南开大学《现代生物化学》(第二版)重点与课后答案
生物化学知识点(含名词解释,简答题,计算题答案)
一、名词解释1、糖苷键：糖基和配基之间的连键。
2、必须脂肪酸：是指人体维持机体正常代谢不可或缺儿自身又不能合成，或合成速度慢无法满足机体需要，必须通过食物供给的脂肪酸，如亚油酸。
3、必需氨基酸：指人（或其他脊椎动物）自己不能合成，需要从食物中获取的氨基酸，包括甲硫氨酸（Met）、色氨酸（Trp）、赖氨酸（Luy）、缬氨酸（Val）、异亮氨酸（Ile）、亮氨酸（Leu）、苯丙氨酸（Phe）、苏氨酸（Thr)。
4、氨基酸的等电点：当氨基酸在某一特定PH值时，氨基酸所带正、负电荷相等，即静电荷为零，在电场中不定向移动，此时的PH值称为氨基酸的等电点。
5、蛋白质的等电点：当溶液在某一特定PH值环境中，蛋白质所带的正负电荷恰好相等，即总净电荷为零，在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动，此时溶液的PH值称为蛋白质的等电点。
6、蛋白质的变性：蛋白质在某些物理或化学因素的作用下，其空间结构受到破坏，从而改变其理化性质，并丢失其生物活性的现象。
7、DNA的变性：在一定条件下，核酸双螺旋区氢键断裂，空间结构破坏，形成单链无规则线团状态，但不涉及共价键的断裂，即空间结构破坏而相对分子质量不变的过程。
8、DNA的复性：在适当条件下，变性的DNA分开的两条互补链重新进由氢键连接形成双螺旋结构的过程。
9、酶原的激活：酶原必须在特定条件下，经由适当物质的作用，被打断一个或几个特殊肽键，而使酶的构象发生一定变化才具有活性，这种使无活性的酶原转变成有活性的酶的过程。
10、生物氧化：糖类、脂肪、蛋白质等有机物质在细胞中进行氧化分解生成二氧化碳和水并释放出能量的过程。
11、电子传递链：在生物氧化过程中，从代谢产物上脱下的氢经过一系列的按一定顺序排列的氢传递体和电子传递体的传递，最后传递给氧气并生成水。
这种氢和电子的传递体系称为电子传递链，又称为氧化呼吸链。
12、高能化合物：是在生化反应中释放的能量等于或大于水解ATP成ADP所释放的能量的某些化合物。
现代生化技术思考题答案（仅供参考）
现代生化技术思考题答案（仅供参考）《现代生化技术》课程思考题绪论1、简述生化技术的定义和主要内容。
生化技术：是生物化学及其相关学科应用的各种技术。
主要是指生物体内物质及代谢产物，特别是生物大分子的分离、制备、检测及改造技术。
它是一门理论与实践（验）相结合的专业技术基础课。
主要内容包括：生物大分子的分离、纯化及制备；生物体内物质及代谢产物定量和定性检测；以及生物改造技术（肽、DNA合成等）。
第一章提取与沉淀分离技术◆溶涨现象：细胞膜为天然的半透膜，在低渗溶液如低浓度的稀盐溶液中，由于存在渗透压差，溶剂分子大量进入细胞，引起细胞膜发生胀破的现象称溶胀。
例如红血球置清水中会迅速溶胀破裂并释放出血红素。
◆自溶现象：细胞结构在本身所具有的各种水解酶如蛋白酶和酯酶等作用下，发生溶解的现象称自溶。
◆抽提：抽提通常是指用适当的溶剂和方法从原材料中把有效成分分离出来的过程。
◆盐析：一般在低盐浓度的情况下，蛋白质的溶解度随盐浓度的升高而增加，这种现象称为盐溶；而当盐浓度升高到一定程度后，蛋白质的溶解度又随着盐浓度的升高而降低，结果使蛋白质沉淀析出，这种现象称为盐析作用。
在同一浓度的盐溶液中，不同蛋白质的溶解度不同，借此可达到彼此分离的目的。
◆等电沉淀：利用蛋白质在等电点时溶解度最低以及不同的蛋白质具有不同等电点一这特性，对蛋白质进行分离纯化的方法称为等电点沉淀法。
◆有机溶剂沉淀：利用不同蛋白质在不同浓度的有机溶剂中的溶解度不同而使蛋白质分离的方法，称为有机溶剂沉淀法。
1、细胞破碎方法可分为哪些类型？简述细胞破碎的意义。
◆酶学破碎法：外加酶制剂、自溶法。
◆机械破碎法：高速捣碎法、高速均浆法、高速磨珠法◆物理破碎法：温差法、压差法、超声波◆化学破碎法：有机溶剂法、表面活性剂（SDS 等）、金属螯合剂（Mg2+、Ca2+、EDTA）、化学变性剂。
破碎细胞，是为了方便提取其中的各种物质，分析细胞的结构，遗传物质的研究，对人类的发展具有重要的意义。
南开生化各章习题与答案
第一章蛋白质化学1．何谓蛋白质的等电点？其大小和什么有关系？2．经氨基酸分析测知1mg某蛋白中含有45ug的亮氨酸（MW131．2），23.2ug的酪氨酸(MW204.2)，问该蛋白质的最低分子量是多少？3．一四肽与FDNB反应后，用6mol/L盐酸水解得DNP－Val．及三种其他氨基酸。
当这种四肽用胰蛋白酶水解，可得到两个二肽，其中一个肽可发生坂口反应，另一个肽用LiBH4还原后再进行水解，水解液中发现有氨基乙醇和一种与茚三酮反应生成棕褐色产物的氨基酸，试问在原来的四肽中可能存在哪几种氨基酸，它们的排列顺序如何？4．一大肠杆菌细胞中含 10个蛋白质分子，每个蛋白质分子的平均分子量为40 000，假定所有的分子都处于a螺旋构象。
计算其所含的多肽链长度？5．某蛋白质分子中有一40个氨基酸残基组成的肽段，折叠形成了由2条肽段组成的反平行?折叠结构，并含有一?转角结构，后者由4个氨基酸残基组成。
问此结构花式的长度约是多少？6．某一蛋白样品在聚丙烯酸胺凝胶电泳（PAGE）上呈现一条分离带，用十二烷基硫酸钠(SDS)和硫基乙醇处理后再进行SDS－PAGE电泳时得到等浓度的两条分离带，问该蛋白质样品是否纯？7．“一Gly－Pro－Lys－Gly－Pro－Pro－Gly－Ala－Ser－Gly－Lys－Asn一”是新合成的胶原蛋白多肽链的一部分结构，问：1）哪个脯氨酸残基可被羟化为4一羟基脯氨酸？2）哪个脯氨酸残基可被羟化为3一羟基脯氨酸？3）哪个赖氨酸残基可被羟化？4）哪个氨基酸残基可与糖残基连接？8．一五肽用胰蛋白酶水解得到两个肽段和一个游离的氨基酸，其中一个肽段在280nm有吸收，且 Panly反应、坂口反应都呈阳性；另一肽段用汉化氰处理释放出一个可与茚三酮反应产生棕褐色产物的氨基酸，此肽的氨基酸排列顺序如何？9．研究发现，多聚一L－Lys在pH7.0呈随机螺旋结构，但在pH10为a螺旋构象，为什么？预测多聚一L－Glu在什么pH条件下为随机螺旋，在什么pH下为a螺旋构象？为什么？10．Tropomyosin是由两条a螺旋肽链相互缠绕构成的超螺旋结构。
南开大学生物化学重点及《现代生物化学》第二版课后答案
第一章蛋白质化学（17学时）【目的要求】⒈ 掌握蛋白质的概念和化学组成；蛋白质的基本结构单位——氨基酸的分类及结构；蛋白质各级分子结构的内容和特点。
2．熟悉氨基酸、蛋白质的理化性质及分离鉴定方法。
3．了解蛋白质的分子结构与功能的关系及蛋白质一级结构的测定。
【教学内容】第一节蛋白质通论一、蛋白质是生命的物质基础二、蛋白质的分类：形状；功能；组成；溶解度三、蛋白质的元素组成第二节蛋白质的基本结构单位——氨基酸一、氨基酸的基本结构特征二、氨基酸的分类及结构三、蛋白质中不常见的氨基酸四、非蛋白质氨基酸五、氨基酸的理化性质1．一般物理学性质2．氨基酸的化学性质：酸碱性质，等电点六、氨基酸的化学反应1．茚三酮反应2．亚硝酸反应3． 2．4—二硝基氟苯反应（FDNB）4．甲醛反应5．二甲基氨基萘磺酰氯反应（DNS-Cl）6．与酰化剂的反应7．α-羧基的成酯反应8．侧链基团参加的反应七、氨基酸的分离和分析鉴定1．蛋白质的水解2．氨基酸的分离鉴定：离子交换柱层析，纸层析，薄层层析第三节蛋白质的结构一、蛋白质的一级结构1．肽键和肽链2．二硫键3．蛋白质的一级结构测定——片段重叠法二、蛋白质的二级结构1．酰胺平面和蛋白质的构象：肽平面，双面角，构象，构型2．维持蛋白质构象的作用力：氢键，离子键，范德华力，疏水作用，配位键，二硫键3．蛋白质二级结构的主要类型：α-螺旋，β-折叠，β-拐角，无规卷曲三、蛋白质的超二级结构和结构域1．超二级结构2．结构域四、纤维状蛋白质结构1．角蛋白：α-角蛋白，β-角蛋白2．胶原蛋白五、蛋白质的三级结构三级结构的特点：（1）（2）（3）（4）六、蛋白质的四级结构四级结构的特征：（1）（2）（3）（4）（5）第四节蛋白质的结构与功能一、蛋白质一级结构与空间结构的关系二、一级结构与功能的关系1．一级结构的微小差别可导致生理功能的重大不同（镰刀型细胞贫血症）2．同功能蛋白质中氨基酸顺序的种属差异与生物进化三、蛋白质的空间结构与功能1．蛋白质的变性与复性2．胰岛素的结构与功能3．血红蛋白与肌红蛋白的结构与功能4．免役球蛋白的结构与功能第五节蛋白质的理化性质一、蛋白质的胶体性质二、蛋白质的两性性质和等电点三、蛋白质的沉淀作用1．可逆沉淀作用：盐析与盐溶2．不可逆沉淀作用四、蛋白质的紫外吸收性质五、蛋白质的沉降作用第六节蛋白质的分离纯化与鉴定一、蛋白质分离纯化的基本原则二、细胞粉碎及蛋白质的抽提三、蛋白质分离纯化的主要方法1．离子交换柱层析法2．凝胶过滤法（分子筛）3．亲和层析法4．疏水层析法5．蛋白质沉淀法：等电点沉淀，盐析法，有机溶剂沉淀法四、蛋白质分子量的测定1．凝胶过滤2． SDS-PAGE五、蛋白质的纯度鉴定1．电泳2．等电聚焦：纯度，等电点六、蛋白质含量测定1．紫外吸收法2．染料结合法（Bradford）[返回索引]第二章核苷酸与核酸（13学时）【目的要求】1. 掌握核酸的化学组成; DNA的分子结构及生物学意义; RNA的种类及结构。
大学生物化学习题及问题详解-完整版
生物化学习题及答案一、名词解释1、氨基酸的等电点：当调节氨基酸溶液的pH值，使氨基酸分子上的-NH3+基和-COO-基的解离度完全相等时，即氨基酸所带净电荷为零，在电场中既不向阴极移动也不向阳极移动，此时氨基酸溶液的pH值称为该氨基酸的等电点2、蛋白质的二级结构：蛋白质的二级结构主要是指蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕方式。
包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和自由回转等结构。
3、蛋白质的变性作用：天然蛋白质因受物理的或化学的因素影响，其分子内部原有的高度规律性结构发生变化，致使蛋白质的理化性质和生物学性质都有所改变，但并不导致蛋白质一级结构的破坏，这种现象称变性作用4、蛋白质的别构作用：蛋白质分子在实现其功能的过程中，其构象发生改变，并引起性质和功能的改变。
这种现象称为蛋白质的别构现象。
5、盐析：加入大量盐使蛋白质沉淀析出的现象，称盐析。
6、核酸的变性：核酸变性指双螺旋区氢键断裂，空间结构破坏，形成单链无规线团状态的过程。
变性只涉及次级键的变化。
7、增色效应：核酸变性后，260nm处紫外吸收值明显增加的现象，称增色效应。
8、减色效应：核酸复性后，260nm处紫外吸收值明显减少的现象，称减色效应。
9、解链温度：核酸变性时，紫外吸收的增加量达最大增量一半时的温度值称熔解温度（Tm）。
10、分子杂交：在退火条件下，不同来源的DNA互补区形成双链，或DNA单链和RNA链的互补区形成DNA-RNA杂合双链的过程称分子杂交。
11、酶的活性部位：活性部位(或称活性中心)是指酶分子中直接和底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位。
12、寡聚酶：由几个或多个亚基组成的酶称为寡聚酶。
13、酶的最适pH：酶表现最大活力时的pH称为酶的最适pH。
14、同工酶：具有不同分子形式但却催化相同的化学反应的一组酶称为同工酶。
15、必需基团：酶分子有些基团若经化学修饰(如氧化、还原，酶化、烷化等)使其改变，则酶的活性丧失，这些基团即称为必需基团。
新版南开大学生物与医药专硕考研经验考研参考书考研真题
经过一年的努力奋斗终于如愿以偿考到自己期望的学校，在这一年的时间内，我秉持着天将降大任于斯人也必先苦其心志劳其筋骨饿其体肤空乏其身的信念终于熬过了这段难熬却充满期待和自我怀疑的岁月。
可谓是痛并快乐着。
在这期间，我不止一次地怀疑自己有没有可能成功上岸，这样的想法，充斥在我的头脑中太多次，明知不可想这么多，但在休息时，思想放空的时候就会凭空冒出来，难以抵挡。
这对自己的心绪实在是太大的干扰，所以在此想跟大家讲，调整好心态，无论成功与否，付出自己全部的努力，到最后，总不会有那种没有努力过而与成功失之交臂的遗憾。
总之就是，付出过，就不会后悔。
在此，我终于可以将我这一年来的所有欣喜，汗水，期待，惶惑，不安全部写出来，一来是对这一重要的人生转折做一个回顾和告别，再有就是，希望我的这些经验，可以给大家以借鉴的作用。
无论是心态方面，考研选择方面，还是备考复习方面。
都希望可以跟大家做一个深入交流，否则这一年来的各种辛酸苦辣真是难吐难吞。
由于心情略微激动了些，所以开篇部分可能略显鸡汤，不过，认真负责的告诉大家，下面的内容将是满满的干货。
只是由于篇幅过长还望大家可以充满耐心的把它看完。
文章结尾会附赠我的学习资料供各位下载使用。
南开大学生物与医药专硕的初试科目为：(101)思想政治理论(204)英语二(338)生物化学和(854)普通生物学综合参考书目为：1.《现代生物化学》黄熙泰、于自然、李翠凤主编化学工业出版社2005年第二版2.《基础生命科学》（第2版）吴庆余主编高等教育出版社2006年4月3.《生命科学导论》（第2版）张惟杰主编高等教育出版社2008年1月关于英语复习的一些小方法英语就是平时一定要做真题，把真题阅读里面不会的单词查出来，总结到笔记上，背诵单词，在考试之前，可以不用大块的时间，但一定要每天都看最起码2小时英语，把英语当做日常的任务，真题一定要做，而且单词要背熟，我在考试之前背了3遍的考研单词，作文可以背诵一些好词好句，在考场灵活运用。
南开大学《生物化学》在线作业02
《生物化学》在线作业
米氏常数Km可以用来度量：
A:酶和底物亲和力大小
B:酶促反应速度大小
C:酶被底物饱和程度
D:酶的稳定性
参考选项：A
S-腺苷甲硫氨酸是甲基的直接供体，它可将甲基转移给下列哪种物质？A:乙酸
B:同型半胱氨酸
C:去甲肾上腺素
D:肾上腺素
参考选项：C
下列哪一项不是胆固醇和酮体合成的共同点？
A:胆固醇和酮体的合成都是在肝细胞中进行。
B:胆固醇和酮体合成的前体都是乙酰辅酶A 。
C:HMG-CoA是胆固醇和酮体合成的共同中间体。
D:胆固醇和酮体合成的场所都是细胞质。
参考选项：D
合成1分子尿素需消耗几个高能磷酸键？
A:1个
B:2个
C:3个
D:4个
参考选项：D
下列哪种氨基酸直接脱氨后生成α-酮酸？
A:Leu
B:Thr
C:Pro
D:Ala
参考选项：D
下列哪种蛋白可通过提高盐浓度获得？
A:膜内在蛋白
B:膜外周蛋白
C:糖蛋白
D:脂蛋白
参考选项：B
1。
现代分子生物学（第二版）课后答案第三章生物信息的传递（上）
现代分子生物学（第二版）课后答案第三章生物信息的传递（上）现代分子生物学三章生物信息的传递(上)第三章生物信息的传递（上）---从DNA 到RNA 1，什么是编码链？什么是模版链？答：与mRNA 序列相同的那条DNA 链称为编码链（或有意义链）；另一条根据碱基互补原则指导 mRNA 合成 DNA 链称为模版链（或反义链）。
2，简述 RNA 转录的概念及其基本过程。
答：RNA 转录：以 DNA 中的一条单链为模板，游离碱基为原料，在 DNA 依赖的 RNA 聚合酶催化下合成RNA 链的过程。
基本过程：模版识别—转录开始—转录延伸—转录终止。
3，大肠杆菌的 RNA 聚合酶有哪些组成成分？各个亚基的作用如何？答：大肠杆菌的RNA 聚合酶由2 个α亚基、一个β亚基、一个β’亚基和一个ω亚基组成的核心酶，加上一个σ亚基后则成为聚合酶全酶。
α亚基肯能与核心酶的组装及启动子的识别有关，并参与RNA 聚合酶和部分调节因子的相互作用；β亚基和β’亚基组成了聚合酶的催化中心，β亚基能与模版DNA、新生RNA 链及核苷酸底物相结合。
4，什么是封闭复合物、开放复合物以及三元复合物？答：模版的识别阶段，聚合酶与启动子可逆性结合形成封闭性复合物；封闭性复合物形成后，此时，DNA 链仍然处于双链状态，伴随着DNA 构象的重大变化，封闭性复合物转化为开放复合物；开放复合物与最初的两个 NTP 相结合并在这两个核苷酸之间形成磷酸二脂键后即转变成包括 RNA 聚合酶、DNA 和新生 RNA 的三元复合物。
5，简述σ因子的作用。
答：1，σ因子的作用是负责模版链的选择和转录的起始，它是酶的别构效应物，使酶专一性识别模版上的启动子；2，σ因子可以极大的提高 RNA 聚合酶对启动子区 DNA 序列的亲和力；3，σ因子还能使 RNA 聚合酶与模版 DNA 上非特异性位点结合常数降低。
6，什么是Pribnow box？它的保守序列是什么？答：pribnow box 是原核生物中中央大约位于转录起始位点上游 10bp 处的 TATA 区，所以又称作-10 区。
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第一章蛋白质化学（17学时）【目的要求】⒈ 掌握蛋白质的概念和化学组成；蛋白质的基本结构单位——氨基酸的分类及结构；蛋白质各级分子结构的内容和特点。
2．熟悉氨基酸、蛋白质的理化性质及分离鉴定方法。
3．了解蛋白质的分子结构与功能的关系及蛋白质一级结构的测定。
【教学内容】第一节蛋白质通论一、蛋白质是生命的物质基础二、蛋白质的分类：形状；功能；组成；溶解度三、蛋白质的元素组成第二节蛋白质的基本结构单位——氨基酸一、氨基酸的基本结构特征二、氨基酸的分类及结构三、蛋白质中不常见的氨基酸四、非蛋白质氨基酸五、氨基酸的理化性质1．一般物理学性质2．氨基酸的化学性质：酸碱性质，等电点六、氨基酸的化学反应1．茚三酮反应2．亚硝酸反应3． 2．4—二硝基氟苯反应（FDNB）4．甲醛反应5．二甲基氨基萘磺酰氯反应（DNS-Cl）6．与酰化剂的反应7．α-羧基的成酯反应8．侧链基团参加的反应七、氨基酸的分离和分析鉴定1．蛋白质的水解2．氨基酸的分离鉴定：离子交换柱层析，纸层析，薄层层析第三节蛋白质的结构一、蛋白质的一级结构1．肽键和肽链2．二硫键3．蛋白质的一级结构测定——片段重叠法二、蛋白质的二级结构1．酰胺平面和蛋白质的构象：肽平面，双面角，构象，构型2．维持蛋白质构象的作用力：氢键，离子键，范德华力，疏水作用，配位键，二硫键3．蛋白质二级结构的主要类型：α-螺旋，β-折叠，β-拐角，无规卷曲三、蛋白质的超二级结构和结构域1．超二级结构2．结构域四、纤维状蛋白质结构1．角蛋白：α-角蛋白，β-角蛋白2．胶原蛋白五、蛋白质的三级结构三级结构的特点：（1）（2）（3）（4）六、蛋白质的四级结构四级结构的特征：（1）（2）（3）（4）（5）第四节蛋白质的结构与功能一、蛋白质一级结构与空间结构的关系二、一级结构与功能的关系1．一级结构的微小差别可导致生理功能的重大不同（镰刀型细胞贫血症）2．同功能蛋白质中氨基酸顺序的种属差异与生物进化三、蛋白质的空间结构与功能1．蛋白质的变性与复性2．胰岛素的结构与功能3．血红蛋白与肌红蛋白的结构与功能4．免役球蛋白的结构与功能第五节蛋白质的理化性质一、蛋白质的胶体性质二、蛋白质的两性性质和等电点三、蛋白质的沉淀作用1．可逆沉淀作用：盐析与盐溶2．不可逆沉淀作用四、蛋白质的紫外吸收性质五、蛋白质的沉降作用第六节蛋白质的分离纯化与鉴定一、蛋白质分离纯化的基本原则二、细胞粉碎及蛋白质的抽提三、蛋白质分离纯化的主要方法1．离子交换柱层析法2．凝胶过滤法（分子筛）3．亲和层析法4．疏水层析法5．蛋白质沉淀法：等电点沉淀，盐析法，有机溶剂沉淀法四、蛋白质分子量的测定1．凝胶过滤2． SDS-PAGE五、蛋白质的纯度鉴定1．电泳2．等电聚焦：纯度，等电点六、蛋白质含量测定1．紫外吸收法2．染料结合法（Bradford）[返回索引]第二章核苷酸与核酸（13学时）【目的要求】1. 掌握核酸的化学组成; DNA的分子结构及生物学意义; RNA的种类及结构。
2. 熟悉核酸的理化性质; 核酸的变性、复性和杂交。
3.了解核酸酶和DNA限制性内切酶的作用; DNA的一级构测定及核酸的分离纯化和鉴定方法。
【教学内容】第一节碱基、核苷和核苷酸一．碱基、核苷和核苷酸的结构与种类1．碱基的结构与种类：嘌呤碱、嘧啶碱和一些稀有碱基2．核糖的结构和种类3．核苷的结构和主要核苷4．核苷酸的结构二．核苷酸的生物学功能1．构成DNA和RNA2．细胞中的携能核苷酸：ATP 和ADP3．细胞通讯的媒介（第二信使）：cAMP、cGMP4．核苷酸是多种辅酶的组成成分第二节磷酸二酯键与多核苷酸一．核苷酸磷酸团的转移二．多核苷酸的合成三．多核苷酸链的简单表示第三节碱基的性质一．核苷酸的紫外光吸收性质二．氢键的形成第四节DNA的结构一．DNA储存遗传信息的证实1．有毒肺炎双球菌转化实验2．T2噬菌体标记实验二．各物种 DNA有着独特的碱基组成（Chargaff等的研究结果）三．Watson－Crick DNA双螺旋结构特点四．DNA的二级结构1．A、B、Z模型2．三种结构形成的原因3．三种二级结构特点的比较4．特殊的二级结构：回文结构、H一DNA五．DNA的三级结构（超螺旋结构）第五节RNA的种类和结构一，RNA的种类1．核糖体 RNA（rRNAs）2．信息 RNA（mRNAs）3．转移RNA（tRNAs）二．RNA的结构1．mRNA的结构：一级结构、高级结构2．tRNA的结构3．rRNA的结构第六节核酸的变性、复性和杂交一．DNA的变性和复性：1．DNA的变性2．DNA的复性3．DNA的淬火与退火4．DNA的复性动力学二．DNA的熔解温度（影响因素）三．核酸的杂交：Southern blot原理和方法四．DNA聚合酶链反应（PCR）原理和一般方法第七节核酸的理化性质及化学反应一．核酸的紫外光吸收：克分子磷消光系数二．嵌合剂的作用（溴化乙啶、丫叮橙、放线菌素D）三．脱氨基作用和脱氧核苷酸的水解四．紫外线和一些化学因子对DNA的损伤五．DNA的酶法甲基化第八节核酸酶和DNA限制性内切酶一．核酸酶的分类和特异性二．限制性内切酶三．限制性内切酶图谱第九节DNA的一级构测定和化学合成一．DNA顺序的测定（双脱氧末端终止法）二．DNA的化学合成（亚磷酸三酯法）第十节基因和基因组（简单）一．基因与基因组的概念二．天然DNA分子的大小与顺序特征1．病毒DNA分子2．细菌染色体DNA3．细菌质粒DNA4．真核细胞染色体DNA三．DNA超螺旋结构l．DNA超螺旋的基本概念：正、负超螺旋，连系数（L），比连系差（σ），螺旋数（T），超螺旋数（W）2．DNA拓扑异构酶：I型，II型四．人类染色体的包装过程：第十一节核酸的分离纯化和鉴定（简单）一．核酸的分离二．核酸的测定三．核酸的超速离心四．核酸的凝胶电泳[返回索引]第三章酶(12学时)【目的要求】1. 掌握酶的化学本质、组成、酶反应特点、酶活力的概念和影响酶活力的因素；2. 熟悉酶促反应动力学；3. 了解酶的命名、分类、酶活性的调节、酶的分离纯化和活力测定。
【教学内容】第一节酶的一般概念一．酶是生物催化剂二．酶催化的特征1．催化效率高2．酶易失活3．在体内，酶活性受调节控制4．酶的催化作用具有高度专一性：底物专一性，立体异构专一性等5．酶专一性的几种假说：锁钥学说，诱导契合学说，三点附着学说三．酶的组成和分类1．简单酶类2．结合酶类：辅酶、辅基、金属离子第二节酶的分类和命名一．酶的命名1．习惯命名法2．国际系统命名法二．酶的国际系统分类法1．分类原则2．六大类酶催化的反应及特征第三节酶催化作用的分子基础一．酶分子的结构特征1．酶活性中心的概念2．酶活性中心的特点：（1）(2)（3）（4）（5）（6）3．必需基团4．酶活性中心存在的证明方法：切除法、X一射线衍射法、化学修饰法二．酶原的激活1．酶原激活的概念2．几种酶原的激活：胰白酶原的激活，胰凝乳蛋白酶原的激活等3．酶原激活作用的意义三．酶高效催化的机制1．底物与酶的靠近与定向2．底物的变形与诱导契合3．酸碱催化4．共价催化5．活性部位微环境的影响6．中间产物学说四．溶菌酶的结构及催化机制五．胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、弹性蛋白酶的催化三组合第四节酶促反应动力学一．酶浓度的影响二．底物浓度对反应速度的影响1．米氏方程及推导2．米氏常数的意义3．米氏常数的求法三．温度对酶促反应的影响四．pH对酶促反应的影响五．激活剂的影响1．金属离子2．无机离子3．小分子有机物4．生物大分子的相互作用六．抑制剂的影响1．不可逆抑制作用2．可逆抑制作用：竞争性、非竞争性、反竞争性抑制七．双底物酶促反应机制1．顺序机制：有序顺序机制、随机顺序机制2．乒乓机制第五节酶活性的调节和重要调节酶一．别构调节和别构酶1．别构调节的基本概念2．别构调节的动力学曲线3．蛋白激酶A的别构调节4．ATCase的别构调节5．别构调节的机理：序变模型和齐变模型二．酶的共价调节1．什么是酶的共价调节2．共价调节的类型3．蛋白质的磷酸化和脱磷酸化：糖原磷酸化酶的调节三．同工酶1．乳酸脱氨酶2．肌酸激酶四．核酶五．抗体酶第六节酶的分离纯化和活力测定一．酶分离纯化的一般原则二．酶活力与测定三．回收率与纯化倍数的计算：举例[返回索引] 第四章维生素与辅酶(4学时)【目的要求】⒈掌握维生素的概念、特点，B族维生素及其在体内的活性形式(辅酶形式)和维生素A、D、C的生理功能。
⒉了解每种维生素的化学本质、在代谢和生理上的作用。
【教学内容】第一节维生素的概念和分类一．什么是维生素二．维生素的发现三．维生素的分类四．维生素的功能及分布第二节脂溶性维生素一．维生素A二．维生素D三．维生素K四．维生素E第三节水溶性维生素一．维生素C二．硫辛酸三．维生素B1与焦磷酸硫胺素四．维生素 B2与 FMN、FAD五．维生素B3与辅酶A 六．维生素B5与NAD、NADP 七．维生素B6与磷酸吡哆醛八．维生素 B7生物素九．维生素B9与四氢叶酸十．维生素B12钻氨素[返回索引] 第五章激素化学(7学时)【目的要求】1. 掌握激素的概念与分类; 激素作用原理2. 熟悉激素的分泌及几种重要激素结构和生理功能3. 了解主要动、植物激素【教学内容】第一节激素的概念与分类一．激素的一般概念二．激素的分类1．含氮类激素2．类固醇激素3. 脂肪酸衍生类激素三．激素作用的特征第二节激素的分泌及几种重要激素结构和生理功能一．激素的分泌二．部分激素的结构和生理功能1．甲状腺激素2．肾上腺素3．前列腺素4．类固醇激素：肾上腺皮质激素、性激素5．蛋白质多肽类激素：胰岛素、胰高血糖素，促甲状腺激素材激素三．激素分泌的调节1．上级分泌腺对下级分泌腺的调节2．反馈调节第三节激素作用原理（细胞信号转导）一．受体及其特征1．什么是受体2．受体的特征3．受体的类型：细胞膜受体、胞内（核内）受体二．质膜受体激素的信息传递（第二信使学说）l．以cAMP为第二信使的信息传递2．以 IP3, DAG，和Ca为第一信使的信息传递3．以cGMP和NO为第二信使的信息传递4．酪氨酸激酶受体激素的调节三．胞内受体激素的信息传递：甲状腺素、类固醇激素第四节昆虫激素一．脑激素二．保幼激素三．脱皮激素第五节植物激素一．植物生长素二．赤霉素三．细胞分裂素四．脱落酸五．乙烯[返回索引] 第六章新陈代谢引论（1学时）【目的要求】1. 掌握新陈代谢的一般概念包括：什么是新陈代谢、代谢途径的特点及限速反应、限速酶等；要求同学掌握新陈代谢调节的几种方式、特点及意义。
2. 掌握研究新陈代谢的基本方法和原理。
如同位素示踪法和酶抑制剂与拮抗剂应用的原理、方法和应注意的问题。