生物化学复习资料
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生物化学复习资料氨基酸的等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，所带净电荷为零，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。
（P40）茚三酮反应：在加热条件下，所有氨基酸及具有游离α-氨基的肽与茚三酮反应都产生紫色物质的反应。
只有脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生（亮）黄色物质。
(P43) 氨基酸残基：肽链中的氨基酸由于参加肽键的形成已不是原来完整的分子，因此称为氨基酸残基。
(P45)必需脂肪酸：指人体维持机体正常代谢不可缺少而自身又不能合成、或合成速度慢无法满足机体需要，必须通过食物供给的脂肪酸。
（亚油酸和亚麻酸）(P25)必需氨基酸：指人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。
(P39)超二级结构：也称之基元。
在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成的有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体。
(P53)分子病：由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。
(P60) DNA变性：指DNA分子由稳定的双螺旋结构松解为无规则线性结构的现象。
(P98)解链温度：双链DNA或RNA分子丧失半数双螺旋结构时的温度。
符号：Tm。
每种DNA或RNA分子都有其特征性的Tm值，由其自身碱基组成所决定，G+C含量越多，Tm值越高。
(P98)增色效应：核酸(DNA和RNA)分子解链变性或断链，其紫外吸收值(一般在260nm处测量) 增加的现象。
(P98)酶的活性中心：在酶蛋白分子中直接参与和底物结合并起催化作用的区域称为酶的活性部位或活性中心。
酶的活性中心一般包括结合部位和催化部位。
(P147)酶的别构效应：调节物与酶分子的调节部位结合后，引起酶分子构象发生变化，从而提高或降低酶活性的效应称为别构效应。
提高酶活性的别构效应，称为别构激活或正协同效应；降低酶活性的别构效应，称为别构抑制或负协同效应。
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生物化学复习资料1。
氨基酸的结构特点：在20种标准氨基酸中只有脯氨酸为亚基氨酸，其他氨基酸都是α-氨基酸，除了甘氨酸之外,其他氨基酸的α—碳原子都结合了4个不同的原子或基团（羧基、氨基、R基和一个氢原子)。
所以α—碳原子是一个手性碳原子，氨基酸是手性分子，有L—氨基酸与D—氨基酸之分，标准氨基酸均为L—氨基酸。
2。
酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸（R基所含的羧基在生理条件下可以给出H+的带负电荷）碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸（R基所含的咪唑基在生理条件下可以给出H+的带负电荷）芳香族氨基酸：色氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸3。
氨基酸的两性电离:氨基酸都含有氨基和羧基,氨基可以结合H+而带正电荷，羧基可以给出H+而带负电荷，所以氨基酸是两性电解质，氨基酸的这种解离特征成为两性解离.等电点:氨基酸在溶液中的解离程度受ph影响，在某一ph值条件下，氨基酸解离成阴离子和阳离子的趋势和程度相同，溶液中氨基酸的静电荷为0，此时溶液的ph值称为该氨基酸的等电点.4。
试比较蛋白质和多肽的区别：多肽链是蛋白质的基本结构,实际上蛋白质就是具有特定构象的多肽，但多肽并不都是蛋白质（①分子量＜10kDa的是多肽<不包含寡肽〉，分子量＞10kDa的是蛋白质，胰岛素例外，它是蛋白质②一个多肽分子只有一条肽链，而一个蛋白质分子通常含有不止一条肽链③多肽的生物活性可靠与其构象无关，而蛋白质则不然，改变蛋白质的构象会改变其生物活性④许多蛋白质含有辅基，而多肽一般不含辅基5。
简述蛋白质的一二三四级结构，常见的二级结构有哪些？一：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构,包括二硫链的位置二：蛋白质多肽链局部片段的构象,不涉及侧链的空间排布：α螺旋、β折叠、β转角、无规则卷曲。
三：在一级结构中相隔较远的一些氨基酸依靠非共价键及少量共价键相互结合,使多肽链在二级结构基础上进一步折叠，形成特定的空间结构,这就是蛋白质的三级结构。
四：多亚基蛋白的亚基按特定的空间排布结合在一起，构成该蛋白质的四级结构6。
生物化学复习提要
生物化学复习提要糖类提要一、定义糖、单糖、寡糖、多糖、结合糖、呋喃糖、吡喃糖、糖苷、手性二、结构1.链式：Glc、Man、Gal、Fru、Rib、dRib2.环式：顺时针编号，D型末端羟甲基向下，α型半缩醛羟基与末端羟甲基在两侧。
3.构象：椅式稳定，β稳定，因其较大基团均为平键。
三、反应与酸：莫里斯试剂、西里万诺夫试剂。
与碱：弱碱互变，强碱分解。
氧化：三种产物。
还原：葡萄糖生成山梨醇。
酯化成苷：有α和β两种糖苷键。
成沙：可根据其形状与熔点鉴定糖。
四、衍生物氨基糖、糖醛酸、糖苷五、寡糖蔗糖、乳糖、麦芽糖和纤维二糖的结构六、多糖淀粉、糖原、纤维素的结构七、计算比旋计算，注意单位。
脂类提要一、概念脂类、类固醇、萜类、多不饱和脂肪酸、必需脂肪酸、皂化值、碘值、酸价、酸败、油脂的硬化、甘油磷脂、鞘氨醇磷脂、神经节苷脂、脑苷脂、乳糜微粒二、脂类的性质与分类单纯脂、复合脂、非皂化脂、衍生脂、结合脂三、单纯脂1.脂肪酸的俗名、系统名和缩写、双键的定位2.油脂的结构和化学性质(1)水解和皂化值 (2)加成反应碘值 (3)酸败3.蜡是由高级脂肪酸和长链油脂族一元醇或固醇构成的酯。
四、磷脂（复合脂）（一）甘油磷脂类（二）鞘氨醇磷脂五、非皂化脂（一）萜类是异戊二烯的衍生物（二）类固醇都含有环戊烷多氢菲结构固醇类：主要有动物固醇、植物固醇、酵母固醇固醇衍生物类：胆汁酸、强心苷和蟾毒、性激素和维生素D（三）前列腺素六、结合脂1.糖脂：它分为中性和酸性两类，分别以脑苷脂和神经节苷脂为代表。
2.脂蛋白血浆脂蛋白根据其密度由小到大分为五种：蛋白质提要一、概念简单蛋白、结合蛋白、基本氨基酸、等电点、甲醛滴定法、Edman降解、一级结构、肽键、构型与构象、二面角、二级结构、超二级结构、结构域、三级结构、四级结构、亚基、别构蛋白、分子病、水化层、双电层、蛋白质的变性与复性、盐析与盐溶二、氨基酸分类、基本氨基酸的结构、分类、名称、符号、化学反应、鉴定、蛋白质的水解三、蛋白质的结构1.一级结构结构特点、测定步骤、常用方法、酶2.二级结构四种结构特点、数据、超二级结构3.三级结构主要靠疏水键维持4.四级结构变构现象5.结构与功能的适应、结构变化对功能的影响、典型蛋白质四、蛋白质的性质五、分子量的测定方法、酸碱性、溶解性、变性、颜色反应酶学一、概念辅因子、全酶、活力、活力单位、比活、转化数、活性中心、同工酶、米氏常数、激活剂、抑制剂、竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制、别构酶、正协同效应、Hill系数、诱导酶、多酶体系二、酶的命名与分类：6大类三、酶的活力：定义、换算四、酶的动力学及影响因素：米氏方程、米氏常数的意义及作图方法、Bi-Bi反应机制、pH、温度、激活剂、抑制剂、三种可逆抑制的特点五、酶的作用机制：酶与底物的结合、降低活化能的因素六、酶的调节：活性调节（变构调节、共价修饰、酶原激活）和数量调节核酸一、概念核苷酸、核苷、超螺旋、发夹结构、帽子结构、DNA的变性、退火、分子杂交、限制性内切酶二、核苷酸：碱基、核苷、核苷酸的结构、命名、核苷酸的功能三、DNA：DNA一级结构与书写、二级结构种类、B-DNA结构要点、超螺旋与其功能四、RNA：与DNA的区别、分类、tRNA的二、三级结构、mRNA的结构、rRNA的种类与核糖体五、性质：紫外吸收用途、变性与杂交、密度大小维生素一、概念维生素、抗坏血酸二、分类、特点三、脂溶性维生素：A、D、E、K，名称、功能、缺乏后果四、水溶性维生素：B族、V-C，名称、功能、与辅酶关系、缺乏后果激素一、概念激素、内分泌、激素受体、细胞内受体、第二信使、级联放大二、分类与特点三、作用机制：四类，第二信使的产生与功能四、重要激素：肾上腺素（五步级联放大）、与血糖有关的四种激素（肾上腺素、胰高血糖素、肾上腺皮质激素、胰岛素）对血糖的调节、其他各类激素的代表抗生素一、概念：抗生素、耐药性、β-内酰胺、半合成抗生素二、作用机制：5种，各种的具体机制及代表三、重要抗生素：β-内酰胺类抗生素机制及用途、其他各类的代表。
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⽣物化学复习资料第六章⽣物氧化与氧化磷酸化（⼀）名词解释1、⽣物氧化（biological oxidation）：有机物质在⽣物体内氧化分解⽣成⼆氧化碳和⽔并释放能量的过程。
2、电⼦传递链⼜称呼吸链（electron transter chain ETC）：指存在于线粒体内膜（原核⽣物存在于质膜）上的⼀系列氢传递体和电⼦递体，按⼀定的顺序组成了从供氢体到氧之间传递电⼦的链。
3、氧化磷酸化作⽤（oxidative phosphorylation）：指电⼦在电⼦传递链上传递和ATP形成相互偶联的过程。
即与⽣物氧化作⽤相伴⽽⽣的磷酸化作⽤。
4、磷氧⽐（P/O ratio）：指在⽣物氧化中，每消耗⼀个氧原⼦所⽣成的ATP分⼦数，或每消耗⼀摩尔原⼦氧⽣成的ATP摩尔数。
（⼆）问答题1、何谓⽣物氧化？它有何特点？其作⽤的关键是什么？⽣物氧化的⽅式？①见名词解释“⽣物氧化”；②特点：A、活细胞内，反应条件温和；B、⼀系列酶的催化下逐步进⾏；C、能量逐步释放，部分能量可被利⽤，利⽤效率较⾼；③作⽤的关键；⼀是代谢物分⼦中的氢如何脱出，⼆是脱出的氢如何与分⼦氧结合成⽔并释放能量；④⽅式：通常为三种氧化⽅式A：加氧：在⼀种物质分⼦上直接加氧NH3-CH2-COOH+1/2O2→O=CHCOOH+NH4+H2O -2HB：脱氢：加⽔脱氢：CH3CHO——→CH3 – CH – OH——→CH3COOH|OH-2H直接脱氢：HOOC—CH2—CH2—COOH——→HOOC—CH=CH—COOHC：脱电⼦：-eCyt（Fe2+）——→Cyt（Fe3+）2、举例说明⾼能化合物可分为哪⼏种键型。
（1）磷氧键型，如1，3—⼆磷酸⽢油酸、ATP、磷酸烯醇式丙酮酸；（2）磷氮键型，如磷酸肌酸；（3）硫脂键型，如⼄酰CoA；（4）甲硫键型，如S—腺苷甲硫氨酸；（5）碳氧键型，如氨酰——tRNA。
3、电⼦传递链上有哪⼏类电⼦传递体？各如何作⽤？（1）烟酰胺核苷酸类。
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第一章蛋白质1．蛋白质的基本组成单位及其有多少种,有何特点?α-氨基酸(脯氨酸除外) L-氨基酸（甘氨酸除外）结构特点：所有20 种基本氨基酸的结构通式为2．蛋白质含氮量的特点含氮量较恒定，一般在16%左右蛋白质系数——6.25蛋白质含量= 样品含氮量⨯6.253．20种基本氨基酸的分类非极性R 基氨基酸：丙氨酸缬氨酸亮氨酸异亮氨酸苯丙氨酸色氨酸甲硫氨酸脯氨酸极性不带电荷R 基氨基酸甘氨酸丝氨酸苏氨酸半胱氨酸酪氨酸天冬酰胺谷氨酰胺酸性R 基氨基酸氨基酸天冬氨酸谷氨酸碱性R 基氨基酸赖氨酸精氨酸组氨酸4．氨基酸的显色反应茚三酮反应反应物：茚三酮、氨基酸反应性质：氧化还原结果：蓝紫色产物, m = 570nm脯氨酸是亚氨基酸，只有一步反应，反应产物为黄色反应物：氨基酸与二硝基氟苯（DNFB）产物：DNP—氨基酸（二硝基苯代氨基酸）黄色5．碱性氨基酸和酸性氨基酸各包括那些?酸性R 基氨基酸氨基酸天冬氨酸谷氨酸碱性R 基氨基酸赖氨酸精氨酸组氨酸6.氨基酸等电点的定义,并会计算某一氨基酸的净电荷等于零时的溶液pH值为该氨基酸的等电点。
等电点时的特点：溶解度下降pI=（pK左′+pK右′ ）/2pK左′ : pI处左侧pK ′值，pK右′ :pI处右侧pK ′值。
如：甘氨酸的两性解离为：pK1 ′ =2.34 pk2 ′ =9.60 pI=(2.34+9.60)/2=5.977.那三种氨基酸在近紫外区有最大光吸收?苯丙氨酸—257nm、酪氨酸—275nm、色氨酸—280nm8.DNFB叫什么?有什么作用?氨基酸与二硝基氟苯（DNFB）测定肽链N-端氨基酸9.迁移率的计算,并学会判断它们的大小非极性R基氨基酸（第一组）最大极性不带电荷R基氨基酸（第一组）次之带电荷（正电荷、负电荷）R 基氨基酸最小10.蛋白质一级结构的定义蛋白质的多肽链中氨基酸的排列顺序，包括二硫键位置11.蛋白质二级结构的定义和蛋白质二级结构的种类定义：在规则氢键指导下局部多肽链在空间的排列方式a－螺旋，β－折叠片，β－转角，无规则卷曲四种12.蛋白质三级结构的定义和特点蛋白质分子中所有原子的空间排列特点：高低不平、疏密不一、近似球状、外亲内疏13.蛋白质四级结构的定义蛋白质分子中亚基在空间的排列14.维持蛋白质二三级结构的主要作用力氢键、盐键、疏水作用力、二硫键、配位键、范德华引力16.同源蛋白：不同生物中具有同一功能的蛋白质。
生物化学重点复习点
●绪论●生物化学定义研究任务目的●第一章糖第一节单糖一、葡萄糖的分子结构构象：指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的空间排布。
一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。
构型：指一个分子由于其中各原子特有的固定的空间排列，而使该分子所具有的特定的立体化学形式。
构型改变要求共价键的断裂和重新形成。
不对称碳原子：连接四个不同原子或基团的碳原子。
镜像对映体：旋光异构现象和旋光度：异头物：二、单糖的分类糖：含多羟基的醛或酮的化合物醛糖：含醛基酮糖：含酮基三、单糖的物理性质和化学性质『一』物理性质『二』化学性质四、重要的单糖第二节寡糖一、双糖1、麦芽糖：两个葡萄糖以α（1－4）糖苷键缩合2、蔗糖：由α－D－葡萄糖和β－D －果糖各一分子以α，β（1－2）糖苷键型缩合。
3、乳糖：由α－D－葡萄糖和β－D －半乳糖各一分子以β（1－4）糖苷键型缩合。
第三节多糖1、淀粉支链淀粉直链淀粉2、糖原3、纤维素●第二章脂类定义生物功能第一节脂酰甘油类定义一、脂肪酸二、甘油三酯的类型三、甘油三酯的理化性质皂化和皂化值酸败和酸值卤化和碘值●第三章蛋白质第一节蛋白质通论一、蛋白质的化学组成：平均含氮量16％，是凯氏定氮法的基础平均分子量110第二节蛋白质的基本结构单位－氨基酸一、氨基酸的分类蛋白质氨基酸：20种α氨基酸：脯氨酸为亚氨基酸，其余都是。
旋光性：除甘氨酸外，都有旋光性各类氨基酸：二、氨基酸的酸碱性质广义酸碱：酸，质子供体。
碱，质子受体。
等电点：PI＝1/2（PK1+PK2）在等电点以上的任何PH，氨基酸带净负电荷，并由此在电场中将向正级移动，在低于等电点的任一PH，氨基酸将带净正电荷，在电场中将向负极移动。
三、氨基酸的化学反应：Sanger反应Edman降解印三酮反应四、氨基酸的分析分离离子交换层析第三节蛋白质的共价结构（一级结构）一、肽和肽键的结构肽单位肽键共价主链肽平面同源蛋白质二、N末端和C末端氨基酸残基的测定Sanger反应DNS（丹蟥酰氯法）Edman降解第四节蛋白质的二级结构和纤维状蛋白质二级结构：多肽链中有规则重复的构象。
生物化学复习重点
⽣物化学复习重点⽣物化学复习重点第⼀章蛋⽩质1.蛋⽩质的元素组成：C、H、O、N、S及其他微量元素，蛋⽩质含氮量：16%公式：每克样品含氮量×6.25×100=100克样品蛋⽩质含量（克%）2.氨基酸通式特点：α-L -氨基酸,只有⽢氨酸没有⼿性（旋光性），脯氨酸为亚氨基酸。
3.氨基酸分类：（1）、酸性氨基酸：⼀氨基⼆羧基氨基酸，有天冬氨酸、⾕氨酸，带负电荷（2）、碱性氨基酸：⼆氨基⼀羧基氨基酸，有赖氨酸、精氨酸、组氨酸，带正电荷（3）、中性氨基酸：⼀氨基⼀羧基氨基酸，有⽢氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、⾊氨酸、酪氨酸、脯氨酸、天冬酰胺、⾕氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸。
不带电荷。
（4）含S氨基酸：甲硫氨酸、半胱氨酸（5）含羟基氨基酸：丝氨酸、苏氨酸（6）芳⾹族氨基酸：苯丙氨酸、⾊氨酸、酪氨酸（7）含酰胺基氨基酸：天冬酰胺、⾕氨酰胺4.氨基酸的等电点PI：氨基酸所带正负电荷相等时的溶液pH。
pI=(pK1，+pK2，)/25.氨基酸紫外吸收：280nm,苯丙氨酸、⾊氨酸、酪氨酸有紫外吸收6.蛋⽩质的⼀级结构（Primary structure）：它是指蛋⽩质中的氨基酸按照特定的排列顺序通过肽键连接起来的多肽链结构。
肽键：⼀个氨基酸的a-COOH 和相邻的另⼀个氨基酸的a-NH2脱⽔形成共价键。
7.蛋⽩质⼆级结构的概念：多肽链在⼀级结构的基础上，按照⼀定的⽅式有规律的旋转或折叠形成的空间构象。
其实质是多肽链在空间的排列⽅式蛋⽩质⼆级结构主要类型有：a-螺旋、β-折叠、β-转⾓维持⼆级结构的作⽤⼒：氢键a-螺旋（a-Helix）⼜称为3.613螺旋，Φ= -57。
，Ψ= -47。
结构要点：(1)、多个肽键平⾯通过α－碳原⼦旋转，主链绕⼀条固定轴形成右⼿螺旋。
(2)、每3.6个氨基酸残基上升⼀圈，相当于0.54nm。
（3）、相邻两圈螺旋之间借肽键中C＝O和N-H形成许多链内氢健，即每⼀个氨基酸残基中的NH和前⾯相隔三个残基的C＝O 之间形成氢键，这是稳定α－螺旋的主要键。
生物化学复习资料
第一章绪论生物化学：简单来讲，研究生物体内物质组成(化学本质）和化学变化规律的学科。
生物化学的研究内容：生物分子的结构及功能（静态生化）；物质代谢及其调节（动态生化）；生命物质的结构及功能的关系及环境对机体代谢的影响（功能生化）。
第二章糖类化学一、糖的定义及分类糖类是一类多羟基醛（或酮），或通过水解能产生这些多羟基醛或多羟基酮的物质。
糖类分类：（大体分为简单糖和复合糖）单糖：基本单位，自身不能被水解成更简单的糖类物质。
最简单的多羟基醛或多羟基酮的化合物。
Eg:半乳糖寡糖：2～10个单糖分子缩合而成，水解后可得到几分子单糖。
Eg:乳糖多糖：由许多单糖分子缩合而成。
如果单糖分子相同就称为同聚多糖或均一多糖；由不同种类单糖缩合而成的多糖为杂多糖或不均一多糖。
复合糖：是指糖和非糖物质共价结合而成的复合物，分布广泛，功能多样，具有代表性的有糖蛋白或蛋白聚糖，糖脂或脂多糖。
二单糖1、单糖的构型：在糖的化学中，采用D/L法标记单糖的构型。
单糖构型的确定以甘油醛为标准。
距羰基最远的手性碳及D-(+)-甘油醛的手性碳构型相同时，为D型；及L-(-)-甘油醛构型相同时，为L型。
2、对映异构体：互为镜像的旋光异构体。
如：D-Glu及L-Glu3、旋光异构现象：不对称分子中原子或原子团在空间的不同排布对平面偏振光的偏正面发生不同影响所引起的异构现象。
4、差向异构体：具有两个以上不对称碳原子的的分子中仅一个不对称碳原子上的羟基排布方式不同。
如：葡萄糖及甘露糖；葡萄糖及半乳糖。
5、环状结构异构体的规定：根据半缩醛羟基及决定直链DL构型的手性碳上羟基处于同侧为α，异侧为β。
（只在羰基碳原子上构型不同的同分异构体）6、还原糖：能还原Fehling试剂或Tollens试剂的糖叫还原糖。
分子结构中含有还原性基团（如游离醛基半缩醛羟基或游离羰基）的糖，还原糖是指具有还原性的糖类，叫还原糖。
1)单糖和寡糖的游离羰基，有还原性。
2)以开链结构存在的单糖中除了二羟丙酮外均具有游离羰基。
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第二章糖类化学1.糖的概念：糖类物质是多羟基的醇类或醛累化合物及其他们的衍生物或聚合物。
2.糖的种类可以分为：单糖寡糖多糖结合唐糖的衍生物。
3.根据旋光性分类，可以将自然界中的糖分为D型和L型。
规定，已距醛基或酮基最远的的不对称性碳原子为准，羟基在右的为D型，羟基在左的为L型.4.还原性二糖：由一分子糖的的半缩醛羟基与另一分子的糖的醇羟基缩合而成。
5.非还原性二糖：由二分子糖的半缩醛羟基脱水而成。
6.淀粉、糖原、和纤维素的基本结构单元是葡萄糖。
7.凡是能被费林试剂还原的糖都称为还原糖。
8.糖类的生物学功能：提供能量，细胞间的碳骨架，细胞间的的骨架，细胞间识别和生物分子识别。
第三章蛋白质1.蛋白质的基本结构单元是氨基酸。
2.大多数蛋白质的含氮量接近16%3.蛋白质的一级结构是多肽链中氨基酸的排列顺序。
4.氨基酸：分子中含有氨基的羧酸称为氨基酸。
5.氨基酸为两性电解质，当PH等于PI时，氨基酸为兼性离子。
6.肽键是蛋白质中的主要共价键，也称为主键。
7.必需氨基酸：人体中不能合成的，必须从食物中摄取的氨基酸称为必须氨基酸。
8.必需氨基酸包括：赖氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、缬氨酸、色氨酸、苯丙氨酸。
9.极中性氨基酸包括：丝氨酸、酪氨酸、苏氨酸、谷氨酰胺、半胱氨酸、天冬酰胺。
10.酸性氨基酸包括：天冬氨酸、谷氨酸11.碱性氨基酸包括：组氨酸、赖氨酸、精氨酸12.氨基酸的等电点（PI）：在一定PH值得溶液中，氨基酸所带的正负电荷相等，净电荷为零，此时溶液的PH值称为氨基酸的等电点。
（当PH＞PI,氨基酸带净负电荷，在电场中向正极移动；当PH＜PI，氨基酸带净正电荷，在电场中向负极移动。
）13.蛋白质的二级结构主要靠氢键维持其稳定性。
14.蛋白质的三级结构主要靠次级键维持其稳定性。
次级键包括：氢键，离子键，疏水作用，二硫键。
15.蛋白质颗粒表面的电荷和水化膜是维持蛋白质胶体的重要因素。
16.蛋白质的重要功能：催化调控作用、协调运转作用、在运输及储存中作用、在识别、防御、神经传导中作用。
第四章酶1.根据酶的组成情况，刻意将酶分为单纯酶与结合酶。
（单纯酶只含多肽链，是单纯蛋白质，结合酶则是由蛋白质和非蛋白质部分组成）2.决定酶反应的特异性的是酶蛋白，辅助因子则是决定反应种类和性质。
3.酶催化的特点：酶具有极高的催化效率、酶的催化具有高度的底物专一性、酶催化作用的可调节性、酶的高度不稳定性。
4.影响酶促反应速率的因素有：底物浓度、PH值温度、酶的浓度、激活剂、抑制剂、5.米-曼氏方程：在酶促反应中，反应底物浓度[S]与和反应速率(V)的关系式，称为米曼式方程,如下：6.其中，Km值为米氏常数，意义如下：Km值等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度Km值可近似表示酶对底物的亲和度（值越小，表示酶与底物的亲和度越大；值越大，则反应没与底物的亲和度越低）Km值是酶的特征常数之一，不同的酶具有不同的Km值。
第五章核酸1.核酸的分类：脱氧核糖核酸（DNA）与核糖核酸(RNA)2.DNA主要分布在细胞核内，线粒体内也含有少量DNA;RNA主要分布在细胞质，细胞核，线粒体。
3.核酸的基本组成单位是核苷酸，核苷酸由磷酸、戊糖、碱基构成。
4.核苷酸是由核苷与磷酸净脱水缩合后生成的磷酸脂类化合物。
包括核糖核苷酸与脱氧核糖核苷酸两大类。
5.多核苷酸链中各种单核苷酸的排列顺序，称为核酸的一级结构；核酸是由许多核苷酸通过3、5磷酸二脂键链接起来的，具有5-端和3-端，及5-端到3-端的方向性。
6.DAN的二级结构是双螺旋结构，两条链呈反向平行走向。
7.增色校应（高色效应）：核酸变性后，260nm处的紫外吸收值明显增加的现象。
8.减色效应：核酸变性后，260nm处的紫外吸收值明显减少的现象。
9.核酸是两性电解质，含有酸性的磷酰基和碱性的碱基。
10.Tm值：DNA变性时，紫外吸收光度值达到最大值的50%的温度，称为DNA的解链温度，用Tm表示。
（Tm值的大小与碱基组成有关）11.DNA双螺旋结构的稳定性主要依赖疏水堆砌力与氢键。
12.DNA的热变性主要是由于加热引起双螺旋结构的解离。
第六章维生素1.维生素的概念：维生素意指维持生命的要素，是维持人体生命必须的一类有机物，也是保持人体健康的重要活性物质。
2.水溶性的维生素主要有：维生素C与B族维生素。
3.脂溶性维生素包括：维生素A,维生素D、维生素E、维生素K。
4.填维生素缺乏症：VB1 脚气病，VB2 口角炎，VC 坏血病，叶酸巨幼红细胞贫血5.缺乏维生素A时会导致视力下降，夜盲症，红细胞功能失调，免疫功能下降。
6.缺乏维生素D时会导致佝偻病，软骨病。
7.缺乏维生素E时会导致生殖障碍，不孕，神经功能系统失调。
8.缺乏维生素K时会导致凝血因子减少，凝血时间延长。
第七章生物氧化1、生物氧化的概念：物质在生物体内进行的氧化称为生物氧化。
2、生物氧化与体外氧化的相同点：（1）生物氧化中物质的氧化方式有加氧、脱氢、是、失电子，遵循氧化还原的基本规律；（2）物质在体内外氧化时所消耗的氧量、最终产物(CO2,H2O)和释放能量均相同。
3、电子传递链的定义:定位于线粒体内膜上的一组递氢体和递电子体按一定顺序排列组成的连续酶促反应体系，由于该体系与细胞呼吸有关，故又称呼吸链。
4、体内重要的两条呼吸链：NADH氧化呼吸链与琥珀酸（FADH2）氧化呼吸链5、NADH氧化呼吸链的传递顺序是：NADH→复合体I→CoQ→复合体Ⅲ→Cytc→复合体Ⅳ→O26、FADH氧化呼吸链的传递顺序是：琥珀酸→复合体Ⅱ→CoQ→复合体Ⅲ→Cytc →复合体Ⅳ→O27、ATP是体内生命活动的直接功能物质，体内能量的生成就是ADP磷酸化生成ATP的过程。
体内磷酸化主要有两种方式：底物磷酸化和氧化磷酸化。
8、ATP的生成主要由：ADP+pi+能量→ATP，少数情况：AMP+ppi+能量→ATP9、生物氧化的特点及发生部位：（1）、细胞内进行，条件温和，有水的环境中进行；（2）、有酶、辅酶等参与，反应份多步完成；（3）、能量逐步释放，既不伤害机体，也有利于利用；（4）、释放出的能量先转化为ATP，需要能量时，由ATP水解。
第八章糖代谢1、糖酵解(EMP)的定义：糖酵解是指葡萄糖或糖原在无氧或缺氧条件下分解成乳酸的过程。
2、体内糖酵解的主要途径：EMP 、有氧氧化、磷酸戊糖途径。
3、EMP的三个不可逆反应，分别是由已糖激酶、果糖磷酸激酶、丙酮酸激酶催化、4、磷酸戊糖途径的主要特点：葡萄糖糖直接脱氧，脱羧，不必经过糖酵解和三羧酸循环，产生的NADHP作为还原力以提供生物合成用。
5、填反应发生的部位：EMP 胞浆、三羧酸循环线粒体、磷酸戊糖途径胞浆。
6、磷酸戊糖途径的主要过程：6-磷酸葡萄糖脱氧生成6-磷酸葡萄糖酸，在脱氢，脱羧生成5-磷酸核酮糖。
7、磷酸戊糖途径的意义：（1）、产生大量的NADPH,为细胞的各种合成反应提供氢；（2）、磷酸戊糖途径的中间产物为许多化合物的合成提供原料;（3）、磷酸戊糖途径有光合作用有密切关系；（4）、磷酸戊糖途径与糖的有氧、无氧分解师密切相关的。
8、糖的有氧氧化大致可以分为三个过程：第一过程，葡萄糖或糖原在胞浆中转变为丙酮酸，第二阶段，丙酮酸进入线粒体进行氧化脱羧，生成乙酰辅酶A；第三阶段，乙酰辅酶A进入三羧酸循环。
9、三羧酸循环的特点：（1）、只在有氧条件下进行的连续循环的酶促反应过程；（2）、集体主要的产能方式；（3）、单向反应体系；（4）、循环的中间物质必须不断补充。
10、糖原主要存在于肝脏、肌肉中，合成与胞浆，合成糖原的关键酶是糖原合酶，供体是UDPG。
11、糖原合成与分解的生理意义：维持血糖浓度的相对恒定。
12、糖异生的概念：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程。
第九章脂类代谢1、酮体的概念：脂肪酸在肝脏内的代谢产物，包括羟丁酸，乙酰乙酸和少量的丙酮。
酮体，的代谢特点：肝内合成，肝外利用。
2、脂肪酸的合成是在细胞液中进行，合成原料是乙酰辅酶A，乙酰辅酶A由线粒体中的丙酮酸氧化脱羧，氨基酸氧化降解，脂肪酸β-氧化生成。
3、脂肪酸的β-氧化是在线粒体基质中进行的，包括：脱氢(氧化)、水合、再脱氢（再氧化）、硫解，四部基本反应。
氧化所产生的乙酰辅酶A可以进入三羧酸循环，彻底氧化成水和二氧化碳。
4、脂肪酸β-氧化的概念：β-氧化作用是指脂肪酸降解时从α-碳原子与β碳原子之间断裂，同时β-碳原子被氧化成羧基，从而生成乙酰辅酶A和比原来少两个碳原子的脂酰辅酶A。
5、脂肪酸最终合成的产物为软脂酸。
6、脂肪酸β-氧化过程中能量生成的计算：以16C的软脂酸为例计算彻底氧化是所生成ATP的量：分析:1摩尔16C的软脂酸需要进行7次β氧化产生8个乙酰辅酶A,每次氧化可产生1个FADH2 1个NADH+H+,所以共产生7个FADH2与7个NADH+H+,每一摩尔的乙酰辅酶A进入TCA循环可产生10摩尔的ATP，计算如下：7分子的FADH2提供7*1.5=10.5分子ATP7分子NADH+H+提供7*2.5=17.5分子ATP8分子的乙酰辅酶A提供8*10=80分子ATP所以16C的软脂酸彻底氧化共提供108摩尔的ATP，减去脂肪酸活化时消耗的2摩尔ATP，所以净生成106摩尔的ATP.8、脂肪酸的合成与β-氧化的区别：（1）、脂肪酸的氧化是在线粒体内进行的，而合成是在胞浆中进行；（2）、脂肪酸每经过一次β-氧化，脱下来一分子的乙酰辅酶A，虽然脂肪酸合成是以乙酰辅酶A为原料，但是每次结合上去的却不是乙酰辅酶A，而是丙二酸单酰辅酶A；（3）、参与脂肪酸氧化的酶都是单体酶，而参与脂肪酸合成的酶都是复合酶体系；(4)、在脂肪酸的氧化过程中，脂酰基的载体是辅酶A，而在脂肪酸合成的过程中，脂酰基的载体是HSACP；（5）、再在脂肪酸的氧化过程中，氢的受体为FAD与NAD+，而脂肪酸的合成过程氢的受体为NADPH+H+。
第十章蛋白质降解与氨基酸的代谢1氨基酸的代谢可分为分为：脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨作用。
其中以联合脱氨为主。
2、转氨基作用：由转氨酶催化，将-氨基酸的氨基转移到-酮酸酮基位置上，生成相应的氨基酸，而原来的-氨基酸则转变为相应的酮酸。
3、联合脱氨基作用：转氨基作用与氧化脱氨基作用联合进行，从而使氨基酸脱去氨基并氧化成-酮酸的过程，称为联合脱氨基作用。
4、氨基酸分解产物的去向：重新合成氨基酸、生成酰胺、生成氨甲酰磷酸、排出体外。
5、氨的主要去路：氨的主要代谢去路是在肝脏生成尿素，尿素无毒，水溶性强，可由肾脏经尿排出，尿素在体内合成的过程称为鸟氨酸循环。
第十一章核苷酸代谢1、体内嘌呤核苷酸与嘧啶核苷酸的合成均有两种途径：从头合成途径与不救合成途径。