酶活性比较
酶活性测定的方法
酶活性测定的方法
1. 分光光度法：利用酶反应所产生的光学变化，测定吸光度的变化来推断酶活性的大小。
2. 电化学法：利用酶催化反应产生的电化学反应，测定电流的变化来推断酶活性的大小。
3. 比色法：利用酶反应所产生的还原物或氧化物使某一与之相应的指示剂发生颜色变化，来推断酶活性的大小。
4. 管道法：将酶溶液、底物和指示剂分装在不同的细管内，然后加入底物的初始剂量使反应开始，观察指示剂的变化时间来推断酶活性的大小。
5. 放射性测定法：利用放射性同位素标记底物或产物，测定其放射性的变化来推断酶活性的大小。
酶的种类,活性及影响因素
【摘要】：酶广泛存在与生物体中，对生命的生化反应至关重要
，本实验主要探究不同浓度下催化活性的不同，以及温度，pH值，抑 制剂对于酶活性的影响。
【关键词】：酪氨酸酶，唾液淀粉酶，活性，pH，温度
，抑制剂
【酶的特性综述】
酶是一种具有生物活性的蛋白质，有单纯酶和结合酶 两种。单纯酶只含蛋白质，不含其它物质，其催化活性 仅由蛋白质的结构决定。结合酶则由单纯蛋白质和辅基 组成，辅基是结合酶催化活性中不可缺少的部分。 (1)酶的催化效力远远超过化学催化剂(高108～109倍)。 (2)酶催化剂具有高效化学选择性，能从混合物中选择特 定异构体进行催化反应。 (3)酶催化剂对反应条件要求苛刻，如pH值、温度都各有 特定的界限，超出界限即可引起酶蛋白的变性与分解。
根据实验数据所画图及求出的活度来看，分别加入0.1ml、0.2ml、0.3ml、 0.4ml的活性是不一样，按照实验推测，应该是逐渐上升的，但是从实验结果 反应的情况上来看，并不是如此，而是上升之后下降，原因在于酶提取液提 取之后保存方法不得当，并没有冰浴，所以导致酶失活，从而导致活性下降 的情况
酶活性影响因素的研究
结论
（1）酶是一种活性蛋白质，因此，一切对蛋白质有影响的因 素都影响酶的活性。酶与底物作用的活性，受温度、pH值、 酶液浓度、底物浓度、酶的激活剂或抑制剂等许多因素的影 响。 （2）提取物在放置过程中变黑，是由于他们的组织中都含酪 氨酸和酪氨酸酶，酶存在于组织内部，当内部物质暴露于空 气中，在氧的参与下将发生反应，生成黑色素。 （3）酶的催化作用，只有在一定温度下才能体现出来。酶在 低温下活性暂时被抑制，高温时会永久失活。
酪氨酸酶简介
小麦萌发前后淀粉酶活性的比较
小麦萌发前后淀粉酶活性的比较
小麦是一种常见的粮食作物，在耕种谷物方面发挥着重要的作用，因此小麦的萌发是
研究的重点之一。
目前，淀粉酶活性是小麦萌发的重要参量，淀粉酶活性不同导致小麦萌
发特性的变化是研究小麦萌发关键。
小麦萌发前后，淀粉酶活性表现出明显的变化。
具体而言，萌发前，小麦种子内的淀
粉酶活性极低，其大部分表现为活性不可测。
但是，当出现萌发后，小麦种子中淀粉酶活
性忽然提高了，从而达到了可测量的范围。
此外，小麦萌发前后，淀粉酶的种类和含量也发生了变化。
小麦萌发前，小麦种子中
普遍存在的淀粉酶有α-淀粉酶、葡萄糖激酶、β-淀粉酶、果糖脱氧酶和β-淀粉脱氧酶等，但浓度很低。
但是，随着小麦萌发，小麦种子中α-淀粉酶和果糖脱氧酶的活性随之
显著增加，浓度也发生了变化，对其他淀粉酶的影响也将有所不同。
由此可见，小麦萌发前后，淀粉酶活性表现出明显的变化，α-淀粉酶和果糖脱氧酶
的活性也发生了变化，这也是小麦萌发正常进行的必要条件。
研究发现，正是由于α-淀
粉酶和果糖脱氧酶的活性变化，使得小麦种子中淀粉威力，小麦种子得以正常萌发。
因此，研究小麦萌发中以淀粉酶活性变化是可取的，能够了解小麦萌发过程中关键因素。
肌酸激酶同工酶CKMB质量和活性的比较
肌酸激酶同工酶CKMB质量和活性的比较发表时间：2017-02-21T12:06:12.367Z 来源：《医药前沿》2017年1月第3期作者：柴琳1 杨汝文1 李云芬1 张俊2(通讯作者) [导读] 均呈正相关，女性组相关性较男性组好，在AMI和NAMI人群中CKMB质量测定可取代CKMB活性测定。
（1昆明市中医医院检验科云南昆明 650011）（2昆明市中医医院骨科云南昆明 650011）【摘要】目的：比较两种方法测定血清中肌酸激酶同工酶(CKMB)质量与活性在缺血性心脏疾病中的应用。
方法：采用化学发光免疫分析法与免疫抑制法同步检测急性心肌梗塞（AMI）组、非AMI组血清中CK-MB的质量和活性，并进行比较及相关性分析。
结果：AMI组CKMB质量和活性均高于非AMI组(P＜0.01)，CKMB质量升高较活性早；非AMI男性组CKMB质量高于女性组(P＜0.05)，但CKMB活性无统计学意义（P>0.05）。
AMI和NAMICKMB质量和活性相关性比较，男性组r值为0.857，女性组r值为0.893，均呈正相关，女性组相关性较男性组好。
结论：在非急性心肌梗死患者中，测定血清中肌酸激酶同工酶(CKMB)质量与活性二者无明显差异。
在急性心肌梗死患者CK-MB质量检测较活性检测灵敏度和特异性高。
【关键词】 CKMB质量；活性；比较【中图分类号】R446.11 【文献标识码】A 【文章编号】2095-1752（2017）03-0340-02 本文分析了40例急性心肌梗死患者和200例非急性心肌梗死患者血清CKMB 质量和活性及其肌钙蛋白I浓度，并对其在临床中的应用进行了初步比较。
1.材料与方法1.1 实验对象200例急性心肌梗死（AMI）住院患者，采取血液标本，以后每隔3h采集一次血液标本，入院第12h起每隔12h采血一次。
年龄51～82岁，男120例，女80例；疾病对照组为非急性心肌梗死(NAMI)的住院患者40例，年龄35～83岁，男22例，女18例。
不同方法测定大豆脲酶活性的比较研究
不同方法测定大豆脲酶活性的比较研究杨奇慧舒璐钟剑锋摘要：用滴定法和增值法测定大豆粉在85℃和140℃下分别热处理0、45、90、135、180min的脲酶活性，并用0.2%KOH溶解法测定大豆粉在不同热处理下的蛋白质溶解度。
结果表明：在85℃条件下，处理0～180min 大豆粉的脲酶活性和蛋白质溶解度随着时间延长无明显变化；而在140℃条件下，大豆粉的脲酶活性和蛋白质溶解度随着处理时间的延长显著降低。
通过测定结果可见，同一样品用滴定法和增值法测得的脲酶活性在数值上不相等，不能互用，但蛋白质溶解度更能反映大豆粉受热过度的程度。
关键词：大豆粉；脲酶活性；蛋白质溶解度；pH增值法；滴定法众所周知，大豆含有较丰富的蛋白质、脂肪、碳水化合物等，是饲料生产中主要的植物蛋白质源之一，具有较高营养价值。
但是，大豆中含有多种抗营养因子，如蛋白酶抑制因子、植物凝集素、胃肠胀气因子、抗维生素因子、抗原蛋白等，这些抗营养因子阻碍营养物质在动物体内的利用，尤其是胰蛋白酶抑制因子的存在不仅会降低饲料营养成分的消化率和适口性，而且也会影响动物对蛋白质的消化吸收，对动物生长发育也产生不良的影响。
但是，胰蛋白酶抑制因子的测定较困难，而豆粕中脲酶活性与胰蛋白酶抑制因子活性呈正相关，所以通常通过测定脲酶活性来反映蛋白酶抑制因子的活性。
目前，脲酶活性的测定方法有滴定法（国标法）、pH增值法等，目前，对脲酶活性不同测定方法差异性的研究较少，本文拟对两种方法进行研究，以比较不同方法对测定结果的影响，为实际生产和理论研究提供依据和参考。
1 材料和方法1.1 实验材料大豆粉：将生大豆粉碎，过60目标准筛。
在85℃和140℃下分别处理0、45、90、135和180min冷却后装入封口袋保存备用。
1.2 化学试剂本实验所用试剂均为分析纯（AR），实验用水为蒸馏水。
1.3 测定方法1.3.1 pH增值法实验原理：将研细的试样与尿素缓冲液混合，尿素在尿素酶作用下水解产生氨，使溶液pH 值改变，改变的程度与脲酶活性大小相关，因此可以用其与空白溶液的差值表示脲酶活性高低，单位为△pH值。
酶的最适ph
酶的最适ph
酶活性的PH值的适宜区间是有一定范围的，各种酶在不同环境PH值下，其
活性是不同的。
一般来说，只有在适当的PH值下，生物催化剂的活性才是最高的。
因此，针对不同的酶而言，它们的最适PH值也不尽相同，下面我们就来一一具体地介绍它们的最适PH值：
1. 酪氨酸激酶：9.6
这种酶可以产生用于胆碱、氨基酸代谢，以及其它细胞活动的一类重要的生物物质，其最适PH值则为9.6。
2. 谷胱甘肽过氧化物酶：5.5-9.5
它是细胞膜脂质过氧化反应中的一种关键酶，在5.5-9.5 PH值下其最适激活。
3. 细胞色素P450：6-7
它是人体内生物体内最重要的酶之一，有着许多重要的生理功能，其最适特定的
PH值在6-7之间。
4. 脂肪酶：7-8
脂肪酶是常见的脂肪分解酶之一，它可以分解植物和动物源食物中的脂质，其最
适环境比较偏碱性，PH值在7-8之间。
5. 磷酸肌醇酶：7.0–8.3
磷酸肌醇酶是有可能影响心肌梗死的一种酶，其最适的PH值一般在7.0–8.3之间。
6. 酒石酸脱氢酶：
7.4-7.8
这是一类既能把酒石酸转变为乙酸又能把乙酸转化成氯乙酸的重要的酶，其最适
的PH值在7.4-7.8之间。
7. 叶绿素合成酶：7.6-9.8
叶绿素合成酶是一类可以促进草本植物绿色植物叶绿素合成重要酶，其活性最适PH值为7.6-9.8。
8. 糖原合成酶：7.0-7.3
糖原合成酶是一类能促进皮质醇和乳糖合成重要酶，其活性在PH值在7.0-7.3时是最适的。
总结起来，不同酶之间的最适PH值是有差异的，选择最适宜的环境才能激活酶的活性，达到最佳的结果。
酶活性的检测方法
酶活性的检测方法
酶活性的检测方法通常包括以下几种常见的技术：
1. 吸收光谱法：利用酶底物与产物在不同波长下的吸光度差异，通过光谱仪测量反应过程中的吸光度变化来检测酶的活性。
2. 色谱法：利用色谱仪对酶底物和产物进行定量分析，可测定酶催化反应中底物和产物的浓度变化，从而确定酶的活性。
3. 比色法：利用对比试剂和酶底物反应后产生的色素溶液颜色深浅的变化来测定酶的活性。
比色法一般适用于检测酶对底物的催化活性。
4. 酶标测定法：利用酶对底物的特异性催化作用来标记或测定其他物质的方法，包括酶联免疫吸附分析（ELISA）和酶标记免疫测定法等。
以上是一些常见的酶活性检测方法，具体的选择取决于酶的特性和所需测定的参数。
值得注意的是，不同酶可能需要不同的检测方法，并且在进行实验时应根据实际情况选择合适的检测方法。
测定淀粉酶活性的两种方法的比较研究
测定淀粉酶活性的两种方法的比较研究一、简述淀粉酶是一种能够催化淀粉分解为糖类物质的生物催化剂，其在食品工业、生物塑料生产以及医药等领域具有广泛的应用价值。
为了更好地了解和评估淀粉酶的活性，本研究将比较分析两种常用的测定淀粉酶活性的方法：碘量法和比浊法。
该方法系通过加入碘与淀粉样液来测量淀粉的水解程度，但是它无法避免一些还原性物质的干扰。
比浊法是基于酶反应产生胶体体系的形成，据此原理可测定淀粉酶活力。
本实验旨在比较这两种方法在测定淀粉酶活性时的优缺点，并分析其可能的原因，以期找到一种更为理想和高效的测定手段。
1. 淀粉酶的简介及重要性淀粉酶是一种能够催化淀粉分解为糖类物质的生物催化剂，它在食品工业、发酵工业以及生物塑料工业等领域具有广泛的应用。
淀粉酶的活性是衡量其性能的重要指标，催化效率越好。
研究淀粉酶活性的方法对于这些行业的发展具有重要意义。
淀粉酶在食品工业中扮演着关键角色。
在制作面条、饼干等食品时，需要确保食品中的淀粉得到充分分解，从而提高食品的口感和品质。
淀粉酶能够有效分解淀粉，使其转化为糖类物质，为食品提供甜味和黏性，因此它是食品工业中不可或缺的酶制剂。
淀粉酶在发酵工业中也有重要应用。
发酵工程中常用的糖化酶就是一种淀粉酶，它能够将淀粉转化为葡萄糖，为微生物提供能量和生长所需的碳源。
通过使用不同类型的淀粉酶，可以对不同种类的微生物进行定向发酵，生产出各种有用的产品，如抗生素、酶制剂等。
淀粉酶在生物塑料工业中也有潜在的应用前景。
生物可降解塑料是一种环保型的生物塑料，其降解过程需要淀粉酶的参与。
通过利用淀粉酶降解塑料中的淀粉成分，可以降低塑料对环境的污染，为实现可持续发展提供新的途径。
淀粉酶在各个领域都具有重要的应用价值。
研究淀粉酶活性的方法，对于推动相关领域的技术进步和产业发展具有重要意义。
2. 淀粉酶活性测定的方法和目的在淀粉酶活性的研究中，有多种方法可用于测定酶活力。
本部分将详细介绍两种常见的淀粉酶活性测定方法：碘量法和比色法，并阐述它们的目的。
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酶活性比较
一.失活酶与正常酶进行比对。
1. 图1左边酶比较浑浊有沉淀物，右边酶澄清透明。
故预判断左边为失效酶试剂，右边为正常酶试剂没有失效。
见下图1
图1
二.进行试验证明酶的活性
1.使用显示澄清没沉淀酶进行试验对照见图2。
2. 使用小白菜进行试验。
1号比色管为空白对照（用缓冲液代替小白菜样液），2号比色管为小白菜样液进行试验，3号比色管为小白菜样液但是不加酶进行对照。
3.三支比色管同时取3ml样液（缓冲液、样液.样液）加50ul酶试剂(3号不加)在加入20ul 显色剂等10min在加底物20ul查看颜色变化。
4.1号比色管有明显颜色变化，2号比色管颜色变化也很明显，3号比色管无颜色变化。
图2
5. 使用显示浑浊有沉淀物酶试剂进行下列试验见图3。
2. 使用小白菜进行试验。
1号比色管为空白对照（用缓冲液代替小白菜样液），2号比色管为小白菜样液进行试验，3号比色管为小白菜样液但是不加酶进行对照。
3. 三支比色管同时取3ml样液（缓冲液、样液.样液）加50ul酶试剂(3号不加)在加入20ul
显色剂等10min在加底物20ul查看颜色变化。
4.1号比色管无颜色变化，2号比色管无颜色变化，3号比色管也无颜色变化。
图3
三.结论
1.图1左边酶比较浑浊有沉淀物，为失活无效酶试剂。
2.图1右边酶澄清透明鉴定为正常有效酶试剂没有失效。