生物化学(药学72学时)

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《生物化学实验》教学大纲

《生物化学实验》教学大纲

《生物化学实验》教学大纲《生物化学实验》课程实验教学大纲课程名称(中文):生物化学实验课程名称(英文)experimentofbiochemistry课程编号课程类型专业必修课教材和实验说明名称教材:《生物化学实验》自编教材教学:生物化学实验原理与方法(北京大学出版社)是否独立设课是学时和学分:实验学时72实验学分2开始时间:二年级第二学期和第三学期适用于专业生物科学、生物技术、生态学和生物化学备注:课程类型分为公共必修课、公共选修课、专业必修课、专业选修课一、课程介绍和基本要求《生物化学实验》课程内容分为三个层次:基础验证实验、综合性实验和研究设计性实验。

基础验证实验是一些加强学生基本实验技能训练的传统实验。

综合实验包括一些新近发展起来的生化实验技术。

经过多层次的训练后,学生应达到下列要求:1.进一步巩固和加深对生物化学基础知识的理解,掌握生物化学实验的基础知识和基本操作技能。

如生化分离、制备、分析和鉴定技术。

2、提高观察问题、分析问题和解决问题的能力。

通过独立思考,深入钻研有关问题,初步具有解决生物化学实验问题的能力。

3.能正确使用仪器设备,掌握仪器的工作原理。

4、能利用所学知识准确分析实验结果,并能独立设计实验。

5、课前做好预习,课后认真完成实验报告,全面分析实验结果。

二、课程实验的目的和要求《生物化学实验》是《生物化学》理论教学的深化和补充,具有较强的实践性,是一门重要的基础实验课程,可作为生物技术、生物科学、药学专业学生的必修课。

掌握生化实验的基本知识和基本技能,包括生化分离、制备、分析和鉴定技术(如滴定、比色、色谱和电泳),并掌握各种仪器的使用。

随着生物化学的快速发展,新的实验方法和技术不断出现。

我们还需要掌握一些新的、实用的实验技能,比如一些分子生物学的基础实验。

通过本课程的学习,学生可以巩固和深化生物化学的理论知识,进一步增强通过实践分析和解决问题的能力,提高设计和创新能力,使学生具有一定的科研能力和严谨的科学态度,为学生进行更高水平的生物化学和分子生物学实验奠定基础。

《生物化学》课程教学大纲学时中药学药物制剂和制药工程专业

《生物化学》课程教学大纲学时中药学药物制剂和制药工程专业

《生物化学》课程教学大纲课程名称:生物化学课程编号:英文名称: Biochemistry课程性质: 必修课总学时: 54学时讲课学时:54学时实验学时:0学时学分: 3适用对象: 中药学、制药工程、药物制剂专业先修课程:医学生物学、解剖学、组织与胚胎学一、课程性质、目的和任务《生物化学》是研究正常人体的化学组成及其在生命活动中化学变化规律的学科。

它是药学相关专业的一门医药学基础课。

其目的主要是应用化学、生物学的理论和方法,从分子水平阐明人体的化学组成,在生命活动中所进行的化学变化及其调控规律等生命现象的本质。

要求学生通过本课程的学习,掌握生物化学的基础理论、基本知识和基本技能,为学习后继医药学基础课奠定必要的基础,为将来中医药的现代化贡献力量。

本课程内容主要通过理论课讲授,让学生掌握并熟悉生物化学相关的基础理论知识,了解本学科的一些新进展,让学生掌握正常人体的生物分子的结构与理化性质,主要营养物在体内的新陈代谢过程,遗传信息的传递,具备一定的相关生物学方面知识。

二、课程教学和教改基本要求《生物化学》的教学主要是通过理论讲授方式进行。

在讲授中主要采用讲座式教学,采用启发式、讨论式、课堂教学形式,辅以现代教育技术和传统教学手段。

重点、难点内容讲授为主,要求了解的内容自学为主。

在讲授中体现专业特点,体现专业特点,使学生认识到生物化学在本专业中的地位和重要性,明确学习这门课的目的性,逐步运用辩证唯物主义的观点和方法去进行思考、分析问题和解决问题。

在教学过程中为了让学生不仅仅是单纯接受掌握知识,而要激发学生的学习兴趣,培养自学的方法与能力,我们开展了“基于问题的学习”(Problem-Based Learning,PBL)的教学方法改革尝试。

通过个别的病案提出相关的医学问题,引导学生进行思考,自己独立去寻找答案并进行小组集体讨论,在教师的参与下共同分析答案,从而提高学生的学习能力。

三、课程各章重点与难点、教学要求与教学内容第一章绪论【讲授重点】1、生物化学的定义2、生物化学的研究内容3、生物化学与中医学的关系【讲授难点】无【教学要求】1、熟悉生物化学的涵义和任务。

《生物化学》课程标准(含课程思政)

《生物化学》课程标准(含课程思政)

《生物化学》课程标准一、课程性质与任务《生物化学》是研究生物体的化学组成和生命过程中化学变化规律的科学,它是从分子水平来探讨生命现象的本质。

它既是三年制高等职业院校口腔医学专业的重要专业基础课程,又与其它医学基础课程和医学专业课程有着广泛而密切的联系。

本课程围绕口腔医学专业的培养目标,结合后续课程和基层医疗岗位实际工作对知识、能力和素质的要求,合理取舍学习内容,确定教学的重点、难点。

在学习了《人体结构与功能》等课程的基础上,通过学习本课程,使学生掌握生物化学基本理论和基本技能,并能灵活运用生物化学的理论知识及常用技术来阐述疾病的发病机理及制定疾病的防治措施,培养学生科学思维、独立思考、分析问题和解决问题的能力,培养学生相互沟通和团结协作的能力,为进一步学习《病理学与病理生理学》、《药理学》等其它临床桥梁课程和专业技能课程奠定坚实的基础。

二、设计思路以《高等职业学校口腔专业教学标准》为依据,以《执业资格考试大纲》为参考,紧紧围绕口腔专业人才培养目标和口腔岗位胜任力对知识、能力、素质的要求进行整合,以“敬佑生命、救死扶伤、甘于奉献、大爱无疆”的职业精神作为“立德树人”教育的根本,课程思政贯穿教学全过程。

以“需用为准,够用为度,实用为先,思政融合”的原则,简化课程之间的重复部分,兼顾知识的广度和深度,使课程目标更加符合专业特点;教学内容上采取“轻结构、重功能”、“讲理论、重应用”的基本思路,同时考虑到知识的系统性和课程的完整性,精选确定教学项目。

教学实施中凸显重要概念在课程中的地位,注重功能和病理意义,同时,在准确把握生物化学基本理论的基础上,积极思考它们在临床工作中的实际运用,提升应用知识的能力;以学为本,寓学于乐,充分调动学生的学习热情,保证教学过程中有一定的时间实现学生的主动学习。

三、课程教学目标(一)素质目标1.树立辩证唯物主义世界观和尊重科学、敬畏生命的意识。

2.具有“救死扶伤,甘于奉献,大爱无疆”的职业精神。

教学大纲:生物化学与分子生物学(临床医学、药学、临床药学专业72学时)_2013版

教学大纲:生物化学与分子生物学(临床医学、药学、临床药学专业72学时)_2013版

广东药学院教学大纲课程名称生物化学与分子生物学适用专业药学专业临床医学专业临床药学专业生物化学与分子生物学系2013年9月一、课程性质、目的和任务生物化学与分子生物学(biochemistry and molecular biology)是研究生命化学的科学,它是在分子水平探讨生命的本质的一门基础学科,其主要研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与代谢调节及其在生命活动中的作用。

本课程主要是介绍生物化学与分子生物学的基本知识,以及某些与医药学相关的生物化学与分子生物学的进展,包括生物大分子的结构与功能,物质代谢及其调节,基因信息的传递以及其他一些相关的专题知识,为学生学习其他基础课、专业课乃至毕业后的继续教育、相关学科的研究工作中在分子水平上探讨疾病的病因、发病机理及疾病诊断、预防、治疗奠定理论与实验基础。

二、课程基本要求本课程分为掌握、熟悉、了解三种层次要求。

掌握的内容要求理解透彻,能在本学科和相关学科的学习工作中熟练、灵活运用其基本理论和基本概念。

熟悉的内容要求能熟知其相关内容的概念及有关理论,并能适当应用。

了解的内容要求对其中的概念和相关内容有所了解。

考试内容中掌握的内容约占70%,熟悉、了解的内容约占30%,超大纲内容不超5%。

本大纲的参考教材是“十二五”普通高等教育本科国家级规划教材、卫生部“十二五”规划教材、全国高等医药教材建设研究会“十二五”规划教材《生物化学与分子生物学(第8版)》(周爱儒主编,北京,人民卫生出版社,2013年3月第8版)。

三、课程基本内容及学时分配生物化学与分子生物学课程的教学内容大体分为四个部分:第一部分主要讨论生物大分子的结构和功能;第二部分主要探讨物质代谢、能量代谢及代谢调节等相关内容;第三部分主要探讨分子生物学中遗传信息的传递等相关内容,主要涉及DNA、RNA、蛋白质的生物合成及其调控等;第四部分为专题内容,主要探讨常用分子生物学技术、基因重组技术、癌基因与抑癌基因、基因诊断与基因治疗等分子生物学相关内容。

《生物化学与分子生物学》理论教学大纲

《生物化学与分子生物学》理论教学大纲

生物化学与分子生物学理论教学大纲(供临床医学5年制专业使用)Ⅰ前言生物化学是研究生命的化学,它从分子水平上研究生命现象的本质,即研究生物大分子的结构与功能、物质代谢及其调节、基因信息传递及其调控等。

生物化学和临床医学的关系极为密切。

近代医学经常运用生物化学与分子生物学的理论和技术进行诊断、治疗和预防疾病,而且许多疾病的发病机制需从分子水平上探讨。

重大疾病相关基因的克隆、基因诊断和治疗等都离不开生物化学与分子生物学,因此是一门重要的医学专业基础课。

在医学教育中,学好生物化学与分子生物学知识具有特别重要的意义,希望医学生通过生物化学与分子生物学的学习,掌握生物化学与分子生物学的基本理论和技术,并利用所学知识,理解某些疾病产生的临床症状和某些药物作用的机理,为病理生理学、药理学以及后期的专业课程的学习提供基础理论、基本技能和相关知识。

本大纲是按照我校2019版临床医学5年制专业人才培养方案要求,以2019版国家临床执业医师《生物化学》考试大纲为基本依据编写而成。

为了使教师和学生更好地学习和掌握本课程,现将大纲使用中有关问题说明如下:1、大纲每一章均由教学目的、教学要求和教学内容三部分组成。

教学目的注明教学目标,教学要求分掌握、熟悉和了解三个级别,教学内容与教学要求级别对应,并统一标示(核心内容知识点以下划实线,重点内容以下划虚线,一般内容不标示)便于学生重点学习。

2、教师在保证大纲核心内容的前提下,可根据不同专业要求和不同教学手段,讲授重点内容和介绍一般内容。

3、总教学参考学时为104学时,理论与实验比值9:4,即理论72学时,实验32学时。

Ⅱ课程基本信息一、教学目标:学习本课程后,学生应建立对生物化学与分子生物学基础理论的整体性框架,对从分子水平探讨生命现象的本质有较全面的理解,掌握生物化学与分子生物学的基本理论和基本实验技能,熟悉生物化学与分子生物学专业外语词汇,了解生物化学与分子生物学理论和技术在医学领域的发展和应用趋势,为后期学习其他医学基础课程、临床医学课程及毕业后的继续医学教育奠定基础。

生物化学绪论

生物化学绪论

• 从此,以重组DNA(Recombinant DNA)操 作作为核心的重组DNA技术(Recombinant DNA Technology)迅速发展,科学家们分离 及操作基因的能力几乎达到无所不能的地步。
• 也正是有了重组DNA工艺学才能使人类基因 组计划得以实施,并对基因组学(genomics) 诞生、工农业产业革命产生巨大影响。
Embden- Meyerhof Pathway。
(二)三羧酸循环是物质氧化分解的最终途径
1932年,Hans A. Krebs,Kurt Henseleit发现了尿 素循环(urea cycle)反应途径。
1937年,Krebs又揭示了三羧酸循环 (Tricarboxylicacid cycle)机制(诺贝尔奖, 1953)。
下村修 1928年生
Martin Chalfie 1947年出生
钱永健 1952年出生
• 美国Woods Hole海洋生物学实验室的Osamu Shimomura(下村修)、哥伦比亚大学的Martin Chalfie 和加州大学圣地亚哥分校的Roger Y. Tsien(钱永健,钱学 森的堂侄)
• 2008年诺贝尔化学奖 • 发现并发展了绿色荧光蛋白(GFP)
• 至20世纪下半叶,生物化学进入其发展的分 子生物学时期,研究手段又有遗传学、生物 工程学、生物信息学等介入。
• 因此,生物化学是一门边缘学科,也是生命 科学领域重要的领头学科。
一、19世纪末以前是叙述生物化学阶段
(一)尿素合成使“活力论”遭遇第一次打击
• 1828年,在哥廷根大学任教的化学家弗里德利 克·魏勒(Friedrick Wohler)在实验室里将氰酸 铵(Ammonium cyanate)加热产生了尿素 (urea)。

《生物化学》教学大纲(供药学专业、中药学专业等专科专业使用)_生物化学

《生物化学》教学大纲(供药学专业、中药学专业等专科专业使用)_生物化学

章次 一 二 三 四 五 六 七 八 九 十
学时分配表 内容 绪论 蛋白质的结构与功能 维生素 酶 生物氧化 糖代谢 脂类代谢 蛋白质分解代谢 核酸结构、功能与核苷酸代谢 基因信息的传递 总学时
理论学时 1 4
4 2 4 4 3 5 9 36
实验学时 9 3
6 18
《生物化学》实验教学大纲 (供药学专业、中药学专业等专科专业使用)
【熟悉】 1. 肽、氨基酸残基、主链、侧链、N-端、C 端等概念。 2. 蛋白质重要的理化性质。
【了解】 1. 一级结构和空间结构与蛋白质功能的关系。 2. 蛋白质的分类。
第三章 维生素 【了解】
维生素的定义、分类。各种维生素主要的生理功能。 第四章 酶
【掌握】 1. 酶的概念;酶的化学组成;酶活性中心的概念。 2. 酶催化作用的特点。 3. 影响酶催化作用的因素。
第十章 基因信息的传递 【掌握】
1. 遗传信息传递的中心法则。复制、转录、翻译的概念。
2. 半保留复制。 3. 参与复制的重要酶类及蛋白质因子的功能。 4. 不对称转录的概念。 5. 转录与复制的异同点。 6. 三类 RNA 在翻译中的作用。遗传密码的特点。 【熟悉】 1. 复制的基本过程;前导链、滞后链、冈崎片段的概念。 2. 逆转录的概念。 3. 原核及真核生物的 RNA 聚合酶;转录的基本过程。转录后的加工。 4. 氨基酸的活化与转运。原核生物翻译的基本过程;翻译后的加工。 5. 基因表达的概念。操纵子的概念;乳糖操纵子的调节模式。 【了解】 1. 蛋白质合成酶系及其他蛋白质因子的功能。 2. 分子病的概念。 3. 抗生素作用机理。 4. 顺式作用元件与反式作用因子的概念。
第九章 核酸结构、功能与核苷酸代谢 【掌握】

生物化学课程标准

生物化学课程标准

《生物化学》课程标准课程名称:生物化学课程代码:120005课程类型:专业基础课程课程性质:必修课课程总学时:72学时理论学时:52学时开课学期:第二学期适用专业:护理、助产、临床、药学先修课程:人体解剖学、组织胚胎学、遗传学、有机化学一、概述(一)课程的性质生物化学是研究生物体的化学组成及其变化规律的科学,是从分子水平和化学变化的本质上探讨并阐明生命现象,即生命的化学。

生物化学是医学类专业学生的一门必修课,是该类专业的专业基础核心技能课程之一。

本课程与其他基础医学课程如免疫学、细胞生物学、药理学、生理学和病理学等有一定的交叉,是医学科学中的基础学科。

作为职业技术培养的先导课程,《生物化学》于第一学年第二学期开设,总学时为72学时。

在专业课程体系中起到基础技能培训的作用,为后续学生学习临床、护理、药学专业课与卫生策略等课程奠定基础。

根据医学类各专业人才培养方案中有关面向临床、注重实用的原则,本课程在加强基础知识、基本理论教学的基础上,强化三大代谢的内容,弱化分子生物学相关内容,适当介绍分子水平疾病的发病机制、检测方法及治疗趋向。

提高学生运用知识的能力,从分子水平深层次理解生命过程的变化规律及与疾病的关系,为从根本上理解疾病的发生机制、检测方法、治疗方法、护理及预后打下扎实基础,为进一步改善和优化医疗、护理、药学人才队伍的培养目标服务。

(二)课程基本理念高职的基础医学教育与普通高校相比要突出”应用性”,与普通中专相比要突出”高等性”,在教学中要认真分析高职学生的特点,按照因材施教的原则,设计合理的教学方案.。

1.在课程目标上注重提高全体学生的科学素养本课程旨在进一步提高学生的科学素养,从知识与技能、过程与方法、情感态度与价值观三个方面培养学生,为学生终身发展、为应对医护、药学的迅速发展奠定知识和技能基础。

2.在课程结构上重视基础知识,体现课程的选择性和整体性本课程是医护、药学专业的一门重要基础课程,在讲解时要注意内容的选择,同时应该注意学生的学习兴趣及知识的整体性。

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南方医科大学本科专业教学大纲生物化学Biochemistry适用专业:药学专业(四年制本科)执笔人:朱利娜审定人:方振伟学院负责人:马文丽南方医科大学教务处二○○六年十二月一、课程简介课程代码:B820003学分:4分学时:72学时先修课程:无机化学、有机化学、医用物理学、细胞生物学后续课程:医学遗传学、药理学、生物药剂学与药代动力学、微生物与生化药学适用专业:药学专业(四年制本科)生物化学是一门应用化学的原理和方法在分子水平上研究生物体的化学组成,生物体分子结构与功能,物质代谢与调节,以及遗传信息的分子基础与调控规律的科学。

生物化学与分子生物学的理论和技术已经渗透到基础医学和临床医学的各个领域:许多疾病的病理或征象都要用生化的理论在分子乃至基因水平上加以解释;生化的技术和方法应用于疾病诊断、治疗和预防等诸方面具有独特的优势,因而生物化学是一门极为重要的医学专业基础课程。

本课程由生物化学和分子生物学二部分内容组成。

通过教学要使学生掌握人体的化学组成,重要生物大分子的结构与功能及其相互关系,物质代谢的基本过程和调控规律,遗传信息的分子基础与调控规律,以及血液、肝脏的生物化学等生命科学内容,并使学生了解和掌握生物化学基本实验技术的原理和方法,并具有实际应用和独立分析问题、解决问题的能力,为学习其它基础医学和药学课程奠定扎实的理论基础,同时具有综合应用生物化学基本实验技术和优化实验条件的能力,密切联系科学研究和医学临床应用的实际。

IntroductionCOURSE CODE:B82003UNITS OF CREDIT:4HOURS OF CREDIT:72REQUIRING COURSE:Inorganic Chemistry,Organic Chemistry,Medical Physics,Cell Biology COUNTINUING COURSE:Medical Genetics,Pharmacology,BiopharmacyandPharmacokinetics,Microbiotic and Biochemical PharmacySUITED PROGRAM:Pharmacy(Undergraduate Courses For 4 Years)Biochemistryis the study of life on the molecular level. Life, at its most basic level, is a biochemical phenomenon including two basic characteristics: self-refresh (metabolism)and self-replication and self-assembly (expression and transmission of genetic information).The 21st century is an era of life science. Lots of wonders are being created, and explosive information is being provided at an unprecedented speed. Biochemistry and molecular biology is a window opening to the world of life science. Thus, the knowledge of biochemistry and molecular biology which involves the study of chemical molecules and reactions in living organisms, and the elucidations of the nature of live phenomenon on the molecular level, is essential to the students of medical related disciplines and also helpful to the students who are going to pursue their scientific career in the future.二、教学内容与要求本课程理论主要内容:(1)生物大分子(包括蛋白质、酶及核酸等)的分子结构、主要理化性质,并在分子水平上阐述其结构与功能的关系;(2)物质代谢(包括糖类、脂类及蛋白质)的代谢变化,重点阐述主要代谢途径(减少逐步化学反应的讲解)、生物氧化与能量转换、代谢途径间的联系以及代谢调节原理及规律;(3)阐明遗传学中心法则所揭示的信息流向,包括DNA复制、RNA转录、翻译及基因表达的调控;(4)概要地介绍重组DNA和基因工程技术及其与医学应用的联系;(5)血液和肝脏的生物化学等器官生化;(6)药学生化。

本大纲共二十章,内容要求划分为掌握、熟悉和了解三个层次。

绪论[教学内容]一、生物化学的发展二、当代生物化学研究的主要内容三、生物化学与医学[要求]【掌握】生物化学的概念。

【熟悉】生物化学研究的主要内容及其与医学的关系。

【了解】生物化学的发展史。

第一章蛋白质的结构与功能[教学内容]一、蛋白质的分子组成1.元素组成2.基本单位3.组成蛋白质20种氨基酸的化学结构和分类二、蛋白质分子结构1.肽键与肽2.蛋白质的一级结构与功能3.蛋白质的二级结构与功能:α螺旋、β片层、β转角、无规卷曲;结构域、motif;维持二级结构的化学键。

4.三级结构及四级结构概念、特征及维系三、四级结构的化学键。

三、蛋白质的结构与功能的关系1.蛋白质一级结构与功能的关系2.蛋白质空间结构与功能的关系:蛋白质的变构作用。

血红蛋白的结构与功能。

Hb的氧离曲线及其生理意义,结合氧时Hb分子内的变化,异常血红蛋白的概念。

四、蛋白质的理化性质及其分离纯化1.蛋白质的一般性质:紫外吸收、两性解离、高分子性质、沉淀、蛋白质变性2.蛋白质的分离和纯化:盐析凝胶过滤(排阻层析)、离子交换层析、亲和层析。

分析蛋白质的方法:聚丙烯酰胺凝胶电泳、蛋白质分子量测定方法3.多肽链中氨基酸序列分析4.蛋白质空间结构测定[要求]【掌握】1.蛋白质的元素组成特点,氨基酸的结构通式。

氨基酸的分类、三字母英文缩写符号,pI的定义和计算;2.蛋白质一级结构的概念及其主要的化学键;3.蛋白质的二级结构的概念、主要化学键和形式:α-螺旋,β-折叠,β-转角与无规卷曲。

掌握α-螺旋,β-折叠的结构特点;4.蛋白质的三级结构概念和维持其稳定的化学键:疏水作用、离子键、氢键和X德华引力;5.蛋白质的四级结构的概念和维持稳定的化学键;6.蛋白质的结构与功能的关系:一级结构决定空间结构,空间结构决定生物学功能。

肌红蛋白和血红蛋白分子结构,别构效应;7.蛋白质的理化性质:两性电离,胶体性质,蛋白质变性的概念和意义,紫外吸收和呈色反应。

【熟悉】1. 肽、肽键与肽链的概念,多肽链的写法。

生物活性肽的概念;2. 肽单元概念;3. 模序(motif)、锌指结构、分子伴侣的概念;4. 结构域(domain)的特点;5. 蛋白质的分类;6. 蛋白质的沉淀,等电点沉淀,凝胶过滤,超过滤和超速离心;7. 蛋白质分离和纯化技术:盐析、电泳和分子筛的原理。

【了解】1.几种重要的生物活性肽;2.胰岛素一级结构的特点;3.分析血红蛋白的四级结构特点;4.多肽链中氨基酸序列分析的原理;5.蛋白质空间结构预测的原理和意义。

第二章核酸的结构与功能[教学内容]一、核酸的化学组成及一级结构1.元素组成2.基本成分:戊糖、5种主要嘌呤、嘧啶碱的化学结构。

3.基本单位:核苷酸4.几种重要的核苷酸:ATP、GTP;cAMP、cGMP5.核酸分子的一级结构二、DNA的空间结构与功能1.二级结构:双螺旋结构、碱基配对原则2.DNA的超螺旋结构及其在染色质中的组装:超螺旋、核小体3.DNA的功能三、RNA的结构与功能1. 信使RNA的结构与功能2.转运RNA的结构与功能3.核蛋白体RNA的结构与功能4.其它RNA:小核RNA(snRNA)、小胞浆RNA(scRNA)四、核酸的理化性质、变性和复性及其应用1.核酸的一般理化性质:紫外吸收、高分子性质、两性性质2.DNA的变性:增色效应、解链温度3.DNA的复性与分子杂交五、核酸酶[要求]【掌握】1.常见核苷酸的结构、符号和性质。

DNA和RNA的分子组成。

核酸分子中核苷酸的连接方式、键的方向性,核酸的一级结构及其表示法;2.DNA的二级结构的特点,掌握原核生物DNA的超螺旋结构,真核生物染色体的基本单位-核小体的结构。

DNA的生物学功能;3.RNA的种类与功能。

信使RNA和转运RNA的结构特点,tRNA二级结构的特点与功能;4.DNA的变性和复性概念和特点,解链曲线与Tm。

【熟悉】1.核蛋白体RNA的结构与功能;2.核酸分子杂交原理。

【了解】了解核酸酶的分类与功能。

第三章酶[教学内容]一、酶的分子结构与功能1.酶的分子组成:单纯酶和结合酶,全酶,辅酶与辅基2.酶的活性中心:必需基团、酶活性中心二、酶促反应的特点与机制1.酶促反应的特点:高效性、特异性、酶促反应可调节性2.酶促反应的机制三、酶促反应动力学1.底物浓度对反应速度的影响:米-曼氏方程式,酶的最大转换数,米氏常数的意义2.酶浓度对反应速度的影响3.温度对反应速度的影响:最适温度4.pH对反应速度的影响:最适pH5.抑制剂对反应速度的影响(1)不可逆抑制作用(2)可逆性抑制作用:竞争性抑制作用、非竞争性抑制和反竞争性抑制6.激活剂对反应速度的影响7.酶活性测定与酶活性单位:酶活性、酶活性单位四、酶的调节1.酶活性调节:酶原的激活、变构调节、化学修饰调节2、酶含量的调节:底物、产物、药物、激素的影响。

3.同工酶:LDH、CK五、酶的命名与分类1.酶的命名2.酶的分类六、酶与医学的关系1.酶和疾病的关系2.酶在医学上的应用[要求]【掌握】1.酶的概念,酶的化学本质;2.酶的分子组成,单纯酶和全酶;3.酶的活性中心的概念,必需基团的分类及其作用;4.酶促反应的特点:高效性、高特异性和可调节性;5.底物浓度对酶促反应的影响:米-曼氏方程,Km与Vmax值的概念和意义;6.抑制剂对酶促反应的影响:不可逆抑制的作用,可逆性抑制包括竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制的动力学特征及其生理学意义;7.酶原与酶原激活的过程与生理意义;8.变构酶和变构调节的概念、机理和动力学特征。

酶的共价修饰的概念和作用特点;9.同工酶的概念和生理意义。

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