生物化学复习资料(人卫7版)汇总讲解
生物化学(人卫版)名词解释整理
生物化学名词解释整理版章节根据人民卫生出版社第7版《生物化学》划分参考教学、各教辅术后习题及试卷标准答案整理录入/清水秋香第一章蛋白质结构与功能isoelectric point, pI:氨基酸得等电点:在某一pH得溶液中,氨基酸解离成阳离子与阴离子得趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性。
此时溶液得pH值称为该氨基酸得等电点。
Peptide bond:肽键。
由一个氨基酸得a-羧基与另一个氨基酸得a-氨基脱水缩合而形成得酰胺键。
Glutathione,GSH:谷胱甘肽。
由谷氨酸,半胱氨酸,甘氨酸组成得三肽。
就是体内重要得还原剂。
peptide unit:肽单元。
参与肽键得6个原子Ca1、C、O、N、H、Ca2位于同一平面,Ca1与Ca2在平面上所处得位置为反式(trans)构型,此同一平面上得6个原子构成了所谓得肽单元。
peptide plane:肽平面。
肽链主链得肽键C-N具有部分双键得性质,因而不能自由得旋转,使连接在肽键上得六个原子共处于一个平面上,此平面称为肽单位平面,又称酰胺平面。
通常就是反式得。
α-helix:α-螺旋。
常见得蛋白质二级结构之一。
为具有最大氢键联系得右手螺旋,侧链伸向螺旋外侧,每3、6个氨基酸残基螺旋上升一圈,螺距0、54nm。
motif:模体。
在一个或几个蛋白质中出现得2个或2个以上二级结构元件得不同折叠形式,又称折叠或超二级结构。
也就是在DNA中对特殊序列得描述。
zinc finger:锌指结构。
一种常见得模体。
由1个α -螺旋与2个反平行得β-折叠共3个肽段组成,形似手指, 能够结合锌离子,锌指具有结合DNA得功能。
Domain:结构域:大分子蛋白质得三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状得区域,折叠得较为紧密,各行使其功能,称为结构域(domain) 。
Molecular chaperon:分子伴侣。
就是细胞内一类可识别肽链得非天然构象、促进各功能域与整体蛋白质正确折叠得保守蛋白质。
生物化学复习资料(人卫7版)
生化复习资料第一章一、蛋白质的生理功能蛋白质是生物体的基本组成成分之一，约占人体固体成分的45%左右。
蛋白质在生物体内分布广泛，几乎存在于所有的组织器官中。
蛋白质是一切生命活动的物质基础，是各种生命功能的直接执行者，在物质运输与代谢、机体防御、肌肉收缩、信号传递、个体发育、组织生长与修复等方面发挥着不可替代的作用。
二、蛋白质的分子组成特点蛋白质的基本组成单位是氨基酸✧编码氨基酸:自然界存在的氨基酸有300余种，构成人体蛋白质的氨基酸只有20种，且具有自己的遗传密码。
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
✧每100mg样品中蛋白质含量（mg%）：每克样品含氮质量（mg）×6.25×100。
氨基酸的分类✧所有的氨基酸均为L型氨基酸（甘氨酸）除外。
✧根据侧链基团的结构和理化性质，20种氨基酸分为四类。
1．非极性疏水性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、脯氨酸（Pro）。
2．极性中性氨基酸：色氨酸（Trp）、丝氨酸（Ser）、酪氨酸（Tyr）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met）、天冬酰胺（Asn）、谷胺酰胺（gln）、苏氨酸（Thr）。
3．酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）。
4．碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His）。
✧含有硫原子的氨基酸：蛋氨酸（又称为甲硫氨酸）、半胱氨酸（含有由硫原子构成的巯基－SH）、胱氨酸（由两个半胱氨酸通过二硫键连接而成）。
✧芳香族氨基酸：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸。
✧唯一的亚氨基酸：脯氨酸，其存在影响α-螺旋的形成。
✧营养必需氨基酸：八种，即异亮氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、赖氨酸。
可用一句话概括为“一家写两三本书来”，与之谐音。
氨基酸的理化性质✧氨基酸的两性解离性质：所有的氨基酸都含有能与质子结合成NH4＋的氨基；含有能与羟基结合成为COO－的羧基，因此，在水溶液中，它具有两性解离的特性。
第7版生物化学考试名词解释完整本
第7版生物化学考试名词解释完整本第7版生物化学考试名词解释背诵蛋白质的一级结构：指多肽链中氨基酸残基的排列顺序1.蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某段肽链局部主链原子的相对空间位置。
2.蛋白质组：一种细胞或一种生物所表达的全部蛋白质。
3.蛋白质组学：以细胞内全部蛋白质的存在及其活动方式为研究对象。
研究内容包括：蛋白质表达谱，蛋白质翻译后修饰谱，蛋白质亚细胞定位图，蛋白质—蛋白质相互作用图以及蛋白质组生物信息学以及数据库的研究。
4.模体：在蛋白质分子中，俩个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，称为模体。
5.结构域：分子量较大的蛋白质常可折叠成多个较为紧密的区域并各行其功能，称为结构域。
6.协同效应：指一个亚基与其配体结合后能影响此寡聚体重另一亚基与配体的结合能力。
7.蛋白质等电点：当蛋白质溶液处于某一PH时，其分子解离成正负离子的趋势相等成为兼性离子，此时溶液的PL称为该溶液的等电点。
8.电泳：带电粒子在电场的作用下，向它所带的电荷相反方向泳动的现象称为电泳。
9.核酸：许多单核苷酸通过磷酸二脂键连接而成的高分子化合物。
10.核酸分子杂交：不同来源的DNA单链与DNA或RNA链彼此可有互补的碱基顺序，可通过变性，复性以形成局部双链，所谓杂化双链，这个过程称为核酸的杂交。
11.核酸的变性：在某些理化因素作用下，核酸分子的氢键断裂，双螺旋结构松散分开，理化性质改变，失去原有的生物学活性称为核酸变性。
12.DNA复性：热变性的DNA溶液经缓慢冷却，使原来俩条彼此分离的DNA链重新结合，形成双螺旋结构，称为DNA复性。
13.同工酶：指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构，理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
14.酶的特异性：酶对催化的底物有较严格的选择性，即一种酶仅作用于一种或一类化合物或一定的化学键，催化一定的化学反应生成一定的产物。
15.活性中心：必须基团在空间上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异性结合转化为产物，这一区域为酶的活性中心。
《生物化学》第七版
3．遗传信息的传递及其调控三、生物化学与医学1．生物化学与分子生物学在生命科学中占有重要的地位2．生物化学的理论与技术已渗透到医学科学的各个领域3．生物化学的发展促进了疾病病因、诊断和治疗的研究第一章蛋白质的结构与功能一、蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。
蛋白质是细胞的重要组成部分，是功能最多的生物大分子物质，几乎在所有的生命过程中起着重要作用：1）作为生物催化剂，2）代谢调节作用，3）免疫保护作用，4）物质的转运和存储，5）运动与支持作用，6）参与细胞间信息传递。
二、蛋白质的分子组成1. 蛋白质的元素组成主要有C、H、O、N和S，各种蛋白质的含N量很接近，平均16%。
通过样品含氮量计算蛋白质含量的公式：蛋白质含量 ( g % ) = 含氮量( g % ) × 6.252. 组成蛋白质的基本单位——L-a-氨基酸：种类、三字英文缩写符号、基本结构。
分类（非极性脂肪族氨基酸、极性中性氨基酸、芳香族氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸）。
理化性质（两性解离及等电点、紫外吸收、茚三酮反应）。
3. 肽键是由一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成的化学键。
肽、多肽链；肽链的主链及侧链；肽链的方向（N-末端与C-末端），氨基酸残基；生物活性肽：谷胱甘肽及其重要生理功能，多肽类激素及神经肽。
三、蛋白质的分子结构1. 蛋白质一级结构概念：蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。
主要化学键——肽键。
二硫键的位置属于一级结构研究范畴。
2. 蛋白质的二级结构概念：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
主要化学键：氢键肽单元是指参与组成肽键的6个原子位于同一平面，又叫酰胺平面或肽键平面。
它是蛋白质构象的基本结构单5 mins 20 mins 10 mins 10 mins 5 mins 10 mins 5 mins 20 mins 10 mins 10mins5 mins 20 mins 20mins 15 mins超滤法：应用正压或离心力使蛋白质溶液透过有一定截留分子量的超滤膜，达到浓缩蛋白质溶液的目的。
第七版 生物化学(要点)
4. 氨基酸活化的概念，氨基酰tRNA合成酶的特点。
5. 核糖体的组成及作用特点。
6. 原核生物蛋白质合成的过程
7. 蛋白质合成后的加工。
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翻译(translation)：
指把核酸中由四种符号(A、G、C、T/U)组成的 遗传信息，破译为蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。 即把mRNA中核苷酸的排列顺序转变成蛋白质分子 中20种氨基酸的排列顺序。
相同点
新链合成方向都是5´ →3´ 都遵守碱基配对规律
聚合过程都生成磷酸二酯键
产物都是很长的多核苷酸链
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转录和复制的区别
模板
复制 两股链均复制
(半保留复制)
原料
dNTP
碱基配对 A-T，G-C
酶
DNA聚合酶
产物
子代双链DNA
引物
需要
转录 模板链转录 (不对称转录)
NTP A-U，T-A，G-C
RNA聚合酶 mRNA,tRNA,rRNA等
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11、RNA的生物合成
Key Points
1.转录、原始模板、直接模板、结构基因、模板链、 编码链、不对称转录、启动子、断裂基因、外显子、 内含子及核酶的概念。 2.参与RNA转录的主要物质。 3.大肠杆菌RNA聚合酶的组成及主要功能。 4.转录的过程。 5.转录起始复合物(RNApol 全酶-DNA-pppGpN-OH) 6.转录复合物(RNApol核心酶-DNA-RNA)
生物氧化
➢呼吸链 概念、复合体、组成成分及作用
NADH氧化呼吸链
➢两条重要的呼吸链
概念、组成及顺序
琥珀酸氧化呼吸链
➢氧化磷酸化
定义 氧化磷酸化偶联部位 ATP合酶
NADH Q Q CytC P/O比值 Cytaa3 O2
(完整版)医学免疫学人卫版第七版重点
医学免疫学第二章免疫器官和组织1．Mucosal-associated lymphoid tissue(MALT) 黏膜相关淋巴组织亦称为黏膜免疫系统，主要指呼吸道、胃肠道及泌尿生殖道黏膜固有层和上皮细胞下散在的无被膜淋巴组织，以及某些带有生发中心的器官化的淋巴组织，如扁桃体、阑尾等。
Lymphocyte homing 2．Lymphocyte homing 淋巴细胞归巢成熟淋巴细胞离开中枢免疫器官后，经血液循环趋向性迁移并定居于外周免疫器官或组织的特定区域，称为~。
3．Lymphocyte recirculation 淋巴细胞再循环淋巴细胞在血液、淋巴液、淋巴器官或组织间反复循环的过程，称为~。
有利于传递免疫信息，动员各种免疫细胞迁移至病灶。
第三章~ 第八章1.Antigen 抗原是指能与T细胞、B淋巴细胞的TCR或BCR结合，促使其增殖、分化，产生抗体或致敏淋巴细胞，并与之结合，进而发挥免疫效应的物质。
一般具有免疫原形和抗原性两个重要特性。
2.Epitope 抗原表位抗原分子中决定抗原特异性的特殊化学基团，称为~，又称为抗原决定簇。
是与TCR、BCR或抗体特异性结合的基本结构单位。
可分为顺序表位和构象表位。
3.Cross-reaction 交叉反应抗体或致敏淋巴细胞对具有相同和相似表位的不同抗原的反应，称为~。
4.Superantigen(SAg) 超抗原某些物质只需要极低浓度（1~10ng/ml）即可激活2%~20%T细胞克隆，产生极强的免疫应答，这类抗原被称为~。
主要有外源性和内源性两类，化学性质主要为细菌外毒素、逆转录病毒蛋白等。
5.Adjuvant 佐剂预先或与抗原同时注入体内，可增强机体对该抗原的免疫应答或改变免疫应答类型的非特异性免疫增强物质，称为~。
如卡介苗。
6.Mitogen 丝裂原可与淋巴细胞表面的相应受体结合，刺激静止的淋巴细胞转化为淋巴母细胞和有丝分裂，激活一类淋巴细胞全部克隆，被认为是一种非特异性淋巴细胞多克隆激活剂。
人卫第七版分析化学第十五章质谱法
质谱法
仪器分析
离子电离后经加速进入磁场中，其动能 与加速电压及电荷Z有关，即
z为电荷数，e为元电荷，U为加速电压，
m为离子的质量，υ为离子被加速后的运 动速度。
第十五章
质谱法
仪器分析
二、质谱的表示方法 (一)质谱图
以质荷比（m/z）为横坐标，以相对 强度为纵坐标，并将最强的离子峰定为基 峰，强度定为100%，其他离子峰以其对基 峰的相对强度百分值表示。
第十五章
质谱法
仪器分析
EI源的优缺点：
优点：
(1)非选择性电离，只要样品能气化，电离 效率高； (2)应用最广; (3)稳定，操作简便。
缺点：
(1)样品必须能气化，不适宜难挥发、热敏 性的物质; (2)有的化合物在EI方式下分子离子不稳 定，易碎裂， 得不到分子量信息。
第十五章
质谱法
仪器分析
2.化学电离源 （chemical ionization source，CI）
化学电离法是待测物通过气相分子一离子反应来进 行的。核心是质子的转移。 CI源结构(与EI源相似):电离室（离子盒）、灯丝 （锑或钨灯丝)、离子聚焦透镜和一对磁极组成。
第十五章
质谱法
仪器分析
化学电离源常用的反应气是CH4、异 丁烷、NH3、H2O、H2或He等。在高能电子 流的轰击下，反应物(如CH4)首先被电离， 生成一次离子CH3+和CH4+· ，即
第十五章
质谱法
仪器分析
在离子源内，用电加热锑或钨丝到2000oC,产生高速的电子束
第十五章
质谱法
仪器分析
电子轰击法是通用的电离法，是使 用高能电子束从试样分子中撞出一个电 子而产生正离子，即
生物化学第七版考研考点及其分布 二
生物化学第七版考研考点及其分布二这一篇的考点分布呈现两个特点：第一，糖代谢、脂代谢、生物氧化、氨基酸代谢和核苷酸代谢各自均有一堆比较集中的考点，第二上述任意两个以上代谢的联合考察其实答案都可以从同一个地方组织，即课本P222页糖、脂、蛋白质代谢途径间的相互联系（四个要点）及P223页的图。
几大物质代谢之间最重要的三种物质是葡萄糖-6-磷酸、丙酮酸、乙酰辅酶A第4章糖代谢1 糖酵解glycolysisi 亦称无氧氧化anaerobic oxidation 概念2 糖酵解途径从葡萄糖到丙酮酸，以及10个酶（考过至少6次）3 底物磷酸化substrate-level phosphorylation 概念4糖酵解三个关键酶己糖激酶、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶5 2,6-二磷酸果糖是6-磷酸果糖激酶-1最强变构激活剂6 PKA（cAMP依赖的蛋白激酶）概念7 糖酵解的生物意义是在机体缺氧的情况下快速功能（2次）8糖的有氧氧化反应过程包括：糖酵解途径、丙酮酸氧化脱羧、三羧酸循环以及氧化磷酸化；有氧氧化是获得ATP主要方式9 Krebs循环、citric acid cycle 柠檬酸循环、tricarboxylic acid cycle TCA 三羧酸循环概念及整个环式反应过程（至少8次）10 琥珀酰辅酶A合成酶催化TCA唯一的一次底物磷酸化11 琥珀酸脱氢酶位于线粒体内膜上，辅酶是FAD12 TCA 单个关键酶柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶13 从糖酵解到TCA生成ATP（对照计算P100页表格）14 Pasteur effect 巴斯德效应15 磷酸戊糖途径pentose phosphate pathway 概念（至少3次）以及该途径的两个阶段（氧化反应和非氧化反应）、磷酸戊糖途径的生理意义P103 16 糖醛酸途径从未考过，注意UDPG脱氢酶、UDPGA 、5-磷酸木酮糖17肝糖原与肌糖原各自作用18 糖原合成与分解过程（至少11次）主要包括的考点：葡萄糖活化：葡糖糖激酶把葡萄糖磷酸化为1-磷酸葡萄糖，而后1-P-G与UTP反应得到UDPG糖原合酶glycogen synthase ，糖原引物，糖原分支酶branching enzyme 概念糖原分解glycogenolysis 习惯上指肝糖原分解为葡萄糖糖原磷酸化酶（glycogen phosphorylase）、脱脂酶（debranching enzyme）、级联放大系统（cascade system）概念19 gluconeogenesis 糖异生这一块（至少9次）考点包括：胞液草酰乙酸进线粒体途径苹果酸途径、天冬氨酸途径以丙酮酸或能转化成丙酮酸的生糖氨基酸作为糖异生原料生糖，以苹果酸逸出线粒体进行糖异生；以乳酸进行糖异生时，通过天冬氨酸途径逸出线粒体无效循环futile cycle三步反应所需酶与糖酵解不同：磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶、果糖二磷酸酶、葡糖糖-6-磷酸酶2,6-二磷酸果糖是肝内调节糖的分解或糖异生反应方向的主要信号，高，则糖分解；低，则糖异生。
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生化复习资料第一章一、蛋白质的生理功能蛋白质是生物体的基本组成成分之一，约占人体固体成分的45%左右。
蛋白质在生物体内分布广泛，几乎存在于所有的组织器官中。
蛋白质是一切生命活动的物质基础，是各种生命功能的直接执行者，在物质运输与代谢、机体防御、肌肉收缩、信号传递、个体发育、组织生长与修复等方面发挥着不可替代的作用。
二、蛋白质的分子组成特点蛋白质的基本组成单位是氨基酸✧编码氨基酸:自然界存在的氨基酸有300余种，构成人体蛋白质的氨基酸只有20种，且具有自己的遗传密码。
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
✧每100mg样品中蛋白质含量（mg%）：每克样品含氮质量（mg）×6.25×100。
氨基酸的分类✧所有的氨基酸均为L型氨基酸（甘氨酸）除外。
✧根据侧链基团的结构和理化性质，20种氨基酸分为四类。
1．非极性疏水性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、脯氨酸（Pro）。
2．极性中性氨基酸：色氨酸（Trp）、丝氨酸（Ser）、酪氨酸（Tyr）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met）、天冬酰胺（Asn）、谷胺酰胺（gln）、苏氨酸（Thr）。
3．酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）。
4．碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His）。
✧含有硫原子的氨基酸：蛋氨酸（又称为甲硫氨酸）、半胱氨酸（含有由硫原子构成的巯基－SH）、胱氨酸（由两个半胱氨酸通过二硫键连接而成）。
✧芳香族氨基酸：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸。
✧唯一的亚氨基酸：脯氨酸，其存在影响α-螺旋的形成。
✧营养必需氨基酸：八种，即异亮氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、赖氨酸。
可用一句话概括为“一家写两三本书来”，与之谐音。
氨基酸的理化性质✧氨基酸的两性解离性质：所有的氨基酸都含有能与质子结合成NH4＋的氨基；含有能与羟基结合成为COO－的羧基，因此，在水溶液中，它具有两性解离的特性。
在某一pH环境溶液中，氨基酸解离生成的阳郭子及阴离子的趋势相同，成为兼性离子。
此时环境的pH值称为该氨基酸的等电点（pI），氨基酸带有的净电荷为零，在电场中不泳动。
pI值的计算如下：pI＝1/2（pK1 + pK2）,(pK1和pK2分别为α-羧基和α-氨基的解离常数的负对数值)。
✧氨基酸的紫外吸收性质✓吸收波长：280nm✓结构特点：分子中含有共轭双键✓光谱吸收能力：色氨酸＞酪氨酸＞苯丙氨酸✧呈色反应：氨基酸与茚三酮水合物共加热，生成的蓝紫色化合物在570nm波长处有最大吸收峰；蓝紫色化合物＝（氨基酸加热分解的氨）＋（茚三酮的还原产物）＋（一分子茚三酮）。
肽的相关概念✧寡肽：小于10分子氨基酸组成的肽链。
✧多肽：大于10分子氨基酸组成的肽链。
✧氨基酸残基：肽链中因脱水缩合而基团不全的氨基酸分子。
✧肽键：连接两个氨基酸分子的酰胺键。
✧肽单元：参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面，组成肽单元。
三、蛋白质分子结构特点见表1-1。
✧模空间构象并发挥特定的作用。
✧锌指结构：是一个典型的模体，由一个α-螺旋和二个反平衡的β-折叠的3个肽段组成，具有结合锌离子的功能。
✧分子伴侣：能够可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开，引导肽链正确折叠的存在于细胞内的一类蛋白质，也对蛋白质二硫键正确形成起到重要作用。
四、蛋白质一级结构与空间结构的关系✧一级结构是空间构象的基础，具有相似一级结构的多肽或蛋白质，其空间构象及功能也相似。
✧分子病：由于蛋白质分子一级结构发生改变，导致其功能改变而产生的疾病。
五、蛋白质空间结构与功能的关系✧蛋白质空间结构由一级结构决定，其空间结构与功能密切相关。
✧血红蛋白（Hb）由四个亚基组成，两个α亚基，两个β亚基。
记忆要点如下：✓血红蛋白分子存着紧张态（T）和松弛态（R）两种不同的空间构象。
✓T型和氧分子亲和力低，R型与氧分子的亲和力强，四个亚基与氧分子结合的能力不一样。
✓第一个亚基与氧分子结合后，使Hb分子空间构象发生变化，引起后一个亚基与氧分子结合能力加强(正协同效应)。
✓肌红蛋白分子只有一个亚基，不存在变构效应✧协同效应：指一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中的另一个亚基与配体的结合能力。
促进作用则为正协同效应；反之为负协同效应。
✧变构效应：蛋白质分子的亚基与配体结合后，引起蛋白质的构象发生变化的现象。
✧结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。
疯牛病：是由朊病毒蛋白引起的一组人和动物神经退行性病变，具有传染性、遗传性或散在发病的特点。
生物体内含有正常的α-螺旋形式的PrPc，转变为异常的β-折叠形式的PrPSc具有致病性。
六、蛋白质重要的理化性质及相关概念✧蛋白质的等电点：当蛋白质在某一pH溶液中时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，成为兼性离子，带有的净电荷为零，此时溶液的pH值称为蛋白质的等电点。
✓体内的蛋白质等电点各不相同，大多数接近于pH5.0✓碱性蛋白质：鱼精蛋白、组蛋白酸性蛋白质：胃蛋白酶、丝蛋白✓蛋白质处于大于其等电点的pH值溶液中时，蛋白质颗粒带负电荷。
反之则带有正电荷。
✧蛋白质胶体溶液稳定的两个因素：水化膜、表面电荷。
✧蛋白质的变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，导致理化性质的改变和生物活性的丧失。
✓变性的本质：二硫键与非共价键的破坏，不涉及肽键的断裂✓变性后特点：生物学活性丧失、溶解度下降、粘度增加、结晶能力消失、易被蛋白酶水解✓变性的因素：加热、乙醇、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等✓蛋白质复性：变性程度较轻，去除变性因素后，仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能✓蛋白质的凝固作用：蛋白质经强酸或强碱变性后，仍能溶解于该溶液中。
若调节pH值至其等电点时，变性蛋白质呈絮状析出，再加热，形成坚固的凝块。
蛋白质的复性：若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性。
✧蛋白质的紫外吸收：含有具有共轭双键的三种芳香族氨基酸，于280nm波长处有特征吸收峰。
✧蛋白质的呈色反应：✓茚三酮反应：蛋白质水解后可产生游离的氨基酸，原理同前✓双缩脲反应：肽键与碱性硫酸铜共热，呈现紫色或红色。
氨基酸不出现此反应，当蛋白质不断水解时，氨基酸浓度上升，其双缩脲呈色浓度逐渐下降，因此可以检测蛋白质的水解程度。
七、蛋白质的分离纯化✧透析：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。
✧超滤法：应用正压或离心力使蛋白质溶液透过有一定截留分子量的超滤膜的方法。
✧丙酮沉淀：0-4℃低温；丙酮的体积10倍于被沉淀蛋白质；蛋白质沉淀后应迅速分离。
✧盐析：硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等中性盐放入蛋白质溶液中，破坏水化膜并中和表面电荷，导致蛋白质胶体的稳定因素去除而沉淀。
✧免疫沉淀法：利用特异抗体识别相应的抗原蛋白，形成抗原抗体复合物，从蛋白质混合溶液中分离获得抗原蛋白的方法。
✧电泳：蛋白质在高于或低于其等电点的溶液中，受到电场力的作用向正极或负极泳动。
✓SDS-PAGE电泳：加入负电荷较多的SDS（十二烷基磺酸钠），导致蛋白质分子间的电荷差异消失，此时蛋白质在电场中的泳动速率只和蛋白质颗粒大小有关，用于蛋白质分子量的测定。
✓等电聚焦电泳：在电场中形成一个连续而稳定的线性pH梯度，电泳时被分离的蛋白质泳动至其等电点相等的pH值区域时，净电荷为零不再受电场力移动，该法用于根据蛋白质等电点的差异进行分离。
✧层析：待分离蛋白质溶液（流动相）经过一个固态物质（固定相）时，根据溶液中待分离的蛋白质颗粒大小、电荷多少及亲和力等，使待分离的蛋白质在两相中反复分配，并以不同速度流经固定相而达到分离蛋白质的目的。
✓阴离子交换层析：负电量小的蛋白质首先被洗脱✓凝胶过滤：分子量大的蛋白质最先洗脱✧超速离心：既可分离纯化蛋白质也可测定蛋白质的分子量；✓对于球形蛋白质而言，沉降系数S大体上和分子量成正比关系✓S（未知）/S（标准）＝｛Mr（未知）/Mr（标准）｝2/3八、多肽链氨基酸序列分析方法及关键试剂名称氨基酸序列分析✧步骤一：分析已纯化蛋白质的氨基酸组成✧步骤二：测定多肽链的氨基末端与羧基末端为何种氨基酸。
以前用二硝基氟苯，现多用丹酰氯✧步骤三：将肽链水解成片段（表1-2）。
✧✧步骤五：统计学分析，组合排列对比，得到完整肽链氨基酸排列顺序通过核酸来推演蛋白质中的氨基酸序列的步骤：✧步骤一：分离编码蛋白质的基因✧步骤二：测定DNA序列✧步骤三：排列出mRNA序列✧步骤四：按照三联密码的原则推演出氨基酸的序列蛋白质空间结构测定蛋白质二级结构含量测定：圆二色光谱法，测α-螺旋较多的蛋白质时，结果较为准确。
蛋白质三维空间结构测定：X射线衍射法和磁共振技术。
第二章一、核酸的分类、细胞分布、核酸元素组成特点及碱基、核苷、核苷酸的化学结构✧核酸是生物遗传的物质基础，是一切生物体所含有的最重要的生物大分子之一。
天然存在的核酸根据其分子的物质组成不同分为两大类：DNA与RNA。
✧核酸的元素组成：主要由碳、氢、氧、氮、磷组成，磷的含量较为稳定，占核酸总量的9-10%。
✧基本组成：核酸的基本组成是核苷酸。
二、核苷酸间的连接方式3’,5’-磷酸二酯键；5’末端是指在DNA或RNA链中末端为5’-磷酸基，未形成磷酸二酯键的一端；3’末端是指在DNA或RNA链中末端为3’-OH，未被酯化的一端；各种简化式书写时都是5’→3’，其读向都是从左到右，所表示的碱基序列也都是从5’端到3’端。
三、两类核酸（DNA与RNA）性质的异同详见表2-1。
四、DNA的一级结构、二级结构要点及碱基配对规律，了解DNA的高级结构形式详见表2-2。
五、mRNA、tRNA二级结构特点及rRNA的类型和其它小分子RNAmRNA、tRNA、rRNA结构特点见表2-3。
其它小分子RNA种类及功能见表2-4。
六、DNA（热）变性、复性及分子杂交的概念。
✧DNA变性：在某些理化因素（温度、pH、离子强度）作用下，DNA双链的互补碱基对之间的氢键断裂，使DNA双螺旋结构松散，成为单链的现象。
✓DNA变性只改变其二级结构，不改变核苷酸排列顺序。
✓DNA的增色效应：DNA变性过程中，在紫外区260nm处的OD值增加，并与解链程度有一定比例的关系。
✓DNA解链温度：DNA的变性从开始解链到完全解链，在一个相当窄的温度范围内进行，期间紫外光吸收值达到最大值50%的温度称为解链温度，又称融解温度（Tm）。
✓Tm值高低与其分子所含碱基中的GC含量相关，GC含量越高，Tm值越大。
✧DNA复性：变性DNA在适当条件下，两条互补链可重新配对，恢复天然的双螺旋构象。