生物化学-生物催化剂
华东理工生物化学课件chap05生物催化剂121页PPT
化剂
21、没有人陪你走一辈子，所以你要 适应孤 独，没 有人会 帮你一 辈子， 所以你 要奋斗 一生。 22、当眼泪流尽的时候，留下的应该 是坚强 。 23、要改变命运，首先改变自己。
24、勇气很有理由被当作人类德性之 首，因 为这种 德性保 证了所 有其余 的德性 。--温 斯顿． 丘吉尔 。 25、梯子的梯阶从来不是用来搁脚的 ，它只 是让人 们的脚 放上一 段时间 ，以便 让别一 只脚能 够再往 上登。
53、 伟 大 的 事 业，需 要决心 ，能力 ，组织 和责任 感。 ——易 卜 生 54、 唯 书 籍 不 。——乔 特
55、 为 中 华 之 崛起而 读书。 ——周 恩来
谢谢！
51、 天 下 之 事 常成 于困约 ，而败 于奢靡 。——陆 游 52、 生 命 不 等 于是呼 吸，生 命是活 动。——卢 梭
大专生物化学-酶
底物
羧 肽 酶 的 诱 导 契 合 模 式
目录
酶的工作原理
1、活化能(activation energy) 在化学反应中，使底物分子从初态
转变到活化态所需的能量。
能 量
一般催化剂催 化反应的活化能
非催化反应活化能
酶促反应 活化能
底物
反应总能量改变 产物 反 应 过 程
酶促反应活化能的改变
过氧化氢分解反应所需活化能
Ⅱ、 酶的命名
1、习惯命名法 ① 底物+酶：蛋白酶 ② 来源+底物+酶：胃蛋白酶 ③ 反应性质+酶：水解酶 ④ 底物+反应性质+酶：琥珀酸脱氢酶
缺点：一酶多名，多酶一名
2、系统命名法
“底物+反应性质+酶” (如果底物不只一个，应全部列 出，用冒号隔开)
举例：
乙醇＋NAD+ → 乙醛＋NADH＋H+ 系统名：乙醇：NAD＋氧化还原酶 习惯名：乙醇脱氢酶
酶的活性中心
活性 中心
小结
活性中心的特点
1. 仅由几个氨基酸组成 2. 是一个三维结构 3. 位于酶分子内部的裂隙或凹陷内 4. 底物通过次级键与酶结合
溶菌酶的活性 中心
* 谷氨酸 35 和天 冬氨酸 52 是催化 基团；
* 色氨酸 62和 83、 天 冬 氨 酸 101 和 色 氨 酸 108 是 结 合基团； * A~F 为 底 物 多 糖链的糖基，位 于酶的活性中心 形成的裂隙中。
★3 酶的分子结构
活性中心以外 的必需基团
底物
催化基团
结合基团
活性中心
结合基团 活性中心 酶 分 子 催化基团 活性中心外的必需基团 非必需基团
生物催化剂酶
2、 按酶得结构分类
1)单体酶(monomeric enzyme):只有一条多肽链组成,MW一
般在13~35kDa之间。数量不多,多为水解酶,如胃蛋白酶、胰蛋
白酶等。
2)寡聚酶(oligomeric enzyme):由几个至几十个亚基组成。
亚基相同或不同,彼此靠非共价键结合,如乳酸脱氢酶、磷酸果
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第二节 酶得组成与辅酶
一、酶得化学组成与分类
1、 根据组成成分,酶可分为2类
单纯酶: 酶蛋白,决定
(simple enzyme) (apoenzyme)
催化反应得特异性 结合底物得特异性
结合酶: 酶蛋白 + 辅助因子 = 全 酶
(conjugated enzyme) (Cofactor) (holoenzyme)
锰超氧化物歧化酶 Mn2+
磷脂酶C
Ca2+
谷胱甘肽过氧化物酶 Se
磷脂酶A2
Ca2+
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2、 有机小分子
辅酶:与酶蛋白结合比较松散,易透析除去,如辅酶 Ⅰ和辅酶Ⅱ等。
辅基:以共价键与酶蛋白结合,不能透析除去,需经 化学处理才能与蛋白分开,如细胞色素氧化酶中得铁 卟啉。
作用:
参与催化过程,在反应中起运载体得作用,传递电 子、质子或其她基团。
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表4-3 一些酶含有机分子辅酶和金属离子
酶名称
金属离子
有机分子辅基
细胞色素氧化酶
Cu
血红素
醇脱氢酶
Fe Mo
FAD
黄嘌呤氧化酶
Fe Mo
FAD
丁酰CoA脱氢酶
Mo
FAD
琥珀酸脱氢酶
Fe
FADΒιβλιοθήκη NADH-细胞色素还原酶 Fe
生物化学原理
生物化学原理生物化学是研究生物体内化学反应和物质转化的一门学科，它涉及到生命的起源、生命的基本单位细胞以及生命体内的各种生物分子和化学反应过程。
在生物化学中，我们需要了解一些基本的原理和概念，这些知识对于理解生命现象和生物医学领域都至关重要。
首先，我们需要了解生物体内的化学元素。
生物体内最常见的元素有碳、氢、氮、氧、磷和硫，它们构成了生物体内的大部分有机分子，如蛋白质、核酸、脂类等。
这些元素之间通过共价键和氢键等化学键形成了各种生物分子，从而构成了生物体内复杂的结构和功能。
其次，生物体内的化学反应受到生物催化剂的调控。
生物体内的化学反应速度很快，但在生物体内，这些反应需要受到严格的调控，以保持生物体内稳定的内环境。
生物催化剂，即酶，能够降低化学反应的活化能，从而加速化学反应的进行。
酶的活性受到各种因素的调控，如温度、pH值、离子浓度等，这些因素对于维持生物体内的化学平衡和生命活动至关重要。
此外，生物体内的能量转化是生物化学的一个重要方面。
生物体内的能量主要来源于食物的摄取和氧气的呼吸。
食物中的有机物通过新陈代谢过程被分解，释放出能量，供给生物体内各种生命活动的进行。
而氧气参与了细胞内的呼吸过程，将有机物中的能量转化为细胞内的三磷酸腺苷（ATP），从而为细胞提供能量。
最后，生物体内的遗传信息是生物化学的另一个重要方面。
DNA是生物体内的遗传物质，它通过基因的编码和表达，控制了生物体内的各种生物分子的合成和功能。
DNA的复制、转录和翻译是生物体内的重要生物化学过程，它们保证了遗传信息的传递和稳定。
总之，生物化学原理涉及到生物体内化学元素、化学反应、能量转化和遗传信息等方面，这些知识对于我们理解生命现象和生物医学领域都至关重要。
通过学习生物化学原理，我们能够更好地理解生命的奥秘，为生物科学的发展和医学的进步提供理论基础和实践指导。
名词解释 酶的比活力
名词解释酶的比活力酶的比活力酶，是一类能够加速生物化学反应的生物分子，也被称为生物催化剂。
它们在生物体内扮演着至关重要的角色，参与了几乎所有化学反应的调节和促进。
酶能够降低活化能，使得反应在生物体内能够以足够的速率进行，同时避免了高温和高压等恶劣条件带来的不利影响。
酶具有高度的特异性，只对特定的底物起作用，而不影响其他的化学反应。
本文将围绕酶的比活力展开讨论。
酶的比活力是指单位酶的催化能力，也可以称为单位酶的效率。
它是衡量酶催化效率的一个重要指标，能够直观地反映酶的催化能力和效率。
比活力的计算公式为：比活力 = 催化速率 / 酶的物质量。
可以看出，比活力与酶的催化速率成正比，与酶的物质量成反比。
因此，在比较不同酶的催化效率时，我们应该将酶的活性调整到相同的水平，以便做出公正的比较。
酶的比活力受到多种因素的影响，其中包括温度、pH值、底物浓度等。
温度是影响酶催化反应速率的重要因素。
一般来说，随着温度的升高，酶的催化速率也会增加。
然而，过高的温度会导致酶的失活，因为酶的蛋白质结构会受到破坏。
另外，酶的最适温度也因酶的种类而异。
pH值是酶催化反应的另一个关键因素。
不同的酶对于酸碱度的适应范围不同，在过高或过低的pH值下，酶的活性也会受到影响。
底物浓度也会对酶的催化效率产生影响。
在底物浓度较低时，酶的催化速率会逐渐增加。
然而，当底物浓度达到一定水平后，酶的催化速率将达到峰值，此时酶已经被饱和，无法再加速反应速率。
除了上述因素外，酶的比活力还受到酶的浓度和抑制剂的影响。
酶的浓度与其比活力呈正相关关系。
即酶的浓度越高，比活力越大，因为更多的酶分子可以参与反应，从而加快反应速率。
抑制剂是一种可以降低酶活性的物质，可以是自然界中存在的或是人工合成的。
抑制剂的结构与酶的底物类似，它可以与酶形成复合物，从而阻止底物与酶发生正常的相互作用。
抑制剂可以可逆或不可逆地影响酶的活性，以达到调节反应速度的目的。
酶的比活力在生物学研究和工业应用中具有重要意义。
催化化学中的术语
催化化学中的术语催化化学是一门研究催化剂和催化过程的学科，其在化学和化工领域具有重要作用。
以下是一些催化化学中的常用术语：1. 催化剂（Catalyst）：催化剂是一种能够改变化学反应速率，而其本身的质量和化学性质在反应过程中不发生改变的物质。
2. 催化作用（Catalytic Activity）：催化作用是指催化剂对化学反应的速率产生的影响。
3. 催化剂设计（Catalyst Design）：根据反应需求，设计和制备具有特定催化活性和选择性的催化剂。
4. 催化剂制备（Catalyst Preparation）：制作催化剂的过程，包括物理和化学方法，如沉淀、浸渍、溶胶-凝胶等。
5. 催化剂表征（Catalyst Characterization）：通过各种表征技术（如X RD、SEM、TEM、XPS等）来分析催化剂的物理和化学性质。
6. 催化反应（Catalytic Reaction）：在催化剂作用下进行的化学反应。
7. 催化过程（Catalytic Process）：包括催化反应及其相关的操作和设备。
8. 绿色催化（Green Catalysis）：采用环境友好型催化剂和催化过程，实现资源的高效利用和减少污染物排放。
9. 纳米催化（Nanocatalysis）：利用纳米材料作为催化剂或催化载体，提高催化效果。
10. 生物催化（Biocatalysis）：利用生物催化剂（如酶、微生物等）进行化学反应。
11. 均相催化（Homogeneous Catalysis）：催化剂和反应物在同一相中进行的催化反应。
12. 多相催化（Heterogeneous Catalysis）：催化剂和反应物在不同的相中进行的催化反应。
13. 氧化催化（Oxidation Catalysis）：催化剂促进物质氧化反应的过程。
14. 还原催化（Reduction Catalysis）：催化剂促进物质还原反应的过程。
15. 相转移催化（Phase Transfer Catalysis）：催化剂促使反应物在两相之间进行转移的过程。
生物催化剂(Biocatalysts
（二）多数酶具有相对特异性
多数酶可对一类化合物或一种化学键起催 化作用， 化作用，这种对底物分子不太严格的选择性称 为相对特异性（ 为相对特异性（relative specificity）。 ）。 脂肪酶不仅水解脂肪，也可水解简单的酯。 脂肪酶不仅水解脂肪，也可水解简单的酯。 胰蛋白酶水解由碱性氨基酸（ 胰蛋白酶水解由碱性氨基酸（精氨酸和赖 氨酸）的羧基所形成的肽键。 氨酸）的羧基所形成的肽键。
生物催化剂的发展
弄清自然界在亿万年进化过程中巧妙设 计的各种酶作用机理， 计的各种酶作用机理，不仅能揭开生物催化 过程的奥秒，也能为人类利用其中某些原理 过程的奥秒， 来研究开发新型高效催化剂奠定科学基础， 来研究开发新型高效催化剂奠定科学基础， 并带动催化的边缘学科──光助催化 光助催化、 并带动催化的边缘学科 光助催化、电催 化和光电催化──的发展 的发展。 化和光电催化 的发展。
酶相关会议
Gordon Research Conferences--enzyme （/programs.aspx?year=2010&program=enzymes） 65th Harden - Enzymes: Nature's molecular machines （/TabID/379/MeetingNo/65hdn/view/Programme /default.aspx） First Southeast Enzyme Conference（/sec/） Texas Enzyme Mechanism Conference （/pharmacy/texasenzyme） XXVIII Midwest Enzyme Chemistry Conference （/research/MECC/index.html） 第十一届中日韩酶工程学术研讨会 （/html/xuehuitongzhi/20100512/508.html） Enzyme Engineering XX Conference （http://www.certh.gr/dat/EC7A5567/file.pdf） 22nd Enzyme Mechanisms Conference （/22emc/） Midwest Enzyme Chemistry Conference （ /seminars/MECC/index.html） Novel Enzymes 2010 （/biocatalysis/novelenzymes2010/programme.sht ml）
生物化学名词解释 英汉 完整
5，比活（specific activity）:每分钟每毫克酶蛋白在25oC下转化的底物的微摩尔数。比活是酶纯度的测量。每毫克蛋白所含的酶活力单位数。沈同生化336
14,角蛋白（keratin）:由处于α-螺旋或β-折叠构象的平行的多肽链组成不溶于水的起着保护或结构作用蛋白质。
15,胶原（蛋白）（collagen）:是动物结缔组织最丰富的一种蛋白质，它是由原胶原蛋白分子组成。原胶原蛋白是一种具有右手超螺旋结构的蛋白。每个原胶原分子都是由3条特殊的左手螺旋（螺距0.95nm,每一圈含有3.3个残基）的多肽链右手旋转形成的。
16，疏水相互作用(hydrophobic interaction):非极性分子之间的一种弱的非共价的相互作用。这些非极性的分子在水相环境中具有避开水而相互聚集的倾向。
17，伴娘蛋白（chaperone）:与一种新合成的多肽链形成复合物并协助它正确折叠成具有生物功能构向的蛋白质。伴娘蛋白可以防止不正确折叠中间体的形成和没有组装的蛋白亚基的不正确聚集，协助多肽链跨膜转运以及大的多亚基蛋白质的组装和解体。
25,别构效应（allosteric effect）:又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋ickle-cell anemia）: 血红蛋白分子遗传缺陷造成的一种疾病，病人的大部分红细胞呈镰刀状。其特点是病人的血红蛋白β—亚基N端的第六个氨基酸残缺是缬氨酸（val），而不是正常的谷氨酸残基(glu)。
18，二硫键（disulfide bond）:通过两个（半胱氨酸）巯基的氧化形成的共价键。二硫键在稳定某些蛋白的三维结构上起着重要的作用。
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Zn2+，Mn2+等
3）通过配位健与氨基酸残基侧链基团相连 或作为酶的辅助因子
金属激活酶（metal-actived enzymes)
1）结合较松散 2）碱金属离子或碱土金属离子，如K+,Na+,Mg2+,Ca2+等
• 活性中心的必需基团：与底物结合 • 非活性中心的必需基团：具有空间 支撑或结构 维持作用
非必需基团：与酶的其它活性有关，如识别、 定位、免疫等
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Movie. Enzyme reaction2
（二）酶与底物分子相互作用
酶－底物中间复合物（enzymesubstrate complex) E+S ES E+P
3. 反竞争性抑制 (anticompetitive inhibition)
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1.竞争性抑制 (Competitive inhibition)
概念：抑制剂的化学结构与底物相似，与底物竞 争性的与酶的活性中心结合。
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2.非竞争性抑制 (noncompetitive inhibition）
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与酶催化特性有关的因素
1 酶分子的结构 2 酶与底物分子之间的相互作用 3 酶与底物分子之间的定向效应 4 酶与反应过渡态的结合作用 5 酶与底物的手性选择性结合作用
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（一）酶分子的结构
Movie.ES complex
酶的活性中心 结合部位：专一性
非专一性不可逆抑制 专一性不可逆抑制
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非专一性不可逆抑制
概念：一种抑制剂可作用于酶分子上的 不同基团或作用于几种不同的酶
例如：烷化剂类：碘乙酸 酰化剂类：酸酐、磺酰氯
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专一性不可逆抑制
Ks型：一种抑制剂只作用于酶分子中一种氨基酸
侧链基团，该氨基酸残基属于酶的必需基团。
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章首
学习要求
了解酶的命名和分类 弄清酶的化学本质 掌握理解活性中心、酶活性、反应初速度、比活性、Km 最适PH、最适温度、酶原、竞争性抑制 弄清影响酶促作用的各种因素 掌握酶促作用的动力学和结构基础 对比酶的几种不同类型的抑制作用 酶的作用机制与药物分子的设计 了解核酸酶、抗体酶的相关知识 了解同功酶、诱导酶、别构酶、固定化酶的本质和应用
如：有机汞：专一作用于巯基 有机磷农药：专一作用于丝氨酸羟基 如乐果、敌百虫等
Kcat型：
结构及作用特点：
抑制剂为底物的类似物，但其结构中潜藏着一种化学活性 基团，在酶的作用下，潜在的化学活性基团被激活，与酶 的活性中心发生共价结合，不能再分解，酶因此失活。
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用自杀性底物对付抗青霉素的菌株
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酶－底物结合力
1、静电引力 2、氢键 3、疏水键相互作用：活性中心是相对的疏水环境
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（三）酶与底物的定向效应
底物分子结合到酶的活性中心：
1)底物在酶活性中心的有效浓度大大增加 2)活性中心的立体构型和相关基团的诱导和定向 作用，使底物分子中参与反应的基团相互接近， 并被严格定位 3)是酶促反应具有高效率和专一性的原因
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三、酶的非蛋白组分
——辅酶和金属离子
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（一）辅酶和辅基
1、辅酶和辅基的区别
与酶蛋白结合的强弱——透析
2、辅酶和辅基的功能 本质：小分子有机化合物 具有氧化还原性或转移基团的能力 3、辅酶和辅基的作用特点 直接参与反应——“第二底物”
青霉素分子 耐药性产生的原因 解决耐药性的方法
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青霉素分子
β－内酰胺环 与噻唑环融合
诱 导 酶 ， 耐 药 性
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对青霉素酶具有抑制作用的青霉素产品
clavulanic acid本身没有 显著的抗菌活性，但它 对青霉素酶来说，
因此，将clavulanic acid与对青霉素酶敏感 的青霉素可以组合成新的青霉素制剂。现在 这种类型的青霉素产品己经被广泛应用。
概念：抑制剂与酶蛋白以非共价键结合，具有可
逆性，可用透析、过滤等方法将抑制剂除去。
结合部位：活性中心，非活性中心
结合方式：非共价键
分类：
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可逆抑制的分类
抑制剂与底物是否竞争与酶的结合 1. 竞争性抑制 (Competitive inhibition)
2. 非竞争性抑制 (uncompetitive inhibition)
• 全酶中的辅酶决定酶反应专一性——同一辅酶或辅基可以
和多种不同的酶蛋白结合形成不同的全酶。 • 全酶中的酶蛋白决定底物专一性
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（一）辅酶和辅基
4、辅酶和维生素
大多数辅酶或辅基的前体是维生素，主要是水溶性B 族维生素。
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（二）酶分子中的金属离子
金属酶（mentalloenzymes)，如SOD
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对青霉素酶不敏感的青霉素新品种
cefoxitin ， 先 锋 霉 素 (或称为头抱菌素）类 抗生素，其结构为:
由链霉菌产生，稳定性好的原因主 要是其分子中β-内酰胺环上连接 的噻唑侧链基团和甲氧基的空间位 阻作用，影响了与青霉素酶的结合。
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可逆抑制（reversible inhibition)
Km的意义？
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米氏方程的推导
酶促反应历程
Movie. equation1
ES降解速率
Movie.equation2
米氏方程
Movie.equation4
ES形成速率
Movie.ES k1
米氏曲线
Movie.double-curve
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反应平衡时
Movie.equation3
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比普通催化剂效能高107～1013倍
Movie.decrease energy
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酶的催化作用特性
（二）酶是具有高度选择性的催化剂 反应专一性(reaction specificity)
• 只催化一种或一类反应，几乎不产生副反应 • 底物专一性(substrate specificity) (1)结构专一性(structure specificity)
如：SOD（超氧化物歧化酶） ——EC1.15.1.1（Enzyme Commission)
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章首
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章首
5.3 酶的作用特性
酶的催化作用特性 与酶的催化特性有关的因素 酶的非蛋白组分——辅酶和金属离子
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酶的催化作用特性
（一）酶是自然界中催化活性最高的一 类催化剂
如：脲酶：只催化水解尿素 (2)立体专一性(stereo specificity) 手性底物，如：淀粉酶只水解D－葡萄糖形 成的1,4-糖苷键 (3)几何专一性(geometric specificity) 只催化某种几何异构体底物的反应
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酶的催化作用特性
（三）酶促反应遵循米氏动力学方程
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2) pH对酶作用的影响
pH对酶促反应速度的影响，主要有下 列原因：
– 1 影响酶和底物的解离 – 2 影响酶分子的构象
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3)酶浓度对酶作用的影响
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4) 激活剂对酶作用的影响
凡能提高酶的活性，加速酶促反应进行的物 质都称为激活剂或活化剂(activator)。 一般认为，激活剂的作用主要有以下几个方 面：
–1．解除抑制剂的抑制作用 –2．辅酶和辅基是构成某些有活性的全酶的必 要组成成份 –3．无机离子激活许多酶类
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4.5 酶的抑制剂与药物分子设计
酶的作用机理movie
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什么是抑制剂 ？ 抑制剂的作用机理 ？ 抑制剂的分类及特点 ？
抑制剂的作用机理与药物分子设计
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5.1 生物催化剂的发现和发展
一、生物催化剂的发现 1、ferment 2、淀粉糖化酶，提出酶的蛋白质的本质 5、1963年，牛胰核糖核酸酶的一级结构 1965年，鸡卵清溶菌酶的三维结构 1969年，人工合成核糖核酸酶
习惯名或常用名：
1、根据酶所作用的底物命名 如：淀粉酶，蛋白酶 2、根据酶所催化的反应命名 如：转氨酶，脱氢酶 3、在底物、反应基础上加上酶的来源或其它特点命名 如：胰蛋白酶、碱性磷酸酶
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国际系统分类法
酶的六大类：
1. 2. 3. 4. 5. 6. 氧化还原酶类（oxido-reductases) 转移酶类（transferases) 水解酶类（hydrolases) 裂合酶类（lyases) 异构酶类（isomerases) 合成酶类（ligases)
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章首