生化复习资料
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5.核酸： 以核苷酸为基本机构单位，按照一定的顺序，以3′，5′-磷酸二酯键连接并通过折叠，卷曲形成有特定生物功能的线形或环形多聚核苷酸。
6.基因组： 某生物体所含全部遗传物质的总和。
第三章
1.核酶： 具有催化活性的RNA。
8.反转录作用： 以RNA为模板在逆转录酶的催化下合成与其碱基互补的DNA的过程。
9.RNA的复制：以RNA为模板在RNA复制酶的催化作用下，合成与模板链互补的RNA的过程。
10.引物酶： DNA复制时需要找到复制点的物质。
第九章
1.翻译：以mRNA为模板合成蛋白质的过程。
2.密码子： 由mRNA上三个相邻的核苷酸组成的一个密码子，代表某种氨基酸或肽链合成的起至或终止信号。
1.真核生物基因组特点
以染色体存在 , 重复序列多 2.原核生物基因组特点:重复序列少，多位编码区,,多为操纵子形式组织,有重叠基因存在
简答
蛋白质二级结构的主要内容？
1.a-螺旋结构（螺旋体模型及螺旋体中的作用力）2.b-折叠结构（折叠结构内作用力及平行性结构及反平行性结构）3.b—转角结构（转角之间的作用力）4.自由回旋（无规则松散肽键结构）
1.氢键，对于稳定的DNA的双螺旋结构，以及RNA中局部的双螺旋和三级结构都有重要作用。3.碱基堆积力，是稳定核算空间结构的主要因素3.环境中的正离子，可以中和核酸分子中磷酸碱基团所携带的负电荷，消除静电斥力。
核酸的变性及其影响因素？
核酸双螺旋区氢键断裂，空间结构破坏，形成单链无规则线团状态的过程，称为核酸的变性，影响因素：温度、G-C对含量，PH、离子强度、变性剂等
生物化学复习资料
生物化学复习资料1。
氨基酸的结构特点：在20种标准氨基酸中只有脯氨酸为亚基氨酸，其他氨基酸都是α-氨基酸，除了甘氨酸之外,其他氨基酸的α—碳原子都结合了4个不同的原子或基团（羧基、氨基、R基和一个氢原子)。
所以α—碳原子是一个手性碳原子，氨基酸是手性分子，有L—氨基酸与D—氨基酸之分，标准氨基酸均为L—氨基酸。
2。
酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸（R基所含的羧基在生理条件下可以给出H+的带负电荷）碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸（R基所含的咪唑基在生理条件下可以给出H+的带负电荷）芳香族氨基酸：色氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸3。
氨基酸的两性电离:氨基酸都含有氨基和羧基,氨基可以结合H+而带正电荷，羧基可以给出H+而带负电荷，所以氨基酸是两性电解质，氨基酸的这种解离特征成为两性解离.等电点:氨基酸在溶液中的解离程度受ph影响，在某一ph值条件下，氨基酸解离成阴离子和阳离子的趋势和程度相同，溶液中氨基酸的静电荷为0，此时溶液的ph值称为该氨基酸的等电点.4。
试比较蛋白质和多肽的区别：多肽链是蛋白质的基本结构,实际上蛋白质就是具有特定构象的多肽，但多肽并不都是蛋白质（①分子量＜10kDa的是多肽<不包含寡肽〉，分子量＞10kDa的是蛋白质，胰岛素例外，它是蛋白质②一个多肽分子只有一条肽链，而一个蛋白质分子通常含有不止一条肽链③多肽的生物活性可靠与其构象无关，而蛋白质则不然，改变蛋白质的构象会改变其生物活性④许多蛋白质含有辅基，而多肽一般不含辅基5。
简述蛋白质的一二三四级结构，常见的二级结构有哪些？一：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构,包括二硫链的位置二：蛋白质多肽链局部片段的构象,不涉及侧链的空间排布：α螺旋、β折叠、β转角、无规则卷曲。
三：在一级结构中相隔较远的一些氨基酸依靠非共价键及少量共价键相互结合,使多肽链在二级结构基础上进一步折叠，形成特定的空间结构,这就是蛋白质的三级结构。
四：多亚基蛋白的亚基按特定的空间排布结合在一起，构成该蛋白质的四级结构6。
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第七章糖类化合物代谢1.名词解释限速酶：对反应速度的快慢起决定性的酶EMP：糖酵解途径：在无氧条件下，葡萄躺糖转变为丙酮酸并形成ATP的一系列反应糖异生作用:指生物体利用非碳水化合物的前体（如丙酮酸或草酰乙酸）合成葡萄糖的过程。
糖核苷酸:UDPG的中文名称是尿苷二磷酸葡萄糖，而ADPG的中文名称是腺苷二磷酸葡萄糖，它们是重要的活化单糖，称为糖核苷酸。
底物水平磷酸化：在底物氧化过程中，形成某些高能中间产物或某种高能状态，再通过酶的作用促使其将能量转给ADP生成ATP的过程。
2.什么是乙醛酸循环？其有什么生物学意义？乙醛酸循环glyoxylate cycle 存在于微生物和植物的以乙酸作为碳源，并作为能源来利用时所进行的代谢途径。
另外也是种子在靠贮藏脂肪发芽时，把腈肪酸分解成乙酰辅酶A的循环代谢过程。
其特点是异柠檬酸通过异柠檬酸酶（isocitratas EC.4.1.3.1）分解成琥珀酸和乙醛酸以及乙醛酸和乙酰辅酶A（CoA）结合而形成苹果酸。
其生物学意义：除了提供能量及中间产物外，更重要的是它使萌发的种子将贮存的三酰甘油通过乙酰CoA转变葡萄糖。
3.何谓TCA，它有何特点，有什么生物学意义？（Tricarboxylic acid cycle）是需氧生物体内普遍存在的环状代谢途径。
因为此代谢途径中有几个中间代谢物具有三个羧基，故称三羧酸循环。
又因此循环由柠檬酸开始，故也称柠檬酸循环。
乙酰CoA+2H2O +3NAD++FAD+GDP+Pi——>2CO2+3NADH+3H++FADH2+CoA-SH+GTP(总反应式) 主要事件顺序为：（1）乙酰CoA与草酰乙酸结合，生成六碳的柠檬酸，放出CoA（2）柠檬酸先失去一个H2O而成顺乌头酸，再结合一个H2O转化为异柠檬酸（3）异柠檬酸发生脱氢、脱羧反应，生成5碳的a-酮戊二酸，放出一个CO2，生成一个NADH+H+（4）a-酮戊二酸发生脱氢、脱羧反应，并和CoA结合，生成含高能硫键的4碳琥珀酰CoA，放出一个CO2，生成一个NADH+H+（5）碳琥珀酰CoA脱去CoA和高能硫键，放出的能通过GTP转入ATP（6）琥珀酸脱氢生成延胡索酸，生成1分子FADH2，（7）延胡索酸和水化合而成苹果酸（8）苹果酸氧化脱氢，生成草酸乙酸，生成1分子NADH+H+小结：一次循环，消耗一个2碳的乙酰CoA，共释放2分子CO2，8个H，其中四个来自乙酰CoA，另四个来自H2O，3个NADH+H+，1FADH2。
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蛋白质化学一、名词解释1、基本氨基酸：是指构成蛋白质最常见的20种氨基酸，分别为：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸、丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、甲硫氨酸、天门冬氨酸、谷氨酸、天门冬酰胺、谷氨酰胺、精氨酸、赖氨酸、组氨酸、脯氨酸2、α-碳原子：在氨基酸中，与羧基相邻的碳原子称为α-碳原子3、两性电解质：既含有酸性基团，又含有碱性基团的电解质。
氨基酸即为一种两性电解质4、氨基酸的等电点：当在某一pH值时，氨基酸所带正电荷和负电荷相等，即净电荷为零，此时的pH值称为氨基酸的等电点5、肽：由两个以上的氨基酸通过肽键连接起来的化合物，称为肽6、肽键：由1个氨基酸的α-氨基与另1个氨基酸的α-羧基缩合失去1分子水而形成的化学键叫做肽键7、二肽：两个氨基酸由1个肽键连接而成的化合物称为二肽8、多肽：含有10个以上氨基酸的肽称为多肽9、蛋白质的两性解离：与氨基酸相似，蛋白质既可以在酸性溶液中解离，也可以在碱性溶液中解离，但其解离情况比氨基酸复杂，可解离基团包括末端的α-NH2、α-COOH及可解离的侧链R基10、蛋白质的等电点：对某一蛋白质而言，当在某一pH值时，其所带的正、负电荷恰好相等（净电荷为零），这一pH值就称为该蛋白的等电点11、蛋白质的沉淀反应：蛋白质的稳定性是相对的、暂时的、是有条件的。
当改变条件时，稳定性就会被破坏，蛋白质就从溶液中沉淀出来，这就是蛋白质的沉淀作用12、盐溶：中性盐对蛋白质的溶解度有显著的影响，这种影响具有双重性。
低浓度的中性盐可以增加蛋白质的溶解度，称为盐溶13、盐析：高浓度的中性盐可降低蛋白质的溶解度，使蛋白质发生沉淀，这种由于在蛋白质溶液中加入大量中性盐，使蛋白质沉淀析出的作用称为盐析14、蛋白质的变性：在某些物理化学因素影响下，可使蛋白质分子的空间结构解体，从而使其活性丧失，这称为变性15蛋白质的复性：当变性因素除去后，变性蛋白质重新回复到天然结构的现象二、简述和论述1、酸碱性质氨基酸可分为哪几大类？分别包括哪些氨基酸？中性氨基酸可分为五类：脂肪族氨基酸：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸含羟基氨基酸：丝氨酸、苏氨酸含硫基氨基酸：半胱氨酸、甲硫氨酸亚氨基酸：脯氨酸酸性氨基酸：天门冬氨酸、谷氨酸碱性氨基酸：精氨酸、赖氨酸、组氨酸2、蛋白质的α—螺旋结构模型。
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第一章蛋白质化学名词解释氨基酸的等电点肽键结构域四级结构蛋白质等电点蛋白质变性作用蛋白质的复性二．思考题1.氨基酸的分类2.常见氨基酸种类、英文简写、一般结构特点3.蛋白质二级结构种类及特点4.维持蛋白质二级结构及三级结构的作用力5.蛋白质的紫外吸收特点第二章核酸的化学一．名词解释DNA双螺旋结构减色效应增色效应Tm DNA变性复性退火二．思考题1．嘧啶、嘌呤核苷所形成的糖苷键是怎样相连的？假尿嘧啶核苷与尿嘧啶核苷的区别？2．核酸的种类及分布，核酸的组成3．DNA的二级结构是怎样的？其稳定因素是什么？4．DNA双螺旋结构的多态性是怎样的？5．RNA的种类及作用？6．原核与真核细胞的mRNA在结构上的差异（一级结构）？7．tRNA二级结构有那些特点？其作用如何？三级结构？第三章酶学一．名词解释酶全酶多酶体系（多酶复合体）活性中心必需基团 Km 别构酶酶活力比活力同工酶二思考题1．酶作用的专一性可分为哪几类？2．酶的化学本质是什么？近年来对酶的化学本质有何新的看法（补充）？3．影响酶促反应速度的因素有哪些？4．辅助因子按其化学本质分哪两类？在酶促反应中起什么作用？5．举例说明竞争性、非竞争性、反竞争性抑制剂的动力学作用特点。
（如丙二酸，磺胺类药物等）6．诱导锲合学说的内容是什么？其解决了什么问题？7．Km有什么意义？怎样求法？影响Km值变化因素有哪些？8．国际生化协会酶学委员会将酶分为哪几类？醛缩酶、葡萄糖异构酶、谷丙转氨酶各属于第几类酶类？9．别构酶（变构酶）是否属于米氏酶？在调整细胞内各个酶促反应中有何生理学意义？维生素一．名词解释Tpp NAD+ NADP+ NADPH+H+ coASH FH4 FAD FADH2二．思考题1．FAD，FMN，NAD+，NADP+，Tpp是何种维生素的衍生物，在催化反应中起什么作用？2．泛酸、磷酸吡哆醛、生物素、四氢叶酸是哪种辅酶组成成分，这些辅酶有何作用？3．糖酵解过程中需要哪些维生素参与？4．为什么说维生素，尤其是B族维生素对机体新陈代谢很重要？5．脱羧酶、羧化酶、转氨酶的辅酶是什么？熟记书中所列的B族维生素的名称，辅酶形式及生理作用第五章糖代谢1．简述蔗糖的合成与降解途径2．简述淀粉的合成与降解途径3．糖酵解过程定义？是否需要O2，是否发生氧化还原反应？其关键酶是什么？写出关键酶催化的反应结构式。
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判断题1、所有单糖均有还原性。
( √ )2、淀粉，糖原，与维生素又有均具有与还原端，所以它们都有还原性。
( × )3、脂类就是脂肪酸与甘油醇形成的脂类及其衍生物。
( × )4、氨基酸与茚三酮反应都会产生蓝紫色化合物。
( × )5、因为羟基碳和亚氨基氮之间的部分双键性质，所以肽键不能自由旋转。
( √ )6、在具有四级结构的蛋白质分子中每个具有三级结构的多肽键是一个亚基。
( √ )7、维持蛋白质三机结构物的主要作用力是氢键。
( × )8、蛋白质在等电点时，净电荷为零，溶解度最小。
（√）9、蛋白质分子中个别氨基酸的取代未必会引起蛋白质分子活性的改变。
(√ )10、在蛋白质分子和多肽中，只有一种连接氨基酸残基的共价键，即肽键。
( × )11、双缩脲反应是肽和蛋白质特有的反应。
( √)12、蛋白质的亚基（亚单位）和肽链是同义的。
( ×)13、蛋白质的α-螺旋结构通过侧链之间形成氢键而稳定。
（×）14、酶的Km值是酶的特征常数，它不能随PH和温度的改变而改变。
（×）15、别构酶动力学曲线的特点都是S形曲线。
（×）16、对一个酶而言，其过度态的底物类似物与底物类似物相比较，是更有效的竞争性抑制剂。
(√)17、蛋白酶对变性后的蛋白质水解作用更有效。
( √)18、酶与底物作用时，酶的构像会发生一定程度的改变，从某种意义上说，底物可诱导酶产生活性中心。
( × )19、酶原激活的过程实际上是酶活性中心形成或暴漏的过程。
( √ )没种酶只有与一个Km值。
( × )20、如果加入足够多的底物，即使存在非竞争性抑制剂，酶催化反应也能达到正常的Vmax。
（×)21、一种酶有几种底物就有几种Km值。
( √ )22、可将基因定意为DNA分子中核酸的特定序列。
（×）23、维持DNA分子稳定的化学键是氢键。
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第一章、蛋白质的结构与功能1、主要元素:C、H、O、N、S（P7）2、定氮法:样品中含蛋白质克数＝样品的含氮克数×6.253、肽键:肽键是由一个氨基酸α-羟基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩全面行成的化学键，是蛋白质分子中的主要共价键，性质比较稳定。
（P11）4、肽:肽是氨基酸通过肽键相连的化合物，蛋白质不完全水解的产物也是肽。
10个以下氨基酸组成成寡肽，10个以上氨基酸组成称多肽。
（P11）5、多肽和蛋白质分子中的氨基酸均称为氨基酸残基。
具有特殊的生理功能的肽称为活性肽。
（P11）6、蛋白质一级结构:指多肽链中氨基酸（残基）从N端到C端的排列顺序，即氨基酸序列。
主要化学键为肽键。
（P12）7、蛋白质二级结构:指多肽链中相邻氨基酸残基的局部肽链空间结构，是其主链原子的局部空间排布。
主要化学键为氢键。
（P13）8、蛋白质三级结构:指整条多肽链中所有氨基酸残基，包括主链和侧链在内所形成的空间结构。
主要化学键为疏水键。
（P15）9、结构域:分子量大的蛋白质分子由于多肽链上相邻的超二级结构紧密联系，形成多个相对独特并承担不同生物学功能的超三级结构。
（P16）10、蛋白质四级结构:指各具独立三级结构多肽链以各种特定形式接触排布后，结集在此蛋白质最高层次空间结构。
在此空间结构中，各具独立三级结构的多肽链称亚基。
主要化学键为疏水键，氢键，离子键。
（P16）第三章、酶1、同工酶:指催化的化学反应相同，但酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫化学特性不同的一组酶。
亚基:骨骼肌形和心肌形。
组成的五种同工酶:LDH1（H4）、LDH2（H3M）、LDH3（H2M4）、LDH4（HM3）、LDH5（M5）。
（P40）2、酶促反应的特点:催化性、特异性、不稳定性、调节性。
（P41）第五章、糖代谢1、糖酵解反应的特点:在无氧条件下发生的不完全的氧化分解反应，整个过程均在胞质中完成，无需氧的参与，终产物是乳酸；反应中适放能量较少，一分子葡萄糖可净生成二分子ATP。
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14．关于三羧酸循环那个是错误的
A．是糖、脂肪及蛋白质分解的最终途径
B．受ATP/ADP比值的调节
C．NADH可抑制柠檬酸合酶
D．NADH氧经需要线粒体穿梭系统。
15．三羧酸循环中哪一个化合物前后各放出一个分子CO2：
A．柠檬酸 B．乙酰CoA C．琥珀酸 D．α-酮戊二酸
23．下面哪种酶在糖酵解和糖异生中都起作用：
A．丙酮酸激酶 B．丙酮酸羧化酶
C．3-磷酸甘油醛脱氢酶 D．己糖激酶 E．果糖1，6-二磷酸酯酶
24．原核生物中，有氧条件下，利用1摩尔葡萄糖生成的净ATP摩尔数与在无氧条件下利用1摩尔生成的净ATP摩尔数的最近比值是：
A．2：1 B．9：1 C．18：1 D．19：1 E．25：1
A．丙酮酸 B．3-磷酸甘油醛
C．6-磷酸果糖 D．1，3-二磷酸甘油酸 E．6-磷酸葡萄糖酸
12．糖蛋白中蛋白质与糖分子结合的键称：
A．二硫键 B．肽键
C．脂键 D．糖肽键 ? E．糖苷键，
13．三碳糖、六碳糖与七碳糖之间相互转变的糖代谢途径是：
A．糖异生 B．糖酵解
9．丙酮酸羧化酶是那一个途径的关键酶：
A．糖异生 B．磷酸戊糖途径
C．胆固醇合成 D．血红素合成 E．脂肪酸合成
10．动物饥饿后摄食，其肝细胞主要糖代谢途径：
A．糖异生 B．糖有氧氧化
C．糖酵解 D．糖原分解 E．磷酸戊糖途径
11．下列各中间产物中，那一个是磷酸戊糖途径所特有的？
2．1分子葡萄糖转化为2分子乳酸净生成______________分子ATP
3．糖酵解过程中有3个不可逆的酶促反应，这些酶是__________、 ____________ 和_____________。
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1.谷光氨肽（GSP）有哪些氨基酸组成？活性基团是什么？该活性基团有哪些重要作用？（69页）（1）由谷氨酸、半胱氨酸、甘氨酸组成。
（2）活性基团：巯基（—SH）、r-谷氨酰键。
（3）巯基是最重要的基团可参与机体内多种重要的生化反应，因其具有还原性，可作为体内重要还原剂保护酶蛋白巯基不被破坏。
还具有噬核特性，能阻断外源的一些毒物或药物与DNA、RNA或蛋白质结合，从而保护机体免遭毒物损害。
2.蛋白质的空间结构包括哪些？其中a—螺旋属于那级结构，并简述其结构特点？（74页）（1）包括二、三、四级结构。
（2）a—螺旋属于二级结构；蛋白质的二级结构是指多肽链的主链骨架中若干肽单位，各自沿一定的轴盘旋或折叠，并以氢键为主要的次级键而形成有规则的构象，如a螺旋、B折叠和B折角等。
蛋白质的二级结构一般不涉及氨基酸残基侧链的构象。
3.Tm是什么？与什么因素有关？（130页）（1）Tm：通常把DNA在热变性过程中紫外吸收值达到最大值的1/2时的温度成为“熔点”或溶解温度Tm表示。
（2）与DNA分子的大小及所含碱基中的C+G有关，C+G比例高，Tm值越高。
还受介质中离子强度的影响，离子强度较高时，DNA的Tm值也较高。
4.什么是DNA的变性?引起变性的因素有哪些？（130页）（1）在某些理化因素的作用下，氢键断裂，DNA双链解开成两条单链的过程称为变性。
（2）变性的因素：加热、过量的强酸或强碱、有机溶剂、尿素和酰胺等。
5.边加热双螺旋DNA溶液至95度，边观察溶液对260nm处紫外光吸收值的变化，会发现怎样的现象？如果将温度迅速降至40度，溶液对紫外光的吸收又会如何变化？对上述两种现象进行解释？（129、130、131页）（1）现象1：在260nm处紫外吸收值增大。
现象2：紫外吸收值与现象1相比下降。
（2）解释：由于将溶液加热到95度时DNA发生变性导致一些性质发生改变，某些颜色反应增强尤其是在260nm处的紫外吸收增强。
将热变性的DNA骤然冷却至低温时，DNA 不可能复性，而在缓慢冷却时才可以复性。
6、什么是酶的竞争性抑制作用？举例说明酶的竞争性抑制在医药方面的应用？（课本P156、157、158、159）答：酶的竞争性抑制作用：竞争性抑制是较常见的可逆抑制。
它是指抑制剂（I）和底物（S）对游离酶（E）的结合有竞争作用，互相排斥，酶分子结合S就不能结合I，结合I就不能结合S。
这种情况往往是抑制剂和底物争夺同一结合位置。
还有些因素也可以造成两者和酶的结合互相排斥。
应用：丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制，增加底物琥珀酸的浓度，抑制作用即降低，甚至消除；磺胺类药物也是典型的竞争性抑制剂；竞争性抑制原理是药物设计的根据之一，如抗癌药阿拉伯糖胞苷、6-氟尿嘧啶等都是利用这一原理而设计出来的。
7、什么是同工酶？举例说明同工酶在医学上的应用？（课本P167、168 练习册P18）答：同工酶是指能催化相同的化学反应，但分子结构不同的一类酶。
（应用：同工酶使不同的组织，器官和亚细胞结构具有不同的代谢特征，这为同工酶用于诊断疾病提供了理论依据，如：乳酸脱氢酶（LDH）、肌酸激酶（CK））应用：当某一器官或组织发生病变时，LDH同工酶释放到血液中，血清的LDH同工酶电泳图谱就会发生一定的变化。
例如冠心病及冠状动脉血栓引起的心肌受损患者血清中LDH1和LDH2含量增高，而肝细胞受损患者血清中LDH5增高。
8、什么是糖酵解？糖酵解的终产物是？该终产物的主要代谢去路是？（课本P129）答：糖酵解：在缺氧情况下，葡萄糖生成乳酸的过程称为糖酵解。
糖酵解的终产物是：乳酸（葡萄糖丙酮酸乳酸）代谢去路：糖异生、乳酸循环、运动后乳酸的代谢去路主要被氧化成CO2和水，主要部位在骨骼肌和心肌。
运动肌肉生成的乳酸从能量观点来看很容易进入血循环，但由于存在“乳酸相对过量生成”，存在肌肉内乳酸穿梭和血管间乳酸穿梭的转移过程，乳酸也可通过“新的葡萄糖一乳酸一肝糖原”的途径合成肝糖原；也可在肌肉中再合成糖原，或合成脂肪酸和某些氨基酸(如丙氨酸等)。
9、三羧酸循环关键酶有？生理意义？（课本P227、228）答：关键酶：柠檬酸合酶（最关键）、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶生理意义：（1）是糖、脂肪、氨基酸三大营养元素的最终代谢通路（2）是糖、脂肪、氨基酸代谢相互联系的枢纽（3）在提供生物体的前体中起着重要作用10、什么叫糖异生和乳酸循环？乳酸循环的生理意义？（课本P237、239、240）答：糖异生：从非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖原的过程乳酸循环：肌肉内糖异活性低，所以乳酸通过细胞膜弥散进入血液后，再入肝，在肝内异生为葡萄糖。
葡萄糖释入血液后又可被肌肉摄取，这就构成了一个循环，此循环称为乳酸循环（Cori循环）乳酸循环生理意义：既要避免损失乳酸，又要防止因乳酸堆积引起酸中毒11、什么叫呼吸链？影响呼吸链氧化磷酸化产物的因素有？（p198、207-209）答：呼吸链：代谢分子中的氢先经脱氢酶激活而脱出，脱下的氢再经一个或几个中间传递体按一定的顺序传递，最终与分子氧结合成水。
在生物氧化体系中，传递氢的酶或辅酶称为递氢体，传递电子的酶或辅酶称为电子传递体，它们按一定顺序排列在线粒体内膜上，组成递氢或递电子体系，统称为电子传递链。
该体系进行的一系列连锁反应与细胞摄取氧的呼吸过程有关，故又称为呼吸链。
影响因素：1、正常机体氧化磷酸化的速率主要受ADP调节，2、甲状腺素的调节，3、氧化磷酸化的抑制剂一般分三类：第一类是电子传递抑制剂，第二类是解耦联剂，第三类是氧化磷酸化抑制剂。
4、线粒体DNA突变可影响氧化磷酸化的功能。
12、人线粒体呼吸链的名称？主要组分的排列顺序是？（p204-205）答：人线粒体呼吸链：NADH氧化呼吸链FADH2氧化呼吸链主要组分的排列顺序是：代谢物氧化后脱下的质子及电子通过上述呼吸链四个复合体的传递顺序为：从复合体1或复合体2开始，经UQ到复合体3，然后复合体4从还原型细胞色素C转移电子到氧。
这样活化了的氧与质子（活化了的氢）结合成水。
电子通过复合体转移的同时伴有质子从线粒体基质测流向线粒体外（膜间隙），从而产生质子跨膜梯度，形成跨膜电位，这样导致A TP生成。
13、2,3-二硝基甲苯是一种线粒体呼吸解耦联剂，人误食2,4-二硝基苯酚，体温迅速升高，为什么？（p210）答：因2,4-二硝基苯酚为脂溶性物质，在线粒体内膜中可以自由移动，其进入基质后可释出氢离子，而返回胞液侧后可再结合氢离子，从而破坏了氢离子梯度，故不能生成ATP，导致氧化磷酸化呈现解耦联。
氧化磷酸化的解耦联作用可发生于新生儿的棕色脂肪组织，其线粒体内膜上有解耦联蛋白，可是氧化磷酸化解耦，新生儿克通过这种机制产热，维持体温。
人（尤其是新生儿）、哺乳类动物中存在含有大量线粒体的棕色脂肪组织，该组织线粒体内膜中存在解耦联蛋白，它是由2个32kD亚基组成的二聚体，在内膜上形成质子通道，氢离子可经此通道返回线粒体基质中，同时释放热能，因此棕色脂肪组织是产热御寒组织。
14、研究人体内白化病，帕金森症、苯酮酸症分别与体内哪种酶缺乏有关？答：白化病：酪氨酸酶缺失，丙酮酸症：苯丙氨酸羟化酶缺失帕金森症:酪氨酸羟化酶15、什么是脂肪动员？脂肪动员的关键酶？脂肪动员的产物脂肪酸在血液中的结合物是？答：脂肪动员：脂库中储存的脂肪，经常有一部分经脂肪酶的水解作用而释放出脂肪酸与甘油，这一作用称为脂肪动员。
关键酶:脂蛋白脂肪酶结合物为：血浆清蛋白。
16．脂肪酸-β氧化需要经历几个过程？β氧化的细胞内定位是？关键酶是？1次β氧化包括那几步反应？1次β氧化能生成几分子ATP？答：需要经历四个反应过程，即脱氢、加水、再脱氢及硫解。
细胞内定位是线粒体。
关键酶为线粒体脂肪酸氧化酶系。
（1）第一次脱氢反应，脂酰CoA经脂酰CoA脱氢酶催化，α和β碳原子上各脱下一个氢原子，生成△2反烯酸脂酰CoA。
此脱氢酶的辅基为FAD。
（2）水化反应，△2反烯酸脂酰CoA在△2反烯酸脂酰CoA水化酶的催化下，在其双键上加水生成L-β-羟脂酰CoA。
（3）第二次脱氢反应，L-β-羟脂酰CoA在L-β-羟脂酰CoA脱氢酶的催化下，脱去β碳原子以及羟基上的氢原子，生成β酮脂酰CoA。
此脱氢酶的辅基为NAD+。
（4）硫解断键，β酮脂酰CoA在β酮脂酰CoA脱氢酶的催化下，β酮脂酰CoA与HSCoA 作用，硫解产生1分子乙酰CoA和比原来少了2个碳原子的脂酰CoA。
1次β氧化有两次脱氢反应，分别产生FADH2和NADH+H+，则共生成5分子ATP。
P25617．简单分析左旋肉碱与减肥的关系。
左旋肉碱是否直接与脂肪酸结合从而促进脂肪酸进入线粒体进行β氧化？实验证明，十碳以下的中，小碳链脂肪酸被活化后，可直接进入线粒体内膜进行氧化，而长链脂酰CoA不能直接线粒体内膜，需要通过一种特异的载体，这个载体就是肉碱。
肉碱很容易通过线粒体内膜。
首先在线粒体内膜外侧，肉碱和脂酰CoA在肉碱脂酰基转移酶1（CA T1）的催化下生成脂酰肉碱；随即通过线粒体内膜的移位酶的作用穿过线粒体内膜，进入线粒体；在线粒体内膜内侧，再由肉碱脂酰基转移酶Ⅱ（CATⅡ）催化，脱去肉碱再形成脂酰CoA，脂酰CoA在线粒体的基质中进行β氧化。
P25518．什么是酮体？酮体生成的生理意义？糖尿病人为什么容易引发酮症？酮体是脂肪酸在肝内分解代谢的一类中间产物，包括乙酰乙酸，β羟丁酸和丙酮。
（1）酮体是脂肪酸在肝内分解代谢的正常产物，是肝向肝外组织输出能力的重要方式。
（2）酮体的分子小，易溶于水，易在血中运输，也易氧化利用，并且容易通过血脑屏障及肌细胞壁而进入脑，心脏，骨骼肌等组织细胞，在体内供能不足时，酮体是这些组织尤其是脑的重要能源物质。
糖尿病时，糖利用出现障碍→脂肪动员加强→大量脂酸进入肝中代谢→酮体生成大量增加→酮血症（兼酮尿症）→血PH下降，酮症酸中毒。
P26119．什么是一碳单位？一碳单位的载体？一碳单位的作用？某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的有机基团。
一碳单位的载体：四氢叶酸和S-腺苷甲硫氨酸。
P301（1）合成嘌呤及嘧啶的原料（2）其代谢不仅与一些氨基酸代谢有关，而且参与许多重要化合物合成，是蛋白质和核酸代谢的相互联系的重要途径（3）有助于阐述一些药物作用的机制和新药设计的研究，具有重要的生物学意义。
P30320．血氨的来源与去路？氨的运输途径有？氨在体内的主要贮存形式是？来源：组织器官中的氨基酸及胺分解产氨，肠道吸收的氨以及肾小管上皮细胞分泌的氨去路：尿素合成，谷氨酰胺的生成，参与合成一些重要的含氮化合物（如嘌呤和嘧啶，非必需氨基酸等）及铵盐形式由尿排除。
P296运输途径:体内的氨以无毒形式的丙氨酸和谷氨酰胺运输谷氨酰胺的生成不仅是解氨毒的重要方式，也是氨的运输和贮存形式P29821痛风是由于什么物质引起的？目前临床上常用何种药物治疗？该药物的作用靶点只要是哪种酶？痛风的病人饮食要注意哪些？答：痛风是一种核算代谢障碍疾病，由于嘌呤代谢过盛，尿素的生成太多或排泄受阻，以致血液中尿酸浓度增高。