生物化学思考题
生物化学实验思考题
生物化学实验思考题 Document number：BGCG-0857-BTDO-0089-2022生物化学实验思考题1.可用何种颜色反应鉴别酮糖的存在？间苯二酚反应，在酸的作用下，酮糖脱水生成羟甲基糠醛，后者再与间苯二酚作用生成红色物质。
2.α—萘酚的反应原理是什么？糖在浓的无机酸（硫酸、盐酸）作用下，脱水生成糠醛及其糠醛的衍生物，后者能与α—萘酚生成紫红色物质。
3.菲林试剂和本尼迪凯特氏法检验糖的原理是什么？O沉淀。
它们都是含有Cu2+的碱性溶液，能使还原糖氧化而本身还原成红色或者黄色的Cu24.何谓纸层析法？用滤纸作为惰性支持物的的分层层析法。
5.何谓Rf值？影响Rf值的主要因素是什么？纸层析法形成的纸层析图谱上，原点到层析点中心的距离与原点到溶剂前沿的距离的比值；影响Rf值的因素有：物质的结构、性质、溶剂系统、层析滤纸的质量和层析温度等因素有关。
6.怎样制备扩展剂？扩展剂是4份水饱和的和1份醋酸的混合物。
将20ml和5ml冰醋酸放入中，与15ml水混合，充分振荡，静置后分层，放出下层水层，漏斗中的则为扩展剂。
7.层析缸中的平衡剂的作用是什么？平衡剂起到使纸上吸附的溶剂达到饱和。
使物质在展开剂和纸层析上吸附的溶剂中溶解度不同而进行分离。
8.通过蛋白质及氨基酸的呈色反应实验你掌握了几种鉴定蛋白质和氨基酸的方法？他们的原理是什么？四种：双缩脲反应；茚三酮反应；黄色反应；考马斯亮蓝反应。
（1）双缩脲在碱性环境中能与Cu2+ 生成紫红色化合物，蛋白质中有肽键，其结构与双缩脲相似，也能发生此反应。
（2）除脯氨酸、羟脯氨酸和茚三酮反应产生黄色物质外，所有α—氨基酸及一切蛋白质都能和茚三酮反应产生蓝紫色物质。
（3）含有苯环结构的氨基酸，如酪氨酸、和色氨酸，遇硝酸后，可被硝化成黄色物质，该化合物在碱性溶液中进一步形成橙色的硝醌酸钠。
（4）考马斯亮蓝G250有红色和蓝色两种色调。
在酸性溶液中，其以游离态存在呈现棕红色；当它与蛋白质通过疏水作用结合后变为蓝色。
生物化学实验思考题
⽣物化学实验思考题⽣物化学实验思考题1.可⽤何种颜⾊反应鉴别酮糖的存在？间苯⼆酚反应，在酸的作⽤下，酮糖脱⽔⽣成羟甲基糠醛，后者再与间苯⼆酚作⽤⽣成红⾊物质。
2.α—萘酚的反应原理是什么？糖在浓的⽆机酸（硫酸、盐酸）作⽤下，脱⽔⽣成糠醛及其糠醛的衍⽣物，后者能与α—萘酚⽣成紫红⾊物质。
3.菲林试剂和本尼迪凯特⽒法检验糖的原理是什么？它们都是含有Cu2+的碱性溶液，能使还原糖氧化⽽本⾝还原成红⾊或者黄⾊的Cu2O沉淀。
4.何谓纸层析法？⽤滤纸作为惰性⽀持物的的分层层析法。
5.何谓Rf值？影响Rf值的主要因素是什么？纸层析法形成的纸层析图谱上，原点到层析点中⼼的距离与原点到溶剂前沿的距离的⽐值；影响Rf值的因素有：物质的结构、性质、溶剂系统、层析滤纸的质量和层析温度等因素有关。
6.怎样制备扩展剂？扩展剂是4份⽔饱和的正丁醇和1份醋酸的混合物。
将20ml正丁醇和5ml冰醋酸放⼊分液漏⽃中，与15ml⽔混合，充分振荡，静置后分层，放出下层⽔层，漏⽃中的则为扩展剂。
7.层析缸中的平衡剂的作⽤是什么？平衡剂起到使纸层析上吸附的溶剂达到饱和。
使物质在展开剂和纸层析上吸附的溶剂中溶解度不同⽽进⾏分离。
8.通过蛋⽩质及氨基酸的呈⾊反应实验你掌握了⼏种鉴定蛋⽩质和氨基酸的⽅法？他们的原理是什么？四种：双缩脲反应；茚三酮反应；黄⾊反应；考马斯亮蓝反应。
（1）双缩脲在碱性环境中能与Cu2+ ⽣成紫红⾊化合物，蛋⽩质中有肽键，其结构与双缩脲相似，也能发⽣此反应。
（2）除脯氨酸、羟脯氨酸和茚三酮反应产⽣黄⾊物质外，所有α—氨基酸及⼀切蛋⽩质都能和茚三酮反应产⽣蓝紫⾊物质。
（3）含有苯环结构的氨基酸，如酪氨酸、和⾊氨酸，遇硝酸后，可被硝化成黄⾊物质，该化合物在碱性溶液中进⼀步形成橙⾊的硝醌酸钠。
（4）考马斯亮蓝G250有红⾊和蓝⾊两种⾊调。
在酸性溶液中，其以游离态存在呈现棕红⾊；当它与蛋⽩质通过疏⽔作⽤结合后变为蓝⾊。
9.什么是酶的最适温度及其应⽤的意义？酶活性最⾼时的温度称为酶的最适温度。
生物化学实验思考题
生物化学实验思考题生物化学实验考试试题11.说说离子交换层析中洗脱液的选择原则①阴离子交换剂选用阳离子缓冲液（如氨基乙酸、铵盐、Tris等），阳离子交换剂选用阴离子缓冲液（如乙酸盐、磷酸盐等），以防缓冲离子参与交换过程，降低交换剂的交换容量。
②缓冲液pH值的选择要使被分离物质的电荷与平衡离子电荷的正负性相同。
③选用的缓冲系统对分离过程无干扰。
④要确定一定的离子强度。
12、离子交换层析的原理：离子交换层析法是以具有离子交换性能的物质作固定相,利用它与流动相中的离子能进行可逆的交换性质来分离离子型化合物的一种方法。
13、亲和层析的原理：亲和层析是应用生物高分子与配基可逆结合的原理,将配基通过共价键牢固结合于载体上而制得的层析系统。
这种可逆结合的作用主要是靠生物高分子对它的配基的空间结构的识别。
14、吸附层析的原理：组份在吸附剂表面吸附固定相是固体吸附剂, 各能力不同而进行分离的方法。
15、试述凝胶层析原理，并列出常用凝胶名称凝胶层析柱装有多孔凝胶，当含有各组分的混合液流经凝胶层析柱时，各组分在层析柱内同时进行两种不同的运动。
一种是随着溶液流动而进行的垂直向下的移动，另一种是无定向的分子扩散运动。
大分子物质由于分子直径大，不能进入凝胶微孔，只能分布于凝胶颗粒的间歇中以较快速度流过凝胶柱。
较小的分子能进入凝胶微孔，不断进出一个个颗粒的微孔内外，因此流动速度较慢，从而使混合溶液中各组分按照相对分子量由大到小顺序先后流出层析柱得到分离。
常用凝胶：葡聚糖凝胶、琼脂糖凝胶、聚丙烯酰胺凝胶。
16、说明纸层析和离子交换层析分离氨基酸混合物的方法是根据氨基酸的什么性质?纸层析是分配层析，利用分配系数不同，即氨基酸在两相中的溶解能力不同。
离子交换层析利用氨基酸是两性物质，在一定pH下不同氨基酸带电性质和带电量不同，因此交换能力不同。
17、简述薄层层析法分离糖类的原理?薄层层析的实质就是吸附层析，也就是在铺有吸附剂的薄层上，经过反复地被吸附剂吸附以及被扩展剂扩展的过程。
生物化学复习思考题
《生物化学》复习思考题—、写出下列各小题的中文名称或英文缩写符号1、GSH；谷胱甘肽2、GSSG；氧化性谷胱甘肽3、谷氨酸； Glu4、赖氨酸； Lys5、还原性辅酶I；NADH6、TCAc；三羧酸循环7、ADPG；腺苷二磷酸葡萄糖8、ACP；酰基载体蛋白9、EMP；糖酵解10、Cys；半胱氨酸10、UDPG；尿苷二磷酸葡萄糖11、解链温度； Tm12、ES；酶与底物中间络合物13、磷酸戊糖途径；PPP14、Met；甲硫氨酸15、 FADH2还原性黄素腺嘌呤二核苷酸16、转移核糖核酸；tRNA17.cAMP；环腺苷酸18、信息核糖核酸；mRNA19、焦磷酸硫胺素；TPP20、Pro；脯氨酸21、NAD＋；辅酶I22、米氏常数 Km二、名词解释1、必需氨基酸；在某些生物体内（如人和小白鼠）无法合成或合成量不足以维持正常的生长发育，必须依赖于食物供给的氨基酸2、超二级结构；指的是在多肽链上若干相邻的构象单元彼此作用，进一步组成有规则的结构组合体3、别构效应某些蛋白质在表现其生物功能时，其构象发生改变，从而改变整个分子的性质4、生物膜；是细胞质膜和细胞内膜系统的总称，其主要成分是脂类和蛋白质5、氧化磷酸化与底物磷酸化；生物氧化中ATP的生成有两种方式：底物磷酸化和氧化磷酸化。
底物磷酸化是指当底物经过脱氢、脱按、烯醇化或分子重排等反应时，产生高能键，再将其转移到ADP上产生ATP。
氧化磷酸化是指底物脱下的氢经过呼吸链的传递，最终与02结合生成H20的过程中所释放的能量与ADP的磷酸化进行偶联生成ATP。
6、能荷；在总的腺苷酸系统中，所负荷的高能磷酸基数量。
7、糖异生作用；由非糖前体合成葡萄糖的过程。
8、末端氧化酶；是指处于生物氧化作用一系列反应的最末端，将底物脱下的氢或电子传递给氧，并形成H2O或H2O2的氧化酶类9、构型与构象；构型：立体异构体分子中取代原子或基团在空间的取向，构型互变需要共价键的断裂或重建。
生化各思考题
生化各思考题第七章、代谢调控1、什么是新陈代谢？新陈代谢简称代谢，是细胞中各种生物分子的合成、利用和降解反应的总和。
一般来说，新陈代谢包括了所有产生和储藏能量的反应，以及所有利用这些能量合成低分子量化合物的反应。
但不包括从小分子化合物合成蛋白质与核酸的过程。
生物新陈代谢过程可以分为合成代谢与分解代谢。
2、什么是代谢途径？代谢途径有哪些形式。
新陈代谢是逐步进行的，每种代谢都是由一连串反应组成的一个系列。
这些一连串有序反应组成的系列就叫做代谢途径。
在每一个代谢途径中，前一个反应的产物就是后一个反应的底物。
所有这些反应的底物、中间产物和产物统称为代谢中间产物，简称代谢物。
代谢途径具有线形、环形和螺旋形等形式。
有些代谢途径存在分支。
3、简述代谢途径的特点。
生物体内的新陈代谢在温和条件下进行：常温常压、有水的近中性环境。
由酶催化，酶的活性受到调控，精密的调控机制保证机体最经济地利用物质和能量。
代谢反应逐步进行，步骤繁多，彼此协调，有严格顺序性。
各代谢途径相互交接，形成物质与能量的网络化交流系统。
ATP是机体能量利用的共同形式，能量逐步释放或吸收。
4、列表说明真核细胞主要代谢途径与酶的区域分布。
代谢途径（酶或酶系）细胞内分布代谢途径（酶或酶系）细胞内分布糖酵解胞液尿素合成胞液、线粒体三羧酸循环线粒体蛋白质合成内质网、胞液磷酸戊糖途径胞液DNA合成细胞核糖异生胞液mRNA合成细胞核糖原合成与分解胞液tRNA合成核质脂肪酸β氧化线粒体rRNA合成核仁脂肪酸合成胞液血红素合成胞液、线粒体呼吸链线粒体胆红素合成微粒体、胞液胆固醇合成内质网、胞液多种水解酶溶酶体磷脂合成内质网5、三个关键的中间代谢物是什么？在代谢过程中关键的代谢中间产物有三种：6-磷酸葡萄糖、丙酮酸、乙酰CoA。
特别是乙酰CoA是各代谢之间的枢纽物质。
通过三种中间产物使细胞中四类主要有机物质：糖、脂类、蛋白质和核酸之间实现相互转变。
6、细胞对代谢的调节途径有哪些？调节酶的活性。
生物化学思考题
《生物化学》思考题蛋白质一、名词：氨基酸及蛋白质等电点；蛋白质一级、二级、三级及四级结构；电泳；蛋白质分子病；别构效应；蛋白质变性作用；肽与肽键；N-端与-端；AA殘基；二、简答题1、中性、酸性及碱性氨基酸有哪些？答：20种氨基酸中的精氨酸、赖氨酸和组氨酸为3种碱性氨基酸；酸性氨基酸为天冬氨酸和谷氨酸2种；其他15种为中性氨基酸。
2、稳定蛋白质空间结构的作用力有哪些？答：氢键、盐键、疏水作用、范德华引力等是稳定空间结构的作用力；一级结构中的化学键有肽键和二硫键。
3、蛋白质在非等电点时不易形成凝集沉淀的的原理；答：一是水化层，蛋白质表面带有亲水基团，形成水化层，使蛋白质颗粒相互隔开，不易碰撞成大颗粒；二是蛋白质在非等电时带有同种电荷，使蛋白质之间相互排斥，保持一定距离，不致相互凝集沉淀4、指出下面pH条件下，各蛋白质在电场中向哪个方向移动，即正极，负极，还是保持原点？（1）胃蛋白酶（pI 1.0），在pH 5.0；（2）血清清蛋白（pI 4.9），在pH 6.0；（3）α-脂蛋白（pI 5.8），在pH 5.0和pH 9.0；答：（1）胃蛋白酶pI 1.0＜环境pH 5.0，带负电荷，向正极移动；（2）血清清蛋白pI 4.9＜环境pH 6.0，带负电荷，向正极移动；（3）α-脂蛋白pI 5.8＞环境pH 5.0，带正电荷，向负极移动；α-脂蛋白pI 5.8＜环境pH 9.0，带负电荷，向正极移动。
三、何谓蛋白质的变性与沉淀？二者在本质上有何区别？答：蛋白质变性的概念：天然蛋白质受物理或化学因素的影响后，使其失去原有的生物活性，并伴随着物理化学性质的改变，这种作用称为蛋白质的变性。
变性的本质：分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。
蛋白质变性后的表现：① 生物学活性消失；② 理化性质改变：溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加，侧链反应增强，对酶的作用敏感，易被水解。
生物化学思考题
生物化学思考题蛋白质1、蛋白质含量的测定方法有哪些？答：蛋白质含量的测定方法主要有：（1）凯氏定氮法：蛋白质含量＝蛋白质含N量×6.25（2）紫外比色法（3）双缩脲法（4）Folin—酚法（5）考马斯亮兰G—250比色法2、蛋白质的基本组成单位是什么?蛋白质经过怎样处理才可产生这些基本组成单位?答：蛋白质的基本组成单位是氨基酸。
蛋白质经过如下三种处理均可产生氨基酸基本单位：（1）酸水解：常用 6 mol/L的盐酸或4mol/L的硫酸在105-110℃ 20小时左右。
（2）碱水解：一般用5 mol/L氢氧化钠煮沸10-20小时。
（3）酶水解：已有十多种蛋白水解酶，如胰蛋白酶、糜蛋白酶、热激蛋白酶等。
反应条件温和，酶水解时间长，反应不完全。
3、已知末端α-COOH，pK3.6，末端α-NH3+pK8.0 ε-NH+3pK10.6。
计算Ala-Ala-Lys-Ala的等电点。
4、简述蛋白质一级结构的测定顺序。
答：测定蛋白质一级结构的先后顺序为：（1）测定蛋白质分子中多肽链的数目。
（2）拆分蛋白质分子的多肽链。
（3）断开链内二硫键。
（4）分析每条多肽链的氨基酸组成比及数目。
（5）鉴定多肽链的N、C瑞残基。
（6）裂解多肽成小的肽段。
（7）测各肽段的氨基酸序列。
（8）重建完整多肽链的一级结构。
（9）确定二硫键的位置。
5、从热力学上考虑，一个多肽的片段在什么情况下容易形成α-螺旋，是完全暴露在水的环境中还是完全埋藏在蛋白质的非极性内部?为什么?答：当多肽片断完全埋藏在蛋白质的非极性内部时，容易形成氢键。
因为在水的环境中，肽键的C＝O和N－H基团能和水形成氢键，亦能彼此之间形成氢键，这两种情况在自由能上没有差别。
因此相对的说，形成α－螺旋的可能性较小。
而当多肽片段在蛋白质的非极性内部时，这些极性基团除了彼此之间形成氢键外，不再和其它基团形成氢键，因此有利于α－螺旋的形成。
6、某氨基酸溶于pH7的水中，所得氨基酸溶液的pH为6，问此氨基酸的pI是大于6、等于6还是小于6?氨基酸在固体状态时以两性离子形式存在。
生物化学思考题答案
1 绪论1．生物化学研究的对象和内容是什么？解答：生物化学主要研究:（1）生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能；（2）生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化；（3）生物遗传信息的储存、传递和表达；（4）生物体新陈代谢的调节与控制。
2．你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。
提示：生物化学是生命科学的基础学科，注意从不同的角度，去理解并运用生物化学的知识。
3．说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。
解答：生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。
碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。
碳原子具有特殊的成键性质，即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键，碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。
碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。
特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。
氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基（—NH 2）、羟基（—OH ）、羰基（C O）、羧基（—COOH ）、巯基（—SH ）、磷酸基（—PO 4 ）等功能基团。
这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。
生物大分子在结构上也有着共同的规律性。
生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状，其主链骨架呈现周期性重复。
构成蛋白质的构件是20种基本氨基酸。
氨基酸之间通过肽键相连。
肽链具有方向性（N 端→C 端）,蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复；核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连，核酸链也具有方向性(5′、→3′ ),核酸的主链骨架呈“磷酸-核糖（或脱氧核糖）”重复；构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱，其非极性烃长链也是一种重复结构；构成多糖的构件是单糖，单糖间通过糖苷键相连，淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。
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螺旋肽链的左旋、右旋的区别：右手螺旋是指从C末端为起始点围绕螺旋中心向右盘旋的肽链；左手螺旋是指从C末端为起始点围绕螺旋中心向左盘旋的肽链。
β-折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形成的。
12.什么叫两性离子？为什么和在什么环境下氨基酸才以两性离子形式存在？
两性离子：在一定的pH条件下，当一个分子中既含有正电荷又含有负电荷时被称为两性离子由于氨基酸分子中具有酸性的—COOH基及碱性的—NH2基，当氨基酸处于等电点附近时，氨基酸分子中所含—NH2基以-NH3+形式存在，形式存在，—COOH基以-COO-形式存在成为两性离子。
异：1.支链淀粉不溶于水，分支较少较长，卷曲成螺旋，遇典变紫红色；2.糖原溶于水，分支较多较短，遇典呈红色。
9.直链淀粉与纤维素的异同点。
同：1.不含支链，有葡萄糖构成；2.有旋光性，无还原性，不能成脎，无变旋现象；
异：1.直链淀粉: -D葡萄糖， -1,4糖苷键连接，空间构象，卷曲的螺旋状，略溶于水，与典呈蓝色。
脂：是甘油与3分子脂酸结合所成的三酰甘油，称脂肪或真脂。
酯：是酸和醇起酯化反应失去水而形成的一类化合物。
生活中遇到的脂有虫蜡、蜂蜡、奶油。
6.检验油脂的质量通常要测他的典值、皂化值、和酸值，这是为什么？这三种油脂常数的大小说明什么问题？
测典值可知油脂的不饱和程度，测皂化值可知油脂的相对分子质量，测酸值可知油脂中的游离脂肪酸的含量，这样有利于推测出油脂的化学组成，从而得出油脂的质量。
4.单糖有哪些重要性质？
记忆
反应
醛基
酮基
氧化（还原性）
还原成醇
成脎
发酵
还原金属离子，糖本身被氧化成糖酸或其他产物
和苯肼作用成脎
通过烯醇化发酵产生乙醇
羟基
成酯
成苷
脱水
氨基化
脱氧
与酸反应
半缩醛羟基的-H可被烷基或其他基团取代产生糖苷
C-2、C-３的－ＯＨ被－ 取代经氧化酶作用产生脱氧糖。
5.什么叫脂和酯，生活中遇到的事物中有哪些与脂质有关？
β—折叠有两种类型：
一种为平行式，即相邻两条肽链的方向相同，所有肽链的N-端都在同一边，氢键不平行。另一种为反平行式，即相邻两条肽链的方向相反,但氢键近于平行。
14、蛋白质的二级结构与三级结构的区别在什么地方？
蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中多肽链本身的折叠方式，从而形成有规律的构象。
三级结构是描述带有二级结构的肽链，如何进一步通过氨基酸残基的R基团的相互作用，产生三维空间结构等。两者之间的区别如下：
纤维素， -D葡萄糖以1,4- 苷键平行排列，呈带状，链间通过形成片层结构不与典显色，不溶于水，形成胶体溶液。
10.在糖、脂质好氨基酸分子结构中都有所谓的 --结构，他们各指什-OH与半缩醛羟基同侧为 -型，异侧为 -型。
脂质：脂酰基连在甘油碳链的3好碳上为 -型，连在2好碳上为 -型。
氨基酸：氨基与羧基同连在一个C原子上的氨基酸为 -氨基酸，距-COOH的第二个碳上连着氨基酸的为 -氨基酸。
11.甘氨酸、脯氨酸和羟脯氨酸的结构与其他氨基酸常见氨基酸有何异同？
甘氨酸、脯氨酸和羟脯氨酸的结构与其他氨基酸常见氨基酸相比较，其相同点是：具有酸性的—COOH基及碱性的—NH2基，为两性电解质。
1.糖的D-型和L-型是如何决定的？
看单糖分子中离羰基最远的不对称碳原子的-ＯＨ的空间排布。若－ＯＨ在不对称碳原子右边，即为Ｄ－型。若－ＯＨ在不对称原子左边，即为Ｌ－型。
2. --型是怎样决定的，与D-及L-型的决定有和异同？
凡糖分子的半缩醛羟基（即C-1上的-OH基在碳链同侧的称 -型，在异侧的称 -型。
15.某氨基酸溶液溶于PH7的水中，所得氨基酸溶液的PH为6,问此氨基酸的PI是大于6，等于6还是小于6？小于6.氨基酸放出H离子的倾向大于它接受H原子的趋势，即氨基酸的羧基解离度大于氨基，必须加适量酸才能使PH达到氨基酸的PI，所以、
其不同点是：甘氨酸（氨基乙酸）不含手性碳原子的氨基酸，因此不具旋光性。
OH
脯氨酸（吡咯啶-2-甲酸）没有自由的а-氨基，是一种а-亚氨基酸，可以看成是а-氨基酸的侧链取代了自身氨基上的一个氢原子而形成的杂环结构。
羟脯氨酸（4-羟基吡咯啶-2-甲酸）是脯氨酸经过羟化反应生成的，是一种不常见的蛋白质氨基酸，羟脯氨酸的羟基可形成额外的氢键，因羟基既是质子的供体，又可充当质子的受体。
7．有什么办法可防止油脂的水解、氧化和酸败？在中性、常温下存放可防止水解，密封存放，避免与空气接触可防止氧化，将脂氧化可防止酸败。
8.支链淀粉与糖原的异同点？
同：1.有D-葡萄糖，直链由 -1,4-苷键连接形成；2.无还原性，有旋光性且均为右旋，不能与苯肼成脎；3.支链以 -1,6-苷键连接；4.为机体生物活动提供能量
二级结构是蛋白质分子中多肽链的主链构象的结构单元，不涉及氨基酸残基的侧链构象。维系二级结构的力是氢键。而三级结构是在二级结构基础上，肽链的不同区段的侧链基团的相互作用，并在空间进一步盘绕、折叠形成的包括主链和侧链构象在内的特征三维结构，或者说三级结构是指多肽链中所有原子的排布。维系三级结构的力有疏水作用（疏水效应）、氢键、范德华力、盐键（静电作用力）等。尤其是疏水作用，在蛋白质三级结构中起着重要作用。
都是以分子末端- OH基邻近不对称碳原子的-OH基的位置坐依据。
3.单糖为什么都有旋光性？新配置葡萄糖液的比旋光度最初随时间而改变，随后即不再改变而达一恒定比旋光度，为什么？
一切单糖都含有不对称碳原子，所以都有旋光的能力。一个旋光体溶液放置后，其比旋光度改变的现象称变旋。变旋的原因是糖从一种结构变到另一种结构，即 --型互变达到平衡时，比旋光度即不再改变。