsin糜蛋白酶(N)……R-‖-X……(C) R: Phe Trp, Tyr (e)CNBr (N)……Met-‖-X……(C) (f)Trypsin (N)……R-‖-X……(C) R: Arg or Lys 2. K=[H+][A－]/[HA] →pH=pK +log [A－]/[HA] 3.anhydrous hydrazine无水肼: 处理多肽(蛋白质)发生裂解,羧基末端的氨基酸释放成游离氨基酸,可被鉴定.所有其他氨基酸残基变成酰肼衍生物. 4. ethyleneimine乙烯亚胺+ Cys →S-aminoethyl氨乙基derivatives (S-氨乙烯半胱氨酸)