蛋白质的胶体性质PPT课件
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第三章 蛋白质结构(3)(共39张PPT)
弱酸或弱碱沉淀法机理：
破坏蛋白质外表净电荷。
酸
碱
碱
酸
碱
酸
溶液中蛋白质的聚沉
3. 有机溶剂沉淀法：
在蛋白质溶液中，参加能与水互溶的 有机溶剂如乙醇、丙酮等，蛋白质产 生沉淀。
有机溶剂沉淀法的机理：
破坏蛋白质的水化膜。
注意：有机溶液沉淀蛋白质通常在低 温条件下进行，否那么有机溶剂与水 互溶产生的溶解热会使蛋白质产生变 性。
根据蛋白质净电荷 的差异来别离蛋白质 的一种方法是电泳法 。
二.蛋白质胶体性质
由于蛋白质分子量很大，在水溶液中形成直径1-100nm 之间的颗粒，已到达胶体颗粒范围的大小，因而具有胶 体溶液的通性。
蛋白质的水溶液能形成稳定的亲水胶体的原因：
１、蛋白质多肽链上含有许多极性基团。 2、蛋白质是两性电解质，在非等电状态时，相同 如蛋：白－质N颗H3粒＋带、有－同CO性O电－荷、，－与O周H、围-的SH反、离-C子O构NH成-等稳，定 它的们双都电具层有。高使度蛋的白亲质水颗性粒，之当间与相水互接确排时斥，，极保易持吸一附定水距 分离子，，不使致蛋互白相质凝颗聚粒而外沉围淀形。成一层水化膜，将颗粒彼此 隔开，不致因互相碰撞凝聚而沉淀。
起。
• 疏水键是最主要的作用力。
3.血红蛋白的结构与功能
〔1〕血红蛋白的结构特点：
a.是四个亚基的寡聚蛋白，574个AA残基，分子量65000
b.是由相同的两条 有机溶剂沉淀法的机理：
如肌红蛋白与氧的结合
链和两条
链组成四聚体
2
2，成
四级结构是指由两 个或两个以上具有三级结构的多肽链按一定方式聚合而成的特定构象的蛋白质分子。
在外液pH高于等电点的溶液中，蛋白质粒子带负电荷，在电场中向正极移动。 少量盐促进蛋白质加热凝固。
破坏蛋白质外表净电荷。
酸
碱
碱
酸
碱
酸
溶液中蛋白质的聚沉
3. 有机溶剂沉淀法：
在蛋白质溶液中，参加能与水互溶的 有机溶剂如乙醇、丙酮等，蛋白质产 生沉淀。
有机溶剂沉淀法的机理：
破坏蛋白质的水化膜。
注意：有机溶液沉淀蛋白质通常在低 温条件下进行，否那么有机溶剂与水 互溶产生的溶解热会使蛋白质产生变 性。
根据蛋白质净电荷 的差异来别离蛋白质 的一种方法是电泳法 。
二.蛋白质胶体性质
由于蛋白质分子量很大，在水溶液中形成直径1-100nm 之间的颗粒，已到达胶体颗粒范围的大小，因而具有胶 体溶液的通性。
蛋白质的水溶液能形成稳定的亲水胶体的原因：
１、蛋白质多肽链上含有许多极性基团。 2、蛋白质是两性电解质，在非等电状态时，相同 如蛋：白－质N颗H3粒＋带、有－同CO性O电－荷、，－与O周H、围-的SH反、离-C子O构NH成-等稳，定 它的们双都电具层有。高使度蛋的白亲质水颗性粒，之当间与相水互接确排时斥，，极保易持吸一附定水距 分离子，，不使致蛋互白相质凝颗聚粒而外沉围淀形。成一层水化膜，将颗粒彼此 隔开，不致因互相碰撞凝聚而沉淀。
起。
• 疏水键是最主要的作用力。
3.血红蛋白的结构与功能
〔1〕血红蛋白的结构特点：
a.是四个亚基的寡聚蛋白，574个AA残基，分子量65000
b.是由相同的两条 有机溶剂沉淀法的机理：
如肌红蛋白与氧的结合
链和两条
链组成四聚体
2
2，成
四级结构是指由两 个或两个以上具有三级结构的多肽链按一定方式聚合而成的特定构象的蛋白质分子。
在外液pH高于等电点的溶液中，蛋白质粒子带负电荷，在电场中向正极移动。 少量盐促进蛋白质加热凝固。
蛋白质的变性
第六节：蛋白质的性质
2019/8/7
1
一、蛋白质性质：
胶体性质(p299) 两性性质及等电点 (p291) 蛋白质的变性、复性、沉淀和凝固 (p233,300) 蛋白质的紫外吸收 蛋白质的分子量 (p291) 蛋白质的呈色反应
二、蛋白质含量测定法 (p315)
2019/8/7
2
(一)胶体性质
蛋白质分子量大，它在水溶液中所形成 的颗粒直径约为1－100nm。 胶体溶液具有布朗运动、丁达尔现象、电泳现 象、不能透过半透膜以及具有吸附能力等。
2019/8/7
41
加入SDS和少量巯基乙醇，则电泳迁移率主要
取决于其相对分子质量，而与电荷和分子形状无关。
★影响迁移率的主要因素
凝胶的分子筛效应对长短不同的棒形分子会 产 生不
同的阻力〔主要因素〕
凝胶的浓度和交联度
同一电泳条件下，分子小，受阻小，游动快，迁移
率大。相对分子质量大者，迁移率小
★ 优点：快速，样品用量少，可同时测几个样品
等电聚焦电泳：当蛋白质在其等电点时， 净电荷为零，在电场中不再移动。
－－
+
－
－+
－－－－+－
通电
7.0
6.0 5.0
7.0
－－
+
－－
－－+
+－ +－ －
－+ －+
－－
－－－－－－－－－－－－+－+－+－
6.0
+
－
－+
－－－－+－
5.0
2019/8/7
44
3 .超离心法
超离心法是最准确可靠的确定蛋白质分子量方法。 （Svedberg 于1940年设计）：蛋白质颗粒在25~50×104 g 离心力作用下从溶液中沉降下来。
2019/8/7
1
一、蛋白质性质：
胶体性质(p299) 两性性质及等电点 (p291) 蛋白质的变性、复性、沉淀和凝固 (p233,300) 蛋白质的紫外吸收 蛋白质的分子量 (p291) 蛋白质的呈色反应
二、蛋白质含量测定法 (p315)
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2
(一)胶体性质
蛋白质分子量大，它在水溶液中所形成 的颗粒直径约为1－100nm。 胶体溶液具有布朗运动、丁达尔现象、电泳现 象、不能透过半透膜以及具有吸附能力等。
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加入SDS和少量巯基乙醇，则电泳迁移率主要
取决于其相对分子质量，而与电荷和分子形状无关。
★影响迁移率的主要因素
凝胶的分子筛效应对长短不同的棒形分子会 产 生不
同的阻力〔主要因素〕
凝胶的浓度和交联度
同一电泳条件下，分子小，受阻小，游动快，迁移
率大。相对分子质量大者，迁移率小
★ 优点：快速，样品用量少，可同时测几个样品
等电聚焦电泳：当蛋白质在其等电点时， 净电荷为零，在电场中不再移动。
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3 .超离心法
超离心法是最准确可靠的确定蛋白质分子量方法。 （Svedberg 于1940年设计）：蛋白质颗粒在25~50×104 g 离心力作用下从溶液中沉降下来。
胶体的性质 PPT课件 鲁科版
3、电泳——电学性质
同种胶体微粒在同一溶液中只吸附同种离子， 所以带同种电荷，具有排斥力，
这也是胶体不易凝聚的、比较稳定的另一个主 要原因。
例1：在陶瓷工业上常遇到因陶土里混有氧化 铁而影响产品质量的问题。解决方法之一是把 这些陶土和水一起搅拌，使微粒直径在10－9— 10－7m之间，然后插入两根电极，接通直流电 源，这时阳极聚集_________，阴极聚集 ________，理由_______。
用这种方法可以区别溶液和胶体。
2、布朗运动 ——力学性质
1827年，Brown在用显微镜观察花粉时发 现花粉颗粒不停的无序运动。
花粉受到不同水分子的无序撞击下产生的运动。
在胶体溶液里，胶粒不断地进行无规则运动， 这种运动叫布朗运动。布朗运动是使该胶体微 粒保持悬浮状态，并不容易沉降，这是胶体稳 定的原因之一。
分子集 合体
均一、 较稳定
不能
能
不能
不能
胶体的分类
根据分散质微 粒的构成分
粒子胶体：Fe(OH)3胶体、AgI胶体 分子胶体：淀粉溶液、蛋白质溶液
根据分散 质状态分
气溶液：烟、云、雾 液溶胶：AgI胶体、Fe(OH)3胶体 固溶胶：有色玻璃、烟水晶
1、丁达尔现象 ——光学性质
当一束强光透过胶体时，可以看到一条光 亮的通路，这种现象叫做丁达尔现象。
A）NaCl C）MgCl2
B）AlCl3 D）MgSO4
例3：把稀H2SO4溶液逐滴加入到氢氧化铁胶体中
的现象是
原因
。
例4： FeCl3溶液可止血，为什么？
。
②加入电性相反的胶粒 破坏胶粒的带电结构 ③升温 增加碰撞机会 ④搅拌 增加碰撞机会，并破坏双电层结构
蛋白质的理化性质(一)
蛋白质的理化性质(一)关键词：蛋白质蛋白质是由氨基酸组成的大分子化合物，其理化性质一部分与氨基酸相似，如两性电离、等电点、呈色反应、成盐反应等，也有一部分又不同于氨基酸，如高分子量、胶体性、变性等。
一、蛋白质的胶体性质蛋白质分子量颇大，介于一万到百万之间，故其分子的大小已达到胶粒1～100nm范围之内。
球状蛋白质的表面多亲水基团，具有强烈地吸引水分子作用，使蛋白质分子表面常为多层水分子所包围，称水化膜，从而阻止蛋白质颗粒的相互聚集。
与低分子物质比较，蛋白质分子扩散速度慢，不易透过半透膜，粘度大，在分离提纯蛋白质过程中，我们可利用蛋白质的这一性质，将混有小分子杂质的蛋白质溶液放于半透膜制成的囊内，置于流动水或适宜的缓冲液中，小分子杂质皆易从囊中透出，保留了比较纯化的囊内蛋白质，这种方法称为透析(dialysis)。
蛋白质大分子溶液在一定溶剂中超速离心时可发生沉降。
沉降速度与向心加速度之比值即为蛋白质的沉降系数S。
校正溶剂为水，温度20℃时的沉降系数S20·w可按下式计算：式中X 为沉降界面至转轴中心的距离，W为转子角速度，W2X为向心加速度，dX/dt为沉降速度。
单位用S，即Svedberg单位，为1×1013秒，分子愈大，沉降系数愈高，故可根据沉降系数来分离和检定蛋白质。
二、蛋白质的两性电离和等电点蛋白质是由氨基酸组成的，其分子中除两端的游离氨基和羧基外，侧链中尚有一些解离基，如谷氨酸、天门冬氨酸残基中的γ和β-羧基，赖氨酸残基中的ε-氨基，精氨酸残基的胍基和组氨酸的咪唑基。
作为带电颗粒它可以在电场中移动，移动方向取决于蛋白质分子所带的电荷。
蛋白质颗粒在溶液中所带的电荷，既取决于其分子组成中碱性和酸性氨基酸的含量，又受所处溶液的pH影响。
当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质游离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子(zwitterion,净电荷为O)，此时溶液的pH值称为蛋白质的等电点(isoelectricpoint,简写pI)。
蛋白质的理化性质PPT课件
第三章蛋白质的理化性质
蛋白质的理化性质
一、两性性质及等电点 二、胶体性质 三、变性与复性作用 四、蛋白质的沉淀作用 五、蛋白质的颜色反应 六、蛋白质的紫外吸收性质
一、蛋白质的两性解离与等电点
蛋白质分子中氨基酸残基的侧链上存在游离的 氨基和羧基，因此蛋白质与氨基酸一样具有两 性解离性质，具有特定的等电点（pI）。 溶液pH＝pI时，蛋白质所带正负电荷相等； pH＞pI时，蛋白质带净负电荷； pH＜pI时，蛋白质带净正电荷。
2.沉淀种类：可逆与不可逆
3.沉淀方法：
沉淀后蛋白质仍能保持生物活性的沉淀方 法
沉淀后蛋白质失去生物活性的沉淀方法
四、蛋白质的沉淀作用
2.沉淀种类：可逆与不可逆 3.沉淀方法：
沉淀后蛋白质仍能保持生物活性的沉淀方 法
（1）盐析－中性盐沉淀法 （2）有机溶剂沉淀法 （3）酸沉淀法
蛋白质仍能保持生物活性的沉淀方法
等电点时特点：
（1）净电荷为零 （2）一定离子强度的缓冲液：等离子点特征常数 （3）多数蛋白质在水中等电点偏酸（较低） 碱性AA/酸性AA 胃蛋白酶 0.2 等电点 1.0
血红蛋白
细胞色素C 菊糖酶
1.7
2.9 0.34
6.7
10.7 8.2
（4）导电性、溶解度、黏度及渗透压都最小。
蛋白质分子在一定pH的溶液中可带净的负电 荷或正电荷，故可在电场中发生移动。 不同蛋白质分子所带电荷量不同，且分子大 小也不同，故在电场中的移动速度也不同，
蛋白质仍能保持生物活性的沉淀方法
（1）盐析—中性盐沉淀
常用的中性盐：硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等。
盐析时，pH在蛋白质的等电点处效果最好。
盐析沉淀蛋白质通常不会引起蛋白质的变性。 优点 盐析应用举例
蛋白质的理化性质
一、两性性质及等电点 二、胶体性质 三、变性与复性作用 四、蛋白质的沉淀作用 五、蛋白质的颜色反应 六、蛋白质的紫外吸收性质
一、蛋白质的两性解离与等电点
蛋白质分子中氨基酸残基的侧链上存在游离的 氨基和羧基，因此蛋白质与氨基酸一样具有两 性解离性质，具有特定的等电点（pI）。 溶液pH＝pI时，蛋白质所带正负电荷相等； pH＞pI时，蛋白质带净负电荷； pH＜pI时，蛋白质带净正电荷。
2.沉淀种类：可逆与不可逆
3.沉淀方法：
沉淀后蛋白质仍能保持生物活性的沉淀方 法
沉淀后蛋白质失去生物活性的沉淀方法
四、蛋白质的沉淀作用
2.沉淀种类：可逆与不可逆 3.沉淀方法：
沉淀后蛋白质仍能保持生物活性的沉淀方 法
（1）盐析－中性盐沉淀法 （2）有机溶剂沉淀法 （3）酸沉淀法
蛋白质仍能保持生物活性的沉淀方法
等电点时特点：
（1）净电荷为零 （2）一定离子强度的缓冲液：等离子点特征常数 （3）多数蛋白质在水中等电点偏酸（较低） 碱性AA/酸性AA 胃蛋白酶 0.2 等电点 1.0
血红蛋白
细胞色素C 菊糖酶
1.7
2.9 0.34
6.7
10.7 8.2
（4）导电性、溶解度、黏度及渗透压都最小。
蛋白质分子在一定pH的溶液中可带净的负电 荷或正电荷，故可在电场中发生移动。 不同蛋白质分子所带电荷量不同，且分子大 小也不同，故在电场中的移动速度也不同，
蛋白质仍能保持生物活性的沉淀方法
（1）盐析—中性盐沉淀
常用的中性盐：硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等。
盐析时，pH在蛋白质的等电点处效果最好。
盐析沉淀蛋白质通常不会引起蛋白质的变性。 优点 盐析应用举例
《蛋白质的性质》PPT课件
化学性质3:水解 (结构中含有肽键)
水解原理：
H
OH
O
|
||
|
||
H—N—CH2—C——N—CH2—C—OH
HO H
注意：不同的蛋白质水解最终生成各种氨基酸，
但只有天然蛋白质水解均生成α-氨基酸
2021/4/24
18
性质4:具有两性
多肽链端的－NH2显碱性、－COOH显酸性（天然 蛋白质是α-氨基酸缩聚的产物,分子中还存在残留的 氨基和羧基，因此跟氨基酸相似，蛋白质也具有两 性）
2、二级结构：多肽链卷曲盘旋和折叠所形成的空间 结构（螺旋结构）。（氢键）
3、三级结构：是在二级结构的基础上，多肽链进一 步盘曲折叠形成三维结构。（球状结构，为亚基）
4、四级结构：亚基的立体排布、亚基间相互作用与 布局。（聚合体结构，氢键和二硫键）
2021/4/24
8
COOH
H N 20212/4/24
多肽
这样由于可以结合无数的 氨基酸分子，所以蛋白 2质021分/4/2子4 很大。
蛋白质
HO NCH2C
2
1、蛋白质主要存在哪里？
• 主要的存在于生物体内，肌肉，发，皮肤， 角蹄，酶，激素，抗体，病毒；在植物中 也很丰富，比如大豆，花生，谷物。
• 是生命的基础，没有蛋白质就没有生命。
2、组成蛋白质的主要元素有哪些？
化效率越高
D、任何结构的蛋白质遇到浓HNO3都
会变成黄色 2021/4/24
29
神奇的蛋白质——酶
❖ 酶具有高度的专一性 一种酶只催化一种反应。
❖ 高效率 催化效率是化学催化剂的1010~ 1014倍
❖ 条件温和，不需加热 人体体温37摄氏度和血液PH约为7时
《蛋白质性质试验》PPT课件
实验 蛋白质的部分性质
第一部分、蛋白质的颜色反应
一、试验原理
❖ 蛋白质分子中某种或某些集团可与显色剂作用，产生颜色。 不同的蛋白质由于所含的氨基酸不完全相同，颜色反应亦不完全 相同。颜色反应不是蛋白质的专一反应，一些非蛋白物质也可产 生同样的颜色反应，因此不能根据颜色反应的结果来决定被测物 是否为蛋白质。另外，颜色反应也可作为一些常用蛋白质定量测 定的依据。
精选PPT
9
（二）有机溶剂沉淀蛋白质
原理：某些有机溶剂（如乙醇、甲醇、丙醇等），因引 起蛋白质脱去水化层以及降低介电常数而增加带电质 点间的相互作用，致使蛋白质颗粒容易凝聚而沉淀。
操作：取一试管加蛋白液1ml，，加入晶体氯化钠少许， 待溶解后再加95%乙醇3ml,摇匀，观察现象。
精选PPT
10
（三）重金属盐与某些有机酸沉淀蛋白质
原理：植物体内具有显著生理作用的含氮碱性化合物成为生物碱。 能沉淀生物碱或与其产生颜色反应的物质称为生物碱试剂，如 鞣酸等。当溶液PH小于等电点时，蛋白质颗粒带正电荷，容易 与生物碱试剂的负离子发生反应而沉淀。
操作：
1、取少量尿素晶体放在干燥的试管中，微火加热使其熔化
成液体， 此时有氨气放出，可用湿润的试纸检验，至
液体重新结晶出现白色固体时， 停止加热，冷却。然后
加10%NaOH溶液1ml，摇匀，再加2-4滴1% 液，混匀，观察有无紫色出现。
CuSO4溶
2、取蛋白液1ml，加10%NaOH溶液1ml，摇匀，再加24滴1% CuSO4溶液，混匀，观察有无紫色出现。
精选PPT
7
二、实验仪器
1、移液管 2、吸管 3、试管 4、电炉
三、实验试剂
1、卵清蛋白液：鸡蛋清用蒸馏水稀释10-20倍，3-4层纱布过滤，滤液 放在冰箱里冷藏备用。
第一部分、蛋白质的颜色反应
一、试验原理
❖ 蛋白质分子中某种或某些集团可与显色剂作用，产生颜色。 不同的蛋白质由于所含的氨基酸不完全相同，颜色反应亦不完全 相同。颜色反应不是蛋白质的专一反应，一些非蛋白物质也可产 生同样的颜色反应，因此不能根据颜色反应的结果来决定被测物 是否为蛋白质。另外，颜色反应也可作为一些常用蛋白质定量测 定的依据。
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9
（二）有机溶剂沉淀蛋白质
原理：某些有机溶剂（如乙醇、甲醇、丙醇等），因引 起蛋白质脱去水化层以及降低介电常数而增加带电质 点间的相互作用，致使蛋白质颗粒容易凝聚而沉淀。
操作：取一试管加蛋白液1ml，，加入晶体氯化钠少许， 待溶解后再加95%乙醇3ml,摇匀，观察现象。
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10
（三）重金属盐与某些有机酸沉淀蛋白质
原理：植物体内具有显著生理作用的含氮碱性化合物成为生物碱。 能沉淀生物碱或与其产生颜色反应的物质称为生物碱试剂，如 鞣酸等。当溶液PH小于等电点时，蛋白质颗粒带正电荷，容易 与生物碱试剂的负离子发生反应而沉淀。
操作：
1、取少量尿素晶体放在干燥的试管中，微火加热使其熔化
成液体， 此时有氨气放出，可用湿润的试纸检验，至
液体重新结晶出现白色固体时， 停止加热，冷却。然后
加10%NaOH溶液1ml，摇匀，再加2-4滴1% 液，混匀，观察有无紫色出现。
CuSO4溶
2、取蛋白液1ml，加10%NaOH溶液1ml，摇匀，再加24滴1% CuSO4溶液，混匀，观察有无紫色出现。
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7
二、实验仪器
1、移液管 2、吸管 3、试管 4、电炉
三、实验试剂
1、卵清蛋白液：鸡蛋清用蒸馏水稀释10-20倍，3-4层纱布过滤，滤液 放在冰箱里冷藏备用。
蛋白质的理化性质课件参考.ppt
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4
练习
• 下列哪种蛋白质在pH5.0的溶液 中带负电荷？
• A．pI为5.5的蛋白质 B．pI为4.0的蛋白质 C．pI为7.0的蛋白质 D．pI为5.0的蛋白质
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5
体内大多数蛋白质的等电点在pH5.0 左右，
因而在生理条件下以阴离子形式存在 。
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6
3.电泳
定义： 带电粒子在电场中向电性相反的电极移动的现象。
若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素，有些
可恢复其天然构象和生物活性,称为蛋白质的复性。
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25
核糖核酸酶的变性与复性示意图
8M尿素或 β-巯基乙醇
透析
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26
（五）、变性与复性
过核 程糖
核 酸 酶 的 变 性
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27
蛋白质沉淀
概念 蛋白质从溶液中析出的现象称为沉淀。
方法 盐析法、有机溶剂的沉淀、重金属盐沉淀、
蛋白质在带电场中泳动的速度和方向与其所 带电荷的性质、数量及分子的大小、形状有关。
带电荷多，分子小的泳动速度较快；反之则泳动 较慢，从而达到分离蛋白质的目的。
血清蛋白醋酸纤维素薄膜电泳可将血清蛋白
分为清蛋白、α1球蛋白、α2球蛋白、β球蛋白
、γ球蛋白。
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7
精选课件
8
A：染色后显示的蛋白质区带 B：光密度扫描定量分析
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9
精选课件
10
精选课件
11
正常
肝硬化
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12
精选课件
13
二、蛋白质的胶体性 质
1.蛋白质有胶体性质
蛋白质是生物大分子，分子量在1万～10万 kD（千道尔顿）之间，分子直径在胶体颗粒 的范围（1—100nm）
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蛋白质有胶体性质
1. 高分子化合物 2. 分子量多为1万~100万kD(分子量的单位道尔顿 ) 3. 颗粒直径在1~100nm 4. 其分子表面有许多极性基团，亲水性极强，易溶于
水成为稳定的亲水胶体溶液
因此，可发生丁达尔现Байду номын сангаас、布郎运动， 不能透过半透膜，具有吸附力等
水溶性蛋白质分子大多呈球状，分子中疏 水性的R基团借疏水作用聚合并掩藏在分 子内部，亲水性的R基多位于分子表面， 与周围水分子产生水合作用，使蛋白质分 子表面有多层水分子包围，形成一比较稳 定的水化膜，将蛋白质颗粒彼此隔开，同 时，亲水R基团大都能解离，使蛋白质分 子表面带有一定量的相同电荷，而相互排 斥，防止了蛋白质颗粒聚沉。
－－
酸－
－
－
－－ －
从溶液中沉淀出来。
带正电荷的蛋白质 不稳定的蛋白质颗粒
带负电荷的蛋白质
（沉淀）
（疏水胶体）
溶液中蛋白质的聚沉
蛋白质胶体性质的应用
由于胶体溶液中蛋白质不能通过半透膜，因此可 以应用透析法将非蛋白的小分子杂质除去。
透析法：以半透膜提纯蛋白质的方法叫透析法。 半透膜：只允许溶剂小分子通过，而溶质大分子不
水化膜的形成
水化膜—通过氢键与水结合
水化膜
+++
酸
+
+碱
++
带正电荷的蛋白质 在等电点的蛋白质
（亲水胶体）
碱
－－
－
－
酸
－ －－
－
带负电荷的蛋白质
蛋白脱质水表作面用的水化膜和同种电脱荷水的作排用斥作用使蛋白质脱不水易作聚用沉，稳定地
分散在水中+，+成为+稳定的亲水胶体。 当其去电+掉荷+ 其时+水，+化蛋膜白+，质中就和 可碱
能通过，如羊皮纸、火棉胶、玻璃纸等。
小结
蛋白质胶体稳定性的因素：
1、在介质中不断做布朗运动 2、表面带同种电荷互相排斥 3、表面形成水化膜
演讲者（组长）——林斯思 搜集资料——刘丽倩、李木娟 PPT制作——傅玉花、熊彦君
谢谢您的观看！
1. 高分子化合物 2. 分子量多为1万~100万kD(分子量的单位道尔顿 ) 3. 颗粒直径在1~100nm 4. 其分子表面有许多极性基团，亲水性极强，易溶于
水成为稳定的亲水胶体溶液
因此，可发生丁达尔现Байду номын сангаас、布郎运动， 不能透过半透膜，具有吸附力等
水溶性蛋白质分子大多呈球状，分子中疏 水性的R基团借疏水作用聚合并掩藏在分 子内部，亲水性的R基多位于分子表面， 与周围水分子产生水合作用，使蛋白质分 子表面有多层水分子包围，形成一比较稳 定的水化膜，将蛋白质颗粒彼此隔开，同 时，亲水R基团大都能解离，使蛋白质分 子表面带有一定量的相同电荷，而相互排 斥，防止了蛋白质颗粒聚沉。
－－
酸－
－
－
－－ －
从溶液中沉淀出来。
带正电荷的蛋白质 不稳定的蛋白质颗粒
带负电荷的蛋白质
（沉淀）
（疏水胶体）
溶液中蛋白质的聚沉
蛋白质胶体性质的应用
由于胶体溶液中蛋白质不能通过半透膜，因此可 以应用透析法将非蛋白的小分子杂质除去。
透析法：以半透膜提纯蛋白质的方法叫透析法。 半透膜：只允许溶剂小分子通过，而溶质大分子不
水化膜的形成
水化膜—通过氢键与水结合
水化膜
+++
酸
+
+碱
++
带正电荷的蛋白质 在等电点的蛋白质
（亲水胶体）
碱
－－
－
－
酸
－ －－
－
带负电荷的蛋白质
蛋白脱质水表作面用的水化膜和同种电脱荷水的作排用斥作用使蛋白质脱不水易作聚用沉，稳定地
分散在水中+，+成为+稳定的亲水胶体。 当其去电+掉荷+ 其时+水，+化蛋膜白+，质中就和 可碱
能通过，如羊皮纸、火棉胶、玻璃纸等。
小结
蛋白质胶体稳定性的因素：
1、在介质中不断做布朗运动 2、表面带同种电荷互相排斥 3、表面形成水化膜
演讲者（组长）——林斯思 搜集资料——刘丽倩、李木娟 PPT制作——傅玉花、熊彦君
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