催化剂——酶-课件(PPT·精·选)-讲义
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高中生物人教版新课程标准必修《分子与细胞》生物催化剂——酶的特性PPT课件

高中生物人教版新课程标准必修《分 子与细 胞》生 物催化 剂—— 酶的特 性PPT课 件
酶的催化作用原理:降低了化学反应所需的活化能。
高中生物人教版新课程标准必修《分 子与细 胞》生 物催化 剂—— 酶的特 性PPT课 件
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6、实验中的变量分析
变量:在实验过程中可以变化的因素。
自变量:实验过程中可以人为改变的变量。 例如:加入的过氧化氢的量、滴入的催化剂的量。
因变量:随着自变量的变化而变化的变量。 例如:产生气泡的量、卫生香燃烧的情况
无关变量:除自变量外,实验过程中可能还会存在一些 可变因素,对实验结果造成影响,这些变量称为无关变 量。例如:温度能影响过氧化氢的分解(所以两支试管 所处的环境温度要一致)。
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•
• 二、酶的特点
(二)酶的催化具有专一 性
专一性:即一种酶只能催化一种化合物或者 一类化合物的化学反应。
原理:双缩脲试剂跟蛋白质反应会产生紫色络合物。
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组别Βιβλιοθήκη 待测液检验试 剂预期现象
结论
实 验1
唾液
双缩脲 试剂
出现紫色
__________
(三)酶的作用
——催化作用
酶如何发挥催化作用?
生物催化剂——酶课件 (一)

生物催化剂——酶课件 (一)
生物催化剂——酶课件
随着生命科学和现代工业技术的不断发展,生物催化剂——酶在世界范围内已经广泛应用于工业化生产,成为一种具有广阔发展前景的新兴领域。
本文将介绍有关酶的相关知识,以及它在工业中的应用。
一、酶的概念及分类
酶是一种生物催化剂,它能够在生命体内参与到多种化学反应中,促进反应的进行。
在人类日常生活中,酶也广泛存在于很多食品之中。
酶按作用类型、种类和反应条件等分类,可以分为不同的类别,大致可分为质膜酶、胞浆酶、核酶和催化酶等。
二、酶的特性及功能
酶的特性和功能是指在生理背景下,在特定的条件下,酶参与各种化学反应中的能力。
酶在生化过程中具有很多独特的特性,例如酶是高效、专一的生物催化剂,能够在水中催化反应,有很强的反应特异性和底物特异性等。
酶作为生物催化剂,它在工业生产中的应用非常广泛,例如:酶用于食品加工中、制药中合成生物活性,以及能量转换及去除有害物质等等。
三、酶在工业中的应用
1. 食品加工:酶可以用于面粉加工、果汁酿造、酱油、酸奶等食品的
制造。
从小生物催化所产生的食品颜色、香味等方面都会更加完美。
2. 制药工业:酶在制造生物活性物质、生产抗原制剂、口香糖制造及
其他药物工业中有着广泛的应用,可提高生物反应产率,降低制造成本,同时也可以保证产品的特异性。
3. 环境监测:工业废水、工业废气以及生活垃圾等对环境产生的污染,可以通过酶的催化来减少有害物质的浓度。
总之,生物催化剂——酶在工业化生产中的应用前景越来越广阔。
研
究人员应该充分利用它的优异特性,在社会各个领域中贡献力量。
酶(生物化学)PPT课件

详细描述
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域,能够与底物特异结合,并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的,对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一,它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应,这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境,只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜,如抑制果蔬 中酶的活性,延缓成熟和腐烂过 程;也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品,如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质,如重金属离子、有机溶剂和农药等, 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中, 如抗生素、激素和蛋白质药物等, 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用,如基因疗法和细胞疗法中, 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用,如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等,可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟,可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为,从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合, 如量子化学计算和分子动力学模 拟,可进一步提高酶优化效率。
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域,能够与底物特异结合,并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的,对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一,它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应,这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境,只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜,如抑制果蔬 中酶的活性,延缓成熟和腐烂过 程;也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品,如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质,如重金属离子、有机溶剂和农药等, 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中, 如抗生素、激素和蛋白质药物等, 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用,如基因疗法和细胞疗法中, 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用,如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等,可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟,可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为,从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合, 如量子化学计算和分子动力学模 拟,可进一步提高酶优化效率。
---酶----生物化学ppt课件

四氢叶酸。
H
N NH
H2N
H
N
N
CH2 NH H
OH H
COOH
CH2
O
CH2
C NH CH COOH
四氢叶酸的主要作用是作为一碳基团,如-CH3, -CH2-, -CHO 等的载体,参与多种生物合成过程。
维生素B12和B12辅酶 维生素B12又称为钴胺素。维生素B12分子中与
Co+相连的CN基被5’-脱氧腺苷所取代,形成 维生素B12辅酶。 维生素B12辅酶的主要功能是作为变位酶的辅酶, 催化底物分子内基团(主要为甲基)的变位反应。
立体异构专一性:这类酶不能辨别底物不同的立体异构体,只对其中的某一种 构型起作用,而不催化其他异构体。包括旋光异构专一性和几何异构专一性。
易变敏感性:易受各种因素的影响,在活细胞内受到精密严格的调节控制。
二、酶的化学本质及结构功能特点
1.发展史
(1)酶是蛋白质: 1926年,James Summer由刀豆制出脲酶结晶确立酶是蛋白质的观
(2) 转移酶 Transferase
转移酶催化基团转移反应,即将一个底物分子的 基团或原子转移到另一个底物的分子上。 例如, 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
NH2
O
CH3CCOOH HOOCCH2CH2CHCOOH
O
NH2
3) 水解酶 Hydrolase
2.酶的组成
单成份酶:脲酶、蛋白酶、淀粉酶、核糖核酸
(简单蛋白质)
酶等。
酶
酶蛋白
(apoenzyme)
双成份酶
辅酶
(结合蛋白质) 辅因子 (coenzyme)
H
N NH
H2N
H
N
N
CH2 NH H
OH H
COOH
CH2
O
CH2
C NH CH COOH
四氢叶酸的主要作用是作为一碳基团,如-CH3, -CH2-, -CHO 等的载体,参与多种生物合成过程。
维生素B12和B12辅酶 维生素B12又称为钴胺素。维生素B12分子中与
Co+相连的CN基被5’-脱氧腺苷所取代,形成 维生素B12辅酶。 维生素B12辅酶的主要功能是作为变位酶的辅酶, 催化底物分子内基团(主要为甲基)的变位反应。
立体异构专一性:这类酶不能辨别底物不同的立体异构体,只对其中的某一种 构型起作用,而不催化其他异构体。包括旋光异构专一性和几何异构专一性。
易变敏感性:易受各种因素的影响,在活细胞内受到精密严格的调节控制。
二、酶的化学本质及结构功能特点
1.发展史
(1)酶是蛋白质: 1926年,James Summer由刀豆制出脲酶结晶确立酶是蛋白质的观
(2) 转移酶 Transferase
转移酶催化基团转移反应,即将一个底物分子的 基团或原子转移到另一个底物的分子上。 例如, 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
NH2
O
CH3CCOOH HOOCCH2CH2CHCOOH
O
NH2
3) 水解酶 Hydrolase
2.酶的组成
单成份酶:脲酶、蛋白酶、淀粉酶、核糖核酸
(简单蛋白质)
酶等。
酶
酶蛋白
(apoenzyme)
双成份酶
辅酶
(结合蛋白质) 辅因子 (coenzyme)
酶是生物催化剂ppt课件

5.底物浓度
酶量一定的条件下,在一定范
反
应
围内随着底物浓度的增加,反 速 率
应速率也增加,但达到一定浓
底物浓度[s]
度后不再增加,原因是受到酶数量和酶活性的
限制。
6.酶浓度
反
应
在底物充足、其他条件适宜且 速
率
固定的条件下,酶促反应速率
与酶浓度成正比。
酶浓度[E]
7.影响酶活性的曲线(多因素)
支 应 物 乘 剩 余 量 ( 相对 量 )
④在各自所控制的温度下保温一段时间
⑤滴加 碘 液 ,观察颜色变化
步骤顺 序
3%淀粉 液
2%淀粉 酶液
温度预 处理
混合后 摇匀
控制温 度
试管1 试管1’ 2ml
1ml 0℃保温5min
混合 0℃保温5min
试管2 试管2 ’ 试管3 试 管 3 ’
2ml
2ml
1ml
1ml
60℃保温5min 100℃保温5min
3、在上述实验中,自变量是什么?无关变量是 什么?
自变量是不同的温度;无关变量是可溶性淀粉溶 液、新鲜淀粉酶溶液、碘液的量
酶活性受许多因素的影响
(1)本实验不宜选用过氧化氢酶催化H₂O₂分解,因为 过氧化氢酶催化的底物过氧化氢在加热的条件下分解 也会加快。
(2)本实验不宜选用斐林试剂鉴定,温度是干扰
淀粉(非还原糖)淀粉酶 麦芽糖(还原糖) ① 淀粉(非还原糖)蔗糖酶淀粉
②再用本尼迪特试剂鉴定,从而探究酶的专一性。
1、探究淀粉酶对淀粉和蔗糖的作用
第一步:1ml 水 水 水 淀粉酶淀粉酶 第二步:3ml 淀粉 蔗糖 淀粉酶淀粉蔗糖
第三步:各试管充分摇匀后,37℃保温15分钟
酶生物催化剂PPT课件

• 多酶体系-multienzyme system:由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成。 主要指结构化的多酶复合体如丙酮酸脱氢酶系、脂肪酸合成酶复合体 等。
17
酶的组成和辅助因子
• 简单蛋白酶:单纯蛋白质,基本组成成份仅为氨基酸。如脲酶、 蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶等。
• 结合蛋白酶:这些酶只有在结合了非蛋白组分(辅助因子)后, 才表现出酶的活性。
全酶
酶蛋白(apoenzyme)
辅助因子(cofactor)
金属离子 小分子有机物
18
3 酶的结构及催化作用机制
3.1 酶分子的结构特点
• 结合部位 Binding site • 酶分子中与底物结合的部位
或区域一般称为结合部位。
compartmentalization )
5.某些酶催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关。
12
2 酶的命名和分类
2.1 酶的命名 (1)习惯命名法: • 根据其催化底物来命名(蛋白酶;淀粉酶) • 根据所催化反应的性质来命名(水解酶;转氨酶;裂解酶等) • 结合上述两个原则来命名(琥珀酸脱氢酶) • 有时在这些命名基础上加上酶的来源或其它特点(胃蛋白酶、胰
蛋白酶、硷性磷酸脂酶和酸性磷酸脂酶)。
13
(2)国际系统命名法(国际酶学委员会1961年提出)
系统名称包括底物名称、构型、反应性质,最后加一个酶 字。
例如: • 习惯名称:谷丙转氨酶 • 系统名称:丙氨酸:-酮戊二酸氨基转移酶 • 酶催化的反应: • -酮戊二酸 + 丙氨酸谷氨酸 + 丙酮酸
14
2.2 酶的分类
国际系统分类法
氧化还原酶 AH2+B 转移酶 Ax+C
A+BH2 A+Cx
17
酶的组成和辅助因子
• 简单蛋白酶:单纯蛋白质,基本组成成份仅为氨基酸。如脲酶、 蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶等。
• 结合蛋白酶:这些酶只有在结合了非蛋白组分(辅助因子)后, 才表现出酶的活性。
全酶
酶蛋白(apoenzyme)
辅助因子(cofactor)
金属离子 小分子有机物
18
3 酶的结构及催化作用机制
3.1 酶分子的结构特点
• 结合部位 Binding site • 酶分子中与底物结合的部位
或区域一般称为结合部位。
compartmentalization )
5.某些酶催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关。
12
2 酶的命名和分类
2.1 酶的命名 (1)习惯命名法: • 根据其催化底物来命名(蛋白酶;淀粉酶) • 根据所催化反应的性质来命名(水解酶;转氨酶;裂解酶等) • 结合上述两个原则来命名(琥珀酸脱氢酶) • 有时在这些命名基础上加上酶的来源或其它特点(胃蛋白酶、胰
蛋白酶、硷性磷酸脂酶和酸性磷酸脂酶)。
13
(2)国际系统命名法(国际酶学委员会1961年提出)
系统名称包括底物名称、构型、反应性质,最后加一个酶 字。
例如: • 习惯名称:谷丙转氨酶 • 系统名称:丙氨酸:-酮戊二酸氨基转移酶 • 酶催化的反应: • -酮戊二酸 + 丙氨酸谷氨酸 + 丙酮酸
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2.2 酶的分类
国际系统分类法
氧化还原酶 AH2+B 转移酶 Ax+C
A+BH2 A+Cx
生物催化剂——酶.pptx

酶的高度专一性
• 催化的底物专一性 • 催化的反应专一性
a- 和 b- 葡萄糖
Animation
酶的诱导-契合作用
酶的诱导-契合作用
己糖激酶因诱导发生的构象变化 Induced conformational change in hexokinase
Animation
酶的诱导-契合作用
酶的生物特征
维生素B1 (硫胺素)
THIAMINE
维生素B1是丙酮酸脱氢酶的辅酶TPP的前体。
缺乏维生素B1,就会导致TPP缺乏,从而使丙酮酸 脱氢酶失活。
维生素B1缺乏症
维生素B1或是辅酶TPP缺乏,糖代谢受阻,丙酮酸积累, 病人血、尿和脑中丙酮酸含量升高,表现为多发性神经 炎,病人厌食、神经性紊乱,重症时体弱、心功能衰竭、 甚至死亡。
维生素B1的发现者
荷兰军医艾克曼利用动物验证实验 发现了维生素B1。后人正是循着他 的足迹,建立动物对照模型,控制 饮食成分,才完成了后来所有维生 素的分离与确认。
Christiaan Eijkman 克里斯蒂安·艾克曼
1929年的诺贝尔生理学或医学奖
克里斯蒂安· 艾克曼
弗雷德里克·高兰·霍普金爵士 蛋白形式的脲酶(Urease)
James Batcheller Sumner 詹姆斯·巴彻勒·萨姆纳
脲酶(Urease)被确定为蛋白质
1946年的诺贝尔化学奖
詹姆斯·巴彻勒· 约翰·霍华德·
萨姆纳
诺思罗普
温德尔·梅雷迪斯· 斯坦利
酶的催化循环
酶,作为生物催化剂,可以提高反应速率,但自 身并不被消耗,结构与活性也不变,可反复使用。
酶与代谢
回顾
通过这次课,我们了解了: 1. 酶的作用机制和特征。 2. 酶的本质绝大部分都是蛋白质。酶具有底物和反