生物化学实验基本技术
生物化学实验原理和方法
生物化学实验原理和方法
生物化学实验是研究生物体内化学反应的实验方法，主要用于研究生物体内分子结构、代谢途径、蛋白质结构和功能等方面的问题。
生物化学实验的基本原理是利用生物体内的生物分子（如蛋白质、核酸、酶等）进行化学反应或与其他物质相互作用，从而检测、分离或定量这些分子。
生物化学实验主要包括以下几个方面的原则和方法：
1. 分离与纯化：将某一特定生物分子从其他组分中分离出来，获得纯净的样品。
常用方法包括离心、电泳、柱层析、过滤等。
2. 分析与测定：对生物分子的含量、结构和性质进行定量或定性的研究。
常用方法包括分光光度法、荧光法、比色法、拉曼光谱等。
3. 酶反应：酶是生物体内催化生物化学反应的一类蛋白质，其活性与底物浓度、温度、pH值等因素有关。
通过测定底物转化率来研究酶的活性。
常见的酶反应方法有酶解反应、酶促进反应等。
4. 蛋白质分析：蛋白质是生物体内最为重要的分子之一，可以通过电泳、质谱、Western blot等方法进行分析，从而了解蛋白质的结构、含量和功能。
5. 核酸分析：核酸是生物体内遗传信息的主要载体，可以通过PCR、凝胶电泳、
Southern blot等方法进行分析，用于检测基因的突变、限制性片段长度多态性等。
以上是一些常用的生物化学实验原理和方法，实际的生物化学实验会根据具体的研究目的和问题而选择适合的方法和技术。
生物化学实验基础技能
生物化学实验基础技能生物化学实验是一个广泛应用于生物学和医学领域的技术。
它是通过对生物分子和化学反应的研究来了解生命的基本过程。
为了正确地进行生物化学实验，需要具备一些基本技能。
本文将介绍一些生物化学实验的基础技能。
1. 实验室安全生物化学实验室中存在许多潜在的危险，因此实验室安全至关重要。
在进行任何实验之前，必须熟悉实验室安全规定。
首先，必须穿戴实验室安全装备，包括实验室鞋、实验室外套，戴上手套和护目镜等。
其次，在实验前需要清洗实验设备并确保干净。
最后，必须知道急救方法以及如何处理意外事故。
2. 实验计量实验计量是生物化学实验的重要部分。
需要使用准确的量杯和称量器来测量和称量化学试剂和样品。
在使用任何仪器或设备之前，请确保熟悉其操作方法，并遵循使用说明书。
在进行实验时，还应注意样品和试剂的保存和标记。
标记应包括试剂名称、浓度、保存日期和其他相关信息。
这有助于确保实验结果的准确性。
3. 质量控制质量控制是确保实验结果的准确性和可重复性的关键因素。
其中的一个关键方面是对结果进行验证。
对于质量控制，需要进行正负对照实验。
此外，还需要确保实验从起始点到终点的每个步骤都被准确地记录下来。
4. 实验技巧生物化学实验需要许多实验技巧。
其中一个重要技能是试剂的混合和加热。
在混合试剂时，需要缓慢地将试剂添加到反应体系中，并确保充分混合。
当需要加热反应体系时，应在试管中加入恰当的混合液和反应形式，并将试管放在加热架上。
另一个常见的实验技巧是使用吸管。
吸管用于转移液体，但在使用时，必须小心，以避免在试剂瓶中留下杂质。
5. 数据分析数据分析是确保实验结果准确性的关键步骤。
当实验结果被记录下来时，他们必须被精确计算，而没有失误。
此外，在实验结束后，需要仔细地分析结果，并解释每个结果。
6. 结论和讨论在数据分析之后，必须撰写结论和讨论。
结论应该简要总结实验结果，确保正确报告所得到的结果。
讨论应该深入讨论实验结果和结论，并提出实验的局限性和改进方法。
生物化学的实验技术有哪些
生物化学的实验技术有哪些生物化学是一门研究生物体化学组成和生命过程中化学变化的学科，实验技术在生物化学的研究中起着至关重要的作用。
以下为您介绍一些常见的生物化学实验技术。
一、分光光度法分光光度法是一种基于物质对光的吸收特性来定量分析物质浓度的方法。
在生物化学中，常用于测定蛋白质、核酸、酶等生物大分子的浓度。
例如，通过测量蛋白质在 280nm 处的吸光度，可以估算蛋白质的浓度。
分光光度法操作简便、快速，且灵敏度较高。
二、电泳技术电泳是指带电粒子在电场中向与其所带电荷相反的电极移动的现象。
在生物化学中，常用的电泳技术有琼脂糖凝胶电泳和聚丙烯酰胺凝胶电泳。
琼脂糖凝胶电泳常用于分离和分析 DNA 片段，根据 DNA 片段的大小不同，在凝胶中移动的速度不同，从而实现分离。
聚丙烯酰胺凝胶电泳则常用于分离蛋白质，能够分辨分子量差异较小的蛋白质。
三、层析技术层析技术是利用混合物中各组分在固定相和流动相之间的分配系数不同，从而实现分离的方法。
常见的层析技术有凝胶过滤层析、离子交换层析、亲和层析等。
凝胶过滤层析根据分子大小进行分离，大分子先流出，小分子后流出。
离子交换层析基于分子所带电荷的不同来分离物质。
亲和层析则利用生物分子之间的特异性亲和力进行分离，具有很高的选择性。
四、离心技术离心是利用离心机旋转产生的离心力，使不同密度、大小的颗粒分离的技术。
在生物化学实验中，常用于分离细胞器、细胞组分、蛋白质复合物等。
差速离心通过逐渐提高离心速度，分步沉淀不同大小的颗粒。
密度梯度离心则是在离心管中形成密度梯度，使不同密度的颗粒在相应的密度区带中沉降，从而实现分离。
五、PCR 技术（聚合酶链式反应）PCR 技术是一种用于扩增特定 DNA 片段的分子生物学技术。
通过高温变性、低温退火和适温延伸的循环过程，使 DNA 片段呈指数级扩增。
PCR 技术在基因诊断、基因克隆、基因突变检测等方面有着广泛的应用。
六、酶联免疫吸附测定（ELISA）ELISA 是一种利用抗原抗体特异性结合进行检测的技术。
常见的生物化学实验方法
常见的生物化学实验方法生物化学实验是研究生物分子结构、功能和相互作用的重要手段，广泛应用于生物医学研究、药物开发和环境保护等领域。
本文将介绍一些常见的生物化学实验方法。
一、色谱技术色谱技术是一种分离和分析物质的方法，根据分子的化学性质和大小差异，将混合物分离成各个组分。
常见的色谱技术包括气相色谱（GC）、液相色谱（LC）和薄层色谱（TLC）等。
在生物化学实验中，色谱技术常用于对生物样品中的分子进行纯化和分析。
例如，气相色谱可用于分析氨基酸和脂肪酸等小分子化合物，液相色谱则可以用于分离蛋白质、核酸和多糖等生物大分子。
二、电泳技术电泳技术是利用电场作用下物质的电荷和大小差异，将混合物分离成各个组分的方法。
常见的电泳技术包括聚丙烯酰胺凝胶电泳（PAGE）、聚丙烯酰胺凝胶电泳（SDS-PAGE）和凝胶过滤电泳等。
在生物化学实验中，电泳技术常用于分离和检测蛋白质和核酸等生物大分子。
例如，聚丙烯酰胺凝胶电泳可用于分离和测定蛋白质分子量，SDS-PAGE则可以用于检测蛋白质的纯度。
三、质谱技术质谱技术是利用质量分析仪器对物质的质量和结构进行分析的方法。
常见的质谱技术包括质谱仪、飞行时间质谱（TOF-MS）和液相色谱质谱联用（LC-MS）等。
在生物化学实验中，质谱技术常用于鉴定和定量生物分子。
例如，利用质谱仪可以对蛋白质进行鉴定，通过测定样品中蛋白质的质量和碎片离子的质量谱图，确定蛋白质的氨基酸序列。
四、核酸杂交技术核酸杂交技术是利用互补的DNA或RNA序列进行结合，从而检测目标序列的方法。
常见的核酸杂交技术包括Southern blot、Northernblot和in situ hybridization等。
在生物化学实验中，核酸杂交技术常用于检测和定量特定DNA或RNA序列的存在。
例如，Southern blot可用于检测DNA片段在基因组中的分布和拷贝数，Northern blot则可用于检测特定mRNA的表达水平。
生化实验的基本操作
生化实验的基本操作（一）搅拌和振荡1.配制溶液时，必须随时搅拌或振荡混合。
配制完了时，必须充分搅拌或振荡混合。
2.搅拌使用的玻璃搅棒，必须两头都烧圆滑。
3.搅棒的粗细长短，必须与容器的大小和所配制的溶液的多少呈适当比例关系。
不能用长而粗的搅棒去搅拌小离心管中的少量溶液。
4.搅拌时，尽量使搅棒沿着器壁运动，不搅入空气，不使溶液飞溅。
5.倾入液体时，必须沿器壁慢慢倾人以免有大量空气混入。
倾倒表面张力低的液体(如蛋白质溶液）时，更需缓慢仔细。
6.振荡溶液时，应沿着圆圈转动容器，不应上下振荡。
7.振荡混合小离心管中液体时，可将离心管握在手中，以手腕、肘或肩作轴来旋转离心管; 也可由一手持离心管上端用另一手弹动离心管；也可用一手大拇指和食指持管的上端，用其余三个手指弹动离心管。
手指持管的松紧要随着振动的幅度变化。
还可以把双手掌心相对合拢，住离心管，来回挫动。
8.在容量瓶中，混合液体时，应倒持容量瓶摇动，用食指或手心顶住瓶塞，并不时翻转容量瓶。
9.在分液漏斗中振荡液体时，应用一手在适当斜度下倒持漏斗，用食指或手心顶住瓶塞，并用另一手控制漏斗的活塞。
一边振荡，一边开动活塞，使气体可以随时由漏斗泄出。
10.研磨配制肢体溶液时，要使杵棒沿着研钵的单方向进行，不要来回研磨。
（二）沉淀的过滤和洗涤1.过滤沉淀一般使用滤纸。
2.应根据沉淀的性质选择不同的滤纸.胶状沉淀,应使用质松孔大的滤纸.一般大小颗粒的结晶形成沉淀,应使用致密孔小的滤纸。
而极细的沉淀，则应使用致密孔最小的滤纸。
滤纸越致密，过滤就越慢。
3.滤纸的大小要由沉淀量来决定，并不是由溶液的体积来决定。
沉淀量应装到滤纸高度的1／3左右。
最多不应超过1／2，通常使用直径为7-9厘米的圆形滤纸。
4.折叠滤纸应先整齐的对折，错开一点再对折，打开后形成一边一层，一边三层的圆锥体。
折叠尖端时不可过于用力，以免容易出洞。
放入漏斗中时，滤纸边缘应完全吻合。
撕去三层一边的外面两层部分的尖端，使滤纸上缘能更好的贴在漏斗的壁上，不留缝隙。
生物化学实验技术
生物化学实验技术生物化学实验技术是一门研究生物分子结构和功能的学科，主要运用化学方法和技术手段来研究生物大分子的组成、结构、功能和转化过程。
本文将介绍几种常用的生物化学实验技术和其应用。
1. 蛋白质电泳蛋白质电泳是一种常用的生物化学实验技术，用于分离和定量分析蛋白质混合物。
常见的蛋白质电泳方法包括聚丙烯酰胺凝胶电泳（SDS-PAGE）和二维凝胶电泳。
SDS-PAGE通过蛋白质与阴离子表面活性剂SDS结合，并在电场中沿凝胶分离，根据蛋白质的分子量进行定量分析。
二维凝胶电泳则结合了分子量和等电点的信息，实现更高分辨率的分离。
2. DNA测序技术DNA测序技术是生物化学实验中的重要手段，用于确定DNA序列。
目前常用的DNA测序技术包括链终止法（Sanger测序）和高通量测序（Next Generation Sequencing）。
链终止法通过使用缺少3'-OH基团的硫酸二酯链终止剂和核酸聚酶合成短链DNA，并借助电泳分离完成测序。
高通量测序则通过将DNA分子串联成DNA文库，并应用测序仪进行高通量测序，从而大大提高测序效率和准确性。
3. 酶联免疫吸附实验（ELISA）ELISA是一种常见的生物化学免疫学实验技术，用于检测目标蛋白质的存在和浓度。
ELISA基于酶与底物的反应产生可检测信号的原理，可以通过颜色变化或发光信号来定量分析蛋白质。
ELISA技术广泛应用于生物医学研究、临床诊断和药物筛选等领域。
4. 质谱分析技术质谱分析技术是一种能够确定化合物分子量和结构的重要手段。
生物化学实验中常用的质谱分析技术包括质谱仪、气相色谱-质谱联用技术（GC-MS）、液相色谱-质谱联用技术（LC-MS）等。
质谱分析技术在药物研发、代谢组学和蛋白质组学等领域有着广泛的应用。
5. 核磁共振技术核磁共振（NMR）技术是一种用于研究物质结构和动力学的强大工具。
生物化学实验中常用的核磁共振技术包括核磁共振波谱（NMR spectroscopy）和核磁共振成像（NMR imaging）。
生物化学与分子生物学实验技术
生物化学与分子生物学实验技术生物化学与分子生物学实验技术是现代生命科学中不可或缺的一部分。
随着科技的不断发展和生物学研究的深入，生物化学与分子生物学实验技术也不断更新和发展。
在这篇文章中，我们将分步骤介绍一些常见的生物化学与分子生物学实验技术，并探讨它们在研究中的意义。
一、DNA/RNA提取技术DNA/RNA提取技术是生物化学和分子生物学领域中最基础的实验之一。
主要用于分离和纯化DNA或RNA分子，从而进行下一步的生物学或分子生物学研究。
常用的提取方法有酚/氯仿浸提法、离心柱法等。
其中，酚/氯仿浸提法是最传统的技术，通过一系列的浸提、离心、洗涤和溶解步骤，最终得到DNA或RNA样品。
离心柱法则是一种更快捷、更方便的方法，通过离心柱的吸附剂将DNA或RNA样品捕捉下来，避免了复杂的萃取过程。
二、PCR技术PCR技术是当前分子生物学中最重要的实验技术之一。
PCR全称为“聚合酶链式反应”，是一种用于体外扩增DNA序列的方法。
PCR技术不仅可以扩增任意DNA序列，而且还可以扩增极少量的模板DNA，是分子生物学诸多实验中不可或缺的步骤之一。
PCR技术的原理是：在加入模板DNA、引物、聚合酶和缓冲液的情况下，通过温度的周期性变化，使反应液的DNA序列不断的复制出来，形成大量的DNA片段。
这些片段可以用于多种研究，如序列分析、基因突变分析等。
三、蛋白质电泳分离技术蛋白质电泳分离技术是分析蛋白质的工具之一。
该技术是利用蛋白胶的特性，将蛋白质分子进行分离。
它主要分为两种：SDS-PAGE和Native PAGE。
其中，SDS-PAGE是将蛋白质分子加入SDS缓冲液（浓度达到2%），使蛋白质负电荷，从而使蛋白质按照分子量大小进行迁移。
Native PAGE则是使用非变性缓冲液，不改变蛋白质的构象状态。
与SDS-PAGE不同的是，Native PAGE是按照蛋白质的电荷和形状特性进行分离的。
四、蛋白质免疫印迹技术蛋白质免疫印迹技术是一种用于检测蛋白质表达、定量和亚细胞定位的方法。
现代生物化学实验技术
现代生物化学实验技术随着科技的进步和生物化学领域的发展，现代生物化学实验技术得到了极大的发展和应用。
这些实验技术不仅可以帮助我们深入了解生物化学的基础知识，还可以应用于医学、农业和环境保护等领域。
一、蛋白质纯化技术蛋白质是生物体中最重要的分子之一，它在生物过程中起着重要的作用。
蛋白质纯化技术可以从复杂的生物样品中分离纯化出目标蛋白质，以便进行深入的研究。
常见的蛋白质纯化技术包括离子交换层析、凝胶过滤层析、亲和层析等。
这些技术不仅可以用于实验室规模的研究，也可以应用于工业生产中。
二、聚合酶链反应技术聚合酶链反应（PCR）技术是一种用于扩增DNA片段的重要技术。
它可以通过复制DNA序列来产生大量的目标DNA片段，从而实现对DNA的分析和研究。
PCR技术在基因工程、犯罪侦查、疾病诊断等领域都有广泛的应用。
三、蛋白质组学技术蛋白质组学是研究生物体内所有蛋白质的组成、结构和功能的学科。
蛋白质组学技术包括二维凝胶电泳、质谱分析等。
通过这些技术，可以对蛋白质样品进行分离、鉴定和定量，从而揭示蛋白质在生物过程中的功能和调控机制。
四、基因测序技术基因测序技术是指对DNA序列进行测定和分析的技术。
随着测序技术的不断发展，我们可以更加准确和快速地获取DNA序列信息。
常见的基因测序技术包括链终止法、Sanger测序、高通量测序等。
这些技术的发展不仅推动了基因组学的进步，也为研究人员提供了更多的基因信息。
五、蛋白质结晶技术蛋白质结晶是蛋白质结构研究的重要步骤，通过结晶可以获取蛋白质的高分辨率结构信息。
蛋白质结晶技术包括溶液结晶、薄膜结晶、冷冻结晶等。
这些技术的发展不仅为药物设计和疾病治疗提供了重要的依据，也为生物化学研究提供了重要的实验手段。
六、代谢组学技术代谢组学是研究生物体内代谢产物的组成和变化的学科。
代谢组学技术包括质谱分析、核磁共振技术等。
通过对代谢产物的分析，可以了解生物体内代谢产物的种类和浓度变化，从而揭示生物体内代谢过程的变化和调控机制。
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二、分光光度计的结构原理
三、几种常用的国产分光光度计
（一）721型分光光度计
（二）UV-754型分光光度计
第三节 层析技术
原理
是一种物理的分离方法，利用混合物中各组分 的物理化学性质的差别，使各组分以不同程度 分布在两相中，其中一相为固定相，另一相流 过此相称作流动相，并使各组分以不同速度移 动，从而达到分离的目的。
第一节 生物大分子的基本制备技术
一、盐析（Salting –out）技术
定义：蛋白质在高浓度盐的溶液中，随着盐浓度的逐渐增加， 由于蛋白质水化膜被破坏、溶解度下降而从溶液中沉 淀出来。各种蛋白质的溶解度不同，因而可利用不同 浓度的盐溶液来沉淀分离各种蛋白质。
影响因素： 1.盐的种类 2.盐的浓度 3.pH值 4.温度 5.蛋白质浓度
载体：使亲和物固相化的水不溶性化合物。 如：纤维素、聚丙烯酰胺凝胶、琼脂糖凝 胶、聚苯乙烯、乙烯、多孔玻璃。
5 凝胶过滤
原理：被分离物质因分子大小不同，在凝 胶中向下移动的速度不同。
物质进入凝胶柱之后有两种运动方式：垂 直向下移动和无定向的扩散运动。大分子 物质直径大无法进入凝胶颗粒内，只能分 布于颗粒间隙中向下移动快，而小分子物 质可扩散到凝胶颗粒内，因此向下移动慢。
凝胶物质：马铃薯淀粉凝胶、琼脂、琼脂 糖凝胶、聚丙烯酰胺凝胶、葡聚糖凝胶。
第四节 电泳技术
一、定义： 在溶液中，带电粒子在外加电场的作用下，
向相反电极方向移动的现象，称为电泳。
二、电泳技术分类
是否用支持物
用支持物区带电泳
不用支持物电泳
凝胶支持物区带电泳
非凝胶支持物电泳 显微电泳 等电聚焦电泳 等速电泳
相对移动。
四、几种常见电泳的比较
类型
优点
纸电泳
设备操作简单
醋酸纤维薄膜电 设备操作简单，样
泳
品用量少
缺点 分辨率差，电渗
现象
分辨率差
琼脂糖凝胶电泳 快速，分辨率高 电渗现象严重
聚丙烯酰胺凝胶 电泳
时，大部分水分子被滤纸的纤维素牢牢吸附， 因此，纸及其饱和水为层析的固定相，与固 定相不相混溶的有机溶剂为层析的流动相。 对某些特定化合物，在特定的展层系统，一 定的温度条件下，Rf是个常数。
2 离子交换层析
原理：将能与周围介质进行离子交换的不稳定离 子固定于惰性基质上，从而分离介质中的组分。
u=
=
=
泳动率
e
V/l
Vt
2.影响电泳速度的因素
(1) 电场强度 泳动速度与电场强度成正比 常压电泳(100—500V). 2—10V/cm，几小时或几
天；蛋白质等大分子物质; 高压电泳(500—1000V). 20—200V/cm，几分钟；
氨基酸、小肽、核苷酸等小分子物质; （2）溶液的pH值 pH距待分离物质的pI越远，泳动速度越大； （3）溶液离子强度 离子强度越小,电动势越大,泳动速度越快。 （4）电渗现象：在电场中，液体对于固体支持物的
示意图
B物质
水分子
A物质
3 吸附层析
原理：当气体或液体中某组分的分子在运动中碰到 一个固体表面时，分子会贴在固体表面上并停留一 定时间然后才离开，此为吸附现象。
吸附现象形成的原因：吸附作用可能由几种作用力 形成，包括被吸附物与吸附剂之间相反电荷基团与 基团之间的静电引力(形成离子键)、氢键及范德华 引力等。
淀粉凝胶电泳 聚丙烯酰胺凝胶电泳 琼脂糖凝胶电泳 纸电泳 醋酸纤维薄膜电泳 薄层电泳
三、电泳技术基本原理
1.基本原理
不同的带电颗粒在同一电场中泳动速度， 主要与其所带净电荷量，分子量及分子形状有 关。
pH> pI 分子带负电荷,在电场中向正极移动;
pH< pI分子带v正电d荷/t ,在电d场l 中向负极移动;
二、透析和超滤 (Dialysis and Ultrafiltration)
1.透析
是利用蛋白质等生物大分子不能透过半透膜 而进行纯化的一种方法。
2.超滤
是利用具有一定大小孔径的微孔滤膜，对生物大分子溶液 进行过滤（常压、加压或减压），使大分子保留在超滤膜 上面的溶液中，小分子物质及水过滤出去，从而达到脱盐、 更换缓冲液或浓缩的目的。
第二节 分光光度法
一、基本原理
当一束白光通过一杯有颜色的溶液时，具有一定波长的 光线选择性的被溶液所吸收。不同物质由于其分子结构 不同，对不同波长光线的吸收能力不同，因此每种物质 都具有其特异的吸收光谱。吸收光谱的测定可以用来鉴 定各种不同的物质。
分光光度法常被用来测定溶液中存在的光吸收物质的浓 度。其理论依据是郎伯—比尔(Lambert-Beer)定律。
可分离物质：糖类、有机酸、氨基酸、核苷酸。
层析技术分类
名称
操作方式 固定相 流动相 分离依据
分配层析
纸层析 薄层层析
液体
离子交换层析 离子交换柱层析 固体
吸附层析 亲合层析
吸附薄层层析 气体吸附层析
酶与底物 抗原与抗体
固体 固体
固体
液体 溶解度
液体
液体 气体
带电性 静电引力
吸附力
液体 配体专一性
凝胶层析
凝胶过滤
固体 液体 分子大小
常用的层析原理
1.分配层析——纸层析
原理：溶质在互不相溶的两相中溶解度不 同，在终点时达到一种平衡，其比值为一 个常数，即分配系数（α）。
α = 固定相内溶质的浓度
流动相内溶质的浓度
固定相：滤纸上吸附的水 流动相：有机溶剂（酚）
纸层析
纸层析是最简单的液一液相分配层析。 滤纸是纸层析的支持物。当支持物被水饱和
在不同条件 下，占主要地位的作用力可能不同，也 可能几种力同时起作用
吸附剂：氧化铝、活性炭、硅胶；纤维素、淀粉、 聚酰胺；滑石、陶土、粘土。
吸附剂 易吸附分子 不易吸附分子
吸附层析示意图
ห้องสมุดไป่ตู้
4 亲和层析
原理：利用分子间具有专一亲和力而设计 的层析技术。
专一亲和力分子对：酶与底物、特异性抗 原与抗体、DNA和RNA、激素和其受体
常用的惰性基质：人工合成树脂（单体：苯乙烯、 交联剂：二乙烯苯）
阳离子交换剂：磺酸甲基、羧甲基、磷酸基 阴离子交换剂：二乙基胺乙基、三乙基胺乙基 可交换离子：阳离子：Na+、H+
阴离子：Cl-、OH-
示意图（交换树脂表面）
示意图（离子交换过程）
电离基团（磺酸根）
可交换离子（钠离子） 交换离子 不交换离子