酶(生物化学)
生物化学第三章 酶
（四）酶的比活力（比活性） • 酶的比活力是指每单位质量样品中的酶 活力，即每毫克酶蛋白中所含的活力单 位数或每千克酶蛋白中所含的Kat数。
比活力=
酶活力单位数 酶蛋白质量（mg）
• 比活力是表示酶制剂纯度的一个重要指 标，对同一种酶而言，酶的比活力越高， 纯度越高。
七、酶促反应动力学
• 酶促反应动力学主要研究酶催化的反 应速度及影响反应速度的各种因素。 • 在探讨各种因素对酶促反应速度的影 响时，通常测定其初始速度来代表酶
单纯酶 酶→ 结合酶（全酶）→ 辅助因子→ 酶蛋白 辅酶 辅基 金属离子
●
●酶蛋白与辅助因子单独存在时均无催化活性，二 者只有结合成完整的分子时，才具有催化活性。 ●一种酶蛋白只与一种辅酶结合，组成一种全酶， 催化一种或一类底物进行某种化学反应。 ●一种辅酶可以和多种酶蛋白结合，组成多种全酶， 分别催化不同底物进行同一类反应。
（三） 诱导契合学说-关于酶作用专一性的假说 ●1890年，Emil Fischer提出“锁钥学说” ：底 物的结构和酶活性部位的结构非常吻合，就象 锁和钥匙一样，这样它们就能紧密结合形成中 间产物。
底物
+
酶
酶 –底物复合物
●1958年，Koshland提出“诱导契合学说”： 酶活性部位的结构与底物的结构并不特别 吻合，但活性部位具有一定的柔性，当底 物与酶接近时，可以诱导酶活性中心的构 象发生改 变，使之 成为能与 底物分子 密切结合 的构象 。
促反应速度，即底物转化量 <5% 时的
反应速度。
（一）酶浓度对反应速度的影响 • 当反应系统中底物的浓度足够大时， 酶促反应速度与酶浓度成正比，即 ν =k[E]。
(二) 底物浓度对反应速度的影响
生物化学 第四章 酶
生物化学 第四章 酶1、什么是酶?(酶的定义是什么)?酶的化学本质是什么?(1)酶是由活细胞产生的对特异底物具有高效催化作用的蛋白质和核酸(2) 化学本质：蛋白质2、什么是单体酶?寡聚酶?多酶复合体?多功能酶?单体酶：由一条多肽链构成的酶，溶菌酶；寡聚酶：由多个相同或不同亚基以非共价键连接的酶，磷酸化酶a ；多聚复合体：由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成。
可一次催化连锁反应的复合体，丙酮酸脱氢酶系；多功能酶：一条多肽链上同时具有多种不同催化活性的酶，生物进化中基因融合的产物，DNA 聚合酶3、简述酶的分类?单纯酶、结合酶的定义是什么?酶蛋白、辅助因子的作用? 酶的分类：单体酶、寡聚酶、多酶复合体及多功能酶单纯酶：仅由多肽链组成，如淀粉、脲酶、核糖核酸酶等结合酶：由蛋白质部分和非蛋白质部分组成，其催化作用依赖于两部分的共同参与，如氨基转移酶、碳酸酐酶、乳酸脱氢酶等。
酶蛋白的作用：决定反应专一性辅助因子的作用：决定反应的种类与性质4、辅助因子的分类及分类依据是什么?各自(辅酶、辅基)的作用分别由哪些? 辅助因子的分类：辅酶和辅基。
分类依据：按照其与酶蛋白结合的紧密程度及作用特点不同辅酶的作用：与酶蛋白共价键结合紧密，不可用透析、超滤方法除去 辅基的作用：与酶蛋白非共价键结合不牢固，可用透析、超滤方法除去5、什么是酶的活性中心?酶的活性中心包括哪些基团?这些基团的功能是什么? 酶的活性中心：酶分子中必需基团相对集中，形成一个与底物特异性结合并催化其反应生成产物的具有特定三维结构的区域。
活性中心的基团 (1)结合基团：可与底物结合(2)催化基团：催化底物发生化学反应6、什么是酶原?什么是酶原激活?酶原激活的机制是什么?简述酶原激活的生理意义?酶原：是细胞内合成或初分泌时处于无活性状态的酶的前体 酶原激活：在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。
酶原激活的生理意义：(1)酶原是酶的安全转运形式，避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。
生物化学03 酶
1、酶的别构（变构）效应 •概念：有些酶分子表面除了具有活性中心外，还存在被称为调节位
点（或变构位点）的调节物特异结合位点，调节物结合到调 节位点上引起酶的构象发生变化，导致酶的活性提高或下降， 这种现象称为别构效应，具有上述特点的酶称别构酶。
效应剂
别
构 中
活性 中心
心
2、酶的多种分子形式——同工酶
最适 温度
温度
4、pH对酶促反应速度的影响
v
•过酸过碱导致酶蛋白变性
•酶的最适pH不是一个固定 不变的常数
最
pH
适
pH
5、激活剂对酶作用的影响
凡是能提高酶活力的物质，称为酶的激活剂。
类别
金属离子：K+、Na+、 Mg2+、Cu2+、Mn2+、Zn2+、Se3+ 、 Co2+、Fe2+ 阴离子： Cl-、Br有机分子 抗坏血酸、半胱氨酸、谷胱甘肽
v
Vm axS K m S
PE
（2）米氏常数Km的意义
① 当v=Vmax/2时，Km=[S]（ Km的单位为浓度单位） ②是酶在一定条件下的特征物理常数，通过测定Km的数值，可
鉴别酶。 ③可近似表示酶和底物亲合力，Km愈小，E对S的亲合力愈大，
Km愈大，E对S的亲合力愈小。 ④在已知Km的情况下，应用米氏方程可计算任意[s]时的v，或
相对专一性：要求底物具有一定的化学键，且对键的某 一端所连的基团也有一定的要求，如胰蛋白酶。
键专一性：只作用于一定的键，而对键两端的基团并无 严格要求，如二肽酶。
2、 立体异构专一性 只能催化一种立体异构体，对另一种立体异构体无
作用，如乳酸脱氢酶能催化L-乳酸，而不能催化D-乳酸。
生物化学课件第六章 酶(化学)
相对专一性
酶的专一性
结构专一性
（表6-3）
绝对专一性
立体异构专一性
7
相对专一性（relative specificity）
①族专一性（基团专一性） A — B 作用于一类或一些结构很相似的底物。
②键专一性 CAH2—OHB
α-葡萄糖
5
OH
苷酶
OHO
O
1
O
R
+H2O
OH
酯酶：R—C—O—R′ + H2O
脂肪（：水）水解酶
16
（二）酶的命名
2、惯用名： 通常只取一个较重要的底物名称和作用方式。
乳酸：NAD+氧化还原酶
乳酸脱氢酶
对于催化水解反应的酶一般在酶的名称上省去反应类 型。如水解蛋白的酶称蛋白酶，水解淀粉的酶叫？？
有时为了区分同一类酶还在前面加上来源。 如胃 蛋白酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白酶等
17
氧转水 裂异合
12
（一）酶的分类：
1. 氧化还原酶：催化氧化还原反应的酶。
AH2 + B
A + BH2
（1）脱氢酶类：催化直接从底物上脱氢的反应。
（2）氧化酶类 ①催化底物脱氢，氧化生成H2O2： ②催化底物脱氢，氧化生成H2O：
（3）过氧化物酶
（4）加氧酶（双加氧酶和单加氧酶）
13
（一）酶的分类
1个 Fe3+ 每秒能催化6×10-4个 H2O2的分解
同一反应，酶催化反应的速度比一般催化剂的反应
速度要大106～1013倍(表6-1）。
6
2．酶的特性：——生物催化剂
（1）催化效率极高
（2）高度的专一性：
酶对底物具有严格的选择性称为酶的专一（特异）性。 如：蛋白酶只能催化蛋白质的水解，酯酶？？ 淀粉酶？？
生物化学 第3章 酶
生物化学第3章酶生物化学第3章酶第3章酶自学建议1.掌握酶及所有相关的概念、酶的结构与功能的关系、酶的工作原理、酶促反应动力学特点、意义及应用。
2.熟识酶的分子共同组成与酶的调节。
3.了解酶的分类与命名及酶与医学的关系。
基本知识点酶是对其特异底物起高效催化作用的蛋白质。
单纯酶是仅由氨基酸残基组成的蛋白质，融合酶除所含蛋白质部分外，还所含非蛋白质辅助因子。
辅助因子就是金属离子或小分子有机化合物，后者称作辅酶，其中与酶蛋白共价紧密结合的辅酶又称辅基。
酶分子中一些在一级结构上可能相距很远的必需基团，在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。
同工酶就是指催化剂相同化学反应，酶蛋白的分子结构、化学性质乃至免疫学性质相同的一组酶，就是由相同基因编码的多肽链，或同一基因mRNA分解成的相同mrna所译者的相同多肽链共同组成的蛋白质。
酶促反应具有高效率、高度特异性和可调节性。
酶与底物诱导契合形成酶-底物复合物，通过邻近效应、定向排列、表面效应使底物容易转变成过渡态。
酶通过多元催化发挥高效催化作用。
酶促反应动力学研究影响酶促反应速率及其影响因素，后者包括底物浓度、酶浓度、温度、ph、抑制剂和激活剂等。
底物浓度对反应速率的影响可用米氏方程表示。
v?vmax[s]km?[s]其中，km为米氏常数，其值等同于反应速率为最小反应速率一半时的底物浓度，具备关键意义。
vmax和km需用米氏方程的双倒数作图去求得。
酶在拉沙泰格赖厄县ph和拉沙泰格赖厄县温度时催化活性最低，但拉沙泰格赖厄县ph和拉沙泰格赖厄县温度不是酶的特征性常数，受到许多因素的影响。
酶的抑制作用包含不可逆遏制与对称遏制两种。
对称遏制中，竞争抑制作用的表观km值减小，vmax维持不变；非竞争抑制作用的km值维持不变，vmax增大，反竞争抑制作用的km值与vmax均增大。
在机体内酶活性与含量的调节是代谢调节的重要途径。
酶(生物化学)PPT课件
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
生物化学03第三章 酶
三、 酶的命名与分类
(一)酶的命名
1.习惯命名法——推荐名称
通常以酶催化的底物、反应的性质以及酶的来源命名。 (1) 依据酶所催化的底物命名，如淀粉酶等。 (2) 依据催化反应类型命名，如脱氢酶、转氨酶等。 (3) 综合上述两项原则命名，如乳酸脱氢酶等。 2. 系统命名法——系统名称 规定各种酶名称要明确标示酶的底物与反应类型，如 果一种酶催化两个底物，应在酶系统名称中同时写入 两种底物的名称，用“：”把它们分开，如果底物之 一是水，则水可省略不写。
底物
反应总能量改变
产物 应 过 程
酶促反应活化能的改变
反
一、酶的活性中心(active center)
(一)什么是活性中心（活性部位）
指在整个酶分子中，只有一小部分区域 的aa残基参与对底物的结合和催化作用，这
些特异的aa残基比较集中的区域称为酶的活
性中心或称活性部位。
(二)酶活性中心的组成
结合部位：酶分子中与结合底物有关的部位。
1. 结合酶的酶蛋白与辅助因子协同作用才能发挥 催化作用。
酶蛋白
(无催化活性)
+ 辅助因子
(无催化活性)
全酶
(有催化活性)
2.全酶各部分在催化反应中的作用
(1)酶蛋白决定反应的特异性。 (2)辅助因子决定反应的种类与性质。
3.辅酶：属于有机分子类型的辅因子；辅酶又可
分为一般的辅酶和辅基两类（按其与酶蛋白结合
酶的调节部位可以与某些化合物可逆地非共价结 合，使酶发生结构的改变，进而改变酶的催化活性， 这种酶活性的调节方式称~。
别构酶：多为寡聚酶
正效应物（别构激活剂） 负效应物（别构抑制剂）
效应物（别构效应剂） （多为小分子化合物）
生物化学酶
活化能阈:低能分子转变 为高能分子所需要的 最低能量。
酶
活化能阈
活化分子相对数量 反应速度
2.高度的特异性（专一性）
酶的特异性
酶对底物的选择性。
酶对底物具有严格的选择性。即一种酶只能作用于一
种或一类底物，或一定的化学键，催化一定的反应，得到
一定的产物。
（1）绝对特异性
指某些酶只能作用于一种
特定的底物，进行一种反应，生成特定的产物的
碳酸酐酶、羧肽酶
Mg2+
激酶类、磷氨酸酶
Mn2+
精氨酸酶、超氧化物歧化酶
Na+
质膜 ATP 酶 (也需K+和Mg2+)
K+
丙酮酸激酶 (也需Mg2+和Mn2+ )
维生素(vitamin) ---------机体维持正常生理功能所必需，但在人体 内不能合成或合成量很少，必须由食物供给的一 组低分子有机物质。
酶所具有的催化能力
。酶失活
酶失去了催化能力
。
二、酶作用的特点 （一）共同点
1.只能进行热力学上允许进行的反应； 2.缩短化学反应到达平衡的时间，而不 改变反应的平衡点； 3.反应前后没有质和量的改变。
（二）酶作用的特点
1.高度的催化效率
通常要高出非生物催化剂催化活性的 106~1020倍
酶与一般催化剂催化效率的比较
维生素的分类与命名：
脂溶性维生素 维生素A、D、E、K 按溶解性
分为
水溶性维生素
B族维生素：B1、B2、PP、 泛酸、B6、叶酸、生物素、B12 、
B族维生素的主要作用：维构生成素酶C、的硫辅辛酶酸 或辅基参与体内物质代谢。
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酶一、填空题1．酶是产生的，具有催化活性的。
2．T.Cech从自我剪切的RNA中发现了具有催化活性的，称之为，这是对酶概念的重要发展。
3．结合酶是由和两部分组成，其中任何一部分都催化活性，只有才有催化活性。
4．有一种化合物为Ａ－Ｂ，某一酶对化合物的Ａ，Ｂ基团及其连接的键都有严格的要求，称为，若对Ａ基团和键有要求称为，若对Ａ，Ｂ之间的键合方式有要求则称为。
5．酶发生催化作用过程可表示为Ｅ＋Ｓ→ＥＳ→Ｅ＋Ｐ，当底物浓度足够大时，酶都转变为此时酶促反应速成度为。
6．竞争性抑制剂使酶促反应的km ，而Vmax 。
7．磺胺类药物能抑制细菌生长，因为它是结构类似物，能性地抑制酶活性。
8．当底物浓度远远大于Km，酶促反应速度与酶浓度。
9．PH对酶活力的影响，主要是由于它和。
10．温度对酶作用的影响是双重的：①②。
11．同工酶是一类酶，乳酸脱氢酶是由种亚基组成的四聚体，有种同工酶。
12.与酶高催化效率有关的因素有、、、和活性中心的。
13．对于某些调节酶来说，、Ｖ对［Ｓ］作图是Ｓ形曲线是因为底物结合到酶分子上产生的一种效应而引起的。
14．测定酶活力时要求在特定的和条件下，而且酶浓度必须底物浓度。
15．解释别构酶变构机理，主要有和两种。
16．能催化多种底物进行化学反应的酶有个Km值，该酶最适底物的Km值。
17.与化学催化剂相比，酶具有、、和等催化特性。
18．在某一酶溶液中加入Ｇ-ＳＨ能提出高此酶活力，那么可以推测基可能是酶活性中心的必需基团。
19.影响酶促反应速度的因素有、、、、、。
20．从酶蛋白结构看，仅具有三级结构的酶为，具有四级结构的酶，而在系列反应中催化一系列反应的一组酶为。
二、选择题1．有四种辅因子(1) NAD，(2)FAD，（3）磷酸吡哆醛，（4）生物素，属于转移基团的辅酶因子为：A、(1)(3)B、(2)(4)C、(3)(4)D、(1)(4)2．哪一种维生素具有可逆的氧化还原特性：A、硫胺素B、核黄素C、生物素D、泛酸3．含B族维生素的辅酶在酶促反应中的作用是：A、传递电子、质子和化学基团B、稳定酶蛋白的构象C、提高酶的催化性质D、决定酶的专一性4．有机磷农药作为酶的抑制剂是作用于酶活性中心的：A、巯基B、羟基C、羧基D、咪唑基5．从组织中提取酶时，最理想的结果是：A、蛋白产量最高B、转换系数最高C、酶活力单位数值很大D、比活力最高6．同工酶鉴定最常用的电泳方法是：A、纸电泳B、SDS—聚丙烯酰胺凝胶电泳C、醋酸纤维薄膜电泳D、聚丙烯酰胺凝胶电泳7．酶催化底物时将产生哪种效应A、提高产物能量水平B、降低反应的活化能C、提高反应所需活化能D、降低反应物的能量水平8．下列不属于酶催化高效率的因素为：A、对环境变化敏感B、共价催化C、靠近及定向D、微环境影响9．米氏常数：A、随酶浓度的增加而增加B、随酶浓度的增加而减小C、随底物浓度的增加而增大D、是酶的特征常数10．下列哪种辅酶结构中不含腺苷酸残基：A、FADB、NADP+C、辅酶QD、辅酶A 11．下列那一项符合“诱导契合”学说：A、酶与底物的关系如锁钥关系B、酶活性中心有可变性，在底物的影响下其空间构象发生一定的改变，才能与底物进行反应。
C、底物的结构朝着适应活性中心方向改变而酶的构象不发生改变。
D、底物类似物不能诱导酶分子构象的改变12.下列各图属于非竞争性抑制动力学曲线是:A B C13．关于米氏常数Km的说法，哪个是正确的？A、饱和底物浓度时的速度B、在一定酶浓度下，最大速度的一半C、饱和底物浓度的一半D、速度达最大速度一半时的底物浓度14．酶的竞争性抑制剂具有下列哪种动力学效应：A、Vm不变，Km增大B、Vm不变，Km减小C、Vm增大，Km不变D、Vm减小，K m不变15．下面关于酶的描述，哪一项不正确：A、所有的酶都是蛋白质B、酶是生物催化剂C、酶具有专一性D、酶是在细胞内合成的，但也可以在细胞外发挥催化功能16．催化下列反应的酶属于哪一大类：1，6—二磷酸果糖→3-磷酸甘油醛+磷酸二羟丙酮A、水解酶B、裂合酶C、氧化还原酶D、转移酶17．下列哪一项不是辅酶的功能：A、传递氢B、转移基团C、决定酶的专一性D、某些物质分解代谢时的载体18．下列关于酶活性中心的描述，哪一项是错误的：A、活性中心是酶分子中直接与底物结合，并发挥催化功能的部位B、活性中心的基团按功能可分为两类，一类是结合基团，一类是催化基团C、酶活性中心的基团可以是同一条肽链但在一级结构上相距很远的基团D、不同肽链上的有关基团不能构成该酶的活性中心19．下列哪一种抑制剂不是瑚珀酸脱氢酶的竞争性抑制剂：A、乙二酸B、丙二酸C、丁二酸D、碘乙酸20．酶原激活的实质是：A、激活剂与酶结合使酶激活B、酶蛋白的别构效应C、酶原分子一级结构发生改变从而形成或暴露出活性中心D、酶原分子空间构象发生了变化而一级结构不变21．酶原激活的生理意义是：A、加速代谢B、恢复酶活性C、生物自我保护的方式D、保护酶的方式22．一个简单的米氏酶催化反应，当[S]<<Km时：A、反应速度最大B、底物浓度与反应速度成正比C、增加酶浓度，反应速度显著变大D、[S]浓度增加，Km值也随之变大23．下列哪一项不能加速酶促反应速度：A、底物浓集在酶活性中心B、使底物的化学键有适当方向C、升高反应的活化能D、提供酸性或碱性侧链基团作为质子供体或受体24．关于酶的抑制剂的叙述正确的是：A、酶的抑制剂中一部分是酶的变性剂B、酶的抑制剂只与活性中心上的基团结合C、酶的抑制剂均能使酶促反应速度下降D、酶的抑制剂一般是大分子物质25．胰蛋白酶原经肠激酶作用后切下六肽，使其形成有活性的酶，这一步骤是:A、诱导契合B、酶原激活C、反馈调节D、同促效应26．酶的比活力是指：A、任何纯酶的活力与其粗酶的活力比B、每毫克蛋白的酶活力单位数C、每毫升反应混合液的活力单位D、以某种酶的活力作为1来表示其他酶的相对活力27．泛酸是下列哪一过程的辅酶组成成分：A、脱羧作用B、乙酰化作用C、脱氢作用D、氧化作用28．下列哪一种维生素是辅酶A的前体：A、核黄素B、泛酸C、钴胺素D、吡哆胺29．下列那种维生素衍生出了TPP:A、维生素B1B、维生素B2C、维生素B5D、生物素30．某一酶的动力学资料如下图，它的Km为：A、2B、3C、0.33D、0.5三、是非题（）1．测定酶活力时，底物的浓度不必大于酶的浓度。
（）2．酶促反应的初速度与底物浓度无关。
（）3．当底物处于饱和水平时，酶促反应的速度与酶浓度成正比。
（）4．酶有几种底物时，其Km值也不相同。
（）5．某些调节酶的V---S的S形曲线表明，酶与少量底物的结合增加了酶对后续底物的亲和力。
（）6．在非竟争性抑制剂存在下，加入足够量的底物，酶促反应能够达到正常的Vm.。
（）7．如果有一个合适的酶存在，达到过渡态所需的活化能就减少。
（）8．T.Cech从自我剪切的RNA中发现了有催化活性的RNA，称之为核酶。
（）9．同工酶指功能相同、结构相同的一类酶。
（）10．最适温度是酶特征的物理常数，它与作用时间长短有关。
（）11．酶促反应中，酶饱和现象是普遍存在的。
（）12．转氨酶的辅酶是吡哆醛。
（）13．酶之所以有高的催化效率是因为它可提高反应活化能。
（）14．对于多酶体系，正调节物一般是别构酶的底物，负调节物一般是别构酶的直接产物或代谢序列的最终产物。
（）15．对共价调节酶进行共价修饰是由非酶蛋白进行的。
（）16．反竞争性抑制作用的特点是Km值变小，Vm也变小。
（）17．别构酶调节机制中的齐变模型更能解释负协同效应。
四、计算题1．某底物在溶液中的浓度为0.001mmol，而其活性中心的浓度的为100mmol,求活性中心的浓度比溶液中的的浓度高多少倍？2．酶作用于某底物的米氏常数为0.005mol/L，其反应速度分别为最大反应速度90%、50%、10%时，底物浓度应为多少？3．催化焦磷酸水解的酶的分子量为120000，由六个相同的亚基组成，纯酶的比活力为3600U/mg酶，它的一个活力单位（U）规定为：15分钟内在37℃标准条件下水解10微摩尔焦磷酸的酶量。
求：（1）每mg酶在每秒钟内水解多少摩尔底物。
（2）每mg酶中有多少摩尔的活性中心？（假设每个亚基上有一个活性中心）。
（3）酶的转换系数4．称取25mg的蛋白酶粉配制成25ml酶液，从中取出0.1ml，以酪蛋白为底物用Folin-酚比色法测定酶活力，结果表明每小时产生1500μg酪氨酸。
另取2ml酶液，用凯氏定氮法测得蛋白氮为0.2mg。
若以每分钟产生1μg酪氨酸的量为1个活力单位计算，根据以上数据，求：A、1ml酶液中蛋白的含量及活力单位。
B、1g酶制剂的总蛋白含量及总活力。
C、酶比活力5．某酶的Km=4.7×10-5mol/L；Vmax=22μmol/min。
当[S]=2×10-4mol/L，[I]=5×10-4mol/L，Ki=3×10-4mol/L时，求：I为竞争性抑制和非竞争性抑制时，V分别是多少？五、名词解释1.酶的活性中心2.酶的专一性3.竞争性抑制作用4.非竞争性抑制作用5.别构酶6.别构效应7.同工酶8.酶的比活力9.酶原激活10.寡聚酶11.酶的转换数12.辅酶和辅基13.诱导契合14.全酶15.别构酶的序变模型及齐变模型16.固化酶17.多酶体系18.RNA酶19.过渡态六、问答题1．为什么处于低介电环境中的基团之间的反应会得到加强？2．影响酶高催化效率的因素及其机理是什么？为什么说咪唑基是酸碱催化中的重要基团?3．什么是别构效应？简述别构酶的结构和动力学特点及其在调节酶促反应中的作用。
4．某酶在溶液中会丧失活性，但若此溶液中同时存在巯基乙醇可以避免酶失活，该酶应该是一种什么酶，为什么？5．测定酶活力时为什么以初速度为准？6．为什么酶的最适pH不是一个物理常数？7．羧肽酶A催化甘氨酰酪氨酸水解时，其催化机制的几个效应是什么？8．同工酶作为一个重要生化指标，主要用于哪些研究领域？答案：一、填空题1.活细胞；蛋白质2.RNA；（Ribozyme）核酶3.酶蛋白；辅因子；无；全酶4.绝对专一性；基团专一性；键专一性5.ES；最大6.变大；不变7.对氨基苯甲酸；竞争；二氢叶酸合成酶8.成正比；9.影响酶和底物的基团解离；酶分子的稳定性10.温度增加，速度加快；温度增加，变性加快。
11.催化作用相同但分子组成和理化性质不同的一类酶；两；五12.诱导契合与底物变形；靠近和定向效应；酸碱催化；共价催化；疏水微环境13.正协同14.pH；温度；远远小于15.序变模型；齐变模型16.多；最小17.高效性；温和性；专一性；调节性18.巯基（-SH）19.[S]；[E]；pH，温度；激活剂；抑制剂20.单体酶；寡聚酶；多酶体系二、选择填空1.C2.B3.A4.B5.D6.D7.B8.A9.D 10.C11.B 12.B 13.D 14.A 15.A16.B 17.C 18.D 19.D 20.C21.C 22.B 23.C 24.C 25.B26.B 27.B 28.B 29.A 30.C三、是非题1.×2.×3.√4.√5.√6.×7.√8.√9.×10.×11.√12.×13.×14.√15.×16.√17.×四、计算题1. 1×1052. 0.45mol/L, 0.05mol/L, 0.006mol/L3.(1)4×10-5mol／sec (2)5×10-8mol (3)8×102／sec(即摩尔焦磷酸•秒-1／摩尔酶4. A、0.625mg 蛋白质, 250单位，B、0.625g, 2.5×105单位C、400单位/毫克蛋白5.竞争性：V=13.5(mol/L)/min；抑制程度为：24.1%非竞争性：V=6.67(μmol/L)min；抑制程度为：62.5%五、名词解释（略）六、问答题（要点）1.水减弱极性基团之间的相互作用。