影响酶活性的因素
探究酶活性的实验设计
探究酶活性的实验设计酶活性是指酶在一定条件下催化反应的能力，影响酶活性的因素有很多，如温度、pH值、底物浓度等。
本文将探究酶活性的实验设计，通过实验方法和步骤的讲解，展示如何准确、科学地研究酶活性。
一、实验目的探究不同条件下酶活性的变化规律，分析影响酶活性的因素。
二、实验材料和设备1. 反应物料：酶溶液、底物溶液2. 实验器材：试管、移液管、计时器、恒温水浴、pH计、离心机等三、实验步骤1. 准备工作：a. 将酶溶液和底物溶液置于恒温水浴中，使其温度稳定在实验需要的温度（如37°C）。
b. 准备一系列不同pH值的缓冲液，确保在实验中能控制pH值。
c. 测量底物的浓度，并调整为实验所需的浓度。
2. 温度对酶活性的影响实验设计：a. 取若干试管，并标记好温度，如20°C、30°C、40°C等。
b. 向每个试管中加入相等体积的酶溶液和底物溶液。
c. 将试管放入恒温水浴中，分别加热或冷却到所标注的温度并保持一段时间。
d. 在预定时间间隔内，取出试管，通过添加某种试剂停止反应，并用比色法或浊度计等设备测定产物的生成量。
3. pH值对酶活性的影响实验设计：a. 取若干试管，并加入等体积的酶溶液和底物溶液。
b. 分别向每个试管中加入不同pH值的缓冲液，如pH=5、pH=7、pH=9等。
c. 将试管放置于恒温水浴中，保持一定时间。
d. 在适当时间内，用某种试剂停止反应，并通过测定反应产物的生成量来研究酶活性的变化。
4. 底物浓度对酶活性的影响实验设计：a. 在试管中加入等体积的酶溶液，且底物浓度分别设为1mol/L、0.5mol/L、0.2mol/L等。
b. 将试管放于恒温水浴中，反应一定时间。
c. 使用某种试剂停止反应，并测定生成的产物浓度。
d. 通过产物浓度的变化，探究底物浓度对酶活性的影响。
四、数据处理和分析1. 温度对酶活性的影响：a. 绘制反应速率随温度变化的曲线图，分析酶活性与温度的关系。
食品加工过程中酶活性的变化及其影响
食品加工过程中酶活性的变化及其影响食品加工是将食材经过一系列的处理和改造，使其变得更加适合人们食用的过程。
在这个过程中，酶活性的变化起着重要的作用。
本文将从酶活性的变化、酶在食品加工过程中的应用以及影响酶活性的因素三个方面展开论述。
一、酶活性的变化酶是一种生物催化剂，可以加速食材中化学反应的速度。
在食品加工过程中，酶的活性会随着温度、酸碱度、物质浓度和时间等因素的变化而发生变化。
首先是温度对酶的影响。
温度是影响酶活性的重要因素之一，合适的温度能够激活酶的活性，使其更好地发挥作用。
然而，过高的温度会使酶的构造发生变化，使其失去活性。
这就是为什么食品加工中要注意控制温度，以确保酶的活性不受到损害。
其次是酸碱度对酶的影响。
不同的酶对酸碱度的适应能力不同，有些酶在酸性环境中活性较高，而有些则在碱性环境中更为活跃。
因此，在食品加工过程中，可以通过调整酸碱度来改变酶活性，达到更好的食品加工效果。
此外，物质浓度和时间也会对酶活性产生影响。
适当增加酶的浓度和延长反应时间可以提高酶的活性，但过高的浓度和过长的时间则可能对食品质量造成不利影响，需要进行合理的控制。
二、酶在食品加工中的应用酶在食品加工中有着广泛的应用。
例如，在面包的制作过程中，酵母酶可以分解面粉中的淀粉，产生酵母发酵所需的碳源，使面团膨胀发酵，最终得到松软可口的面包。
在乳制品的加工中，乳酸菌酶可以将乳糖转化为乳酸，改变乳制品的口感和保存特性。
另外，酶在果汁加工中也起到重要作用。
果汁中含有一些浑浊物质，如蛋白质、果胶和多酚等，这些物质会影响果汁的质量和口感。
通过加入果酶，可以降解这些浑浊物质，使果汁更加清澈透明，口感更好。
酶在食品加工中的应用不仅可以提高产品的质量和口感，还可以提高工艺的效率，缩短生产周期，降低能耗和原料损耗。
因此，酶技术在食品加工领域具有广阔的发展前景。
三、影响酶活性的因素除了加工条件的调节外，还有一些其他因素会影响酶的活性。
其中，抑制剂是一类常见的影响酶活性的因素。
实验六、探究影响酶活性的因素
实验六、探究影响酶活性的因素（必修一P78、P83）——等级要求：C 相关知识回顾1、酶：是产生的具有作用的；酶的来源：；（酶在细胞外能发挥作用吗？）酶的作用：（所以化学反应前后性质和数量保持不变）酶的化学本质其中绝大多数酶是，少数酶是；判断：酶分子中一定不含糖（）合成酶的场所主要是，能水解酶的酶主要是。
2、加热能促使过氧化氢分解，是因为酶能加快反应速率的原因：酶能降低化学反应的。
3、酶的特性（1）、酶具有高效性：酶的催化效率大约是无机催化剂的倍；（2）、酶具有专一性：每种酶只能催化一种或一类化学反应；4、酶的作用条件较温和过酸、过碱或温度过高，会使酶的遭到破坏，使酶；低温虽然酶的活性明显降低，但酶的保持稳定，在适宜温度下酶的活性可以。
5、列举一些常见酶，并说明它的功能解旋酶：；限制酶：；DNA连接酶：；DNA聚合酶：；RNA聚合酶：；逆转录酶：；Taq聚合酶：；纤维素酶和果胶酶：；胰蛋白酶：；P78实验——比较过氧化氢在不同条件下的分解1、实验材料：新鲜的肝脏研磨液（提供过氧化氢酶——生物催化剂）为什么用新鲜的肝脏？；研磨的目的：质量分数为3.5%的FeCl3溶液——提供无机催化剂2、实验原理：3★4、控制变量——变量：实验过程中可以变化的因素①自变量：人为改变的变量；2号；3号；4号；②因变量：随着自变量的变化而变化的变量；③无关变量：除自变量外，存在的对实验结果造成影响的一些可变因素。
如：、、等★5、对照实验：除了一个因素外，其余因素都保持不变的实验叫对照实验①对照组是：；实验组是：②遵循的原则——对照原则（1）单因子变量原则：实验组和对照组除一个因素改变外，其他因素应保持不变。
思考：2号与3号、4号能成为对照实验吗？为什么？（2）等量原则：无关变量控制相同且适宜。
P83 探究试验——影响酶活性的条件一、实验目的1．探究不同温度和pH对酶活性的影响；2．培养实验设计能力。
二、探究温度对酶活性的影响（一）实验原理（注：市售а-淀粉酶的最适温度约600C）1．淀粉遇碘后，形成蓝色的复合物。
酶的特异性(专一性)及影响酶活性的因素
酶的特异性（专一性）及影响酶活性的因素实验目的1.掌握检查酶特异性的方法和原理。
2.了解温度对酶活性的影响。
3.了解激活剂、抑制剂对酶活力的影响。
实验原理1.酶的专一性酶是生物体中一种具有催化功能的特殊蛋白质（传统酶的概念），也常称为生物催化剂。
它与一般催化剂的最主要区别就是具有高度的特异性，即专一性。
根据各种酶对底物的选择程度不同，可分为绝对专一性、相对专一性、立体异构专一性，。
例如唾液淀粉酶属于相对专一性酶，它只能随机作用于淀粉链内部的a——1，4糖苷键，使其分子迅速断裂成较短的链，称为糊精，糊精分子量递减，淀粉——大分子糊精——中分子糊精——小分子糊精——简单分子糊精——麦芽糖和a——糊精（含a——1，6糖苷键的短链聚糖，平均分子量为8个残基）。
由于淀粉酶催化所形成的产物都是还原糖，故可用灵敏度较高的Benedict试剂检测和观察。
2.温度对酶促反应速度的影响酶的催化作用受温度的影响很大，与一般化学反应一样，提高温度可以增加酶促反应的速度，通常温度每升高10℃，反应速度加快一倍左右。
另一方面酶是一种蛋白质，温度过高可引起蛋白质变性，导致酶的失活。
因此，反应速度达到最大值以后，随着温度的升高，反应速度反而逐渐下降，以至完全停止反应。
反应速度达到最大值时的温度称为酶作用的最适温度。
大多数动物酶的最适温度为37—40℃，植物酶的最适温度为50—60℃。
但一种酶的最适温度不是完全固定的，它与作用的时间称短有关，反应时间增长时，最适温度向数值较低的方向移动。
最适温度不是酶的特征性物理常数。
酶对温度的稳定性与其存在形式有关。
大多数酶在干燥的固体状态与比较稳定，能在室温下保存数月至一年，溶液中的酶，易被微生物污染，常难长期保存，在高温的情况与，如100℃即可失活。
低温降低或抑制酶的活性，但不能使酶失活。
3.激活剂和抑制剂对酶活力的影响酶的活性常受某些物质的影响，有些物质能增加酶的活性，称为酶的激活剂；另一些物质则会降低酶的活性，称为酶的抑制剂。
影响酶活性的因素
影响酶活性的因素a.温度:温度（temperature ）对酶促反应速度的影响很大，表现为双重作用:（1）与非酶的化学反应相同，当温度升高，活化分子数增多，酶促反应速度加快，对许多酶来说，温度系数（temperaturecoefficient）Q10多为1~2,也就是说每增高反应温度10C，酶反应速度增加1~2倍。
（2）由于酶是蛋白质,随着温度升高而使酶逐步变性,即通过酶活力的减少而降低酶的反应速度。
以温度（T为横坐标，酶促反应速度（V）为纵坐标作图，所得曲线为稍有倾斜的钟罩形。
曲线顶峰处对应的温度,称为最适温度（optimumtemperature ）。
最适温度是上述温度对酶反应的双重影响的结果,在低于最适温度时,前一种效应为主,在高于最适温度时,后一种效应为主,因而酶活性迅速丧失, 反应速度很快下降。
动物体内的酶最适温度一般在35〜45C ,植物体内的酶最适温度为40〜55C。
大部分酶在60C以上即变性失活，少数酶能耐受较高的温度，如细菌淀粉酶在93C下活力最高，又如牛胰核糖核酸酶加热到100C仍不失活。
最适温度不是酶的特征性常数,它不是一个固定值,与酶作用时间的长短有关,酶可以在短时间内耐受较高的温度,然而当酶反应时间较长时,最适温度向温度降低的方向移动。
因此,严格地讲,仅仅在酶反应时间已经规定了的情况下,才有最适温度。
在实际应用中,将根据酶促反应作用时间的长短,选定不同的最适温度。
如果反应时间比较短暂，反应温度可选定的略高一些，这样，反应可迅速完成；若反应进行的时间很长，反应温度就要略低一点，低温下，酶可长时间发挥作用。
各种酶在最适温度范围内，酶活性最强，酶促反应速度最大。
在适宜的温度范围内，温度每升高10C，酶促反应速度可以相应提高1〜2 倍。
不同生物体内酶的最适温度不同。
女口，动物组织中各种酶的最适温度为37〜40C;微生物体内各种酶的最适温度为25〜60C，但也有例外，如黑曲糖化酶的最适温度为62〜64C;巨大芽孢杆菌、短乳酸杆菌、产气杆菌等体内的葡萄糖异构酶的最适温度为80C ;枯草杆菌的液化型淀粉酶的最适温度为85〜94C。
实验报告影响酶活性的因素
实验报告影响酶活性的因素实验报告影响酶活性的因素酶是一类生物催化剂，能够加速化学反应的速率。
在生物体内，酶参与了许多重要的生化过程，如新陈代谢、消化和免疫等。
了解酶活性的影响因素对于理解生物体的正常功能以及疾病的发生机制具有重要意义。
本文将从温度、pH值、底物浓度和酶浓度四个方面来探讨实验报告对酶活性的影响。
一、温度对酶活性的影响温度是影响酶活性的重要因素之一。
在适宜的温度范围内，酶活性会随温度的升高而增加，因为高温能够提高酶分子的动力学能量，使其与底物发生更多的碰撞。
然而，当温度超过酶的适宜范围时，酶的活性会迅速下降，甚至失活。
这是因为高温会破坏酶分子的三维结构，使其失去催化功能。
因此，在实验报告中，我们需要控制好温度，以保证酶活性的准确测定。
二、pH值对酶活性的影响pH值是指溶液的酸碱程度，也是影响酶活性的重要因素之一。
不同的酶对pH值的要求不同，有些酶在酸性环境中活性较高，而有些酶则在碱性环境中活性更高。
这是因为酶的活性与其分子结构密切相关，而pH值能够改变酶分子的电荷状态，从而影响其催化活性。
在实验报告中，我们需要在不同的pH值条件下测定酶的活性，以确定其最适宜的工作条件。
三、底物浓度对酶活性的影响底物浓度是指在酶催化反应中底物的浓度，也是影响酶活性的重要因素之一。
在一定范围内，底物浓度的增加会使酶活性逐渐增加，因为更多的底物能够与酶分子发生碰撞，从而增加反应速率。
然而，当底物浓度超过一定限制时，酶活性将不再增加，因为酶的活性受到底物浓度的饱和限制。
在实验报告中，我们需要确定底物浓度与酶活性之间的关系，以了解酶催化反应的动力学特性。
四、酶浓度对酶活性的影响酶浓度是指在酶催化反应中酶的浓度，也是影响酶活性的重要因素之一。
一般来说，酶浓度的增加会使酶活性逐渐增加，因为更多的酶分子能够与底物发生碰撞。
然而，当酶浓度超过一定限制时，酶活性将不再增加，因为酶的活性受到酶浓度的饱和限制。
在实验报告中，我们需要确定酶浓度与酶活性之间的关系，以了解酶催化反应的动力学特性。
影响酶活性的因素文献综述
影响酶活性的因素文献综述酶活性是生物体内许多生化反应的关键因素之一、酶活性的调节受到多种因素的影响，包括温度、pH值、金属离子、底物浓度和抑制剂等。
本文综述了这些因素对酶活性的影响以及其机制。
温度是影响酶活性的重要因素之一、一般来说，酶活性随着温度的升高而增加，因为温度的升高会增加分子的运动速度和碰撞频率。
然而，当温度超过一些临界值时，酶活性会开始下降。
这是因为过高的温度会破坏酶分子的三维结构，使其失去功能。
pH值也是影响酶活性的重要因素。
酶具有最适pH值，即在该pH值下其活性最高。
这是因为酶的活性与其所在环境的酸碱度有关，对于不同的酶来说，最适pH值会有所不同。
在酶活性最适pH值之外，酶的活性会显著下降。
金属离子是酶活性的重要辅助因素。
许多酶需要金属离子的辅助才能发挥活性。
金属离子可以与酶分子结合，形成活性位点，促进底物与酶的结合以及反应的进行。
一些金属离子，如锌、镁和铁等，对于酶活性的维持和调节起到了重要的作用。
底物浓度也是影响酶活性的因素之一、一般来说，随着底物浓度的增加，酶的活性会增加，因为有更多的底物分子与酶分子发生反应。
然而，当底物浓度超过一定临界值时，酶的活性会趋于饱和，无法再进一步提高。
抑制剂是影响酶活性的重要因素之一、抑制剂可以以可逆和不可逆的方式抑制酶的活性。
可逆抑制剂与酶结合后可以解离，而不可逆抑制剂与酶结合后无法解离。
抑制剂可以通过与酶结合阻碍底物与酶的结合，或者破坏酶分子的活性位点来抑制酶的活性。
总之，温度、pH值、金属离子、底物浓度和抑制剂等因素都可以对酶活性产生重要影响。
了解这些影响因素的机制可以为酶的应用和调节提供基础。
此外，不同酶对这些因素的响应也有所不同，因此对于具体的酶来说，需要进一步研究其相关影响因素以获得更深入的了解。
酶活性的影响因素
实验记录
项目 底物 （/ml） 加入的 纳氏试剂 实验现象 pH和蒸 （/ml） 馏水 （/ml）
试管1 试管2 试管3 试管4
2、酶的活性受底物的特异性的影响 、
• 步骤 • 1、向四支10ml试管，分别标号1，2，3，4 • 2、向四支试管中分别加入3ml的蒸馏水， 1%淀粉液，1%蔗糖液， 0.1%尿素液 • 3、向四支试管中加入等量的大豆尿素酶溶 液五滴，轻摇后静置3分钟 • 4、向四支试管中加入等量的纳氏试剂2ml， 摇匀。 • 5、观察并记录实验现象
实验材料：
器材： 控温水浴锅（每个实验室3个），制冰机， 电磁灶，不锈钢锅，白瓷板，试管、滴管、 移液管（1-2ml） 试剂： 蒸馏水，1%淀粉液，1%蔗糖液，0.1%尿素液， 大豆尿素酶溶液，0.1%CuSO4，0.1%HgCl2， 0.1%NaCl，1M NaOH，0.5M H2SO4，纳氏 试剂，班氏试剂，各种pH缓冲液：5.0；6.8； 8.0
实验原理：
• 尿素在酸、碱、酶作用下（酸、碱需加热）能水解成氨和 二氧化碳 • 新鲜大豆中含有较高活性的尿素酶，可以水解尿素生成 NH3 • CO(NH2)2 + H2O ------ 2NH3 + CO2 • 尿素养在尿素酶作用下，在中性或酸性环境下生成碳酸胺， 在NaOH环境下生成Na2CO3和NH3、NH3与纳氏试剂作 用，生成棕黄色碘化双汞胺 尿素酶 NaOH • CO(NH2)2 + H2O ------------ ( NH4 )2CO3 -----------NH3 • NH3 + 纳氏试剂(HgI2.2KI) -----------NH2.Hg2I3 (棕 黄色)
酶活性的影、紫外线、重金属盐、抑制剂、激活剂 等通过影响酶的活性来影响酶促反应的速率；酶 的浓度、底物的浓度等不会影响酶活性，但可以 影响酶促反应的速率。 • 纳氏试剂（Nessler）是指一种利用红外－可见分 Nessler 光光度法原理用于测定空气中、水体中氨氮含量 的试剂。 • 碘离子和汞离子在强碱性条件下，会与氨反应生 成红棕色胶态化合物，此颜色在波长420nm左右 会有强烈的吸收。而生成的这类红棕色胶态化合 物的量会与其溶液的吸收值成正比，可用测试反 应液的吸收值而测定氨氮的含量。
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影响酶活性的因素
a.温度：
温度（temperature）对酶促反应速度的影响很大，表现为双重作用：（1）与非酶的化学反应相同，当温度升高，活化分子数增多，酶促反应速度加快，对许多酶来说，温度系数（temperature coefficient）Q10多为1～2，也就是说每增高反应温度10℃，酶反应速度增加1～2倍。
（2）由于酶是蛋白质，随着温度升高而使酶逐步变性，即通过酶活力的减少而降低酶的反应速度。
以温度（T）为横坐标，酶促反应速度（V）为纵坐标作图,所得曲线为稍有倾斜的钟罩形。
曲线顶峰处对应的温度，称为最适温度（optimum temperature）。
最适温度是上述温度对酶反应的双重影响的结果，在低于最适温度时，前一种效应为主，在高于最适温度时，后一种效应为主，因而酶活性迅速丧失，反应速度很快下降。
动物体内的酶最适温度一般在35～45℃，植物体内的酶最适温度为40～55℃。
大部分酶在60℃以上即变性失活，少数酶能耐受较高的温度，如细菌淀粉酶在93℃下活力最高，又如牛胰核糖核酸酶加热到100℃仍不失活。
最适温度不是酶的特征性常数，它不是一个固定值，与酶作用时间的长短有关，酶可以在短时间内耐受较高的温度，然而当酶反应时间较长时，最适温度向温度降低的方向移动。
因此，严格地讲，仅仅在酶反应时间已经规定了的情况下，才有最适温度。
在实际应用中，将根据酶促反应作用时间的长短，选定不同的最适温度。
如果反应时间比较短暂，反应温度可选定的略高一些，这样，反应可迅速完成；若反应进行的时间很长，反应温度就要略低一点，低温下，酶可长时间发挥作用。
各种酶在最适温度范围内，酶活性最强，酶促反应速度最大。
在适宜的温度范围内，温度每升高10℃，酶促反应速度可以相应提高1～2倍。
不同生物体内酶的最适温度不同。
如，动物组织中各种酶的最适温度为37～40℃；微生物体内各种酶的最适温度为25～60℃，但也有例外，如黑曲糖化酶的最适温度为62～64℃；巨大芽孢杆菌、短乳酸杆菌、产气杆菌等体内的葡萄糖异构酶的最适温度为80℃；枯草杆菌的液化型淀粉酶的最适温度为85～94℃。
可见，一些芽孢杆菌的酶的热稳定性较高。
过高或过低的温度都会降低酶的催化效率，即降低酶促反应速度。
最适温度在60℃以下的酶，当温度达到60～80℃时，大部分酶被破坏，发生不可逆变性；当温度接近100℃时，酶的催化作用完全丧失。
一般而言，温度越高化学反应越快，但酶是蛋白质，若温度过高会发生变性而失去活性，因而酶促反应一般是随着温度升高反应加快，直至某一温度活性达到最大，超过这一最适温度，由于酶的变性，反应速度会迅速降低。
热对酶活性的影响对食品很重要，如，绿茶是通过把新鲜茶叶热蒸处理而得，经过热处理，使酚酶、脂氧化酶、抗坏血酸氧化酶等失活，以阻止儿茶酚的氧化来保持绿色。
红茶的情况正相反，是利用这些酶进行发酵来制备的。
b.pH值：
pH影响酶促反应速度的原因：（1）环境过酸、过碱会影响酶蛋白构象，使酶本身变性失活。
（2）pH影响酶分子侧链上极性基团的解离，改变它们的带电状态，从而使酶活性中心的结构发生变化。
在最适pH时，酶分子上活性中心上的有关基团的解离状态最适于与底物结合，pH高于或低于最适pH时，活性中心上的有关基团的解离状态发生改变，酶和底物的结合力降低，因而酶反应速度降低。
（3）pH能影响底物分子的解离。
可以设想底物分子上某些基团只有在一定的解离状态下，才适于与酶结合发生反应。
若pH的改变影响了这些基团的解离，使之不适于与酶结合，当然反应速度亦会减慢。
基于上述原因，pH的改变，会影响酶与底物的结合，影响中间产物的生成，从而影响酶反应速度。
酶在最适pH范围内表现出活性，大于或小于最适pH，都会降低酶活性。
主要表现在两个方面：①改变底物分子和酶分子的带电状态，从而影响酶和底物的结合；②过高或过低的pH都会影响酶的稳定性，进而使酶遭受不可逆破坏。
在极端的酸性或碱性条件下会变性而完全失活，大多数酶的最适PH值为4.5-8.0范围内。
动物体内的酶最适宜pH大多在6.5—8之间。
唾液pH为6.2—7.4，胃液的pH为0.9—1.5，小肠液的pH为7.6。
*胃蛋白酶胰蛋白酶
植物体内的酶最适pH大多在4.5—6.5之间。
思考：消化过程中胃会受伤害吗？
胃黏膜能分泌黏液覆盖在胃黏膜表面形成一层保护屏障，能防止胃液内高浓度的盐酸与胃蛋白酶对黏膜的损伤。
另外胃腺细胞分泌的是胃蛋白酶原，没有催化活性，只有在盐酸的作用下，才可能激活成胃蛋白酶，具有催化作用。
c.酶的浓度：
在有足够底物而又不受其它因素的影响的情况下，则酶促反应速率与酶浓度成正比。
当底物分子浓度足够时，酶分子越多，底物转化的速度越快。
但事实上，当酶浓度很高时，并不保持这种关系，曲线逐渐趋向平缓。
根据分析，这可能是高浓度的底物夹带夹带有许多的抑制剂所致。
当酶促反应体系的温度、pH不变，底物浓度足够大，足以使酶饱和，则反应速度与酶浓度成正比关系。
因为在酶促反应中，酶分子首先与底物分子作用，生成活化的中间产物（或活化络合物），而后再转变为最终产物。
在底物充分过量的情况下，可以设想，酶的数量越多，则生成的中间产物越多，反应速度也就越快。
相反，如果反应体系中底物不足，酶分子过量，现有的酶分子尚未发挥作用，中间产物的数目比游离酶分子数还少，在此情况下，再增加酶浓度，也不会增大酶促反应的速度。
d.底物浓度：
在生化反应中，若酶的浓度为定值，底物的起始浓度较低时，酶促反应速度与底物浓度成正比，即随底物浓度的增加而增加。
当所有的酶与底物结合生成中间产物后，即使在增加底物浓度，中间产物浓度也不会增加，酶促反应速度也不增加。
还可以得出，在底物浓度相同条件下，酶促反应速度与酶的初始浓度成正比。
酶的初始浓度大，其酶促反应速度就大。
在底物浓度较低时，只有少数的酶与底物作用生成中间产物，在这种情况下，增加底物的浓度，就会增加中间产物，从而增加酶促反应的速度；但是当底物浓度足够大时，所有的酶都与底物结合生成中间产物，体系中已经没有游离态的酶了，在底物充分过量的条件下，继续增加底物的浓度，对于酶促反应的速度，显然已毫无作用。
我们把酶的活性中心都被底物分子结合时的底物浓度称饱和浓度。
各种酶都表现出这种饱和效应，但不同的酶产生饱和效应时所需要底物浓度是不同的。
e 激活剂对酶促反应速度的影响
凡是能提高酶活性的物质，都称激活剂（activator），其中大部分是离子或简单的有机化合物。
激活剂种类很多，有①无机阳离子，如钠离子、钾离子、铜离子、钙离子等；②无机阴离子，如氯离子、溴离子、碘离子、硫酸盐离子磷酸盐离子等；③有机化合物，如维生素C、半胱氨酸、还原性谷胱甘肽等。
许多酶只有当某一种适当的激活剂存在时，才表现出催化活性或强化其催化活性，这称为对酶的激活作用。
而有些酶被合成后呈现无活性状态，这种酶称为酶原。
它必须经过适当的激活剂激活后才具活性。
f抑制剂对酶促反应速度的影响
能减弱、抑制甚至破坏酶活性的物质称为酶的抑制剂。
它可降低酶促反应速度。
酶的抑制剂有重金属离子、一氧化碳、硫化氢、氢氰酸、氟化物、碘化乙酸、生物碱、染料、对-氯汞苯甲酸、二异丙基氟磷酸、乙二胺四乙酸、表面活性剂等。
对酶促反应的抑制可分为竞争性抑制和非竞争性抑制。
与底物结构类似的物质争先与酶的活性中心结合，从而降低酶促反应速度，这种作用称为竞争性抑制。
竞争性抑制是可逆性抑制，通过增加底物浓度最终可解除抑制，恢复酶的活性。
与底物结构类似的物质称为竞争性抑制剂。
抑制剂与酶活性中心以外的位点结合后，底物仍可与酶活性中心结合，但酶不显示活性，这种作用称为非竞争性抑制。
非竞争性抑制是不可逆的，增加底物浓度并不能解除对酶活性的抑制。
与酶活性中心以外的位点结合的抑制剂，称为非竞争性抑制剂。
有的物质既可作为一种酶的抑制剂，又可作为另一种酶的激活剂。