4. 酶
生化第4章学习酶
5、80年代初发现了具有催化功能的RNA——核酶(ribozyme)，这一
V、异构酶：催化 各种异构体之间的互变。
A
B
常见的有消旋和变旋、醛酮异构、顺反异构和变位酶类。
异构酶按照异构化的类型不同，分为 6 个亚类。命名时分别在底 物名称的后面加上异构酶（isomerase）、消旋酶（racemase）、 变位酶（mutase）、表异构酶（epimerase）、顺反异构酶（cistrans-isomerase）等。
几何异构 专一性
相对专一性：可作用于一类或一些结构很相似的底物。
O 酯酶：R—C—O—R′ + H2O
RCOO- +R O′H + H+
CH2OH
α-葡萄糖 苷酶
5 OH
OH
O 1O R +H2O
OH
绝对专一性：只能作用于某一底物。
第一章 酶学通论
1、酶的催化性质 2、酶的化学本质 3、酶的分类命名 4、酶的专一性 5、酶的活力与分离纯化
概述-酶的发现及研究历史
人们对酶的认识起源于生产与生活实践。 夏禹时代，人们掌握了酿酒技术。 公元前12世纪周朝，人们酿酒，制作饴糖和酱。 春秋战国时期已知用麴(曲)治疗消化不良的疾病。
2.1 酶的化学组成
化
①经酸碱水解终产物是aa
学
②能被蛋白酶水解而失活
本
③酶可变性失活
质 是
④酶是两性电解质
4酶类
1）旋光异构专一性
底物具有旋光异构体（D型、L型）时，酶只 能作用于其中的一种
（2）顺反异构专一性（几何异构专一性）
六、酶的分类
根据反应性质分为六大类填、简 1、氧化还原酶类
催化氧化还原反应，涉及H和电子的转移。 如脱氢酶类。
2、转移酶类
催化分子间功能团的转移。如转氨酶、转 甲基酶、己糖激酶、磷酸化酶、谷丙转氨 酶等选。
1913年Michaelic和Menten提出 酶降低活化能的原因是酶参加反应形成了酶 -底物复合物。 中间产物不但容易生成（也就是只要较少的 活化能就可生成）而且容易分解出产物、释 放出原来的酶，这样就把原来能阈较高的一 步反应变成了能阈较低的两步反应。 由于活化能降低，所以活化分子大大增加， 反应速度迅速提高。
（1）活性部位只占酶分子中相当小的部分，通 常1~2%。
如溶菌酶一共129个氨基酸残基，活性部位为2个氨 基酸；胰凝乳蛋白酶241个残基，活性部位只有3个。
（2） 活性部位为三维实体。
活性部位氨基酸残基在一级结构上可能相距甚远，甚 至不在一条肽链上，但在空间结构上相互靠近。 空间结构破坏酶即失活。 活性中心外必需基团为酶活性中心提供三维结构的力。
3．水解酶类
催化水解反应。如蛋白酶、淀粉酶、脂肪 酶、蔗糖酶、磷酸酶等选。
4．裂合酶类
催化非水解地除去底物分子中的基团及其 逆反应的酶。如醛缩酶、 脱氨酶、脱羧酶。
4 酶 (Enzyme)
5）酶的转换数：
酶的转化数(turnover number，即kcat)是 它的最大催化活性的一种量度。 kcat定义为： 当酶被底物饱和时,每分子的酶在单位时间内 催化底物分子转变成产物的数量。转换数也称 为酶的分子活性(molecular activity)。
对于在简单的米-曼氏方程情形下(只有 一种ES复合物),假定反应混合物中的酶浓度 ([ET]或[E0])是已知道, 在饱和的[S]下,
一. 命名原则 1、习惯命名 例如：乙醇脱氢酶 2.、系统命名的原则 ●应标明酶的所有底物及催化的性质，并用︰ 符号把底物分开。例如：乙醇︰NAD+脱氢酶. ●不管催化正反应还是逆反应，一般都用同一 名称。 ●如果所催化的反应包含二种变化，则尽可能 用同一种变化来表示，另一个功能附后。例如： L-谷氨脱氢酶催化的反应是：该酶的系统命名 是 谷氨酸︰NAD+脱氢酶（脱氨）。
该酶的系统命名是 谷氨 酸︰NAD+脱氢酶（脱氨）
二、酶的分类
1、氧化还原酶类: 催化氧化还原反应 A· + B → A + B· 2H 2H
这类酶包括需氧 脱氢酶、氧化酶 和不需氧脱氢酶
2、转移酶类：催化功能基团的转移反应（插 入4-2b）： AB + C ←→A + BC
3、水解酶类:催化水解反应： AB + HOH →AOH + BH （可视为一类特殊的转移酶）
③对于讨论酶的催化效率来说，最有用的参
数应该包含kcat和Km两者。 根据米氏方程的推导
2、pH对酶促反应的影响 酶作用环境的pH可以影响酶蛋白的结构﹑ 酶活性部位的解离状态﹑辅酶的解离以及底物 分子的解离，从而影响酶与底物的结合以及对 底物的催化效力。 一般来说，酶只在一个有限的pH范围内是 活泼的。大多数酶只有在某一特定的pH条件下， 它 的 催 化 活 性 是 最 大 的 。 这 一 pH 称 为 最 适 pH （pH optimum）。
4.酶II'
温度对淀粉酶活性的影响
温度系数Q10： 当反应温度增高10摄氏度， 反应速度与原来反应速度的比值。 对于大多数酶，温度系数为2.
哺乳动物组织中酶的最适温度多在35～40℃之间
Taq DNA聚合酶最适温度为72℃
* 低温的应用
一般的酶在低温下活性降低，但酶本身不 被破坏，其活性可随温度的回升而恢复。 低温保存酶和菌种等生物制品 低温麻醉
a) Km是酶的特征性常数之一；
b) Km可近似表示酶对底物的亲和力；
c) 同一酶对于不同底物有不同的Km值。
Vmax
定义：Vm是酶完全被底物饱和时的反应速度， 与酶浓度成正比。 意义：Vmax=K3 [E] 如果酶的总浓度已知，可从Vmax计算 酶的
转换数(turnover number)，即动力学常数K3。
(二) 不可逆性抑制作用
* 概念
抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需基团相 结合，使酶失活。
* 举例
有机磷化合物 羟基酶
解毒 -- -- -- 解磷定(PAM)
重金属离子及砷化合物 巯基酶
解毒 -- -- -- 二巯基丙醇(BAL)
R
O P
O + X HO E
R
O P
O + O E HX
（三）Ｋm值与Ｖmax值的测定 1. 双倒数作图法(double reciprocal plot)， 又称为 林-贝氏(Lineweaver- Burk)作图法
V= Vmax[S]
Km+[S]
两边同取倒数
Km 1/V= 1/[S] + 1/Vmax Vmax （林－贝氏方程）
直线在纵轴的截距等于1/Vmax，而在横轴 上的截距为1/Km
运动生物化学期末复习资料。
运动生物化学期末复习资料一：名词解释：1、生物氧化：物质在体内氧化生成二氧化碳和水，并释放出能量的过程。
（p31）2、氧化磷酸化：将代谢物脱下的氢，经呼吸链传递，最终生成水，同时伴有ADP磷酸化合成ATP的过程。
(p34)3、呼吸链：线粒体内膜上的一系列递氢、递电子体按一定顺序排列，形成一个连续反应的生物氧化体系结构.(p33)4、酶：是生物细胞所产生的具有催化功能的蛋白质。
（p11）5、血糖：是指血液中的糖。
6、糖酵解：糖在氧气供应不足情况下，经细胞液中一系列酶催化，最后生成乳酸的过程。
（p47）7、糖原合成：由葡萄糖、果糖或半乳糖等单糖在体内合成糖原的过程。
（p55）8、三羧酸循环：在糖有氧氧化的第二阶段中，丙酮酸转化为乙酰辅酶A（COA），进入由一连串反映结构的循环体系，被氧化生成二氧化碳和水，由于反映开始于乙酰辅酶A（COA）与草酰乙酸缩合生成的含有三个羧基的柠檬酸，因此称为三羧酸循环。
（p51）9、脂肪动员：脂肪细胞内储存的脂肪经脂肪酶催化水解释放出脂肪酸，并进入血液循环供给全身各组织摄取利用的过程。
（p75）10、酮体：某些组织脂肪酸氧化并不完全，生成的乙酰CoA有一部分转变成乙酰乙酸、B-羟丁酸、和丙酮，这三种产物统称为酮体。
（p80）11、蛋白质：是指含氮的一类有机化合物，是由氨基酸组成的高分子有机化合物。
（p98）12、必需氨基酸：机体无法自身合成必须由食物途径获得的氨基酸。
（p105）13、超量恢复：运动中消耗的能源物质在运动后一段时间不仅恢复到原来水平，甚至超过原来水平。
或在恢复的一个阶段中，会出现被消耗的物质超过原来的数量的恢复阶段。
（p156）（p157）14、半时反应：运动中代谢的产物，在运动后的恢复期中，数量减少一半所需要的时间。
15、乳酸阈：进行递增强度运动时，血乳酸浓度上升到4moL/L所对应的运动强度。
（p200）16、尿肌酐系数：全日尿肌酐含量（mg）与体重(kg)的比值或全日每公斤体重排出的尿肌酐的毫克数。
酶的名词解释生物化学方程式
酶的名词解释生物化学方程式酶的名词解释和生物化学方程式酶是生物体内一类具有催化作用的蛋白质，能够加速生物化学反应的进行，而不影响反应的平衡点。
酶在维持生命活动中起着至关重要的作用。
本文将介绍酶的定义和功能，并探讨酶催化反应的机制。
一、酶的定义酶是一类具有高度专一性的生物催化剂，它能够在细胞内或体外低于常温下加速化学反应的进行。
酶分子通常由一条或多条多肽链组成，并具有特定的三维结构。
酶与底物结合形成酶底物复合物，通过调整底物分子的构型，降低反应所需的活化能，从而促使反应发生。
酶的活性受到温度、pH值、底物浓度和酶浓度等环境因素的影响。
二、酶的功能酶在生物体内起着非常重要的功能，包括代谢调节、物质转运、信号转导等。
酶可以分解复杂的有机物质，提供生物体所需的能量和营养物质。
例如，消化酶能够分解食物中的大分子物质，使其转化为可供细胞吸收和利用的小分子物质。
另外，酶还能够合成生物体内所需的物质，如DNA聚合酶可以将DNA的单链合成成双链，促使DNA复制。
三、酶催化反应的机制酶催化反应的机制可以通过生物化学方程式来表示。
生物化学方程式是描述酶催化反应过程的化学方程式。
以下以酶催化水解蔗糖为例进行具体说明。
蔗糖 + 水 -> 葡萄糖 + 蔗糖酶在这个反应中，蔗糖酶是酶的名称，将蔗糖分解为葡萄糖和蔗糖酶。
酶与蔗糖结合形成酶底物复合物，随后酶通过特定的活性位点将底物转化为产物，最后酶与产物解离，重新进入催化循环。
酶催化反应的机制分为两个基本步骤：底物结合和催化步骤。
底物结合是指酶与底物之间的识别和结合过程，酶通过与底物之间的氢键、离子键或范德华力进行相互作用，形成酶底物复合物。
催化步骤是指酶促使底物转化为产物的过程，酶通过调整底物分子的构型，降低反应所需的活化能，从而促使反应发生。
四、酶的特点和应用酶具有高效、专一和可逆等特点。
由于酶具有高度专一性，使其在医药、食品、生物工程等领域具有广泛的应用。
例如，酶在医药领域用于制药工艺中的底物转化，如蛋白质重组技术中的酶切剂，可以切割目标蛋白质中的特定位点，得到所需的产物。
酶的特性名词解释
酶的特性名词解释酶（enzyme）是一类生物催化剂，其主要功能是加速化学反应速率并降低其能量活化需求，从而在细胞中实现生物转化。
酶在生物体内广泛存在，包括植物、动物和微生物，在生物学和生物工程领域具有重要的应用价值。
下面将对酶的一些重要特性进行详细解释。
1. 底物特异性（substrate specificity）酶的底物特异性是指酶与底物之间的选择性结合。
不同的酶对特定的底物有高度的选择性，只能与特定的底物发生相互作用。
这种底物特异性是由酶的活性中心及其结构决定的。
例如，淀粉酶只能催化淀粉分子的降解，而不能催化蛋白质或脂类的反应。
2. 酶促反应的速率酶促反应的速率远远高于非酶催化的化学反应速率。
这是由于酶能降低化学反应的能量活化需求。
酶的活性通常用单位时间内产生的产物的数量来衡量，常用单位是摩尔/秒。
酶促反应的速率受到多种因素的影响，包括底物浓度、酶浓度、温度和pH值等。
3. 反应条件的适应性酶对环境条件的适应性较强，可以在相对温和的条件下发挥其催化作用。
酶活性通常在特定的温度和pH范围内最高。
如果温度过高或pH值偏离最适范围，酶的结构会发生破坏，从而导致活性丧失或失活。
这一特性使得酶在生物体内能够稳定地催化众多生物转化反应。
4. 酶的可逆性和不可逆性酶催化的反应可以是可逆的或不可逆的，取决于反应的热力学和动力学条件。
可逆反应是指催化反应的产物可以再次转变为底物，形成平衡状态。
不可逆反应则是指催化反应形成的产物无法再转变为底物。
大部分酶催化反应属于可逆反应，但也有一些催化反应是不可逆的，例如酶在某些情况下能将底物转化为产物，但产物无法再逆向转化为底物。
5. 酶的酶促作用速度酶的酶促作用速度取决于酶底物复合物的形成和解离速度。
酶与底物结合后形成酶底物复合物，这一步骤受到底物浓度和酶与底物的亲和力影响。
酶底物复合物形成后，酶催化底物转化为产物，然后酶与产物解离，重新进入反应循环。
这两个步骤的速度共同决定了酶的酶促作用速度。
生物化学第四章酶
生物化学
授课教师：叶素梅 副教授
第四章 酶
问题1：
你每天吃的东西在体内是怎么消化的？
酶类药物
酶的发现
第一节 酶的概念及作用特点
一、酶（E）及相关概念 • 定义：由活体细胞分泌的, 在体内外具有催化功能的蛋白质 • 酶促反应：酶所催化的化学反应
• 底物：酶所催化的物质
S
• 产物：酶促反应的生成物
心肌炎：LDH1 ↑ 肺梗塞：LDH3 ↑ 肝炎：LDH5 ↑
生理及临床意义
在代谢调节上起着重要的作用； 用于解释发育过程中各阶段特有的代谢特征； 同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断； 同工酶可以作为遗传标志，用于遗传分析研究。
第四节 酶促反应动力学
➢ 概念
研究各种因素对酶促反应速度的影响，并加以定量 的阐述。
磷酸基的受体)
第三节 酶的结构与催化活性 一、酶的分子组成
1.单纯酶
仅由氨基酸构成
2.结合酶
还含有非蛋白质部分
酶蛋白 + 辅助因子
(无催化活性) (无催化活性)
全酶
(有催化活性)
各部分在催化反应中的作用
酶蛋白决定反应的特异性
辅助因子决定反应的种类与性质
组成
无机金属离子
常见： K+、Na+、Mg2+、
相对专一性
作用于一类化合物或一种化学键
脂肪酶 催化脂肪水解 酯类水解
立体异构专一性
一种酶仅作用于立体异构体中的一种
L-乳酸
D-乳酸
乳酸脱氢酶(LDH)
（3）高度不稳定性 • 易受变性因素影响而失活
（4）酶活性的可调性 • 自身不断进行新陈代谢，通过改变酶合成和降解的速度调
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Vit PP（烟酰胺，尼克酰胺）
P
Nicotinamide adenine dinucleotide, NAD 烟酰胺嘌呤二核苷酸 ：苹果酸脱氢酶 Nicotinamide adenine dinucleotide phosphate, NADP 烟酰胺嘌呤二核苷酸磷酸 ：苹果酸酶 作用：参与氧化还原反应，递氢、递电子
pyridoxal,pyridoxamine 维生素 B6（吡哆醛，吡哆胺）
辅酶形式：磷酸吡哆醛，磷酸吡哆胺 举例：所有的 转氨酶 氨基酸脱羧酶： L-谷氨酸脱羧酶 丝氨酸羟甲基转移酶 作用：转氨基作用、脱羧作用
泛酸(pantothenic acid)
辅酶形式: 辅酶A HS~CoA：脂酰辅酶A合成酶 作用: 转酰基作用
活性中心外的必需基团 位于活性中心以外，维持酶活性中心应有 的空间构象和（或）作为调节剂的结合部位所 必需。
活性中心以外 的必需基团
底物
催化基团
结合基团
活性中心
溶菌酶的活性 中心
* 谷氨酸35和天 冬氨酸52是催化 基团； * 色氨酸62和63、 天 冬 氨 酸 101 和 色 氨 酸 108 是 结 合基团；
一、 酶的分子组成
（一）结构组成仅含氨基酸组分的酶称为单纯酶
有些酶其分子结构仅由氨基酸组成，没有辅 助因子。这类酶称为单纯酶（simple enzyme）。 如脲酶、一些蛋白酶、淀粉酶、酯酶和核糖 核酸酶等。
（二）结构组成中既含氨基酸组分又含非氨 基酸组分的酶称为结合酶
结合酶（conjugated enzyme）是除了在其组 成中含有由氨基酸组成的蛋白质部分外，还含有 非蛋白质部分 决定反应的特异性及其催化机制 蛋白质部分：酶蛋白 (apoenzyme) 全酶 (holoenzyme)
辅酶形式: 甲基钴胺 素 5’-脱氧 腺苷钴胺 素 作用: 甲基 载体
二、酶的活性中心是酶分子中执行其 催化功能的部位
必需基团(essential group) 酶分子中氨基酸残
基侧链的化学基团中，
一些与酶活性密切相关 的化学基团。
Ser-OH His-咪唑基 Cys-SH Asp、Glu-COOH
思考与问题
1、什么是酶？酶的化学本质是什么？有哪几种形式？
2、金属酶、金属激活酶与辅酶是包含与被包含的关系吗？
3、酶的特异性大致分为哪些类型？
4、辅酶和辅基有什么不同点和相同点？
5、全酶由哪两部份组成？分别有什么作用？
6、酶的活性中心是什么？有什么作用？ 7、维生素与辅基的关系是什么？ 8、如何理解酶的活性中心与其内外的必须基团？
多功能酶(multifunctional enzyme)或串联 酶(tandem enzyme)：一些多酶体系在进 化过程中由于基因的融合，多种不同催化功 能存在于一条多肽链中，这类酶称为多功能 酶。
绝大多数酶是蛋白质，酶有特殊的催化作 用。 酶是催化剂，与普通化学催化剂有相同之 处，又有独特的催化特点： 高效率 高专一性 三高一调 高度不稳定性 活力可调节
维生素与辅酶
过去的50 年中已经发现13种维生素是人类 所必需的。 这些维生素是体内许多酶的辅酶成分。 因此维生素具有高效的营养。 是维持正常细胞功能所必需的,许多动物不 能合成,必须由食物供给。
维生素与辅酶
维生素种类： 脂溶性： A、D、E、K 水溶性： Vit C Vit B 族 在体内大多数转化为辅酶,有些直接参与 催化 都含有氮原子
生物催化剂
蛋白质：催化体内99%以上的反应 核酸：ribozyme，小于1%
酶学历史
1833年： 麦芽抽提液 Payen 和 Persoz
用酒精沉淀
物质（对热不稳定）
淀粉 单糖
Sumner 获诺贝尔奖
1926年 提纯脲酶
酶的提纯（性质）
酶的功能（结构） 应用、工具酶 分子酶学
酶的概念
目前将生物催化剂分为两类
第一节
酶的分子结构与功能
The Molecular Structure and Function of Enzyme
酶的不同形式
单体酶(monomeric enzyme)：仅具有三级 结构的酶。 寡聚酶(oligomeric enzyme)：由多个相同 或不同亚基以非共价键连接组成的酶。 多酶体系(multienzyme system)：由几种 不同功能的酶彼此聚合形成的多酶复合物。
Vit B1(硫胺素,thiamine)
硫胺素焦磷酸, thiamine pyrophosphate, TPP 作用:转酮基
举例: -酮戊二酸脱氢酶, 丙酮酸脱羧酶
Vit B2 （核黄素,riboflavin）
黄素腺嘌呤二核苷酸，flavin adenine dinucleotide， FAD ：琥珀酸脱氢酶 黄素单核苷酸， flavin mononucleotide , FMN ： NADH脱氢酶 作用：参与氧化还原反应，递氢
金属酶(metalloenzyme) 金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢 失。 金属激活酶(metal-activated enzyme)
金属离子为酶的活性所必需，但与酶的结合
不甚紧密。
金属酶和金属激活酶
金属酶 过氧化氢酶 过氧化物酶 己糖激酶 固氮酶 核糖核苷酸还原酶 羧基肽酶 碳酸酐酶 金属离子 金属激活酶 Fe2+ Fe2+ Mg2+ Mo2+ Mn2+ Zn2+ Zn2+ 丙酮酸激酶 丙酮酸羧化酶 蛋白激酶 精氨酸酶 磷脂酶C 脲酶 柠檬酸合酶 金属离子 K+，Mg2+ Mn2+，Zn2+ Mg2+,Mn2+ Mn2+ Ca2+ Ni2+ K+
蛋白激酶
蛋白激酶A 蛋白激酶C 蛋白激酶G
共有序列
-X-R-(R/K)-X-(S/T)-X-X-(R/K1-3,X0-2)-(S/T)(X0-2,R/K1-3)-X -X-(R/K)2-3-X-(S/T)-X-
Ca2+/钙调素蛋白激酶H -X-R-X-X-(S/T)-X-
立体结构特异性
酶对空间构型所具有的特异性要求称为 空间异构特异性（stereo specificity） 延胡索酸酶仅对延胡索酸(反丁烯二酸)起 催化作用，将其加水生成苹果酸，对顺丁烯 二酸则无作用
第一节 酶的分子结构与功能 一、酶的分子组成 1、结构组成仅含氨基酸组分的酶称为单纯酶 2、结合酶 二、酶的活性中心 第二节 酶促反应的特点与机理 一、酶促反应的特点 1、酶促反应具有极高的效率 2、酶促反应具有高度的特异性 3、酶促反应的可调节性 二、酶促反应的机理 1、酶-底物复合物的形成与诱导契合假说 2、酶促反应的机理
多数酶可对一类化合物或一种化学键起催 化作用，这种对底物分子不太严格的选择性称 为相对特异性（relative specificity）。 脂肪酶不仅水解脂肪，也可水解简单的酯。
胰蛋白酶水解由碱性氨基酸（精氨酸和赖 氨酸）的羧基所形成的肽键。
人体内有多种蛋白激酶，它们均催化底物蛋白质 丝氨酸（或苏氨酸）残基上羟基的磷酸化
生物素biotin
辅基形式: 与酶蛋白赖氨酸残基侧链上的氨基共价结合 举例: 丙酮酸羧化酶 作用: 羧基载体
叶酸(folic acid)
辅酶形式: 四氢叶酸： tetrahydrofolic acid , FH4 ,THFA 举例: TMP合成酶 作用: 一碳单位载体
维生素B12 （钴胺素,coholamine）
1926年，Sumner首次从刀豆中提纯出脲酶结晶。
1982年，Cech首次发现RNA也具有酶的催化活性， 提出核酶(ribozyme)的概念。
1995 年 ， Jack W.Szostak 研 究 室 首 先 报 道 了 具 有 DNA 连 接 酶 活 性 DNA 片 段 ， 称 为 脱 氧 核 酶 (deoxyribozyme)。
谷胱苷肽过氧化物酶 Se
细胞色素氧化酶为辅酶（coenzyme）
其主要作用是参与催化过程，在反应中传递电子、 原子或一些化学基团 辅酶的种类并不多，且分子结构中常含有维 生素或维生素类物质。
金属离子的作用 稳定酶的构象； 参与催化反应，传递电子； 在酶与底物间起桥梁作用； 中和阴离子，降低反应中的静电斥力等。 小分子有机化合物的作用 在反应中起运载体的作用，传递电子、 质子或其它基团。
活化能：底物分子从初态转变到活化态所需的能量。
能 量 非催化反应活化能
一般催化剂催 化反应的活化能 酶促反应 活化能
底物 反应总能量改变 产物 反 应 过 程
酶促反应活化能的改变
根据酶对其底物结构选择的严格程度不同， 酶的特异性可大致分为以下3种类型：
绝对特异性(absolute specificity)：只能作用 于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生 成一种特定结构的产物 。 相对特异性(relative specificity)：作用于一类 化合物或一种化学键。
酶 、 核酶（脱氧核酶）
酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物 具有高效催化作用的蛋白质。
酶学研究简史
公元前两千多年，我国已有酿酒记载。
一百余年前，Pasteur认为发酵是酵母细胞生命活动的 结果。
1877年，Kuhne首次提出Enzyme一词。
1897年，Buchner兄弟用不含细胞的酵母提取液，实 现了发酵。
* A~F 为 底 物 多 糖链的糖基，位 于酶的活性中心 形成的裂隙中。
第二节 酶促反应的特点与机理
The Characteristic and Mechanism of EnzymeCatalyzed Reaction