第九章 细胞骨架
09第九章细胞骨架
（4）应力纤维 ）应力纤维(stress fiber) 广泛存在于真核细胞。成分：肌动蛋白、肌球蛋白、 广泛存在于真核细胞。成分 ：肌动蛋白、肌球蛋白、原 肌球蛋白和α 肌动蛋白。 肌球蛋白和α-辅肌动蛋白。介导细胞间或细胞与基质表面的 粘着。 细胞贴壁与粘着斑的形成相关， 粘着。（细胞贴壁与粘着斑的形成相关，在形成粘合斑的质 膜下， 微丝紧密平行排列成束， 形成应力纤维, 膜下 ， 微丝紧密平行排列成束 ， 形成应力纤维 , 具有收缩功 能。） （5）参与胞质分裂 ） 收缩环由大量反向平行排列的微丝组成， 收缩环由大量反向平行排列的微丝组成，其收缩机制是 肌动蛋白和肌球蛋白相对滑动。 肌动蛋白和肌球蛋白相对滑动。
三、核纤层(Nuclear Lamina) 核纤层 （1）核纤层分布与形态结构 ） 核纤层蛋白(Lamin) （2）成分 ）成分——核纤层蛋白 核纤层蛋白 （3）核纤层蛋白的分子结构及其与中间纤维蛋白的关系 ） 核纤层与中间纤维之间的共同点 两者均形成10nm纤维； 两者均形成10nm纤维； 10nm纤维 两者均能抵抗高盐和非离子去垢剂的抽提； 两者均能抵抗高盐和非离子去垢剂的抽提； 某些抗中间纤维蛋白的抗体能与核纤层发生交叉反应； 某些抗中间纤维蛋白的抗体能与核纤层发生交叉反应； 两者在结构上有密切的联系， 两者在结构上有密切的联系，说明核纤层蛋白是中间纤维 蛋白。 蛋白。
是由G-actin单体形成的多聚体，肌动蛋白单体具有 单体形成的多聚体， （1）MF是由 ） 是由 单体形成的多聚体 极性, 装配时呈头尾相接, 故微丝具有极性，既正极与负极之别。 极性 装配时呈头尾相接 故微丝具有极性，既正极与负极之别。 正极与负极都能生长， （2）体外实验表明，MF正极与负极都能生长，生长快的一 ）体外实验表明， 正极与负极都能生长 端为正极，慢的一端为负极；去装配时，负极比正极快。 端为正极，慢的一端为负极；去装配时，负极比正极快。由于 G-actin在正极端装配，负极去装配，从而表现为踏车行为。 在正极端装配，负极去装配，从而表现为踏车行为。 在正极端装配 呈现出动态不稳定性， （3）体内装配时，MF呈现出动态不稳定性，主要取决于 ）体内装配时， 呈现出动态不稳定性 主要取决于Factin结合的 结合的ATP水解速度与游离的 水解速度与游离的G-actin单体浓度之间的关 结合的 水解速度与游离的 单体浓度之间的关 系。 动态变化与细胞生理功能变化相适应。 （4）MF动态变化与细胞生理功能变化相适应。在体内 有些 ） 动态变化与细胞生理功能变化相适应 在体内, 微丝是永久性的结构, 有些微丝是暂时性的结构。 微丝是永久性的结构 有些微丝是暂时性的结构。
细胞生物学教程第九章细胞骨架
+
Treadmilling
细胞中大多数微丝结构处于动态的组装和去组装过程中，并通过这种方式实现其功能。 细胞松弛素（cytochalasin）可切断微丝纤维，并结合在微丝末端抑制肌动蛋白加合到微丝纤维上，特异性的抑制微丝功能。 鬼笔环肽（phalloidin）与微丝能够特异性的结合，使微丝纤维稳定而抑制其功能。荧光标记的鬼笔环肽可特异性的显示微丝。
原肌球蛋白（tropomyosin.Tm） 每个Tm的长度相当于7个肌动蛋白，呈长杆状。组成两条平行纤维，位于肌动蛋白双螺旋的沟中，主要作用是加强和稳定肌动蛋白丝，抑制肌动蛋白与肌球蛋白结合。 肌钙蛋白（troponin,Tn）， 含三个亚基，肌钙蛋白C特异地与钙结合，肌钙蛋白T与原肌球蛋白有高度亲和力，肌钙蛋白I抑制肌球蛋白的ATP酶活性，主要作用是调节肌肉收缩。
第二节 微管 Microtubule, MT
微管在胞质中形成网络结构，作为运输路轨并起支撑作用。微管是由微管蛋白组成的管状结构，对低温、高压和秋水仙素敏感。
A fluorescently stained image of cultured epithelial cells showing the nucleus (yellow) and microtubules (red)
The Orientation of Microtubules in a Cell
PART ONE
五、微管的功能
支架作用
细胞内运输 是胞内物质运输的路轨。 涉及两大类马达蛋白：驱动蛋白kinesin，动力蛋白dyenin，均需ATP供能。 Kinesin发现于1985年，是由两条轻链和两条重链构成的四聚体 ，能向着微管（+）极运输小泡 。
胶质原纤维酸性蛋白glial fibrillary acidic protein 存在于星形神经胶质细胞和许旺细胞。起支撑作用。 波形纤维蛋白vimentin 存在于间充质细胞及中胚层来源的细胞中。 神经纤丝蛋白neurofilament protein 是由三种分子量不同的多肽组成的异聚体，功能是提供弹性使神经纤维易于伸展和防止断裂。
第9章 细胞骨架
分子马达的定义
◆肌球蛋白的结构
由重链和轻链组成，并组成三个结构域∶
●头部 含有与肌动蛋白、ATP结合的位点，负责产生力。 ●颈部 颈部通过同钙调素或类似钙调素的调节轻链亚基的结合 来调节头部的活性。 ●尾部 含有决定尾部是否同膜结合还是同其它的尾部结合的位
肌球蛋白的结构（Ⅱ型）
中心体与基体
中心体结构(电镜照片)
中 心 粒
四、微管的功能
1、支架作用：细胞中的微管就像混凝土中的 钢筋一样，起支撑作用，在培养的细胞中， 微管呈放射状排列在核外，（+）端指向质 膜。
2、影响细胞器的分布与走向
3、细胞内物质运输：微管起细胞内物质运输的路
轨作用，破坏微管会抑制细胞内的物质运输。图1 分子马达：能利用水解ATP将化学能转变为机 械能，有规则地沿微管运输货物的分子。主要有 驱动蛋白和胞质动力蛋白
微丝组装的踏车现象
体外组装过程中，当溶液中ATP-肌动蛋白 处于临界浓度时，微丝（+）端由于ATPactin添加而延长、（-）端由于ADP-actin 解离而缩短，表现出一种“踏车”现象。
图
微丝的蹋车现象和动态平衡
(三)作用于微丝的药物
◆细胞松弛素B(cytochalasins B) ◆鬼笔环肽(phalloidin)
第三节、中间纤维（intermediate filament,IF)（中间丝）
１0nm纤维,因其直径介于肌粗丝和细丝之间, 故被命名 为中间纤维。IF几乎分布于所有动物细胞，往往形成一个网 络结构，特别是在需要承受机械压力的细胞中含量相当丰富。 如上皮细胞中。除了胞质中，在内核膜下的核纤层也属于IF。
图
微管的结构
微管蛋白(tubulin)
第九章 细胞骨架
② 重链上含有两个结合位点：一是ATP结合位
点；二是微管结合位点。
③ 胞质动力蛋白轻链端还结合着动力蛋白激
活蛋白复合体，介导胞质动力蛋白与需转运物质 之间的结合。
胞质动力蛋白的结构示意图
胞质动力蛋白的功能：
• 膜结合蛋白：使微丝与细胞质膜结合。
单体隔离蛋白
封端蛋白
交联蛋白
成核蛋白
成束蛋白
单体聚合蛋白
膜结合蛋白 纤维-解聚蛋白
纤维切割蛋白
各种微丝结合蛋白功能示意图
三、微丝的功能
1、维持细胞形态，赋予质膜机械强度
微丝遍及胞质各处，其中集中分布于质膜下的微丝与微 丝结合蛋白形成网络结构，维持细胞形态，赋予质膜机械强 度，如血红细胞膜内表面的膜骨架。
尾部结构域：决定肌球蛋
白的功能。
8、参与肌肉收缩
◆肌肉的细微结构(以骨骼肌为例)
◆肌小节的组成 ◆粗丝和细丝的组成 ◆肌肉收缩的滑动丝模型
第二节 微管及其功能
微管：是由微管蛋白组成的外径为24nm，内径为 15nm的中空管状结构。
一、微管的结构组成
α亚基上有GTP结合位点：该位点能结合GTP,但不能水解
2、基体的功能
形成细菌的鞭毛和纤毛，参与细菌的运动。
六、微管结合蛋白(P288) (Microtubule Associated Protein, MAP)
微管结合蛋白是一类与微管相结合的蛋白，对微 管网络的形成和功能进行调节。一般来说，MAP至 少含有两个结构域：一个是结合微管的结构域，具 有稳定微管的作用；另一个是向外突出的结构域， 负责与微管外其他细胞组分（如中间纤维、质膜等）
第九章__细胞骨架
相同细胞中微管、微丝和中间纤维的荧光定位 三种不同荧光染料探针同相应的蛋白纤维结合从而使细胞内的纤维被染色。(a)含有
肌动蛋白的纤维被蘑菇毒素鬼笔环肽标记; (b)含微管蛋白的微管被微管蛋白的抗体标记; (c)中间纤维被抗波形蛋白的抗体标记。三种混合的荧光标记物, 各自的光都不强, 并且各 自的荧光波长不同。检查时, 用不同的滤光片 , 每次滤去两种光
2+ + + Ca 、低浓度Na 、K （微丝趋于解聚成actin）
纤维状肌动蛋 白（MF）
单体G-肌动蛋白和 F-肌动蛋白的结构 (a)非肌细胞中β-Actin单体的结构模型, 像是扁平的分子,由体积相等的 两个部分组成, 中间有一个裂口, 并且有四个亚结构域, 用Ⅰ-Ⅳ表示。 ATP在裂口的地方与肌动蛋白结合。N端和C末端位于亚结构域Ⅰ。(b) 电子显微镜观察的经负染的丝状肌动蛋白的形态。(c)肌动蛋白纤维亚 基的装配模型。
二、微丝网络动态结构的调节与细胞运动
（一）非肌肉细胞内微丝的结合蛋白
纯化的肌动蛋白在体外能够聚合形成肌动蛋白纤
维，但是这种纤维不具有相互作用的能力，也不 能行使某种功能, 原因是缺少微丝结合蛋白。
■ 微丝结合蛋白的种类 肌细胞和非肌细胞中都有微丝结合蛋白，至少已 分离出100多种。
1. 几类主要的微丝结合蛋白
在适宜的温度，存在ATP、K 、Mg 离子的条件下，肌动蛋白单体可自组装为纤维。
ATP-actin（结合 ATP 的肌动蛋白)对微丝纤维末端的亲和力高，ADP-actin 对纤维末端的 亲和力低，容易脱落。当溶液中 ATP-actin 浓度高时，微丝快速生长，在微丝纤维的两端 形成 ATP-actin“帽子”，这样的微丝有较高的稳定性。伴随着 ATP水解，微丝结合的 ATP 就变成了 ADP，当 ADP-actin 暴露出来后，微丝就开始去组装而变短。
第九章 细胞骨架
（4） 组成鞭毛、纤毛 ） 组成鞭毛、
9.1.2 微丝 微丝(microfilament)
1 .微丝的形态及化学组成 微丝的形态及化学组成 （1）形态 ）
为实心的纤维状结构,直径约 为实心的纤维状结构 直径约5 - 8nm。 直径约 。
电镜下显示微丝
（2）微丝的化学组成 ）
肌动蛋白（ 根据等电点分3类 分布于肌细胞； 和 分布 肌动蛋白（actin ）根据等电点分 类：α-actin分布于肌细胞；β-和γ-分布 根据等电点分 分布于肌细胞 于所有细胞。单体呈哑铃形， 于所有细胞。单体呈哑铃形，称G-actin；多聚体称 ；多聚体称F-actin。 。 肌动蛋白结合蛋白： 多种， 肌动蛋白结合蛋白：有100多种，微丝解聚蛋白，交联蛋白等。 多种 微丝解聚蛋白，交联蛋白等。 肌球蛋白(myosin) 、原肌球蛋白等 (tropmyosin,Tm) 肌球蛋白
微管组织中心(MTOC)：是微管装配的发生处，能调节微管 ：是微管装配的发生处， 微管组织中心 蛋白的聚合和解聚，使微管加长或缩短。包括中心粒、 蛋白的聚合和解聚，使微管加长或缩短。包括中心粒、动粒和 鞭毛基体等。 鞭毛基体等。 微管敏感的药物：秋水仙素、长春花碱等抑制微管的聚合, 微管敏感的药物：秋水仙素、长春花碱等抑制微管的聚合 紫杉酚能促进微管的装配, 并使已形成的微管稳定。 紫杉酚能促进微管的装配 并使已形成的微管稳定。
9．1 细胞质骨架的结构与化学组成 ． 9．1．1 微管（microtubule) ． ． 微管（
电镜下的微管
• 光镜下显示细胞骨架 微管 光镜下显示细胞骨架—微管
1．微管的超微结构和化学组成 ． 形态： 根微管蛋白原纤维微管为中空的管状纤维 根微管蛋白原纤维微管为中空的管状纤维。 形态：13根微管蛋白原纤维微管为中空的管状纤维。 化学组成：微管蛋白(α、 ） 微管关联蛋白、达因蛋白。 化学组成：微管蛋白 、β）、微管关联蛋白、达因蛋白。 2. 微管的组装 微管蛋白 异二聚体 微管蛋白原纤维 微管
第九章 细胞骨架
细胞骨架三种组分的比较
思考： 下列各类细胞中，你认为哪一种最有可能在细胞质 中含有高密度的中间丝？哪一种可能含有高密度 的肌动蛋白丝？请作出你的解释 A 大变形虫 B 皮肤的上皮细胞 C 消化道的平滑肌细胞 D 大肠杆菌 E 脊髓中的神经细胞 F 精细胞 F 植物细胞
辨析： 1 驱动蛋白沿着微管驱动内质网从而使内质网遍布 在细胞内 2 如果没有肌动蛋白，细胞能够形成有功能的纺锤 体并将染色体拉开，但细胞不能分裂 3 细胞中的中间丝网络如果不能解聚的话，细胞就 会死亡
真 核 细 胞 中 微 管 的 三 种 位 置
微 管 的 结 构
微管结构的极 性： β 微管蛋白对 应正端， α 微管蛋白对 应负端 正端的组装速 度更快
微管蛋白在中心体上的聚合
注意区分γ 微管蛋白和中心粒
微管的动态不稳定性
中心体、细胞器、微管：类比为渔夫、鱼和钓绳
选择性地稳定微管导致细胞产生极性
中间丝的结构
中间丝的分类
角蛋白：分布在上皮细胞中，亚基变化最多。遗 传病－单纯性大疱性表皮松懈症 波形蛋白及波形蛋白相关蛋白：分布在结缔组织、 肌细胞和神经胶质细胞中 神经丝：分布在神经细胞中 核纤层蛋白：分布在核被膜内侧形成絮状的网， 较前三类而言，相对不稳定，在细胞分裂过程中 要重新组装。该过程由蛋白激酶催化的核纤层蛋 白磷酸化和去磷酸化控制。
影响肌动蛋白丝动态组装的药物： 细胞松弛素（cytochalasin）可切断微丝纤维，并 结合在微丝末端抑制肌动蛋白加合到微丝纤维上， 特异性的抑制微丝功能。 鬼笔环肽（phalloidin）与微丝能够特异性的结合， 使微丝纤维稳定而抑制其功能。荧光标记的鬼笔环 肽可特异性的显示微丝。
肌动蛋白结合蛋白
第九章 细胞骨架
9第九章细胞骨架
第九章细胞骨架（Cytoskeleton）细胞骨架的概念细胞骨架是指存在于真核细胞中的蛋白纤维网架体系•有狭义和广义两种概念（1）在细胞质基质中包括微丝、微管和中间纤维。
（2 ）在细胞核中存在核骨架-核纤层体系。
核骨架、核纤层与中间纤维在结构上相互连接,形成贯穿于细胞核和细胞质的网架体系。
第一节微丝（microfilament, MF）又称肌动蛋白纤维（actin filament）,是指真核细胞中由肌动蛋白（actin）组成、直径为6-7nm的骨架纤维。
是由两条线性排列的肌动蛋白链形成的螺旋，形状如双线捻成的绳子。
一、微丝的组成与装配肌动蛋白（actin）是微丝的结构成分，大小为43KDa，外观呈哑铃状，这种actin又叫G-actin，由G-actin形成的微丝又称为F-actin。
（一）肌动蛋白的种类在哺乳动物和鸟类中，已至少发现6种肌动蛋白，其中4种称为-肌动蛋白，分布于横纹肌、心肌、血管平滑肌和肠道平滑肌。
另两种为-actin和-actin ,普遍存在于所有真核细胞中。
（二）肌动蛋白的存在形式与装配1、在缺乏离子时（Na+、K+），肌动蛋白成球形单体存在，球形肌动蛋白单体称为G-肌动蛋白。
2、在含有Mg2+和高浓度的Na+、K+的中性盐溶液中，G-actin装配成纤维状肌动蛋白，纤维状肌动蛋白也称为F-actin。
3、微丝的装配（1 ）肌动蛋白单体具有极性，装配时单体呈头尾相接，成为具极性的微丝，既正极与负极之别。
（2）体外实验表明，具有极性的微丝在装配时，新的肌动蛋白单体加到微丝两端的速度不同，速度快的一端为正极，慢的一端为负极；去装配时，负极比正极快。
由于G-actin 在正极端装配，负极去装配，从而表现为踏车行为。
（3）体内装配时，MF呈现出动态不稳定性，主要取决于F-actin结合的ATP水解速度与游离的G-actin单体浓度之间的关系。
在一定条件下，微丝表现为一端因加上肌动蛋白单体而延长，另一端因肌动蛋白单体脱落而缩短，形成一种踏车现象。
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第九章细胞骨架名词解释1、钙泵calcium pump在肌细胞的肌质网膜上含量丰富的跨膜转运蛋白，属于P型泵，利用ATP水解释放的能量将钙离子从细胞质基质泵到肌质网内。
2、肌动蛋白结合蛋白actin-binding protein与肌动蛋白单体或肌动蛋白丝结合的蛋白，对微丝的组装、物理性质及其功能具有调控作用。
3、肌节sarcomere肌原纤维的收缩单元，主要由粗肌丝和细肌丝组成。
由于它们具有带状和条纹状图案，从而使得骨骼肌细胞呈现出横纹状外观。
4、肌纤维muscle fiber一个骨骼肌细胞，内含丰富的肌原纤维，具有多个细胞核，外形呈纤维状。
5、肌质网sarcoplasmic reticulum肌细胞中的光面内质网，储存有高浓度的钙离子。
6、马达蛋白motor protein利用ATP水解释放的能量驱动自身沿微管或微丝定向运动的蛋白，如驱动蛋白、动力蛋白和肌球蛋白。
7、片状伪足lamellipodium运动的成纤维细胞的前缘，因微丝组装形成的扁平凸起。
8、驱动蛋白kinesin能利用ATP水解所释放的能量驱动自身及所携带的货物分子沿微管运动的一类马达蛋白，与细胞内物质运输相关。
、9、神经冲动nerve impulse动作电位沿神经元细胞质膜传递，一次引发相邻膜区域的动作电位的过程10、神经肌肉接头neuromuscular junction神经元轴突末与肌纤维之间的连接位点，同时也是神经冲动从轴突经突触间隙向肌纤维传递的位点。
11、微管microtubule一种中空的细胞骨架纤维，由α与β微管蛋白形成的异二聚体组装而成。
12、微管蛋白tubulin一个能聚合形成微管的球状细胞骨架蛋白家族。
13、微管结合蛋白microtubule-associated protein，MAP结合在微管表面的一类蛋白质，对微管的组织结构和功能具有调控作用。
14、微管组织中心microtubule organizing centers，MTOC在细胞中微管起始组装的地方，如中心体、基体等部位。
Γ-微管蛋白对微管的起始组装由重要作用。
15、微丝microfilament由肌动蛋白单体组装而成的细胞骨架纤维。
它们在细胞内与几乎所有形式的运动相关。
16、细胞骨架cytoskeleton由微管、微丝和中间丝组成的蛋白网络结构，具有为细胞提供结构支架、维持细胞形态、负责细胞内物质和细胞器转运和细胞运动等功能。
17、细肌丝thin filament组成肌节的两种特征性纤维之一，主要由肌动蛋白构成。
在横切面上细肌丝按六角形排列包围在粗肌丝周围。
18、中间丝intermediate filament，IF直径约10nm的致密索状的细胞骨架纤维，组成中间丝的蛋白亚基的种类具有组织特异性。
中间丝为细胞和组织提供了机械稳定性。
19、单管singlet是以单支存在的微管,大部分细胞质微管是单管微管, 它在低温、Ca2+ 和秋水仙素作用下容易解聚, 属于不稳定微管。
虽然绝大多数单管是由13根原纤维组成的一个管状结构，在极少数情况下，也有由11根或15根原纤维组成的微管, 如线虫神经节微管就是由11或15条原纤维组成。
20、二联管doublet常见于特化的细胞结构。
二联管是构成纤毛和鞭毛的周围小管, 是运动类型的微管, 它对低温、Ca2+和秋水仙素都比较稳定。
组成二联管的单管分别称为A管和B管，其中A管是由13根原纤维组成，B管是由10根原纤维组成，所以二联管是由两个单管融合而成的，一个二联管只有23根原纤维。
21、三联管triplet见于中心粒(centrioles)和基体(basal bodies)，由A、B、C三个单管组成，A管由13根原纤维组成，B管和C管都是10根原纤维，所以一个三联管共有33根原纤维。
三联管对于低温、Ca2+和秋水仙素的作用是稳定的。
22、中心体centrosome是动物细胞中决定微管形成的一种细胞器, 包括中心粒和中心粒周质基质(pericentriolar matrix)。
在细胞间期, 位于细胞核的附近, 在有丝分裂期, 位于纺锤体的两极。
23、中心粒centriole是中心体的主要结构, 成对存在, 即一个中心体含有一对中心粒，且互相垂直形成"L"形排列。
中心粒直径为0.2μm. 长为0.4μm，是中空的短圆柱状结构。
圆柱的壁由9组间距均匀的三联管组成, 三联管是由3个微管组成, 每个微管包埋在致密的基质中。
组成三联管的3个微管分别称A、B、C纤维, A管伸出两个短臂, 一个伸向中心粒的中央, 另一个反方向连到下一个三联管的C纤维, 9组三联管串联在一起, 形成一个由短臂连起来的齿轮状环形结构。
24、基体basal body真核细胞的纤毛或鞭毛基底部由微管及其相关蛋白质构成的短筒状结构。
与中心粒的结构十分相似，是轴丝生长的根基。
25、γ微管蛋白γtubulin是存于中心体的另一种微管蛋白, γ微管蛋白对微管的形成具有重要作用。
通过遗传学的研究，发现γ-微管蛋白通过与β-微管蛋白的相互作用帮助微管的成核反应(nucleation)。
即在微管的组装中γ微管蛋白先形成一个圆或形成钩环结构, γ微管蛋白的这种结构可指导微管蛋白二聚体结合上去并进行微管的组装。
26、成核反应nucleation在细胞骨架纤维的组装过程中, 构成骨架的基本构件(如微管蛋白、肌动蛋白)在一定的调节下形成一个核心, 这一核心具有指导进一步装配的作用。
27、踏车行为treadmilling微管或微丝的负极发生解聚而缩短，正极发生聚合而延长的现象叫做踏车行为。
28、分子马达molecular motor指细胞内能利用ATP提供能量产生推动力，进行细胞内物质运输或细胞运动的蛋白质分子。
已经发现的分子马达分为：驱动蛋白、胞质动力蛋白和肌球蛋白29、细胞皮层cell cortex真核细胞的质膜下方存在的网架结构，在质膜下构成了细胞质的皮质区，即细胞皮层，由微丝和微丝结合蛋白组成网状结构。
皮质区中肌动蛋白丝含量丰富，含存在着结构类似于血影蛋白、踝蛋白、带4.1蛋白的蛋白质。
30、张力丝tonofilaments由中间纤维结合蛋白(intermediate filament-associated protein ,IFAPs)将中间纤维相互交联成束状的结构称作张力丝。
张力丝可进一步相互结合或是同细胞质膜作用形成。
31、微绒毛microvilli微绒毛是一些动物细胞表面的指状突起, 每一微绒毛(指状凸起)由一束纤维状肌动蛋白稳定,其中含有绒毛蛋白(villi)和毛绿蛋白(fimbrin), 不含肌球蛋白Ⅱ、原肌球蛋白和α辅基蛋白, 因而无收缩作用。
一个肠细胞表面有几千个微绒毛, 它们的存在大大增加了肠上皮表面面积, 有利于吸收营养物质。
32、原肌球蛋白tropomyosin, Tm是细肌丝中与肌动蛋白的结合蛋白，分子量为2×35kDa, 长为41nm, 由两条平行的多肽链组成α螺旋构型，每条原肌球蛋白首尾相接形成一条连续的链同肌动蛋白细肌丝结合, 正好位于双螺旋的沟(grooves)中。
每一条原肌球蛋白有7个肌动蛋白结合位点，因此Tm同肌动蛋白细肌丝中7个肌动蛋白亚基结合。
33、肌钙蛋白troponin，Tn肌钙蛋白由3个多肽，即肌钙蛋白T(Tn-T) 、肌钙蛋白I(Tn-I) 、肌钙蛋白C(Tn-C)组成的复合物。
Tn-T(MW 37,000)是一种长形的纤维状分子, 长度大约是肌钙蛋白的三分之一, Tn-I和Tn-C 都是球形分子。
Tn-I(MW22，000)能够同肌动蛋白以及Tn-T结合, 它与肌动蛋白的结合就抑制了肌球蛋白与肌动蛋白的结合。
Tn-C(MW18，000)是肌钙蛋白的Ca2+结合亚基，在序列上同钙调蛋白以及肌球蛋白的轻链相类似，Tn-C控制着原肌球蛋白在肌动蛋白纤维表面的位置。
在细肌丝上大约每隔40nm就结合有一个肌钙蛋白。
34、肌联蛋白titin是骨骼肌纤维中第三类丰富蛋白质, 它的分子量为2700kDa(25,000多个氨基端), 长度为1μm, 约占肌节的一半。
肌联蛋白源自M线, 并沿肌球蛋白纤维伸展, 通过肌节的A带,最后到达Z线。
肌联蛋白是高度弹性的分子(伸展时比原长度多出3μm),因此在肌收缩和舒张时保持肌球蛋白纤维位于肌节的中心。
35、伴肌动蛋白nebulin是存在于肌节中的另一种大的蛋白质, 分子量为700kDa。
伴肌动蛋白形成长的非弹性纤维,具有多个重复的肌动蛋白结合结构域, 并且从Z线开始,沿细肌丝向中心区伸展。
每个伴肌动蛋白纤维的长度与相邻的肌动蛋白长度相等, 因此推测, 伴肌动蛋白纤维相当于一把分子尺, 调节肌纤维成熟时肌动蛋白单体装配成细肌丝的长度。
36、粗肌丝thick filament组成肌节的肌球蛋白丝。
由于构成粗肌丝的肌球蛋白是首尾排列的,所以粗肌丝是双极性的。
头部露在外部, 成为与细肌丝接触的桥, 头部激活后有ATP酶的活性，引起肌收缩。
估计每个粗肌丝由几百个(250～300)肌球蛋白构成。
37、肌纤维myofibers是组成骨骼肌(skeletal muscle)的肌细胞, 典型的肌细胞是圆柱形的长细胞(长度为1～40mm, 宽为10～100μm), 并且含有许多核(可多达100个核)。
每个肌纤维被一层细胞质膜包被，这种细胞膜称作肌纤维膜(sarcolemma)。
扁平的细胞核位于肌纤维膜的下方，并沿细胞的长度多点分布。
在肌细胞的细胞质中由成束的肌原纤维。
38、肌原纤维myofibril是横纹肌中长的、圆柱形的结构。
肌原纤维的直径为1～2μm,与肌肉长轴相平行,有明暗相间的带，明带称为I带(I band)，宽0.8μm; 暗带称为A带(A band)，宽1.5μm。
所谓I带和A带是指：在偏光镜观察时，I带表示单折光带(isotropic band)，而A带表示双折光带(anisotropic band)。
在I带中有一条着色较深的线, 叫Z线。
肌原纤维是由可调节的粗肌丝和细肌丝组成。
39、肌动蛋白actin是微丝的结构蛋白, 以两种形式存在, 即单体和多聚体。
单体的肌动蛋白是由一条多肽链构成的球形分子, 又称球状肌动蛋白(globular actin, G-actin),外形类似花生果。
肌动蛋白的多聚体形成肌动蛋白丝, 称为纤维状肌动蛋白(fibros actin, F-actin)。
在电子显微镜下, F-肌动蛋白呈双股螺旋状, 直径为8nm, 螺旋间的距离为37nm。
肌动蛋白是一种中等大小的蛋白质, 由375个氨基酸残基组成, 并且是由一个大的、高度保守的基因编码。
单体肌动蛋白分子的分子量为43kDa, 其上有三个结合位点。