生物化学与生物分子学大题方向
医学生物化学与分子生物学就业方向
医学生物化学与分子生物学就业方向
医学生物化学与分子生物学是两个重要的学科领域，涉及到医学、生物化学和分子生物学等多个学科的交叉。
这两个领域提供了广泛的就业机会，以下是一些可能的就业方向：
1.医药研发：医学生物化学与分子生物学的知识可以应用于新药的研发与设计。
你可以在制药公司、生物技术公司或研究机构从事新药研发工作，包括药物筛选、药物设计、药效评价等。
2.医学诊断：这些学科的知识可以应用于医学诊断领域。
你可以在医疗设备公司从事分子诊断试剂的开发与生产，或者在临床实验室从事分子生物学诊断技术的应用与研究。
3.基因工程与基因治疗：医学生物化学与分子生物学的知识对基因工程和基因治疗领域非常重要。
你可以参与基因编辑技术的研究与开发，或者从事基因治疗的相关工作，为遗传性疾病提供治疗方案。
4.学术研究：如果你对科学研究更感兴趣，你可以选择在大学或研究机构从事医学生物化学与分子生物学的学术研究工作。
这包括开展实验室研究、发表学术论文、申请科研资金等。
5.医学教育与科学传播：你还可以选择成为医学教育工作者或科学传播者，将医学生物化学与分子生物学的知识传授给学生或公众。
你可以在大学担任教职，或者在科学出版社、科普机构等从事科学写作、科学传媒等工作。
总之，医学生物化学与分子生物学的就业方向广泛，你可以根据自己的兴趣和专长选择适合自己的领域。
另外，随着科技的不断发展，新的就业机会也可能不断涌现，所以保持学习和适应能力也非常重要。
生物化学与分子生物学各章要求要点重点难点和问答题
生物化学与分子生物学各章要求要点重点难点和问答题第一章蛋白质的结构与功能一、本章要求和要点1. 掌握蛋白质的元素组成特点、基本组成单位；氨基酸的数量及构型；熟悉芳香族氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸、含硫氨基酸和亚氨基酸。
2. 掌握氨基酸的理化性质（两性解离及等电点、紫外吸收性质、茚三酮反应）；掌握肽键、肽单元的概念及多肽链的方向性。
3. 掌握蛋白质各级结构的含义及其稳定因素，区分模体（motif）和结构域（domain）的概念。
4. 理解蛋白质结构与功能的关系（一级结构是高级结构和功能的基础；蛋白质的功能依赖正确的空间结构）。
熟悉分子伴侣、分子病、蛋白构象疾病，肌红蛋白和血红蛋白的异同。
5. 掌握蛋白质的理化性质（两性解离、胶体性质、紫外吸收、呈色反应、蛋白质的变性与复性）。
6. 理解蛋白质分离、纯化基本方法的原理。
二、本章重点和难点1．氨基酸的分类和理化性质。
2．蛋白质的结构层次及各层次之间的关系。
3．蛋白质结构与功能的关系。
4．蛋白质的理化性质及蛋白质的变性。
5．常用蛋白质分离、纯化技术的基本原理。
三、问答题1. 蛋白质结构层次分为几级？各级结构的稳定因素分别有哪些？各级结构间有什么不同和联系？2. 组成人体蛋白质的20种氨基酸，可根据侧链的结构和理化性质分为哪几类？每类列举两种。
3. 什么是蛋白质的两性解离？利用此性质分离纯化蛋白质的方法有哪些？4. 请阐述蛋白质二级结构α-螺旋的结构特征。
5. 凝胶过滤层析和SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳两种方法都是根据蛋白质分子大小而对蛋白质进行分离的，并且都使用交联聚合物作为支持介质，为什么在前者是小分子比大分子更容易滞留在凝胶中，而后者恰恰相反?6. 从结构和功能两方面比较血红蛋白（Hb）和肌红蛋白（Mb）的异同。
第二章核酸的结构与功能一、本章要求和要点1. 掌握核酸的分类、基本组成单位、元素组成；掌握核苷酸的水解成分及单核苷酸的化学结构式；掌握DNA和RNA的组成及核苷酸之间的连接。
生物化学与分子生物学就业方向
生物化学与分子生物学就业方向内容提要本文主要介绍生物化学和分子生物学两个专业的就业方向，分析这两个专业的就业前景，以及就业时所需要的素质。
重点介绍了以医学研究，药物研发，生物技术，分子生物学为主的几大就业方向。
生物化学和分子生物学就业方向生物化学融合了生物学、化学、生物物理学、医学等科学，探讨了生物体的结构、化学反应以及有机过程，最终找寻生命体系中的极其微小的生理机制，建立并表达原子间的精确关系，从而深刻地揭示生命活动的本质。
这也使得它成为了解生命现象和探索医学领域的重要科学手段。
生物化学与分子生物学的就业方向1．医学研究生物化学和分子生物学的就业方向，往往与医学研究密切相关，最为常见的就是将生物化学的原理证据用于生物技术的研发，用以对治疗或诊断的疾病有更加精确的把握。
由于疾病的发生受到生物代谢和分子生物学过程的影响，因此，生物化学和分子生物学可以应用于准确诊断和预测，使医学研究业务得到极大地提高。
2．药物研发药物研发是发现新药的过程，从药物的生物合成到探究药物作用机理，多是生物化学和分子生物学的作用。
有时，生物化学在发现新药的早期阶段有着重要的作用，例如，通过功能基因鉴定、结构基因鉴定及预测基因表达等方法，可以对新药或药物作用机制的发现、研发提供重要的信息，从而发现更加安全和有效的药物。
3．生物技术生物技术是一种利用生物学原理和化学技术，对特定的生物细胞针对性地进行改造，以获得有利的生物结果的技术。
这种技术可以通过一系列繁琐而复杂的实验，将生物细胞转换成不同用途的细胞，以满足新的应用要求。
其中，需要运用到生物化学和分子生物学的原理和实验，以及使用药物作用机制的研究，从而达到在医学新药研发，新技术改进等方面取得最大效益的目的。
4．分子生物学分子生物学是一类研究生物体内分子结构、功能及相互作用的科学，旨在了解生物体的最基本的活动模式，从而探究它们在不同环境中的反应。
分子生物学的研究，有助于有效地阐明基因的控制机制、调控机制及信号传递等。
生物化学与分子生物学 考试大纲 复旦
生物化学与分子生物学考试大纲复旦
复旦大学生物化学与分子生物学专业硕士考试大纲主要包括以下几个部分：
一、考试科目：
1. 思想政治理论
2. 英语（一）
3. 生物化学
4. 遗传学和细胞生物学
二、考试内容：
1. 生物化学部分：
- 蛋白质的结构与功能：包括蛋白质的基本结构单位、氨基酸的分类、氨基酸的理化性质、多肽与生物活性多肽、蛋白质的分类等。
- 蛋白质的一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
- 蛋白质的一级结构与功能的关系、蛋白质的空间结构与功能的关系。
- 蛋白质的理化性质、蛋白质胶体性质、蛋白质的变性与复性等。
2. 分子生物学部分：考试大纲中未给出具体内容，请考生参考相关教材和资料。
三、题型及分值分配：
1. 选择题：约占30%
2. 简答题：约占25%
3. 论述题：约占20%
4. 实验题：约占25%
以上信息仅供参考，具体的考试内容和题型可能会根据每年的考试要求有所调整，请考生及时关注复旦大学的官方通知和公告。
生物化学与分子生物学 考试大纲 复旦
生物化学与分子生物学考试大纲复旦摘要：一、生物化学与分子生物学简介二、蛋白质化学1.蛋白质的组成与结构2.蛋白质的性质与功能三、核酸化学1.核酸的组成与结构2.核酸的功能与性质四、碳水化合物化学1.碳水化合物的组成与结构2.碳水化合物的功能与性质五、生物膜与细胞信号转导1.生物膜的结构与功能2.细胞信号转导机制六、代谢与生物能学1.生物代谢途径2.生物能学原理七、基因与基因组1.基因结构与功能2.基因组结构与变异八、蛋白质组与代谢组1.蛋白质组学2.代谢组学九、分子生物学技术1.分子克隆2.基因编辑技术十、生物化学与分子生物学在医学和生物技术中的应用正文：生物化学与分子生物学是一门研究生物大分子的结构、功能及其在生命过程中的作用的学科。
它涉及蛋白质、核酸、碳水化合物等生物大分子的化学组成、性质、功能以及相互作用。
本篇文章将简要介绍生物化学与分子生物学的主要内容。
首先，蛋白质化学是生物化学与分子生物学的重要组成部分。
蛋白质是生命体内功能最为多样的大分子，承担着细胞和生物体的各种生物学过程。
蛋白质的组成由氨基酸构成，其结构多样，功能也十分丰富。
蛋白质的研究不仅可以帮助我们了解生命现象的本质，还为医学和生物技术的发展提供了重要支持。
核酸化学是另一大核心内容。
核酸是一类具有复杂结构和功能的大分子，分为DNA 和RNA 两大类。
核酸的主要功能是携带和传递遗传信息，控制生物体的生长发育和遗传特性。
近年来，随着基因组学研究的发展，核酸化学在生物科学领域的地位日益重要。
碳水化合物化学也是生物化学与分子生物学的研究领域之一。
碳水化合物是一类多功能的生物大分子，参与细胞识别、信号传导等生物学过程。
碳水化合物的结构和功能特性使其在生物学和医学研究中具有广泛应用。
生物膜与细胞信号转导是生物化学与分子生物学中的关键主题。
生物膜是由脂质和蛋白质构成的生物大分子，负责维持细胞内外环境的稳定。
细胞信号转导则是细胞对外界刺激作出反应的重要机制，涉及多种信号传导途径和分子。
生物化学与分子生物学学习指导与习题集
生物化学与分子生物学学习指导与习题集11第一篇生物大分子的结构与功能第一章蛋白质的结构与功能氨基酸的结构与性质1．氨基酸的概念：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本结构单位。
构成蛋白质分子的氨基酸共有20种，这些氨基酸都是L-构型的α-氨基酸。
2．氨基酸分子的结构通式：5、氨基酸的等电点氨基酸不带电荷时，溶液的pH值称为该氨基酸的等电点，以pI表示。
氨基酸不同，其等电点也不同。
也就是说，等电点是氨基酸的一个特征值。
6、氨基酸的茚三酮反应如果把氨基酸和茚三酮一起煮沸，除脯氨酸和羟脯氨酸显黄色外，其它氨基酸都显深浅不同的紫色。
氨基酸与茚三酮的反应，在生化中是特别重要的，因为它能用来定量测定氨基酸。
肽键：1、肽键: 一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基以共价键偶联形成肽，其间的化学键称为肽键(peptide bond)，也叫酰胺键(-CO-NH-)。
4、肽（peptide）是氨基酸通过肽键相连的化合物。
肽按其组成的氨基酸数目为2个、3个和4个等不同而分别称为二肽、三肽和四肽等，多肽和蛋白质的区别是多肽中氨基酸残基数较蛋白质少，一般少于50个，而蛋白质大多由100个以上氨基酸残基组成，但它们之间在数量上也没有严格的分界线。
蛋白质的分离和纯化2、盐析：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析。
常用的中性盐有：硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等。
√蛋白质的等电点概念：蛋白质分子所带正、负电荷相等时溶液的pH值称为蛋白质的等电点。
pH 值在等电点以上，蛋白质带负电，在等电点以下，则带正电。
溶液的pH在蛋白质的等电点处蛋白质的溶解度最小。
（Tertiary structure）。
对于一些较小的蛋白质分子，三级结构就是它的完整三维立体结构；而对于大的蛋白质分子，则需要通过三级结构单位的进一步组织才能形成完整分子。
其维系键主要是非共价键（次级键）：氢键、疏水键、范德华力、离子键等，也可涉及二硫键。
生物化学与分子生物学题库
1、DNA复制过程中，负责解开双螺旋结构的是哪种酶？A. DNA聚合酶B. DNA解旋酶C. RNA聚合酶D. 拓扑异构酶（答案：B）2、下列哪个过程不是发生在转录过程中的？A. DNA双链的解开B. RNA链的合成C. 核糖体的组装D. 碱基互补配对（答案：C）3、在蛋白质合成过程中，mRNA上的密码子与tRNA上的反密码子之间是如何配对的？A. A-U，G-C，且遵循Wobble规则B. A-G，U-C，完全互补C. A-U，G-C，完全互补D. A-A，U-U，非特异性结合（答案：A）4、下列哪个分子不是生物体内的第二信使？A. cAMP（环磷酸腺苷）B. cGMP（环磷酸鸟苷）C. IP3（三磷酸肌醇）D. ATP（三磷酸腺苷）（答案：D）5、在糖酵解途径中，哪个步骤产生了NADH（还原型辅酶I）？A. 葡萄糖磷酸化为葡萄糖-6-磷酸B. 果糖-6-磷酸转化为果糖-1,6-二磷酸C. 甘油醛-3-磷酸氧化为1,3-二磷酸甘油酸D. 磷酸烯醇式丙酮酸转化为丙酮酸（答案：C）6、下列哪种酶在脂肪酸合成中起到关键作用？A. 乙酰辅酶A羧化酶B. 脂肪酸氧化酶C. 琥珀酸脱氢酶D. 柠檬酸合酶（答案：A）7、在蛋白质折叠过程中，哪种相互作用起着主要作用？A. 离子键B. 疏水相互作用C. 氢键D. 范德华力（答案：B）8、下列哪个过程描述了基因表达调控的一个关键步骤？A. DNA甲基化影响转录因子结合B. RNA剪接改变蛋白质氨基酸序列C. 蛋白质翻译后修饰影响酶活性D. 染色体复制增加基因拷贝数（答案：A）。
824生物化学与分子生物学
824生物化学与分子生物学生物化学与分子生物学是现代生物学的重要分支，它们研究生物体内分子结构、分子组成、分子特性以及分子间相互作用的规律。
本文将从生物化学和分子生物学的基本概念、研究内容和应用方向等方面进行介绍。
一、生物化学的基本概念生物化学是研究生物体内化学成分及其相互关系的科学。
它主要关注生物分子，如蛋白质、核酸、碳水化合物和脂类等的结构、功能和相互作用。
生物化学的研究对象是生物分子的组成、结构和功能，以及它们在生物体内的相互作用和调控机制。
二、分子生物学的基本概念分子生物学是研究生物体内分子结构、功能和调控的科学。
它主要关注生物分子的组成、结构和功能，以及它们在生物体内的相互作用和调控机制。
分子生物学的研究对象包括DNA、RNA、蛋白质等生物分子，以及它们在细胞内的合成、修饰和功能调控等过程。
三、生物化学与分子生物学的研究内容1. 生物分子的结构与功能：生物化学和分子生物学研究生物分子的结构与功能，揭示生物分子的运作规律和机制。
例如，研究蛋白质的三维结构与功能关系，揭示蛋白质的结构与功能的相互关系。
2. 生物分子的合成与代谢：生物化学和分子生物学研究生物分子的合成与代谢过程，探索生物分子的合成调控机制和代谢途径。
例如，研究蛋白质的合成过程和调控机制，揭示蛋白质的合成过程和调控机制。
3. 分子遗传学：生物化学和分子生物学研究基因的结构、功能和调控，揭示基因在遗传信息传递和表达调控中的作用。
例如，研究DNA的复制、转录和翻译过程，揭示基因的遗传信息传递和表达调控过程。
四、生物化学与分子生物学的应用方向1. 生物医药领域：生物化学和分子生物学在生物医药领域有着广泛的应用。
例如，通过研究蛋白质的结构和功能，发现药物靶点并设计新药；通过研究基因的结构和功能，发现遗传疾病的致病机制并开发基因治疗方法。
2. 农业领域：生物化学和分子生物学在农业领域的应用主要包括基因改良和农药研发。
例如，通过研究植物基因的功能和调控机制，培育抗病虫害、耐逆性强的新品种；通过研究农药的作用机制，开发高效、低毒的农药。
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
生化大题方向1.蛋白质的结构答案：一级结构：蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。
二级结构：多肽链中主链原子在局部空间的规律性排列，不包括氨基酸残基侧链的构象。
三级结构：指多肽链所有原子或基团的空间排布。
即多肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。
四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。
2.蛋白质变性与沉淀的关系。
答案：蛋白变性不一定就沉淀。
只是空间结构的改变，基本的一级结构没有被破坏，一定条件下可以复性。
只不过绝大多数条件都相当苛。
蛋白沉淀不一定变性。
盐析就是例子。
虽然脱去水化层，肽链未转变为伸展状，二级以上结构为变化。
3.互补配对的原则。
答案：在DNA或某些双链RNA分子结构中，由于碱基之间的氢键具有固定的数目和DNA两条链之间的距离保持不变，使得碱基配对必须遵循一定的规律，这就是A一定与T，在RNA中与U配对，G一定与C配对，反之亦然。
碱基间的这种一一对应的关系叫做碱基互补配对原则。
4.三种RNA的结构，tRNA的结构与功能。
答案：核蛋白体RNA (rRNA) ，转运RNA (tRNA)，信使RNA (mRNA)结构特点：①含有稀有碱基较多，达核苷酸总量的5％-20％。
②不同的tRNA尽管核苷酸组分和排列顺序各异，但其3’端都含有CCA序列，是所有tRNA接受氨基酸的特定位置。
③所有的tRNA分子都折叠成紧密的三叶草二级结构和L型立体构象，结构较稳定，半衰期均在24小时以上。
主要功能：①运输功能②在逆转录作用中作为合成互补链DNA链的引物。
③在细菌细胞壁、叶绿素、脂多糖和氨酰磷脂酰甘油的合成中都与某些tRNA的参与有关。
5.米氏方程的含义和代表意义。
答案：（1）Km等于当V=Vm/2时的[S]。
（2）Km的意义：a.Km值是酶的特征性常数--代表酶对底物的催化效率。
当[S]相同时，Km小--V大；b.Km值可近似表示酶与底物的亲和力：1/Km,亲和力大；1/Km小，亲和力小；c.可用以判断酶的天然底物：Km最小者为该酶的天然底物。
（3）Vm的意义：Vm是酶完全被底物饱和时的反应速率，与酶浓度成正比。
6.酶促反应的特点。
答案：（一）酶促反应具有极高的效率酶促反应比非催化反应效率高108－1020倍，比一般催化剂高107－1013倍。
酶的催化不需要较高的反应温度。
酶和一般催化剂加速反应的机理都是降低反应的活化能(activation energy)。
酶比一般催化剂更有效地降低反应的活化能。
（二）酶促反应具有高度的特异性一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。
酶的这种特性称为酶的特异性或专一性。
（三）酶促反应的可调节性酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断变化的内外环境和生命活动的需要。
其中包括三方面的调节。
对酶生成与降解量的调节、酶催化效力的调节、通过改变底物浓度对酶进行调节等（四）酶的不稳定性绝大多数酶的本质是蛋白质，凡是能使蛋白质变性的因素，如高温、高压、强酸、强碱等都会使酶丧失活性。
7.三羧酸循环的流程和步骤。
答案：（1）乙酰CoA与草酰乙酸结合，生成六碳的柠檬酸，放出CoA。
柠檬酸合成酶。
（2）柠檬酸先失去一个H2O而成顺乌头酸，再结合一个H2O转化为异柠檬酸。
顺乌头酸酶（3）异柠檬酸发生脱氢、脱羧反应，生成5碳的a-酮戊二酸，放出一个CO2，生成一个NADH+H+。
异柠檬酸脱氢酶（4） a-酮戊二酸发生脱氢、脱羧反应，并和CoA结合，生成含高能硫键的4碳琥珀酰CoA，放出一个CO2，生成一个NADH+H+。
酮戊二酸脱氢酶（5）碳琥珀酰CoA脱去CoA和高能硫键，放出的能通过GTP转入ATP琥珀酰辅酶A合成酶（6）琥珀酸脱氢生成延胡索酸，生成1分子FADH2，琥珀酸脱氢酶（7）延胡索酸和水化合而成苹果酸。
延胡索酸酶（8）苹果酸氧化脱氢，生成草酸乙酸，生成1分子NADH+H+。
苹果酸脱氢酶8.血糖的来源于去路。
答案：来源：1.食物经消化道吸收的葡萄糖 2.肝糖原分解3.糖异生去路：1.氧化供能2.合成糖元3.转为脂肪及某些非必需氨基酸 4.转为其他糖类物质9.磷酸戊糖途径的生理意义。
答案：（一）为核苷酸的生成提供核糖（二）提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应1. NADPH是体内许多合成代谢的供氢体2. NADPH参与体内的羟化反应，与生物合成或生物转化有关3. NADPH可维持GSH的还原性10.糖酵解。
（选择题）11.脂肪酸β-氧化。
答案：脂肪酸的分解是从羧基端的β-的碳原子（从酰基CoA）开始的，每次切掉两个碳原子单元，这种降解方式就称为脂肪酸β-氧化。
12.ATP净生成数=[碳原子数/2 -1]*4+（碳原子数/2）*10-213.两种获得能量的方式。
[a.底物水平磷酸化b.氧化磷酸化P182]答案：细胞内由ADP磷酸化生成A TP的方式有两种，一种是与脱氢反应偶联，直接将高能代谢物分子中的能量转移至ADP(或GDP)，生成ATP(GTP)的过程，称为底物水平磷酸化。
由代谢物质脱下的氢，经线粒体氧化呼吸链电子传递释放能量，此释放过程与驱动ADP磷酸化生成ATP相偶联，即还原当量的氧化过程与ADP的磷酸化过程相偶联，产生能量A TP。
14.三类氧化磷酸化的抑制剂。
答案：氧化磷酸化抑制剂可分为三类，即呼吸抑制剂、磷酸化抑制剂和解偶联剂。
（一）呼吸抑制剂：这类抑制剂抑制呼吸链的电子传递，也就是抑制氧化，氧化是磷酸化的基础，抑制了氧化也就抑制了磷酸化。
（二）磷酸化抑制剂：这类抑制剂抑制ATP的合成，抑制了磷酸化也一定会抑制氧化。
（三）解偶联剂（uncoupler）：解偶联剂使氧化和磷酸化脱偶联，氧化仍可以进行，而磷酸化不能进行，解偶联剂作用的本质是增大线粒体内膜对H+的通透性，消除H+的跨膜梯度，因而无ATP生成，解偶联剂只影响氧化磷酸化而不干扰底物水平磷酸化，解偶联剂的作用使氧化释放出来的能量全部以热的形式散发。
动物棕色脂肪组织线粒体中有独特的解偶联蛋白，使氧化磷酸化处于解偶联状态，这对于维持动物的体温十分重要。
15.尿素的形成。
即鸟氨酸循环（尿素循环）答案：定义：在肝脏中将有毒的氨转变成无毒的尿素的循环反应过程。
原料：2 分子氨，一个来自于游离氨，另一个来自天冬氨酸。
部位：先在线粒体中进行，再在胞液中进行。
限速酶：精氨酸代琥珀酸合成酶耗能：3 个ATP，4 个高能磷酸键。
结局：尿素无毒，水溶性强，随尿液排出。
16.丙酮酸葡萄糖循环。
答案：肌肉中的氨基酸将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸，后者经血液循环转运至肝脏经过联合脱氨基作用再脱氨基，放出的氨用于合成尿素；生成的丙酮酸经糖异生转变为葡萄糖后再经血液循环转运至肌肉重新分解产生丙酮酸，丙酮酸再接受氨基生成丙氨酸。
17.核苷酸代谢生理作用（功能）。
18.嘌呤和嘧啶补救合成的生理意义。
P225答案：（1）补救合成节省从头合成时的能量和一些氨基酸的消耗。
（2）体内某些组织器官，如脑、骨髓等只能进行补救合成。
（3）基因缺陷导致HGPRT活性完全缺失可引起疾病的产生。
（自毁容貌症）19.生物转化的生理意义。
20.细胞水平代谢调节。
答案：（1）细胞内的分隔分布（2）酶活力的变构调节（3）酶活力的化学修饰调节（4）酶含量调节21.复制，转录，翻译的区别于联系。
答案：22.原核生物DNA的复制过程。
P288答案：（1）DNA的解链，a.复制有固定起点b.DNA解链需要多种蛋白质的参与c.解链过程需要DNA拓扑异构酶。
（2）引物合成和引发体形成。
引物酶催化合成的短链RNA分子.(3)DNA链的延长（4）复制的终止过程包括切除引物，填补空缺和连接切口。
23.原核生物的转录过程。
答案：启动：RNA聚合酶正确识别DNA模板上的启动子并形成由酶、DNA和核苷三磷酸(NTP)构成的三元起始复合物，转录即自此开始。
延伸：σ亚基脱离酶分子，留下的核心酶与DNA的结合变松，因而较容易继续往前移动。
终止：转录的终止包括停止延伸及释放RNA聚合酶和合成的RNA。
24.真核生物与原核生物转录起始地异同。
答案:(1)、RNA的转录包括起始、延伸和终止3个过程，从启动子到终止子的序列称为转录单位，原核生物的转录单位多为多顺反子，真核生物中的转录单位为单顺反子。
（2）、原核生物由于没有细胞核的结构，mRNA一旦转录后就可以直接作为模板进行蛋白质的翻译，即原核生物RNA转录与蛋白质翻译的两个过程在时间与空间上是同步的。
（3）、真核生物的初级转录产物包含内含子，称为核内不均一RNA，然后再将内含子删除，将外显子练接，同时在5'和3'端进行修饰才能成为成熟的mRNA，再进入细胞质或靶定到细胞器内作为模板翻译蛋白质，这一过程也称为RNA的成熟或加工，在RNA加工过程中需多种蛋白质因子和小分子RNA的参与25.原核生物蛋白质合成过程。
答案：（1）.首先进行氨酰-tRNA的活化，这能使每个AA和tRNA分子共价连接，以确保加入正确的AA（即接头）作用；并能使aa与延伸中的多肽链末端反应形成新的肽链。
（2）.合成的起始：1)起始tRNA识别AUG(起始密码子）编码甲硫氨基酸，以确定翻译的正确阅读框架。
2)30S核糖体小亚基中的16SrRNA与富含嘌呤并位于AUG起始密码子的5’端的Shine-Dalgarno序列结合，然后，核糖体沿着mRNA向3‘端移动，直到遇到AUG 起始密码子。
因而Shine-Dalgarno序列将核糖体亚基传送至正确的AUG用于起始翻译。
3）然后起始因子开始催化蛋白质的合成。
（3）肽链合成的延长。
包括进位、肽键形成、脱落和移位等步骤。
（4）肽链合成的终止。
肽链合成的终止，需释放因子参与。
26.遗传密码子的特点。
答案：（1）、64种密码子，有61种是氨基酸的密码子（3）种终止密码子。
（2）、生物的遗传密码子近乎完全通用，也就是说，不论病毒，原核生物，还是真核生物都用一套遗传密码子。
（3）、密码子上第三位碱基的专一性较小。
（4）、遗传密码有简并性，一种氨基酸有多种密码子，但一种密码子只对应一种氨基酸。