Lowry法和Bradford法测定玻璃酸钠中蛋白质含量的比较
蛋白质浓度测定
4
0.6 0.4
5
0.8 0.2
6
1.0 0
待测1 待测1，
1.0 0 1.0 0
（2）以A595nm-[Pr]作标准曲线，求待测蛋白浓度
实验原理：[Pr]↑→→→→CBBG-250-Pr复合物 ↑→→→A595↑ 标准蛋白BSA： 250μ g/mL 操作步骤： （1）依次向各试管中加入各种试剂：
管号
BSA（mL） D.W(mL) [Pr](μ g/mL) CBBG-250（mL） A595nm 5.0
1
0 1.0
2
0.2 0.8
3
（2）A660——[Pr]作图，求待测蛋白浓度
2、紫外线（UV）吸收法：
原理：蛋白质分子中Tyr, Try, Phe的苯环含有共轭双键，因此蛋白质具有 UV吸收的性质，吸收高峰在280nm处。 测定范围：0.1－1mg/mLpr 测定波长：280nm 标准蛋白BSA： 1mg/mL 测定步骤： （1）向各试管中依次加入各种试剂：
管号 BSA（mL） D.W(mL) [Pr](mg/mL) A280nm 1 0 4.0 2 0.5 3.5 3 1.0 3.0 4 2.0 2.0 5 3.0 1.0 6 4.0 0 待测1 4.0 0 待测1， 4.0 0
（2）以A280nm-[Pr]作标准曲线，求待测蛋白浓度
3、考马斯亮蓝显色法（Bradford法）
蛋白质浓度测定方法比较
一、 实验目的
学习三种蛋白质浓度的测定方法，并比 较优缺点。
二、 实验原理与步骤
1、 Lowry法（Foling-酚法） 反应原理：
OH－ 磷钼酸、磷钨酸 Pr+CuSO4 →→→ Pr-Cu络合物（紫红色）→→→蓝色化合物 蛋白质测定的范围：25－250μg/mL 标准蛋白BSA 250μg/mL 测定波长：660nm
蛋白质含量的测定方法及原理
蛋白质含量的测定方法及原理蛋白质是生物体内重要的基础结构和功能分子，其含量的测定对于生物学和医学研究具有重要意义。
目前常用的蛋白质含量测定方法主要包括生物化学法、生物物理法和免疫学法等。
下面将对这几种方法的原理进行详细介绍。
1. 生物化学法：生物化学法通过酶促反应或化学反应，将蛋白质转化成可以测定的可溶物或在一定条件下呈现特定吸光度的产物，从而测定蛋白质的含量。
常用的生物化学法有Lowry法、Bradford法和BCA法。
(1) Lowry法：Lowry法是1969年由Lowry等人开发的一种蛋白质定量方法。
该方法利用蛋白质与Folin-Ciocalteu试剂在碱性条件下发生氧化反应，生成具有最大吸收峰的蓝色产物，通过测定产物的光密度与一系列标准溶液进行比较，来确定蛋白质的含量。
(2) Bradford法：Bradford法是Bradford于1976年提出的一种测定蛋白质含量的方法。
该方法基于蛋白质与染料(Coomassie Brilliant Blue G-250)之间的特异结合，蛋白质和染料形成一个蛋白质-染料复合物，该复合物的吸光度变化与蛋白质的浓度呈正相关。
通过测定复合物的光密度与一系列标准溶液进行比较，来确定蛋白质的含量。
(3) BCA法：BCA法是一种在碱性条件下，将蛋白质还原成具有强吸收的蓝色离子的方法。
BCA试剂(含有琥珀酸铜II配合物和增强剂)能与蛋白质中的酸性氨基酸残基(尤其是含有两个以上连续胺基的肽键)发生氧化还原反应，生成具有强吸收的蓝色离子。
利用光密度测定产生的蓝色离子与一系列标准溶液进行比较，即可确定蛋白质的含量。
2. 生物物理法：生物物理法是通过光学原理，利用蛋白质溶液对光的吸收、散射或旋光等性质进行测定，来间接推算蛋白质的含量。
常用的生物物理法有紫外吸收光谱法、比色法和荧光法等。
(1) 紫外吸收光谱法：紫外吸收光谱法是通过蛋白质在紫外光区域的吸收特性来测定蛋白质的含量。
Lowry法和Bradford法测定玻璃酸钠中蛋白质含量的比较
Lowry法和Bradford法测定玻璃酸钠中蛋白质含量的比较杨桂兰郭学平Lowry改良的酚试剂法（简称Lowry法）和Bradford染料结合法（简称Bradford法）是两种常用的蛋白质测定方法。
在用于测定玻璃酸中作为杂质的蛋白质的含量时，发现两种方法的测定结果差异很大。
本文用实验和有关文献对此进行分析。
1材料考马斯亮蓝G 250，分析纯，上海化学试剂站进口分装；牛血清白蛋白（BSA），中国药品生物制品检定所；碱性蛋白酶，丹麦Novonordisk 公司；玻璃酸钠（HA），山东福瑞达精细化工有限公司。
紫外可见光分光光度计，日本岛津公司。
2方法2.1Lowry法[1，2]精密称取HA 500mg，置于100ml 量瓶中，加水溶解至刻度，依法测定。
2.2Bradford法[3，4]2.2.1考马斯亮蓝试液配制考马斯亮蓝100mg溶于95%乙醇50ml，再加85%磷酸100ml，加水稀释至800ml，过滤备用。
2.2.2标准曲线制作取BSA 10mg，精密称定，置于100ml量瓶中，加水溶解并稀释至刻度，制得100μg/ml的BSA对照品溶液。
取具塞试管6支，分别加入BSA标准液0.00、0.05、0.10、0.20、0.40、0.60ml，均补加水至1.0ml，得到含BSA 0、5、10、20、40、60μg的标准系列。
分别加入考马斯亮蓝试液4ml，立即混匀，5min后在595nm波长处用1cm比色池测定吸收度，以BSA质量（μg）对吸收度作图，得标准曲线，或计算出直线回归方程。
2.2.3供试品测定取HA 500mg，精密称定，置于100ml 量瓶中，加水溶解至刻度，取1ml 于具塞刻度试管中，以下同2.2.2项下测定吸收度，从标准曲线得到蛋白质质量（μg），以此计算HA供试品的蛋白质含量。
2.3Bradford法测定HA溶液中蛋白质的回收实验取BSA 50mg，精密称定，溶于0.5％的HA溶液50ml中。
测量蛋白质三种方法测定原理
测定蛋白质含量的三种方法原理院系：xxx专业：xxx姓名：xxx学号：xxx测量蛋白质三种方法测定原理【摘要】了解测量蛋白质三种测定方法的基本原理和优缺点。
三种方法为考马斯亮蓝法（Bradford法），Folin－酚试剂法（Lowry法）和紫外吸收法。
【关键词】蛋白质含量测定考马斯亮蓝法 Folin－酚试剂法紫外吸收法蛋白质含量测定法，是生物化学研究中最常用、最基本的分析方法之一目前常用的有两种古老的经典方法，即Folin－酚试剂法（Lowry法）和紫外吸收法。
另外还有一种近十年才普遍使用起来的新的测定法，即考马斯亮蓝法（Bradford 法）。
其中Bradford法和Lowry法灵敏度最高，比紫外吸收法灵敏10～20倍。
每种测定法都不是完美无缺的，都有其优缺点。
在选择方法时应考虑：①实验对测定所要求的灵敏度和精确度；②蛋白质的性质；③溶液中存在的干扰物质；④测定所要花费的时间。
简单列表为：考马斯亮蓝法双缩脲法（Biuret法）和Folin—酚试剂法（Lowry法）的明显缺点和许多限制，促使科学家们去寻找更好的蛋白质溶液测定的方法。
1976年由Bradford建立的考马斯亮兰法（Bradford法），是根据蛋白质与染料相结合的原理设计的。
这种蛋白质测定法具有超过其他几种方法的突出优点，因而正在得到广泛的应用。
这一方法是目前灵敏度最高的蛋白质测定法。
它是一种蛋白定量法（一）实验原理考马斯亮蓝G-250（Coomassie G-250）是一种甲基取代的三苯基甲烷，分子中磺酸基的蓝色染料，在465nm处有最大吸收值。
考马斯亮蓝G-250能与蛋白质通过范得华相互作用形成蛋白质—考马斯亮蓝复合物蓝色溶液，引起该染料的最大吸收λmax的位置发生红移，在595nm处有最大吸收值。
由于蛋白质—考马斯亮蓝复合物在595nm处的光吸收远高于考马斯亮蓝在465nm处的光吸收，因此，可大大地提高蛋白质的测定灵敏度。
蛋白质—考马斯亮蓝复合物溶液颜色的深浅与蛋白质的浓度成正比。
三种常见蛋白质含量测定方法
三种常见蛋白质含量测定方法
蛋白质含量是决定植物质量的重要因素，在植物栽培及种子货架上，精确掌握植物蛋白质含量，进而为植物中品质和效用性提供重要的评价依据。
目前，研究常用的植物蛋白质含量测定方法有Kjeldahl法，Bradford法和Lowry法等三种。
Kjeldahl法是一种多功能性的蛋白质定量方法，它可以测定含氮量甚至微量有机氮，此法在测定蛋白质含量方面易于操作，测试效率高， get精度也较高。
该法简单地以氨作为氮源，以硫酸释放氨，用硫酸钠将氨碱中的氨携带，然后进行缓冲及蒸发水解，最后通过酚酞形成深蓝色络合物对氮进行定量，从而间接的得到蛋白质的含量。
Bradford法同样是一种多用途的法子，它能够直接测定蛋白质中的色氨酸及胆羧酸含量，该方法的操作简便，使用成本低，测试效率高，可在一个小时内达到较高精度的测定结果。
Bradford法原理是将蛋白质及它的沉淀由蛋白质合酶结合至二价铬J络合物，从而形成一种光电的特异性比色反应。
Lowry法也是一种多功能性的定量方法，该方法能测定有机物中蛋白质、氨基酸等氮含量，以及各种物质中的亲合体，操作过程简单，精度也较高，比Kjeldahl法快7倍以上，Lowry法原理是蛋白质分解成其中的氨基酸，通过对色比色反应，底物络合过程自络合金属，再经冷酰膦处理，酰膦中色素降解，形成比色荧光，定量检测氮含量，从而间接得到蛋白质含量。
以上就是蛋白质含量测定常见三种方法。
从Kjeldahl法，Bradford法和Lowry法等三种方法，人们可以很好地掌握植物蛋白质含量，进而为植物中品质和效用性提供重要的评价依据。
测量蛋白质三种方法测定原理
测量蛋⽩质三种⽅法测定原理测定蛋⽩质含量的三种⽅法原理院系：xxx专业：xxx姓名：xxx学号：xxx测量蛋⽩质三种⽅法测定原理【摘要】了解测量蛋⽩质三种测定⽅法的基本原理和优缺点。
三种⽅法为考马斯亮蓝法（Bradford法），Folin－酚试剂法（Lowry法）和紫外吸收法。
【关键词】蛋⽩质含量测定考马斯亮蓝法 Folin－酚试剂法紫外吸收法蛋⽩质含量测定法，是⽣物化学研究中最常⽤、最基本的分析⽅法之⼀⽬前常⽤的有两种古⽼的经典⽅法，即Folin－酚试剂法（Lowry法）和紫外吸收法。
另外还有⼀种近⼗年才普遍使⽤起来的新的测定法，即考马斯亮蓝法（Bradford 法）。
其中Bradford法和Lowry法灵敏度最⾼，⽐紫外吸收法灵敏10～20倍。
每种测定法都不是完美⽆缺的，都有其优缺点。
在选择⽅法时应考虑：①实验对测定所要求的灵敏度和精确度；②蛋⽩质的性质；③溶液中存在的⼲扰物质；④测定所要花费的时间。
简单列表为：考马斯亮蓝法双缩脲法（Biuret法）和Folin—酚试剂法（Lowry法）的明显缺点和许多限制，促使科学家们去寻找更好的蛋⽩质溶液测定的⽅法。
1976年由Bradford建⽴的考马斯亮兰法（Bradford法），是根据蛋⽩质与染料相结合的原理设计的。
这种蛋⽩质测定法具有超过其他⼏种⽅法的突出优点，因⽽正在得到⼴泛的应⽤。
这⼀⽅法是⽬前灵敏度最⾼的蛋⽩质测定法。
它是⼀种蛋⽩定量法（⼀）实验原理考马斯亮蓝G-250（Coomassie G-250）是⼀种甲基取代的三苯基甲烷，分⼦中磺酸基的蓝⾊染料，在465nm处有最⼤吸收值。
考马斯亮蓝G-250能与蛋⽩质通过范得华相互作⽤形成蛋⽩质—考马斯亮蓝复合物蓝⾊溶液，引起该染料的最⼤吸收λmax的位置发⽣红移，在595nm处有最⼤吸收值。
由于蛋⽩质—考马斯亮蓝复合物在595nm处的光吸收远⾼于考马斯亮蓝在465nm处的光吸收，因此，可⼤⼤地提⾼蛋⽩质的测定灵敏度。
蛋白质含量测定方法
蛋白质含量测定方法
一、Lowry法。
Lowry法是一种经典的蛋白质含量测定方法，其原理是利用蛋白质与铜离子和
碱性试剂在碱性条件下发生蓝色化合物的形成，然后通过比色法来测定蛋白质的含量。
这种方法的优点是灵敏度高，适用于各种类型的蛋白质样品，但需要注意的是，样品中的其他成分可能对测定结果产生干扰。
二、Bradford法。
Bradford法是一种快速、简便的蛋白质含量测定方法，其原理是利用共轭蛋白
质与染料结合后产生吸收峰的变化来测定蛋白质的含量。
相比于Lowry法，Bradford法对于样品中存在的干扰物质的耐受性更强，因此在实际应用中更为广泛。
三、BCA法。
BCA法是一种基于铜离子的蛋白质含量测定方法，其原理是利用蛋白质与铜
离子和BCA试剂在碱性条件下发生紫色化合物的形成，然后通过比色法来测定蛋
白质的含量。
与Lowry法相比，BCA法对于一些常见的干扰物质的耐受性更好，
因此在实际应用中也得到了广泛的应用。
四、UV吸收法。
UV吸收法是一种利用蛋白质在280nm处的吸收峰来测定蛋白质含量的方法。
这种方法不需要添加试剂，操作简便，但对于一些特定类型的蛋白质可能存在灵敏度不足的问题。
以上介绍的几种蛋白质含量测定方法各有优缺点，选择合适的方法需要根据具
体的实验要求和样品特性来进行。
在进行蛋白质含量测定时，还需要注意样品的制备、操作的规范性以及仪器的准确性，以确保获得可靠的实验结果。
希望本文介绍的内容能对相关研究工作者有所帮助。
测蛋白浓度的方法
测蛋白浓度的方法
测蛋白浓度的方法有多种，常见的方法包括：
1. Bradford法：用Bradford试剂与蛋白质反应，形成蓝色的蛋白质-染料复合物。
根据复合物与蛋白质浓度成反比的关系，可以通过比色法或荧光法测定蛋白质浓度。
2. Lowry法：将蛋白质与碱式铜试剂和Folin-Phenol试剂反应，生成紫色蛋白质-复合物。
通过比色法或荧光法测定复合物的吸光度，计算出蛋白质浓度。
3. BCA法：将蛋白质与BCA试剂反应形成紫色的蛋白质-染料复合物，根据复合物与蛋白质浓度成正比的关系，通过比色法或荧光法测定蛋白质浓度。
4. UV分光光度法：利用蛋白质在280nm处的吸收峰测定蛋白质浓度。
该方法的优点是快速、简单，但需要纯化后的蛋白质，并且无法区分不同种类的蛋白质。
5. 二维凝胶电泳：分析各种蛋白在二维中的迁移距离，可以定量测定蛋白质的相对含量。
该方法需要复杂的操作和设备，但能够同时定量多种蛋白质。
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考 马斯 亮 蓝 Ｇ ２ ０ 分 析 纯 ， 海 化 学 试 剂 站 进 ５ ， 上 口分装 ； 牛血 清 白蛋 白 （ ｓ ， 国药 品生 物 制 品检 Ｂ Ａ） 中 定 所 ； 性 蛋 白酶 ， 麦 Ｎ ｖｎ ｒｉ 碱 丹 ｏｏｏｄ ｋ公 司 ； 璃 酸 钠 ｓ 玻 （ Ａ） 山东 福瑞 达 精 细化 工 有 限公 司。 Ｈ ，
却 大 幅 下 降 。 结 论 Ｌｗｙ法 测 定 蛋 白 质 含 量 ， 分 子 多 肤 的 干 扰 较 大 ， 得 结 果 偏 高 ； ｒ ｆ ｄ法 更 适 合 于 测 定 玻 璃 ｏｒ 小 使 Ｂａ ｏ ｄｒ 酸 钠 中微 量 蛋 白质 的 含 量 。
关 键 词 ： 白质 ；含 量 测 定 ；玻 璃 酸 钠 蛋
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中 国 生 化 药 物 杂 志 ｃＩｅｅＪｕｎｌ ｆ ｉ ｈｍ ｃｌ ｈｒ ａｅｔ ｓ ０ ３ 第 ２ ｌｎｓ ｒａ ｏ ｏ ｅ ｉ ａ ｃｕｃ ０ 年 ｉ ｏ Ｂｃ ａＰ ｍ ｉ ２ ４卷 第 ３期
１１ ３
Ｌ ｗｙ法 和 Ｂａｆ ｄ法 测 定 玻璃 酸 钠 中蛋 白质 含 量 的 比较 ｏｒ ｒｄｏ ｒ
ｏ ｔ ｍ ｎｉ ｐｏ ｉ ｉ ｓ ｉｍ ｈ ａ ｏ ｅ ａ ｂｖ ｕ ｂ ｍｎ Ｂ Ａ） ｏ ｉ ｅ ｅ ｎ ｆｒ ｅ ｒ ｉ ｔ ｎｏ ｒ ｅ ｄｕ ｙｌｒ ｔ， ｄｉ ｏｉｅｓｒｍ ａ ｕ ｉ （ Ｓ ｓｌｔ ｎｂｆｒ ａｄａ－ ｄ ｅ ａ ｏ ｆ ｔｎ ｎ ｏ ｕｎ ａ ｎ ｎ ｎ ｅ ｌ ｕｏ ｏ ｆ
２ ２ １ 考 马斯 亮 蓝 试 液 配 制 考 马斯 亮 蓝 １０ ｍ ．． ０ ｇ 溶 于 ９ ％ 乙醇 ５ ｌ再 加 ８ ％磷 酸 １０ｍ ， 水 稀 ５ ０ｍ ， ５ ０ ｌ加
释至 ８ ０ｍ ， ０ ｌ过滤 备 用 。
２２ ２ 标 准 曲 线 制 作 ．．
取 Ｂ Ａ １ ａ，精 密称 定 ， Ｓ ０ｎ ｇ
Ａｂ ｔａ ｔ Ｐｕ ｐｏ ｅ Ｔｏ ￣ ｌｃ ｈ ｕ ｔｂｅ ｓｒ ｃ ： ｒ ｓ ｅ ｔｔ ｅ ｓ ｉ ｌ ｍｅ ｈ ｄ ｆ ｒ ｔｅ ｐ ｏｅｎ ｄ ｔｒ ｉａｉ ｎ ｉ ｏ ｉ ｍ ｙ ｕ ｎ ｔ ａ ｔ ｏ ｏ ｒｔｉ ｅｅｍ ｎ ｔ ｎ ｓ ｄ ｕ ｈ ａ ｍ ａ ｅ． ｈ ｏ ｌ Ｍ ｅ ｈ ｄｓ ｈ ｉ ｅ ｅ ｃ ｓｂ ｔ ｅ ｏｉ — ｈ ｎ ｌｍｅ ｏ ｄ ｆｅ ｙ Ｌ ｗｒ ｎ ａ ｆｒ ｙ — ｉ ｄ ｎ ｔ ｏ ｔ ｏ Ｔ ｅ ｄｆ ｒｎ ｅ ｅｗｅ ｎ Ｆ ｌｎ ｐ ｅ ｏ ｔ ｄ ｍｏ ｉ ｄ ｂ ｏ ｙ ａ ｄ Ｂｒｄ ｏ ｄ Ｓｄ ｅ ｂ ｎ ｉ ｇ ｍｅ ｄ ｈ ｉ ｈ
原 因 ，即不 同 的测 定反 应 机制 和供 试 品 中作 为 主要 成 分 Ｈ 的干 扰 。 回收 率实 验 结 果 排 除 了后 一种 原 Ａ
取 Ｂ Ａ ２０ ｍ ， 密 称 定 ， 水 溶 解 至 ２ ０ ｍ 。 Ｓ ０ ｇ 精 加 ０ ｌ
截 然相 反 。酶 解 后 ｌｗ ｙ法 的测 定 值 略 有 升 高 ， ｏ ｒ 而
Ｂａ ｏ 法 的测 定值 大 幅度 下 降 。 ｒ ｒ ｆ ｄｄ
４ 讨 论
测定 Ｈ Ａ供 试 品 中 的微 量 蛋 白质 杂 质 含 量 时 ，
ｏ ｒ ｌ ｗｙ法 的测定 值 显 著高 于 Ｂａ ｏ 法 ，可能 有 两个 ｒｄ ｒ ｆｄ
ｔｒｅ ｚ ｒｏｙ ｉ ｒ ｏ ａｅ Ｒｅ ｕ ｔ Ｖａｕ ｓｏ ｒｔｉ ｏ ｔ ｎ ｎ ｓｄ ｕ ｈ Ｍｕ ｎ ｅｅ ｍｉｅ ｙ Ｌ ｗｒ ｅ ｎ ｙａ ｌｓｓｗｅ ｃ ｍｐ ｒ ｄ． ｓ ｌｓ ｅ ｌ ｅ ｆｐ ｏｅｎ ｃ ｎｅ ｔｉ ｏ ｉ ｍ ｙ ｍ ｍｅ ｄ ｔｒ ｎ ｄ ｂ ｏ ｙ ｓ ｍ ｔ ｏ ｓ８＂ ｍｕ ｈ ｈｇ ｅ ａ ａ ｆ ｒ ｔ ｏ ．Ｂｅ ｒ ｙ ｒｌ ｓｓ。ｔ ｅ ｖ ｕ ｏ ｒｔ ｉ ｏ ｔ ｎ ｎ Ｂ ｈ ｄ １ ｃ ｉｈ ｒｔ ｎ Ｂｒ ｄｏ ｄ Ｓｍｅ ｄ ｅ ｅ ｈ ｈ ｏ ｆ ｅ ｈ ｄｏ ｙ ｉ ｈ ａ ￣ ｆｐ ｏｅｎ ｃ ｎｅ ｔｉ ＳＡ ０ ｌ ８． １ ｉ ｎ ｄ ｔｒ ｎ ｄ ｂ ｅｔ ｔｏ ｓａ１ ｓｍｉａ ．Ｂｕ ｆｅ ｙ ｏｙ ｉ ．ｔ ｅ ｖ ｌ ｅ ｅｅ ｍｉ ｅ ｙ Ｌｏ ｙ Ｓ ｍｅｈ— ｕｔ ｅｅ ｍｉｅ ｙ ｔ ｗｏ ｍｅ ｄ ｌ ｉ ｌｒ ｏ ｈ ｈ ｅ ｔａｔ ｒｈ ｄ ｌｓｓ ｈ ａｕ ｓｄ ｔｒ ｎ ｄ ｂ ｗｒ ｔ
合 法 分 别 测 定 玻 璃 酸钠 中和 酶 解 前 后 牛 血 清 白 蛋 白 溶 液 中蛋 白质 的 含 量 。 结 果 玻 璃 酸 钠 的 蛋 白质 含 量 用 Ｌｗｙ ｏｒ
法测得 结果偏 高； 白蛋 白溶 液 酶 解 前 两 种 方 法 测 得 结 果 相 当 ， 解 后 Ｌｗｙ法 所 测 值 略 有 上 升 ， Ｂａｆ ｄ法 测 定值 酶 ｏｒ 而 ｒｄ ｒ ｏ
蛋 白质含 量 。 ３ ３ Ｂ Ａ溶 液酶 解 前后 的蛋 白质含 量 ． Ｓ ｏ ｒ法 ｌ ｗｙ 测 定 Ｂ Ａ溶 液 酶 解 前 后 的 蛋 白质 含 量 Ｓ 分别 为 ９ ８ １２５ ｇｍ ； ｒｄｏ 法 测 定 Ｂ Ａ溶 液 酶 ９ 、 ２ ， ｌＢａ ｒ ｆｄ Ｓ 解前 后 的蛋 白质 含 量 分 别 为 １１０、０ ６ １０ ｒ ， 果 ｎ 结 ｌ
ｈ ｓｕｒ ｎａ ｅ ｙ ｌ ｏ ｔ
ＹＡＮＧ ｉｌ ｎ Ｇｕ —ａ 。 ＧＵＯ ｅ ｐ ｎ ２ Ｘｕ ． ｉ ｇ
，
（ ．Ｓａ ｄｎ ｓｔｔ ｏ ｉ ｈ ￣ １ ｈ ｎｏ ｇＩ ｔｕｅ ｆＢｏ ａ ｎｉ ｐ
ｕ ｃｌ， ．Ｓａ ｄｎ ｒ ａＢｏｈｍ Ｃ ．／ｄ．Ｊ ａ ５０４ Ｃ ／ ｔ ａ ２ ｈｎ ｏｇ Ｆｅ ｉ ｅ ｏ ， ｉ ｓ ｄ ｃ ｚ ，／ ｎ２０ １ ， ｈｎ ｎ ａ）
２ ３ Ｂａｆｒ ． ｒｄｏ ｄ法测 定 Ｈ Ａ溶液 中蛋 白质 的 回收 实验 取 Ｂ Ａ ５ ｇ Ｓ ０ｍ ，精 密称 定 ， 于 ０ ５ 的 Ｈ 溶 溶 ．％ Ａ
液 ５ ｌ ０ｒ 中。再 用 Ｈ ｎ Ａ溶 液 稀 释 成 含 Ｂ Ａ ５ ４ 、０ Ｓ 、０ ６ 、 ８ ｒ ０ ｎ ｌ的 溶 液 。 以 ０ ５ ％ Ｈ 溶 液 为 空 白 ，用 ． Ａ Ｂａｆ ｄ法测 定 Ｂ Ａ溶 液 的蛋 白质 浓度 。 ｒ ｏ ｄｒ Ｓ ２ ４ Ｂ Ａ水 溶 液酶 解 前后 蛋 白质 含 量 的测 定 ． Ｓ
ｄ ｂｃｍ ｌｈ ｇ ｒ ｎｔ ｏｔ ｒ ｈ ａ ｓｄｔ ｍｎｄ ｂ ｒ ｒ Ｓｍ ｈｄ ｂｃｍ ｍ ｃ ｗ ｒ ｏ ｅｏ ｅｓｇ ｔ ｉ ｅ ，ｏ ｅｃｎ ａ ，ｔｅｖｌｅ ｅ ｒ ｉｅ ｙＢ ｄｏ ｔｏ ｅｏ ｕｈｌ ｅ ． ｉ ｈｈ ｈ ｒｙ ｕ ｅ ａ ｄ ｅ ｆ ｅ ｏ Ｃ ｎ ｌｓ ｎ Ｌｗ ｙＳｍ ｔｏ ｓｉｔｆｒｄ ｂ ｅ ｔ ｅ ０ ｔｅｖ ｕ ｓａｅｈ ｅ．Ｂａｆ ｔｏ ｓｍ ｒ ｏ ｃｕｉ ｏ ｒ ｅ ｄ ｉ ｎｅ ｅ ｙｐｐｉ ，８ ａ ｅ ｒ ｉ ｒ ｒ ｏ Ｓｍ ｈｄ ｉ ｏ ｏ ｈ ｒ ｅ ｄ ｈ ｌ ｇ ｈ ｄｒ ｅ ｄ ｅ
１ 材 料
紫 外 可见 光 分光 光 度计 ， 日本 岛 津公 司。
２ 方 法
２． Ｌ ｗ ｙ 法 ［ １ ｏｚ 】 ・
精 密称 取 Ｈ ０ ｇ 置 于 １０ｍ 量瓶 中 ， Ａ５ ０ ｍ ， ０ ｌ 加水 溶解 至 刻 度 ， 法测 定 。 依
２． Ｂ ａ ｆｒ 法 Ｌ’ ２ ｒｄｏｄ ’
杨 桂 兰 ，郭 学 平
（． １ 山东 福瑞 达 生 物化 工 有 限公 司 ，２ 山东 省 生 物 药物研 究院 ， ． 山东 济 南 ２ ０ １ ） ５ ０ ４
摘 要： 目的 探 讨 适 宜 的 玻 璃 酸 钠 中 蛋 白质 含 量 测 定 方 法 。 方 法 用 Ｌｗｙ改 良的 酚 试 剂 法 和 Ｂａｆ ｄ染 料 结 ｏｒ ｒｄ ｒ ｏ
置 于 １０ｍ 量 瓶 中 ， 水 溶 解并 稀 释 至 刻 度 ， 得 ０ ｌ 加 制
收 稿 日期 ： ０ 彤 ．８ ２吆 ２
１０ ｍ 的 ｌ Ａ对 照 品溶 液 。 取具 塞 试 管 ６支 ， ０ ｌ Ｉ Ｓ 分
别 加 入 ｌ Ａ 标 准 液 ０ ０ 、 ． ５ Ｏ ｔ ２ 、 ．０ Ｉ Ｓ ． ０ ０ ０ 、 ．０ ０． ｏ ０ ４ 、 ０ ６ ｌ均 补 加 水 至 １ ０ ｍ ，得 刭 含 ．０ｍ ， ． ｌ ０５ １、 、 、０
ｓ ｉ ｂ ｅ ｆ ｒｄ ｔｒ ｎ ｔ ｎ ｏ ｏｅｎ ｉ ｏ ｉ ｍ ｙ ｌ ｏ ｔ ｕｔ ｌ ｅｅ ｍｉａ ｏ ｆｐｒｔｉ ｎ ｓ ｄ ｕ ｈ ａｕｒｎ ｅ． ａ ｏ ｉ ａ Ｋ ｅ ｒ ｓ： ｒｔｉ ｙ ｗｏ ｄ ｐ ｏｅｎ；ｄ ｔｒ ｎ ｔｏ ｅ ｅｍｉ ｉ ｎ；８ ｄ ｕ ｈ ａｕ ｏ ｔ ａ ｏ ｉ ｍ ｙ ｌｒ ｎ ｅ ａ
作者简介 ：杨桂 兰（９２） 女 ， １７ － ， 山东东 阿人， 助理工 程师 ， 主要从
事检验工作 。
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１２ ３
中 国生 化 药 物 杂 志 Ｃ ｉｅ ｕ ａ ｏ Ｂｏｈｍｃｌ ｈｒ ａｅｔｓ ０ ３ 第 ２ 第 ３期 ｈ ｓ Ｊ ｒ ｌ ｆ ｉ ｅ ｉ ａ ｅｕｅ ０ 年 ｎ ｅ ｏｎ ｃ ａＰ ｍ ｉ ２ ４卷
Ｌｗ ｙ 良的 酚试 剂 法 （ 称 Ｌｗ ｙ法 ） Ｂ ｄ ｏ ｒ改 简 ｏｒ 和 ｒ— ａ ｏ ｆ 染料 结 合 法 （ ｄ ｒ 简称 Ｂａｆ 法 ） 两 种 常 用 的蛋 ｒ ｏ ｄｒ ｄ 是 白质 测定 方 法 。 在用 于 测定 玻 璃 酸 中作 为杂 质 的蛋 白质 含量 时 ， 现 两 种 方 法 的 测 定 结 果 差 异 很 大 。 发 本文 结 合 实验 和 有关 文 献对 此 进 行分 析 。
中 图分 类 号 ： ３２３ Ｒ ９ ．３
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文献标 识码 ： Ａ
文 章 缩 号 ：０５１７ ｌ０ ３０ ．１１ ３ １０．６ ８２ ｏ ）３ ３ ． ０ ０
Ｃｏ ｍｐ ｒｓ ｎ ｆＬｏ ｙ ｓ ａ ａ ｆ ｒ ｔ ｄ ｏ ｅ ｅ ｍｉ ｔｏ ｆｐｒ ｔ ｉ ｉ ｏ ｉ ａ ｉｏ ｏ ｗｒ ｎｄ Ｂｒ ｄ ｏ ｄ ｓ ｍｅｈｏ ｆ ｒ ｄ ｔ ｒ ｎａ ｉ ｎ ｏ ｏ ｅｎ ｎ ｓ ｄ ｓ ｍ