氨基酸的代谢

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氨基酸分解代谢

氨基酸分解代谢
高氨血症的症状包括呕吐、头痛、意识障碍等,严重时 可导致昏迷。
高氨血症常见于先天性氨基酸代谢障碍、肝硬化、重症 肝炎等疾病。
治疗高氨血症的方法包括使用降氨药物、限制蛋白质摄 入、促进氨排泄等,同时需积极治疗原发病。
肝性脑病
肝性脑病是指由于肝功能严重 受损,导致氨代谢异常,引起 中枢神经系统功能紊乱的综合
酶的共价修饰
一些酶在催化过程中会发生共价修饰,如磷酸化、乙酰化 等。这些修饰可以改变酶的活性或调节酶的功能。
激素的调控
01
激素的合成与释放
激素在特定的内分泌细胞中合成,并通过血液或其他途径传输到靶细胞。
激素的合成和释放受到上游激素和营养物质的调节。
02 03
激素与受体结合
激素与靶细胞表面的受体结合,触发一系列信号转导途径,最终影响基 因表达和代谢过程。不同的激素与不同的受体结合,产生不同的生物学 效应。
02 氨基酸分解代谢的过程
氨基酸的活化
总结词
氨基酸的活化是指将游离氨基酸转变为氨基酰-tRNA的过程,是氨基酸分解代谢的起始步骤。
详细描述
在氨基酸的活化过程中,游离氨基酸与特定的tRNA结合,通过氨基酰-tRNA合成酶催化,形成氨基酰tRNA复合物。这个过程需要消耗ATP,为氨基酸提供活化所需的能量。
03 氨基酸分解代谢的调控
酶的调控
酶的激活与抑制
酶的活性受到多种因素的调节,包括激活剂和抑制剂的影 响。某些物质可以促进酶的活性,称为激活剂,而另一些 物质则抑制酶的活性,称为抑制剂。
酶的合成与降解
酶的合成和降解是动态过程,受到基因表达和蛋白质降解 的影响。在某些情况下,增加酶的合成可以促进代谢反应, 而酶的降解则可能降低代谢速率。
征。

第九章氨基酸代谢

第九章氨基酸代谢

5.96
CH3-CH-CH2 CHCOOH
Leu L
CH3
NH2
5.98
二、氨基酸的脱氨基作用
? 脱氨基作用 是指氨基酸脱去氨基生成相 应α-酮酸的过程。
氧化脱氨基
转氨基作用 ?方式
联合脱氨基
*嘌呤核苷酸循环
(一) 氧化脱氨基作用
1. L-谷氨酸脱氢酶广泛 存在于肝、脑、肾等组织中。 2. 其辅酶为 NAD+ 或NADP+。 3. GTP、ATP为其抑制剂; GDP、ADP为其激活剂。
尿素
鸟氨酸
氨基甲酰磷酸
精氨酸
延胡索酸
O2
NO
一氧化氮合酶 (NOS)
精氨酸代 琥珀酸
瓜氨酸
天冬氨酸
对心脑血管方面
NO在感觉传入以及学习记忆等有很重要的作用。先
天性精氨酸代琥珀酸合成酶(裂解酶)缺乏可出现严重
的精神障碍症状。还有研究发现 NO可抑制肿瘤的生长。
(三)高氨血症和氨中毒
1.血氨浓度升高称 高氨血症,此时可引起脑 功能障碍,称 氨中毒。常见于肝功能严重损伤、 尿素合成酶系的遗传缺陷。
1.总氮平衡 摄入氮 = 排出氮(正常成人)。 2.正氮平衡 摄入氮 > 排出氮(儿童、孕妇等 )。 3.负氮平衡 摄入氮 < 排出氮(饥饿、消耗性
疾病患者 )。 4.氮平衡意义 可反映体内蛋白质代谢的慨况。
(二) 需要量
成人每日最低蛋白质需要量为 30~50g,我 国营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为 80g。
食物蛋白质
组织 分解 蛋白质
合成
氨基酸 代谢库
尿素 氨
α-酮酸
酮体 氧化供能

Hale Waihona Puke 体内合成氨基酸 (非必需氨基酸)

氨基酸的一般代谢

氨基酸的一般代谢

总反应式:
2NH3+CO2+3ATP+3H2O
尿素 鸟氨酸 精氨酸酶 H2O 精氨酸
尿素+2ATP+AMP+2Pi+PPi
NH3 + CO2
H2O 瓜氨酸
H2O
NH 3
NH2 + CO2 + H2O 线粒体 2ATP 2ADP+Pi 氨基甲酰磷酸 Pi 瓜氨酸 N-乙酰谷氨酸
胞液
鸟氨酸
瓜氨酸 鸟氨酸循环 鸟氨酸 尿素 H2O 精氨酸 ATP AMP+PPi 精氨酸代琥珀酸
天冬氨酸
α- 酮戊二酸
氨基酸
草酰乙酸
谷氨酸
α- 酮酸
苹果酸 延胡索酸
⑷ 鸟氨酸循环的特点: ① 尿素分子中的2个氮原子,一个来自氨, 另一个来自天冬氨酸,而天冬氨酸又可 由其它氨基酸通过转氨基作用而生成。 ② 尿素合成是一个耗能的过程,合成1分子
尿素需要消耗4个高能磷酸键。
⑸ 氨的其它去路
① 在肾小管细胞中,谷氨酰胺在谷氨酰胺 酶的作用下脱氨基,氨基与尿液中的H+ 结合,然后以胺盐的形式由尿排除。 ② 参与合成非必需氨基酸。 ③ 参与核酸中碱基的合成。
4.高血氨症和氨中毒
正常生理情况下,血氯的来源与去路保持动 态平衡,血氨浓度处于较低的水平。氨在肝脏中 合成尿素是维持这种平衡的关键。 当肝功能严重损伤时,尿素合成发生障碍, 血氨浓度升高,称为高血氨症。 一般认为,氨进入脑组织.可与脑中的α酮戊二酸结合生成谷氨酸,氨也可与脑中的谷氨 酸进一步结合生成谷氨酰胺。因此,脑中氨的增 加可以使脑细胞中的α一酮戊二酸减少,导致三 羧酸循环减弱,从而使脑组织中ATP生成减少, 引起大脑功能障碍,严重时可发生昏迷,这就是 肝昏迷氨中毒学说的基础。

氨基酸代谢与蛋白质合成的关系

氨基酸代谢与蛋白质合成的关系

氨基酸代谢与蛋白质合成的关系氨基酸代谢是指体内氨基酸的生物化学变换过程,氨基酸是构成蛋白质的基本分子,因此氨基酸代谢与蛋白质合成密切相关。

本文将介绍氨基酸代谢与蛋白质合成的关系,包括氨基酸的来源、氨基酸代谢途径、氨基酸转移酶、氨基酸合成和降解等方面。

一、氨基酸的来源氨基酸是构成蛋白质的基本单元,它需要从外界获得或由内部合成。

外源性氨基酸包括蛋白质、肽、游离氨基酸等,它们可以通过食物摄入获得。

内源性氨基酸则是体内合成的,前体物质包括糖类、脂类、核酸等。

二、氨基酸代谢途径氨基酸代谢的途径包括氨基酸转化、氨基酸降解和氨基酸合成三个过程。

氨基酸转化是指一些氨基酸可以被转化为其他的氨基酸,这个过程可称为氨基酸互相转化。

氨基酸降解是指一些氨基酸被代谢成酮体、甲基代硫醇、代偶氮酸等物质,以产生能量或提供合成材料。

氨基酸合成是指一些氨基酸可以通过某些途径来自已有的物质。

首先,在赖氨酸产生基础上,各种衍生物均能通过转移一些小分子如碳酸基(CO2)、甲基(CH3)或者电子等形式,进行氨基酸的合成。

三、氨基酸转移酶氨基酸转移酶是一种酶,能够催化氨基酸的转移。

在氨基酸的代谢过程中,很多氨基酸能够通过氨基酸转移酶催化进行氨基酸互相转化。

此外,在氨基酸转移的过程中,还需要一些辅酶,如硫辅酶A(CoA-SH)、磷酸辅酶(PP)等。

四、氨基酸合成和降解氨基酸的合成和降解是氨基酸代谢过程中的最重要部分。

氨基酸合成是指一些非必需氨基酸在体内通过一些途径可以继续合成,这对于组成蛋白质和合成其他物质是非常重要的。

过多的氨基酸是不健康的,因此避免过多的氨基酸产生也是很重要的。

氨基酸的降解是指一些氨基酸在代谢过程中被分解并释放出能量,这对于人体的正常代谢来说是非常重要的。

氨基酸一旦被代谢成其他化合物,就不能再合成出氨基酸,因此必须从营养上进行补充。

同时,氨基酸的合成过程也需要能量的消耗,因此氨基酸的代谢是一种高度协调的过程。

五、总结氨基酸代谢是人体体内生物化学过程之一,其与蛋白质合成密切相关。

氨基酸的体内代谢-一般代谢

氨基酸的体内代谢-一般代谢

• α-酮酸的代谢
• 合成非必需氨基酸 • 转变为糖及脂类 • 氧化产生能量
• 若饲某种氨基酸后尿中排出葡萄糖增多,称此 氨基酸为称生糖氨基酸(glucogenic amino acid);若尿中酮体含量增多,则称为生酮氨基 酸(ketogenic amino acid)。尿中二者都增多 者称为生糖兼生酮氨基酸(glucogenic and ketogenic amino acid)。
• 一次循环,消耗2分子氨,3分子ATP,生成1分子尿素
2NH3+CO2+3ATP
CO(NH2)2+2ADP+AMP+4Pi
• 意义:机体解除氨毒的主要方式,是肝细胞的重要生物学功 能。
• 高血氨症——肝功能损伤时,尿素合成受 阻,血氨浓度升高,导致氨中毒。
• 一般认为,氨进入脑组织,可与α-酮戊二 酸结合生成谷氨酸,氨也可与谷氨酸进一 步结合生成谷氨酰胺。因此脑中氨的增多, 可使脑细胞中的α-酮戊二酸减少,导致三 羧酸循环减弱,从而使脑组织中ATP生成 减少,引起脑功能障碍,严重时可发生昏 迷,这就是肝昏迷氨中毒学说的基础。
• 氨基酸的体内代谢 ——氨基酸的一般代谢
• 氨基酸代谢库
食物蛋白质经消化吸 收,以氨基酸形式进 入血液循环及全身各 组织,组织蛋白质又 可降解为氨基酸,这 两种来源的氨基酸 (外源性和内源性) 混合在一起,存在于 组织细胞,血液和其 他体液中,总称为氨 基酸代谢库。
脱羧基作用
R
个别氨基酸 的代谢
• L-氨基酸氧化酶:以FEN或FAD为受氢体,在肝 肾存在,活性低
• D-氨基酸氧化酶:以FAD为受氢体,广泛存在, 活性较强
• 谷氨酸脱氢酶催化 进入氧
化磷酸 化

氨基酸代谢的三种方式

氨基酸代谢的三种方式

氨基酸代谢的三种方式
氨基酸的代谢主要有三种方式,分别是脱氨反应、反应价和酶促反应。

这几种氨基酸的代谢方式在生物体内起着至关重要的作用。

首先是脱氨反应。

氨基酸在体内以脱氨的方式释放能量,生成酮体。

这一过程会产生大量的氨气,从而导致酸碱失衡。

因此,生物体需要通过尿素循环将多余
的氨排出体外,维持体内的酸碱平衡。

其次是反应价。

反应价主要是通过氨基酸的羟基反应,来调节氨基酸的浓度。

当氨基酸的浓度过高时,生物体可以通过增加羟基反应的速度,来降低氨基酸的浓度。

反之,当氨基酸的浓度过低时,生物体可以通过减少羟基反应的速度,来提高氨基酸的浓度。

最后是酶促反应。

氨基酸在体内的代谢过程中,绝大部分是通过酶的催化来进行的。

氨基酸可以通过酶的催化,进行氧化脱羧、脱氨、转氨和分子重排等反应,从而实现其在体内的代谢。

综上所述,氨基酸的代谢主要有脱氨反应、反应价和酶促反应三种方式。

这三种方式在生物体内协同作用,维持着氨基酸的正常代谢,并使其发挥出应有的生
理功能。

氨基酸代谢的重要作用

氨基酸代谢的重要作用

氨基酸代谢的重要作用
氨基酸代谢在人体中有以下重要作用:
1.合成组织蛋白质:氨基酸是合成组织蛋白质的基本物质。

2.转变为含氮物质:氨基酸在体内可转变为酸、激素、抗体、肌酸等含氮物质,这些物质对于维持人体正常的生理功能具有重要作用。

3.氧化产生能量:氨基酸可以通过氧化反应产生二氧化碳、水和尿素,同时释放能量,供人体使用。

4.维持内分泌平衡:氨基酸可以参与到激素的合成中,维持人体内分泌系统的平衡。

5.促进发育:在青春期,氨基酸有助于促进骨骼、大脑和智力的发育。

大学生物化学-氨基酸的代谢

大学生物化学-氨基酸的代谢

谷氨酰胺
谷氨酰胺合成酶
谷氨酸和谷氨酰胺是氨的收集点
(2)谷氨酰胺的去向
到肝脏:生成尿素及含N化合物
到肾脏:铵盐
谷氨酰胺
氨+谷氨酸
谷氨酰胺酶
到各组织:直接利用(如合成核苷酸)
(脑、肌肉)
(肝、肾)
尿素、铵盐等
临床上用谷氨酸盐 降低血氨
(二)丙氨酸-葡萄糖循环
肌肉
血液

氨基酸 α-酮酸
α-酮戊 二酸
精氨酸代琥 珀酸裂解酶
(CH2)3 ATP+Asp
(CH2)3 COOH
CHNH2
AMP + PPi CHNH2
COOH
COOH
瓜氨酸
精氨酸代
NH2
琥珀酸
COOH CH CH COOH
延胡索酸
精氨酸酶
(CH2)3 CHNH2
入线粒体循环使用
H2O
NH2 COOH
C O 鸟氨酸
NH2
尿素
NH2 C NH NH (CH2)3
二、氨基酸的脱羧基作用
氨基酸脱羧酶(辅酶:PLP) 生成相应的胺
R
H
H C NH2 + O C
COOH
R'-P H2O
R-CH2-NH2 H
OC
R'-P
H2O
R
H C N CH R'-P
COOH
R
CO2
H C N CH R'-P
H
第三节 氨的代谢
Metabolism of Ammonia
一、氨的来源和去路 二、体内NH4+的转运 三、尿素的生成(鸟氨酸循环 or 尿素循环)
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联合脱氨基作用
非氧化脱氨基作用
(一)转氨基作用
1. 转氨酶与转氨基作用
转氨基作用:在转氨酶的催化下, 某一 氨基酸的-氨基转
移到另一种-酮酸的酮基 上,生成相应的氨基酸;原来的 氨基酸则转变成-酮酸。
谷丙转氨酶(glutamic pyruvic transaminase, GPT,又称ALT)
未被吸收的氨基酸在肠道细菌作用下脱氨基而生成 血液中尿素渗入肠道,由肠道细菌尿素酶水解而生成氨 O H2N-C-NH2 + H2O
细菌尿素酶
2NH3 + CO2
这些氨都可被吸收入血液,在肝脏合成尿素。降低肠
道pH,可以减少氨的吸收。
第三节

氨基酸的一般代谢
氨基酸的代谢概况 氨基酸的脱氨基作用 -酮酸的代谢
第四节 氨的代谢

体内氨的来源与去路 氨的转运 尿素的生成
一、体内氨的来源与去路
氨的来源:
氨基酸及胺的分解
氨基酸脱氨基作用( 体内氨的主要来源) 胺的分解: RCH2NH2
肠道吸收的氨
胺氧化酶
RCHO + NH3
未被吸收的氨基酸在肠道细菌作用下脱氨基而生成。
血液中尿素渗入肠道,由肠道细菌尿素酶水解而生成氨。
半必需氨基酸 指酪氨酸(Tyr)、半胱氨酸(Cys);
因食物中的酪氨酸和半胱氨酸可以节约苯丙氨酸和甲硫 氨酸的量
第二节

蛋白质的消化、吸收与腐败
蛋白质的消化 氨基酸的吸收

蛋白质的腐败作用
一、蛋白质的消化
胃中的消化
胃蛋白酶原及其激活 胃蛋白酶最适pH值:1.5-2.5
小肠中的消化 (小肠是蛋白质消化的主要器官)

CO2不是一碳单位

一碳单位不能游离存在,常与四氢叶酸结合
(一)一碳单位与四氢叶酸
四氢叶酸是一碳单位的载体


一碳单位通常结合在四氢叶酸分子的N5、N10上
H N 2 2
N 1
N 8 7 9 CH 2 10 NH 6
N3
4 OH
5
N
CO
谷氨酸
蝶呤啶
对氨基苯酶的辅酶,起着 传递“一碳”单位的作用

通过两种或两种以上的酶联合催化作用使氨基酸
的-氨基脱下并产生游离氨的过程。是体内的主要的
脱氨基方式。

联合脱氨基作用有两种反应途径: 转氨基作用偶联谷氨酸氧化脱氨的途径,主要在肝、 肾等组织内进行,参与的酶是转氨酶与谷氨酸脱氢酶。
该途径是联合脱氨基作用的主要反应途径。

嘌呤核苷酸循环的反应途径,主要在骨骼肌、心肌内 进行。因为肌肉中L-谷氨酸脱氢酶活性不高。
定义:
在消化过程中,有一小部分蛋白质不被消化,也有一部
分消化产物不被吸收。肠道细菌对这部分蛋白质及其消
化产物所起的分解作用,称为蛋白质的腐败作用。
产物:
胺类、氨及其它有害物质(如苯酚、吲哚、硫化氢等)
胺类的生成
酪氨酸 苯丙氨酸 酪胺 苯乙胺
蛋白质
肠道细菌水解
组氨酸
组胺
氨基酸
脱羧基
胺类
假神经递质
肠道中的氨主要有两个来源:
氮的负平衡 摄入氮<排出氮 营养学会推荐成人每日最低 需要 80g蛋白质
蛋白质的营养价值

蛋白质的营养价值 即氮的保留量占氮的吸收量的百分 数,取决于蛋白质所含氨基酸的种类、数量及其比例, 尤其是必需氨基酸的种类与数量。

蛋白质的互补作用 营养价值较低的蛋白质混合食用, 必需氨基酸可以互相补充,从而提高营养价值,称为蛋 白质的互补作用。
第一节 蛋白质的营养作用

蛋白质的生理功能 蛋白质的需要量和营养价值
一、蛋白质的生理功能
• 蛋白质是生命的物质基础
• 蛋白质是能源物质
二、蛋白质的需要量
氮平衡

蛋白质的生理需要量
氮的总平衡 摄入氮=排出氮 成人每日最低分解20g蛋白质
氮的正平衡 摄入氮>排出氮


成人每日最低需要30-50g 蛋白质

正常情况下血氨保持动态平衡:肝中合成尿素是维持平
衡的关键。
• •
高血氨症:肝功能严重损伤时 肝昏迷:氨与脑中的-酮戊二酸结合生成谷氨酸,氨可 与谷氨酸结合生成谷氨酰胺。脑中氨的增加使脑中-酮 戊二酸减少,导致三羧酸循环减弱,从而使脑组织中的
ATP生成减少,引起大脑功能障碍,严重时发生肝昏迷。


营养必需氨基酸 体内需要但不能自身合成,必须由
食物供给的氨基酸。包括8种:甲硫氨酸(Met)、色氨 酸(Trp)、赖氨酸(Lys)、缬氨酸(Val)、异亮氨酸 (Ile)、亮氨酸(Leu)、苯丙氨酸(Phe)、苏氨酸 (Thr)。(甲、色、赖、缬、异、亮、苯、苏;假设
来写一两本书)
• •
非必需氨基酸
谷草转氨酶(glutamic oxaloacetic transminase, GOT,又称AST)
2. 转氨基作用的机制
转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛, 起传递氨基的作用
R HO CH2OH
H3C
N
吡哆醛:R= -CHO 吡哆胺:R= -CH2NH2 吡哆醇:R= -CH2OH
生化作用: 氨基酸转移酶的辅酶,起递氨基作用
ATP CH2OH ADP CH2O
吡哆醛
吡哆醛 激酶
磷酸吡哆醛 互 变
CH2O
氨基酸代谢
磷酸吡哆胺
(二)氧化脱氨基作用
L-谷氨酸氧化脱氨基作用
L-谷氨酸脱氢酶:肝、肾、脑组织广泛存在,是一种不 需氧脱氢酶,催化L-谷氨酸氧化脱氨生成-酮戊二酸, 辅酶是NAD+或NADP+
(三)联合脱氨基作用
羧基肽酶B (carboxypeptidase B)
胰液蛋白酶的激活
避免胰腺组织的自身消化 胰腺细胞最初分泌的各
种蛋白酶、肽酶均以无活
性的酶原形式存在,分泌 到十二指肠或迅速被肠激 酶(enterokinase)激活。
二、氨基酸的吸收
主要部位:小肠 吸收机制:耗能的主动吸收过程

氨基酸的吸收载体 γ -谷氨酰基循环对氨基酸的转运作用
1. 胰液蛋白酶及其作用 2. 肠粘膜细胞的消化作用(寡肽酶, oligopeptidase)
胰液蛋白酶的分类
胰蛋白酶:赖氨酸、精氨酸
• 内肽酶 endopeptidase
糜蛋白酶:芳香族氨基酸(苯、酪、色) 弹性蛋白酶 羧基肽酶A(carboxypeptidase A)

外肽酶
exopeptidase
肽的吸收
4种类型的载体:
中性氨基酸载体
酸性氨基酸载体 碱性氨基酸载体 亚氨基酸与甘氨酸载体
γ-glutamyl cycle
要点:
氨基酸的吸收及其向细胞内的转运过程是通过 谷胱甘肽的合成与分解来完成的 γ-谷氨酰基转移酶是关键酶,位于细胞膜上 转移1分子氨基酸需消耗3分子ATP
三、蛋白质的腐败作用
FH2还原酶
叶酸
N 8 5 N
二氢叶酸
N 8 5 N
FH2还原酶
四氢叶酸
N 8 5 N
NADPH+H+ NADP+
7 6
(7,8) (5,6,7,8) NADPH+H+ NADP+
7 6 7 6
N5 – CH =NH – FH4
N5 ,N10 = CH – FH4
N10 – CHO – FH4
(二)一碳单位的来源:
转氨基作用偶联谷氨酸氧化脱氨的途径
体内合成非必需氨基酸的主要途径
嘌呤核苷酸循环
二、-酮酸代谢
三个方面的代谢途径: 经氨基化生成非必需氨基酸 生糖氨基酸 Gly、Ser、Val、His、Arg、Cys Pro、Ala、Glu、Gln、Asp、Asn 转变成糖和脂类 生酮氨基酸 Leu、Lys 生糖兼生酮氨基酸 Ieu、Phe、Tyr、Thr、Trp 氧化供能
(一)丙氨酸-葡萄糖循环
肌肉中的氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝
肝脏为肌肉提供了葡萄糖
(二)谷氨酰胺的运氨作用
• • •
主要从脑、肌肉等组织向肝、肾运氨 脑中解氨毒的一种重要方式 是氨的运输形式,也是氨的贮存、利用形式
三、尿素的生成
主要器官:肝脏 反应部位:肝细胞线粒体及胞液
鸟氨酸循环
O H2N-C-NH2 + H2O
丝氨酸(Ser)、甘氨酸(Gly)、 组氨酸(His)、色氨酸(Try)
•Ser
•Gly
•His
•Trp
(三)一碳单位的相互转变
(四)一碳单位的生理功能

合成嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的原料,与DNA、RNA
的合成关系密切,如N5,N10 = CH-FH4直接提供甲
基用于dUMP向dTMP的转化。N10-CHO-FH4和N5,N10

肾脏产氨:Gln
谷氨酰胺酶
Glu + NH3
氨的去路:
1. 肝脏合成尿素
2. 氨与谷氨酸合成谷氨酰胺
3. 氨的再利用 参与合成非必需氨基酸 或其它含氮化合物(如嘧啶碱) 4. 肾排氨 中和酸以铵盐形式排出
二、氨的转运
氨在血液中主要以两种形式运输:丙氨酸、谷氨酰胺

丙氨酸-葡萄糖循环
谷氨酰胺的运氨作用
一、氨基酸的代谢概况
• •
食物蛋白质消化成氨基酸 组织蛋白质分解成的氨基酸 体内合成的非必需氨基酸 组织的氨基酸代谢池释放

氨基酸的来源
• •
• 以合成组织蛋白为主
氨基酸的去路
• 代谢转变成其它含氮物质 • 输至组织氨基酸代谢池 • 组织器官摄取利用
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