蛋白质分解及氨基酸代谢
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生物化学第九章 蛋白质酶促降解和氨基酸代谢

细胞溶胶的氨甲酰磷酸合成酶II:用谷氨酸作 为氮的给体,分担着嘧啶生物合成的任务。
线粒体 O
2ATP+CO2+NH3+H2O 1 H2N-C- P
氨甲酰磷酸
2ADP+Pi
谷氨酸
-酮戊
谷氨酸 二酸
-酮戊
鸟氨酸
2
二酸
氨基酸
鸟氨酸
O
NH2尿-C素-NH2
尿素循环
5
瓜氨酸 瓜氨酸
3
氨基酸
-酮戊 二酸
氨基化 非必需氨基酸
合成
糖或脂类
生糖氨基酸:脱氨基后的酮酸在特定 条件下通过糖的异生作用转变为糖。
生酮氨基酸:脱氨基后的酮酸经代 谢产生乙酰CoA则不能再异生为糖,
只能转变为酮体或脂肪酸。
氧化
生糖兼生酮氨基酸:脱氨基后的酮 酸既可异生为糖又可以转变为酮体
CO2 + H2O + ATP
20种氨基酸通过各自途径形成α-酮酸,但最后集中 形成5个中间产物(乙酰CoA、α-酮戊二酸、草酰
乙酸、琥珀酰CoA、延胡索酸)进入TCA
(1) α-酮酸再合成氨基酸
α-氨基酸
α-酮戊二酸
转氨酶
NH3+NADH
L-谷氨酸脱氢酶
H20+NAD+
α-酮酸
L-谷氨酸
α-酮戊二酸利用氨生成谷氨酸是α-酮酸合成氨基酸主要途径,谷氨酸的 氨基能转到任何一种α-酮酸上面,从而形成各种氨基酸.
(2)生糖和生酮氨基酸种类
迄今发现的转氨酶都以磷酸吡哆醛(PLP) 为辅基,它与酶蛋白以牢固的共价键形式结 合。
氧化脱氨基作用
定义:-AA在酶的作用下,生成-酮酸 和氨,同时伴有脱氢氧化的过程。
线粒体 O
2ATP+CO2+NH3+H2O 1 H2N-C- P
氨甲酰磷酸
2ADP+Pi
谷氨酸
-酮戊
谷氨酸 二酸
-酮戊
鸟氨酸
2
二酸
氨基酸
鸟氨酸
O
NH2尿-C素-NH2
尿素循环
5
瓜氨酸 瓜氨酸
3
氨基酸
-酮戊 二酸
氨基化 非必需氨基酸
合成
糖或脂类
生糖氨基酸:脱氨基后的酮酸在特定 条件下通过糖的异生作用转变为糖。
生酮氨基酸:脱氨基后的酮酸经代 谢产生乙酰CoA则不能再异生为糖,
只能转变为酮体或脂肪酸。
氧化
生糖兼生酮氨基酸:脱氨基后的酮 酸既可异生为糖又可以转变为酮体
CO2 + H2O + ATP
20种氨基酸通过各自途径形成α-酮酸,但最后集中 形成5个中间产物(乙酰CoA、α-酮戊二酸、草酰
乙酸、琥珀酰CoA、延胡索酸)进入TCA
(1) α-酮酸再合成氨基酸
α-氨基酸
α-酮戊二酸
转氨酶
NH3+NADH
L-谷氨酸脱氢酶
H20+NAD+
α-酮酸
L-谷氨酸
α-酮戊二酸利用氨生成谷氨酸是α-酮酸合成氨基酸主要途径,谷氨酸的 氨基能转到任何一种α-酮酸上面,从而形成各种氨基酸.
(2)生糖和生酮氨基酸种类
迄今发现的转氨酶都以磷酸吡哆醛(PLP) 为辅基,它与酶蛋白以牢固的共价键形式结 合。
氧化脱氨基作用
定义:-AA在酶的作用下,生成-酮酸 和氨,同时伴有脱氢氧化的过程。
生物化学 第30章 蛋白质解和氨基酸分解代谢

3、转氨基作用的机制
转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛, 起传递氨基的作用
二、氨基酸分解代谢
(三)联合脱氨基作用
——是体内氨基酸脱氨基的主要方式
• 定义 • 形式
二、氨基酸分解代谢
(三)联合脱氨基作用
1、什么是联合脱氨基作用
α -氨基酸先与α -酮戊二酸起转氨基作用,形成谷 氨酸,谷氨酸再脱氨。 生物体采用转氨作用和氧化脱氨作用联合进行的方 法,即可迅速地使各种不同的氨基酸脱掉氨基,叫 联合脱氨基作用。
2、*转氨基作用特点
转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛 转氨酶催化的反应没有游离氨的释放 转氨酶催化反应是可逆反应 氨基的受体:丙酮酸、草酰乙酸、-酮戊二酸
生化作用: 氨基酸转移酶的辅酶,起递氨基作用
HO H3C
R
CH2OHP
磷酸吡哆醛
N
磷酸吡哆胺
吡哆醛:R= -CHO 吡哆胺:R= -CH2NH2 吡哆醇:R= -CH2OH
转氨基作用:在转氨酶的催化下, 某一氨基酸的-氨基转 移到另一种-酮酸的酮基上,生成相应的氨基酸;原来的 氨基酸则转变成-酮酸。
谷丙转氨酶(glutamic pyruvic transaminase, GPT,又称ALT) 谷草转氨酶(glutamic oxaloacetic transminase, GOT,又称AST)
Chapter30 蛋白质降解和 氨基酸的分解代谢
Metabolism of Amino acids & Proteins
本章要点
一、蛋白质的降解 二、氨基酸分解代谢 三、尿素循环(urea cycle鸟氨酸循环 ) 四、氨基酸碳骨架的氧化途径 五、生糖氨基酸和生酮氨基酸 六、由氨基酸衍生的其他重要物质 七、氨基酸代谢缺陷
蛋白质分解和氨基酸代谢课件

目录
2、转氨基作用(transamination)
在转氨酶的作用下,α-氨基酸的氨基转移到α-酮酸的位置 上,生成相应的氨基酸,原来的氨基酸则转变为α-酮酸
分布广泛 可逆反应,是体内合成非必需氨基酸的重要途径
目录
体内重要的转氨酶: ①丙氨酸氨基转移酶 (alanine transaminase ALT/GPT): Glu+丙酮酸 ALT α-酮戊二酸+Ala 肝细胞内酶,肝损伤时ALT升高
氮量的关系,评价蛋白质在体内的代谢情况
氮总平衡:摄入氮 = 排出氮(正常成人) 氮正平衡:摄入氮 > 排出氮(儿童、孕妇等) 氮负平衡:摄入氮 < 排出氮(蛋白质摄入不能满足需要,
饥饿、消耗性疾病患者)
目录
2、蛋白质的生理需要量:
* 体内蛋白质的最低分解量:成年人在不进食蛋白质的
情况下,其尿中仍排出一定量的含氮的代谢终产物
半必需氨基酸:
组氨酸和精氨酸在婴幼儿时期体内合成量不能满足生 长发育需要,也必须由食物提供。
•其余12种氨基酸体内可以合成,称非必需氨基酸。
目录
2、蛋白质的生理价值
—— 衡量蛋白质营养价值高低 食物蛋白质中所含必需氨基酸数量及种类与人体 蛋白质相接近,易于被人体吸收,N的保留值高, 则生理价值高。
*肠道中吸收入体内的氨是血氨的重要来源之一 *医学应用:
肝功能受损→血NH3↑ 抑制肠菌→肠道氨的产生→血氨↓ 降低肠道pH值→血NH3转变为NH4+以胺盐形式排出
→氨的吸收↓ →血氨↓
目录
第三节 氨基酸的一般代谢
目录
•氨基酸代谢库(metabolic pool)
食物蛋白经消化吸收产生的氨基酸(外 源性氨基酸)与体内组织蛋白降解产生的氨 基酸(内源性氨基酸)混合在一起,存在于 细胞内液、血液、其他体液中,总称为氨基酸 代谢库。
2、转氨基作用(transamination)
在转氨酶的作用下,α-氨基酸的氨基转移到α-酮酸的位置 上,生成相应的氨基酸,原来的氨基酸则转变为α-酮酸
分布广泛 可逆反应,是体内合成非必需氨基酸的重要途径
目录
体内重要的转氨酶: ①丙氨酸氨基转移酶 (alanine transaminase ALT/GPT): Glu+丙酮酸 ALT α-酮戊二酸+Ala 肝细胞内酶,肝损伤时ALT升高
氮量的关系,评价蛋白质在体内的代谢情况
氮总平衡:摄入氮 = 排出氮(正常成人) 氮正平衡:摄入氮 > 排出氮(儿童、孕妇等) 氮负平衡:摄入氮 < 排出氮(蛋白质摄入不能满足需要,
饥饿、消耗性疾病患者)
目录
2、蛋白质的生理需要量:
* 体内蛋白质的最低分解量:成年人在不进食蛋白质的
情况下,其尿中仍排出一定量的含氮的代谢终产物
半必需氨基酸:
组氨酸和精氨酸在婴幼儿时期体内合成量不能满足生 长发育需要,也必须由食物提供。
•其余12种氨基酸体内可以合成,称非必需氨基酸。
目录
2、蛋白质的生理价值
—— 衡量蛋白质营养价值高低 食物蛋白质中所含必需氨基酸数量及种类与人体 蛋白质相接近,易于被人体吸收,N的保留值高, 则生理价值高。
*肠道中吸收入体内的氨是血氨的重要来源之一 *医学应用:
肝功能受损→血NH3↑ 抑制肠菌→肠道氨的产生→血氨↓ 降低肠道pH值→血NH3转变为NH4+以胺盐形式排出
→氨的吸收↓ →血氨↓
目录
第三节 氨基酸的一般代谢
目录
•氨基酸代谢库(metabolic pool)
食物蛋白经消化吸收产生的氨基酸(外 源性氨基酸)与体内组织蛋白降解产生的氨 基酸(内源性氨基酸)混合在一起,存在于 细胞内液、血液、其他体液中,总称为氨基酸 代谢库。
蛋白质分解和氨基酸代谢

目录
第 三 节 氨基酸的一般代谢
目录
• 氨基酸代谢库(metabolic pool)
食物蛋白经消化吸收产生的氨基酸(外
源性氨基酸)与体内组织蛋白降解产生的氨
基酸(内源性氨基酸)混合在一起,存在于
细胞内液、血液、其他体液中,总称为氨基酸
代谢库。
目录
氨基酸代谢概况
氨
尿素
食物蛋白质
α-酮酸 组织 蛋白质
分解 合成
氧化供能 合成糖 与脂肪
氨基酸 代谢库 胺类
代谢转变
体内合成氨基酸 (非必需氨基酸)
其它含氮化合物 (嘌呤、嘧啶等)
目录
一、氨基酸的脱氨基作用
氨基酸脱去氨基生成相应α-酮酸的过程 脱氨基方式:氧化脱氨基 转氨基作用
联合脱氨基
嘌呤核苷酸循环
非氧化脱氨基
目录
1、L-谷氨酸脱氢酶氧化脱氨基作用
H2N-COO~ PO32-+2ADP+Pi
目录
特点:
a. 氨基甲酰磷酸合成酶I:别构酶
别构激活剂:N-乙酰谷氨酸(AGA) b. 需ATP提供能量 c. 所催化反应不可逆
AGA:N-乙酰谷氨酸 作用:氨基甲酰磷酸合成酶I的别构激活剂 生成:乙酰CoA+Glu N-乙酰谷氨酸合成酶 N-乙酰谷氨酸
(游离的氨和来自天冬氨酸的氨)
用 15NH4Cl 饲养犬 尿中尿素分子含15N O =C
NH2
15NH 2
NH2 用 NaH14CO3 饲养犬 尿中尿素分子含14C O = 14C NH2
** 实验证实尿素由NH3及CO2合成
目录
生成部位:肝(主要)肾(甚微)
合成过程:鸟氨酸循环(ornithine cycle)
第 三 节 氨基酸的一般代谢
目录
• 氨基酸代谢库(metabolic pool)
食物蛋白经消化吸收产生的氨基酸(外
源性氨基酸)与体内组织蛋白降解产生的氨
基酸(内源性氨基酸)混合在一起,存在于
细胞内液、血液、其他体液中,总称为氨基酸
代谢库。
目录
氨基酸代谢概况
氨
尿素
食物蛋白质
α-酮酸 组织 蛋白质
分解 合成
氧化供能 合成糖 与脂肪
氨基酸 代谢库 胺类
代谢转变
体内合成氨基酸 (非必需氨基酸)
其它含氮化合物 (嘌呤、嘧啶等)
目录
一、氨基酸的脱氨基作用
氨基酸脱去氨基生成相应α-酮酸的过程 脱氨基方式:氧化脱氨基 转氨基作用
联合脱氨基
嘌呤核苷酸循环
非氧化脱氨基
目录
1、L-谷氨酸脱氢酶氧化脱氨基作用
H2N-COO~ PO32-+2ADP+Pi
目录
特点:
a. 氨基甲酰磷酸合成酶I:别构酶
别构激活剂:N-乙酰谷氨酸(AGA) b. 需ATP提供能量 c. 所催化反应不可逆
AGA:N-乙酰谷氨酸 作用:氨基甲酰磷酸合成酶I的别构激活剂 生成:乙酰CoA+Glu N-乙酰谷氨酸合成酶 N-乙酰谷氨酸
(游离的氨和来自天冬氨酸的氨)
用 15NH4Cl 饲养犬 尿中尿素分子含15N O =C
NH2
15NH 2
NH2 用 NaH14CO3 饲养犬 尿中尿素分子含14C O = 14C NH2
** 实验证实尿素由NH3及CO2合成
目录
生成部位:肝(主要)肾(甚微)
合成过程:鸟氨酸循环(ornithine cycle)
第二十六章-蛋白质降解和氨基酸分解代谢

溶酶体能降解降解物质没有选择性。
2.依赖于ATP的泛肽降解的途径:
泛肽是由76个氨基酸残基组成的小分子蛋白质,高度保 守,广泛存在于真核细胞中,功能是作为无用蛋白质降 解的标签。把将要被降解的蛋白质标记,然后降解,蛋 白质被标记蛋白质过程,也是氨基酸活化过程,分三步 进行。
(四)哺乳动物对外源蛋白质的消化
氨,醛L-谷再氨氧酸 化成脂酸.但γ-氨有基些丁酸胺具有重要的生理
作用天冬。氨酸
β-丙氨酸
组氨酸
组胺
酪氨酸 L-色氨酸
酪胺 5-羟色胺
三、 氨基酸分解产物的代谢
● 氨的代谢
● α-酮酸的代谢 ● CO2的代谢 ● 胺: 少数微量时有调节作用,多数有过量 时有毒
(一)氨的转运
肝外组织产生的氨向肝内转运有两种方式: 一种是以谷氨 酰胺的形式转运,另一种是以丙氨酸的形式转运。
第26章 蛋白质降解和氨基酸分解代谢
蛋白质的酶促降解 氨基酸的分解代谢 尿素的形成 氨基酸碳链的氧化途径 生糖氨基酸和生酮氨基酸 由氨基酸衍生的其它重要物质 氨基酸缺乏症
一、 蛋白质降解
(一)外源性氨基酸和内源性氨基酸
➢ 食物蛋白经过消化吸收后, 以氨基酸的形式通过血液循环运到全身的各组 织。这种来源的氨基酸称为外源性氨基酸。 ➢ 机体各组织蛋白质在蛋白酶的催化下, 也不断地分解成为氨基酸;机体还 能合成部分氨基酸(非必需氨基酸);这两种来源的氨基酸称为内源性氨基酸。 ➢ 外源性氨基酸和内源性氨基酸彼此之间没有区别, 共同构成了机体的氨基 酸代谢库(metabolic pool)。
(三)氨的代谢转变 合成尿素 合成酰胺 合成嘧啶环 合成谷氨酸
1. 尿素合成 (1 肝脏是尿素合成的主要器官,肾脏是尿素排
2.依赖于ATP的泛肽降解的途径:
泛肽是由76个氨基酸残基组成的小分子蛋白质,高度保 守,广泛存在于真核细胞中,功能是作为无用蛋白质降 解的标签。把将要被降解的蛋白质标记,然后降解,蛋 白质被标记蛋白质过程,也是氨基酸活化过程,分三步 进行。
(四)哺乳动物对外源蛋白质的消化
氨,醛L-谷再氨氧酸 化成脂酸.但γ-氨有基些丁酸胺具有重要的生理
作用天冬。氨酸
β-丙氨酸
组氨酸
组胺
酪氨酸 L-色氨酸
酪胺 5-羟色胺
三、 氨基酸分解产物的代谢
● 氨的代谢
● α-酮酸的代谢 ● CO2的代谢 ● 胺: 少数微量时有调节作用,多数有过量 时有毒
(一)氨的转运
肝外组织产生的氨向肝内转运有两种方式: 一种是以谷氨 酰胺的形式转运,另一种是以丙氨酸的形式转运。
第26章 蛋白质降解和氨基酸分解代谢
蛋白质的酶促降解 氨基酸的分解代谢 尿素的形成 氨基酸碳链的氧化途径 生糖氨基酸和生酮氨基酸 由氨基酸衍生的其它重要物质 氨基酸缺乏症
一、 蛋白质降解
(一)外源性氨基酸和内源性氨基酸
➢ 食物蛋白经过消化吸收后, 以氨基酸的形式通过血液循环运到全身的各组 织。这种来源的氨基酸称为外源性氨基酸。 ➢ 机体各组织蛋白质在蛋白酶的催化下, 也不断地分解成为氨基酸;机体还 能合成部分氨基酸(非必需氨基酸);这两种来源的氨基酸称为内源性氨基酸。 ➢ 外源性氨基酸和内源性氨基酸彼此之间没有区别, 共同构成了机体的氨基 酸代谢库(metabolic pool)。
(三)氨的代谢转变 合成尿素 合成酰胺 合成嘧啶环 合成谷氨酸
1. 尿素合成 (1 肝脏是尿素合成的主要器官,肾脏是尿素排
蛋白质降解和氨基酸分解代谢

磷酸肌酸是一种重要的高能化合物.
◆ 磷酸肌酸转变为肌酐时伴随着能量的释放.
2、苯丙氨酸的代谢.
3、酪氨酸的代谢
4、谷氨酸的代谢
维生素B6是其辅酶,缺乏时影响该酶活性.
γ-氨基丁酸是一种重要的抑制性神经递质,缺乏时中枢神经系统兴 奋性升高,引发惊厥.
5、组胺的形成.
6、色氨酸的代谢
(五)多胺(polyamines)—腐胺、精眯,精胺
H 2N
N
2 1 3 N 4
N
8 5 7 6 9 10
O
C H2 N H
COOH N H CH CH 2 CH 2 COOH
N
C
OH
2-氨基-4-羟基-6-亚甲基蝶呤
蝶酸
对氨基苯甲酸
谷氨酸
碟酰谷氨酸
活性形式:四氢叶酸. 功能:一碳单位脱除酶的辅酶,传递一碳基团
人体需要的叶酸来源于食物;细菌可以自己合成.
磷酸吡哆醛(维生素B6)是转氨酶的辅酶,参与转氨基反 应,维生素B6缺乏会影响到氨基酸的代谢.
◆谷丙转氨酶催化的反应:
COOH CH2
谷氨酸
CH2 CH COOH COOH NH2
CH3 C O
丙酮酸
COOH
GPT
CH3 CH NH2
α -酮戊二酸 (α-KG)
CH2 CH2 C O
丙氨酸
②
COOH
体内水循环迅速,NH3浓度低, 扩散流失快,毒性小.
哺乳、两栖动物排尿素
体内水循环较慢,NH3浓度较高, 需要消耗能量使其转化为较简 单,低毒的尿素形式.
鸟类、爬虫排尿酸
均来自转氨
O
N
O
N N N
不溶于水
蛋白质的降解和氨基酸的分解代谢

脂肪族氨基酸羧基形成的肽键 羧肽酶A:中性氨基酸为羧基末端的肽键 羧肽酶B :赖氨酸、精氨酸等碱性AA为羧基末端的肽键 氨肽酶: 氨基末端的肽键
提问:不同蛋白酶之间功能上可能有 什么区别?
氨肽酶
NH3+ —NH3+—
特定氨基酸间
CCOOOO--— —
羧肽酶
最终产物—氨基酸
二 氨基酸分解代谢
氨基酸的来源:
H C N H 33 COO-
2H+H+ R
H2O+H+
C NH
酶
C O O-
NH4+
脱氢 亚氨基酸不稳定 水解加氧
R CO C O O-
α-酮 酸
! L-谷氨酸脱氢酶(专一催化谷氨酸脱氢分解及逆过程)
酶——L-氨基酸氧化酶、D-氨基酸氧化酶
提问:那种酶作用最重要?
常误认为是L-氧化酶(大多数氨基酸都是L型),但该酶分布不普 遍,活力低(pH=7),作用小。
氨的去路:
高等动物的脑对氨极为敏感,血液中1% 的氨就可引起中枢神经系统中毒。
1. 氨的排泄(人:肝脏合成尿素) 2. 氨与谷氨酸合成谷氨酰胺 3. 氨的再利用 : 参与合成非必需氨基酸 或其它含氮化合物(如嘧啶碱) 4. 肾排氨: 中和酸以铵盐形式排出
1. 氨的排泄---安全、价廉
直接排氨,毒性大,不消耗能量。转化为排氨形式越复杂,越安全, 但越耗能。
HC
N
H
+ 3
L-谷氨酸脱氢酶
COO
COO ( C H 2)2 CO COO
α酮戊二酸大量转化 NADH大量消耗
三羧酸循环中断,能量
α-谷氨酸
α-酮戊二酸 供应受阻,某些敏感器
提问:不同蛋白酶之间功能上可能有 什么区别?
氨肽酶
NH3+ —NH3+—
特定氨基酸间
CCOOOO--— —
羧肽酶
最终产物—氨基酸
二 氨基酸分解代谢
氨基酸的来源:
H C N H 33 COO-
2H+H+ R
H2O+H+
C NH
酶
C O O-
NH4+
脱氢 亚氨基酸不稳定 水解加氧
R CO C O O-
α-酮 酸
! L-谷氨酸脱氢酶(专一催化谷氨酸脱氢分解及逆过程)
酶——L-氨基酸氧化酶、D-氨基酸氧化酶
提问:那种酶作用最重要?
常误认为是L-氧化酶(大多数氨基酸都是L型),但该酶分布不普 遍,活力低(pH=7),作用小。
氨的去路:
高等动物的脑对氨极为敏感,血液中1% 的氨就可引起中枢神经系统中毒。
1. 氨的排泄(人:肝脏合成尿素) 2. 氨与谷氨酸合成谷氨酰胺 3. 氨的再利用 : 参与合成非必需氨基酸 或其它含氮化合物(如嘧啶碱) 4. 肾排氨: 中和酸以铵盐形式排出
1. 氨的排泄---安全、价廉
直接排氨,毒性大,不消耗能量。转化为排氨形式越复杂,越安全, 但越耗能。
HC
N
H
+ 3
L-谷氨酸脱氢酶
COO
COO ( C H 2)2 CO COO
α酮戊二酸大量转化 NADH大量消耗
三羧酸循环中断,能量
α-谷氨酸
α-酮戊二酸 供应受阻,某些敏感器
生物化学第30章蛋白质降解和氨基酸的分解代谢

蛋白酶体
蛋白酶体是一个大的寡聚体结构,有一个中空
的腔。古细菌Thermoplasma acidophilum的蛋白酶
体为20S、700kD的桶状结构,由两种不同的亚基α 和β组成,它们缔合成α7β7β7α7四个堆积的环。这个 桶有15nm高,直径11nm,中间有一个可分为3个区 域的空腔,蛋白质降解就发生在这个腔中。两端的
泛肽
泛肽(ubiquitin)又名遍在蛋白质、泛素,它是
一个由76个氨基酸残基组成的小蛋白质。它通过其C
端Gly的羧基与被降解的蛋白质的氨基共价结合,通 常结合在Lys的ε氨基上,这是一个需要消耗ATP的反 应。这样给被降解的蛋白质作了一个标记,随后将 标记了的靶蛋白质引入蛋白酶体中降解。
一般有多个串联的泛肽连接到一个靶蛋白上,
泛肽与靶蛋白的连接
泛肽的活化
泛肽活化酶
泛肽与靶蛋白的连接
泛肽的转移及与靶蛋白连接
泛肽载体蛋白
泛肽-蛋白质连接酶
泛肽蛋白质连接酶
E3在识别和选择被降解蛋白质的过程中起着 重要的作用。E3 主要是通过备选蛋白质N端氨基 酸的性质来选择靶蛋白质的,以Met、Ser、Ala、
Thr、Val、Gly或Cys为N末端的蛋白质对泛肽介
被降解的蛋白质在进入蛋白酶体降解之前,需 要被泛肽标记。
泛肽依赖性蛋白降解途径
泛肽依赖性蛋白降解途径(Ubiquitin-dependent
proteolytic pathway)是目前已知的最重要的,有高 度选择性的蛋白质降解途径。它通过调节功能蛋白 质的周转(turn over)或降解不正常蛋白,实现对多 种代谢过程的调节。
硝化作用
反硝化作用
固氮作用
一、蛋白质的降解
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5
氮平衡的几种类型:
氮的总平衡:摄入氮=排出氮,即摄入蛋白质的量等于蛋白质 的排出量称为氮的总平衡,反映正常成人的蛋白质代谢状况;
氮的正平衡:摄入氮>排出氮,此种氮平衡情况常见于婴幼儿、 青少年、孕妇、乳母以及病后恢复期的患者;
氮的负平衡:摄入氮<排出氮,常见于膳食中蛋白质的质欠佳 或量不足,或体内长期大量耗损,如饥饿、营养不良、消耗性 疾病、大面积烧伤及大量失血等情况。
羧基肽酶原
可R编'辑ppt
R羧"基肽酶(A及B) 12
(二)γ-谷氨酰基循环
氨基酸
二、氨基酸的吸收
②
氨基酸
γ-谷氨酰氨基酸
5-氧脯氨酸
蛋①白质的消化产物主要是游离氨半基胱酸氨酸及一些小肽(主要ATP
谷胱甘肽是被遗二传肽细胞膜肽酶学谷和水、胱三解转甘肽为运半肽胱)游实AD氨,离验P酰+可氨和P甘i被基分A氨T小酸子P酸甘肠)克⑥氨粘。隆酸膜研④所究吸证收明⑤(:在氨小基谷肠酸氨粘主酸③膜要中通ADP+Pi
可编辑ppt
8
(三)蛋白质的互补作用
多种食物蛋白质混合食用时,其所含氨基酸之间可 取长补短,发挥互补作用,称为食物蛋白的互补作 用。 发挥蛋白质的互补作用遵循原则:①各种食物的生 物化学属性相距越远越好;②搭配的食物种类越多 越好;③各种食物同时食用。
可编辑ppt
9
(四)临床应用上静脉补液的氨基酸制剂
临床上在治疗因各种原因如烧伤、摄食困难、严重 腹泻或外科手术等引起的低蛋白质血症时,为保证 氨基酸的需要,常可经静脉补充氨基酸制剂。 临床比较常用的氨基酸制剂包括:14氨基酸-800、 6氨基酸-520等。
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10
第二节
蛋白质的消化、吸收 与腐败
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11
一、蛋白质的消化
外肽酶
外肽酶
指导下生成蛋白质的过程即为蛋白质的生物合成。
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2
第一节
蛋白质的生理功能 和营养作用
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3
一、蛋白质在生命过程中的主要生理功能
维持组织的结构、生长、更新和修补有重要作用;
代谢中可以产生一些生理活性物质,参与接受和传递信 息、调节机体的生长和分化;
某些蛋白质具有特殊的生理功能;
某些蛋白质可以起到生物催化作用和免疫保护作用;
CO
H2
2
组胺 尸胺
酪氨酸 降压
色氨酸
CH2 N H2
酪胺 升压 色胺
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(二)肠道细菌产生氨
R C CO 肠 菌 HN OH 2H H2
R CH2 CO + OH NH3
H2 C NH 尿素酶
N O2
H2O
CO + 2 2NH3
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(三)腐败作用产生其他有害物质
O
O
O
OБайду номын сангаас
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(二)营养必需氨基酸与蛋白质的营养价值
必需氨基酸是指体内需要,但人体本身不能合成或合成速
度不足以满足需要,必须由食物蛋白质提供的氨基酸,包
括缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苏氨酸、甲硫氨酸、赖氨
酸、苯丙氨酸和色氨酸等8种。
组氨酸和精氨酸(酪氨酸)在婴幼儿和儿童时期因其体内
合成量常不能满足生长发育的需要,也必须由食物提供,
蛋白质也可以提供能量。
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二、蛋白质的营养作用
(一)氮平衡和蛋白质的需要量
人体必须经常补充足够质和量的蛋白质才能维持正常的生 理活动,常用于确定人体蛋白需要量的方法为氮平衡法。 氮平衡是指摄入蛋白质的含氮量与排泄物(主要是粪便和 尿)中含氮量之间的关系,它反映体内蛋白质的合成与分 解代谢的情况。
(蛋氨白基质肽的酶)消化是指蛋内白肽质酶在胃及肠道(羧内基经肽多酶种)蛋白酶及肽
酶协O同作用水解为氨O基酸及小肽后再被O吸收的过程。
H2N氨-胃C基H肽蛋酶-C白-酶NH原糜-蛋C白H酶H··C·l·或·H胰胃蛋N蛋白-酶白CH酶-C弹-性N胃蛋H蛋白-酶白CH酶··羧··基·肽N酶H-CH-C-NH
R1R1 H
R2O
H2N CH 胰C 蛋N白C酶H 原C
糜O 蛋白R2酶原
肠激RR酶37或胰蛋H 白R8酶
CH
N二肽酶
N
C
CH
O R15R5
R1H6
C胰蛋白C酶H+六肽N
N
C
COOH CH
H
O OR4 糜蛋H白酶+2O个二肽R6
弹性芳蛋香白族氨酶氨基原酸基酸碱+性氨胰H基蛋酸2N白-酶脂C肪H族-氨C基-N酸弹H性-C蛋H白-C酶OOH
第九章
蛋白质分解及氨基酸代谢
温州医学院生物化学教研室 李春洋
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所谓蛋白质代谢,即为蛋白质的周转,包括蛋白质的分 解代谢和蛋白质的合成代谢。
蛋白质的分解代谢是指蛋白质分解为氨基酸及氨基酸继 续分解为含氮的代谢产物、二氧化碳和水并释放出能量 的过程。
人体利用外源氨基酸及自身合成的氨基酸在遗传信息的
H
H
H
H
脱羧基
脱氨基
氧化
CH
CH
CH
2
2
3
CHNH
CHNH
2
2
COO
H
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第三节
蛋白质的降解
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一、体内蛋白质的转换更新
人体内的蛋白处于分解与合成的动态平衡之中,正常成 人每日约更新整体总蛋白质质量的1~2%。
体内各种组织蛋白的更新速率很不一致,它们的半寿期 (蛋白质浓度减少到开始值的50%所需要的时间)相差 很悬殊。
ATP
过小肠粘膜的刷状缘γ-谷上氨的酰载半体胱蛋氨酸白转运AD吸P+收Pi。已证实的
AA AA
AA
AA
① γ-氨谷基氨酸酰转载肽体酶蛋白目前有④6肽种酶。
② γ-谷氨酰环化转移酶 ⑤ γ-谷氨酰半胱氨酸合成酶
③ 5-氧脯氨酸酶(一)主动⑥转谷运胱甘吸肽收合成酶
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三、蛋白质的腐败
腐败作用是指食物中未被消化的蛋白质及未被吸收的氨基 酸和小肽在大肠下部受肠道细菌的作用,发生一些化学变 化、产生一系列产物的过程。
腐败作用是细菌本身对氨基酸及蛋白质的代谢作用。
腐败产物中有些是有一定营养价值的,如维生素K、泛酸、
生物素、叶酸等;其他大多数腐败产物对人体有害,如胺
类、酚类、吲哚、硫化氢、氨等。
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(一)脱羧基生成胺类
蛋白质 蛋白酶 氨基酸 脱羧基作用 胺类
R
组氨酸 赖氨酸
C CO 氨基酸脱羧酶 R
HN OH
称为半必需氨基酸。
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非必需氨基酸是指体内需要的,但不是必须要从食物中摄 取,可以在体内通过一定的途径合成的氨基酸。
食物蛋白质的营养价值的高低,主要决定于其所含必需氨 基酸的种类、数量以及其相互比例是否与人体内的蛋白质 相似。
实际上评定食物蛋白质的营养价值还应包括食物蛋白质含
量、蛋白质的消化率、蛋白质的利用率三个方面。