(完整版)生物化学与分子生物学知识总结
生物化学与分子生物学总结
第一章蛋白质1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。
3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI表示。
4．稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。
5．非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。
6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。
构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。
7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。
8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。
一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。
构象改变不会改变分子的光学活性。
9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。
10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。
11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
12．氢键：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。
14．离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。
15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
16．疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。
如蛋白质分子中的疏水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。
17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。
生物化学与分子生物学的主要内容
生物化学与分子生物学的主要内容生物化学与分子生物学是研究生物体内分子结构、功能和相互作用的学科。
以下是该学科的主要内容：1. 生物分子的结构与功能：生物化学与分子生物学涉及研究生物体内各种分子的结构和功能，如蛋白质、核酸、碳水化合物和脂类等。
通过研究这些分子的结构，可以了解它们在生物体内的功能和相互作用。
2. 酶与代谢：生物化学与分子生物学研究酶的结构、功能和调节机制。
酶是生物体内催化化学反应的蛋白质，对维持生物体的代谢过程至关重要。
通过研究酶的特性，可以深入了解代谢途径和能量转化过程。
3. 基因表达与调控：生物化学与分子生物学研究基因的表达和调控机制。
基因表达过程包括转录和翻译，通过研究这些过程可以了解基因如何转化为蛋白质，并探究基因调控对生物体发育、功能和适应性的影响。
4. 分子信号传导：生物化学与分子生物学研究细胞内外分子信号传导的机制。
细胞通过化学信号相互作用，调节各种生物学过程，如细胞增殖、分化和凋亡等。
研究分子信号传导可以揭示细胞内各种信号通路的调控机制。
5. 分子遗传学：生物化学与分子生物学研究基因的结构和功能，以及基因在遗传传递中的作用。
通过研究基因的结构和功能，可以了解基因突变对个体遗传特征的影响，并揭示基因与表型之间的关系。
6. 分子进化：生物化学与分子生物学研究生物体进化过程中分子的变化和演化。
通过比较不同物种间的分子结构和序列，可以推断它们的进化关系和演化历史，从而深入了解生物体的起源和多样性。
这些是生物化学与分子生物学的主要内容，通过研究这些领域，可以更好地理解生物体内分子的结构与功能，以及它们在生命过程中的重要作用。
生物化学与分子生物学重点
生物化学与分子生物学重点一、名词解释基因：基因是基因组中的一个功能性遗传单位，是贮存有功能的蛋白质多肽链或rna序列信息及表达这些信息所需的全部核苷酸序列。
基因组：基因组是一个细胞或一种生物体的整套遗传信息。
质粒：是指细菌细胞染色体意外，能独立复制并稳定遗传的共价闭合环状分子。
蛋白质组：是指一种基因所表达的全套蛋白，既包括一个细胞或一个组织或一个机体的基因所表达的全部蛋白质。
DNA重组：是指不同来源的DNA通过磷酸二酯键连接而重新组合成新的DNA分子的过程。
限制性内切酶：是指能识别和水解双链DNA分子的内特异序列的核酸水解酶。
载体：是指携带靶DNA片段进入宿主细胞进行扩曾和表达的运载工具，常用的载体有:质粒载体、噬菌体载体，病毒载体和人工染色体等。
核酸分子杂交：单链的核酸分子在适合的条件下，与具有碱基互补序列的异核酸形成双链杂交的过程。
杂交：将一种核酸单链标记成探针，再与另一核酸单链进行碱基互补配对，可以形成异源核酸分子的双链结构的过程，PCR：是一个在体外特异的复制一段已知序列的DNA片段的过程，这项技术使人们能够人们很快的从试管中获得大量拷贝的特异核酸片段。
分子生物学检验：从基因水平上解释疾病发生机制，明确疾病诊断，跟踪疾病过程，指导个体化治疗的先进技术手段。
反义核酸：是用人工合成的15-25个核苷酸片段，通过碱基互补配对选择与特定的RNA或DNA互补结合，从而能专一性的抑制基因的转录与翻译。
核酶：是一类具有酶的特异性催化功能的RNA分子，能序列特异性地剪切底物RNA或修复突变的RNA。
致病基因：能导致遗传病或遗传病发生相关的基因。
地中海贫血：也称球蛋白生成障碍性贫血。
是由于球蛋合成速率降低，引起a链和非a链缺乏称为球蛋白生成障碍性贫血。
血友病：由于基因缺陷而使其中某一凝血因子蛋白表达降低或确实造成的一种疾病。
转座因子：一类在细菌染色体，质粒或噬菌体之间自行移动并具有转位特性的独立DNA序列。
生物化学与分子生物学知识点总结
生物化学与分子生物学知识点总结本文将对生物化学与分子生物学的主要知识点进行总结。
生物化学是研究生物大分子的组成、结构、性质、合成和解体等方面的学科，而分子生物学则是研究生命活动的基本单位——分子的结构、功能和相互作用等方面的学科。
以下将按照某些主要知识点来系统概述这两个学科的重要内容。
1. 生物大分子的结构与功能生物大分子主要包括蛋白质、核酸、碳水化合物和脂类等。
蛋白质是生物体内最为重要的大分子之一，它们是由氨基酸组成的，具备结构和功能多样性。
核酸包括DNA和RNA，是遗传信息的储存和传递分子。
碳水化合物是生物体内能量的主要来源，也参与细胞黏附和信号传导等重要功能。
脂类则是生物体内膜结构的重要组成部分，同时也是能量存储的主要形式。
2. 酶的结构与催化机制酶是生物体内的催化剂，能够加快化学反应速率。
酶的活性主要依赖于其特定的三维构象，并且可以通过底物-酶的亲和力来实现底物的选择性识别。
酶催化主要有两种机制：酸碱催化和亲和力叠加催化。
酸碱催化通过转移质子来加速反应进程，而亲和力叠加催化则通过调节底物与酶的结合来实现催化。
3. 代谢途径与能量转换代谢途径是生物体内各种化学反应的有序组合。
主要包括糖代谢、脂代谢和蛋白质代谢等。
其中最重要的代谢途径是三酸甘油酯循环和三羧酸循环，它们在细胞中产生大量的ATP，提供能量供生命活动所需。
此外，糖酵解、无氧和有氧呼吸等代谢途径也是能量转换的关键过程。
4. DNA复制、转录与翻译DNA复制是遗传信息传递的基础，它是通过DNA双链的解旋与合成来实现的。
转录是将DNA模板上的基因序列转化为RNA分子的过程，主要分为原核生物和真核生物两种类型。
翻译是利用mRNA的信息合成蛋白质的过程，其中涉及到核糖体、tRNA和氨基酸等多个要素的参与。
5. 基因调控与表达基因调控是指在细胞内对特定基因的活性进行控制，从而实现基因表达的调节。
主要通过转录因子与启动子之间的结合、染色质的改变和非编码RNA的介入等方式来实现。
生物化学与分子生物学知识总结
生物化学与分子生物学知识总结The Standardization Office was revised on the afternoon of December 13, 2020生物化学与分子生物学知识总结第一章蛋白质的结构与功能1.组成蛋白质的元素主要有C、H、O、N和 S。
2.蛋白质元素组成的特点各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
100克样品中蛋白质的含量 (g %)= 每克样品含氮克数××1003.组成人体蛋白质的20种氨基酸均属于L- -氨基酸氨基酸4.可根据侧链结构和理化性质进行分类非极性脂肪族氨基酸极性中性氨基酸芳香族氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸5.脯氨酸属于亚氨基酸6.等电点(isoelectric point, pI)在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。
氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物7.蛋白质的分子结构包括:一级结构(primary structure)二级结构(secondary structure)三级结构(tertiary structure)四级结构(quaternary structure)1）一级结构定义:蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。
主要的化学键:肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
⏹2）二级结构定义：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象主要的化学键：氢键⏹蛋白质二级结构包括α-螺旋 (α -helix)β-折叠 (β-pleated sheet)β-转角 (β-turn)无规卷曲 (random coil)3）三级结构定义：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。
即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
主要的化学键:8. 模体(motif)是具有特殊功能的超二级结构，是由二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。
生物化学与分子生物学知识点总汇-考试必备
第一章蛋白质结构的基本组件1按侧链（R）基团的结构不同：脂肪族gly ala val lue ile芳香族：Phe,Trp,Tyr 杂环族:His,Pro2按侧链（R）基团的极性性质不同：带正电荷（碱性氨基酸）带负电荷（酸性氨基酸）asp glu asn gln (1) 疏水氨基酸包括Ala, Val, Leu, Ile, Met, Pro,Phe和Trp(8)。
(2) 极性氨基酸包括Gly,Ser, Thr, Asn, Gln, Cys和Tyr (7) 。
(3) 荷电氨基酸包括Asp, Glu, Arg ，His和Lys(5)。
4构型：原子在空间的相对分布或排列称为分子的构型。
[ 当一种构型改变为另一种构型时必须有共价键的断裂和重新形成。
这种异构体在化学上可以分离，但不能通过简单的单键旋转相互转换]5构象:是组成分子的原子或基团绕单键旋转而形成的不同空间排布。
[一种构象转变为另一种构象不要求有共价键的断裂和重新形成，在化学上难于区分和分离的]6 优势构象与旋转异构体任何除Gly以外的氨基酸侧链中的组成基团都可以绕着其间的C-C单键旋转，从而产生各种不同的构象。
在化学上有一个一般的原则，对二个四面体配位的碳原子，“交错构象”是能量上最有利的排布，在这种构象中，一个碳原子的取代基正好处于另一个碳原子的二个取代基之间。
侧链中的每一个这种C原子，都有三种交错构象，它们彼此以120 旋转相关。
7旋转异构体（rotamer）对已精确测定的蛋白质结构的分析显示，大多数氨基酸残基的侧链都有一种或少数几种交错构象作为优势构象最经常出现在天然蛋白质中，称为旋转异构体（rotamer）。
8肽键:一个氨基酸的羧基与下一个氨基酸的氨基经缩合反应形成的共价连接称为肽键。
【一种酰胺键，稳定性较高,局部双键的性质，其键长仅1.33Å（1Å=10-8 cm），比一般的C-N单键（1.45Å）短。
因此肽键不能旋转，具有反式（trαns）和顺式（cis）二种构型：肽键的特点是氮原子上的孤对电子与羰基具有明显的共轭作用。
【分子生物学重点归纳】生物化学与分子生物学重点知识归纳
【分子生物学重点归纳】生物化学与分子生物学重点知识归纳分子生物学重点归纳1. 奠定了分子生物学的几大重大发现1）细胞学说证明了动植物都是有细胞组成的2）孟德尔的遗传学规律最先使人们对形状产生认识3）摩尔根的基因学说进一步将性状与基因相偶联，成为现代遗传学的4）Watson和Crick提出了脱氧核糖核苷酸的双螺旋模型，为充分揭示遗传信息的传递规律铺平了道路5）在蛋白质方面，Sumner证实了酶是蛋白质，Sanger利用纸电泳及色谱技术开创了蛋白质序列分析的先河 2. 染色体和染色质之间的区别？什么是染色体？什么是染色质？染色质与染色体有共同的组成成分，是同一物质在细胞周期不同功能阶段中所呈现的不同构象。
染色质是指间期细胞核内由DNA、组蛋白、非组蛋白及少量RNA组成的线性复合结构，是间期细胞遗传物质存在的形式。
染色体是指细胞在有丝分裂或减数分裂的特定阶段，染色质细丝高度螺旋化形成较粗的柱状和杆状等不同的形状,即染色体 3.在生物的进化过程中，我们所谈到的所谓的C值矛盾？是怎么形成的？为什么会有C值矛盾？以及C 值矛盾我们可以怎么解答？C值：一种生物单倍体基因组DNA的总量称为C值。
C值矛盾：指C值往往与种系进化的复杂程度不一样，某些低等生物却具有较大的C值。
C值矛盾的形成：真核生物基因组最大的特点就是它含有大量重复的序列，许多DNA序列可能不编码蛋白质，没有生理功能，而且功能DNA序列大多被不编码蛋白质的非功能DNA所隔开，这样就容易造成C值矛盾。
4.DNA和RNA的全名？DNA的组成单位是什么？核苷酸又是什么呢？再往下分，一层一层的了解。
DNA，又称脱氧核糖核酸，英文全称：deoxyribonucleic acid。
RNA，又称核糖核酸，英文全称：Ribonucleic Acid DNA的组成单位：一种高分子化合物，基本单位是脱氧核苷酸，脱氧核苷酸又由磷酸基团，脱氧核糖，含氮碱基组成，其中含氮碱基包括腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（Ｇ）、胞嘧啶（Ｃ）和胸腺嘧啶（Ｔ）。
生物化学与分子生物学复习要素总结
生物化学与分子生物学复习要素总结本文档旨在总结生物化学与分子生物学的复要点，帮助您系统地复这两门学科。
下面是一些重要的复要素：1. 基本概念：了解生物化学和分子生物学的基本概念，包括生物大分子（蛋白质、核酸、多糖等）、代谢途径、酶的作用等。
基本概念：了解生物化学和分子生物学的基本概念，包括生物大分子（蛋白质、核酸、多糖等）、代谢途径、酶的作用等。
2. 分子结构与功能：掌握生物分子的结构和功能关系，了解蛋白质折叠、核酸双螺旋结构等重要概念。
分子结构与功能：掌握生物分子的结构和功能关系，了解蛋白质折叠、核酸双螺旋结构等重要概念。
3. 酶的动力学：了解酶的动力学及其在代谢途径中的作用，包括酶的底物、产物等。
酶的动力学：了解酶的动力学及其在代谢途径中的作用，包括酶的底物、产物等。
4. 代谢途径：熟悉主要的代谢途径，如糖代谢、脂肪代谢、氨基酸代谢等，了解代谢途径中的关键酶和调控机制。
代谢途径：熟悉主要的代谢途径，如糖代谢、脂肪代谢、氨基酸代谢等，了解代谢途径中的关键酶和调控机制。
5. 遗传信息：理解DNA、RNA的结构和功能，熟悉基因表达、DNA复制、转录和翻译等过程。
遗传信息：理解DNA、RNA的结构和功能，熟悉基因表达、DNA复制、转录和翻译等过程。
6. 信号转导：了解细胞内外的信号转导机制，如蛋白激酶信号转导、G蛋白偶联受体信号转导等。
信号转导：了解细胞内外的信号转导机制，如蛋白激酶信号转导、G蛋白偶联受体信号转导等。
7. 免疫系统：掌握免疫系统的基本原理，包括免疫细胞、抗体、抗原结构等。
免疫系统：掌握免疫系统的基本原理，包括免疫细胞、抗体、抗原结构等。
8. 分子生物学技术：了解常用的分子生物学技术，如PCR、电泳、基因克隆等，理解其原理和应用。
分子生物学技术：了解常用的分子生物学技术，如PCR、电泳、基因克隆等，理解其原理和应用。
以上仅为生物化学与分子生物学的复要素总结的一部分，希望能帮助您进行有针对性的复。
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生物化学与分子生物学知识总结
第一章蛋白质的结构与功能
1.组成蛋白质的元素主要有C、H、O、N和 S。
2.蛋白质元素组成的特点各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
100克样品中蛋白质的含量 (g %)= 每克样品含氮克数× 6.25×100
3.组成人体蛋白质的20种氨基酸均属于L- -氨基酸氨基酸
4.可根据侧链结构和理化性质进行分类
非极性脂肪族氨基酸极性中性氨基酸芳香族氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸
5.脯氨酸属于亚氨基酸
6.等电点(isoelectric point, pI)
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。
氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物
7.蛋白质的分子结构包括:
一级结构(primary structure)
二级结构(secondary structure)
三级结构(tertiary structure)
四级结构(quaternary structure)
1）一级结构定义:蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。
主要的化学键:肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
2）二级结构定义：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及
氨基酸残基侧链的构象主要的化学键：氢键
⏹蛋白质二级结构
包括α-螺旋 (α -helix)
β-折叠 (β-pleated sheet)
β-转角 (β-turn)
无规卷曲 (random coil)
3）三级结构定义：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。
即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
主要的化学键:
8. 模体(motif)是具有特殊功能的超二级结构，是由二个或
三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。
9.分子伴侣(chaperon)通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。
蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
⏹蛋白质胶体稳定的因素: 颗粒表面电荷、水化膜
10.蛋白质的变性：
在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。
变性的本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。
⏹造成变性的因素:
如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等。
由于空间结构改变，分子内部疏水基团暴露，亲水基团被掩盖，故水溶性降低。
由于变性蛋白质分子不对称性增加，故粘度增加。
由于变性蛋白质肽键暴露，易被蛋白酶水解。
⏹应用举例:
➢临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。
➢此外, 防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。
⏹蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈现紫色或红色，此反应称为双缩脲反应，双缩脲反应可用来检测蛋白质水解程度。