蛋白质规则二级结构中亲疏水氨基酸紧邻关联特性
蛋白质结构的二级结构分析
蛋白质结构的二级结构分析蛋白质是生命体系中的关键分子，是由氨基酸组成的长链分子。
与其它有机分子类似，蛋白质的结构决定了它的功能。
蛋白质的结构可分为四个层次，依次为：原生结构、二级结构、三级结构和四级结构。
二级结构是指蛋白质折叠后的局部结构形态。
它是蛋白质结构中最基本的构造单元之一，是组成三级结构和四级结构的基础。
了解蛋白质的二级结构，对于研究蛋白质的结构和功能具有极其重要的意义。
本文将从蛋白质二级结构的构成、特点、识别和研究方法等方面进行探讨。
一、蛋白质二级结构的构成蛋白质的二级结构是由氨基酸残基中的胺基与羰基之间的氢键作用而形成的。
二级结构通常由α-螺旋和β-折叠簇两种形式组成。
α-螺旋是由氢键交替连接在一起的螺旋状结构。
通常以右旋型(α-Helix)为主要形式出现，其中每当有4个氨基酸残基缠绕成一圈时，就会形成一个模块，可被认为是螺旋的螺旋。
在α-螺旋中，氢键的方向与螺旋轴垂直，α-螺旋通常有10到15个氨基酸残基。
β-折叠簇是由许多β-折叠片段构成的具有规则簇化结构的区域。
在β-折叠结构中，相邻的β-折叠片之间通常通过氢键进行相互联系，另外，也存在被称为β-转角的结构。
β-折叠片段通常由5到10个氨基酸残基组成。
二、蛋白质二级结构的特点蛋白质二级结构具有一些特点，这些特点对于蛋白质的结构和功能起到了决定性的作用。
1. 规则性：蛋白质二级结构具有严格的规则性，主要是由氢键的作用所决定。
二级结构形成时，其结构分子的每一个氨基酸残基都按照特定的规则排列，氢键的结构及方向也都是规律的，使得二级结构具有很好的规则性。
2. 稳定性：由氢键连接在一起的二级结构，更容易对抗蛋白质在水溶液中的热力学扰动，进而使二级结构更为稳定。
这是因为氢键的强度比分子之间的范德华力更大，氢键在水中也会被诱导形成。
三、蛋白质二级结构的识别和研究方法蛋白质的二级结构分析是蛋白质化学和生物学中的一个重要研究方向。
目前，人们已经开发了多种方法来对蛋白质的二级结构进行分析。
蛋白质二级结构名词解释
蛋白质二级结构名词解释又称结构域，是指在蛋白质空间结构中占据一定的区域，由不同的氨基酸残基组成，具有不同特性的小肽段。
①与蛋白质空间结构有关的性质。
蛋白质中氨基酸序列的不同及排列顺序的差异所造成的变化就是蛋白质的二级结构。
与其空间结构有关的性质主要包括：(1)侧链构象，即氨基酸侧链在三维空间的伸展和卷曲方向;(2)氢键，蛋白质侧链与周围环境中的分子或原子形成的化学键; (3)离域键，即氨基酸侧链之间相互作用形成的一种共价键; (4)疏水性，即在水溶液中自由水分子之间的吸引力。
②与蛋白质活性和折叠有关的性质。
(1)序列特异性，即蛋白质各个部分的二级结构有一定的差异;(2)立体特异性，即某些氨基酸残基的侧链和多肽链之间的空间构象是决定蛋白质功能活性的关键因素;(3)活性调节，即一些化学物质可以通过与蛋白质侧链上相应氨基酸残基的立体特异性作用来调节蛋白质活性;(4)二级结构类型，即蛋白质二级结构中的肽段可分为α-螺旋和β-折叠。
③与蛋白质功能有关的性质。
(1)结构域与药物的作用，即不同功能的蛋白质在活性部位周围形成不同结构的结构域，并受到药物影响;(2)结构域与疾病的关系，如一些激素受体或细胞表面受体的蛋白质结构域，与生理或病理状态密切相关;(3)二级结构对性质的影响，如核糖体中亚基间以及A亚基与核糖体的装配。
②与蛋白质活性和折叠有关的性质。
(1)序列特异性，即蛋白质各个部分的二级结构有一定的差异;(2)立体特异性，即某些氨基酸残基的侧链和多肽链之间的空间构象是决定蛋白质功能活性的关键因素;(3)活性调节，即一些化学物质可以通过与蛋白质侧链上相应氨基酸残基的立体特异性作用来调节蛋白质活性;(4)二级结构类型，即蛋白质二级结构中的肽段可分为α-螺旋和β-折叠。
③与蛋白质功能有关的性质。
(1)结构域与药物的作用，即不同功能的蛋白质在活性部位周围形成不同结构的结构域，并受到药物影响;(2)结构域与疾病的关系，如一些激素受体或细胞表面受体的蛋白质结构域，与生理或病理状态密切相关;(3)二级结构对性质的影响，如核糖体中亚基间以及A亚基与核糖体的装配。
蛋白质的结构层级
蛋白质的结构层级蛋白质是生物体中最基本的大分子之一，它在维持生命活动中发挥着重要作用。
蛋白质的结构层级描述了蛋白质分子从原子级别到整体结构的组织和排列方式。
本文将从最基本的一级结构开始，逐层介绍蛋白质的结构层级。
一级结构：氨基酸序列蛋白质的一级结构是指由氨基酸组成的线性序列。
氨基酸是蛋白质的构建单元，共有20种不同的氨基酸。
它们以特定的顺序连接在一起，形成多肽链，通过脱水缩合反应形成肽键。
不同的氨基酸序列决定了蛋白质的功能和特性。
二级结构：α-螺旋和β-折叠蛋白质的二级结构是指多肽链中氨基酸的局部排列方式。
其中最常见的二级结构包括α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是一种螺旋状的结构，多肽链围绕中心轴形成螺旋，每转一圈约有 3.6个氨基酸残基。
β-折叠是由多个β-折叠片段相互连接而成，形成一种折叠的结构。
α-螺旋和β-折叠是由氢键和内部相互作用力稳定的。
三级结构：立体构型蛋白质的三级结构是指整个多肽链的立体构型。
它是由一级结构中相邻氨基酸残基之间的相互作用力和二级结构之间的相互作用力所决定的。
蛋白质的三级结构可以是球状、螺旋状或片状等不同的立体构型。
这种立体构型的形成主要依赖于静电相互作用、氢键、疏水效应和范德华力等力的作用。
四级结构：多个多肽链的组装一些蛋白质由多个多肽链组装而成，这种组装形成了蛋白质的四级结构。
四级结构的形成是通过多个多肽链之间的非共价相互作用力，如离子键、氢键和范德华力等稳定的。
四级结构可以使蛋白质形成复杂的功能结构，例如酶和抗体等。
蛋白质的结构层级是相互关联、相互作用的。
一级结构决定了二级结构的形成，而二级结构决定了三级结构的形成，最终四级结构决定了蛋白质的整体功能和特性。
蛋白质的结构层级对于理解蛋白质的功能和性质具有重要意义。
总结：蛋白质的结构层级包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指氨基酸的线性序列，二级结构是指氨基酸的局部排列方式，三级结构是指整个多肽链的立体构型，四级结构是指多个多肽链的组装。
蛋白质一二三四级结构的概念和特点
蛋白质一二三四级结构的概念和特点结构的基本概念：1、一级结构：氨基酸排列顺序；2、二级结构：指蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕的方式。
二级结构主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角.常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的,氢键是稳定二级结构的主要作用力。
3、三级结构：蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。
三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕,折叠形成的，指一条多肽链在二级结构的基础上,进一步盘绕,折叠,从而产生特定的空间结构。
三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用,氢键,范德华力和静电作用维持的.4、四级结构：在体内有许多蛋白质含有2条或2条以上多肽链,才能全面地执行功能.没一条多肽链都有其完完整的三级结构,称为亚基（subunit）。
亚基与亚基之间呈特定的三维空间分布,并以非共价键相链接,这种蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,称为蛋白质的四级结构。
蛋白质的氨基酸序列是由对应基因所编码。
除了遗传密码所编码的20种基本氨基酸，在蛋白质中，某些氨基酸残基还可以被翻译后修饰而发生化学结构的变化，从而对蛋白质进行激活或调控。
多个蛋白质可以一起，往往是通过结合在一起形成稳定的蛋白质复合物，折叠或螺旋构成一定的空间结构，从而发挥某一特定功能。
合成多肽的细胞器是细胞质中糙面型内质网上的核糖体。
蛋白质的不同在于其氨基酸的种类、数目、排列顺序和肽链空间结构的不同。
食入的蛋白质在体内经过消化被水解成氨基酸被吸收后，合成人体所需蛋白质，同时新的蛋白质又在不断代谢与分解，时刻处于动态平衡中。
因此，食物蛋白质的质和量、各种氨基酸的比例，关系到人体蛋白质合成的量，尤其是青少年的生长发育、孕产妇的优生优育、老年人的健康长寿，都与膳食中蛋白质的量有着密切的关系。
蛋白质又分为完全蛋白质和不完全蛋白质。
富含必需氨基酸，品质优良的蛋白质统称完全蛋白质，如奶、蛋、鱼、肉类等属于完全蛋白质，植物中的大豆亦含有完全蛋白质。
蛋白质结构与功能关系
蛋白质结构与功能关系蛋白质是生命活动的主要承担者，它们在细胞内执行着各种各样的功能，从催化化学反应到运输物质、调节生理过程以及提供结构支持等。
而蛋白质的功能与其结构密切相关，结构决定功能是蛋白质研究中的一个核心原则。
蛋白质的结构具有多个层次。
最基本的层次是氨基酸的线性序列，也称为一级结构。
氨基酸通过肽键连接形成多肽链，多肽链中的氨基酸种类、数量和排列顺序决定了蛋白质的特性。
例如，不同的氨基酸具有不同的化学性质，亲水性或疏水性、带正电或负电等。
二级结构是指多肽链在局部区域形成的有规律的重复构象，主要包括α螺旋和β折叠。
α螺旋就像一个弹簧，通过氢键维持稳定；β折叠则像是折叠起来的纸张，相邻的肽链段之间形成氢键。
三级结构是整条多肽链的三维空间构象，包括侧链的空间排布。
它是由二级结构进一步折叠、盘绕形成的，通过疏水相互作用、氢键、离子键和范德华力等多种作用力来维持稳定。
比如，血红蛋白由四个亚基组成，每个亚基都有特定的三级结构，共同协作实现氧气的运输功能。
四级结构则是指由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链通过非共价键相互结合形成的更复杂的结构。
例如，免疫球蛋白由两条重链和两条轻链组成，这种四级结构使得它能够识别和结合特定的抗原。
蛋白质的结构决定了其功能。
以酶为例，酶具有催化化学反应的能力，这是因为其活性部位的结构能够与底物特异性结合，并通过一系列的化学作用促进反应的进行。
酶的活性部位通常具有特定的氨基酸残基，它们的空间位置和化学性质使得底物能够在正确的位置和方向上发生反应。
又如，抗体能够识别和结合外来的抗原物质，这是因为抗体的结构具有能够与抗原互补的结合位点。
这种特异性的结合使得免疫系统能够准确地识别和清除病原体。
蛋白质结构的微小变化可能会导致功能的显著改变。
例如，镰状细胞贫血是由于血红蛋白分子中一个氨基酸的突变，导致血红蛋白的结构发生变化，从而影响了其运输氧气的功能，使得患者的红细胞变成镰刀状，引发一系列的健康问题。
蛋白质二级结构定义及类型
蛋白质分子中肽链并非直链状，而是按一定的规律卷曲（如α-螺旋结构）或折叠（如β-折叠结构）形成特定的空间结构，这是蛋白质的二级结构。
蛋白质的二级结构主要依靠肽链中氨基酸残基亚氨基（—NH—）上的氢原子和羰基上的氧原子之间形成的氢键而实现的。
主要有：
1、纤维蛋白（fibrousprotein）：一类主要的不溶于水的蛋白质，通常都含有呈现相同二级结构的多肽链许多纤维蛋白结合紧密，并为单个细胞或整个生物体提供机械强度，起着保护或结构上的作用。
2、角蛋白（keratin）：由处于α-螺旋或β-折叠构象的平行的多肽链组成不溶于水的起着保护或结构作用蛋白质。
3、胶原（蛋白）（collagen）：是动物结缔组织最丰富的一种蛋白质，它是由原胶原蛋白分子组成。
原胶原蛋白是一种具有右手超螺旋结构的蛋白。
每个原胶原分子都是由3条特殊的左手螺旋（螺距0.95nm,每一圈含有3.3个残基）的多肽链右手旋转形成的。
生物体内蛋白质结构和功能的关系
生物体内蛋白质结构和功能的关系蛋白质是构成生命的基本物质之一，其结构和功能与生物体内的许多生理过程密切相关。
蛋白质的结构与功能之间的关系一直是生物学家们研究的焦点之一。
蛋白质最基本的结构单元是氨基酸。
氨基酸是一种含有羧基和氨基的有机酸，通过肽键连接可以形成多肽链，最终构成蛋白质。
对于每一种氨基酸，其侧链的化学性质和空间构型都不同。
这也是蛋白质结构多样性的原因之一。
一个蛋白质的结构可以分为四个级别：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构指的是蛋白质的氨基酸序列。
二级结构是指蛋白质中多肽链由氢键形成的局部空间构型。
常见的二级结构包括α-螺旋和β-折叠。
三级结构服指的是整个多肽链的空间构型。
蛋白质的三级结构由氨基酸侧链之间的不同相互作用力引起的。
常见的相互作用力包括范德华力、疏水相互作用、静电相互作用以及氢键等。
四级结构指的是多肽链的各个亚基之间的相对位置关系。
只有由多个多肽链构成的蛋白质才有明显的四级结构。
一个蛋白质的结构影响其功能。
不同的蛋白质具有不同的生物学功能，这种差异是由蛋白质的结构造成的。
蛋白质的结构决定着其作用于生物体内的具体位置。
有些蛋白质能够担任酶的角色，而有些则是负责传递信号的受体。
还有一些蛋白质是负责运输其他物质的载体。
各种不同功能的蛋白质在结构上都有所不同。
另外，一些遗传疾病是由于蛋白质结构的变化引发的。
例如突变可以导致某些氨基酸被插入，折叠造成了蛋白质的三级或四级结构发生了变化。
这些变化可能导致蛋白质失去其原本的生物学功能。
这个过程被称为蛋白质的失活。
蛋白质的结构和功能之间的关系是相互作用的。
当一个蛋白质结构发生变化时，其功能通常会受到影响。
研究蛋白质的结构和功能之间的关系对于深入理解生物体内的生物学过程至关重要。
这种研究还可以为开发新的药物和治疗疾病提供基础。
蛋白质的结构与功能的关系
蛋白质的结构与功能的关系蛋白质是生物体中最为重要的大分子有机化合物，担负着各种重要功能。
它们在生体内参与调节代谢、传递信息、结构支持、运输物质等多种生物学过程。
蛋白质的具体功能与其结构密切相关，而蛋白质的结构可以分为四个层次：初级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
本文将从这四个层次出发，探讨蛋白质结构与功能之间的关系。
初级结构初级结构是指蛋白质中的氨基酸序列，是蛋白质最基本的结构。
蛋白质的功能很大程度上取决于其氨基酸序列。
氨基酸的种类和排列方式决定了蛋白质的化学性质和功能。
例如，氨基酸中的亲水性残基可以使蛋白质具有溶解性，从而在水相中发挥作用。
此外，氨基酸序列还决定蛋白质的电荷分布，从而影响其与其他分子之间的相互作用。
二级结构二级结构是指蛋白质链中多肽链的局部区域的空间形态。
常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
二级结构通过氢键等非共价作用力将多肽链上的氨基酸残基连接在一起，形成特定的结构。
这些结构对蛋白质的稳定性和功能起着至关重要的作用。
例如，α-螺旋结构能够增加蛋白质的稳定性，在蛋白质的结构支持和受体配体结合中起到关键作用。
三级结构三级结构是指蛋白质的整体立体结构。
它由氨基酸链的二级结构之间的相互作用所决定。
三级结构的形成几乎由所有非共价作用力共同作用所致，例如氢键、离子键、范德华力和疏水相互作用等。
蛋白质的功能和稳定性取决于其三级结构的正确折叠。
任何对蛋白质结构的破坏可能导致蛋白质失去原有的功能。
四级结构四级结构是指两个或多个亚基（多肽链或聚合物链）在空间上的组织方式。
它表示了蛋白质分子中不同亚基之间的关系。
多肽链的组装形成蛋白质的四级结构，进一步决定了蛋白质的功能。
例如，酶的四级结构决定了其底物与催化活性位点的特异性结合。
综上所述，蛋白质的结构与功能之间密不可分。
蛋白质的功能依赖于其特定的结构，而蛋白质的特定结构是由其氨基酸序列决定的。
初级结构决定了氨基酸的种类和排列方式，二级结构形成了局部的空间结构，三级结构决定了整体立体结构，而四级结构则表示了不同亚基之间的组织方式。
蛋白质二级结构名词解释
蛋白质二级结构名词解释1、疏水作用——在蛋白质的二级结构中，不带电荷的疏水残基能够同带正电荷的环境分子（包括水）发生静电吸引。
蛋白质分子与非蛋白质或水结合而变得更加稳定的能力。
作用于蛋白质二级结构的疏水性基团一般为H、 COOH、 NH2、 COONH2等。
如羧基、氨基、巯基、醚键等。
2、超折叠蛋白质——指含有大量氢键的蛋白质，因氢键破坏后形成新的结构，导致蛋白质二级结构更加折叠和紧密，以增加蛋白质分子之间的空隙，使其具有较高的稳定性。
3、重叠——指在蛋白质二级结构中，环绕着一个共同的羧基或氨基酸残基的区域称为重叠。
一个完整的蛋白质二级结构至少应包括重叠。
4、变性——变性是指某些蛋白质由于分子内部发生了化学反应或受到物理因素的影响而使二级结构改变，使其空间结构不再保持原有的特性，从而丧失了原有的生物活性的现象。
5、动态平衡--在外界因素（如温度、离子强度等）作用下，二级结构的变化总是达到平衡点，此时蛋白质二级结构的变化方向和程度是一致的。
6、 N-亚基--在氨基酸序列中，每两个相邻的残基的氨基酸残基通常只有一个残基为碱性氨基酸残基，另一个为酸性氨基酸残基，这两个酸性氨基酸残基称为N-亚基。
7、中心体--自从1749年发现苯环上的取代基对碱基的相互影响以来，人们一直想知道哪种取代基对蛋白质二级结构的影响最大。
后来，人们又知道二硫键可以把N-亚基连接在一起，使二硫键断裂产生的能量可以供给羧基、氨基酸残基上的其他活性基团的活动。
于是，许多研究者都试图证明二硫键对蛋白质二级结构的影响最大。
但事实上，还没有一种观点被公认为比较全面。
6、 N-亚基--在氨基酸序列中，每两个相邻的残基的氨基酸残基通常只有一个残基为碱性氨基酸残基，另一个为酸性氨基酸残基，这两个酸性氨基酸残基称为N-亚基。
7、中心体--自从1749年发现苯环上的取代基对碱基的相互影响以来，人们一直想知道哪种取代基对蛋白质二级结构的影响最大。
importin 13蛋白质的结构特点
importin 13蛋白质的结构特点
蛋白质的结构特点主要包括以下几个方面：
1. 多级结构：蛋白质具有四级结构，包括一级结构（由氨基酸序列组成）、二级结构（包括α-螺旋和β-折叠）、三级结构（空间结构）和四级结构（蛋白质复合体）。
2. 侧链的性质：侧链的性质影响了氨基酸之间的相互作用，从而影响蛋白质的结构和功能。
侧链可以是疏水性、亲水性、酸性、碱性、含硫氨基酸等。
3. 空间构型：蛋白质的空间构型是由氨基酸序列决定的。
不同的氨基酸序列可以形成不同的空间构型，从而决定了蛋白质的功能。
4. 氢键：氢键是蛋白质中氨基酸间的重要相互作用力之一。
氢键的强度决定了蛋白质的稳定性和空间构型。
5. 疏水效应：疏水效应是蛋白质中氨基酸的重要性质之一。
疏水性氨基酸会聚集在蛋白质的内部，形成一个疏水芯，而亲水性氨基酸则聚集在蛋白质表面，与水相互作用。
6. 空间构象转变：蛋白质的空间构象可以在生物体内发生转变，这种转变可以由多种因素引起，包括温度、pH值、离子浓度等。
7. 维持方式：三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用、氢键、范德华力和静电作用维持的。
了解这些特点有助于更深入地理解蛋白质的结构和功能，进而探索与之相关的生物学、医学等领域的问题。
如需获取更多信息，建议查阅生物化学等专业书籍或咨询专业人士。
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２ ０ ０２
ＶｏＩ ３３ ＮＯ． ． ４
文 章 编 号 ：０ Ｏ １ ３ （ ０ ２ ０ —３ ５０ １ ０ ～ ６８ ２０ ）４０９—６
亲
质 规 则 二 级 结 构 中 氨 基酸 紧邻关联 特性 。 胡 Nhomakorabea秀 珍
（ 内蒙古 工业 大学 ， 内蒙 古 呼和 浩 特 ０ ０ ６ ） １ ０ ２
收 稿 日期 ：０ １１ － １ ２ ０ 一 ０ Ｉ 基 金项 目 ： 金 项 目 ： 基 内蒙古 自治 区 自然 科学 基 金 资助项 目（ ０ ０ ３ １ ２ ０１ ０ ） 作 者 简 介 ： 秀 珍 （ ９ ４ ）女 ， 北 定 县 人 ， 教 授 ， 士 ． 胡 １６ ￣ ， 河 副 硕
摘要： 将氨基酸椐亲一 疏水性按 ５ 度简并进行分类 ， 然后映射于蛋白质规则二级结构 中， 对规
则 二 级 结 构 中 氨 基 酸 的 亲 一 水 性 紧 邻 关 联 作 了 统 计 分 析 ， 给 出 规 则 二 级 结 构 中 亲 ～ 水 氨 疏 并 疏 基 酸 的位 置 择优 规 律性 ．
１ 选 材 及 计算
Ｉ Ｉ 在 数据 库 Ｃ ３ ． ５ 中选 取 分 辨 率 小 于 ２ 的 蛋 白质 ， 其 分 成 全 ａ类 （ ４ ５ 将 １ ２个 ） 全 类 （ ６ 、 １ ５个 ） ａ 、／ 类 （ ４个 ） ａ ９ 、 ＋ 类 （ ６个 ） 还 有 类 及 其 它 类 这 里 略 去 ， 每 类 蛋 白质 中 规 则 二 级 结 构 （ ５ ， 将 ａ螺旋 、 折 迭 ） 出， ２ 取 将 Ｏ种 氨 基 酸 按 ５度 简 并 分 成 强 亲 水 氨 基 酸 （ 数字 ０表 示 ） 弱 亲 水 氨 基 酸 （ 数 字 ２表 用 ， 用 示 ） 强 疏 水 氨 基 酸 （ 数 字 １表 示 ） 弱 疏 水 氨 基 酸 （ 数 字 ３表 示 ） ， 映 射 于 蛋 白 质 规 则 二 级 结 和 用 ， 用 并
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２３卷 ０ ２年 第 ０３ 第７月 ４ 期
内蒙 Ｎａｕａ 报 自然科学 版 ） ＡｃａＳ ｉｎｉｒ ｍ ｔｒｌ ｍ ｉｅｓｔｔ ｉ ｎ ｏ ｔ ｃｅ ｔａｕ 古大学 学ｉ （ ｖ ｒｉ ｉ ＮｅＭｏ ｇ ｌ ｕ Ｕｎ ａｓ
Ｊ１ ｕ．
关 键词 ： 蛋白质 ； 疏水性氨基酸； 亲一 紧邻关联 中 图 分 类 号 ： ６ Ｑ１ 文献 标识码 ： Ａ
蛋 白 质 一 级 结 构 （ 基 酸 序 列 ） 蕴 涵 着 大 量 的 蛋 白质 三 级 结 构 信 息 ｎ ， 此 ， 获 得 蛋 白 质 三 级 氨 中 因 要
结 构 信 息 ， 析 蛋 白 质 一 级 结 构 的 工 作 显 得 至 关 重 要 ． 何 从 蛋 白 质 氨 基 酸 序 列 中 提 取 这 些 结 构 信 分 如 息 ？ 人 们 发 现 氨 基 酸 亲 疏 水 特 性 对 蛋 白质 三 级 结 构 有 重 要 影 响 ， 且 人 们 在这 方 面 做 了 大 量 工 作 ． 并 如
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３６ ９
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内蒙 古 大学学 报 （ 自然 科学版 ）
２０ ０ ２年
个 ， 基总 数为 ２６ 残 ３ ４个 ， 断 长 为 １ 片 １的 片断 总 数 为 ４ ３个 ， 基 总 数 为 ４ ３ ０ 残 ４ ３个 ． 全 类 中 ： 断 长 为 片 ４的 片 断 总 数 为 １ ４个 ， 基 总 数 为 ７ ６个 ， 断 长 为 ７的 片 断 总数 为 １ ３个 ， 基 总 数 为 ９ ４个 ． ／ ９ 残 ７ 片 １ 残 ０ ａ 类中： 片断 长 为 ４的 片 断 总 数 为 ６ ９个 ， 基 总 数 为 ２ ７ １ 残 ４ ６个 ， 断 长 为 １ 片 １的 片 断 总 数 为 ３ ３个 ， 基 ３ 残 总数为 ３ ９ ９ ６个 ． ＋ 类 中 ： 断 长 为 ４的 片断 总 数 为 ３ ３ ， 基 总 数 为 １ １ ａ 片 ０个 残 ２ ２个 ， 断 长 为 １ 片 １的 片