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生物化学之酶ppt课件
非竞争性抑制剂
与酶活性中心以外的部位结合，改变酶的空间构象，使酶活性降低或 丧失，如磺胺类药物对二氢叶酸合成酶的抑制。
酶抑制剂的应用
医学领域
用于治疗疾病，如酶抑制剂作为抗病毒药 物、抗肿瘤药物和抗菌药物等。
生物工程领域
用于改造和优化生物催化剂的性能，提高 生物催化过程的效率和选择性。
农业领域
用于研发新型农药和除草剂，提高农作物 产量和品质。
来调节细胞内酶的含量。
酶抑制剂的分类与作用
不可逆抑制剂
与酶共价结合，使酶永久失活，如有机磷农药对乙酰胆碱酯酶的抑制 。
可逆抑制剂
与酶非共价结合，可通过物理或化学方法去除抑制剂而恢复酶活性， 包括竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂和反竞争性抑制剂。
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，降低酶对底物的亲和力，如丙二酸对琥珀 酸脱氢酶的抑制。
环境领域
用于治理环境污染，如利用酶抑制剂降解 有毒有害物质。
04
酶在生物体内的代谢
酶与生物氧化
酶催化生物氧化反应
生物氧化是在生物体内进行的氧化反 应，酶作为生物催化剂能够加速这些 反应的进行。
酶与抗氧化系统
生物体内存在抗氧化系统以抵抗氧化 应激，酶如超氧化物歧化酶（SOD） 等在此系统中发挥重要作用。
酶的结构与功能
结构
酶分子通常具有复杂的四级结构，包括一级结构（氨基酸序列）、二级结构（ α-螺旋、β-折叠等）、三级结构（整体折叠形态）和四级结构（亚基组成）。
功能
酶通过降低化学反应的活化能来加速反应速率，具有高效性、专一性和可调节 性等特点。此外，酶还能参与信号传导、物质运输和能量转换等生物过程。
酶抑制剂筛选方法
基于活性的筛选
与酶活性中心以外的部位结合，改变酶的空间构象，使酶活性降低或 丧失，如磺胺类药物对二氢叶酸合成酶的抑制。
酶抑制剂的应用
医学领域
用于治疗疾病，如酶抑制剂作为抗病毒药 物、抗肿瘤药物和抗菌药物等。
生物工程领域
用于改造和优化生物催化剂的性能，提高 生物催化过程的效率和选择性。
农业领域
用于研发新型农药和除草剂，提高农作物 产量和品质。
来调节细胞内酶的含量。
酶抑制剂的分类与作用
不可逆抑制剂
与酶共价结合，使酶永久失活，如有机磷农药对乙酰胆碱酯酶的抑制 。
可逆抑制剂
与酶非共价结合，可通过物理或化学方法去除抑制剂而恢复酶活性， 包括竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂和反竞争性抑制剂。
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，降低酶对底物的亲和力，如丙二酸对琥珀 酸脱氢酶的抑制。
环境领域
用于治理环境污染，如利用酶抑制剂降解 有毒有害物质。
04
酶在生物体内的代谢
酶与生物氧化
酶催化生物氧化反应
生物氧化是在生物体内进行的氧化反 应，酶作为生物催化剂能够加速这些 反应的进行。
酶与抗氧化系统
生物体内存在抗氧化系统以抵抗氧化 应激，酶如超氧化物歧化酶（SOD） 等在此系统中发挥重要作用。
酶的结构与功能
结构
酶分子通常具有复杂的四级结构，包括一级结构（氨基酸序列）、二级结构（ α-螺旋、β-折叠等）、三级结构（整体折叠形态）和四级结构（亚基组成）。
功能
酶通过降低化学反应的活化能来加速反应速率，具有高效性、专一性和可调节 性等特点。此外，酶还能参与信号传导、物质运输和能量转换等生物过程。
酶抑制剂筛选方法
基于活性的筛选
生物化学 第三章 酶(共65张PPT)
概念: 抑制剂和底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心,从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。
含多条肽链则为寡聚酶，如RNA聚合酶，由4种亚基构成五聚体。
(cofactor)
别构酶(allosteric enzyme):能发生别构效应的酶
9 D-葡萄糖6-磷酸酮醇异构酶 磷酸葡萄糖异构酶
esterase)活性中心丝氨酸残基上的羟基结合，使酶失活。
酶蛋白
酶的磷酸化与脱磷酸化
五、酶原激活
概念
酶原(zymogen)：细胞合成酶蛋白时或者初分 泌时,不具有酶活性的形式
酶原 切除片段 酶
（–）
（+）
酶原激活
本质：一级结构的改变导致构象改变，激活。
胰蛋白酶原的激活过程
六、同工酶
同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应， 而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质 不同的一组酶。
正协同效应（positive cooperativity） 后续亚基的构象改变增加其对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越容易。
负协同效应（negative cooperativity） 后续亚基的构象改变降低酶对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越难。
协同效应
正协同效应的底物浓度-反应速率曲线为S形曲线
/ 即： Vmax = k3 [Et]
Km 和 Vmax 的测定
双倒数作图法 Lineweaver-Burk作图
将米氏方程式两侧取倒数
1/v = Km/Vmax[S] + 1/Vmax = Km/Vmax •1/ [S] + 1/Vmax 以 1/v 对 1/[S] 作图, 得直线图
斜率为 Km/Vmax
含多条肽链则为寡聚酶，如RNA聚合酶，由4种亚基构成五聚体。
(cofactor)
别构酶(allosteric enzyme):能发生别构效应的酶
9 D-葡萄糖6-磷酸酮醇异构酶 磷酸葡萄糖异构酶
esterase)活性中心丝氨酸残基上的羟基结合，使酶失活。
酶蛋白
酶的磷酸化与脱磷酸化
五、酶原激活
概念
酶原(zymogen)：细胞合成酶蛋白时或者初分 泌时,不具有酶活性的形式
酶原 切除片段 酶
（–）
（+）
酶原激活
本质：一级结构的改变导致构象改变，激活。
胰蛋白酶原的激活过程
六、同工酶
同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应， 而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质 不同的一组酶。
正协同效应（positive cooperativity） 后续亚基的构象改变增加其对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越容易。
负协同效应（negative cooperativity） 后续亚基的构象改变降低酶对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越难。
协同效应
正协同效应的底物浓度-反应速率曲线为S形曲线
/ 即： Vmax = k3 [Et]
Km 和 Vmax 的测定
双倒数作图法 Lineweaver-Burk作图
将米氏方程式两侧取倒数
1/v = Km/Vmax[S] + 1/Vmax = Km/Vmax •1/ [S] + 1/Vmax 以 1/v 对 1/[S] 作图, 得直线图
斜率为 Km/Vmax
酶经典案例PPT课件
催化的反应 乙醇 NAD+
乙醛 丙氨酸
NADH+ H+ α-酮戊二酸
丙酮酸 谷氨酸
H2O2
邻甲氧基酚
H2O
四邻甲氧基酚
国际酶学委员会规定，每个酶都有唯一的特定标码。
EC 数字.数字.数字.数字
号酶 亚 亚 顺
的类亚 序
分
类号
类
序 乙醇脱氢酶的编码是： EC1.1.1.1
第一个“1”—— 第1大类，即氧化还原酶类；
2、酶活力与单位 （1）国际单位 (IU)
这种单位是由国际酶学委员会规定的。 在标准条件(25℃、最适pH、最适底物浓度)下，酶
每分钟催化 1 mmol 底物转化，这样的速度所代表的酶的
活力即酶的量定义为1个国际单位 (IU)。
（2）Katal
1 Kat = 60×106 IU
是由国际酶学委员会于1972年规定的一种新单位。 在最适条件下，酶每秒钟催化1 mol 底物转化，这样的 速度所代表的酶的活力即酶的量定义为 1个Kat 。
ES消失速度（P产生量较少，因而忽略K4） v2 k2[ES]; v3 k3[ES] v23 k2 [ES] k3[ES] （k2 k3）[ES] (2)
即[ES]不变 → ES的生成量 = ES的分解量。即v1 =v23
k1[（E）-（ES）][S] = [ES] （k2 k3）
[（E）-（ES）][S]/ [ES] = （k2 k3）/ k1 (3)
Km的值是当反应速度为最大反应速度的一半时所对 应的底物浓度。(填空题)
所以Km的单位为浓度单位
3. 米氏方程中常数的测定
Vmax·[ S] Vt = Km + [ S]
酶(生物化学)PPT课件
详细描述
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
---酶----生物化学ppt课件
四氢叶酸。
H
N NH
H2N
H
N
N
CH2 NH H
OH H
COOH
CH2
O
CH2
C NH CH COOH
四氢叶酸的主要作用是作为一碳基团，如-CH3, -CH2-, -CHO 等的载体，参与多种生物合成过程。
维生素B12和B12辅酶 维生素B12又称为钴胺素。维生素B12分子中与
Co+相连的CN基被5’-脱氧腺苷所取代，形成 维生素B12辅酶。 维生素B12辅酶的主要功能是作为变位酶的辅酶， 催化底物分子内基团(主要为甲基)的变位反应。
立体异构专一性：这类酶不能辨别底物不同的立体异构体，只对其中的某一种 构型起作用，而不催化其他异构体。包括旋光异构专一性和几何异构专一性。
易变敏感性：易受各种因素的影响，在活细胞内受到精密严格的调节控制。
二、酶的化学本质及结构功能特点
1.发展史
(1)酶是蛋白质: 1926年,James Summer由刀豆制出脲酶结晶确立酶是蛋白质的观
(2) 转移酶 Transferase
转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的 基团或原子转移到另一个底物的分子上。 例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
NH2
O
CH3CCOOH HOOCCH2CH2CHCOOH
O
NH2
3) 水解酶 Hydrolase
2.酶的组成
单成份酶：脲酶、蛋白酶、淀粉酶、核糖核酸
（简单蛋白质）
酶等。
酶
酶蛋白
（apoenzyme）
双成份酶
辅酶
（结合蛋白质） 辅因子 （coenzyme)
H
N NH
H2N
H
N
N
CH2 NH H
OH H
COOH
CH2
O
CH2
C NH CH COOH
四氢叶酸的主要作用是作为一碳基团，如-CH3, -CH2-, -CHO 等的载体，参与多种生物合成过程。
维生素B12和B12辅酶 维生素B12又称为钴胺素。维生素B12分子中与
Co+相连的CN基被5’-脱氧腺苷所取代，形成 维生素B12辅酶。 维生素B12辅酶的主要功能是作为变位酶的辅酶， 催化底物分子内基团(主要为甲基)的变位反应。
立体异构专一性：这类酶不能辨别底物不同的立体异构体，只对其中的某一种 构型起作用，而不催化其他异构体。包括旋光异构专一性和几何异构专一性。
易变敏感性：易受各种因素的影响，在活细胞内受到精密严格的调节控制。
二、酶的化学本质及结构功能特点
1.发展史
(1)酶是蛋白质: 1926年,James Summer由刀豆制出脲酶结晶确立酶是蛋白质的观
(2) 转移酶 Transferase
转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的 基团或原子转移到另一个底物的分子上。 例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
NH2
O
CH3CCOOH HOOCCH2CH2CHCOOH
O
NH2
3) 水解酶 Hydrolase
2.酶的组成
单成份酶：脲酶、蛋白酶、淀粉酶、核糖核酸
（简单蛋白质）
酶等。
酶
酶蛋白
（apoenzyme）
双成份酶
辅酶
（结合蛋白质） 辅因子 （coenzyme)
第七章酶PPT课件
二、酶促反应的机制
酶作用特异性的机制——诱导契合学说
第三节 酶促反应动力学
1. 底物浓度[S] 2. 酶的浓度[E] 3. 温度（T） 4. pH值 5. 激活剂（A） 6. 抑制剂（I）
一、底物浓度对反应速度的影响
反应速度V与底物浓度[S]的关系：
1913年，Michaelis和Menten提出米-曼方程式
应的特异性
结合酶
（全酶） 辅助因子
辅酶
辅基
传递电子、质子和 化学基团等
酶的辅助因子：辅酶与辅基 无机金属离子：Mg2+、Cu2+、Fe2+等 小分子有机物：维生素、铁卟啉等 蛋白质辅酶
含B族维生素的辅酶(或辅基)及其在催化中的作用
辅酶或辅基名称
TPP FMN FAD NAD+ NADP+ 磷酸吡哆醛 辅酶A(CoA) 生物素 四氢叶酸 钴胺素辅酶类 硫辛酸
变构酶（别构酶） 变构部位 变构效应剂（变构激活剂、变构抑制剂）
2. 别构调节的机制
活性中心
EE
（激活或抑制） 酶活性改变
酶结构改变
变构中心
变构效应剂
3. 别构调节的意义 ——细胞水平常见的一种快速调节。
• 防止产物过多 • 代谢物合理调配和有效利用
二、 酶促化学修饰调节(共价修饰调节)
1. 概念:
所含维生素
维生素B1 维生素B2 同上
烟酰胺（VPP） 同上
吡哆醛（VB6） 泛酸
生物素
叶酸
维生素B12 硫辛酸
转移基团或原子 羟乙基 氢原子(电子) 同上 同上 同上 氨基 酰基 二氧化碳 一碳单位 甲基 酰基和氢原子
二、酶的活性中心 • 必需基团：酶分子中与酶活性相关、为酶活
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② 实验
2.3作用条件较温和 【例题】
4
.
A
检测
产物
显色
3.酶的调控 3.1代谢通路
3.
基因→酶→代谢→性状
简化代谢通路
酶专题ppt
3.1 代谢通路
【例题】
紫花的植株基因型——aaB_cc或_ _ _ _C_ 红花的植株基因型——aabbcc 白花的植株基因型——A_ _ _cc
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【巩固练习】
5．(多选)把分解酒精的酶(化学本质不是RNA)装进纳米 级小笼子做成的“防护服”中，酶就不怕被消化液分解，
可安心分解酒精分子。下列推测不合理的是 ABD
A．用于分解酒精的酶可能是脂质 B．该酶进入人体后能分解人体内无氧呼吸的产物 C．“防护服”的主要功能是阻碍消化道内蛋白酶的作用 D．该成果中的纳米级小笼子的作用等同于斯帕兰扎尼的 金属笼子
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【巩固练习】
D
酶专题ppt
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【巩固练习】
4.下图1表示pH对α－淀粉酶活性的影响，图2表示在最 适温度及pH为b时α－淀粉酶催化淀粉水解产生麦芽糖
的积累量随时间的变化。相关预期正确的是 C
A.若将pH调整为a，则d点左移，e 点下移 B.若将pH先调整为c，再调整回b， 则d、e点不移动 C.若将温度升高10 ℃，则d点右移、 e点不移动 D.若增加α－淀粉酶的量，则d点 不移动，e点上移
酶专题（上）
几种生产、生活中的酶
名称
作用
应用
溶菌酶 溶解细菌细胞壁,抗菌消炎 果胶酶 分解果肉细胞壁中的果胶 脂肪酶 处理废油脂
与抗生素混用，增强抗生素 疗效 提高果汁产量，使果汁变得 清亮 制造生物柴油，环保节能
青霉素酰 将青霉素改造成氨苄青霉素
增强杀菌力
化酶
胰蛋白酶 促进伤口愈合和溶解血凝块，去 在动物细胞培养中用于分散
：
若将图中的酶变为无
机催化剂，则b在纵轴上
向
（上/下）移动。
1.2.3 曲线汇总
1.2.3 曲线汇总
【例题】
2.（多选）研究人员从木耳菜中提取过氧化物酶（POD），分别测定其 催化四种不同酚类物质及H2O2反应中的酶活性，实验结果如下图所示。
下列有关叙述错误的是 ABD
A．所示实验的主要目的是探究酚类物 质浓度对POD活性的影响 B．由图1可知，底物浓度相同时， POD催化酚类2的反应速率大于酚类3 C．由图2可知，在不同的H2O2浓度下 ，POD活性可能相同 D．POD既能催化酚类物质的反应又能 催化H2O2的反应，说明酶具有高效性
酶专题ppt
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【巩固练习】
6．人体中某一过程如图所示，如果温度增加到45 ℃，
引起酶的活性部位改变，会引起
B
A．蛋白质被消化得更快 B．蛋白质被消化得较慢或不能被消化 C．氨基酸缩合速度加快 D．氨基酸缩合速度减慢或不能发生缩合
酶专题ppt
抑制
促进
1.2.1 酶的本质
【例题】
1．下列关于生物体中酶的叙述，正确的是 C A．在细胞中，核外没有参与DNA合成的酶 B．酶在催化反应完成后立即被降解成为氨基酸 C．从胃蛋白酶的提取液中沉淀该酶可用盐析的方法 D．唾液淀粉酶催化反应最适温度和保存温度是37 ℃
1.2.2酶的作用机理: 降低化学反应活化能
2. 酶的特性 2.1高效性
【例题】
3.(多选)如图是“比较过氧化氢在不同条件下的分解”实验的4个组
别，下列相关的叙述中，错误的是
AB
前者每滴中
的Fe3+是后
者每滴中
H2O2酶的
A.组别1号与2号对照，说明加热能降低化学反应的活化能 25万倍 B.组别1号与4号对照，说明酶具有高效性 C.组别3号和4号实验不能置于90 ℃水浴中进行 D.温度是组别3号与4号的无关变量
【巩固练习】 1.下面是果蝇眼睛色素合成的生化途径，没有色素物质时眼色为白色。下
列哪项结论与之相符合 ABD
A.生物体的一种性状可以受多对基因 的控制
B.基因可以通过控制酶的合成来控制 代谢过程，进而控制生物体的性状
C.控制果蝇眼色的基因在遗传时必须 遵循基因自由组合定律
D.出现白眼果蝇的原因除了基因突变 外，还可能有其他原因
酶专题ppt
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【巩固练习】
2. 下列有关胰岛素和胰蛋白酶的叙述，正确的是 B
A. 两者都是由胰腺中内分泌细胞合成并分泌的 B. 向两者的混合溶液中加入双缩脲试剂，溶液呈紫色 C. 胰岛素调节某些代谢过程，胰蛋白酶参与细胞内代谢 D. 人体内环境中失活的胰岛素会被胰蛋白酶催化水解
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2.2 专一性
①机理
底物进入口袋区域（活性区域） →两者构象都会改变（酶将底物“拥 抱”得更妥帖，更易发生反应）→底 物转化为产物→酶将产物释放，自身 回到原始状态，准备迎接新底物
·专一性：酶活化区域只好适合一 种或一类底物分子，但酶的作用仍需 要整个酶分应。
除坏死组织，抑制污染微生物的 组织细胞 繁殖。 其他：木瓜蛋白酶（DNA提纯）、耐高温的DNA聚合酶（PCR）、限制 酶、 DNA连接酶（基因工程）、碱性蛋白酶、脂肪酶（加酶洗衣粉）等
1 酶的本质和作用机理 1.1 知识网络
1.2.基础知识梳理
1.2.1 酶的本质
“调节”
1.2.1 酶的本质 血糖的来源和去路
2.2 专一性
②验证实验
设计思路一：换反应物不换酶 设计思路二：换酶不换反应物
实例：以淀粉、蔗糖、淀粉酶为材料 组1：淀粉+淀粉酶 组2：蔗糖+淀粉酶 检测试剂：斐林试剂
（不能选碘液，因无法证明蔗糖的否被水解）
2.3作用条件较温和
①曲线
单
多
因
因
子
子
2.3作用条件较温和
注意： 1.材料 2.步骤顺序 3.检测试剂