(完整word版)生物化学实验知识点整理,推荐文档
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结1. 生物大分子的结构与功能- 蛋白质：氨基酸序列、一级结构、二级结构（α-螺旋、β-折叠）、三级结构、四级结构。
- 核酸：DNA和RNA的化学结构、碱基配对原则、双螺旋结构。
- 糖类：单糖、二糖、多糖的结构和功能。
- 脂质：甘油三酯、磷脂、固醇的结构和生物学功能。
2. 酶学- 酶的定义、催化机制、酶活性的影响因素（pH、温度、底物浓度）。
- 酶动力学：米氏方程、最大速率（Vmax）、米氏常数（Km）。
- 酶抑制：竞争性抑制、非竞争性抑制、不可逆抑制。
3. 代谢途径- 糖酵解：步骤、ATP产量、调节点。
- 柠檬酸循环（TCA循环）：反应步骤、能量产生。
- 电子传递链和氧化磷酸化：电子载体、质子梯度、ATP合成。
- 光合作用：光依赖反应、光合电子传递链、ATP和NADPH的生成。
- 氨基酸代谢：脱氨基作用、尿素循环。
- 脂质代谢：脂肪酸的氧化、合成、甘油代谢。
4. 信号传导- 受体类型：G蛋白偶联受体、酪氨酸激酶受体、离子通道受体。
- 第二信使：cAMP、IP3、DAG、Ca2+。
- 信号传导途径：MAPK途径、PI3K/Akt途径、Wnt/β-catenin途径。
5. 基因表达与调控- DNA复制：半保留复制、DNA聚合酶。
- 转录：RNA聚合酶、启动子、增强子、沉默子。
- 翻译：核糖体结构、tRNA作用、密码子、起始和终止密码子。
- 基因调控：表观遗传学、非编码RNA、microRNA。
6. 分子生物学技术- PCR技术：原理、引物设计、扩增过程。
- 克隆技术：载体选择、限制性内切酶、连接酶。
- 基因编辑：CRISPR-Cas9系统、基因敲除、基因敲入。
- 蛋白质组学：质谱分析、蛋白质标记、蛋白质互作。
7. 生物化学研究方法- 分子杂交技术：Southern印迹、Northern印迹、Western印迹。
- 色谱法：离子交换色谱、凝胶渗透色谱、亲和色谱。
- 光谱学方法：紫外光谱、红外光谱、核磁共振（NMR）。
生物化学实验知识点整理
生物化学实验知识点整理实验一 还原糖的测定、实验二 粮食中总糖含量的测定1.还原糖测定的原理3,5-二硝基水杨酸与还原糖溶液共热后被还原成棕色的氨基化合物,在550nm 处测定光的吸收增加量，得出该溶液的浓度，从而计算得到还原糖的含量2.总糖测定原理多糖为非还原糖，可用酸将多糖和寡糖水解成具有还原性的单糖，在利用还原糖的性质进行测定，这样就可以分别求出总糖和还原糖的含量3.电子天平使用4.冷凝回流的作用：使HCl 冷凝回流至锥形瓶中，防止HCl 挥发，从而降低HCl 的浓度。
5.多糖水解方法：加酸进行水解6.怎样检验淀粉都已经水解：加入1-2滴碘液，如果立即变蓝则说明没有完全水解，反之，则说明已经完全水解。
7.各支试管中溶液的浓度计算8.NaOH 用量：HCl NaOH n n =9.不能中途换分光光度计,因为不同的分光光度计的光源发光强度不同10.分光光度计的原理：在通常情况下，原子处于基态，当通过基态原子的某辐射线所具有的能量（或频率）恰好符合该原子从基态跃迁到激发态所需的能量（或频率）时，该基态原子就会从入射辐射中吸收能量，产生原子吸收光谱。
原子的能级是量子化的，所以原子对不同频率辐射的吸收也是有选择的。
这种选择吸收的定量关系服从式/E h h c νλ∆==。
实验证明，在一定浓度范围内，物质的吸光度A 与吸光样品的浓度c 及厚度L 的乘积成正比，这就是光的吸收定律，也称为郎伯-比尔定律分光光度计就是以郎伯比尔定律为原理，来测定浓度11.为什么要水解多糖才能用DNS因为DNS 只能与还原糖溶液在加热的条件下反应生成棕红色的氨基化合物，不能与没有还原性的多糖反应。
12.为什么要乘以0.9以0.9才能得到多糖的含量。
13.为什么要中和后再测？因为DNS 要在中性或微碱性的环境下与葡萄糖反应实验三 蛋白质的水解和纸色谱法分离氨基酸、实验四 考马斯亮蓝法测定蛋白质浓度1.纸色谱分离氨基酸分离原理由于各氨基酸在固定相（水）和流动相（有机溶剂）中的分配系数不同，从而移动速度不同，经过一段时间后，不同的氨基酸将存在于不同的部位，达到分离的目的。
完整版)生物化学知识点重点整理
完整版)生物化学知识点重点整理生物分子本章节将介绍生物分子的基本概念和特征，包括蛋白质、核酸、多糖和脂质的结构和功能。
本章节将讨论酶在生化反应中的作用机制和催化过程。
包括酶的分类、酶动力学和酶抑制剂等内容。
本章节将介绍生物体内的代谢途径，包括糖代谢、脂肪代谢和蛋白质代谢等重要过程。
本章节将探讨生物能量转化的过程，包括光合作用和呼吸作用等机制，以及相关的能量产生和消耗。
本章节将介绍生物体内遗传信息的传递过程，包括DNA复制、RNA转录和蛋白质翻译等重要步骤。
DNA复制DNA复制是遗传信息传递的第一步。
在细胞分裂过程中，DNA分子能够准确地复制自身，并将遗传信息传递给下一代细胞。
复制过程中，双链DNA分离，每条链作为模板合成新的互补链，形成两个完全一样的DNA分子。
RNA转录RNA转录是将DNA中的遗传信息转录成RNA的过程。
在细胞核中，RNA聚合酶将DNA作为模板合成RNA分子。
转录的产物是一条与DNA互补的RNA链，它可以是信使RNA（mRNA）、转移RNA（tRNA）或核糖体RNA（rRNA），这些RNA分子携带着遗传信息参与到蛋白质的合成过程中。
蛋白质翻译蛋白质翻译是将RNA中的遗传信息翻译成氨基酸序列，从而合成蛋白质的过程。
蛋白质翻译发生在细胞质的核糖体上，通过配对规则，每个三个核苷酸对应一个特定的氨基酸，从而组成特定的蛋白质。
翻译过程可分为启动、延伸和终止三个阶段。
以上是生物体内遗传信息的传递过程的重要步骤。
深入了解这些过程有助于理解生物体内的遗传机制和生命周期的维持。
本章节将讨论基因调控的机制和影响因素，包括转录因子、表观遗传学和信号转导等内容。
本章节将探讨生物化学与人体健康的关系，包括营养物质、药物代谢和疾病发生机制等相关内容。
本章节将探讨生物化学与人体健康的关系，包括营养物质、药物代谢和疾病发生机制等相关内容。
生物化学重点笔记(整理版)
教学目标：1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。
2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。
3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。
4.了解蛋白质结构与功能间的关系。
5.熟悉蛋白质的重要性质和分类导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。
德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。
英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。
佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。
1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。
蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。
蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。
单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的45%是蛋白质。
生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。
新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多数是蛋白质。
生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。
生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。
蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。
随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。
生物化学必看知识点总结优秀
引言概述:生物化学是研究生物体内化学成分的组成、结构、功能以及各种生物化学过程的机理的学科。
掌握生物化学的基本知识是理解生物体内各种生命现象的基础，也是进一步研究生物医学、生物工程等领域的必备知识。
本文将从分子生物学、酶学、代谢、蛋白质和核酸等五个方面，总结生物化学中必看的知识点。
正文内容:1.分子生物学1.1DNA的结构和功能1.1.1DNA的碱基组成1.1.2DNA的双螺旋结构1.1.3DNA的复制和转录过程1.2RNA的结构和功能1.2.1RNA的种类和功能区别1.2.2RNA的结构和特点1.2.3RNA的转录和翻译过程1.3蛋白质的结构和功能1.3.1氨基酸的结构和分类1.3.2蛋白质的三级结构和四级结构1.3.3蛋白质的功能和种类1.4基因调控1.4.1转录调控和翻译调控1.4.2基因的启动子和转录因子1.4.3RNA的剪接和编辑1.5遗传密码1.5.1遗传密码的组成和特点1.5.2密码子的解读和起始密码子1.5.3用户密码监测2.酶学2.1酶的分类和特点2.1.1酶的命名规则和酶的活性2.1.2酶的结构和功能2.1.3酶的催化机制2.2酶促反应动力学2.2.1酶反应速率和反应速率常数2.2.2酶的最适温度和最适pH值2.2.3酶的抑制和激活调节2.3酶的应用2.3.1酶工程和酶的改造2.3.2酶在医学和工业上的应用2.3.3酶和药物相互作用3.代谢3.1糖代谢3.1.1糖的分类和代谢路径3.1.2糖酵解和糖异生3.1.3糖的调节和糖尿病3.2脂代谢3.2.1脂的分类和代谢途径3.2.2脂肪酸的合成和分解3.2.3脂的调节和脂代谢疾病3.3氮代谢3.3.1氨基酸的合成和降解3.3.2尿素循环和氨的排出3.3.3蛋白质的降解和合成3.4核酸代谢3.4.1核酸的合成和降解途径3.4.2核酸的功能和结构特点3.4.3DNA修复和基因突变3.5能量代谢调节3.5.1ATP的合成和利用3.5.2代谢途径的调节和平衡3.5.3能量代谢和细胞呼吸4.蛋白质4.1蛋白质的结构和维持4.1.1蛋白质结构的层次和稳定性4.1.2蛋白质质量控制和折叠4.2蛋白质表达和合成4.2.1蛋白质的翻译和翻译后修饰4.2.2蛋白质的定位和运输4.2.3蛋白质合成的调节和失调4.3蛋白质与疾病4.3.1蛋白质异常与疾病的关系4.3.2蛋白质药物和治疗策略4.3.3蛋白质组学在疾病研究中的应用5.核酸5.1DNA的复制和修复5.1.1DNA复制的机制和控制5.1.2DNA损伤修复和维持稳定性5.1.3DNA重组和基因转座5.2RNA的合成和调控5.2.1RNA转录的调节和翻译5.2.2RNA剪接和编辑5.2.3RNA和疾病的关系5.3RNA干扰和基因沉默5.3.1RNA干扰机制和调控5.3.2RNA干扰在基因治疗中的应用5.3.3RNA沉默和抗病毒防御总结:生物化学是研究生物体内化学成分和生物化学过程的重要学科，掌握其中的关键知识点对于理解生命的本质和生物体的正常功能至关重要。
(完整版)生物化学笔记(完整版)
第一章绪论一、生物化学的的概念：生物化学（biochemistry）是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。
二、生物化学的发展：1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。
2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。
就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。
3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。
三、生物化学研究的主要方面：1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。
2 •物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收T中间代谢T排泄。
其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。
3 •细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。
4 •生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。
5 •遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。
第二章蛋白质的结构与功能一、氨基酸：1．结构特点：氨基酸（amino acid）是蛋白质分子的基本组成单位。
构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为a-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L- a-氨基酸。
2 •分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：① 非极性中性氨基酸（8种）:②极性中性氨基酸（7种）：③酸性氨基酸（Glu和Asp）:④ 碱性氨基酸（Lys、Arg和His）。
二、肽键与肽链：肽键（peptide bond）是指由一分子氨基酸的a-羧基与另一分子氨基酸的a-氨基经脱水而形成的共价键（-C0 -NH-）。
生物化学各章知识点总结
生物化学各章知识点总结一、生物化学基本概念1. 生物化学的基本概念生物化学是在分子水平上研究生物体内各种生物分子之间的相互作用和生物体内生物分子的合成、转化和降解规律的一门学科。
生物体内的生物分子包括蛋白质、核酸、碳水化合物、脂类等，它们是生物体内最基本的能量来源和结构组分。
2. 生物大分子的结构和功能（1）蛋白质是生物体内最重要的大分子，是生命活动的基本组成单元，具有结构、酶、携氧、抗体等生物学功能。
（2）核酸是生物体遗传信息的基本载体，包括DNA和RNA两大类，是生物体的遗传物质，具有储存遗传信息和遗传信息传递的功能。
（3）碳水化合物是生物体内最常见的有机化合物，是生物体内能量转化和物质代谢的主要来源。
（4）脂类是生物体内主要的储存能量的物质，还在细胞膜的结构和功能中起重要作用。
二、蛋白质的结构和功能1. 蛋白质的结构（1）蛋白质的结构级别蛋白质的结构级别包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质的氨基酸序列，二级结构是指蛋白质的α-螺旋、β-折叠等次级结构，三级结构是指蛋白质的立体构象，四级结构是指蛋白质的多肽链之间的相互作用。
（2）蛋白质的构象变化蛋白质的构象包括原生构象、变性构象和热力学稳定性构象。
蛋白质的构象变化直接影响着蛋白质的功能。
2. 蛋白质的功能蛋白质作为生物体内最主要的功能分子，具有结构、酶、携氧、抗体等多种功能。
其中，酶是蛋白质的主要功能之一，是细胞内代谢调节的主要媒介，参与了生物体内几乎所有的代谢过程。
三、酶的性质和功能1. 酶的结构和功能（1）酶的结构酶是一种大分子蛋白质，其结构由氨基酸残基序列决定，具有特定的三级结构和活性位点。
（2）酶的功能酶是生物体内最主要的催化剂，能够加速生物体内化学反应的进行，参与了生物体内的新陈代谢。
2. 酶的性质（1）酶的活性酶的活性受到多种因素的影响，包括温度、pH值、金属离子等。
（2）酶的抑制酶的活性可以被抑制，包括竞争性抑制、非竞争性抑制等。
生物化学知识点总整理
生物化学知识点总整理生物化学是研究生物体化学组成和生命过程中化学变化规律的一门科学。
它是生命科学领域的重要基础学科，对于理解生命现象、疾病发生机制以及药物研发等方面都具有重要意义。
以下是对生物化学一些重要知识点的总整理。
一、生物大分子1、蛋白质蛋白质的组成：蛋白质由氨基酸通过肽键连接而成。
氨基酸有 20 种，分为必需氨基酸和非必需氨基酸。
蛋白质的结构：包括一级结构（氨基酸的线性排列顺序）、二级结构（如α螺旋、β折叠等）、三级结构（整条肽链的三维空间构象）和四级结构（多个亚基的组合）。
蛋白质的性质：具有两性解离、胶体性质、变性和复性等。
蛋白质的功能：催化、运输、调节、免疫防御、结构支持等。
2、核酸核酸的分类：包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
DNA 的结构：双螺旋结构，由两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴构成。
RNA 的种类：信使 RNA（mRNA）、转运 RNA（tRNA）和核糖体 RNA（rRNA）。
核酸的功能：DNA 是遗传信息的携带者，RNA 参与遗传信息的表达和调控。
3、糖类单糖：如葡萄糖、果糖、半乳糖等，是最简单的糖类。
寡糖：由 2 10 个单糖分子组成，如蔗糖、麦芽糖等。
多糖：包括淀粉、糖原、纤维素等，具有储存能量和构成结构的作用。
4、脂质脂肪：由甘油和脂肪酸组成，是生物体储存能量的重要形式。
磷脂：构成生物膜的重要成分。
固醇：如胆固醇，参与细胞膜的组成和激素的合成。
二、酶1、酶的概念：酶是具有催化作用的生物大分子，大多数是蛋白质。
2、酶的特性：高效性、专一性、可调节性和不稳定性。
3、酶的作用机制：通过降低反应的活化能来加速反应的进行。
4、影响酶活性的因素：温度、pH、底物浓度、酶浓度、抑制剂和激活剂等。
三、生物氧化1、生物氧化的概念：物质在生物体内进行的氧化分解过程，最终生成二氧化碳和水，并释放能量。
2、呼吸链：由一系列电子传递体组成，包括 NADH 呼吸链和FADH2 呼吸链。
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生物化学实验知识点整理
实验一 还原糖的测定、实验二 粮食中总糖含量的测定
1.还原糖测定的原理
3,5-二硝基水杨酸与还原糖溶液共热后被还原成棕色的氨基化合物,在550nm 处测定光的吸收增加量，得出该溶液的浓度，从而计算得到还原糖的含量
2.总糖测定原理
多糖为非还原糖，可用酸将多糖和寡糖水解成具有还原性的单糖，在利用还原糖的性质进行测定，这样就可以分别求出总糖和还原糖的含量
3.电子天平使用
4.冷凝回流的作用：
使HCl 冷凝回流至锥形瓶中，防止HCl 挥发，从而降低HCl 的浓度。
5.多糖水解方法：
加酸进行水解
6.怎样检验淀粉都已经水解：
加入1-2滴碘液，如果立即变蓝则说明没有完全水解，反之，则说明已经完全水解。
7.各支试管中溶液的浓度计算
8.NaOH 用量：HCl NaOH n n =
9.不能中途换分光光度计,因为不同的分光光度计的光源发光强度不同
10.分光光度计的原理：在通常情况下，原子处于基态，当通过基态原子的某辐射线所具有的能量（或频率）恰好符合该原子从基态跃迁到激发态所需的能量（或频率）时，该基态原子就会从入射辐射中吸收能量，产生原子吸收光谱。
原子的能级是量子化的，所以原子对不同频率辐射的吸收也是有选择的。
这种选择吸收的定量关系服从式/E h hc νλ∆==。
实验证明，在一定浓度范围内，物质的吸光度A 与吸光样品的浓度c 及厚度L 的乘积成正比，这就是光的吸收定律，也称为郎伯-比尔定律
分光光度计就是以郎伯比尔定律为原理，来测定浓度
11.为什么要水解多糖才能用DNS
因为DNS 只能与还原糖溶液在加热的条件下反应生成棕红色的氨基化合物，不能与没有还原性的多糖反应。
12.为什么要乘以0.9
以0.9才能得到多糖的含量。
13.为什么要中和后再测？
因为DNS 要在中性或微碱性的环境下与葡萄糖反应
实验三 蛋白质的水解和纸色谱法分离氨基酸、实验四 考马斯亮蓝法测定蛋白质浓度
1.纸色谱分离氨基酸分离原理
由于各氨基酸在固定相（水）和流动相（有机溶剂）中的分配系数不同，从而移动速度不同，经过一段时间后，不同的氨基酸将存在于不同的部位，达到分离的目的。
2.天然氨基酸为L 型
3.酸式水解的优点是：是保持氨基酸的旋光性不变，原来是L 型，水解后还是L 型，由于甘氨酸所有的R 基团是氢原子，所以它不是L 型
5.酵母粉水解后绝对不含有色氨酸
6.根据分离原理不同分离色谱可分为：有吸附色谱、离子交换色谱、分配色谱等
7.不同物质的R f 值不同，同种物质不同条件的R f 值不同
吹分时不能吹的过热和过干，与滤纸结合太紧密。
流动相带走不是很容易。
容易出现拖尾
8.喷完茚三酮后不能直接放入烘箱，先自然晾干再放入烘箱内，茚三酮乙醇高温易着火，烘箱的金属条过热也会显色。
会出现拖尾或斑点状，样品显色后成条状，；酵母分解后不知有5个斑点，会有很多种，两种之间可能还有其它的氨基酸，
9.茚三酮的反应方程式
10.考马斯亮蓝测定蛋白质浓度 :范德瓦尔键通过分子间静电吸引力结合
11.考马斯亮蓝分为G-250（反应速度快，不易洗脱，用定量测定）、R-250反应速度慢，易洗脱，通常用于定性测定
12.考G-250与蛋白质结合后稳定时间为1h 左右
13.蛋白质的盐析反应
蛋白质中加入某些饱和盐，蛋白质溶液中浓度下降，蛋白质析出
14.蛋清：NaCl 溶液=1：9 10%卵清蛋白
实验五 血清蛋白的醋酸纤维薄膜电泳、实验六 维生素C 的定量测定
1.醋酸纤维薄膜电泳的原理、影响迁移的因素
血清中各种蛋白质离子在电场的作用下，向着与其电性相反的电极移动。
由于各种蛋白质的等电点不同，从而在同一pH 环境中所带电荷量有所不同，同时分子大小形状各有差异，所以在统一电场中泳动速度不同。
一般来说，所带的电荷多且颗粒小的，泳动速度快，反之则慢。
2.影响电泳的因素：
（1）粒子本身 （电荷量、粒子大小、形状）
（2）黏度
（3）电场
（4）电渗
（5）支持物的筛口
3.醋酸纤维薄膜的优点
具有均一的泡沫样结构，厚度仅120微米，有强渗透性，对分子移动无阻力，作为区带电泳的支持物进行蛋白质电泳有简便、快速、样品用量少，应用范围广，分离清晰，没有吸附现象等优点。
4.pH8.6中带负电，往阳极移动
5.五条带的顺序：血清蛋白、1α球蛋白、2α球蛋白、β球蛋白、γ球蛋白
6.层析时，粗糙面朝上，电泳时粗糙面朝下，记号做在光泽面
7.实验成败的关键P43-P45
8测定VC 的原理：还原型抗坏血酸能还原2，6-二氯酚靛酚染料，本身则氧化为脱氢型。
在酸性溶液中，2，6-二氯酚靛酚呈红色，还原后变为无色。
因此，当染料滴定含有维生素C 的酸性溶液时，维生素C 尚未全部被氧化前，则滴下的染料立即变成无色。
一旦溶液中的维生素C 全部被氧化，则滴下的染料立即使溶液变成粉红色。
9.1%草酸有何作用
（1）提供一个显色环境
（2）保护维生素C
（3）作空白对照
实验七蛋白质总氮含量的测定、实验八正交法测定几种因素对酶活性的影响1.凯氏定氮法的原理：
含氮有机化合物在浓硫酸中消化生成硫酸铵，再在凯氏定氮仪中加入强碱碱化消化液使硫酸铵分解放出氨气。
用水蒸气蒸馏法将氨蒸入过量标准无机酸溶液中，然后用标准酸溶液进行滴定，准确测定按量，从而计算出含氮量。
2.用此方法通常会高于实际含量？
3.H3BO3指示剂在pH<5.4时为紫红，pH>5.4时为绿色
4.CuSO4催化反应
K2SO4与NaSO4提高反应沸点
5.凯氏定氮法的优点：可以测定固液试样
6.怎样检测蒸馏器已洗净（P53）
7.为什么小漏斗内要作保留一点30%NaOH
NaOH加进后会立即反应放出氨气，主要作水封
8.正交法实验原理
利用正交表来安排多因素实验的方法。
它是由试验因素的全部水平组合中，挑选部分有代表性的水平组合进行试验，通过对这部分试验的结果的分析，了解全部实验的情况，找出最优组合。
特点：
用部分试验代替全部试验，通过部分试验结果分析，了解全部实验的情况。