六、主链构象与侧链构象
4.3 蛋白质的分子结构
⑦ 拼接出整条肽链的序列
► 从多肽链中部分水解得到的肽段可用化学法
或酶法测序，然后比较用不同方法获得的两 套肽段的氨基酸顺序，根据它们彼此重叠的 部分，确定每个肽段的适当位置，拼凑出整 个多肽链的氨基酸顺序。
►P.75
第13题
14
⑧ 确定二硫键的位置
－－用蛋白酶水解带有二硫键的蛋白质 －－从部分水解产物中分离出含二硫键的肽段 －－拆开二硫键 －－将两个肽段分别测序 －－与整个多肽链比较 －－确定二硫键的位置
在天然蛋白质 中，几乎所有
α-螺旋都是右
手螺旋。
26
α-螺旋结构特征：
（1）结构参数：3.6个AA/圈 螺距= 0.54nm/圈 直径1.1nm 旋转100° /AA 上升0.15nm/AA
比完全伸展的构象压缩2.4倍
27
（2）主链（肽链）在螺旋内部， 侧链（R基团）在螺旋外部；
28
（3）每个氨基酸残基的C=O都与后面第四个残基N-H
一两肽段彼此靠近。
如蚕丝蛋白中含有大量的β-折叠，因为蚕丝蛋白
中含有大量的甘氨酸残基和丙氨酸残基。
40
α-螺旋与β-折叠的比较
形状 氢键 R基团 延伸性 链内 较大 较大 α-螺旋 螺旋状 β-折叠 锯齿状 链内或链间 较小 较小
41
烫发是一项生物化学工程
破坏二硫键，断开氢键，解开α螺旋。 固定形状，添加氧化剂，回复α螺旋。
情况各异。 3. 它们在单链旋转时产生空间位阻和静电
效应，制约着大量的构象形成。
22
可将肽链的主链看成是由被Ca隔开的 许多平面组成的。
N端
蛋白质结构
c. 链由141AA残基组成， 链由146AA残基组成。
3.3.2 蛋白质的二级结构
• 指蛋白质分子中多肽链本身的折叠和盘绕的方式，它仅涉及肽 链中主链的构象，并不涉及侧链的构象。 • 蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨 架原子的相对空间位置。
酰胺平面是构成主链构象的基本单元．
酰胺平面
多肽链可以看成由Cα串联起来的无数个酰胺平面组成
a .一条多肽链，153个氨基酸残基，一个血红素辅基，分子
量17600。 折叠成8段较直的-螺旋体（A-H），最长的有23个氨基酸残基， 最短的有7个氨基酸残基。拐弯处多由Pro、Ser、Ile、Thr等组 成。
b.肌红蛋白的整个分子具有外圆中空的不对称结构，肽链共
c.具有极性侧链的氨基酸残基分布于分子表面，而带非极性
5
βββ
5
回形拓扑结构
2 3 4 1 回形拓扑结构
平行-折叠的结构比较
卵溶菌酶
黄素蛋白 丙糖磷酸异构酶 乳酸脱氢酶结构域1
丙酮酸激酶结构域4
羧肽酶
腺苷酸激酶
(a)
(b)
next
木瓜蛋白酶
ห้องสมุดไป่ตู้
3.3.5.蛋白质的三级结构(Tertiary Structure)
是指多肽链在二级结构、超二级结构、结构域的基础上，进 一步盘绕、折叠形成的包括主链和侧链构象在内的特征三维 结构。即多肽链上的所有原子（包括主链和侧链）在三维空 间的分布。
蛋白质中相邻的二级结构单位（即单个α －螺旋或β －折叠或β －转角）组合 在一起，形成有规则的、在空间上能辩认的二级结构组合体称为蛋白质的超二 级结构. 基本组合方式：α α ；β
αβ ； β β β
蛋白质的分子结构
别构效应 蛋白质一级结构与功能的关系 核酸结构与功能的关系 抗体结构与免疫性
一、蛋白质的一级结构
蛋白质一级结构又称化学结构（primary structure）， 是指氨基酸在肽键中的排列顺序和二硫键的位臵，肽链中氨基 酸间以肽键为连接键。蛋白质的一级结构是最基本的结构，它 决定了蛋白质的二级结构和三级结构，其三维结构所需的全部 信息都贮存于氨基酸的顺序之中。 （一）肽键与肽平面 肽键是一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨 基脱水缩合形成的酰胺键(一CO—NH一)，属共价键。肽键是蛋 白质结构中的主要化学键，此共价键较稳定，不易受破坏。
A. α-α B. β-α-β C. β-β-β(Rossmann pleat) D. β-meander E. Greek key
（三）蛋白质的三级结构与构象
蛋白质的三级结构（tertiary structure）是指蛋 白质的一条多肽链的所有原子的整体排列。包括形成主 链构象和侧链构象的所有原子在三维空间的相互关系。 也就是一条多肽链的完整的三维结构。
β—折叠结构图
β-转角
β-转角是多肽链180°回折部分所形成的一种二级结构， 其结构特征为： (1)主链骨架本身以大约180°回折; (2)回折部分通常由四个氨基酸残基构成; (3）构象依靠第一残基的-CO基与第四残基的-指多肽链主链部分形成的无规律的卷曲构象。虽相 对没有规律性排布，但是其同样表现重要生物学功用，但 习惯称为“无规卷曲”。 酶的功能部位常包含此构象，灵活易变。
二、蛋白质的空间结构
（一）蛋白质二级结构与结构域
1、α-螺旋 螺旋结构是指蛋白质肽链骨架围绕一个轴形成的构象，是蛋白质 中最常见、最典型、含量最丰富的二级结构元件。α—螺旋结构的 特点如下： (1)肽单元围绕中心轴呈有规律右手螺旋，每3.6个氨基酸残基螺旋 上升一圈，螺距为0.54nm，每个残基上升0.15nm,螺旋半径0.23nm； (2)α—螺旋的每个肽键的N—H与相邻第四个肽键的羰基氧形成氢键 (hydrogen bond)，氢键的方向与螺旋长轴基本平行，肽链中的全部 肽键都可形成氢键，是维持α—螺旋结构稳定的主要次级键。
蛋白质的一二三四结构
一、蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构（primary structure）就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序（sequence），也是蛋白质最基本的结构。
它是由基因上遗传密码的排列顺序所决定的。
各种氨基酸按遗传密码的顺序，通过肽键连接起来，成为多肽链，故肽键是蛋白质结构中的主键。
迄今已有约一千种左右蛋白质的一级结构被研究确定，如胰岛素，胰核糖核酸酶、胰蛋白酶等。
蛋白质的一级结构决定了蛋白质的二级、三级等高级结构，成百亿的天然蛋白质各有其特殊的生物学活性，决定每一种蛋白质的生物学活性的结构特点，首先在于其肽链的氨基酸序列，由于组成蛋白质的20种氨基酸各具特殊的侧链，侧链基团的理化性质和空间排布各不相同，当它们按照不同的序列关系组合时，就可形成多种多样的空间结构和不同生物学活性的蛋白质分子。
二、蛋白质的空间结构蛋白质分子的多肽链并非呈线形伸展，而是折叠和盘曲构成特有的比较稳定的空间结构。
蛋白质的生物学活性和理化性质主要决定于空间结构的完整，因此仅仅测定蛋白质分子的氨基酸组成和它们的排列顺序并不能完全了解蛋白质分子的生物学活性和理化性质。
例如球状蛋白质（多见于血浆中的白蛋白、球蛋白、血红蛋白和酶等）和纤维状蛋白质（角蛋白、胶原蛋白、肌凝蛋白、纤维蛋白等），前者溶于水，后者不溶于水，显而易见，此种性质不能仅用蛋白质的一级结构的氨基酸排列顺序来解释。
蛋白质的空间结构就是指蛋白质的二级、三级和四级结构。
（一）蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构（secondary structure）是指多肽链中主链原子的局部空间排布即构象，不涉及侧链部分的构象。
1.肽键平面（或称酰胺平面，amide plane）。
Pauling等人对一些简单的肽及氨基酸的酰胺等进行了X线衍射分析，得出图1-2所示结构，从一个肽键的周围来看，得知：（1）中的C-N键长0.132nm，比相邻的N-C单键（0.147nm）短，而较一般C=N双键（0.128nm）长，可见，肽键中-C-N-键的性质介于单、双键之间，具有部分双键的性质，因而不能旋转，这就将固定在一个平面之内。
食品化学综合复习题
4 笼形水合物指的是水通过氢键键合形成像笼一样的结构，通过物理作用方式将非极性物质截留在笼中。
通常被截留的物质称为“客体”，而水称为“宿主”。
7 状态图就是描述不同含水量的食品在不同温度下所处的物理状态，它包括了平衡状态和非平衡状态的信息。
8 玻璃化转变温度对于低水分食品，其玻璃化转变温度一般大于0℃，称为T g；对于高水分或中等水分食品，除了极小的食品，降温速率不可能达到很高，因此一般不能实现完全玻璃化，此时玻璃化转变温度指的是最大冻结浓缩溶液发生玻璃化转变时的温度，定义为T g´。
12 水分吸着等温线在恒温条件下，食品的含水量（用每单位干物质质量中水的质量表示）与αW的关系曲线。
16 滞后现象MSI的制作有两种方法，即采用回吸或解吸的方法绘制的MSI，同一食品按这两种方法制作的MSI 图形并不一致，不互相重叠，这种现象称为滞后现象。
3 比较冰点以上和冰点以下温度的αW差异。
在比较冰点以上和冰点以下温度的αW时，应注意以下三点：⑴在冰点温度以上，α是样品成分和温度的函数，成分是影响αW的主要因素。
但在冰点温度以W下时，αW与样品的成分无关，只取决于温度，也就是说在有冰相存在时，αW不受体系中所含溶质种类和比例的影响，因此不能根据αW值来准确地预测在冰点以下温度时的体系中溶质的种类及其含量对体系变化所产生的影响。
所以，在低于冰点温度时用αW值作为食品体系中可能发生的物理化学和生理变化的指标，远不如在高于冰点温度时更有应用价值；⑵食品冰点温度以上和冰点温度以下时的α值的大小对食品稳定性的影响是不同的；W⑶低于食品冰点温度时的α不能用来预测冰点温度以上的同一种食品的αW。
W9 简述食品中αW与美拉德褐变的关系。
食品中αW与美拉德褐变的关系表现出一种钟形曲线形状，当食品中αW＝0.3~0.7时，多数食品会发生美拉德褐变反应，造成食品中αW与美拉德褐变的钟形曲线形状的主要原因在于：虽然高于BHT单分子层αW以后美拉德褐变就可进行，但αW较低时，水多呈水-水和水-溶质的氢键键合作用与邻近的分子缔合作用不利于反应物和反应产物的移动，限制了美拉德褐变的进行。
蛋白质的结构与功能
2. β－折叠结构特点
(１) 相邻肽键平面的夹角为1100 ，呈锯齿状排列； 侧链Ｒ基团交错地分布在片层平面的两侧。
(２) ２～５条肽段平行排列构成，肽段之间 可顺向平行(均从N-C)，也可反向平行 。 (３)由氢键维持稳定。其方向与折叠的长轴 接近垂直。
（三）β－转角(β－turn)
1.概念
以氨基末端开始→羧基末端结束，依次编1、
2、3………
蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺 序称为蛋白质的一级结构
NH2 Met Phe Lys Cys Ser Thr Val COOH
各种蛋白质的根本差异在于一级结构的不同
人胰岛素的一级结构
二、蛋白质二级结构
概念：
是指蛋白质分子中一段多肽链的局部空
蛋白质的二级结构类型
蛋白质的二级结构主要包括α-螺旋，β-折 迭，β-转角及无规卷曲等
（一）α －螺旋 (α －helix)
1.概念 由肽键平面盘旋 形成的螺旋状构象
2.α －螺旋的结构特征 (1)以肽键平面为 单位,以α －碳原 子为转折盘旋形成 右手螺旋
(2) 每3.6个氨基酸残基 绕成一个螺圈(3600) 螺距为0.54nm 每个氨基酸上升0.15nm 肽键平面与中心轴平行
*类型
全a-螺旋、全β-折叠、
无规卷曲
由这些结构域缔合成具有三级结构的分 子或亚基
蛋白质三级结构的意义： 蛋白质的三级结构决定了蛋白质的
生物学功能。
维持三级结构稳定的键
侧链基团之 间形的 氢 键、 离子键、 疏水作用、 分子引力、 二硫键
维系蛋白质分子结构的作用力
1. 肽键 共价键
维系蛋白质一级结构
第二节
蛋白质的分子结构
一、 蛋白质的一级结构—基本结构
第二章 蛋白质的结构与功能
第二节
蛋白质的分子结构
蛋白质是由许多氨基酸单位通过肽键连接起 来的，具有特定分子结构的高分子化合物。
蛋白质的分子结构可人为划分为一、二、三、 四级结构。除一级结构外，蛋白质的二、三、 四级结构均属于空间结构，即构象。
构象是由于有机分子中单键的旋转所形成的。 蛋白质的构象通常由非共价键（次级键）来维 系。
人胰岛素的一级结构
测定蛋白质的一级结构的主要意义: 一级结构是研究高级结构的基础。
可以从分子水平阐明蛋白质的结构与功 能的关系。 可以为人工合成蛋白质提供参考顺序。
二、蛋白质的空间结构
空间结构：指Pr分子内各原子围绕某些 共价键的旋转而形成的各种空间排布及 相互关系，称为Pr的构象。 主链构象 侧链构象
手性C原子：与α-C原子相连的四个 原子或基团各不相同。
L-α -氨基酸的结构通式
（三）氨基酸的分类 自然界存在的aa有300种，但作为 蛋白质基本单位的aa有20种，且 都有特异的遗传密码，为编码aa。
根据R侧链基团解离性质的不同，可将 氨基酸进行分类： 1.酸性侧链氨基酸——Glu，Asp；侧 链基团在中性溶液中解离后带负电荷 的氨基酸。
一、蛋白质的一级结构
1、概念： 蛋白质的一级结构是指蛋白质多肽链中通过肽 键连接起来的氨基酸的排列顺序，即多肽链的 线状结构。 2、 维系蛋白质一级结构的主要化学键为肽键 3、胰岛素（Insulin）由51个氨基酸残基组成， 分为A、B两条链。A链21个氨基酸残基，B链30 个氨基酸残基。A、B两条链之间通过两个二硫 键联结在一起，A链另有一个链内二硫键。
2、两性解离与等电点
A、aa是两性电解质：有碱性的-NH2 和酸性的-COOH B、等电点（PI）： aa处于两性离子时溶液的PH值
蛋白质的结构与功能
肽链出现180°回折的部 分形成β-转角；
回折部分通常由4个氨基 酸残基构成；
第一残基的-CO基与第 四残基的-NH基之间形成 氢键来维系。
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2. 无规卷曲
用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。
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（五）模体 ——具有特殊功能的超二级结构
在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个 具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形
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多肽链(polypeptide chain)是指许多氨基 酸之间以肽键连接而成的一种结构。
多肽链有两端 N 末端：多肽链中有自由氨基的一端 C 末端：多肽链中有自由羧基的一端
多肽链的书写方向：N 末端
C 末端。
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侧链 R1 N端 H R2 H 主链 R3 R4 C端 H2N Cα CONH Cα CONH Cα CONH Cα COOH H H
第一章
蛋白质的结构与功能
Structure and Function of Protein
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蛋白质(protein，Pr)
是由许多氨基酸(amino acids)通过 肽键(peptide bond)相连形成的高分子
含氮化合物。
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第一节
蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
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R CH COOH NH2
+OH+H+
R CH COOH NH3+
+OHR CH COOR CH COO-
NH3+