胶原的结构_天然胶原和改性胶原的网络结构
胶原
性质
通过上面的叙述，可以归纳如下：
a.胶原具有生物活性，不溶于冷水和热水，不能被蛋白酶利用；
b.明胶相对分子质量较高只溶于热水，不溶于冷水，胶原蛋白相对分子质量较低，而且分子量分布比明胶更 宽，可溶于冷水；
c.明胶与胶原蛋白均无生物活性，但可被蛋白酶利用。
胶原蛋白是一种高分子功能性蛋白质，它是皮肤的主要组成部分，占皮肤真皮层80%的比重，它在皮肤中构 成了一张细密的弹力，牢固锁住水分，支装始于内质，并在高尔基体中进行修饰，最后在细胞外组装成胶原纤维。在胶原蛋白在粗面 内质膜结合的核糖体上起始合成前α链，并在内质切除信号肽，通过内质和高尔基体的加工、修饰和组装，形成 三股螺旋的前胶原并分泌到胞外，形成原胶原最后组装成胶原原纤维和胶原纤维。
前胶原是原胶原的前体，是分泌到胞外前的形式。前胶原由3条前α链螺旋而成，每条α链具有150个氨基酸 残基的N末端前肽和250个氨基酸残基的C末端前肽。前肽的一级结构没有Gly-X-Y序列，具有较多酸性氨基酸及芳 香族氨基酸残基，并含有半胱氨酸残基，因此前α链在前肽区域并不形成三股螺旋结构。但在N末端前肽形成链内 二硫键，在C末端前肽形成链内及链间二硫键。在I型胶原的三股螺旋间没有二硫键，前胶原C末端的5个链间二硫 键在糙面内质中形成，然后3条多肽链由C→N方向盘绕形成三股螺旋，链间二硫键在三股螺旋形成前对稳定前胶 原3条多肽链的起重要作用。胶原肽链在糙面内质合成带有信号肽的前原胶原。
胶原蛋白的技术简介：
什么是寡肽（和多肽相对应）：采用固相肽合成（SPPS）技术，将分子量控制在500道尔顿左右，可直接作 用于人体皮肤真皮层，最大限度的减少了吸收过程中的损耗，这也是寡肽的优势。同时，长效寡肽还能使胶原因 子延长半衰期的超微囊化技术。使胶原蛋白在体内放缓水解速度，缓慢释放出其功效，不但能使胶原因子释放其 最大活性，而且能长时间保持体液内的有效浓度；延长了胶原因子的半衰期，以达到其在体内发挥效果最大化。
胶原化学改性及应用进展
doi:10.19677/j.issn.1004-7964.2023.05.007胶原化学改性及应用进展白忠薛1,3，王学川1,2,3*，李彤2,3，李佳俊1,3，冯宇宇1,3，黄梦晨1，岳欧阳1,3，刘新华1,2,3*（1.陕西科技大学轻工科学与工程学院轻化工程国家级实验教学示范中心，陕西西安710021；2.陕西科技大学化学与化工学院，陕西西安710021；3.陕西科技大学生物质与功能材料研究所，陕西西安710021）摘要：胶原是动物组织中含量最高和分布最广的一类蛋白质，按发现顺序分为I型胶原、II型胶原、III型胶原等，其中最常见的为I型胶原。
胶原具有良好的生物相容性、可降解性、低抗原性以及物理机械性能等，近年来被广泛应用于食品、生物材料、畜牧业、医美等多个领域。
文章介绍了不同改性剂对胶原化学改性的特点，包括戊二醛、壳聚糖、京尼平、碳化二亚胺以及聚乙二醇等。
同时，归纳了胶原在医疗美容、食品、柔性电子材料等领域的应用研究进展。
最后，对胶原未来的推广应用进行了展望。
关键词:胶原；化学改性；医药；食品；柔性电子材料中图分类号:S879.9；TQ932文献标志码:AChemical Modification and Application Advances of Collagen(1.College of Bioresources Chemical and Materials Engineering,National Demonstration Center for Experimental LightChemistry Engineering Education,Shaanxi University of Science&Technology,Xi’an,Shaanxi710021,China;2.College of Chemistry and Chemical Engineering,Shaanxi University of Science&Technology,Xi’an,Shaanxi710021,China;3.Institute of Biomass&Functional Materials,Shaanxi University of Science&Technology,Xi’an,Shaanxi710021,China) Abstract:As one of the most abundant and widely distributed functional proteins in animal tissues and organs,collagen can be classified into types I,II,and III in the order of discovery,with type I collagen being the most common one.Collagen possesses good biocompatibility and degradability as well as low antigenicity,physical and mechanical properties,and hasbeen widely used in recent years in many fields,such as food,biomaterials,animal husbandry,and medical aesthetics.In this paper,the chemical characteristics of modified collagen by different agents were introduced,including glutaraldehyde, chitosan,genipin,carbodiimide,and polyethylene glycol.Meanwhile,the application advances of collagen in the fields of medicine,cosmetics,food,and flexible electronic materials were summarized.Finally,the future promotion and application of collagen was prospected.Key words:collagen;chemical modification;medicine;food;flexible electronic materials收稿日期：2022-12-08基金项目：国家自然科学基金（2207081675、22278257）；中国博士后科学基金（2021M692000）；陕西省重点研发计划（2022GY-272）；陕西省高校科协青年人才支持计划项目（20200424）；教育厅产学研结合创新资助-2018年“蓝火计划（惠州）”（CXZJHZ201801）第一作者简介：白忠薛（1995-），男，博士研究生，主要研究方向为生物质基多功能柔性传感材料。
胶原的提取_改性_交联及其应用
特性和易于操作等方面的性能, 往往要通过交 进行 20 至 30 分钟的静置。
联剂在胶原材料上嫁接一些生物活性物质( 通 在胶原的复合中使用可溶性 EDC 作为交
常为聚糖类物质) 来形成复合材料。此外还可以 联剂而不用其它复合方法主要有 以下几点优
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CHINESE J. DIA L. & ART IF . ORGANS Vol. 15 No . 4 December , 2004
一个有效方法, 而且具有没有任何毒性成分存 在的优点。紫外线照射可以引起芳香的氨基酸
第一步: 用碳化二酰胺来激活硫酸软骨素 中易于反应的羧基团形成反应中介物。
残基如铬胺酸和 苯丙氨酸内不成对电子的形 第二步: 反应中介物慢慢凝结于胶原或二
成。经其照射后在相邻的胶原蛋白分子上产生 胺的氨基酸基团上来产生相应的氨基化合物。
理能降低自由氨基酸的含量并且能提高胶原的 力、胶原的弹性系数和形成孔状结构的能力。将
机械强度。
硫酸软骨素结合到胶原上是通过化学交联剂的
4. 2. 3 光辐射法 大量的研究显示紫外线或 C射线照射是引发胶原蛋白类生物材料交联的
作用, 交联剂用的是 EDC, 通过两步完成, 此外 还要用到二胺来辅助反应 。 〔46〕
酰基叠氮化合物。酰基叠氮化合物被广泛用于 性。此外在交联过程中使用乙醇一方面能对材
交联富含胶原蛋白的组织, 如心包组织。在这个 交联方法中, 胶原蛋白的天冬酰胺或谷氨酰残
料进行消毒另一方面能清除未参 加反应的物 质。通过和其它交联剂相比较, 发现 NDGA 与
基的羧基侧链基团转入到酰基迭氮化合物上, 利用和肼反应而转换生成酰基脲, 然后和赖氨 酸或羟赖氨酸残基上的伯胺基反应产生酰胺交
胶原蛋白的结构
蛋 白 的 性 质 及
构胶 原 蛋 白 的 结
目
录
述胶 原 蛋 白 的 概
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胶原蛋白的概述
胶原蛋白（也称胶原）是细胞外基质的一种结构蛋白 质，生物高分子，是构成细胞外基质的骨架。
胶原蛋白是动物体中普遍存在的一种大分子蛋白，主 要存在于动物的结缔组织（骨、软骨、皮肤、腱、韧 等）中，占哺乳动物体内蛋白质的25%～30%，相当 于体重的6%。
最大特征是氨基酸呈 现（Gly-X-Y）n 周期性 排列，其中 x、Y 位置为 脯氨酸和羟脯氨酸，是 胶原蛋白的特有氨基酸。
特别注意，X、Y均表 示任意的氨基酸，只不 过X通常是脯氨酸，Y通 常指羟脯氨酸。
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胶原蛋白的性质及应用
性质： 1.低免疫原性——医用生物材料 2.相容性
是指胶原与宿主细胞及组织之间良好的相互作用 3.可降解性 4.凝血性
胶原蛋白家族包括19种胶原蛋白及10种以上胶原样蛋 白。
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胶原蛋白的结构
胶原域 一般的蛋白质是双螺旋结构，而作为细
胞外基质的一种结构蛋白，胶原蛋白由三 条多肽链构成三股螺旋结构。
这样的结构使胶原具有很高的拉伸强度。
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螺旋区段
胶原特有的左旋a链相 互缠绕构成胶原的右手 复合螺旋结构。这一区 段称为螺旋区段。
应用： 应用于生物医学材料，组织工程，烧伤，美容，食品，骨骼，饲 料，等。
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胶原蛋白简介、组成及结构.docx
胶原蛋白的广泛应用胶原蛋白按其应用可以分为食品级、一般级、医药级。
食用胶原一般来源于动物的真皮、肌腱和骨胶原．其中皮胶原是主要的食用胶原。
食用级胶原通常外观为白色，口感柔和，味道清淡，易消化。
胶原的独特品质．使得它在许多食品中用作功能物质和营养成分，具有其它替代材料无可比拟的优越性：①胶原大分子的螺旋结构和存在结晶区．使其具有一定的热稳定性；②胶原天然的紧密的纤维结构，使胶原材料显示出很强的韧性和强度，适用于薄膜材料的制备；③大最胶原被用作制造肠衣等可食用包装材料．其独特之处是：在热处理过程中．随着水分和油脂的蒸发和熔化．胶原几乎与肉食的收缩率一致。
而其他的可食用包装材料还没被发现具有这品质；④由于胶原分子链上含有大量的亲水基团．所以与水结合的能力很强．这一性质使胶原在食品中可以用作填充剂和凝胶；⑤胶原在酸性和碱性介质中膨胀，这一性质也应用于制备胶原基材料的处理工艺中。
胶原蛋白作为功能保健食品使用：可以预防心血管病研究表明．胶原蛋白可以降低血甘油三酯和胆固醇。
并可增高体内某些缺乏的必需微量元素的．从而使其维持在一个相对正常的范围之内．是一种理想的减肥降血脂食品此外，胶原蛋白在协助机体排出铝质．减少铝质在体内聚集方面也有独特之处。
铝对人体有害，研究表明，日前逐渐增多的老年痴呆症与铝的摄入量有关同时胶原蛋白有加速血红蛋白和红细胞生成的功效，它具有改善循环、对冠心病、缺血性脑病有利。
胶原蛋白能使血管正常动作，所以与预防动脉硬化、高血压有密切的关系；而癌细胞对生命体而言是一种异物．胶原蛋白会包住癌细胞．预防它增值或转移。
适合糖尿病、。
肾脏病患等重症患者摄取优质高蛋白保健食品。
可以作为一种补钙食品胶原蛋白的特征氨基酸羟基脯氨酸是血浆中运输钙到骨细胞的运载工具．骨细胞中的骨胶原是羟基磷灰石的黏合剂．它与羟摹磷灰石共同构成了骨骼的主体。
因此，只要摄入足够的胶原蛋白．就能保证正常机体钙质的摄入量．胶原蛋白可成制成补钙的保健食品。
胶原纤维的分级结构
胶原纤维是一种重要的结缔组织成分，它的结构可以分为三个层次，即超微结构、中间结构和宏观结构。
1. 超微结构层次：胶原纤维的超微结构层次是由胶原原纤维组成的。
胶原原纤维是由多个原纤维分子聚合而成的，它们的直径约为20纳米。
每个胶原原纤维分子由三股螺旋状的多肽链组成，这些链之间通过氢键和离子键相互缠绕形成稳定的螺旋结构。
2. 中间结构层次：胶原纤维的中间结构层次是由胶原原纤维聚集而成的纤维束。
这些纤维束可以沿着纤维轴方向排列成平行的束状结构，也可以呈交错的结构。
纤维束内部还存在着许多胶原原纤维的分支，这些分支可以进一步细分为更小的纤维束和纤维。
3. 宏观结构层次：胶原纤维的宏观结构层次是由纤维束和纤维交织形成的。
这些纤维束和纤维的排列方式和数量可以影响胶原纤维的强度、弹性和柔韧性等性质。
总的来说，胶原纤维的分级结构层次是一个复杂的网络结构，由多个层次的纤维和分子组成，这些层次之间相互作用，共同构成了胶原纤维的整体结构和功能。
胶原蛋白的结构与特性
胶原蛋白的结构与特性胶原蛋白的结构类似绳索，由无数根胶原纤维束所组合而成。
胶原蛋白最基本的单位为原胶原，是由三条多胜肽（polypeptides）链所组成的，而此三条多胜肽链则以平行及链间的氢键紧密地结合在一起，形成稳定的三股螺旋结构。
由多个原胶原聚集成胶原分子，而平行排列的胶原分子形成束形的胶原蛋白微纤维，胶原蛋白微纤维再纠集成较大的纤维束。
由于每一条多胜肽链（称为 alpha 链）的组成相似，但不一定完全相同，所组成的胶原蛋白形式也不相同，有由三条完全相同的 alpha 链所组成的（如第二型），也有由完全不相同的 alpha 链所组成的（如第四型）。
到目前为止，已发现的动物胶原蛋白可分成 21 种型式，依着组织的不同而有不同的胶原蛋白，其中以第一型胶原蛋白的含量最多，约占全部胶原蛋白含量的 90％，也是用途最广的胶原蛋白。
胶原蛋白的分子量约为 283,000 道尔顿（daltons），长约 280 奈米，直径 1.5 奈米，具有特别的机械性质，例如具有方向性的胶原蛋白纤维抗拉强度可高达 5 ~ 10 公斤/毫米平方（kg/mm2），因此提供结缔组织所需的张力、拉力强度等。
在生化性质方面，它可促使血小板凝集而催化血块的形成，另外胶原蛋白的功用包括可控制分子通透、促进伤口愈合与组织修复、调控细胞与组织的生理功能等。
单个的Ⅰ型胶原分子分子量约285kD，宽14A，长约3000A。
由三条多肽链组成。
哺乳动物个体中有30种不同的多肽链构成16种不同的胶原，其中最常见的列于表13－3中。
表13－3 胶原的主Array要类型胶原蛋白的氨基酸组成有如下特征：①甘氨酸几乎占总氨基酸残基的三分之一，即每隔两个其他氨基酸残基(X，Y)即有一个甘氨酸，故其肽链可用(甘－X－Y)n 来表示。
②含有较多在其他蛋白质中少见的羧脯氨酸和羧赖氨酸残基，也有较多脯氨酸(pro)和赖氨酸。
如脯氨酸(Pro)和4—羟脯氨酸(4—hydroxyproline,Hyp)含量高达15～30%。
什么是胶原蛋白结构是怎么样的
什么是胶原蛋白结构是怎么样的胶原蛋白是生物高分子，动物结缔组织中的主要成分，也是哺乳动物体内含量最多、分布最广的功能性蛋白，那么你对胶原蛋白了解多少呢?以下是由店铺整理关于什么是胶原蛋白的内容，希望大家喜欢! 胶原蛋白的简介畜禽源动物组织是人们获取天然胶原蛋白及其胶原肽的主要途径，但由于相关畜类疾病和某些宗教信仰限制了人们对陆生哺乳动物胶原蛋白及其制品的使用，现今正在逐步转向海洋生物中开发。
欧洲食品安全局(EFSA)已证实了即使是动物骨骼来源的胶原蛋白也不存在感染疯牛病和其它相关疾病的可能。
由于氨基酸组成和交联度等方面的差异，使得水产动物尤其是其加工废弃物—皮、骨、鳞中所含有的丰富的胶原蛋白具有很多牲畜胶原蛋白所没有的优点，另外来源于海洋动物的胶原蛋白在一些方面明显优于陆生动物的胶原蛋白，比如具有低抗原性、低过敏性等特性。
因此水产胶原蛋白可能逐步替代陆生动物胶原蛋白。
胶原蛋白种类较多，常见类型为Ⅰ型、Ⅱ型、Ⅲ型、Ⅴ型和Ⅺ型。
胶原蛋白因具有良好的生物相容性、可生物降解性以及生物活性，因此在食品、医药、组织工程、化妆品等领域获得广泛的应用。
比如中国传统的胶原保健品“阿胶”，主要是以驴皮为原料(其实就是驴皮中所含胶原蛋白)，具有较高的滋补保健作用，有中药三宝之一的美誉。
胶原蛋白的分类胶原蛋白是一类蛋白质家族，已至少发现了30余种胶原蛋白链的编码基因，可以形成16种以上的胶原蛋白分子，根据其结构，可以分为纤维胶原、基膜胶原、微纤维胶原、锚定胶原、六边网状胶原、非纤维胶原、跨膜胶原等。
根据它们在体内的分布和功能特点，可以将胶原分成间质胶原、基底膜胶原和细胞外周胶原。
间质型胶原蛋白分子占整个机体胶原的绝大部分，包括Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ型胶原蛋白分子，Ⅰ型胶原蛋白主要分布于皮肤、肌腱等组织，也是水产品加工废弃物(皮、骨和鳞)含量最多的蛋白质，占全部胶原蛋白含量的80-90%左右，在医学上的应用最为广泛。
Ⅰ型胶原在鱼类胶原中一个最显著的的特点是热稳定性比较低，并呈现有鱼种的特异性。
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第15卷第1期 皮 革 科 学 与 工 程 Vol 115,No 112005年2月L EA T H ER SCIENCE AND EN GIN EERIN G Feb 12005文章编号:1004-7964(2005)01-0026-05收稿日期:20042092183本文是世界著名皮革科学家Brown 博士来华讲学内容的一部分,由四川大学生物质与皮革工程系王英梅、陈武勇翻译整理胶原的结构:天然胶原和改性胶原的网络结构Eleanor M.Brown(美国农业部东部研究中心)摘 要:介绍了美国东部农业研究中心对胶原结构的研究成果,重点介绍了对胶原四级结构的计算机模拟图像,并在胶原结构层次上详细讨论了鞣制机理以及鞣制对胶原构象的影响,最后讨论了胶原的应用。
1胶原1.1 前言自然界可再生的资源有两类,一类是碳水化合物,其中包括纤维素、木质素、淀粉、胶质等;另一类是蛋白质,其中最重要的是胶原,胶原约占动物总蛋白量的30%。
胶原的功能也可以分为两方面:一方面是它的生物学功能,胶原是细胞外间质(ECM )的结构蛋白,也是原纤维的组成成分,比如皮肤、软骨、骨等;另一方面胶原在现代科学技术上也有广泛的应用,比如在分子架构、皮革工业、医学方面和食品方面都有大量的研究和应用。
目前共发现发现的纤维状(由原纤维组成)的胶原有以下几类:Ⅰ型胶原(2α1(Ⅰ)1α2(Ⅰ)),主要存在于皮肤、骨、肌腱;Ⅱ型胶原(3α1(Ⅱ)),主要存在于软骨;Ⅲ型胶原(3α1(Ⅲ)),通常与Ⅰ型胶原共存;V 和XI 型胶原的杂和三体(α1,α2,α3)1.2 胶原的细微结构1.2.1 胶原的细微结构美国东部农业中心多年来致力于胶原细微结构的研究,对其进行了计算机三维图像模拟,在胶原超分子结构方面取得了一系列卓有成效的研究结果。
现在科学界通常认为胶原的细胞外合成过程为以下图示(图1),图中按箭头顺序依次为:多肽链,三股螺旋的胶原分子,前胶原,原纤维。
原胶原的精细结构总体有以下3个要点:(1)每个原胶原分子由三条肽链组成,并且肽链具有重复的氨基酸序列(Gly -Xxx -Yyy )n ,通常图1胶原的细胞外合成过程Fig.1Extracellular steps in t he biosynt hesis of collagen为Gly -Pro -H Pr ;(2)每条链都是左手螺旋,不是α螺旋,每个旋转的部位3个氨基酸残基,螺距0.94nm ,每条肽链大约有1000个氨基酸残基;(3)三条螺旋的肽链盘绕成一个右手超螺旋。
另外人们经研究还发现有以下6种作用共同维持螺旋的稳定性:(1)肽键(2)氢键(3)脯氨酸,阻止了N -C 键的旋转(4)羟脯氨酸,可以与水发生桥连作用(5)甘氨酸,由于甘氨酸是最小的氨基酸,可以使分子间形成近距离的连接(6)侧链相互作用现代显微技术的发展,尤其是原子力显微镜的发明和应用,使得人们可以更直观地观察到胶原的细微结构。
图2、图3即为典型的胶原电镜照片。
图4直观地表示了胶原的超分子结构,由低级到高级(图中从左到右)的结构依次为:(1)微原纤维1968年Smit h 提出胶原微原纤维的左手五股螺旋模型,而其它观点提的模型为4或6股螺旋(2)原纤维MCF 束(3)纤维束1.2.2 I 型胶原I 型胶原是脊椎动物结缔组织中最重要和最常图2皮胶原的电子显微照片Fig.2Elect ron micrographs of skincollagen 图3粉碎胶原的原子力显微照片Fig.3A FM of milledcollagen图4胶原的超分子结构Fig.4Supramolecular structure of collagen见的胶原类型,其精细结构为:(1)由1014个氨基酸残基组成(2)三肽序列为(-Gly -Pro -Y -)和(-Gly -X -Hyp -)(3)端肽为N =16C =26(4)具有周期横纹结构(5)胶原分子为4.4D 的长度,分子间的间隙为0.6D柔性段尺度大约为300nm ×1.5nm1.3胶原精细结构的模型美国东部农业研究中心经过多年的研究工作,给出了胶原精细结构各个层次的模型图,下面挑选一些有代表性的加以介绍。
1.3.1 胶原五股螺旋的模型如图5,不同氨基酸用红、蓝、橙和绿色等不同颜色进行标识图5胶原的五股螺旋模型Fig.5Microfibrilmodel图6胶原模型的各级结构Fig.6Collagen model1.3.2胶原从低级到高级的各级结构模型如图6所示,从左到右依次为:单链———左手螺旋Gly -Pro -Pro 三链———右手螺旋Gly -Pro -Hp r 微原纤维———左手螺旋Gly -Pro -Hpr微原纤维———左手螺旋修正了氨基酸残基图7胶原横纹周期Fig.7D periodicity72第1期 Eleanor M.Brown :胶原的结构:天然胶原和改性胶原的网络结构1.3.3 图7为1个横纹周期的原纤维结构1.3.4 图8为模拟D 周期模型与胶原电镜图片的对比,其中A 为电镜负染照片,B 为电镜正染照片,图8胶原结构Fig.8Collagen structureC 为D 横纹周期的模拟结构对D 横纹周期进行的分析表明:间隙部分和重叠部分在长度上相似;间隙区域为1338个氨基酸残基;重叠部分为1020个残基。
1.3.5 胶原不同层次结构的模型如图9,10,11所示,侧链以不同颜色对功能加以区分。
图9胶原模型Fig.9Collagenmodel图10 三股螺旋的N 端端肽Fig.10N -telopeptide on triple helix1.3.6 典型的胶原交联示意图如下 C 端端肽的空间填充模型,显示氨基酸残基的功能性以及能够产生更多远距离交联的潜在点。
图11N 端端肽的立体模型,显示出氨基酸残基的功能性Fig.11N -telopeptide on triple helix2 鞣制2.1 鞣制过程概要———第1部分(图略)2.2 鞣制过程概要———第2部分(图略)2.3 鞣制机理制革用鞣剂有矿物质鞣剂,如Cr ,Al ,Fe ,Ti ,Zr ,植物鞣剂以及醛、丙烯酸树脂鞣剂。
通常认为鞣制发生在胶原分子内和分子间的交联位置如图所示(图12)。
图12交联示意图Fig.12Intra 2molecular and inter -molecular cross 2links鞣制对胶原的修正作用一般由以下5种物理化学反应实现:—共价键交联—疏水交联82皮革科学与工程 第15卷—氢键—静电相互作用(盐桥)—可变化的水结构,即水的活性那么鞣制作用到底发生在哪个部位呢?根据美国东部农业研究中心多年的研究结果,我们怀疑它是发生在周期结构的间隙上,但此推测有待于进一步证实。
3 对鞣制过程中胶原构象的研究3.1 研究途径我们对于鞣制过程中胶原构象的研究途径有两种,一为评价铬鞣过程的每一步对胶原结构的影响二是用紫外光谱、圆二色谱以及核磁共振方法研究铬鞣过程的不同步骤对可溶胶原的影响。
3.2 研究方法研究方法分为四步:可溶胶原的制备、模拟浸酸、预鞣、固定下面是可溶胶原的分光光度值(文献数据)、天然胶原和热变性胶原的紫外和圆二色谱(图13): E218nm=9.43for1mg/mL in1cm pat hΘ223nm=7500deg cm2dmole-1Θ198nm=-53000deg cm2dmole-1Tm=38.5℃3.3 鞣制方法是胶原(约0.5μL/μL)溶解在乙酸溶液中,调节p H为4,然后用硫酸溶液调节p H至1.8～2.0,以10%Cr K(SO4)2溶液的形式加入8mg Cr,最后缓慢地以Na HCO3溶液调节p H值到4。
得到含Cr和不含Cr胶原的熔融曲线如下:铬鞣对解链温度Tm的影响如下表所示: %helix Tm st d.dev.p H48237.00.4p H27832.00.5p H2wit h Cr6932.6 1.2p H4wit h Cr27>45核磁共振谱显示出模拟鞣制对谷氨酸和天冬氨酸残基的影响3.4 铝鞣铝是无色和非顺磁性的,三价铝的模拟鞣制方法如下:A.B TC在50mmol的乙酸溶液中(300mL)。
B.用1N的硫酸调节p H在1.8～2.0之间。
C.加入10μL的20%Al2(SO4)2溶液。
D.在几个小时内缓慢加入10μL0.5M的Na HCO3溶液,使p H缓慢提高到4。
图13可溶胶原的紫外色谱和圆二色谱Fig.13UV Spectra and CD Spectra of solublecollagen图14四种熔融曲线Fig.14Melt of4tannage stepsE.重复D的操作,但不含铝。
通过以上步骤的操作之后测得铝“鞣”胶原的熔融曲线如图14。
3.5 总结根据以上的研究我们得到以下重要结论:(1)观察到在铬交联之前胶原就有部分变性。
92第1期 Eleanor M.Brown:胶原的结构:天然胶原和改性胶原的网络结构图15核磁共振图谱Fig.15NMRSpectroscopy图16胶原在中性溶液中的透射电子显微镜照片如图Fig.16TEM of collagen in neutral solution (2)铬鞣开始的酸性条件会降低胶原螺旋的热稳定性。
(3)在处理过的胶原的核磁共振谱中,羧酸基团(天冬氨酸和谷氨酸)显著性降低。
4胶原的其它用途除了在制革上作为原料皮的主要成分,胶原还有很多更广泛的应用,如可食用的胶原可用作包装材料(比如作为香肠的肠衣)以及作为肉产品的结构填充等。
另外胶原在医学上的应用也有很多报道,比如作为可植入的生物材料、伤口敷料、人工皮肤、图17铝鞣胶原的熔融曲线Fig.17Melting curve of Al tanningcollagen图18 Al 2(SO 4)3溶液的27Al 核磁共振谱:含胶原和不含胶原Fig.1827Al NMR Spectroscopy of Al 2(SO 4)3图19胶原对铝的松弛时间的影响Fig.1927Al spin lattice relaxation time组织工程的海绵体等。
03皮革科学与工程 第15卷。