天然含氮生物高分子化合物2蛋白质分子结构中最
生化简答题
名词解释：1 、蛋白质：蛋白质是由许多氨基酸通过肽键联系起来的含氮高分子化合物，是机体表现生理功能的基础。
2 、蛋白质的变性：在某些物理和化学因素的作用下，蛋白质的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失称为蛋白质变性。
3 、蛋白质的一级结构：蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。
4 、蛋白质的二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
5 、蛋白质的三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
6 、蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。
7 、蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
8 、DNA的变性：在某些理化因素的作用下，DNA分子互补碱基对之间的氢键断裂，使DNA双螺旋结构松散，变成单链，称DNA变性。
9 、DNA的复性：变性DNA在适当条件下，两条互补链可以重新恢复天然的双螺旋构象，称为DNA的复性。
10 、核酸酶：所有可以水解核酸的酶。
可分为DNA酶和RNA酶。
11 、酶：由活细胞合成的，对其特异底物起高效催化作用的蛋白质，是机体内催化各种代谢反应最主要的催化剂。
12 、核酶：是具有高效，特异催化作用的核酸，是近年发现的一类新的生物催化剂。
13 、酶原：无活性的酶的前体称为酶原。
14 、酶的必需基团：酶分子结构中与酶的活性密切相关的基团称为酶的必需基团。
15、同工酶：指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
16、糖酵解：缺氧情况下，葡萄糖生成乳糖的过程。
17 、酵解途径：由葡萄糖分解成丙酮酸的过程。
18 必需脂酸：某些不饱和脂肪酸，动物机体自身不能合成，需要从植物油摄取，是动物不可缺少的营养素，称为必需脂酸。
生物大分子-蛋白质
蛋白质分子的多样性
氨基酸种类不同 数目成百上千 排列次序变化多端 肽链空间结构千差 万别
蛋白质 的结构 多样性
蛋白质 的种类 多样性
蛋白质功能的多样性
人体内含蛋白质的 种类约有10万种，整 个生物界的蛋白质种 类估计有100亿种。
（３）、蛋白质结构的多样性：
■ ■ ■ ■ ■ ■ ■ ■ ※ ※ ※ ※ ※ ※ ※ ※ ▲ ▲ ▲ ▲ ▲ ▲ ▲ ▲ ◎ ▲ ※ ◇ ◎ ◇ ※ ※ ※ ★ ■ ※ ※ ※ ※ ※ ※ ※ ※ ※ ※ ※ ※ ※ ※ ※ ※ ※ ※ ※ ※ ◎ ◇ ※ ★ ▲ ※ ■ ◎ ◇ ※
生物大分子 蛋白质
生物现状的承担者和体现者
体现生命活动的大分子
—蛋白质
（1）大豆制品
（2）奶类制品 （3）肉蛋类食品
（蛋白质缺乏）造成婴儿头大四肢小
照片
通用的蛋白质测试方法“凯氏定氮法”是通过测 出含氮量来估算蛋白质含量，其含氮量一般不超 过30%，而三聚氰胺的含氮量为66%左右。因此 三聚氰胺也被人称为“蛋白精”。三聚氰胺常被 不法商人用作食品添加剂，以提升检测中的蛋白 质指标，2008年9月，在包括三 鹿、蒙牛、 伊 利、雅士利等知名国产品牌奶粉中均被检出了含 量不同的三聚氰胺。人和动物长期摄入三聚氰胺 会造成生殖泌尿系统的损害、膀胱肾部结石，并 可进一步诱发膀胱癌。科研人员以鼠为实验材 料，探究是三聚氰胺能否诱导大鼠的肾部结石发 生。请完成下列实验
4.已知天冬酰胺的R基为—C2H4ON，现有分 子式为C63H103N17S2的多肽，其中含有2个 天冬酰胺。在上述多肽中最多有肽键 （ ） A.17个 C.15个 B.16 D.14
【解析】多肽C63H103N17S2中有17个N， 因含有两个天冬酰胺（R基为—C2H4ON）， 故该多肽由15个氨基酸脱水缩合而成，形成 的肽键数目为14。 【答案】 D
蛋白质的三维结构
二、稳定蛋白质三维结构的作用力
R基团间的相互作用及稳定蛋白质三维构象的作用力 a.盐键 b.氢键 c.疏水键 d.范得华力 e.二硫键
共价键和次级键键能对比
• 肽键 • 二硫键 • 离子键 • 氢键 • 疏水键 • 范德华力
90kcal/mol
3kcal/mol 1kcal/mol 1kcal/mol 0.1kcal/mol
3.肽链中连续出现带庞大侧链的氨基 酸如Ile，由于空间位阻，也难以形成α 螺旋。
4.在多肽链中只要出现 pro，α -螺旋就被中断，产 生一个弯曲（bend）或结 （kink）。因为脯氨酸的 —亚氨基上 氢原子参与肽 键的形成后，没有多余的氢 原子形成氢键；另外，脯氨 酸的 环内—碳原子参与R 基吡咯环的形成，其C-N键 不能自由旋转，不易形成 -螺旋。
一些侧链基团虽然不参与螺旋，但 他们可影响α -螺旋的稳定性 1.在多肽链中连续的出现带同种电荷的 极性氨基酸，α -螺旋就不稳定。如多聚Lys、 多聚Glu。而当这些残基分散存在时，不影响 α螺旋稳定。 2.Gly的R基太小，Φ角和Ψ角可取较大范 围，在肽中连续存在时，使形成α螺旋所需 的二面角的机率很小，不易形成α螺旋。如 丝心蛋白含50%Gly，所以也是螺旋的破坏者。
一、蛋白质的三维结构
蛋白质的空间结构（构象、高级结构） ——蛋白质分子中所有原子在三维空间的 排列分布和肽链的走向。
一、蛋白质的三维结构
二级结构 超二级结构和结构域
蛋白质的三维结构
三级结构
四级结构
研究蛋白质构象的方法
构型和构象 构型－－构型是指在立体异构中，一 组特定的原子或基团在空间上的几何布 局。两种不同构型的转变总是伴随着共 价键的断裂和重新形成。 构象－－当单键旋转时可能形成不同 的立体结构。不涉及共价键的断裂。 （一）X射线衍射法 （二）研究溶液中蛋白质构象的光谱学 方法 如：紫外差光谱、荧光和荧光偏震、 圆二色性、核磁共振（NMR）吸收
生物大分子的结构与功能
组成蛋白质的基本单位：
L- α-氨基酸
L - α-氨基酸构型
CHCOOO-
HOH2C
C +NOHH3 R
CCOOOO-C ++NNHH33
HH
L—甘油醛
HH
L—氨基酸
COO-
CHRH3
C +NH3
H
甘丙氨氨酸酸
一级结构是蛋白质空间结构和特异 生物学功能的基础。
二、蛋白质的二级结构
❖ 定义
蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结 构，描述该段肽链主链骨架原子的相对空间 位置，不涉及氨基酸残基侧链的构象 。
❖ 主要的化学键： 氢 键
（一）肽单元 (peptide unit)
肽单元（肽单位，肽平面）构象
❖ 肽单元的构象特征
二级结构 (secondary structure) 三级结构 (tertiary structure) 四级结构 (quaternary structure)
高级 结构
一、蛋白质的一级结构
❖ 定义
多肽链中氨基酸的排列顺序和氨 基酸的连接方式。
❖ 主要的化学键
肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
牛胰岛素的一级结构
（二）紫外吸收
色氨酸、酪氨酸和 苯丙氨酸的最大吸收峰 在 280 nm 附近。
色氨酸 λmax=280nm ε280=5.6× 103
酪氨酸 λmax=275nm ε275=1.4× 103
苯丙氨酸λmax=257nm ε275=2.0× 102
芳香族氨基酸在pH6时紫外吸收
❖ 蛋白质的紫外分光光度定量分析
生物化学考研知识点总结
生物化学复习资料名词解释：1蛋白质：蛋白质是由许多氨基酸通过肽键联系起来的含氮高分子化合物，是机体表现生理功能的基础。
2蛋白质的变性：在某些物理和化学因素的作用下，蛋白质的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失称为蛋白质变性。
3蛋白质的一级结构：蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。
4蛋白质的二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
5蛋白质的三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
6蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。
7蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处于某一p H时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的p H称为蛋白质的等电点。
8D N A的变性：在某些理化因素的作用下，D N A分子互补碱基对之间的氢键断裂，使D N A 双螺旋结构松散，变成单链，称D N A变性。
9D N A的复性：变性D N A在适当条件下，两条互补链可以重新恢复天然的双螺旋构象，称为D N A的复性。
10核酸酶：所有可以水解核酸的酶。
可分为D N A酶和R N A酶。
11酶：由活细胞合成的，对其特异底物起高效催化作用的蛋白质，是机体内催化各种代谢反应最主要的催化剂。
12核酶：是具有高效，特异催化作用的核酸，是近年发现的一类新的生物催化剂。
13酶原：无活性的酶的前体称为酶原。
14酶的必需基团：酶分子结构中与酶的活性密切相关的基团称为酶的必需基团。
15同工酶：指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
16糖酵解：缺氧情况下，葡萄糖生成乳糖的过程。
17酵解途径：由葡萄糖分解成丙酮酸的过程。
18必需脂酸：某些不饱和脂肪酸，动物机体自身不能合成，需要从植物油摄取，是动物不可缺少的营养素，称为必需脂酸。
生物化学知识点总整理
生物化学知识点总整理一、蛋白质1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。
2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。
3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。
4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点：在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。
5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。
6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—）7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。
8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的α羧基，称为羧基端或C端。
9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键，其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。
10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要 3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。
2021年高中化学选修三第四章《生物大分子》经典习题(答案解析)(3)
一、选择题1．下列说法正确的是A．植物油和裂化汽油都不能使溴水褪色B．可利用银镜反应证明纤维素在人体内水解的最终产物为葡萄糖C．米酒变酸的过程涉及氧化反应D．变质的油脂有难闻的哈喇味是因为油脂发生了加成反应答案：C解析：A．植物油和裂化汽油均含不饱和键，则均能与溴水发生加成反应使其褪色，A错误；B．人体内没有可以水解纤维素的酶，纤维素在人体内不能水解，B错误；C．米酒变酸的过程中涉及了醇羟基被氧化，最终生成羧基的过程，C正确；D．变质的油脂有难闻的哈喇味是因为油脂被氧化，不是发生加成，D错误；综上所述答案为C。
2．下列说法中不正确的是（）A．糖类物质都能发生水解反应B．在一定条件下，氨基酸之间能发生反应C．乙烯能与溴的四氯化碳溶液反应使溶液逐渐褪色D．苯不能使高锰酸钾溶液褪色答案：A解析：A．糖类有单糖、双糖和多糖，单糖不能水解，故A错误；B．一定条件下，氨基酸之间可以脱水缩合形成多肽，故B正确；C．乙烯含有碳碳双键，能与溴发生加成反应而使溴的四氯化碳溶液反应使溶液逐渐褪色，故C正确；D．苯不能被高锰酸钾氧化，所以苯不能使高锰酸钾溶液褪色，故D正确；综上所述答案为A。
3．下列关于糖类、油脂和蛋白质性质和应用的有关说法正确的是A．糖类、油脂和蛋白质均为天然高分子化合物，在一定条件下都能发生水解反应B．纤维素、氨基酸在一定条件下都能发生酯化反应C．淀粉和纤维素的化学式均为(C6H10O5)n，二者互为同分异构体D．蛋白质水解可以得到氨基酸和甘油答案：B解析：A．油脂和蛋白质一定条件下能够发生水解反应，但是糖类中的单糖结构简单，不能够发生水解反应，A错误；B．纤维素、氨基酸分别含有羟基和羧基，都可发生酯化反应，B正确；C．淀粉和纤维素的化学式均为(C6H10O5)n，由于化学式中的n不是定值，淀粉和纤维素都属于混合物，不满足同分异构体的条件，C错误；D．蛋白质最终水解产物为氨基酸，没有甘油，D错误；故选B。
生物大分子的基本结构与功能解析
生物大分子的基本结构与功能解析生物大分子是生命体系中最重要的基本单位之一，它们在生命体系中扮演着关键的角色。
生物大分子可以被分成有机大分子和无机大分子两类，其中有机大分子包括蛋白质、核酸和多糖，而无机大分子包括无机盐、酶和水。
在本文中，我们将重点讲解有机大分子的基本结构与功能。
一、蛋白质的基本结构与功能蛋白质是生命体系中最重要的有机大分子之一，它们是生命体系中最为重要的功能性分子。
蛋白质的组成是由氨基酸和肽键构成的，氨基酸的数量决定了蛋白质的长度。
蛋白质的多功能表现在它们具有多种不同的功能：从构建细胞和组织的基本结构、调节细胞信号、保护身体免受外部环境侵害、到携带氧气、储存能量等等。
其实不同的功能来源于不同的蛋白质结构，比如酶、凝血因子、抗体等。
蛋白质的结构可以分为四个级别，分别为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
其中一级结构指的是蛋白质中的序列；二级结构指的是蛋白质的α螺旋和β折叠；三级结构指的是较大规模的空间构型，通常涉及大量的氢键、范德华力吸引等作用；四级结构指的是多个多肽链或蛋白质互相组装起来形成的超大分子的结构。
二、核酸的基本结构与功能核酸是生命体系中的另一种重要有机大分子，它们是蛋白质的载体，存储着生命信息。
用来制造细胞分裂的所需质体和反应物质等。
与蛋白质一样，核酸也是由基本单元（核苷酸）组成的。
核苷酸是由五个主要元素：碳、氮、氢、氧和磷组成的复合物。
核苷酸的构成包括三部分：一个五碳糖分子、一个含有氮碱基的结构、就是核苷酸的识别码，和一个磷酸基团。
核酸的两种形式是DNA（脱氧核糖核酸）和RNA（核糖核酸）。
DNA是大多数生物中最重要的核酸分子，它是生命的蓝图。
RNA在细胞中起承前启后的作用，它是细胞蛋白质合成的一个重要分子。
三、多糖的基本结构与功能多糖是由单糖分子直接或通过化学键结合形成的高分子化合物。
它们可以含有数千个单糖分子，每个单糖分子通过共价键和糖醛键连接在一起。
多糖的功能广泛，从能量储备到细胞结构都有重要作用。
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实验探究
实验4-4
1．用试管取 2mL鸡蛋白溶液；
2．滴加几滴 浓硝酸，微热
实验结果报告
鸡蛋白溶液遇浓硝酸有白色 沉淀产生，加热沉淀变黄色.
含有苯基的蛋白质均能发生这个反应。如 皮肤，指甲等。 这种蛋白质遇浓硝酸显黄色的反应称为蛋 白质的颜色反应，可用于鉴别某些蛋白质
思考与讨论
⑴你知道应该如何鉴别丝织品和棉织品吗?
酒精、加热或
点
件 （NH4）2SO4等
剧烈震动等
过程 可逆（物理变化） 不可逆(化学变化)
用途 分离、提纯蛋白质 杀菌、消毒
【练习】
1、下列应用中，不属于蛋白质变性的是（ C ） A、用波尔多液杀菌 B、用福尔马林对种子消毒 C、鸡蛋白溶液中加入食盐变浑浊 D、用氯化汞消毒医疗器械
2、要使蛋白质从水溶液中析出而又不改变蛋 白质的主要性质，最好多加入（ D ）
的方式”
他曾作出预言: 只要把蛋白质的化学成分弄清楚, 化学就能着手制造活的蛋白质
我国现代取得的成就
1965年我国科技工作 者成功合成了具有生 物活性的——结晶牛 胰岛素。这是科学史 上的一大成就，可以 说是科学史上又一 “丰碑”。在认识生 命现象揭开生命奥秘 的伟大历程中，做出 了重要贡献。
二、蛋白质的结构和性质
多肽链的两端必然存在着自由的氨基和羧基，所 以蛋白质具有两性，既能与酸反应又能与碱反应。 3、蛋白质在人体内是如何代谢的？说明蛋白质能
发生怎样的反应？
食物中蛋白质→氨基酸(肠壁吸收进入血液)→ 重新合成人体所需蛋白质
水解反应：在酸、碱或酶的作用下，最终水 解得到各种氨基酸
实验探究：
第
滴加
(NH4)2SO4
思考讨论：
1、蛋白质与生命密切相关，如食物当中含有蛋 白质，细菌、病毒、抗体、皮肤等等都是蛋白质， 你认为蛋白质的变性对我们的生活是好是坏？应 该如何看待？
蛋白质的变性常用于： 消毒、杀菌
2、医院中一般使用酒精、蒸煮、高压和紫外线等 方法进行消毒杀菌，你能说说这是为什么吗？
这些方法均能使蛋白质发生变性，变性后，蛋 白质不仅丧失原有的可溶性，同时失去了生理 活性，达到消毒杀菌的目的。
2、盐析是可逆的（物理变化），加水后仍可溶， 不失去生理活性
3、盐析的应用： 采用多次盐析的方法可以分离或提纯蛋白质
第
？ 滴加(NH4)2SO4溶液白色↓ 再加水 溶？解
一 组
滴加AgNO3溶液 白色？↓ 再加水 不？溶解
分析得出结论：
向蛋白质溶液中加入重金属盐会使蛋白质凝结成 沉淀，使蛋白质的理化性质和生理功能发生改变， 失去生理活性，这种现象称为蛋白质的变性
复习回忆
1、蛋白质的组成 （1）由C、H、O、N、S等元素组成
（2）天然含氮生物高分子化合物
2、蛋白质分子结构中最显著的特征是什么? 任何一种蛋白质分子在天然状态下均 具有 独特而稳定的结构
3、蛋白质种类为何如此丰富？
（从结构方面分析） 蛋白质的基石——氨基酸
4、蛋白质分子的四级结构：
一级结构： 各种氨基酸的连接方式和排列顺序
A、稀NaOH溶液 B、饱和CaSO4溶液 C、稀BaCl2溶液 D、饱和Na2SO4溶液
3、下图表示蛋白质分子结构的一部分， 图中A、B、C、D标出了分子中不同的键， 当蛋白质发生水解时，断裂的键是
（C ）
R1 O
R2 R3
NH CH C NH CH C O
A BC
D
4、下列过程中，不可逆的是（ C ）
溶液
？
再加水
？
一
组
滴加AgNO3溶液 ？ 再加水
？
学习任务：
观察并对比实验现象，找出其相似与不同之处
第
？ 滴加(NH4)2SO4溶液白色↓ 再加水 溶？解
一 组
滴加AgNO3溶液 白色？↓ 再加水 不？溶解
分析得出结论：
1、向蛋白质溶液中加入某些浓的无机盐溶液后， 可使蛋白质溶解度降低而从溶液中析出，这种作 用叫做盐析.
归纳蛋白质的性质：
1. 水溶性：有些可溶，有些难溶。
2. 具有两性 3. 水解 4. 盐析
O CH2 C NH2
N CH2 H
COOH
5. 变性
6. 颜色反应 7. 灼烧产生烧焦羽毛的气味
盐析与变性的对比
盐析
变性
相似处
加入某种物质后有沉淀生成
不 同
变 化 条
加入某些浓盐溶液， 重金属盐、醛、
如： Na2SO4
2、变性是不可逆的（化学变化），加水后不能继 续溶解，失去生理活性
实验探究
第
滴加酒精
白？色↓ 再加水 不？溶
二 组
滴加硫酸铜溶液 白？色↓ 再加水 ？不溶
加热
白？色↓ 再加水 不？溶
得出结论:以上方法都使蛋白质发生变性
使蛋白质发生变性的因素包括： 加热、加压、搅拌 振荡、紫外线、超声波（物理因素）、强酸、强碱、 重金属盐、酒精、甲醛、丙酮等（化学因素）。
棉线灼烧时无气味，而灼烧蛋白质会产生烧焦羽 毛味，常用灼烧的方法鉴别蛋白质 （2）你提倡用直发器加热的方法拉直头发吗？
（3）如若误食重金属盐，可采取什么措施解毒？
可服食大量含蛋白质丰富的生鸡蛋、牛奶或 豆浆，这些蛋白质可与重金属盐类形成不溶 于水的化合物排出体外，可减轻重金属盐对 胃肠粘膜的危害，起缓解毒性的作用。
A.蛋白质的盐析 B.酯的水解 C.蛋白质白变性 D.氯化铁的水解
5、血液中有一种含铜的呈蓝色的蛋白质分子， 相对分子质量约为151000。已知该分子中铜 墙铁壁的质量分数为0.34%，则平均每个铜
蓝蛋白质分子中的铜原子数为（ ）A
A、8 B、6 C、4 D、3
6、蛋白质、淀粉、脂肪是三种重要的营养物 质，其中_脂__肪___不是高分子化合物，这三种物质
蛋白质在你的一生中都十分重要。儿童期青春期， 长时间摄入蛋白质不足，将导致发育迟缓，体质 瘦弱，抗病能力减弱；成年期长时间摄入蛋白质 不足，轻者体重减轻，肌肉萎缩，疲乏无力，病 后恢复慢，重者将出现营养不良性水肿。所以， 蛋白质被誉为“生命的基础”，“没有蛋白质就 没有生命”
恩格斯曾经说过: “生命是蛋白质存在
二级结构： 多肽链卷曲盘旋和折叠的空间结构
三级结构：
蛋白质分子在二级结构基础上进一 步折叠形成的三维结构
四级结构： 具有三级结构的多肽链（亚基） 的立体排布、相互作用与布局
学习新课： 蛋白质的性质
思考讨论：
1、根据你的日常经验，蛋白质能溶于水吗？ 有些能溶于水，有些难溶于水
2、依多肽的结构，想想蛋白质会有怎样的性质？